生物化学重点总结

生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。

- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。

- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。

- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。

2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。

- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。

- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。

3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。

- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。

- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。

- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。

- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。

- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。

4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。

- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。

- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。

5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。

- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。

- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。

- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。

6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。

- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。

- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。

- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。

7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。

- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。

- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。

生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。

祝你考试顺利！。

生物化学知识点总结第一部分：名词解释1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。

2.氨基酸: 含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。

3.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

4.肽键：一个氨基酸的a-羧酸与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩和形成的化学键。

5.蛋白质的别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。

6.蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一个亚基与配体结合的现象。

7.蛋白质的变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性。

8.凝胶过滤：利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用利用各蛋白质分子大小不同来进行分离9.层析：待分离的蛋白质溶液经过一个固定物质时，根据待分离的蛋白质颗粒的大小，电荷多少及亲和力使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同流速经固定相而达到分离蛋白质的目的。

10.胶原蛋白：胶原纤维经过部分降解后得到的具有较好水溶性的蛋白质。

P62 11.结构域：相对分子质量较大的蛋白质三级结构通常可分割成一个或数个球状或者纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行期能，成为结构域。

12.免疫球蛋白：是一组具有抗体活性的蛋白质血清中含量最丰富的蛋白质之一 13.波尔效应：pH对血红蛋白氧亲和力的这种影响。

14.热休克蛋白：是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一类热应急蛋白质。

当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。

15.次级键：除了典型的强化学键(共价键、离子键和金属键)等依靠氢键、盐键以及弱的共价键和范德华作用力（即分子间作用力）相结合的各种化学键的总称。

16.肽平面：肽键具有一定程度的双键（C-N键）性质（参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，位于同一平面）。

蛋白质的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性.4.色氨酸：分子量最大5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。

使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。

将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。

α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键15.举例说明蛋白质结构与功能的关系①蛋白质的一级结构决定它的高级结构②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。

可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。

但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。

③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。

一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。

3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。

4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。

5.一级结构的主要化学键是肽键。

6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。

8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。

9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。

二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。

2.核苷酸是核酸的基本单位。

3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。

4. DNA的二级结构的特点。

主要化学键为氢键。

碱基互补配对原则。

A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。

7.ATP是体内能量的直接供应者。

cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。

三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。

2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。

4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。

5.竞争性抑制特点。

某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。

酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。

抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。

四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。

糖原分解的关键酶是磷酸化酶。

生化总结1。

蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。

2。

模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。

3。

蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。

4。

试述蛋白质的二级结构及其结构特点。

(1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。

(2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。

(3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。

(4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。

(5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。

5。

蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。

6。

核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。

A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。

(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。

它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。

生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。

2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。

蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。

蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。

3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。

DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。

RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。

核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。

4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。

合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。

能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。

生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。

5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。

酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。

酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。

6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。

信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。

细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。

7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。

第19章代谢总论1、分解代谢: 有机营养物, 不管是从环境获得的, 还是自身储存的, 通过一系列反应步骤变为较小的, 较简单的物质的过程称为分解代谢。

2、合成代谢: 又称生物合成, 是生物体利用小分子或大分子的结构原件建造成自身大分子的过程。

3、ATP储存自由能为生物体的一切生命活动提供能量。

满足以下四方面的需要: ①生物合成、②肌肉收缩、③营养物逆浓度梯度跨膜运送、④在DNA、RNA、蛋白质能生物合成中, 以特殊方式起递能作用。

4、能够直接提供自由能推动生物体多种化学反应的核苷酸类分子除ATP外, 还有GTP, UTP, CTP。

GTP对G蛋白的活化, 蛋白质的生物合成, 蛋白质的寻靶作用, 蛋白质的转运等等都作为推动力提供自由能。

5、FMN, 黄素腺嘌呤单核苷酸, FAD, 黄素腺嘌呤二核苷酸, 它们是另一类在传递电子和氢原子中起作用的载体。

FMN和FAD都能接受两个电子和两个氢原子, 它们在氧化还原反应中, 特别是在氧化呼吸链中起着传递电子和氢原子的作用。

6、辅酶A, 简写为CoA, 分子中含有腺嘌呤、D-核糖、磷酸、焦磷酸、泛酸和巯基乙胺。

在水解时释放出大量的自由能。

第20章遗传缺欠症缺乏尿黑酸氧化酶, 导致酪氨酸的代谢中间物尿黑酸不能氧化而随尿排出体外, 在空气中使尿变成黑色。

苯丙酮尿症, 是苯丙氨酸发生异常代谢的结果, 这是尿中出现苯丙氨酸。

但酪氨酸的代谢仍然正常。

通过以上两种不正常的代谢现象, 是苯丙氨酸的代谢途径得到了阐明。

第21章生物能学1、高能磷酸化合物的类型.碳氧键..氮磷键型-如胍基磷酸化合物。

1.磷酸肌酸。

2.磷酸精氨酸..硫酯键型-活性硫酸基.1.3’-腺苷磷酸5’-磷酰硫酸.2.酰基辅酶A..甲硫键型-活性甲硫氨.2、ATP水解释放的自由能收到许多因素的影响。

当ph升高时ATP释放的自由能明显升高。

还受到Mg2+等其他一些2价阳离子的复杂的影响。

3、ATP在磷酸基团转移中作为中间递体而起作用。

生物化学考试重点_总结第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N （16%）特异元素：S凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%）组成蛋白质的20种氨基酸（名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体组成蛋白质的20种氨基酸分类非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr）芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸四、氨基酸的理化性质1、两性解离及等电点①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。

②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。

③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

pH<="">pH=pI 氨基酸的兼性离子pH>pI 阴离子氨基酸带净正电荷，在电场中将向负极移动④在一定pH范围内，氨基酸溶液的pH离等电点越远，氨基酸所携带的净电荷越大2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法3、氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物在pH5~7，80~100℃条件下，氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。

生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法,从分子水平研究生物体的化学组成,及其在体内的代谢转变规律,从而阐明生命现象本质的一门科学.其研究内容包括①生物体的化学组成,生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成,反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控,即遗传信息的贮存、传递和表达.生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题1生物化学的发展史分为哪几个阶段生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段20世纪之前：是生物化学发展的萌芽阶段,其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段20世纪初至20世纪中叶：是生物化学蓬勃发展的阶段,这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段20世纪中叶以后：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系.2组成生物体的元素有多少种第一类元素和第二类元素各包含哪些元素组成生物体的元素共28种第一类元素包括C、H、O、N四中元素,是组成生命体的最基本元素.第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg,加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素.第二章蛋白质1. 名词解释1蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物2氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点3蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点4N端与C端：N端也称N末端指多肽链中含有游离α-氨基的一端,C端也称C末端指多肽链中含有α-羧基的一端5肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键,许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽6氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基7肽单元肽单位：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构,具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH 间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转8结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域.结构域具有以下特点①空间上彼此分隔,具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连,一般难以分离区别于蛋白质亚基③不同蛋白质分子中结构域数目不同,同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同9分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病10蛋白质的变构效应：蛋白质或亚基因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,导致蛋白质或亚基功能的变化,称为蛋白质的变构效应酶的变构效应称为别构效应11蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应,其中具有促进作用的称为正协同效应,具有抑制作用的称为负协同效应12蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,变性的本质是非共价键和二硫键的破坏,但不改变蛋白质的一级结构.造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等,变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加,结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解14蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能,称为复性2. 问答题1组成生物体的氨基酸数量是多少氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式组成生物的氨基酸有22种,组成人体和大多数生物的为20种,结构通式如右图.氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点,计算公式如下：中性氨基酸)''(2121pKpKpI+=一氨基二羧基氨基酸)''(2121pKpKpI+=二氨基一羧基氨基酸)''(2132pKpKpI+=2氨基酸根据R基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类并举例分类名称结构缩写丙氨酸AlaA缬氨酸ValV非极性氨基酸疏水,8种非极性氨基酸疏水,8种亮氨酸LeuL异亮氨酸IleI脯氨酸ProP甲硫氨酸也称蛋氨酸MetM苯丙氨酸PheF色氨酸TrpW极性氨基酸亲水,12种甘氨酸中性氨基酸,不带电GlyG丝氨酸中性氨基酸,不带电SerS苏氨酸中性氨基酸,不带电ThrT半胱氨酸中性氨基酸,不带电CysC酪氨酸中性氨基酸,不带电TyrY极性氨基酸亲水,12种天冬酰胺中性氨基酸,不带电AsnN谷氨酰胺中性氨基酸,不带电GlnQ天冬氨酸酸性氨基酸,带负电AspD谷氨酸酸性氨基酸,带负电GluE极性氨基酸亲水,12种赖氨酸碱性氨基酸,带正电LysK精氨酸碱性氨基酸,带正电ArgR组氨酸碱性氨基酸,带正电HisH3蛋白质中氮含量是多少,如何测定粗蛋白的氮含量各种蛋白质的氮含量很接近,平均为16%.生物样品中,每得得1g氮就相当于100/16=6.25g蛋白质.通常采用定氮法测量蛋白质含量,其中较为经典的是凯氏定氮法粗蛋白测定的经典方法4蛋白质的二级结构有哪几种形式其要点包括什么蛋白质的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种.①α-螺旋要点：多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧；每圈螺旋含个氨基酸,螺距为；每个肽键的亚胺氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定,氢键与螺旋长轴基本平行②β-折叠要点：多肽链充分伸展,相邻肽单元之间折叠形成锯齿状结构,侧链位于锯齿的上下方；两段以上的β-折叠结构平行排列,两链间可以顺向平行,也可以反向平行；两链间肽键之间形成氢键,以稳固β-折叠,氢键与螺旋长轴垂直③β-转角要点：肽链内形成180°回折；含4个氨基酸残基,第一个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键；第二个氨基酸残基常为Pro脯氨酸④无规卷曲要点：没有确定规律性的肽链结构；是蛋白质分子的一些没有规律的松散的肽链构象,对蛋白质分子的生物功能有重要作用,可使蛋白质在功能上具有可塑性5一个螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中共有多少圈螺旋计算该片段的轴长螺旋数为180/=50,轴长为×50=27nm6维持蛋白质一级结构的作用力有哪些维持空间结构的作用力有哪些维持蛋白质一级结构的作用力主要的化学键：肽键,有些蛋白质还包括二硫键维持空间结构的作用力：氢键、疏水键、离子键、范德华力等统称次级键非化学键和二硫键7简述蛋白质结构与功能的关系蛋白质的一级结构：一级结构是空间构象的基础；同源蛋白质在不同生物体内的作用相同或相似的蛋白质的一级结构的种属差异揭示了进化的历程,如细胞色素C；一级结构的变化引起分子生物学功能的减退、丧失,造成生理功能的变化,甚至引起疾病；肽链的局部断裂是蛋白质的前体激活的重要步骤蛋白质的空间结构：变构蛋白可以通过空间结构的变化使其能够更充分、更协调地发挥其功能,完成复杂的生物功能；蛋白质的变性与复性与其空间结构关系密切；蛋白质的构象改变可影响其功能,严重时导致疾病的发生蛋白质构象病,如疯牛病8简述蛋白质的常见分类方式根据分子形状分类：球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白质根据化学组成分类：简单蛋白质、结合蛋白质结合蛋白质=简单蛋白质+非蛋白质组分辅基根据功能分类：酶、调节蛋白、贮存蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防御蛋白和毒蛋白、受体蛋白、支架蛋白、结构蛋白、异常蛋白9简述蛋白质的主要性质①两性解离和等电点：蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团.当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH为蛋白质的等电点②蛋白质的胶体性质：蛋白质属生物大分子,其分子直径可达1-100nm之间,为胶粒范围之内,因而具有胶体的性质③蛋白质的变性、沉淀和凝固：在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,称为变性.若变性程度较轻,除去变性因素后蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象及功能,称为复性.在一定条件下,蛋白疏水侧链暴露在外,肽链因互相缠绕继而聚集,因而从溶液中析出,称为蛋白质的沉淀,变性的蛋白易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性.蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块,此凝块不易溶解于强酸和强碱中,称为蛋白质的凝固作用④蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm处有波长的特征性吸收峰,其吸收率和蛋白质浓度成正比用来测含量⑤蛋白质的显色反应：经水解产生的氨基酸可发生于茚三酮的反应；蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,呈现紫色或红色称为双缩脲反应,用以检测水解程度第三章核酸1. 名词解释1核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物,在大多数情况下,核苷是由核糖或脱氧核糖的C1β-羟基与嘧啶碱或嘌呤碱的N1或N9进行缩合生成的化学键称为β,N糖苷键2核苷酸：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物,包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类,由于与磷酸基团羧基缩合的位置不同,分别生成2’-核苷酸、3’-核苷酸和5’-核苷酸最常见为5’-核苷酸3核酸的一级结构：核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接成核酸即多聚核苷酸,DNA的一级结构就是指DNA分值中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式,RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的排列顺序及连接方式4DNA的复性与变性：核酸的变性指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂,形成单链结构的过程,使之是失去部分或全部生物活性,但其变性并不涉及磷酸二酯键的断裂,所以其一级结构并不改变.能够引起核酸变性的因素很多,升温、酸碱度改变、甲醛和尿素都可引起核酸变性.注意,DNA的变性过程是突变性的.复性指变性核酸的互补链在适当的条件下重新地和成双螺旋结构的过程5分子杂交：在退火条件下,不同来源的DNA互补链形成双链,或DNA单链和RNA单链的互补区域形成DNA-RNA杂合双链的过程称为分子杂交6增色效应：核酸变性后,260nm处的紫外吸收明显增加,这种现象称为增色效应7减色效应：核酸复性后,紫外吸收降低,这种现象称为减色效应8基因与基因组：基因指遗传学中DNA分子中最小的功能单位,某物种所含有的全部遗传物质称为该生物体的基因组,基因组的大小与生物的复杂性有关9Tm熔解温度：通常把加热变形使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度或紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度,又称熔解温度或熔点10Chargaff定律：①所有的DNA分子中A=T,G=C,即A/T=G/C=1②嘌呤的总数等于嘧啶的总数相等即A+T=G+C③含氮基与含酮羰基的碱基总数相等A+C=G+T④同一种生物的所有体细胞DNA 的碱基组成相同,与年龄、健康状况、外界环境无关,可作为该物种的特征,用不对称比率A+T/G+C衡量⑤亲缘越近的生物,其DNA碱基组成越相近,即不对称比率越相近11探针：在核酸杂交的分析过程中,常将已知顺序的核苷酸片段用放射性同位素或荧光标记,这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针2. 问答题1某DNA样品含腺嘌呤%按摩尔碱基计,计算其余碱基的百分含量由已知A=%,所以T=A=%,因此G+C=%,又G=C,所以G=C=%2DNA和RNA在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么①化学组成：DNA的基本单位是脱氧核糖核苷酸,每一分子脱氧核糖核苷酸包含一分子磷酸,一分子脱氧核糖和一分子含氮碱基,DNA的含氮碱基有腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T四种；RNA的基本单位是核糖核苷酸,每一分子核糖核苷酸包含一分子磷酸、一分子核糖和一分子含氮碱基,RNA的含氮碱基有腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、尿嘧啶U四种.②分子结构：DNA为双链分子,其中大多数是是链状结构大分子,也有少部分呈环状；RNA为单链分子.③细胞内分布：DNA90%以上分布于细胞核,其余分布于核外如线粒体、叶绿体、质粒等；RNA 在细胞核和细胞液中都有分布.④生理功能：DNA分子包含有生物物种的所有遗传信息；RNA主要负责DNA遗传信息的翻译和表达,分子量要比DNA小得多,某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体3简述DNA双螺旋结构模型的要点及生物学意义DNA双螺旋结构的要点：①DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链DNA单链组成.两条链沿着同一根轴平行盘绕,形成右手双螺旋结构.螺旋中两条链的方向相反,其中一条链的方向为5’→3’ ,另一条链的方向3’→5’.②碱基位于螺旋的内侧,磷酸和脱氧核糖位于螺旋外侧,碱基环平面与轴垂直,糖基环平面与碱基环平面呈90°角.③螺旋横截面的直径为2nm,每条链相邻碱基平面之间的距离为,每10个核酸形成一个螺旋,其螺距高度为.④维持双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键,碱基的互相结合具有严格的配对规律,嘌呤碱基的总数等于嘧啶碱基的总数生物学意义：双螺旋结构模型提供了DNA复制的机理,解释了遗传物质自我复制的机制.模型是两条链,而且碱基互补.复制之前,氢键断裂,氢键断裂,两条链彼此分开,每条链作为一个模板复制除一条新的互补链,这样就得到了两对链,解决了遗传复制中样板的分子基础4DNA的三级结构在原核生物和真核生物中各有什么特征绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋,如果再进一步盘绕则形成麻花状的超螺旋三级结构.真核生物中,双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕,从而形成特殊的串珠状结构,称为核小体,属于DNA的三级结构5细胞内含哪几种主要的RNA其结构和功能是什么细胞内的主要RNA是mRNA、tRNA和rRNA.mRNA：单链RNA,功能是将DNA的遗传信息传递到蛋白质合成基地——核糖核蛋白体tRNA：单链核酸,但在分子中的某些局部部位也可形成双螺旋结构,保守性最强.二级结构由于局部双螺旋的形成而呈现三叶草形,三级结构由三叶草形折叠而成,呈倒L型.功能是将氨基酸活化搬运到核糖体,参与蛋白质的合成rRNA：细胞中含量最多RNA总量的80%,与蛋白质组成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所.在原核生物中,有5S、16S、23S,16S 的rRNA参与构成蛋白体的小亚基,5S和23S的rRNA参与构成核蛋白体的大亚基；在真核生物中,rRNA有四种5S、、18S、28S,其中18S参与构成核蛋白体小亚基,其余参与构成核蛋白体大亚基6简述tRNA的二级结构要点tRNA的二级结构呈三叶草形,包含以下区域：①氨基酸接受区：包含tRNA的3’-末端和5’-末端,3’-末端的最后三个核苷酸残基都是CCA,A为核苷,氨基酸可与之形成酯,该去区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用②反密码区：与氨基酸接受区相对的一般含有七个核苷酸残基的区域,中间的三个核苷酸残基称为反密码子③二氢尿嘧啶区：该区域含有二氢尿嘧啶④T ψC区：该区与二氢尿嘧啶区相对,假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷组成环TψC由7个核苷酸组成,通过由5对碱基组成的双螺旋区TψC臂与tRNA其余部分相连,除个别例外,几乎所有的tRNA在此环中都含有TψC⑤可变区：位于反密码去与TψC 之间,不同的tRNA在该区域中变化较大7简述核酸的主要性质①一般理化性质：固体DNA为白色纤维状固体,RNA为白色粉末状固体,均溶于水,不溶于一般的有机溶剂,在70%乙醇中形成沉淀,具有很强的旋光性,DNA粘度较大,RNA粘度小得多②两性和等电点：由于核酸分子中既具有酸性基团,有具有碱性基团,因而核酸具有两性性质.DNA的等电点为4至,RNA的等电点2至RNA存在核苷酸内的分子内氢键,促进电离③紫外吸收：核酸的吸收峰为260nm左右的紫外线④核酸的水解：核酸的水解有碱水解和酶水解两种方式,前者通过在碱性条件下没有选择性地断裂磷酸二酯键完成,后者可采用DNA水解酶或RNA水解酶,可以有选择性地切断磷酸二酯键限制性核酸内切酶或者没有选择性地切断⑤核酸的变性：核酸的变性本质上是氢键的断裂,变成单链结构.DNA的热变性过程是突变的,在很窄的温度区间内完成,其熔解温度满足Tm—=100G+C；RNA由于只有局部的双螺旋区,所以变性行为引起的性质变化不明显⑥核酸的复性：在适当条件下,变性核酸的互补链能够重新结合成双螺旋结构,DNA的生物活性只能得到部分恢复,且出现减色效应,将热变性的DNA骤然冷却时,DNA不可能复性,缓慢冷却可以复性,分子量越大复性越困难,浓度越大,复性越困难⑦核酸的分子杂交：在退火条件下,不同来源的DNA互补链能够形成双链或者DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA 杂合双链⑧含氮碱基的性质：存在酮式-烯醇式或氨式-亚胺式的互变异构,具有芳环、氨、酮、烯醇等相应的化学性质,并且具有弱碱性第四章糖1. 名词解释糖：糖指多羟基醛或者多羟基酮及其衍生物或缩聚物的总称,俗称碳水化合物2. 问答题1简述糖的功能及分类并举例说明糖的功能：糖是生物体的能源物质,是细胞的结构组分,具有细胞识别、机体免疫、信息传递的作用.糖的分类：根据大小分为单糖大约20种、寡糖2-10种、多糖和糖缀合物.单糖按照其中碳原子的数目分为丙糖醛糖如甘油醛,酮糖如二羟丙酮、丁糖醛糖如赤藓糖,酮糖如赤藓酮糖、戊糖醛糖如核糖,酮糖如核酮糖、己糖醛糖如葡萄糖、半乳糖、甘露糖,酮糖如果糖、山梨糖、庚糖景天酮糖.寡糖按照所含糖基多少分为二糖蔗糖、麦芽糖、乳糖、三糖棉籽糖…六糖.多糖分为均多糖淀粉、糖原、甲壳素、纤维素和杂多糖半纤维素、粘多糖.糖缀合物分为糖蛋白和糖脂两类2说明麦芽糖组成淀粉的基本单位、纤维二糖组成纤维素的基本单位所含单糖的种类、糖苷键的类型.一分子麦芽糖中含有两分子α-葡萄糖1-C和4-C上的羟基均在环平面下方,糖苷键为1-4糖苷键；一分子纤维二糖中含有两分子β-葡萄糖1-C和4-C上的羟基均在环平面上方,糖苷键为1-4糖苷键3列举出四种多糖的名称均多糖由一种单糖聚合而成：淀粉有直链淀粉和支链淀粉两种,后者存在1-6糖苷键,两者均是植物细胞的能源储存形式、糖原动物及细菌的储能物质,贮存于动物的肝脏和肌肉中,结构于支链淀粉类似,遇碘显红紫色、纤维素葡萄糖β1-4糖苷键连接而成的无分支的同多糖,形成植物细胞细胞壁、甲壳素2-N-乙酰-D-氨基葡萄糖β1-4糖苷,基本单位为β-葡萄糖的2-C上经过氨基修饰后的产物杂多糖由几种不同的单糖聚合而成：半纤维素存在于植物细胞壁中的所有杂多糖的总称、粘多糖糖胺聚糖.是含氨基己糖的杂多糖的总称,表现为一定的粘性和酸性,如透明质酸和肝素、药物多糖中药的有效成分、其他杂多糖如琼脂和果胶第五章脂类及生物膜1. 名词解释脂：指由酸和醇发生脱水酯化反应形成的化合物,包括某些不溶于水的大分子脂肪酸和大分子的醇类,分为简单脂不与脂肪酸结合的脂,如固醇类、萜类、前列腺素和结合脂与脂肪酸结合的脂,如三酰甘油酯、磷脂酰甘油酯、鞘脂、蜡和脂蛋白2. 问答题1简述脂的功能.①脂是生物细胞重要的储能物质,因为其具有热值高、不溶于水、易于聚集的特点②位于体表的脂类具有机械性的保护作用③脂类磷脂酰甘油酯是组成细胞膜的主要成分④简单的脂类在体内是维生素及激素的前体物质2简述生物膜的流动镶嵌模型生物膜分为细胞膜和细胞器膜,其共同特点是单层的生物膜细胞膜是流动的磷脂双分子层构成的连续体,蛋白质无规则地分布在磷脂双分子层中.脂类的流动性使得生物膜具有一定的流动性,方便蛋白质的运动,也使得细胞可变形；膜的流动性与脂的种类和温度有关.蛋白质是选择性透过的运输通道,同时也是细胞间信息传递、识别的受体.细胞器膜的结构与细胞膜类似,但由于功能的分化而多为双层膜,内层膜出现扩大现象,成为新陈代谢的部位.第6章酶1. 名词解释1酶：酶是一类具有高效性和专一性的生物催化剂2单酶单纯蛋白酶：除了蛋白质外,不含有其他物质的酶,如脲酶等一般水解酶3全酶结合蛋白酶：含酶蛋白脱辅酶,决定反应底物的种类,即酶的专一性和非蛋白小分子物质传递氢、电子、基团,决定反应的类型、性质的酶.酶蛋白与辅助因子单独存在时,没有催化活力,两部分结合称为全酶4辅酶：与酶蛋白结合较松、容易脱离酶蛋白、可用透析法除去的小分子有机物或金属离子等辅助因子,如辅酶I和辅酶II 5辅基：与酶蛋白结合较为紧密、不能通过透析除去,需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开的小分子物质,如细胞色素氧化酶中的铁卟啉※辅酶可辅基之间没有严格的界限,只是辅酶和辅基与酶蛋白结合的牢固程度不同。

生物化学核心知识点考点总结●第一章糖●所有单糖都有还原性●蔗糖无还原性●多糖无还原性●还原性：是否有游离的半缩醛或半缩酮羟基●第二章脂类●脂类组成脂肪酸和醇●脂肪甘油脂肪酸●脂肪组成一分子甘油和三分子脂肪酸●脂的命名例20：0 20为脂肪酸碳原子数目 0为双键数目●第三章维生素●脂溶性维生素 A D E K●水溶性维生素 B C●维生素B1 活体形式焦磷酸硫胺素（TPP）●维生素B2 活体形式黄素单核苷酸（FAD）●维生素B6 活体形式磷酸砒多醛磷酸砒多按●磷酸砒多醛为糖原磷酸化的组成部分●转氨作用●维生素PP NAD+ NADP+●叶酸●活体形式四氢叶酸（FH4）●FH4是一碳单位转移酶的辅酶●泛酸 CoA和ACP●维生素C 生化作用及缺乏●羟化反应●促进胶原蛋白合成●参与胆固醇转化●参与芳香族氨基酸转化●氧化还原反应●增强机体免疫力●第四章蛋白质●一氨基酸●必须氨基酸甲携来一本亮色书●代号●非极性脂肪族氨基酸 Gly Ala Val Leu Ile Pro Met●极性中性氨基酸 Ser Cys Asn Glu Thr●芳香性 Phe Trp Tyr●酸性 Asp Glu●碱性Arg His Lys●性质●等电点●氨基酸带有的正负电荷数目恰好相同，净电荷为0，此时溶液的PH●PH＞PI 氨基酸带正电，PH＜PI 氨基酸带负电 PH为9 正向负负向正互相吸引异电●紫外吸收性质色氨酸（Trp）280nm吸收最长波长●二蛋白质结构●一级结构氨基酸序列肽键●二级结构肽链的主链骨架本身的折叠和盘旋由氢键决定●主要为α螺旋●特征 1 较大的氨基酸残基的R侧链不利于形成α螺旋●2脯氨酸或羟脯氨酸残基存在不能形成α螺旋●3多肽链中连续存在酸性或碱性氨基酸，不利于α螺旋生成●基序相邻的二级结构彼此互相作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体●三级结构所有原子在三空间的排布位置●结构域几个基序单元的组合●四级结构由两个或两个以上的亚基之间互相作用，彼此以共价键相连而形成更为复杂的构象●胰岛素没有四级结构 why？●胰岛素无亚基●三蛋白质结构功能●一级结构●分子病由遗传变异引起的、在分子水平上仅存在微观差异而导致的疾病镰刀状红细胞贫血●构象病蛋白质折叠错位或折叠导致构象异常变化引起的疾病例疯牛病●二级结构α螺旋β折叠α转角无规卷曲●四蛋白质性质●理化性质改变●一般蛋白质变性后，分子结构松散，易为蛋白酶水解，因此食用变形蛋白更有利于消化●胶体性质●蛋白质表面具有水化层●蛋白质表面具有同性电荷●蛋白质沉淀反应●中性盐沉淀●无机盐：硫酸钠氯化钠硫酸铵●沉淀出蛋白质不变性●五蛋白质分离纯化●离子层析法●亲和层析法●吃熟食的好处●高温使蛋白质变性易被蛋白酶水解利于消化●使细菌蛋白质变性，失去病理失去感染力利于健康●第五章核酸●第一节概述●核酸由多个单核苷酸聚合而成，单核苷酸可以分解成核苷和磷酸核苷再进一步分解成碱基和戊糖●核酸的分子结构●DNA分子结构●一级结构●碱基排列顺序●二级结构●反向平行的多核酸链●三级结构●双螺旋的扭曲再次螺旋●核酸的主要生物学作用●核酸是传递生物遗传信息的载体●核酸是遗传变异的物质基础●RNA种类及结构●结构特征●（1） RNA 的基本组成单位是 AMP 、 GMP 、 CMP 及 UMP 。

生物化学知识点汇总生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是生命科学领域的重要基础学科。

以下是对生物化学中一些关键知识点的汇总。

一、蛋白质化学蛋白质是生命活动的主要承担者，具有多种重要的功能。

（一）蛋白质的组成蛋白质的基本组成单位是氨基酸，共有 20 种常见的氨基酸。

氨基酸通过肽键相连形成多肽链，多肽链进一步折叠和盘绕形成具有特定空间结构的蛋白质。

（二）蛋白质的结构蛋白质的结构层次分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是指氨基酸的排列顺序，二级结构包括α螺旋、β折叠等，三级结构是整条肽链的空间构象，四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排布。

（三）蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性、沉淀等性质。

变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性丧失。

二、核酸化学核酸是遗传信息的携带者，分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。

（一）核酸的组成核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由碱基、戊糖和磷酸组成。

DNA 中的碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）；RNA 中的碱基用尿嘧啶（U）代替了 T。

（二）DNA 的结构DNA 具有双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，碱基之间遵循碱基互补配对原则（A 与 T 配对，G 与 C配对）。

（三）RNA 的种类和功能RNA 主要有信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。

mRNA 是蛋白质合成的模板，tRNA 负责转运氨基酸，rRNA 参与核糖体的组成。

三、酶学酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。

（一）酶的特性酶具有高效性、专一性、可调节性和不稳定性等特点。

高效性是指酶能够大大加快反应速率；专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应。

（二）酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速反应的进行。

生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。

2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。

2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。

3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。

4.甘油醛是最简单的单糖。

5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。

8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。

9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。

同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。

10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。

糖原分为肝糖原和肌糖原。

11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。

第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。

2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。

3. 脂肪又称甘油三酯。

下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。

皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。

6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。

7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。

8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。

9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。

10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。

11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。

其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。

生物化学分章重点总结第一章蛋白质的结构与功能蛋白质的四级结构及维持的力（考到问答题）一级：多肽链中AA残基的排列顺序, 维持的力为肽键, 二硫键。

二级：Pr中某段肽链的局部空间结构, 即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置, 不涉及AA碱基侧链的构象, 维持的力为氢键。

三级：整条多肽链全部AA残基的相对空间位置, 其形成和稳定主要靠次级键—疏水作用, 离子键(盐键), 氢键, 范德华力。

四级：Pr中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用, 维持的力主要为疏水作用, 氢键、离子键(盐键)也参与其中。

第二章核酸的结构与功能DNA一级结构：DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。

RNA的一级结构：RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。

hnRNA:核内合成mRNA的初级产物, 比成熟mRNA分子大得多, 这种初级mRNA分子大小不一被称为核内不均一RNA。

基因：DNA分子中具有特定生物学功能的片段。

基因组：一个生物体的全部DNA序列称为基因组。

第三章酶酶抑制剂：使酶催化活性降低但不引起酶蛋白变性的物质。

酶激活剂：使酶从无活性到有活性或使酶活性增加的物质。

酶活性单位：衡量酶活力大小的尺度, 反映在规定条件下酶促反应在单位时间内生成一定量产物或消耗一定底物所需的酶量。

变构酶：体内一些代谢产物可与某些酶分子活性中心以外部位可逆结合, 使酶发生变构并改变其催化活性, 这种调节方式为变构调节, 受变构调节的酶为变构酶。

酶的共价修饰：酶蛋白肽链上一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合从而改变酶活性的过程。

阻遏作用：转录水平上减少酶生物合成的物质称辅阻遏剂, 辅阻遏剂与无活性的阻遏蛋白结合影响基因的转录的过程第四章糖代谢糖代谢的基本概况葡萄糖在体内的一系列复杂的化学反应, 在不同类型细胞内的代谢途径有所不同, 分解代谢方式还在很大程度上受氧供状况的影响：有氧氧化彻底氧化成CO2和水、糖酵解生成乳酸。

生物化学必看知识点总结（一）生物大分子的结构和功能1、组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类。

2、氨基酸的理化性质。

3、肽键和肽。

4、蛋白质的一级结构及高级结构。

5、蛋白质结构和功能的关系。

6、蛋白质的理化性质(两性解离、沉淀、变性、凝固及呈色反应等)。

7、分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。

8、核酸分子的组成，5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构，核苷酸。

9、核酸的一级结构。

核酸的空间结构与功能。

10、核酸的变性、复性、杂交及应用。

11、酶的基本概念，全酶、辅酶和辅基，参与组成辅酶的维生素，酶的活性中心。

12、酶的作用机制，酶反应动力学，酶抑制的类型和特点。

13、酶的调节。

14、酶在医学上的应用。

（二）物质代谢及其调节1、糖酵解过程、意义及调节。

2、糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。

3、磷酸戊糖旁路的意义。

4、糖原合成和分解过程及其调节机制。

5、糖异生过程、意义及调节。

乳酸循环。

6、血糖的来源和去路，维持血糖恒定的机制。

7、脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。

8、酮体的生成、利用和意义。

9、脂肪酸的合成过程，不饱和脂肪酸的生成。

10、多不饱和脂肪酸的意义。

11、磷脂的合成和分解。

12、胆固醇的主要合成途径及调控。

胆固醇的转化。

胆固醇酯的生成。

13、血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。

高脂血症的类型和特点。

14、生物氧化的特点。

15、呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素，底物水平磷酸化，高能磷酸化合物的储存和利用。

16、胞浆中NADH的氧化。

17、过氧化物酶体和微粒体中的酶类。

18、蛋白质的营养作用。

19、氨基酸的一般代谢(体内蛋白质的降解，氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基)。

20、氨基酸的脱羧基作用。

21、体内氨的来源和转运。

22、尿素的生成--鸟氨酸循环。

23、一碳单位的定义、来源、载体和功能。

24、甲硫氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸的代谢。

25、嘌呤、嘧啶核苷酸的合成原料和分解产物，脱氧核苷酸的生成。

生物化学知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子化合物，其分子量从几千到上百万不等。

蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的，其结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

蛋白质的功能包括酶、结构蛋白、免疫蛋白等。

在生物体内，蛋白质不断地受到合成和降解的调控。

2.核酸核酸也是生物体内非常重要的大分子，主要包括DNA和RNA。

DNA是生物遗传信息的分子载体，其双螺旋结构具有很高的稳定性，基因组里的信息以DNA的形式存在，RNA则是DNA的复制和表达过程中的关键参与者。

核酸的功能包括遗传信息的传递、蛋白质的合成控制等。

3.多糖多糖是由多个单糖分子经由糖苷键链接而成的高分子化合物。

生物体内包括多种多糖类物质，如纤维素、淀粉、糖原、聚合葡萄糖和壳多糖等。

在生物体中，多糖具有贮存能量、提供结构支持以及信号识别等生理功能。

4.脂质脂质是一类疏水性的生物大分子，其结构包括脂类、脂肪酸、甘油和磷脂等。

脂质在细胞膜的形成和维护、能量的储存和释放以及信号转导等生理过程中扮演着重要的角色。

二、酶和酶动力学1. 酶的结构和功能酶是生物体内催化生物化学反应的分子，在酶的作用下，生物体内的化学反应可以以更快的速度进行。

酶的结构包括活性位、辅基和蛋白质结构。

酶的功能包括催化特定的反应、特异性和高效性等。

2. 酶动力学酶动力学研究的是酶催化反应的速率和反应机理。

酶动力学参数包括最大反应速率（Vmax）、米氏常数（Km）、酶的抑制和激活等。

酶动力学研究为理解生物化学反应提供了重要的信息。

三、生物体内代谢途径糖代谢包括糖异生途径、糖酵解途径、糖原代谢和半乳糖代谢等，主要在细胞内进行，产生能量和代谢产物。

2. 脂质代谢脂质代谢包括脂质合成、脂质分解、脂蛋白代谢和胆固醇代谢等，涉及到脂肪酸、三酰甘油、磷脂和胆固醇等的合成和降解过程。

3. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸合成、氨基酸降解、氨基酸转运等，对于蛋白质的降解和合成具有重要的作用，同时参与许多代谢途径。

第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键：一个氨基酸的a—-羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。

等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。

三、填空题1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链(R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸;④酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸. 3,紫外吸收法（280 nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸，苯丙氨酸，或酪氨酸。

5，蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等,次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构.DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构.三、填空题1,核酸可分为 DNA 和 RNA 两大类,前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位，后者主要存在于细胞的细胞质部位2，构成核酸的基本单位是核苷酸，由戊糖、含氮碱基和磷酸 3个部分组成6，RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤，尿嘧啶和胞嘧啶7，DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶四、简答题1，DNA与RNA 一级结构和二级结构有何异同？4，叙述DNA双螺旋结构模式的要点.DNA双螺旋结构模型的要点是:1,DNA是一平行反向的双链结构,脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相交接触。

腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T）,鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在,形成三个氢键(G≡C）,碱基平面与线性分子的长轴相垂直。

一条链的走向是5’→3'，另一条链的走向就一定是3’→5’；2，DNA是一右手螺旋结构；3，DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系,纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。

生物化学重点知识点归纳总结第一节蛋白质结构和功能重点章节考试大纲及考分预测氨基酸的分类蛋白质的分子结构蛋白质的变性一、氨基酸与多肽（一）蛋白质的元素组成及特点蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。

氮最恒定平均为16%。

（二）蛋白质的基本结构蛋白质的基本结构：L-α-氨基酸（甘氨酸除外，其无D、L之分）（三）氨基酸的分类非极性疏水性氨基酸8（脯亮亮苯蛋丙缬色）极性中性氨基酸7（冬天谷苏丝酪半光甘）酸性氨基酸 2碱性氨基酸 3记忆方法：冬天（天冬氨酸）的谷（谷氨酸）子是酸的，捡（碱性氨基酸）来（赖氨酸）精（精氨酸）煮（组氨酸）。

（四）肽键和肽链1.肽键：概念：是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

肽键特点：不能自由旋转，具有部分双键性质。

2.肽链：有两个或两个以上的氨基酸以肽健相连的化合物。

（寡肽和多肽）二、蛋白质的分子结构（一）蛋白质的一级结构1.定义：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。

（一条线）2.主要的化学键：肽键。

3.意义：一级结构非空间结构，但它决定着蛋白质空间结构。

（二）蛋白质的二级结构1.定义：某一段肽链的局部空间结构。

（弹簧）2.主要的化学键：氢键。

3.蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲。

α-螺旋特点：①主链围绕中心轴旋转，每隔3.6个氨基酸残基上升一个螺距。

②每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。

氢键维持了α-螺旋结构的稳定。

③α-螺旋为右手螺旋，氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。

（三）蛋白质的三级结构概念：是指整条肽链中所有原子在三维空间结构。

（整条肽）主要的化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力等。

（四）蛋白质的四级结构概念：蛋白质分子中各亚基的空间排布。

（多条链）主要化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力。

成人血红蛋白由2条α链和2条β链组成，各亚基分别含一个血红素。

（五）蛋白质的空间构象蛋白质的空间构象由一级结构决定，常需分子伴侣（帮助多肽链正确折叠）的参与。

生物化学知识点总结完整版生物化学是研究生物体在细胞、组织和器官水平上的化学过程的一门学科。

它涉及了生命体内物质的合成、降解和转化过程，以及这些过程对生命活动的调控和影响。

生物化学知识点包括了生物分子的结构及功能、生物体内的代谢过程、遗传信息的传递及表达等内容。

下面就对生物化学的一些重要知识点进行总结：一、生物分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最丰富的一类生物大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。

蛋白质在生物体内起着结构支持、酶催化、运输、信号传导等重要功能。

2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最基本的能量来源，也是构成细胞壁、核酸、多糖等物质的重要成分。

3. 脂类：脂类是生物体内主要的能量储存物质，同时也是细胞膜的主要构成成分。

4. 核酸：核酸是生物体内的遗传物质，包括DNA和RNA两类，它们负责存储遗传信息和传递遗传信息。

二、生物体内的代谢过程1. 糖代谢：糖代谢是生物体内重要的能量来源，包括糖原合成、糖原降解、糖酵解等过程。

2. 脂质代谢：脂质代谢包括脂肪酸的合成、分解和氧化，以及胆固醇的合成和降解。

3. 蛋白质代谢：蛋白质代谢包括蛋白质合成、降解和氨基酸的代谢。

4. 核酸代谢：核酸代谢包括核苷酸的合成和降解过程。

5. 能量代谢：生物体内能量的产生主要依靠有机物的氧化和磷酸化过程。

这些过程包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。

三、遗传信息的传递和表达1. DNA的结构和功能：DNA是双螺旋结构，由脱氧核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。

DNA负责存储遗传信息，并通过转录和翻译的过程进行表达。

2. RNA的结构和功能：RNA是单链结构，由核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。

RNA包括mRNA、tRNA和rRNA等，它们分别参与遗传信息的转录、转运和翻译。

3. 蛋白质合成的过程：蛋白质合成包括转录和翻译两个过程。

转录是指DNA的信息转录成RNA的过程，而翻译是指mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子匹配，从而在核糖体上合成蛋白质的过程。

第一章蛋白质的结构与功能掌握：1．蛋白质的分子组成：氨基酸的分类、名称及英文缩写，肽及肽键的概念。

2．蛋白质的分子结构：蛋白质一、二、三、四级结构的概念、结构要点及维系各级结构的化学键。

3．理化性质：蛋白质（氨基酸）的两性电离及等电点的概念；蛋白质的变性；蛋白质（氨基酸）紫外吸收特性等。

熟悉：1．蛋白质多肽链组成。

2．蛋白质结构与功能的关系。

蛋白质元素组成：C、H、O、N、S蛋白质的基本组成单位：氨基酸各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16 %★凯氏定量法：100g样品中原蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮量数*6.25*100氨基酸的分类：1.非极性脂肪族氨基酸: 甘氨酸Gly；丙氨酸Ala；缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile；苯丙氨酸Phe；脯氨酸Pro2.极性中性氨基酸: 丝氨酸Ser；半胱氨酸Cys；甲硫氨酸Met；天冬酰氨Asn；谷氨酰胺Gln；苏氨酸Thr3.芳香族氨基酸：苯丙氨酸Phr；色氨酸Trp；酪氨酸Tyr4.酸性氨基酸：天冬氨酸Asp；谷氨酸Glu5.碱性氨基酸：赖氨酸Lys；精氨酸Arg；组氨酸His支链氨基酸：缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile杂环氨基酸：脯氨酸Pro；色氨酸Trp；组氨酸His含硫氨基酸：半胱氨酸Cys；蛋氨酸Met含酰胺基氨基酸：天冬酰胺Asn；谷氨酰胺Gln含羟基氨基酸：丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；苏氨酸Thr含羧基氨基酸：天冬氨酸Asp；谷氨酸Glu亚氨基酸：脯氨酸Pro★营养必需氨基酸：甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸（假设来写一两本书）★等电点( pI)：在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。

（pH＜pI 氨基酸带正电酸性溶液）两性解离：蛋白质肽链末端的各种基团，在溶液一定pH条件下可以结合或释放H+，这就是蛋白质两性解离的基础。