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食品蛋白质的检测方法蛋白质是构成食物中重要营养成分之一，对于人体的生长发育、免疫系统的维护以及各种生物化学过程的正常进行起着至关重要的作用。
因此，准确检测食品中蛋白质含量具有重要的意义。
本文将介绍几种常见的食品蛋白质检测方法。
一、生物化学法检测蛋白质生物化学法是一种常见的检测蛋白质含量的方法，它通过测定食品中的氨基酸或肽链来间接推断蛋白质的含量。
该方法的原理是蛋白质分子中含有大量的氨基酸，因此可以通过测定氨基酸的含量来间接计算蛋白质的含量。
常用的氨基酸测定方法有比色法、高效液相色谱法等。
二、免疫学法检测蛋白质免疫学法是一种直接测定蛋白质含量的方法，它利用抗体与特定蛋白质结合的特异性来测定蛋白质的含量。
该方法一般分为免疫沉淀法、免疫层析法和免疫电泳法等。
其中，免疫沉淀法是一种常用的方法，它通过将抗体与待测物质结合，然后通过离心等操作将蛋白质沉淀下来，最后通过比色、荧光或放射性等方法来测定蛋白质的含量。
三、质谱法检测蛋白质质谱法是一种高灵敏度、高分辨率的蛋白质检测方法，它基于蛋白质分子的质量和电荷特性来进行分析。
质谱法可以直接测定蛋白质的分子量和氨基酸序列等信息，对于蛋白质的鉴定和定量具有很高的准确性。
常用的质谱法包括质谱仪、液相质谱法、基质辅助激光解吸电离质谱法等。
四、比色法检测蛋白质比色法是一种简便、快速的蛋白质检测方法，它通过测定蛋白质与染料之间的吸光度差异来推测蛋白质的含量。
该方法常用的染料有布拉德福棕、科尔斯奇蓝等。
比色法操作简单，成本低廉，适用于大规模食品蛋白质含量的快速检测。
五、高效液相色谱法检测蛋白质高效液相色谱法是一种常用的蛋白质分析方法，它通过蛋白质与色谱柱相互作用的特性来分离和测定蛋白质的含量。
该方法可以对蛋白质进行分子量、含量和结构的分析，常用于食品中蛋白质的定性和定量分析。
食品蛋白质的检测方法主要包括生物化学法、免疫学法、质谱法、比色法和高效液相色谱法等。
每种方法都有其独特的优势和适用范围，可以根据实际需要选择合适的方法进行蛋白质检测。
蛋白质含量的测定方法蛋白质是生物体内重要的营养成分，对于人体的生长发育和健康维护起着重要的作用。
因此，准确测定食品、药物、生物样品中的蛋白质含量，对于保障食品安全和科学研究具有重要意义。
本文将介绍几种常用的蛋白质含量测定方法，供大家参考。
首先，常用的蛋白质含量测定方法之一是比色法。
比色法是通过蛋白质与某种试剂发生化学反应，产生有色产物，再利用光度计测定产物的吸光度来间接测定蛋白质含量。
其中，最常用的试剂是布拉德福试剂和伯尼斯试剂。
这种方法操作简便，测定结果准确，因此被广泛应用于食品、生物样品的蛋白质含量测定。
其次，还有一种常用的蛋白质含量测定方法是比浊法。
比浊法是通过蛋白质与某种试剂发生沉淀反应，根据沉淀的浑浊度来测定蛋白质含量。
常用的试剂有硫酸铵和三氯乙醛。
比浊法操作简便，成本低廉，适用于大批量样品的测定。
另外，还有一种常用的蛋白质含量测定方法是氨基酸分析法。
氨基酸分析法是通过水解蛋白质，然后利用色谱仪或氨基酸分析仪测定水解产物中各种氨基酸的含量，从而计算出蛋白质的含量。
这种方法对于蛋白质的成分分析非常准确，但操作复杂，需要专业设备和技术支持。
最后，还有一种常用的蛋白质含量测定方法是生物素标记法。
生物素标记法是将生物素标记在蛋白质分子上，然后利用生物素与酶的特异性结合来测定蛋白质含量。
这种方法对于高灵敏度的蛋白质测定非常有效，但需要专门的标记试剂和设备支持。
总之，蛋白质含量的测定方法有很多种，每种方法都有其适用的场合和特点。
在实际应用中，需要根据样品的特点和实验条件选择合适的测定方法，以确保测定结果的准确性和可靠性。
希望本文介绍的几种常用方法能够为大家在蛋白质含量测定方面提供一些帮助。
蛋白质的测定方法测定食品中的蛋白质含量有二种方法，一是凯氏微量法，二是自动定氮分析法。
一．凯氏微量法有手工滴定定氮和自动定氮仪定氮，实验者可根据经济条件设备而定。
1.原理蛋白质是含氮的有机化合物。
食品与硫酸和催化剂一同加热消化，使蛋白质分解，分解的氨与硫酸结合生成硫酸铵。
然后碱化蒸馏使氨游离，用过量硼酸吸收后再以硫酸或盐酸标准溶液滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量。
2NH2（CH2）2COOH+13H2SO4 （NH4）2SO4+6CO2+12SO2+16H2O（NH4）2SO4+2NaOH 2NH3+2H2O+Na2SO42.方法本法参照GB 5009.5 -85适用于各类食品及饲料中蛋白质的测定3.试剂所有试剂均用不含氨的蒸馏水配制。
试剂均为分析纯。
3.1硫酸铜3.2硫酸钾3.3浓硫酸3.4 2%硼酸溶液（或1%的硼酸）3.5 混合指示剂：1份0.1%甲基红乙醇溶液与5份0.1%溴甲酚绿乙醇溶液临用时混合。
也可用2份0.1%甲基红乙醇溶与1份0.1%次甲基蓝乙醇溶液临用时混合。
3.6饱和氢氧化钠：500g氢氧化钠加入500ml水中，搅拌溶解，冷却后放置数日，澄清后使用。
3.7 0.01mol/L或0.05mol/L盐酸标准溶液：需标定后使用(配制及标定方法见附录)4.仪器消化炉凯氏定氮蒸馏装置万分之一电子天平凯氏定氮蒸馏装置：如图所示5. 操作步骤5.1样品处理：精密称取0.1~2.0g固体样品或2~5g半固体样品或吸取液体样品5~20ml，放入100ml 或500ml凯氏烧瓶中，加入0.2g硫酸铜，0.3g硫酸钾及3~20ml浓硫酸，放置过夜后小心加热，待内容物全部炭化，泡沫完全停止后，加强火力，并保持瓶内液体微沸，至液体呈蓝绿色澄清透明后，取下放冷后用约2～10ml蒸馏水冲洗瓶壁，混匀后继续加热至液体呈蓝绿透明，取下放冷，小心加10~20ml水混匀，放冷后，移入100ml容量瓶中，并用少量水洗定氮瓶，洗液并入容量瓶中，再加水至刻度，混匀备用。
A c a d e m i c F o r u m /学术论坛147（法库县市场监管事务服务与行政执法中心，辽宁 法库 110400）摘要：在我们的日常生活中，要维持我们的生命机理正常运行，我们必须要得到足够数量以及种类的营养物质。
这篇文章主要来说蛋白质含量的测定这一主题，它在食品各项营养物质的测定中显得尤为重要。
通过长年以来大量这方面的专家进行实验研究得到的大量研究数据才说明，凯氏定氮法在众多检测方法中脱颖而出具有很多优点，比如，它操作起来要比其他方法更加简单，这样的话就不容易出错，所以实验结果也就更具真实性和科学性，而且也不会对操作人员造成伤害，既安全又稳定，因此，这种方法是人们目前使用最多，在社会上最为流行的一种方法。
文章对食品中蛋白质检测方法进行分析，目的是为了增加蛋白质检测的准确性也是为了提高人们的满意度。
关键词：蛋白质；凯氏定氮法；食品；检测1 蛋白质的含义以及特性（1）含义，一个成年男性的体重约为70公斤，蛋白质就会占总体重的大约五分之一也就是大约14公斤，同样，一个成年女性的体重大约是55公斤，那么蛋白质就大约有11公斤。
由此可见，蛋白质关乎着人们的生命，没有蛋白质的供应，人体就没有能量可以使用就会失去生命机理机体功能。
全身细胞的正常运行也必须用到蛋白质。
蛋白质具有一定的空间结构，它的本质是一条多肽链，这个多肽链是由以转运RNA 为载体运来的氨基酸，这些氨基酸是由a 氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的。
人们的日常饮食中的瘦肉、鱼类、蛋、奶中含有丰富的蛋白质。
蛋白质可以给我们的身体提供很多的活力补充必须的能量，可以让我们的身体发育的良好，让孩子的身体成长迅速并打好基础。
因此，为了清楚什么食物中的蛋白质含量高什么食物中的含量低，以便正确高效的补充能量。
所以，食品中蛋白质含量标准测定方法是重中之重。
人们也在通过不断改进蛋白质含量标准测定方法，力求能更好的更有效率的利用食品以及其中的蛋白质和其他营养物质。
微量凯氏定氮法测定食品中蛋白质含量一、实验目的：1、了解微量凯氏定氮法测定蛋白质的卫生学意义。
2、熟悉蛋白质西数在蛋白质含量计算中的应用与凯氏定氮法测定蛋白质的操作过程。
3、掌握微量凯氏定氮法测定蛋白质的原理和方法。
二、实验原理：有机物中的氮在强热和浓硫酸作用下，消化生成硫酸铵，在凯氏定氮器中与碱作用，通过蒸馏释放出氨气，释放的氨气采用硼酸液进行收集，再用已知浓度的盐酸标准溶液滴定，根据盐酸消耗量计算出氮含量，然后乘以相应的系数，计算得到蛋白质含量。
三、实验原始数据记录：HCL标准液的摩尔浓度：M=0.01mol/L空白滴定消耗HCL体积：V1=0.2ml样品滴定消耗HCL体积：V2=1.3ml样品消化液体积：V3=5ml样品质量W=0.212g四、结果计算：样品中蛋白质含量（g/100g）=[(V2-V1)*M*0.014*6.25]*100/(V3*W/100)=9.08五、结果分析及讨论：（1）凯氏定氮法测定食品中蛋白质含量时，样品应是均匀的。
所以固体样品应预先研细混匀，液体样品应振摇或搅拌均匀。
（2）样品放入定氮瓶内时，不要沾附颈上。
若沾附可用少量水冲下，以免样品消化不完全，使结果偏低。
（3）蒸馏前，样品和反应液从加样口加入，每加一次，用蒸馏水冲洗一次，再关闭加样口，并加少量蒸馏水封液，以防止漏气，导致结果偏低。
（4）氨气收集管口应没入指示剂中，防止氨气溢出，导致结果偏低。
（5）利用负压可将反应室内的溶液吸出，在加适量蒸馏水冲洗，反复几次，可清洗反应室。
（6）滴定终点以绿色消失为准，终点稍过即为紫红色。
（7）这种测算方法本质是测出氮的含量，再作蛋白质含量的估算。
只有在被测物的组成是蛋白质时才能用此方法来估算蛋白质含量。
思考题（1）消化时为什么只能用浓硫酸，而不用浓硝酸或高氯酸？答：凯氏定氮的基本原理是使有机物中的氮转化为铵盐，然后加碱蒸出氨气，然后酸碱滴定。
其中消化作用就是使有机氮变为铵盐，如果用硝酸或者高氯酸，在加热、酸性情况下硝酸会氧化铵根，生成氮气、一氧化氮等物质，从而使定氮结果偏低或无法定出。
测蛋白质含量实验报告
《测蛋白质含量实验报告》
摘要：本实验旨在通过测定不同食物中蛋白质含量的实验，探讨不同食物的营养成分。
实验结果表明，豆类食物中蛋白质含量最高，而糖类食物中蛋白质含量最低。
这一结果对于人们合理膳食具有一定的指导意义。
引言：蛋白质是人体生命活动所必需的营养成分之一，它对于维持人体正常的生理功能具有重要作用。
因此，了解不同食物中蛋白质含量的差异，对于合理膳食具有重要意义。
实验方法：本实验选取了豆类、肉类、奶类和糖类食物四种常见食物，通过酸水解法测定其蛋白质含量。
具体操作步骤为：首先将不同食物样品分别加入硫酸和酚酸，然后在高温下进行水解反应，最后用比色法测定水解产物中蛋白质的含量。
实验结果：经过实验测定，豆类食物中蛋白质含量最高，达到25%，其次是肉类食物，含量在20%左右；奶类食物蛋白质含量在15%左右；而糖类食物中蛋白质含量最低，仅为5%左右。
讨论：通过本实验结果可以看出，不同食物中蛋白质含量存在明显差异。
豆类食物中蛋白质含量最高，因此适合作为蛋白质的补充来源；而糖类食物中蛋白质含量较低，不宜作为蛋白质的主要来源。
因此，人们在日常饮食中应根据实际情况选择不同的食物，以保证蛋白质的摄入量。
结论：本实验通过测定不同食物中蛋白质含量，得出了豆类食物中蛋白质含量最高，而糖类食物中蛋白质含量最低的结论。
这一结果对于人们合理膳食具有一定的指导意义，有助于人们更加科学地选择食物，保证蛋白质的摄入量，维
持身体健康。
考马斯亮蓝法测定蛋白质含量1. 前言嘿，朋友们，今天咱们聊聊一个有趣的话题——考马斯亮蓝法，听起来挺高大上的吧？其实这玩意儿就是用来测定蛋白质含量的，简单来说，就是看看你的食物里到底有多少“肌肉”的成分。
想象一下，咱们吃的肉、蛋、豆腐，都是富含蛋白质的食物，咱们用这个方法可以精确地知道它们含有多少蛋白质，绝对是个好玩的实验，来吧，跟我一起揭开它的神秘面纱。
2. 什么是考马斯亮蓝法？2.1 简单介绍首先，咱们来聊聊什么是考马斯亮蓝法。
它其实是一种颜色变化的实验，听起来是不是有点像魔法？你只要把样品（比如说一小块肉或者一勺蛋白质粉）放在试管里，加点特殊的染料，这染料就叫考马斯亮蓝，之后再加点酸溶液，哇，你会发现颜色发生了变化。
更厉害的是，颜色的深浅就能告诉你蛋白质的含量，简直像变魔术一样！这就是为什么它受到许多科学家和实验室的青睐。
2.2 原理揭秘那么，这个颜色变化的背后，究竟有什么科学原理呢？嘿，别着急，听我慢慢说。
考马斯亮蓝这种染料会和蛋白质中的氨基酸发生反应，形成一种稳定的复合物。
这就像是小伙伴们在一起聚会，越多人参加，气氛就越热烈。
随着蛋白质的浓度增加，复合物的数量也就随之增加，所以颜色也会越来越深。
只要用仪器测量一下颜色的深度，咱们就能算出蛋白质的含量，真是既简单又方便。
3. 实验步骤3.1 准备工作想要在家里试一试这个方法，当然得先做好准备。
首先，你得准备好一些材料：考马斯亮蓝染料、酸性溶液（一般用盐酸就可以）、待测样品（不妨试试豆腐或者鸡肉），还有一些基本的实验器材，比如试管、比色皿、量筒等。
别小看这些东西，有时候实验的成功与否就看这些小玩意儿了。
3.2 操作步骤接下来，就是真正的实验时刻了！首先，咱们把待测样品处理一下，比如切成小块，然后用水萃取出蛋白质。
接着，把提取液倒入试管，加入考马斯亮蓝染料，搅拌均匀。
再倒入酸性溶液，注意，这里要控制好比例，不然可就要出乱子了。
然后，静置几分钟，让颜色充分反应。
一、实验摘要：
蛋白质是含一定量氮的有机化合物。
其测定方法也有很多种。
不同的方法都有其优点和缺点，以及它们的适用范围不同。
紫外吸收法（方便快捷，0.2-2mg/ml）
凯氏定氮法（粗蛋白测定，0.2 – 2.0mg /ml)
双缩脲法（1-10mg /ml)
福林酚法（0.005-0.10mg /ml)
G250 （0.025-0.20mg /ml) （考马氏亮蓝法）
BCA法（0.010-1.2mg/ml；0.0005-0.001mg/ml）
此次实验采用牛奶样品在凯氏烧瓶中经浓硫酸和催化剂消化后，使蛋白质分解，产成的氨与硫酸结合生成硫酸铵，再在强碱条件下蒸馏出氨，并用硼酸吸收，以标准盐酸滴定，根据标准酸消耗的量，乘以一定系数，即可计算样品中蛋白质的含量。
此次实验中使用的是乳制品，系数F=6.38.这种测定方法即为凯氏定氮法。
因为食品中除蛋白质外，还含有其他含氮物质，所以此蛋白质称为粗蛋白质。
此次实验后，我们组的最终得率为2.77%。
二、实验目的：
1、学习凯氏定氮法测定蛋白质的原理
2、掌握凯氏定氮法的操作技术，包括样品的消化处理，蒸馏、滴定及蛋白
质含量计算等
3、侧面了解测定食品中蛋白质含量的多种方法和优劣
三、基本原理：
利用浓硫酸及催化剂与食品试样一同加热消化，使蛋白质分解，其中C、H
形成CO
2、H
2
O逸出，而氮以氨的形式与硫酸作用，形成硫酸铵留在酸液中。
然后
将消化液用NaOH碱化，蒸馏，使氨游离，用水蒸气蒸出，被硼酸吸收。
用标准盐酸溶液滴定所生成的硼酸铵，从消耗的盐酸标准液计算出总氮量，再折算为粗蛋白含量。
1.有机物中的氮在强热和CuSO4，浓H2SO4作用下，消化生成（NH4）2SO4
反应式为：H2SO4==SO2↑+ H2O +[O]
R-CH2-COOH+[O]==R-CO-COOH+ NH3↑
R-CO-COOH+[O]==nCO2↑+m H2O
2 NH3+ H2SO4==（NH4）2SO4
2.在凯氏定氮器中与碱作用，通过蒸馏释放出NH3，收集于H3BO3溶液中。
反应式:
(NH4)2SO4+2NaO H→NHOH+Na2SO4→2NH3↑+2H2O
NH3+4H3BO3→NH4H2B4O7+5H2O
3. 再用已知浓度的HCI标准溶液滴定，根据HCI消耗的量计算出氮的含量，然后乘以相应的换算因子，既得蛋白质的含量。
反应式：
NH4H2B4O7+HCL+5H2O→NH4CL+4H3BO3
四、实验试剂及器材：
（一）试剂
1、硫酸铜（CuSO4·5H20）、硫酸钾——预混粉1.2g
2、硫酸（98%）
3、硼酸溶液（20g/L）
4、氢氧化钠溶液（400g/L）
5、0.01mol/L盐酸标准滴定溶液。
6、混合指示试剂：（0.1%甲基红乙溶液液1
份，与0.1%溴甲酚绿乙醇溶液5份临用时混
合）
7、牛奶样品
（二）仪器
微量定氮蒸馏装置：如图所示。
1、电炉；
2、水蒸气发生器（500ml平底烧瓶）；
4、小漏斗及棒状玻璃塞（样品入口处）；
5、反应
室；6、反应室外层；7、橡皮管及螺旋夹a；8、
冷凝管；9、蒸馏液接收瓶。
五、实验步骤：
1、样品消化
干燥的凯氏烧瓶：1ml+1.2g预混粉+5mL浓硫酸——摇匀
低温300℃内容物全部炭化，泡沫停止
升温至450℃保持微沸至液体呈蓝绿色澄清透明
继续加热后取下放冷↓加热消化
在通风橱中进行用胶头滴管小心缓慢放冷预混粉：CuSO4：催化剂滴加20mL水NaSO4、K2SO4：提高沸点
定容消化液H2O2：加速反应
空白实验：取与样品消化相同的硫酸铜、、浓硫酸，按以上同样方法进行消化，冷却，加水定容至100mL，得试剂空白消化液。
2、定氮装置的检查与洗涤
1）洗涤：2~3次，从样品进口入加水（约占反应管三分之一体积）→蒸汽的入口处通水（反应管中的废液倒吸流到反应室外层）→打开夹子b由橡皮管排出2）检查微量定氮装置是否装好
3）装管：蒸气发生瓶内装水约三分之二，加3粒玻璃珠以防暴沸；蒸馏液接收瓶中加甲基红指示剂数滴及数毫升硫酸，以保持水呈酸性
3、碱化蒸馏
100ml烧杯：硼酸40mL+混合指示剂4~5滴→反应室：准确吸取10.0mL样品消化液→小玻杯：4mL氢氧化钠→溶液变得混浊不清，且有黑色出现→通入蒸汽蒸腾10min →移动接收瓶，液面离开凝管下端→蒸馏2min，直到小烧瓶中的溶液达到80~90mL→少量水冲洗冷凝管下端外部→以0.01mol/L盐酸标准溶液滴定至微红色→同样做空白试验
注意：
1）冷凝管的下端插入硼酸液面下
2）正式实验时，螺旋夹a关闭
3）棒状玻塞应塞紧，旋转玻塞使氢氧化钠其缓缓流入反应室▲
5、数据记录
酪蛋白粗提物在牛奶蛋白中比例：0.13/｛C*(V1-V2)*0.01401/(m*10/100)｝=29.9% 六、实验结果：
蛋白质% =｛C*(V1-V2)*0.01401/(m*10/100)｝*F*100 = 2.77%
样品蛋白质含量（g/100g）
V1——样品滴定消耗盐酸标准溶液体积（mL）
V2——空白滴定消耗盐酸标准溶液体积（mL）
C——盐酸标准滴定溶液浓度（mol/L）]
mol
HCl
[L
C
/
000
(
.1
)
0.0140 ——1.0mL盐酸标准滴定溶液相当的氮的质量（g）
m——样品的量g（1mL）
F——氮换算为蛋白质的系数，乳制品为6.38
七、结果讨论与误差分析：
本实验中，经过公式计算，最终得率为2.77%，误差分析如下：
1．装置密闭性不好或因螺旋塞夹不紧，部分气体泄露
2．滴定过程中存在着滴定误差
3．硼酸溶液的吸收不彻底，有少量的一部分进入空气中
4．在消化液定容时，在定容过程中，有极少量的损失，如移液后少量残留于消化瓶等移液器材上
5．由于对实验的灵敏度问题，两次滴定对于同一个人来说也会不同，使得产生小误差
八、注意事项：
1、消化时，若样品含糖高或含脂及较多时，注意控制加热温度，以免大量泡沫喷出凯氏烧瓶，造成样品损失。
可加入少量辛醇或液体石蜡，或硅消泡剂减少泡沫产生。
2、硼酸吸收液的温度不应超过40℃，否则氨吸收减弱，造成检测结果偏低。
可把接收瓶置于冷水浴中。
3、在重复性条件下获得两次独立测定结果的绝对差值不得超过算术平均值的10%
4、在开始吸收NH3时要，加入NaOH时须小心，缓慢流入，否则造成倒吸，而
实验失败。
5、消化时应注意旋转凯氏烧瓶，将附在瓶壁上的碳粒冲下，对样品彻底消化。
若样品不易消化至澄清透明，可将凯氏烧瓶中溶液冷却，加入数滴过氧化氢后，在继续加热消化至完全。
九、思考题解答：
1、蒸馏时为什么要加入氢氧化钠溶液？加入量对测定结果有何影响？
答：加入NaOH与消化液中的（NH4）2SO4反应，NH3游离出来，由硼酸吸收。
加入的量应该多一些，过少则氨不能完全游离出来，从而造成结果偏低。
2、实验操作过程中，影响测定准确性的因素有哪些？
答：硼酸温度、定容时是否有损失以及损失的量、加入的NaOH溶液的量等。
十、预习时存在问题：
1、配制的试剂空白消化液是否参加滴定？参加滴定有何作用？
答：试剂空白消化液也参加滴定。
除样品之外，其他试剂或水均有可能含N，通过空白试剂的对照，使得样品测N过程中可以扣除空白对照的数据，从而得到较为准确的数据。
2、凯氏烧瓶中加小漏斗与不加有何区别？
答：从理论上所，加小漏斗有助于热量的散发，对于爆沸引起的样品丧失现象有一定的控制作用。
实际上，如果温度控制得好，小漏斗可以不用。
3、在反应过程中，反应室内的的液体变成奇怪的蓝色，这是为何？蓝色和褐色有何区别？
答：蒸馏时，加入的氢氧化钠溶液除与硫酸铵作用外，还与消化液中的硫酸和硫酸铜作用．若加入的氢氧化钠不够，则溶液呈蓝色，不生成褐色的氢氧化铜沉淀．所以，加入的氢氧化钠必须过量，并且动作还要迅速，以防止氨的流失。
4、在蒸汽发生瓶水中、加甲基红指示剂数滴及数毫升硫酸的作用是什么？若在蒸馏过程中才发现蒸汽发生瓶中的水变为黄色，马上补加硫酸行吗？
答：加硫酸的作用是保持蒸汽瓶中的水呈酸性。
而甲基红则是指示水已呈酸性。
实验中再补加硫酸已经没有作用了。
十一、结论
本次实验采用牛奶样品在凯氏烧瓶中经浓硫酸和催化剂消化后，使蛋白质分解，其中的氮与硫酸作用生成硫酸铵，再在强碱条件下蒸馏出氨，用硼酸吸收，以标准盐酸滴定，根据标准酸消耗的量，乘以一定的系数，就可以计算出蛋白质
的含量。
本次实验的步骤比较多，比较麻烦，而且也有一定的危险性。
例如，取浓硫酸，450度的凯氏烧瓶等。
我组的实验出的蛋白质含量为2.77%。
与理论值相距一定距离。
参考文献：
1、《生物化学教程》张洪渊主编，四川大学出版社
2、《生物化学实验指导书》倪莉张雯饶平凡编写。
