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第一章 蛋白质化学教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的” ）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
生物化学知识点汇总(王镜岩版)————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期：生物化学讲义（2003）孟祥红绪论(preface)一、生物化学(biochemistry)的含义：生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。
生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。
1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。
2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。
3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复杂。
二、生物化学的分类根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。
糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。
三、生物化学的发展史1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的燃烧——生物有氧化理论的雏形瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。
（2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。
（3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。
2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。
德国化学家李比希：1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。
另一位是德国医生霍佩赛勒：1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成生物化学。
生物化学王镜岩朱圣庚笔记
以下是《生物化学（王镜岩、朱圣庚）》的部分笔记，仅供参考：
1.1998年8月美国众议院通过了“营养标识和教育法案”，规定从1999年
11月15日起，所有在美国销售的食物外包装上都必须注明卡路里含量，并标注出5种必须标明的营养素（脂肪、饱和脂肪、胆固醇、钠和碳水化合物）。
2.酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的进行，按照酶的专
一性可将酶分成三种类型：绝对专一性、相对专一性和立体异构专一性。
3.酶促反应动力学主要研究酶促反应的速率及影响酶促反应速率的各种因素。
通过米氏方程来表达速率与底物浓度之间的关系。
4.维生素是一类调节物质，它们既不是构成细胞的主要原料，也不是能量的
来源，而是一类参与机体代谢过程和生化反应的必需的有机物。
5.维生素B1又称抗脚气病维生素，是白色针状结晶或白色粉末，有微弱的特
异臭和味苦，易溶于水，遇碱易分解。
6.维生素C又称抗坏血酸，是无色晶体，易溶于水，水溶液呈酸性，具有强
还原性。
7.蛋白质是一切生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。
8.氨基酸是组成蛋白质的基本单位，在生物体内蛋白质通过特定的氨基酸序
列形成多肽链，再经过特定的化学键连接形成具有一定空间结构的蛋白质。
9.酶是由生物体产生的具有生物活性的蛋白质，能够降低生化反应所需要的
活化能，具有高度的专一性、温和的反应条件以及反应的可调控性等特点。
10.维生素是生物体正常生长和代谢所必需的微量有机物，分为脂溶性维生素
和水溶性维生素两类。
以上仅为部分内容，建议查阅教材或者查阅考研论坛等网站获取更全面和准确的信息。
生物化学笔记针对王镜岩等《生物化学》第三版适合以王镜岩《生物化学》第三版为考研指导教材的各高校的生物类考生备考目录第一章概述------------------------------01第二章糖类------------------------------06第三章脂类------------------------------14第四章蛋白质（注1）-------------------------21第五章酶类（注2）-------------------------38第六章核酸（注3）--------------------------------------48第七章维生素（注4）-------------------------56第八章抗生素------------------------------60第九章激素------------------------------63第十章代谢总论------------------------------68第十一章糖类代谢（注5）--------------------------------------70第十二章生物氧化------------------------------78第十三章脂类代谢（注6）--------------------------------------80第十四章蛋白质代谢（注7）-----------------------------------85第十五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------91第十六章DNA的复制与修复（注8）---------------------------93第十七章RNA的合成与加工（注9）---------------------------98第十八章蛋白质的合成与运转-------------------101第十九章代谢调空-----------------------------103第二十章生物膜（补充部分）---------------------108注：（1）对应生物化学课本上册第3、4、5、6、7章。
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
赤藓糖葡萄糖甘油醛核糖甘露糖半乳糖(Gal)（（Gal）二羟基丙酮核酮糖果糖讲一生物大分子：糖、脂、蛋白质（酶）、核酸、维生素、激素生物化学之父：费舍尔讲二地球上数量最多的一类有机化合物：糖类α和β吡喃葡萄糖（羟基在下为α型，在上为β型）糖原高度分支的生理意义：第三章、蛋白质20种氨基酸英文名等电点掌握氨基酸的用途、现象DNFB法PITCCys半胱氨酸Ellman反应，DTNB，二硫硝基苯甲酸Ellman反应（二硫硝基苯甲酸，DTNB）Cys与二硫硝基苯甲酸(DTNB) 或称Ellman 试剂发生硫醇-二硫化物交换反应。
反应中1 分子的Cys引起1分子的硫硝基苯甲酸的释放。
它在pH 8.0 时, 在412nm 波长处有强烈的光吸收, 因此可利用分光光度法定量测定-SH。
肽平面（酰胺平面）——由肽键周围的6个原子组成的刚性平面3.6蛋白质的纯化注：用尽可能少的步骤、尽可能短的时间。
1.前处理阶段物理法——冻融法，超声波法，均浆法，研磨法等。
酶裂解法——就是利用水解酶将细胞壁和细胞膜消化的方法，常用的水解酶有溶菌酶、葡聚糖酶、蛋白酶、糖苷酶、壳多糖酶、细胞壁溶解酶等。
其中溶菌酶主要对细菌类有作用，其他酶对酵母作用显著。
2.粗分级/粗分离根据蛋白质的①溶解性质、②大小不同、③带电状态不同/电荷多少④净化方法根据与其他化合物相互作用的蛋白质（部分蛋白质对..有特定的..）②：凝胶过滤层析常用凝胶过滤介质Sephadex：交联葡聚糖，是采用环氧氯丙烷作交联剂将右旋葡聚糖交联而成。
干粉容易膨胀，在水、盐溶液、有机溶液、碱和弱酸中化学性质稳定，可高压灭菌。
高交联度的Sephadex，其颗粒坚硬，适于高流速下操作。
Sephacryl : 烯丙基葡聚糖同N、Nˊ—甲叉双丙烯酰胺共价交联而成。
颗粒坚硬，性质比Sephadex更为稳定，可高压灭菌，在pH3~11条件下稳定，可用有机溶剂洗脱，也可用SDS、尿素及盐酸胍洗脱。
·第一章糖是所有含有醛基和酮基的多羟基化合物的总称。
糖的生物学功能：1.结构成分2.主要能源物质3.转变为其他物质。
包括合成蛋白质，核酸和脂类4.信息分子同分异构包括结构异构和立体异构，立体异构包括几何异构和旋光异构。
同分异构指存在两个或多个具有相同数目和种类的原子并因而具有相同相对分子质量的化合物的现象结构异构是由于分子中原子连接的次序不同造成的，包括碳架异构体，位置异构体，功能异构体。
几何异构由于分子中双键或环的存在或其他限制原子间的自由旋转引起的旋光异构由于手性分子造成的旋光性指物质具有使经过的偏振光旋转一定角度的能力。
右旋为+，左旋为-手性碳原子指与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳构型指立体异构体中的原子或取代基的空间排列关系叫构型。
构型分为D-型和L-型。
构型改变必定伴随共价键的断裂与重组。
人体中的糖绝大多数是D-型糖构象指在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布。
理论上构象有无数种。
单糖从丙糖到庚糖，都含有手性碳原子。
二羟丙酮除外。
单糖D，L构型由碳链最下端手性碳的构型决定。
己糖因六元环称为吡喃糖，戊糖因五元环成为呋喃糖醇与糖的醛基或酮基发生亲核加成反应生成半缩醛，如果羟基和羰基处于同一分子内，生成环状半缩醛。
环状半缩醛中C1（异头碳原子）连接的羟基与末端羟基取向相同成为α异头物，取向相反称为β异头物。
单糖旋光性是鉴定糖的一个重要指标。
甜度以蔗糖为标准，蔗糖甜度为100。
单糖易溶于水，微溶于乙醇，难溶于乙醚，丙酮。
单糖异构化：在弱碱条件下，D-葡萄糖，D-甘露醇，D-果糖可以通过中间产物烯二醇相互转化单糖氧化反应：醛基氧化成醛糖酸，伯醇基氧化成糖醛酸，醛基伯醇基均氧化形成醛糖二酸单糖还原反应：生成糖醇糖脎反应：与苯肼反应，比例为1：3.糖脎相当稳定，不溶于水，热水中可以析出黄色晶体。
葡萄糖糖脎是黄色细针状，麦芽糖糖脎为长薄片形。
生物化学王镜岩第一篇：生物化学的基本概念和重要性生物化学是研究生物体内化学反应和分子机制的学科，它的研究对象是与生命现象相关的各种分子，如蛋白质、核酸、酶、代谢产物等。
生物化学是现代生命科学的重要组成部分，为解析复杂的生命现象提供了理论基础和技术手段。
生物化学的核心是研究生物分子的结构和功能。
蛋白质是生物体内最重要的大分子，它不仅构成细胞的骨架和器官的结构，还是细胞内许多代谢反应的催化剂。
核酸则是储存和传递遗传信息的分子，在细胞分裂和生物繁殖过程中起着重要作用。
生物化学的研究不仅对解析生命现象具有重要意义，还对医学、农业、环境保护等领域具有重大意义。
例如，生物化学研究可以为制药工业开发新的药物提供基础知识；可以为农业生产提高作物产量和品质提供技术支持；可以帮助理解生态系统中生物多样性维持的分子机制。
总之，生物化学的研究对深入理解生命现象、促进科技进步和人类福祉都具有重要意义。
第二篇：生命体系中的代谢反应代谢反应是生命体系中最基础的反应，它指细胞内与物质转换和能量变化相关的化学反应。
代谢反应分为两类：分解反应和合成反应。
分解反应是将复杂的大分子分解成简单的小分子，同时产生能量；合成反应则是构建新的分子，需要消耗能量。
生命体系中的代谢反应非常复杂，需要许多的酶参与催化，并且需要不同的代谢通路协同作用。
常见的代谢通路包括糖酵解、三羧酸循环、脂肪酸代谢和核酸代谢等。
糖酵解是细胞内代谢的重要途径之一，它将葡萄糖分解为丙酮酸、ATP和NADH等产物。
三羧酸循环是将葡萄糖分解为CO2和能量的过程，它是细胞内氧化代谢的主要途径，能够产生大量ATP。
脂肪酸代谢则是利用脂肪酸进行产能的途径，它可以在高强度运动或长时间运动中提供能量支持。
核酸代谢则涉及到细胞内DNA和RNA分子的合成和修复。
代谢反应的平衡和调节对维持细胞内平衡和正常生理状态具有重要作用。
代谢调控的手段比较多，例如体内的激素、营养物质浓度、温度、氧气和pH值等都能够影响代谢过程的进行。
糖类可以定义为:多羟基醛；多羟基酮；多羟基醛或多羟基酮的衍生物。
糖的命名与分类：1.单糖：不能被水解称更小分子的糖.2。
寡糖:2-6个单糖分子脱水缩合而成3.多糖：同多糖：杂多糖：4.结合糖(复合糖，糖复合物)：糖脂、糖蛋白（蛋白聚糖）、糖核苷酸等5。
糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷蛋白聚糖属于（） A．多糖 B．双糖 C．复合糖 D．寡糖 E．单糖第三章蛋白质（protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键（peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外)。
等电点（isoelectric point， pI）在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子,呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
氨基酸既含有能释放H+ 的基团(如羧基）.也含有接受H+ 的基团(如氨基)，因此是两性化合物，亦称两性电解质或兼性离子pH 〉 pI时，氨基酸带负电荷，—COOH解离成- COO-,向正极移动。
★ pH = pI时,氨基酸净电荷为零★ pH 〈 pI时,氨基酸带正电荷，-NH2解离成— NH3+,向负极移动.若pI−pH 〉 0,两性离子带净正电荷,若pI−pH 〈 0，两性离子带净负电荷，差值越大,所带的净电荷越多。
1.半胱氨酸 pK1(α-COO—）=1.96, pK2(R-SH）=8。
18，pK3（α—NH3+)=10.28，该氨基酸pI值为：A.5。
07 B.6.12 C。
6。
80 D.7。
68 E。
9.232。
赖氨酸 pK1(α-COO—)=2.18， pK1（α-NH3+）=8.95,pK3(R-NH3+)=10.53，该氨基酸pI值为：A. (pK1+ pK2）/2 B. (pK2+ pK3)/2 C. （pK1+ pK3)/2 D. (pK1+ pK2+ pK3）/3 E. （pK1+ pK2+ pK3）/23 .天冬氨酸 pK1（α-COO-)=1。
96， pK2（α-COO—）=3.65,pK3(α—NH3+)=9。
60，该氨基酸pI值为：A。
2。
92 B.3.65 C。
5.74 D。
6。
62 E。
7。
51苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
第四章100克样品中蛋白质的含量 ( g ％ )= 每克样品含氮克数× 6。
25×100蛋白质具有重要的生物学功能1)作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，即氨基酸序列。
主要的化学键肽键，有些蛋白质还包括二硫键肽键（peptide bond）是由一个氨基酸的a—羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而不完整,被称为氨基酸残基(residue)。
参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式（trans）构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit） .肽键的结构特点：酰胺氮上的孤对电子与相邻羰基之间形成共振杂化体。
肽键具有部分双键性质,不能自由旋转。
肽键具有平面性，组成肽键的4个原子和2个Cα几乎处在同一平面内（酰氨平面）.肽链中的肽键一般是反式构型同源蛋白质：在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。
如：血红蛋白在不同的脊椎动物中都具有输送氧气的功能，细胞色素在所有的生物中都是电子传递链的组分。
蛋白质的二级结构：某段多肽链骨架有规律的盘绕和折叠，即蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链(R基团）的空间排布。
主要键为氢键二级结构：多肽主链中各个肽段借助于相邻氨基酸之间的氢键形成的构象。
主要有α-螺旋、β折叠、β-转角、无规卷曲。
一、α－螺旋的结构特点如下：多个肽键平面通过α－碳原子旋转，主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，右手螺旋。
每3。
6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm垂直距离。
相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和NH形成许多链内氢健,即每一个氨基酸残基中的NH和第四个残基的C＝O之间形成氢键,这是稳定α－螺旋的主要键。
肽链中氨基酸侧链R基团，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。
酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成;较大的R（如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸）集中的区域，也妨碍α－螺旋形成脯氨酸因其α－碳原子位于五元环上,不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α－螺旋甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定二、b—折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。
肽链的主链呈锯齿状折叠构象。
两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm; b—折叠结构可以由两条肽链之间形成，也可以在同一肽链的不同部分之间形成。
几乎所有肽键都参与链内氢键的交联,氢键与链的长轴接近垂直。
b—折叠有两种类型.一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。
另一种为反平行式,即相邻两条肽链的方向相反。
反平行式较稳定。
蛋白质分子中，肽链出现180°的回折,这种回折角处的构象就是β-转角(β—turn） .三、β－转角中,第一个氨基酸残基的C＝O与第四个残基的N-H形成氢键,从而使结构稳定。
四、无规卷曲（random coil)是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
无一定的规则，但对一定的球蛋白而言，特定的区域有特定的卷曲方式。
大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密,各行使其功能，称为结构域（domain）在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，被称为模体(motif)。
也有人称为超二级结构（super－secondary structure）。
三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的整体排布。
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基（subunit）。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。
单链蛋白质只有一、二、三级结构，无四级结构.※蛋白质的变性（denaturation）在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失.变性本质：破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。
造成变性的因素如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
变性蛋白质的特征：相应的生物学功能的丧失酶的催化作用、抗体的免疫能力、血红蛋白的运输功能等等理化性质的改变易被酶水解、沉淀、黏度增加、光谱改变等若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation) 。
许多蛋白质变性时被破坏严重,不能恢复，称为不可逆性变性。
第六章※肌红蛋白的三级结构哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质.由一条多肽链(珠蛋白）和一个血红素辅基组成。
球状分子,单结构域。
8段直的α-螺旋组成，分别命名为A、B、C…H，拐弯处是由1—8个氨基酸组成的松散肽段(无规卷曲）。
血红素辅基,扁平状，结合在肌红蛋白表面的一个洞穴内※血红蛋白：接近于球体，4个亚基分别在四面体的四个角上,每个亚基上有一个血红素辅基。
α、β链的三级结构与肌红蛋白的很相似，Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。
氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度)随O2浓度变化而改变.一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应。
§在 Hb中那一个亚基先与O2结合呢？在α亚基中，由于O2结合部位没有空间位阻, 而在β亚基中,由于E11Val对O2结合部位的空间位阻, 所以α亚基首先与O2结合.血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中,继而引起肽链位置的变动。
由于Fe++的位移，拖动了HisF8，引起了HC2Tyr的移动，拉断了约束Hb分子构象的某些盐键，并挤出了BPG分子，使血红蛋白分子的四级结构发生了很大变化.盐键的断裂也使β亚基构象发生了一定的改变，从而排除E11Val侧链对O2的结合部位的空间障碍，使β亚基也能与O2结合。
Hb的4个亚基结合氧的速度有协同效应,四连方邮票的比喻。
与Hb分子构象相比,HbO2分子构象有下列变化：Fe++半径缩小，落入卟啉环的中央空穴;HC2 Tyr位置移动，已处于能自由旋转的地位，亚基间盐键全部断裂；两个β亚基间的BPG分子被挤出来了。
H+、CO2促进O2的释放[H+］、Pco2的增高，能降低Hb对O2的亲和力，使HbO2的氧解离曲线右移。
CO2分压对血红蛋白的氧结合亲和力有影响，Pco2升高，对氧的亲和力下降；血红蛋白的氧亲和力因pH降低而降低；血红蛋白结合氧，释放出H+,改变了pH,降低了结合CO2的能力.血红蛋白具有缓冲血液pH的功能。
BPG （2,3-二磷酸甘油酸）能降低Hb对O2的亲和力,使HbO2的氧解离曲线右移通过与它的两个β亚基形成盐键稳定了血红蛋白的脱氧态的构象，因而降低脱氧血红蛋白的氧亲和力.第七章※等电点测定: 溶解度法和聚焦电泳法测分子量的方法:★化学组成法测定最低分子量★SDS-PAGE法★凝胶过滤法★渗透压法扩散系数法★沉降系数法和沉降平衡法※三、蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀（一）蛋白质的胶体性质大小在1-100nm范围内，同种电荷互相排斥，质点外围有水化层.（二)蛋白质的沉淀 1。
盐析法 2.有机溶剂沉淀法 3。
重金属盐沉淀法 4.生物碱试剂和某些酸类沉淀法 5。
加热变性沉淀法蛋白质胶体稳定的因素颗粒表面电荷水化膜盐析（salt precipitation) 在蛋白质溶液中加入大量中性盐使蛋白质从溶液中析出的现象.盐析法不引起蛋白质的变性。
常用如硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等原理：蛋白质表面电荷被中和水化膜被破坏2。
有机溶剂法有机溶剂具有脱水剂功能，使蛋白质的水化膜脱去。
如乙醇、丙酮；（等电点、低温、短时间条件）常用于实验室蛋白质的提取3.重金属盐法重金属离子带正电荷与蛋白质结合生成不溶性的沉淀。
1.凝胶过滤分离蛋白质是基于各种蛋白质的（）不同的电荷状态 B.不同的分子量 C.不同的溶解度 D。
