简述蛋白质的一级结构
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《基础生物化学》复习题第一章蛋白质化学1、简述蛋白质的1、2、3、4级结构及维持各级结构的作用力。
蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。
维持蛋白质一级结构的化学键是肽键。
蛋白质的二级结构是指多肽链主链折叠的有规则重复的构象,不涉及侧链上的原子在空间的排列。
维持二级结构的作用力是主链形成的氢键。
蛋白质的三级结构是指一条多肽链中所有原子和基团的总的三维结构,包括所有主链和侧链的构象。
维持三级结构的作用力主要是次级键,即氢键、范德华力、疏水作用力、离子键等,也包括二硫键。
蛋白质四级结构是指具有三级结构的亚单位通过非工价键彼此缔合在一起的聚集体,维持蛋白质四级结构的作用力是次级键。
2、用实例说明蛋白质的高级结构与功能的关系(1)核糖核酸酶的变性与复性:当天然的核糖核酸酶用变性剂处理后,分子内部的二硫键断裂,肽链失去空间构象呈线形状态时,核糖核酸酶失去催化功能,当除去变性剂后,核糖核酸酶可逐渐恢复原有空间构象,则其催化RNA水解的功能可随之恢复。
(2)血红蛋白的别构效应:血红蛋白是一个含有4个亚基的寡聚蛋白质,具有别构效应,当它未与氧结合时,血红蛋白分子处于紧密型构象状态,不易与氧结合;当氧与血红蛋白分子中1个亚基结合后,会引起该亚基构象改变,这个亚基构象改变又会引起其他3个亚基的构象改变,使整个血红蛋白的结构变得松弛,易于与氧结合,大大加快了氧合速度。
3、名词:氨基酸等电点:使氨基酸处于正负电荷相等即净电荷为零的兼性离子状态时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点。
盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如饱和硫酸铵),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
第二章核酸化学4、比较DNA、RNA在化学组成、细胞定位及生物功能上的区别。
DNA和RNA的基本结构单位是核苷酸。
核苷酸由一个含氮碱基(嘌呤或嘧啶),一个戊糖(核糖或脱氧核糖)和一个或几个磷酸组成。
DNA和RNA是多聚核苷酸,核苷酸靠磷酸二酯键彼此连接在一起;RNA中的核苷酸残基含有核糖,其嘧啶碱基一般是尿嘧啶和胞嘧啶,而DNA中其核苷酸含有2′-脱氧核糖,其嘧啶碱基一般是胸腺嘧啶和胞嘧啶。
蛋白质的结构层级蛋白质是生物体中最基本的大分子之一,它在维持生命活动中发挥着重要作用。
蛋白质的结构层级描述了蛋白质分子从原子级别到整体结构的组织和排列方式。
本文将从最基本的一级结构开始,逐层介绍蛋白质的结构层级。
一级结构:氨基酸序列蛋白质的一级结构是指由氨基酸组成的线性序列。
氨基酸是蛋白质的构建单元,共有20种不同的氨基酸。
它们以特定的顺序连接在一起,形成多肽链,通过脱水缩合反应形成肽键。
不同的氨基酸序列决定了蛋白质的功能和特性。
二级结构:α-螺旋和β-折叠蛋白质的二级结构是指多肽链中氨基酸的局部排列方式。
其中最常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构,多肽链围绕中心轴形成螺旋,每转一圈约有 3.6个氨基酸残基。
β-折叠是由多个β-折叠片段相互连接而成,形成一种折叠的结构。
α-螺旋和β-折叠是由氢键和内部相互作用力稳定的。
三级结构:立体构型蛋白质的三级结构是指整个多肽链的立体构型。
它是由一级结构中相邻氨基酸残基之间的相互作用力和二级结构之间的相互作用力所决定的。
蛋白质的三级结构可以是球状、螺旋状或片状等不同的立体构型。
这种立体构型的形成主要依赖于静电相互作用、氢键、疏水效应和范德华力等力的作用。
四级结构:多个多肽链的组装一些蛋白质由多个多肽链组装而成,这种组装形成了蛋白质的四级结构。
四级结构的形成是通过多个多肽链之间的非共价相互作用力,如离子键、氢键和范德华力等稳定的。
四级结构可以使蛋白质形成复杂的功能结构,例如酶和抗体等。
蛋白质的结构层级是相互关联、相互作用的。
一级结构决定了二级结构的形成,而二级结构决定了三级结构的形成,最终四级结构决定了蛋白质的整体功能和特性。
蛋白质的结构层级对于理解蛋白质的功能和性质具有重要意义。
总结:蛋白质的结构层级包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性序列,二级结构是指氨基酸的局部排列方式,三级结构是指整个多肽链的立体构型,四级结构是指多个多肽链的组装。
一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(sequence),也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
各种氨基酸按遗传密码的顺序,通过肽键连接起来,成为多肽链,故肽键是蛋白质结构中的主键。
迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定,如胰岛素,胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构,成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性,决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点,首先在于其肽链的氨基酸序列,由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链,侧链基团的理化性质和空间排布各不相同,当它们按照不同的序列关系组合时,就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。
二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展,而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。
蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整,因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。
例如球状蛋白质(多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等)和纤维状蛋白质(角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等),前者溶于水,后者不溶于水,显而易见,此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。
蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
(一)蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象,不涉及侧链部分的构象。
1.肽键平面(或称酰胺平面,amide plane)。
Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析,得出图1-2所示结构,从一个肽键的周围来看,得知:(1)中的C-N键长0.132nm,比相邻的N-C单键(0.147nm)短,而较一般C=N双键(0.128nm)长,可见,肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间,具有部分双键的性质,因而不能旋转,这就将固定在一个平面之内。
蛋白质的四级结构名词解释
1. 第一级结构- 氨基酸序列
蛋白质的第一级结构指的是蛋白质分子中氨基酸的线性排列顺序。
氨基酸是蛋白质的基本单元,蛋白质的性质主要依赖于氨基酸序列的种类、数量和分布。
2. 第二级结构- α-螺旋和β-折叠
蛋白质的第二级结构指的是氨基酸在空间中的排列方式。
其中,α-螺旋是一种由氢键连接的螺旋状结构,β-折叠则是由氢键连接的折叠状结构。
不同的氨基酸序列会形成不同的第二级结构,从而影响蛋白质的功能和性质。
3. 第三级结构- 溶液中的三维结构
蛋白质的第三级结构指的是蛋白质分子在溶液中的三维形态。
它是由氨基酸在空间中的排列方式所决定的。
蛋白质的第三级结构决定了其功能和稳定性,例如酶的催化活性和抗体的特异性。
4. 第四级结构- 多个蛋白质分子之间的相互作用
蛋白质的第四级结构指的是由多个蛋白质分子相互作用形成的大分子复合物。
例如,许多脂蛋白是由多个蛋白质分子和脂质分子组成的。
蛋白质的第四级结构也可以影响蛋白质的功能和稳定性。
蛋白质的分子结构可划分为四级,以描述其不同的方面:1、一级结构蛋白质的一级结构又称为初级结构或化学结构,是指蛋白质分子内氨基酸的排列顺序。
蛋白质分子中氨基酸主要通过肽键相互连接。
肽键是由一个氨基酸分子中的α-氨基与相邻另一个氨基酸分子中的α-羧基,通过缩水而成,这样连起来的氨基酸聚合物叫做肽。
多肽链上各个氨基酸由于在相互连接过程中丢失了α-氨基上的H和α-羧基上的OH,被称为氨基酸残基。
在多肽链的一端氨基酸含有一个未反应的游离氨基(-NH2),称为肽链的氨基末端氨基酸或N末端氨基酸,另一端的氨基酸含有一个尚未反应的游离羧基(-COOH),称为肽链的羧基末端氨基酸或C末端氨基酸。
一般表示多肽时,总是N末端:写在左边,C末端写在右边。
肽链中除肽键外还有二硫键,它是由肽链中相应部位上两个半胱氨酸脱氢连接而成,是肽链内和肽链间的主要桥键。
2、二级结构二级结构是指多肽链本身绕曲折叠成的有规律的结构或构象。
这种结构是以肽链内或肽链间的氢键来维持的。
常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角、自由绕曲等四种。
3、三级结构纤维状蛋白质一般只有二级结构,而球状,蛋白质在二级结构的基础上,经过超二级结构和结构域,进一步组装成三级结构。
维持三级结构的作用力主要是一些次级键,包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等。
其中疏水键在维持蛋白质的三级结构上有突出作用。
4、四级结构四级结构是指蛋白质分子内具有三级结构的亚单位通过氢键、盐键、疏水键和范德华力等弱作用力聚合而成的特定构象。
所谓亚单位,又称亚基,是指那些在化学上相互独立但自身又具有特定构象的共同构成同一蛋白质的肽链。
如血红蛋白有四个不同的亚基,这4个亚基以一定形式结合在一起,形成特定的构象,即是四级结构。
扩展资料蛋白质结构与功能的关系①蛋白质的一级结构决定它的高级结构②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系:镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。
可见一个氨基酸的变异(一级结构的改变),能引起空间结构改变,进而影响血红蛋白的正常功能。
蛋白质的一级二级三级四级结构
蛋白质的结构分为四级结构,分别是:
一级结构:指的是蛋白质的氨基酸序列,也称为多肽链。
蛋白质的功能和结构都与其氨基酸序列密切相关。
二级结构:指的是多肽链的局部空间构象,主要有α-螺旋和β-折叠两种类型。
三级结构:指的是蛋白质的全局空间构象,即多个二级结构的空间排布。
这一级结构由二级结构之间的氢键、离子键、亲疏水性相互作用等决定。
四级结构:指的是蛋白质的多聚体结构,由两个或多个多肽链聚合而成。
这一级结构通常只存在于某些分子量较大的蛋白质中。
蛋白质的四级结构层次
1. 第一级结构:多肽链的氨基酸序列
蛋白质的第一级结构是由一条长链的氨基酸组成,通过肽键连接起来。
氨基酸的不同顺序和种类决定了蛋白质的独特性质和功能。
2. 第二级结构:α-螺旋和β-折叠
蛋白质的第二级结构是由氢键的形成引起的局部结构。
α-螺旋是一种螺旋形状,氨基酸的背骨以螺旋的方式排列。
β-折叠则是由折叠的β片(β strand)连接而成。
3. 第三级结构:立体结构
蛋白质的第三级结构是由氢键、离子键、疏水相互作用等多种力的共同作用下形成的整体结构。
这些力使得蛋白质折叠成特定的形状,如球状、棒状、片状等。
4. 第四级结构:多聚体形成
蛋白质的第四级结构是由两个或多个单独的多肽链相互作用形成的聚合体。
多肽链之间可以通过非共价键(如疏水相互作用和范德华力)、共价键(如二硫键)等相互作用稳定多聚体的结构。
多聚体使得蛋白质获得更加复杂的功能和结构。
简述蛋白质的一级结构
在每种蛋白质中,多肽链中氨基酸的排列顺序,包括二硫键的位置,我们称为蛋白质的一级结构,也叫初级结构或基本结构。
蛋白质一级结构是理解蛋白质结构、作用机制以及与其同源蛋白质生理功能的必要基础。
是指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序。
一级结构的变异与分子病蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关,一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。
如镰刀型细胞贫血症,其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。
这个一级结构上的细微差别并使患者的血红蛋白分子难出现汇聚,引致红细胞变为镰刀状,难断裂引发贫血,即为血红蛋白的功能出现了变化。
一级结构与生物进化研究发现,同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的,而其它氨基酸差异较大。
如比较不同生物的细胞色素c的一级结构,发现与人类亲缘关系接近,其氨基酸组成的差异越小,亲缘关系越远差异越大。
蛋白质的一级结构同意了蛋白质的二级、三级等高级结构,成百亿的天然蛋白质各存有其特定的生物学活性,同意每一种蛋白质的生物学活性的结构特点,是其肽链的氨基酸序列。
由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链,侧链基团的理化性质和空间排布各不相同,当按照不同的序列关系组合时,就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。