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蛋白质的性质实验报告蛋白质的性质实验(一)蛋白质的性质实验（一）蛋白质及氨基酸的呈色反应一、目的1．了解构成蛋白质的基本结构单位及主要连接方式。
2．了解蛋白质和某些氨基酸的呈色反应原理。
3．学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。
二、呈色反应（一）双缩脲反应1．原理尿素加热至180℃左右，生成双缩脲并放出一分子氨。
双缩脲在碱性环境中能与Cu2+结合生成紫红色化合物，此反应称为双缩脲反应。
蛋白质分子中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。
可用于蛋白质的定性或定量测定。
双缩脲反应不仅为含有两个以上肽键的物质所有。
含有一个肽键和一个—CS—NH2，—CH2—NH2，—CRH—NH2，—CH2—NH2—CHNH2—CH2OH或—CHOHCH2NH2等基团的物质以及一切蛋白质或二肽以上的多肽都有双缩脲反应，但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。
2．试剂3．操作取少量尿素结晶，放在干燥试管中。
用微火加热使尿素熔化。
熔化的尿素开始硬化时，停止加热，尿素放出氨，形成双缩脲。
冷后，加10％氢氧化钠溶液约1mL，振荡混匀，再加1％硫酸铜溶液1滴，再振荡。
观察出现的粉红颜色。
要避免添加过量硫酸铜，否则，生成的蓝色氢氧化铜能掩盖粉红色。
向另一试管加卵清蛋白溶液约1mL和10％氢氧化钠溶液约2 mL，摇匀，再加1％硫酸铜溶液2滴，随加随摇。
观察紫玫瑰色的出现。
（二）茚三酮反应1．原理除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α-氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。
β-丙氨酸、氨和许多一级胺都呈正反应。
尿素、马尿酸、二酮吡嗪和肽键上的亚氨基不呈现此反应。
因此，虽然蛋白质和氨基酸均有茚三酮反应，但能与茚三酮呈阳性反应的不一定就是蛋白质或氨基酸。
在定性、定量测定中，应严防干扰物存在。
该反应十分灵敏，1∶1500000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应，是一种常用的氨基酸定量测定方法。
茚三酮反应分为两步，第一步是氨基酸被氧化形成CO2、NH3和醛，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分子和氨缩合生成有色物质。
一前言人类基因组计划完成后，美国于2001年9 月正式启动了“功能糖组学”研究项目，项目的总体目标就是阐明由蛋白质- 糖链相互作用的介忖的细胞通讯机制。
基因组计划提供了最基本的遗传信息。
而许多基因的功能仍需要阐明。
其中的关键就是要了解蛋白质翻译后的修饰，而蛋白质的糖基化便是最主要的翻译后修饰之一。
二本论蛋白质糖基化是蛋白质翻译后的一种加工过程，是蛋白质一种重要的翻译后修饰【1】。
2.1蛋白质糖基化定义蛋白质的糖基化是指在糖基转移酶作用下将糖转移至蛋白质，和蛋白质上的氨基酸残基形成糖苷键的过程。
糖基化是对蛋白的重要的修饰作用，有调节蛋白质功能作用。
具体过程：N-连接的糖链合成起始于内质网，完成与高尔基体。
在内质网形成的糖蛋白具有相似的糖链，由Cis面进入高尔基体后，在各膜囊之间的转运过程中，发生了一系列有序的加工和修饰，原来糖链中的大部分甘露糖被切除，但又被多种糖基转移酶依次加上了不同类型的糖分子，形成了结构各异的寡糖链。
糖蛋白的空间结构决定了它可以和那一种糖基转移酶结合，发生特定的糖基化修饰。
许多糖蛋白同时具有N-连接的糖链和O-连接的糖链。
O-连接的糖基化在高尔基体中进行，通常的一个连接上去的糖单元是N-乙酰半乳糖，连接的部位为Ser、Thr和Hyp的OH 基团【2】，然后逐次将糖基转移到上去形成寡糖链，糖的供体同样为核苷糖，如UDP-半乳糖。
糖基化的结果使不同的蛋白质打上不同的标记，改变多肽的构象和增加蛋白质的稳定性。
在高尔基体上还可以将一至多个氨基聚糖链通过木糖安装在核心蛋白的丝氨酸残基上，形成蛋白聚糖。
这类蛋白有些被分泌到细胞外形成细胞外基质或粘液层，有些锚定在膜上。
2．2蛋白质糖基化分类2.2.1N-连接的糖基化糖通过与蛋白质的天冬酰胺侧链的酰胺氮连接而修饰蛋白质，所以将这种糖基化称为N-连接的糖基化， N位糖基化根据其末端精细结构的不同又可分为高甘露糖型、复合型和杂合型。
这一过程是在内质网中进行的。
蛋白质结构与功能关系
1. 由较短肽链组成的蛋白质一级结构，其结构不同，生物功能也不同。
如加压素和催产素都是由垂体后叶分泌的九肽激素。
它们之间仅在分子中有两个氨基酸残基的差异，以异亮氨酸代替苯丙氨酸，以亮氨酸代替精氨酸。
加压素促进血管收缩、血压升高和促进肾小管对水的重吸收，起抗利尿作用，故又称抗利尿素;而催产素则刺激子宫平滑肌收缩，起催产作用。
2. 由较长肽链组成的蛋白质一级结构中，其中“关键”部分结构相同，其功能也相同：“关键”部分改变，其功能也随
之改变。
基因突变可能引起蛋白质的一级结构改变，导致功能改变而致病，如镰刀型贫血。
这是由于血红蛋白(HbA)中的β链N端第6个氨基酸残基谷氨酸被缬氨酸替代所引起的一种遗传性疾病。
胶原蛋白在美容中的应用与发展摘要：胶原蛋白具有良好的物理性能和生物学特性，在化工、食品、医学、生物材料以及农业等领域有着广泛的应用，本丈综述了胶原蛋白结构和功能特点及其在化妆品方面的应用与研究进展。
关键词：胶原蛋白;化妆品;美白;保释;防皱;修复表皮1.胶原蛋白1.1 胶原蛋白简介胶原蛋白，英文名collagen，由希腊文演化而来，意为“生成胶的产物”。
是一种生物性高分子物质，在动物细胞中扮演结合组织的角色胶原又称胶原蛋白，是动物体内含量最丰富的蛋白质。
所有多细胞生物都含有胶原，哺乳动物身上所有蛋白质中约30％是胶原蛋白。
胶原是皮肤、骨、腱、软骨、血管和牙齿的主要纤维成分，而细胞骨架的重要成分也是胶原。
因此，胶原不同程度地存在于一切器官中。
胶原的独特性质是能够形成高强度的不溶性纤维。
除了在成熟的组织中起结构作用外，胶原对发育中的组织有定向作用。
另外，胶原的分子结构可被修饰以适应特定组织的功能要求[1-2]。
胶原蛋白广泛分布于人体各组织器官中，以结缔组织中含量最高。
由于它是机体内多种组织的主要组成成分，并行使十分重要的功能。
胶原蛋白是机体内蛋白质体系中的一个大家族。
经过数十年的研究和发展，已发现并确认了25种类型的胶原蛋白[3-5]。
胶原蛋白具有良好的物理性能和生物学特性，在化工、食品、医学、生物材料以及农业等领域有着广泛的应用。
1.2 胶原蛋白的结构及其功能特点胶原蛋白的类型多、结构复杂，一般可分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原、基膜胶原及其他具有特殊作用的胶原蛋白，多达15种，可分为I型、Ⅱ型、Ⅲ型等[6]。
胶原蛋白是细胞外基质的结构蛋白质，其分子细胞外基质中聚集为超分子结构，主要含有α-氨基酸、脯氨酸、羟氨酸、羟赖氨酸、羟脯氨酸等。
尽管各种胶原蛋白的结构差异很大，但它们具有共同的特征：都是由3条α肽链以右手螺旋方式形成蛋白质，这样的三股螺旋区域被称为胶原区域。
蚕学专业毕业设计论文：蚕丝蛋白的结构与功能关系研究蚕丝蛋白是一种具有高强度和高弹性的蛋白质纤维，由蚕茧中的丝蛋白构成。
其独特的物理和化学性质使其成为一种重要的材料，广泛应用于纺织业、医学和生物技术领域。
了解蚕丝蛋白的结构与功能关系对于进一步开发其应用具有重要意义。
蚕丝蛋白的结构是其功能的基础。
蚕丝蛋白的主要结构由多肽链组成，每个多肽链由多个互相连接的氨基酸残基组成。
蚕丝蛋白中最常见的氨基酸残基是丝氨酸和甘氨酸，它们按照一定的序列排列以形成蛋白质纤维。
蚕丝蛋白纤维中的β-折叠结构使其具有高度有序的空间排列，从而赋予其强韧的力学性能和高度可延展性。
蚕丝蛋白的结构决定了其独特的功能。
首先，蚕丝蛋白具有出色的机械性能。
其高强度和高弹性使其成为一种理想的纺织材料，可用于制作高品质的衣物和织物。
此外，蚕丝蛋白还具有良好的生物相容性和可降解性，能够在医学和生物技术领域发挥重要作用。
例如，蚕丝蛋白在组织工程中可以被用作支架材料，帮助损伤组织的再生和修复。
此外，蚕丝蛋白还具有优异的保湿性能和光学特性，使其成为化妆品和光学材料的理想选择。
对蚕丝蛋白的结构与功能关系进行研究有助于提高其应用的效率和性能。
首先，通过分析蚕丝蛋白结构中的不同区域和关键残基，可以确定其功能特性的来源和变异。
例如，研究发现蚕丝蛋白中某些氨基酸残基的替代或突变可以改变其机械性能和生物相容性。
这些结构与功能的相互关系可以为蚕丝蛋白的改性和优化提供指导，以满足特定应用的需求。
其次，深入了解蚕丝蛋白的结构与功能关系还可以促进其应用范围的拓展。
例如，通过进一步研究蚕丝蛋白的纳米级结构和表面性质，可以开发出更多的高级功能材料，如智能材料、可控释放系统和生物传感器。
此外，蚕丝蛋白与其他纤维蛋白如胶原蛋白的相互作用也值得深入研究，以发掘其更广泛的应用潜力。
综上所述，蚕丝蛋白的结构与功能关系对于进一步开发其应用具有重要意义。
通过研究蚕丝蛋白的结构特征和相关的功能特性，可以优化其性能，从而推动其在纺织、医学和生物技术等领域的应用。
蛋⽩质的结构和功能的关系蛋⽩质结构与功能的关系摘要：蛋⽩质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋⽩质特定的构象⼜与其⼀级结构密切相关。
天然蛋⽩质的构象⼀旦发⽣变化，必然会影响到它的⽣物活性。
由于蛋⽩质的构象的变化引起蛋⽩质功能变化，可能导致蛋⽩质构象紊乱症，当然也能引起⽣物体对环境的适应性增强！现⽽今关于蛋⽩质功能研究还有待发展，⼀门新兴学科正在发展，⾎清蛋⽩组学，⽣物信息学等！本⽂仅就蛋⽩质结构与其功能关系进⾏粗略阐述。
关键词：蛋⽩质分⼦⼀级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋⽩质构象紊乱症；分⼦伴侣正⽂：1、蛋⽩质分⼦⼀级结构和功能的关系蛋⽩质分⼦中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其⽣理功能，甚⾄造成分⼦病(molecular disease)。
例如镰状细胞贫⾎，就是由于⾎红蛋⽩分⼦中两个β亚基第6位正常的⾕氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性⽀链氨基酸，降低了⾎红蛋⽩在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随⾎流⾄氧分压低的外周⽑细⾎管时，容易凝聚并沉淀析出，从⽽造成红细胞破裂溶⾎和运氧功能的低下。
另⼀⽅⾯，在蛋⽩质结构和功能关系中，⼀些⾮关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋⽩质的⽣物活性。
例如⼈、猪、⽜、⽺等哺乳动物胰岛素分⼦A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低⽣物体⾎糖浓度的共同⽣理功能。
蛋⽩质⼀级结构与功能间的关系⼗分复杂。
不同⽣物中具有相似⽣理功能的蛋⽩质或同⼀种⽣物体内具有相似功能的蛋⽩质，其⼀级结构往往相似，但也有时可相差很⼤。
如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和⼩⿏的就相差很⼤，具有明显的种族差异，可见⽣命现象⼗分复杂多样。
2、蛋⽩质分⼦空间结构和功能的关系蛋⽩质分⼦空间结构和其性质及⽣理功能的关系也⼗分密切。
不同的蛋⽩质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和⽣理功能。
如指甲和⽑发中的⾓蛋⽩，分⼦中含有⼤量的α-螺旋⼆级结构，因此性质稳定坚韧⼜富有弹性，这是和⾓蛋⽩的保护功能分不开的;⽽胶原蛋⽩的三股π螺旋平⾏再⼏股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定⽽具有强⼤的抗张⼒作⽤⼜如细胞质膜上⼀些蛋⽩质是离⼦通道，就是因为在其多肽链中的⼀些α-螺旋或β-折叠⼆级结构中，⼀侧多由亲⽔性氨基酸组成，⽽另⼀侧却多由疏⽔性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，⼏段α-螺旋或β-折叠的亲⽔侧之间就构成了离⼦通道，⽽其疏⽔侧，即通过疏⽔键将离⼦通道蛋⽩质固定在细胞质膜上。
铁硫蛋白的结构、功能与生物合成综述-病理学论文-基础医学论文-医学论文——文章均为WORD文档，下载后可直接编辑使用亦可打印——自上世纪60 年代发现铁氧化还原蛋白（ferredoxin）以来，人类已发现了超过120 种含铁硫簇的蛋白质和酶，即铁硫蛋白（iron-sulfurprotein）[1]. 铁硫簇（iron-sulfur cluster,ISC）是生物体内最古老的无机辅助因子之一，它作为蛋白质的活性基团，参与调节酶活性、线粒体呼吸、核糖体和辅助因子合成，以及基因的表达调控[2]. 近10 年来发现，多种疾病的发生均与铁硫蛋白生物合成异常有关，把铁硫蛋白的研究推向新的高潮。
而国内对铁硫蛋白的研究甚少，有文献报道亦是侧重结构和生物合成的简要叙述。
本文就铁硫蛋白的结构、功能与生物合成过程作一综述，并介绍铁硫蛋白相关疾病的发生机制。
1 铁硫蛋白的结构与功能铁硫簇由铁离子和硫离子组成，它既可作为电子传递蛋白质的辅基参与能量转移，又可作为某些酶的活性基团参与各种生化反应。
铁硫簇中的铁离子常与蛋白质的半胱氨酸残基结合，少量与组氨酸、精氨酸、色氨酸残基结合[3]. 最简单的铁硫簇只含有 1 个铁原子，与4 个半胱氨酸的硫原子结合形成四面体，即Fe-（Cys）4簇。
最常见铁硫簇是菱形的[2Fe-2S]簇和立方体的[4Fe-4S]簇[4,5]. [2Fe-2S]簇由 2 个铁离子和 2 个硫离子构成，其中每个铁离子还与 2 个半胱氨酸残基结合。
目前认为，[4Fe-4S]簇是由2 个[2Fe-2S]簇重组而形成的，即 4 个铁离子和 4 个硫离子相间排列在正六面体的8 个顶角处，此外每个铁离子还与1 个半胱氨酸残基相连。
某些蛋白质如呼吸链复合物Ⅰ、Ⅰ结合有[3Fe-4S]簇，被认为是由[4Fe-4S]簇丢失1 个铁离子形成的。
近年来，逐渐发现结构较复杂的铁硫簇，如施氏芽孢杆菌和巴氏着色菌的ferredoxin 中分别含有[7Fe-8S]、[8Fe-8S]簇，固氮菌的铁钼蛋白中有[7Fe-9S-Mo]簇[6]. 在生物体内 1 种蛋白质可结合多个多种铁硫簇，如呼吸链复合物Ⅰ含8 个铁硫簇[7,8],呼吸链复合物Ⅰ含有[2Fe-2S]、[3Fe-4S]、[4Fe-4S]簇。
蛋白质组学【摘要】当今分子生物学领域内，蛋白质组已成为研究的热点。
基因组相对较稳定，而且各种细胞或生物体的基因组结构有许多基本相似的特征；蛋白质组是动态的，随内外界刺激而变化。
对蛋白质组的研究可以使我们更容易接近对生命过程的认识。
蛋白质组学是在细胞的整体蛋白质水平上进行研究、从蛋白质整体活动的角度来认识生命活动规律的一门新学科，简要介绍蛋白质组学的科学背景及其最新发展。
【关键词】蛋白质组实验技术差异蛋白质组学应用前景【正文】1、蛋白质组学产生的科学背景众所周知，始于20世纪90年代初的庞大的人类基因组计划业已取得了巨大的成就，几个物种（包括人类）的基因组序列已经或即将完成。
生命科学已实质性地跨入了后基因组时代，研究重心已开始从揭示生命的所有遗传信息转移到在分子整体水平对功能的研究上。
这种转向的第一个标志是产生了功能基因组学（functional genomics）这一新学科，即从基因组整体水平上对基因的活动规律进行阐述_如在RNA水平上通过DNA芯片技术检测大量基因的表达模式。
而第二个标志则是蛋白质组学的兴起。
蛋白质组（proteome）一词是澳大利亚Macquarie大学的Wilkins和Williams在1994首次提出，最早见诸于文献是在1995年7月的《Electrophoresis》杂志上【1~4】。
它是指基因组表达的全部蛋白质及其存在方式。
蛋白质组学旨在阐明生物体全部蛋白质的表达模式及功能模式，其内容包括鉴定蛋白质的表达、存在方式（修饰形式）、结构、功能和相互作用等_国内已有多篇综述文章介绍了蛋白质组学的产生背景与科学意义，从蛋白质组的定义上就可以清楚看出，蛋白质组学不同于传统的蛋白质学科之处在于它的研究是在生物体或其细胞的整体蛋白质水平上进行的，它从一个机体或一个细胞的蛋白质整体活动的角度来揭示和阐明生命活动的基本规律。
2、概念及相关内容蛋白质组用来描述一个细胞、组织或有机体表达的所有蛋白质，蛋白质组学（proteomics）则是研究特定时间或特定条件下这些蛋白质表达情况的科学【5】。
蛋白质结构及性质论文——动科一班黄细旺（1207010127）&冯志（1207010126）摘要：蛋白质结构及其理化性质关键词：蛋白质、结构、理化性质前言：蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连形成的生物大分子。
人体内具有生理功能的蛋白质都是有序结构，每种蛋白质都有其一定的氨基酸百分组成及氨基酸排列顺序，以及肽链空间的特定排布位置。
因此由氨基酸排列顺序及肽链的空间排布等所构成的蛋白质分子结构，才真正体现蛋白质的个性，是每种蛋白质具有独特生理功能的结构基础。
蛋白质结构蛋白质分子结构分成一级、二级、三级、四级结构四个层次，后三者统称为高级结构或空间构象。
并非所有的蛋白质都有四级结构，由一条肽链形成的蛋白质只有一级、二级和三级结构，由二条或二条以上多肽链形成的蛋白质才可能有四级结构。
1．蛋白质的一级结构蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
一级结构的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键，它是由两个半胱氨酸巯基脱氢氧化而成。
2．蛋白质的二级结构蛋白质的二级是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肪酸主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链构象。
（一）肽单元20世纪30年代末L.Panling和R.B.Cory应用X线衍射技术研究氨基酸和寡肽的晶体结构其目的是要获得一组标准键长和键角以推导肽的构象最终提出了肽单元概念。
他们发现参与肽健的6个原子位于同一平面Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元其中肽键（C-N）的键长为0132nm．介于C－N的单健长（0149nm）和双键长（0127nm）之问，所以有一定程度双键性能，不能自由旋转。
而Cα分别与N和羰基碳相连的键都是典型的单键可以自由旋转。
（二）α-螺旋Paulαing和Core根据实验数据提出了两种肽链局部主链原子空间构象的分子模型，称为α-螺旋和β-折叠，它们是蛋白质二级结构的主要形式，在α-螺旋结构中多肽键的主链围绕中心轴是有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时钟方向即右手螺旋，其氨基酸恻键伸向螺旋外侧。
每36个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。
a一螺旋的每个肽键N－H和第四个的羧基氧形成氨键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
肽链中的全部肽键都可形成氢键以稳固α-螺旋结构。
肌红蛋白和血红蛋白分子中有许多肽链段落呈a一螺旋结构，毛发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白以及血凝块中的纤维蛋白它们的多肽链几乎全长都卷曲成α-螺旋，数条α-螺旋状的多肽链尚可缠绕起来形成缆索。
从而增强了其机械强度。
（三）β-折叠β-折叠与α螺旋的形状截然不同，呈折纸状。
在β折叠结构中，多肽链充分伸展，每个肽单元以Ca为旋转点依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替位于锯齿状结构的上下方。
所形成的锯齿状结构一般比较短，只含5－8个氨基酸残基但两条以上肽锻或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，两条肽链走向可相同也可相反。
通过肽链间的肽键羰基氧和亚氨基氢形成肽键从而稳固β-折叠结构。
蚕丝蛋白几乎都是β-折叠结构,许多蛋白质既有α-螺旋又有β-折叠。
（四）β-转角和无规卷曲除α-螺旋和β一折叠外蛋白质二级结构还包括β-转角和无规卷曲β-转角常发生于肽链进行180°回折时的转角上。
β-转角通常有4个氨基酸残基组成，其第一个残基的羰基氧（O）与第四个残基的氨基氢（H）可形成氢键.β-转角的结构较特殊,第二个残基常为脯氨酸,其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰氨和色氨酸。
无规卷曲用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
（五）模体在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体(motif)。
（六）氨基酸残基的侧链对二级结构的形成的影响蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。
一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成a-螺旋或β-折叠它就会出现相应的二级结构。
例如一段肽链有多个谷氨酸或天冬氨酸残基相邻,则在pH=7时,这些残基的游离羧基都带负电荷，彼此相斥妨碍a－螺旋的形成。
同样，多个碱性氨基酸残基在一肽段内由于正由荷相斥也妨碍α－螺旋的形成。
此外天冬氨酸、亮氨酸的侧链很大也会影响。
α-螺旋形成。
脯氨酸的N原子在刚性的五元坏中，其形成的肽健N原子上没有H，所以不能形成氢键，结果肽链走向转折，不形成α-螺旋。
形成β-折叠的肽段要求氨基酸残基的侧链较小，才能容许两条胶段彼此靠近。
3．蛋白质的三级结构（一）三级结构蛋白质的三级结构是指整条肽级中全部氨基酸残基的相对空间位置也就是整条肽键所有原子在三维空间的排布位置。
肌红蛋白是由153个氨基酸残基构成的单个肽链的蛋白质含有1个血红素辅基。
图2-3显示肌红蛋白的三级结构。
它有A至H 8个螺旋区，两个螺旋区之间有一段无规卷曲，脯氨酸位于转角处。
由于侧链R基团的相互作用，多肽链缠绕，形成一个球状分子，球表面主要有亲水侧链疏水侧链则位于分子内部。
蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键——疏水作用，离子键、氢键和Van der Waals力等。
（二）结构域各行其功能，称为结构域。
如纤连蛋白，它由二条多肽链通过近C端的两个二硫键相连而成，含有6个结构域，各个结构域分别执行一种功能，有可与细胞、胶原、DNA和肝素等结合的结构域。
（三）分子伴侣蛋白质空间构象的正确形成除一级结构为决定因素外还需要一类称为分子伴侣的蛋白质参与。
蛋白质在合成时。
还未折叠的肽段有许多蔬水基团暴露在外，具有分子内或分子间聚集的倾向使蛋白质不能形成正确空间构象。
分子伴侣可逆地与未折叠肽段的蔬水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽健正确折叠。
分子伴侣也可与错误聚集的协段结合，使之解聚后再诱导其正确折叠。
此外蛋白质分子中特定位置的两个半胱氨酸可形成二硫键，这是蛋白质形成正确空间构象和发挥功能的必要条件，如胰岛素分子中有3个特定连接的二硫键。
如二硫键发生错配，蛋白质的空间构象和功能都会受到影响，两分子伴侣对蛋白质分子中二硫键正确形成起到重要作用。
4．蛋白质的四级结构对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及由一条多肽卷曲而成的蛋白质。
在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条多肽链才能全面地执行功能。
每一条多肽都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。
蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
在四级结构中，各亚基的结合力主要是疏水作用，氢键和离子键也参与维持四级结构。
蛋白质的性质：一、蛋白质的胶体性质蛋白质分子量颇大，介于一万到百万之间，故其分子的大小已达到胶粒1～100nm范围之内。
球状蛋白质的表面多亲水基团，具有强烈地吸引水分子作用，使蛋白质分子表面常为多层水分子所包围，称水化膜，从而阻止蛋白质颗粒的相互聚集。
与低分子物质比较，蛋白质分子扩散速度慢，不易透过半透膜，粘度大，在分离提纯蛋白质过程中，我们可利用蛋白质的这一性质，将混有小分子杂质的蛋白质溶液放于半透膜制成的囊内，置于流动水或适宜的缓冲液中，小分子杂质皆易从囊中透出，保留了比较纯化的囊内蛋白质，这种方法称为透析(dialysis)。
蛋白质大分子溶液在一定溶剂中超速离心时可发生沉降。
沉降速度与向心加速度之比值即为蛋白质的沉降系数S。
校正溶剂为水，温度20℃时的沉降系数S20·w可按下式计算：式中X为沉降界面至转轴中心的距离，W为转子角速度，W2X为向心加速度，dX/dt为沉降速度。
单位用S，即Svedberg单位，为1×1013秒，分子愈大，沉降系数愈高，故可根据沉降系数来分离和检定蛋白质。
二、蛋白质的两性电离和等电点蛋白质是由氨基酸组成的，其分子中除两端的游离氨基和羧基外，侧链中尚有一些解离基，如谷氨酸、天门冬氨酸残基中的γ和β-羧基，赖氨酸残基中的ε-氨基，精氨酸残基的胍基和组氨酸的咪唑基。
作为带电颗粒它可以在电场中移动，移动方向取决于蛋白质分子所带的电荷。
蛋白质颗粒在溶液中所带的电荷，既取决于其分子组成中碱性和酸性氨基酸的含量，又受所处溶液的pH影响。
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子(zwitterion,净电荷为O)，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(isoelectric point,简写pI)。
处于等电点的蛋白质颗粒，在电场中并不移动。
蛋白质溶液的pH 大于等电点，该蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电荷。
各种蛋白质分子由于所含的碱性氨基酸和酸性氨基酸的数目不同，因而有各自的等电点。
凡碱性氨基酸含量较多的蛋白质，等电点就偏碱性，如组蛋白、精蛋白等。
反之，凡酸性氨基酸含量较多的蛋白质，等电点就偏酸性，人体体液中许多蛋白质的等电点在pH5.0左右，所以在体液中以负离子形式存在。
三、蛋白质的变性天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用(denaturation)。
变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。
变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的粘度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋白酶分解。
引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。
物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。
在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。
反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。
变性并非是不可逆的变化，当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。
例如，前述的核糖核酸酶中四对二硫键及其氢键。
在β巯基乙醇和8M尿素作用下，发生变性，失去生物学活性，变性后如经过透析去除尿素，β巯基乙醇，并设法使疏基氧化成二硫键，酶蛋白又可恢复其原来的构象，生物学活性也几乎全部恢复，此称变性核糖核酸酶的复性。
许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢复，称为不可逆性变性。
四、蛋白质的沉淀蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀(precipitation)，变性蛋白质一般易于沉淀，但也可不变性而使蛋白质沉淀，在一定条件下，变性的蛋白质也可不发生沉淀。
蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，即颗粒表面的水化层和电荷。
若无外加条件，不致互相凝集。
然而除掉这两个稳定因素(如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂)蛋白质便容易凝集析出。
从图1-0可以看出，如将蛋白质溶液pH调节到等电点，蛋白质分子呈等电状态，虽然分子间同性电荷相互排斥作用消失了。
