蛋白质理化性质

第二节蛋白质的理化性质和生物学特性一、蛋白质的胶体性质蛋白质是高分子化合物，分子量一般在10kD～1000kD。

根据测定所知，如分子量为34.5kD的球状蛋白，其颗粒的直径为4.3nm。

所以，蛋白质分子颗粒的直径一般在1～100nm，在水溶液中呈胶体溶液，具有丁铎尔现象、布朗运动、不能透过半透膜、扩散速度减慢、粘度大等特征。

蛋白质分子表面含有很多亲水基团，如氨基、羧基、羟基、巯基、酰胺基等，能与水分子形成水化层，把蛋白质分子颗粒分隔开来。

此外，蛋白质在一定pH溶液中都带有相同电荷，因而使颗粒相互排斥。

水化层的外围，还可有被带相反电荷的离子所包围形成双电层，这些因素都是防止蛋白质颗粒的互相聚沉，促使蛋白质成为稳定胶体溶液的因素。

蛋白质分子不能透过生物膜的特点，在生物学上有重要意义，它能使各种蛋白质分别存在于细胞内外不同的部位，对维持细胞内外水和电解质分布的平衡、物质代谢的调节都起着非常重要的作用。

另外，利用蛋白质不能透过半透膜的特性，将含有小分子杂质的蛋白质溶液放入半透膜袋内，然后将袋浸于蒸馏水中，小分子物质由袋内移至袋外水中，蛋白质仍留在袋内，这种方法叫做透析。

透析是纯化蛋白质的方法之一。

二、蛋白质的两性性质蛋白质和氨基酸一样，均是两性电解质，在溶液中可呈阳离子、阴离子或兼性离子，这取决于溶液的pH值、蛋白质游离基团的性质与数量。

当蛋白质在某溶液中，带有等量的正电荷和负电荷时，此溶液的pH值即为该蛋白质的等电点(pI)。

当pH偏酸时，蛋白质分子带正电荷。

相反，pH偏碱，蛋白质分子带负电荷（图2-2-1）图2-2-1 蛋白质的两性电离蛋白质溶液的pH值在等电点时，蛋白质的溶解度、黏度、渗透压、膨胀性及导电能力均最小，胶体溶液呈最不稳定状态。

凡碱性氨基酸含量较多的蛋白质，等电点往往偏碱，如组蛋白和精蛋白。

反之，含酸性氨基酸较多的蛋白质如酪蛋白、胃蛋白酶等，其等电点往往偏酸。

人体内血浆蛋白质的等电点大多是pH 5.0左右。

蛋白质的理化性质第四节蛋白质的理化性质一、两性离解和等电点蛋白质是由氨基酸组成的，在其分子表面带有很多可解离基团，如羧基、氨基、酚羟基、咪唑基、胍基等。

此外，在肽链两端还有游离的α-氨基和α-羧基，因此蛋白质是两性电解质，可以与酸或碱相互作用。

溶液中蛋白质的带电状况与其所处环境的pH 有关。

当溶液在某一特定的pH 条件下，蛋白质分子所带的正电荷数与负电荷数相等，即净电荷数为零，此时蛋白质分子在电场中不移动，这时溶液的pH 称为该蛋白质的等电点，此时蛋白质的溶解度最小。

由于不同蛋白质的氨基酸组成不同，所以蛋白质都有其特定的等电点，在同一pH 条件下所带净电荷数不同。

如果蛋白质中碱性氨基酸较多，则等电点偏碱，如果酸性氨基酸较多，等电点偏酸。

酸碱氨基酸比例相近的蛋白质其等电点大多为中性偏酸，约在5.0 左右。

1、两性解离蛋白质可以在酸性环境中与酸中和成盐，而游离成正离子，即蛋白质分子带正电，在电场中向阴极移动；在碱性环境中与碱中和成盐而游离成负离子，即蛋白质分子带负电，在电场中向阳极移动。

以“P”代表收集于网络，如有侵权请联系管理员删除收集于网络，如有侵权请联系管理员删除蛋白质分子，以―NH 2 和―COOH 分别代表其碱性和酸性解离基团，随pH 变化，蛋白质的解离反应可简示如下：（pH>pI ） （pH=pI ） （pH<pI ）移向阳极 不移动 移向阴极2、等电点沉淀和电泳①等电点沉淀蛋白质在等电点时，以两性离子的形式存在，其总电荷数为零，这样的蛋白质颗粒在溶液中因为没有相同电荷而相互排斥的影响，所以极易借静电引力迅速结合成较大的聚集体，因而易发生沉淀析出。

这一性质常在蛋白质分离、提纯时应用。

在等电点时，除了蛋白质的溶解度最小外，其导电性、粘度、渗透压以及膨胀性均为最小。

②电泳蛋白质颗粒在溶液中解离成带电的颗粒，在直流电场中向其所带电荷相反的电极移动。

这种大分子化合物在电场中定向移动的现象称为电蛋白质的阴离子蛋白质的阳离子蛋白质的兼性离子（等电点）NH 3+COO -P NH 3+P COOHNH 2COO-P泳。

蛋白质的理化性质(一)关键词：蛋白质蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物，其理化性质一部分与氨基酸相似，如两性电离、等电点、呈色反应、成盐反应等，也有一部分又不同于氨基酸，如高分子量、胶体性、变性等。

一、蛋白质的胶体性质蛋白质分子量颇大，介于一万到百万之间，故其分子的大小已达到胶粒1～100nm范围之内。

球状蛋白质的表面多亲水基团，具有强烈地吸引水分子作用，使蛋白质分子表面常为多层水分子所包围，称水化膜，从而阻止蛋白质颗粒的相互聚集。

与低分子物质比较，蛋白质分子扩散速度慢，不易透过半透膜，粘度大，在分离提纯蛋白质过程中，我们可利用蛋白质的这一性质，将混有小分子杂质的蛋白质溶液放于半透膜制成的囊内，置于流动水或适宜的缓冲液中，小分子杂质皆易从囊中透出，保留了比较纯化的囊内蛋白质，这种方法称为透析(dialysis)。

蛋白质大分子溶液在一定溶剂中超速离心时可发生沉降。

沉降速度与向心加速度之比值即为蛋白质的沉降系数S。

校正溶剂为水，温度20℃时的沉降系数S20·w可按下式计算：式中X 为沉降界面至转轴中心的距离，W为转子角速度，W2X为向心加速度，dX/dt为沉降速度。

单位用S，即Svedberg单位，为1×1013秒，分子愈大，沉降系数愈高，故可根据沉降系数来分离和检定蛋白质。

二、蛋白质的两性电离和等电点蛋白质是由氨基酸组成的，其分子中除两端的游离氨基和羧基外，侧链中尚有一些解离基，如谷氨酸、天门冬氨酸残基中的γ和β-羧基，赖氨酸残基中的ε-氨基，精氨酸残基的胍基和组氨酸的咪唑基。

作为带电颗粒它可以在电场中移动，移动方向取决于蛋白质分子所带的电荷。

蛋白质颗粒在溶液中所带的电荷，既取决于其分子组成中碱性和酸性氨基酸的含量，又受所处溶液的pH影响。

当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子(zwitterion,净电荷为O)，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(isoelectricpoint,简写pI)。

【生物知识点】简述蛋白质的理化性质1、具有两性；2、可发生水解反应；3、溶水具有胶体的性质；4、加入电解质可产生盐析作用；5、蛋白质的变性；6、颜色反应，蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应；7、气味反应。

两性蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。

水解反应蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。

蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。

胶体性质有些蛋白质能够溶解在水里（例如鸡蛋白能溶解在水里）形成溶液。

蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小（10－9～10－7m）时，所以蛋白质具有胶体的性质。

沉淀原因：加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、热变性少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解。

如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。

这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程。

利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质。

变性在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来。

这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质。

蛋白质的这种变化叫做变性，蛋白质变性之后，紫外吸收，化学活性以及粘度都会上升，变得容易水解，但溶解度会下降。

蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用。

因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程。

造成蛋白质变性的原因物理因素包括：加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、X射线、超声波等。

化学因素包括：强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。

颜色反应例如在鸡蛋白溶液中滴入浓硝酸，则鸡蛋白溶液呈黄色。

这是由于蛋白质（含苯环结构）与浓硝酸发生了颜色反应的缘故。

还可以用双缩脲试剂对其进行检验，该试剂遇蛋白质生成紫色络合物。

蛋白质的理化性质【摘要】蛋白质是生物体内功能最为复杂的大分子，其理化性质直接影响着其功能和应用。

氨基酸的组成和序列决定了蛋白质的结构和功能，不同的氨基酸序列会导致蛋白质不同的理化性质。

分子量也会影响蛋白质的溶解性和折叠状态，从而影响其功能。

蛋白质的溶解性和聚集态受多种因素影响，包括pH、温度等。

而蛋白质的热稳定性和折叠状态直接关系到其功能的稳定性。

深入研究蛋白质的理化性质有助于了解其功能和应用，同时也为蛋白质工程和药物设计提供重要依据。

对蛋白质的理化性质进行细致研究，有助于揭示其内在机制，进而推动相关领域的发展和应用。

【关键词】蛋白质、理化性质、氨基酸、分子量、溶解性、聚集态、构象、热稳定性、折叠状态、结构、功能、应用。

1. 引言1.1 蛋白质的理化性质概述蛋白质是生物体内最重要的大分子有机化合物之一，具有多样的生物学功能。

蛋白质的理化性质涉及其组成、结构及行为特性等方面，对于揭示蛋白质在生物体内的功能和作用具有重要意义。

蛋白质的理化性质受到多种因素的影响，包括氨基酸组成和序列、分子量、溶解性、聚集态和构象以及热稳定性等。

氨基酸是构成蛋白质的基本单元，不同氨基酸的组成和排列方式决定了蛋白质的结构和功能。

蛋白质的氨基酸序列对其理化性质有重要影响，不同氨基酸的性质可以影响蛋白质的溶解性、稳定性等特性。

分子量是影响蛋白质理化性质的重要因素之一。

分子量较大的蛋白质通常具有较高的溶解性和稳定性，同时也可能对其聚集态和构象造成影响。

蛋白质的溶解性受到多种因素的影响，包括pH 值、离子强度、温度等。

溶解性的变化可能导致蛋白质结构的改变，从而影响其功能和生物学活性。

蛋白质的热稳定性与其折叠状态密切相关。

蛋白质在特定温度范围内保持特定的折叠状态，一旦超出该范围可能导致蛋白质失去功能。

研究蛋白质的热稳定性可以为其在生物学的应用提供重要参考。

蛋白质的理化性质是与其结构密切相关的，深入研究蛋白质的理化性质有助于了解其功能和应用，为生物学和药物研究提供重要参考。

14.2.3 蛋白质的理化性质 Physical and Chemical Properties of Proteins讨论蛋白质的性质,一定要理解蛋白质分子的结构.蛋白质分子是具有生物活 性的大分子化合物,分子量很大.蛋白质分子具有一、二、三、四级结构，一级结构是蛋白质分子结构的基础。

蛋白质分子除主链（肽链）外，还有各种不同的侧链。

在这些侧链中，既有各种烃基，也有活泼的羧基、氨基、巯基、醇羟基和酚羟基等。

这些侧链基团有些是亲水基团；有些是疏水基团；有些是酸性基团；有些是碱性基团；有些裸露在二、三级结构外面；有些是掩蔽在二、三级结构的内部。

蛋白质分子内除主键（肽键）外，还有很多副键维持它的空间结构。

蛋白质的性质主要有如下几个方面： （1）蛋白质的两性性质和等电点。

蛋白质多肽链的N ―端有氨基，C ―端有 羧基，其侧链上也常有碱性基团和酸性基团。

因此，蛋白质和氨基酸相似，也具有两性性质和等电点。

调节溶液到某一pH 值时，蛋白质分子所带的正、负电荷相等，分子可成为两性离子，此时溶液的pH 值称为该蛋白质的等电点（pI ）。

如果溶液的pH 值在等电点的酸侧，溶液中的H +会抑制羧基电离，并有利于氨基与H +结合，因而蛋白质的净电荷为正。

如果溶液的pH 值在等电点的碱侧，OH - 有利于羧基的电离，不利于氨基与H +结合，故蛋白质的净电荷为负。

因此，蛋白质和α―氨基酸溶液相似，也存在下列平衡关系。

如用H 2N ―Pr ―COOH 表示蛋白质分子，羧基代表分子中所有的酸性基团，氨基代表所有的碱性基团，Pr 代表其它部分，则： H2N Pr COO −H 3N COO -H 3N COOH ++pH>pI 等电点（pI ）pH<pI 阴离子两性离子阳离子++ 不同的蛋白质具有不同的等电点，多数蛋白质的等电点小于7。

在动植物组织液中，pH 值一般在7―7.4之间，蛋白质大都以阴离子形式存在，并与两性离子达成平衡。

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教学步骤及主要内容教学过程
一、蛋白质的两性解离和等电点
当蛋白质处于某一PH溶液时，蛋白质分子上正、负电荷相等，净电荷为零，蛋白质为兼性离子，此时PH之称为该蛋白质的等电点。

含碱性氨基酸，PI高；含酸性氨基酸PI低。

二、蛋白质的高分子性质
蛋白质分子量从一万到十万。

蛋白质亲水胶体溶液的稳定是分子表面水化层和电荷层。

三、蛋白质的变性与凝固
1、蛋白质的变性
蛋白质在某些理化因素影响下，其特定空间结构破坏而导致理提出重点、难点，等电点。

举临床实例分离蛋白质
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