酶促反应的特征及其与化学反应的主要区别

第一章 绪论1.什么是生物反应工程、生化工程和生物技术？2.生化反应工程研究的主要内容是什么？3.生化反应工程的研究方法有那些？4.解释生物反应工程在生物技术中的作用？5.为什么说代谢工程是建立在生化反应工程与分子生物学基础之上的？6.何为系统生物学？7.简述生化反应工程的发展史。

8.如何理解加强“工程思维能力”的重要性。

9.为什么在当今分子生物学渗入到各生物学科领域的同时，工程思维也成为当今从事生物工程工作人员共同关注的话题？第二章生物反应工程的生物学与工程学基础1. 试说明以下每组两个术语之间的不同之处。

生物工程与生物科学、发酵工程与生物工程、速率和速度、反应速率与传质速率2. 何为准数和雷诺准数？并解释后者的物理意义3. 工程思维的具体含义是什么？4. 简述酶的催化特性与调节功能。

5. 在一个实际的生物催化过程中如何确保生物催化剂（如酶）的稳定性，并提高催化效率？6. 酶在应用过程中有哪些不同于化学催化剂和微生物作为生物催化剂的地方？7. 微生物培养过程中微生物的世代时间与倍增时间是否是同一概念。

8. 在生物工业中，微生物细胞的量一般采用干重表示，为什么？9. 为什么要固定化酶或微生物细胞？10. 进行生物催化剂（酶或微生物细胞）催化机理研究时，采用固定化酶或微生物细胞是否更有利于清楚了解催化过程机理？11. 何为生物分子工程？ 12. 在微生物培养过程中，操作工人观察到发酵罐上的压力表中的读数为0.025MPa,罐中的发酵液深度为10米，试问在罐底处的微生物细胞承受多大压力？在发酵液表面呢？ 13. 如果在2小时完成生物反应器中70m 3的装液量，请计算物料输入管的管径。

如果要求50分钟将反应液排空，请计算物料输出管的管径。

第三章 酶促反应动力学1. 简述酶促反应的特征及其与化学反应的主要区别是什么？。

2 .应用直线作图法（Lineweaver —Burk 法；Haneswoolf 法；Eadie —Hofstee 法和积分法）求取米氏方程中的动力学参数K s 和r max ，并比较由各种方法所得结果的误差大小。

酶促反应与代谢调节酶促反应是指在生物体内，由酶催化产生的化学反应。

从理化学角度来看，这种反应与非生物体系中的化学反应没有区别。

然而，由于种种原因，酶促反应具有极为特殊的生物学意义。

首先，酶作为催化剂可以使反应速率大幅提高。

这是因为酶在化学反应中可以降低反应的活化能，使反应更容易发生。

而这种活化能的降低，是由于酶与底物之间的特异性互相作用导致的。

这种特异性互相作用是酶促反应具有高度选择性的原因，也是生物体内复杂代谢网络中的调节机制之一。

其次，酶促反应的速率不受体系内其他化学物质的影响。

这是因为酶与底物之间的相互作用是非常特异的。

任何不与酶相互作用的化学物质不会影响酶催化反应的速率。

这种特异性使得代谢网络中的某些反应可以得到精确控制，某些反应可以被阻止或加速，从而实现代谢调节和信号转导。

此外，酶促反应还具有高度可逆性的特征。

酶与底物之间的化学反应产生的中间体反应物可以与酶再次结合，从而恢复到初始状态。

这种可逆性使得酶在代谢过程中可以发挥很大的作用，促进代谢反应的进行和调节代谢水平的平衡。

由于酶促反应具有上述特殊的特征，因此在代谢调节中扮演了至关重要的角色。

在生物体内，代谢反应和信号传递网络由数百种酶促反应组成。

这些反应可以被精确控制，从而实现某些生物过程的调控和调节，如氨基酸代谢、糖类代谢、脂类代谢等。

总的来说，酶促反应在生物体内的重要性不言而喻。

它不仅是生物体内各种代谢反应的基础，也是代谢水平调节的重要手段之一。

在未来的生命科学研究中，酶促反应的探究和调控将成为一项前沿的科学挑战。

生化反应工程原理简答题1补料分批培养主要应用在哪些情况中？①生长非偶联型产物的生产②高密度培养③产物合成受代谢物阻遏控制④利用营养缺陷型菌株合成产物⑤补料分批培养还适用于底物对微生物具有抑制作用等情况。

⑥此外，如果产物黏度过高或水分蒸发过大使传质受到影响时，可以补加水分降低发酵液黏度或浓度。

2比较理想酶反应器CSTR型与CPFR型的性能？答：A停留时间的比较：在相同的工艺条件下进行同一反应，达到相同转化率时，两者所需的停留时间不同，CSTR型的比CPFR型反应器的要长，也就是前者所需的反应器体积比后者大。

另外，以对两反应器的体积比作图可知，随反应级数的增加，反应器的体积比急剧增加。

B酶需求量的比较：对一级动力学：转化率越高，CSTR中所需酶的相对量也就越大。

另外，比值还依赖于反应级数，一级反应时其比值最大，0级反应时其比值最小。

C酶的稳定性：0级反应时，CSTR与CPFR内酶活力的衰退没有什么区别。

但如果反应从0级增至一级，那么，两种反应器转化率下降的差别就变得明显。

CPFR产量的下降要比CSTR快得多，因而CPFR中酶的失活比CSTR中更为敏感。

但是，如上所述，在某些场合，操作条件相同，要得到同样的转化率，CSTR所需酶的数量远大于CPFR所需的量。

D反应器中的浓度分布：CSTR与CPFR中的底物浓度分布。

由图可知，在CPFR中，虽然出口端浓度较低，但在进口端，底物浓度较高；CSTR中底物总处于低浓度范围。

如果酶促反应速率与底物的浓度成正比，那么对于CSTR而言，由于整个反应器处于低反应速率条件下，所以其生产能力也低。

3试着分析目前连续式操作难以大规模应用的原因？连续培养的工业生产应用的受限原因（连续培养的应用主要集中在研究领域）。

(1)杂菌污染问题。

因连续培养以长期、稳定连续运转为前提，在整个培养过程中，必需不断地供给无菌的新鲜培养基，好氧发酵时，必需同时供给大量的无菌空气，这两种供给的过程中极易带来杂菌的污染，长期保持连续培养的无菌状态非常困难。

酶促反应的机理及其在化学合成中的应用酶促反应是一种特殊的化学反应方式，它是由生物体内酶催化下进行的一种化学变化过程，这种化学反应有着很高的效率和选择性。

酶促反应的原理酶是一种特殊的蛋白质，具有催化化学反应的功能。

它通过结合底物，变形酶分子及底物分子从而降低活化能使底物分子发生化学转化，生成产物。

酶催化作用的原理基于由酶催化的底物与酶分子间的特异性相互作用。

这种相互作用可导致酶分子的构象发生改变，减少底物分子之间的高能障碍，从而促进化学反应的进行。

因此，酶是具有生物特异性、高效、高选择性和催化作用一次性反应等特点的生物催化剂。

酶促反应的应用酶具有特殊的化学反应特征，因此酶催化反应在化学合成中有着广泛的应用。

1. 工业化学反应中的应用酶在工业化学反应中有着广泛的应用。

例如，酶可以用于生产酒精、酸奶、面包等食品，还可以用于生产牛皮膏、天然色素、抗生素等化妆品。

另外，酶还可以用于制造纸浆、糖、酱料等产品，大大提高了生产效率和产品质量。

2. 药物生产中的应用酶在药物生产中也有着重要的作用。

酶催化反应可以用于药物的制备。

例如，酶在半合成青霉素的制备中具有非常重要的作用。

酶可以在底物中选择性地催化反应，使得总反应效率更高和底物残留物更少，从而促进了药物制备的高效率。

3. 生物降解中的应用酶在生物降解中也有着很重要的应用。

例如，酶可以用于处理污染物。

酶可以选择性的降解一些化合物，如石油化学污染物、农药污染物等，从而去除对环境的污染。

酶促反应的机理对于人们在化学合成过程中的应用具有非常重要的意义。

通过了解酶催化反应的机理，我们可以更好的应用酶在各种不同的领域和应用中。

在现代化学合成中，酶催化反应无疑是一种非常重要和有潜力的工具，有着广泛的研究和应用前景。

46．关于酶性质的叙述下列哪项是正确的？A.酶的催化效率高是因为分子中含有辅酶或辅基B.酶使化学反应的平衡常数向加速反应的方向进行C.酶能提高反应所需的活化能D.酶加快化学反应达到平衡的速度E.酶能改变反应的平衡点47．关于酶活性中心的叙述下列哪项是正确的？A.所有酶的活性中心都有金属离子B.所有的抑制剂都作用于酶的活性中心C.所有的必需基团都位于酶的活性中心D.所有酶的活性中心都含有辅酶E.所有的酶都有活性中心48．酶加速化学反应的根本原因是：A.升高反应温度B.增加反应物碰撞频率C.降低催化反应的活化能D.增加底物浓度E.降低产物的自由能49．关于辅酶的叙述正确的是：Ａ.在催化反应中传递电子、原子或化学基团 B.与酶蛋白紧密结合C.金属离子是体内最重要的辅酶D.在催化反应中不于酶活性中心结合E.体内辅酶种类很多，其数量与酶相当50．酶与底物作用形成中间产物的叙述正确的是：A.酶与底物主要是以共价键结合B.酶与底物的结合呈零级反应C.酶诱导底物构象改变不利于结合D.底物诱导酶构象改变有利于结合E.底物结合于酶的变构部位51．全酶是指：A.酶与底物复合物B.酶与抑制剂复合物C.酶与辅助因子复合物D.酶的无活性前体E.酶与变构剂的复合物52．关于结合酶的论述正确的是：A.酶蛋白与辅酶共价结合B.酶蛋白具有催化活性C.酶蛋白决定酶的专一性D.辅酶与酶蛋白结合紧密E.辅酶能稳定酶分子构象53．金属离子作为辅助因子的作用错误的是：A.作为酶活性中心的催化基团参加反应B.与稳定酶的分子构象无关C.可提高酶的催化活性D.降低反应中的静电排斥E.可与酶、底物形成复合物54．酶辅基的叙述正确的是：A.与酶蛋白结合较紧密B.决定酶催化作用的专一性C.能用透析或过滤方法使其与酶蛋白分开D.以非共价键与酶蛋白结合E.由酶分子的氨基酸组成55．关于酶的必需基团的论述错误的是：A.必需基团构象改变酶活性改变B.酶原不含必需基团，因而无活性C.必需基团可位于不同的肽段D.必需基团有催化功能E.必需基团有结合底物的功能56．关于酶原激活的叙述正确的是：A.通过变构调节B.通过共价修饰C.酶蛋白与辅助因子结合D.酶原激活的实质是活性中心形成和暴露的过程E.酶原激活的过程是酶完全被水解的过程57．活化能的概念是指：A.底物和产物之间能量的差值B.参与反应的分子所需的总能量C.分子由一般状态转变成活化态所需能量D.温度升高时产生的能量E.以上都不是58．关于酶特异性的论述正确的是：A.酶催化反应的机制各不相同B.酶对所催化的底物有特异的选择性C.酶在分类中各属于不同的类别D.酶在细胞中的定位不同E.酶与辅助因子的特异结合59．关于酶促反应机制的论述错误的是：A.邻近效应与定向排列B.多元催化C.酸碱催化D.表面效应E.以上都不是60．关于酶促反应特点的论述错误的是：A.酶在体内催化的反应都是不可逆的B.酶在催化反应前后质和量不变C.酶的催化能缩短化学反应达平衡所需的时间D.酶对所催化的反应有选择性E.酶能催化热力学上允许的化学反应61．初速度是指：A.在速度与底物浓度作图曲线中呈直线部分的反应速度B.酶促反应进行5分钟内的反应速度C.当[S]=Km时的反应速度D.在反应刚刚开始底物的转换率小于5%时的反应速度E.反应速度与底物浓度无关的反应速度62．酶促反应动力学所研究的是：A.酶的基因来源B.酶的电泳行为C.酶的诱导契合D.酶分子的空间结构E.影响酶促反应速度的因素63．下列哪一项不是影响酶促反应速度的因素：A.底物浓度B.酶的浓度C.反应的温度D.反应环境的pHE.酶原的浓度64．在其它因素不变的情况下，改变底物浓度：A.反应速度成比例增加B.反应速度成比例下降C.反应初速度成比例改变D.反应速度先慢后快E.反应速度不变65．米氏酶的动力学曲线图为：A.直线B.矩形双曲线C.S型曲线D.抛物线E.以上都不是66．当底物浓度达到饱和后，如再增加底物浓度：A.酶的活性中心全部被占据，反应速度不在增加B.反应速度随底物的增加而加快C.形成酶—底物复合物增多D.随着底物浓度的增加酶失去活性E.增加抑制剂反应速度反而加快67．Km值是指：A.反应速度等于最大速度50%的底物浓度B.反应速度等于最大速度50%的酶的浓度C.反应速度等于最大速度时的底物浓度D.反应速度等于最大速度时酶的浓度E.反应速度等于最大速度时的温度68．关于Km的意义正确的是：A.Km为酶的比活性B.1/Km越小，酶与底物亲和力越大C.Km的单位是mmol/minD.Km值是酶的特征性常数之一E.Km值与酶的浓度有关69．关于Vmax的叙述正确的是：A.只有利用纯酶才能测定B.如果酶总浓度已知可从Vmax计算酶的转换数C.是酶的特征性常数D.酶的Vmax随底物浓度的改变而改变E.向反应体系中加入各种抑制剂都可使Vmax降低70．关于Km的叙述，下列哪项是正确的？A.通过Km的测定可鉴定酶的最适底物B.是引起最大反应速度的底物浓度C.是反映酶催化能力的一个指标D.与环境的pH无关E.是酶和底物的反应平衡常数71．当[E]不变，[S]很低时，酶促反应速度与[S]：A.成正比B.无关C.成反比D.成反应E.不成正比72．当酶促反应速度等于Vmax的80%时，Km与[S]关系是：A.Km=0.1[S]B.Km=0.25[S]C.Km=0.22[S]D.Km=0.40[S]E.Km=0.50[S]73．关于酶的最适温度下列哪项是正确的？A.是酶的特征性常数B.是指反应速度等于50%Vmax时的温度C.是酶促反应速度最快时的温度D.是一个固定值与其它因素无关E.与反应时间无关74．关于酶的最适pH，下列哪项是正确的？A.是酶的特征性常数B.不受底物浓度、缓冲液种类与浓度的影响C.与温度无关D.酶促反应速度最快时的pH是最适pHE.最适pH是酶的等电点75．竞争性抑制剂的特点是：A.抑制剂以共价键与酶结合B.抑制剂的结构与底物不相似C.当抑制剂的浓度增加时，酶变性失活D.当底物浓度增加时，抑制作用不减弱E.抑制剂和酶活性中心外的部位结合76．Km值大小与：A.酶的浓度有关B.酶作用温度有关C.酶的性质有关D.酶作用环境pH有关E.酶作用时间有关77．下列对可逆性抑制剂的论述正确的是：A.抑制剂与酶结合后用透析或过滤方法不能解除抑制B.抑制剂与酶以非共价键结合C.抑制剂与酶以共价键结合D.可逆性抑制剂使酶变性失活E.可逆性抑制指竞争性抑制78．下列关于竞争性抑制剂的论述哪项是错误的？A.抑制剂与酶活性中心结合B.抑制剂与酶的结合是可逆的C.抑制剂结构与底物相似D.抑制剂与酶非共价键结合E.抑制程度只与抑制剂浓度有关79．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于：A.非竞争性抑制B.反竞争性抑制C.不可逆性抑制D.竞争性抑制E.非特异性抑制80．酶受竞争性抑制时动力学参数表现为：A.Km↑，Vmax不变B.Km↓，Vmax↓C.Km不变，Vmax↓D.Km ↓，Vmax不变E.Km ↓，Vmax↑81．化学毒气路易士气中毒时，下列哪种酶受抑制：A.碳酸苷酶B.琥珀酸脱氢酶C.3-磷酸甘油醛脱氢酶D.含巯基酶E.胆碱脂酶82．关于非竞争性抑制剂的叙述，正确的是：A.抑制剂与酶的活性中心结合B.不影响VmaxC.抑制剂与酶结合后不影响与底物结合D.抑制剂与酶结合后不能与底物结合E.也可称为变构抑制剂83．酶受非竞争性抑制时，动力学参数必须为：A.Km↑，Vmax不变B.Km↓，Vmax↓C.Km不变Vmax↓D.Km↓，Vmax不变E.Km↓，Vmax↑84．反竞争性抑制作用的叙述正确的是：A.抑制剂只与酶—底物复合物结合Ｂ.抑制剂与酶结合后又可与ES结合C.抑制剂作用只降低Vmax不改变KmD.抑制剂作用使Vmax↑Km↓E.抑制剂作用使Vmax↓Km↑85、酶受反竞争性抑制时动力学参数表现为：A.Km↑，Vmax不变B.Km↓，Vmax↓C.Km不变，Vmax↓D.Km↓，Vmax不变E.Km↓，Vmax↑86．温度对酶促反应速度的影响的描述正确的是：A.最适温度是酶的特征性常数，与反应时间无关B.最适温度不是酶的特征性常数，延长反应时间最适温度可降低C.温度升高时反应速度则加快D.低温可使大多数酶蛋白变性失活E.所有酶均有相同的最适温度87．有机磷农药与酶活性中心结合的基团是：A.组氨酸上的咪唑基B.赖氨酸上的ε-氨基C.丝氨酸上的羟基D.半胱氨酸上的巯基E.谷氨酸上的γ-羧基88．当酶促反应速度等于70%Vmax时，[S]为：A.1KmB.2KmC.3KmD.4KmE.5Km 89．下列哪种离子可增强唾淀粉酶的活性A.K+B.N a+C.C u++D.Cl－E.M g++90．琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸脱氢反应时Km=1/4[S]，反应速度应是Vmax的：A.20%B.40%C.60%D.80%E.90% 91．经过透析后的唾淀粉酶活性降低的原因是：A.酶蛋白变性失活B.失去辅酶C.失去氯离子D.失去铜离子E.失去镁离子92．酶活性的定义是指：A.酶与底物的结合能力B.酶的催化能力C.酶原的激活D.酶的自我催化能力E.酶蛋白与辅助因子结合能力93．国际生化学会（IUB）酶学委员会1976年规定，酶的一个国际单位（IU）是指：A.在特定条件下，每分钟催化生成1μmol产物所需酶量B.在特定条件下，每秒种催化生成1mmol产物所需酶量C.在特定条件下，每分钟催化生成1mol产物所需酶量D.在特定条件下，每秒种催化生成1mol产物所需酶量E.在37℃条件下，每分钟生成1g产物所需酶量94．关于酶原激活的概念正确的是：A.所有酶在初合成时均为酶原B.酶原激活时无构象变化C.激活过程是酶完全被水解过程D.酶原因缺乏必需基团而无活性E.激活过程是酶活性中心形成和暴露过程95．在消化道的酶中，下列哪一种不以酶原为前体？A.胰蛋白酶原B.肠激酶C.胰凝乳蛋白酶D.弹性蛋白酶E.羧基肽酶96．关于变构酶的论述错误的是：A.变构酶为多亚基组成B.如底物与一亚基结合后，使其它亚基迅速与底物结合称正协同效应C.正协同效应的底物浓度曲线呈矩形双曲线D.底物与一亚基结合后，使其它亚基结合底物能力减少称负协同效应E.变构效应剂与一亚基结合后，使酶其它亚基迅速与底物结合为异促协同效应97．关于变构调节的论述不正确的是：A.变构效应剂结合于酶的变构部位B.变构效应剂与酶以非共价键结合C.变构酶活性中心可结合底物D.变构酶动力学曲线呈S型E.变构调节是属于一种慢调节98．关于变构调节的叙述正确的是：a.变构抑制剂可使S型曲线左移 B.变构抑制即为负协同效应C.变构效应与酶的四级结构有关D.变构激活即为正协同E.所有的多亚基酶都受变构调节99．变构酶的动力学曲线：A.直线B.抛物线C.S型曲线D.矩形双曲线E.不规则曲线100．关于酶的共价修饰的描述正确的是：A.只有磷酸化和去磷酸化B.该调节不需其它酶参加C.所有受共价修饰的酶则不在进行变构调节D.调节过程虽消耗ATP但经济有效E.调节过程中无逐级放大效应101．同工酶是指：A.催化的化学反应相同B.催化不同的反应而理化性质相同C.酶的结构相同而存在部位不同D.由同一基因编码翻译后的加工修饰不同E.催化相同的化学反应理化性质也相同102．含LDH1丰富的组织是：A.骨骼肌B.心肌C.脑组织D.肾组织E.肝组织103．关于乳酸脱氢酶同工酶的叙述正确的是：A.由H亚基和M亚基以不同比例组成B.H亚基和M亚基单独存在时均有活性C.H亚基和M亚基的一级结构相同，但空间结构不同D.5种同工酶的理化性质相同E.5种同工酶的电泳迁移率相同104．国际酶学委员会主要根据把酶分为六大类。

第三章 微生物反应动力学习题答案1. 微生物反应的特点，其与化学反应的主要区别有那些？ 答：微生物反应与化学反应相比，具有以下特点：1）微生物反应属于生化反应，通常是在常温常压下进行；2）反应原料来源相对丰富；3）易于生产复杂的高分子化合物和光学活性物质；4）通过菌种改良，可大大提高设备的生产能力；5）副产物多，提取有一定难度；6）生产微生物受外界环境影响比较大；7）开发成本较大；8）废水BOD较大2．简要回答微生物反应与酶促反应的最主要区别？答：微生物反应与酶促反应的最主要区别在于，微生物反应是自催化反应，而酶促反应不是。

此外，二者还有以下区别：（1）酶促反应由于其专一性，没有或少有副产物，有利于提取操作，对于微生物反应而言，基质不可能全部转化为目的产物，副产物的产生不可避免，给后期的提取和精制带来困难，这正是造成目前发酵行业下游操作复杂的原因之一。

（2）对于微生物反应，除产生产物外，菌体自身也可是一种产物，如果其富含维生素或蛋白质或酶等有用产物时，可用于提取这些物质。

（3）与微生物反应相比，酶促反应体系较简单，反应过程的最适条件易于控制。

微生物反应是利用活的生物体进行目的产物的生产，因此，产物的获得除受环境因素影响外，也受细胞因素的影响，并且微生物会发生遗传变异，因此，实际控制有一定难度。

（4）酶促反应多限于一步或几步较简单的生化反应过程，与微生物反应相比，在经济上有时并不理想。

4. 答：Monod 方程建立的基本假设：微生物生长中，生长培养基中只有一种物质的浓度（其他组分过量）会影响其生长速率，这种物质被称为限制性基质，并且认为微生物为均衡生长且为简单的单一反应。

Monod 方程与米氏方程的主要区别如下表所示：Monod 方程：SK SS +=max μμ米氏方程：SK Sr r m +=max方程中各项含义： μ：生长比速 μmax ：最大生长比速 S: 单一限制性基质浓度 K S : 半饱和常数 方程中各项含义： r：反应速率 r max ：最大反应速率 S：底物浓度 K m ：米氏常数 微生物生长动力学方程酶促反应动力学方程经验方程 理论推导的机理方程适用于单一限制性基质的情况 适用于单底物、无抑制的情况5、答：由于细胞的组成是复杂的，当微生物细胞内部所含有的蛋白质、脂肪、碳水化合物、核酸、维生素等的含量随环境条件的变化而变化时，建立起的动力学模型称为结构模型。

酶促反应的四个特点酶促反应是指在生物体内，由酶催化而发生的化学反应。

酶是一类特殊的蛋白质，能够降低反应的活化能，并加速反应速率。

酶促反应有以下四个特点：1. 酶促反应具有高效性：酶能够提高反应速率，使得反应在生物体内能够在适当的时间内进行。

酶能够加速化学反应的速率，使得生物体内的代谢过程能够迅速进行，维持生命活动的正常进行。

2. 酶促反应具有高度专一性：酶能够选择性地催化特定的反应。

每种酶只能催化特定的底物转化为特定的产物，具有高度的专一性。

这是因为酶的结构决定了其特异性，酶的活性中心与底物之间形成特异性的亲和力，从而实现特定底物的催化。

3. 酶促反应受环境影响较大：酶的活性受到环境条件的影响较大。

酶的活性受到温度、pH值和离子浓度等环境因素的影响。

适宜的温度和pH值能够使酶的活性达到最佳状态，从而提高酶促反应的效率。

4. 酶促反应受底物浓度影响：底物浓度对酶促反应速率有直接影响。

在酶的催化下，底物与酶结合形成底物-酶复合体，然后通过化学反应生成产物。

底物浓度的增加会提高底物与酶结合的机会，从而增加反应速率。

但当底物浓度过高时，酶的活性可能会受到抑制。

在扩展解释酶促反应的过程中，还可以从以下几个方面展开描述：1. 酶的结构与功能：酶是一种具有特殊的三维结构的蛋白质，其结构决定了其功能。

酶分为两种基本类型：单酶和复酶。

单酶是指能够催化一个底物的酶，而复酶是指需要辅助因子（如辅酶或金属离子）才能催化底物的酶。

酶的活性中心是指参与底物与酶结合和催化反应的特定区域，通常由氨基酸残基组成。

酶的活性中心与底物之间的亲和力决定了酶的专一性。

2. 酶的催化机制：酶促反应的催化机制是指酶如何通过降低反应的活化能来加速反应速率。

酶可以通过多种方式催化反应，包括酸碱催化、共价催化和金属离子催化等。

其中，酸碱催化是指酶通过提供或接受质子来促使反应进行；共价催化是指酶通过与底物形成共价键来催化反应；金属离子催化是指酶中的金属离子作为催化剂参与反应。

酶有哪些基本特征？为什么酶能加快化学反应的速率？论述酶促反应的基本过程与主要机制一、酶催化的特征(一) 酶和一般催化剂的比较酶具有一般催化剂的特征, 如1.量少而催化效率高。

2.能加快化学反应的速度, 而其本身在反应前后没有结构和性质的改变。

3.不改变反应的平衡。

催化剂只能缩短反应达到平衡所需的时间, 不能改变化学反应的平衡。

酶亦如此。

4.可降低活化能。

酶与其他催化剂一样, 在反应过程中不发生变化, 所以它的存在不影响△Go,因而也不影响平衡常数。

酶不仅能增加正反应的反应速度, 而且也增加逆反应的反应速度。

然而酶是生物大分子, 具有其自身的如下特性。

(二) 酶作为生物催化剂的特性1.高效性酶有极高的催化效率, 能使生化反应以极快的速度进行, 这是酶的最大特点。

酶催化反应的速率比非酶催化反应的速率高108~1020, 比一般催化剂高107~1013。

【例】碳酸酐酶(carbonic anhydrase) 催化二氧化碳的水合反应(CO2十H2O →H2CO3) 使植物进行光合作用所需的CO2得以快速被叶片吸收。

此酶催化CO2 水合反应的能力是十分惊人的, 一个碳酸酐酶每秒钟能催化105个CO2分子与水结合成H2CO3, 其反应速度比非酶催化快107倍。

通常酶催化的反应速度比非催化反应快107~1014 倍。

2.温和性酶不稳定，酶的催化活性易受环境变化的影响，一般催化剂在一定的条件下会中毒而失去催化能力。

酶是生物大分子, 对环境的变化更敏感。

容易失去它的催化活性。

高温、高压、强酸、强碱和紫外线等都容易使酶失去活性（不稳定性），所以酶的催化作用是在比较温和的条件下进行，如常温、常压、接近中性PH等。

【例外】有一些酶的作用环境不是温和的。

比如胃蛋白酶（EC 3.4.23.1）在pH为1~2时反应活性最高。

Taq酶最适温度为75℃。

3.酶的催化活性可被调节控制酶的种类很多, 不同的酶调控方式不同。

如酶浓度调节控制、酶活性受激素、反馈抑制、抑制剂和激活剂调节等。

酶促反应的特征及其与化学反应的主要区别
酶促反应是生物体内发生的一种特殊的化学反应，它具有许多与化学反应不同的特征。

首先，酶促反应是在生物体内由酶催化的反应。

酶是一种特殊的蛋白质分子，具有高度特异性和高效催化活性。

与化学反应不同，酶催化反应发生在生物体的正常温度和压力下，通常在体温和中性条件下进行，而无需高温和高压条件。

这使得酶催化反应更加温和和适合生命体系。

其次，酶具有高度特异性。

每种酶都对特定的底物具有高度选择性，只能催化特定的化学反应。

这种特异性来自于酶分子的立体结构和活性位点的特殊构象。

这使得酶能够在复杂的生物体系中高效催化特定的反应，而不会发生不必要的副反应。

另外，酶具有高效催化能力。

酶能够加速反应速率，使得反应在生物体内可以在合理的时间内发生。

酶可以通过降低活化能来加速反应速率，使得反应能够在生物体体温下快速进行，而不需要外界能量的输入。

这种高效催化特性使得酶在生物体内起到了至关重要的作用，例如在新陈代谢过程中调节能量的产生和利用。

此外，酶具有调节性质。

酶的活性可以被调控，从而使得生物体能够
根据需要调整特定反应的速率。

这种调节可以通过调节酶的合成和降解，以及活性位点的可及性等机制实现。

这使得生物体能够适应不同的环境和代谢需求，从而保持内部稳定和调节代谢平衡。

总的来说，酶促反应与化学反应相比具有更多的特征和差异。

酶具有高特异性、高效催化能力和调节性质，使得它们在生物体内发挥着重要的功能。

这些特征使得酶成为生命体系中不可或缺的催化剂，并为生物体和化学反应之间的界面研究提供了重要的参考。

7米氏方程 快速平衡法假设：（1）CS»CE ，中间复合物 ES 的形成不会降低 CS （ 2）不考虑 E S 为快速平衡，ES E PES 分解成产物不足解之-殍Jr —ES 为整个反应的限速阶段，因此以破坏这个平衡稳态法假设：（1）CS>>CE ，中间复合物 ES 的形成不会 降低CS （ 2）不考虑双倒数法（Li d eW\E ear Burk ）: 对米氏方程两侧取倒数0 得1 1 K m 1max A失活作用（不可逆抑制） 抑制作用（可逆抑制 竞争抑制反应机理：非竞争抑制反应机理： 可逆抑制各自的特点： 多底物均相酶反应动力学:竞争抑制、反竞争抑制双底物双产物反应机制:、:I . —^7^. 汪意1作图S以，截距为CKm 和口 rmax得一线，m 直线斜I 率为C s 根据直线斜率和截距可计算出抑制剂对酶反应的影响：、非竞争抑制混合型抑制快速平術法惟字动力学专租 r ~獻£占甲 论：双底物强制有序机制 -钱氏机制 随即有序机制A B ^P Q生 物 反 应 工 程 原 理 复 习 资 料生物反应过程与化学反应过程的本质区别在于有生物催化剂参与反应。

生物反应工程是指将实验室的成果经放大而成为可提供工业化生产的工艺工程。

酶和酶的反应特征酶是一种生物催化剂，具有蛋白质的一切属性；具有催化剂的所有特征；具有其特有的催化特征。

酶的来源：动物、植物和微生物 酶的分类：氧化还原酶、水解酶、裂合酶、转移酶、连接酶和异构酶 酶的性质：1）催化共性：①降低反应的活化能②加快反应速率③不能改变反应的平衡常数。

2） 催化特性：①较高的催化效率②很强的专一性③温和的反应条件 易变性和失活3） 调节功能：浓度、激素、共价修饰、抑制剂、反馈调节等固定化酶的性质固定化酶：在一定空间呈封闭状态的酶，能够进行连续反应，反应后可以回收利用。

与游离酶的区别： 游离酶-…一般一次性使用（近来借助于膜分离技术可实现反复使用）固定化酶--能长期、连续使用（底物产物的扩散过程对反应速率有一定的影响；一般情况下稳定性有所提 高；以离子键、物理吸附、 定，再生”活性） 固定化对酶性质的影响： 化单底物均相酶反应动力学疏水结合等法固定的酶在活性降低后，可添加新鲜酶溶液，使有活性的酶再次固底物专一性的改变 、稳定性增强 、最适pH 值和最适温度变化、动力学参数的变 P37顺序机制C=■在工业级反应中， 反应速度一般是由改变所用 酶浓度和（或）反应时间，而不是改变底物浓度来控制的，并且要测定的最重要参数是可测的转化率，而不是反应速度酶失活的因素有哪些？I 半连续反应器批式全混型反应器（间歇式搅拌罐反应器）（ 连续全混型反应器（连续式搅拌罐反应器）（活塞流反应器（plug flow reactor ， PFR ）全混流一一流入的液体在装置内瞬间完全混合。

生物化学中的酶促反应及其机理酶是生物体内的一种蛋白质分子，能够催化生物反应的进行。

酶促反应是指通过酶的催化作用，原本需要高能输入才能进行的生物化学反应能够以更加温和的条件进行，从而实现了生命体内代谢的高效与有序。

酶促反应的机理涉及很多生物化学核心概念，本文将介绍酶促反应的机理和相关基础知识。

一、酶促反应的特点酶促反应的最重要特点是它能够发生在生物体内较适宜的温度、压力和 pH 值等条件下。

由于酶可以催化反应，可以降低活化能，从而使生命活动的代谢过程能够更加高效、有序地进行。

酶同时能够作用于不同化学反应，包括加速酶合成，水解和氧化还原等反应。

二、酶的构造酶是由氨基酸组成的蛋白质，它们的结构特点体现在它们的三级结构之中。

酶的主要结构特征包括活性中心、酶亲和力和底物结合位点。

活性中心通常由一组蛋白质残基组成，具有比其他残基更高的空间限制性，能够与底物发生特定化学反应。

一旦酶和它的底物结合到一起，酶的活性中心会适应底物的结构，从而催化底物分子的转化。

酶的亲和力和底物结合位点则是酶与底物之间相互作用的关键。

三、酶促反应机理酶促反应的机理是通过活性中心的结构来决定催化过程的。

酶的活性中心是生长发育过程中制造出的，这就解释了为什么不同的酶可以催化不同的底物。

最初活性中心通常由非极性残基组成，然后再根据底物的化学属性添加一些不同的极性残基。

这样，酶的活性中心就能够与底物结合，并且促进化学反应的进行。

酶促反应的机理基于米氏方程（Michaelis-Menten equation），其中，酶底物复合物可以解离出重新组成底物和产物，同时酶和底物的结合速率以及底物的反应速率也受活性中心的结构和空间限制影响。

四、酶的分类酶的分类以它们的催化反应类型、化学机制和存活环境等为基础。

一些常见的酶包括：淀粉酶、腺苷酸环化酶、DNA聚合酶、RNA聚合酶和乳酸脱氢酶等。

五、酶的功能酶的作用是通过催化化学反应在生物体内发生。

酶通过加速酶合成、水解和氧化还原等反应来为生命体内的代谢提供能量和原料。

酶促反应技术及其在分析化学中的应用酶促反应技术是一种利用酶的特异性催化作用进行分析的方法。

酶是一种具有高度特异性的生物催化剂，能够发挥高效的催化作用，并且在大多数情况下只对特定的底物起作用，这些特点使得酶在化学分析领域中得到广泛应用。

酶的特异性主要由其三级结构确定，其中包括空间位置、氨基酸序列和化学性质等方面的差异。

这些特点使得不同种类的酶对不同的底物具有高度特异性，从而能够准确地测定某种物质的含量或其它性质。

酶促反应技术主要包括酶联免疫吸附法、荧光素酶联免疫法、发光酶标记法等。

其中，酶联免疫吸附法是最早应用于临床分析的一种方法。

这种方法主要通过标记抗原或抗体，将其与酶结合，使其能够被酶催化剂测定，从而达到快速准确地测定抗原或抗体含量的目的。

荧光素酶联免疫法则是通过在酶化学反应的基础上，结合现代光学、电子学等技术，使其对化学反应进行非常灵敏、特异和快速的测定。

荧光素酶联免疫法在医学检测、基因工程等领域得到了广泛应用。

发光酶标记法则是通过将荧光素酶作为催化剂，结合洛氏基质发光技术，进行非常灵敏、特异和快速的分析检测。

发光酶标记法广泛应用于生物分子的检测，尤其是在基因工程、生命科学等领域。

酶促反应技术的应用范围非常广泛，在食品、环境、医疗卫生、农业和工业等领域都有重要应用。

这种技术不仅能够对常规物质进行检测，也能对蛋白质、DNA、RNA等生物分子进行检测。

同时，酶标记技术也是现代分子诊断技术的一种重要手段。

一个典型的酶联免疫吸附法实验需要用到一系列试剂，包括抗原或抗体、酶标记的抗体或抗原、底物和缓冲液等。

实验的操作过程和条件也比较复杂，要求实验人员具有一定的生物技术技能和的实验技巧。

总之，酶促反应技术在分析化学领域中的应用非常广泛，并且在不断发展和完善之中。

在实际操作中，应该根据具体的实验需求，合理使用不同种类的酶标记、不同的试剂组合和不同的操作条件，以获得最佳的实验结果。

同时，也需要注意酶促反应技术的快速、特异、灵敏以及环境友好等方面的优势，充分发挥其在生物分析领域中的作用。

酶催化反应的主要特征
酶促反应的特点通常有具有极高的催化效率、具有高度的底物特异性及催化活性可以调节等。

1、具有极高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化剂高106～1020倍。

酶能与底物形成ES中间复合物，从而改变化学反应的进程，使反应所需活化能阈大大降低，活化分子的数目大大增加，从而加速反应进行。

2、具有高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。

一种酶只能作用于一种化合物，以催化一种化学反应，称为绝对特异性，如琥珀酸脱氢酶。

一种酶只能作用于一类化合物，以催化一类化学反应，称为相对特异性，如脂肪酶。

一种酶只能作用于一种立体异构体，或只能生成一种立体异构体，称为立体异构特异性，如L-精氨酸酶。

3、催化活性可以调节：如代谢物可调节酶的催化活性，对酶分子的共价修饰可改变酶的催化活性，也可通过改变酶蛋白的合成来改变其催化活性。

酶催化反应和无机催化剂的区别在化学反应中，催化剂是起到增强反应速率的作用。

催化剂可以是有机的，也可以是无机的。

其中，酶催化反应和无机催化剂在催化方式、反应速率和催化剂的特性方面存在一定的区别。

首先，酶催化反应是一种生物催化反应，只存在于生物体系中。

酶是一类特殊的蛋白质催化剂，能够调节并促进各种生物化学反应的进行。

相比之下，无机催化剂则主要存在于无机体系中，不具备生物催化反应的特性。

酶催化反应的特殊性质使得它在生物体系中具有重要的生理功能，并且对温度、pH值等环境条件有较高的要求。

其次，酶催化反应的反应速率通常较快，能够在温和的条件下迅速完成反应。

这是因为酶具有高度特异性，只对特定的底物具有催化活性，能够选择性地加速特定的反应。

相比之下，无机催化剂的反应速率较慢，需要较高的温度和压力来提高反应速率，且对底物的选择性较低。

这也是为什么酶催化反应在生物体系中起到关键作用的原因。

此外，酶催化反应具有较好的可逆性和高效性。

酶对反应底物具有高度的亲和力，能够与底物发生特异性的反应。

且在反应过程中，酶本身并不会被消耗，能够反复进行催化作用。

无机催化剂在反应过程中往往需要与底物发生化学反应，而催化剂本身会被消耗，从而需要重新添加催化剂来维持反应的进行。

因此，酶催化反应具有较好的可逆性和高效性，适用于生物体系中需要频繁进行的反应。

此外，酶催化反应和无机催化剂在催化剂的特性方面也存在一些区别。

酶是一种高度特异性的催化剂，需要特定的底物结合位点才能发挥催化作用。

无机催化剂则往往是多相催化剂，不需要与底物发生特异性的结合，以固体或溶液形式存在。

酶具有较高的催化活性，能够在较温和的条件下进行催化反应。

而无机催化剂的活性通常要低于酶，需要较高的温度和压力来提高反应速率。

综上所述，酶催化反应和无机催化剂在催化方式、反应速率和催化剂特性等方面存在一定的区别。

酶催化反应在生物体系中具有重要的生理功能，且具有较好的可逆性和高效性。