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一.n解释1.氨基酸的等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
2. .蛋白质的等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反正则带正电荷。
3.蛋白质变性:在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
4.核酸的变性:在某些理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性。
5解链温度、溶解温度或Tm：在解链过程中，紫外吸光度的变化△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度。
6.Km:等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
6.酶的活性中心或活性部位：这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心或活性部位。
辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。
7.同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
8.变构酶:变构效应的剂与酶分子活性中心以外的部位可逆的组合，使酶分子发生构象改变，从而改变了催化活性的酶称为变构酶。
9.酶原的激活:酶原向酶的转化过程称为酶原的激活，酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
10.糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原成乳酸的过程称为糖酵解。
11.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化。
是体内糖代谢最主要途径。
12.糖异生：从非糖化合物（乳酸，甘油，生糖氨基酸，丙酮酸）转化为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
1.生物化学的概念P1是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
具体来讲，它是从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物、微生物）内基本物质的化学组成、结构及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2. 生物化学研究的基本内容P1静态生化：研究生物体内物质的化学组成、结构、性质、功能及结构与功能的关系。
发现和阐明构成生命物体的分子基础——生物分子的化学组成、结构和性质。
生物分子的结构、功能与生命现象的关系。
动态生化:研究生物体内物质代谢（新陈代谢）、能量转变及其调控机理生物分子在生物体中的相互作用及其变化规律。
蛋白质的化学3.组成蛋白质的元素P62主要有C（50-55）、H（6-8）、O（19-24）、N（13-19）和S。
有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
4.凯式定氮法及蛋白质含量计算凯氏定氮法是测定化合物或混合物中总氮量的一种方法。
即在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机氮都转变成无机铵盐，然后在碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气馏出并为过量的酸液吸收，再以标准碱滴定，就可计算出样品中的氮量。
由于蛋白质含氮量比较恒定，可由其氮量计算蛋白质含量，故此法是经典的蛋白质定量方法。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100即蛋白质的含量= 蛋白质含氮量× 6.255.氨基酸结构通式P63存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）-氨基酸：各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
20种基本氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸按R基极性分两类：极性AA：11种亲水性丝、苏、酪甘半光非极性AA：9种疏水性按水溶性酸碱性分为三类：1、中性AA（有极性与非极性15种）：2、酸性AA（2种）：天冬氨酸、谷氨酸3、碱性AA（3种）：组、赖、精谷氨酸：甘氨酸：丝氨酸：半胱氨酸组氨酸6.氨基酸的化学性质P65★两性解离: 等电点：在某一pH环境中，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零，在电场中不泳动。
●绪论●生物化学定义研究任务目的●第一章糖第一节单糖一、葡萄糖的分子结构构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。
构型：指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。
构型改变要求共价键的断裂和重新形成。
不对称碳原子：连接四个不同原子或基团的碳原子。
镜像对映体：旋光异构现象和旋光度：异头物：二、单糖的分类糖：含多羟基的醛或酮的化合物醛糖：含醛基酮糖：含酮基三、单糖的物理性质和化学性质『一』物理性质『二』化学性质四、重要的单糖第二节寡糖一、双糖1、麦芽糖：两个葡萄糖以α（1－4）糖苷键缩合2、蔗糖：由α－D－葡萄糖和β－D －果糖各一分子以α，β（1－2）糖苷键型缩合。
3、乳糖：由α－D－葡萄糖和β－D －半乳糖各一分子以β（1－4）糖苷键型缩合。
第三节多糖1、淀粉支链淀粉直链淀粉2、糖原3、纤维素●第二章脂类定义生物功能第一节脂酰甘油类定义一、脂肪酸二、甘油三酯的类型三、甘油三酯的理化性质皂化和皂化值酸败和酸值卤化和碘值●第三章蛋白质第一节蛋白质通论一、蛋白质的化学组成：平均含氮量16％，是凯氏定氮法的基础平均分子量110第二节蛋白质的基本结构单位－氨基酸一、氨基酸的分类蛋白质氨基酸：20种α氨基酸：脯氨酸为亚氨基酸，其余都是。
旋光性：除甘氨酸外，都有旋光性各类氨基酸：二、氨基酸的酸碱性质广义酸碱：酸，质子供体。
碱，质子受体。
等电点：PI＝1/2（PK1+PK2）在等电点以上的任何PH，氨基酸带净负电荷，并由此在电场中将向正级移动，在低于等电点的任一PH，氨基酸将带净正电荷，在电场中将向负极移动。
三、氨基酸的化学反应：Sanger反应Edman降解印三酮反应四、氨基酸的分析分离离子交换层析第三节蛋白质的共价结构（一级结构）一、肽和肽键的结构肽单位肽键共价主链肽平面同源蛋白质二、N末端和C末端氨基酸残基的测定Sanger反应DNS（丹蟥酰氯法）Edman降解第四节蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质二级结构：多肽链中有规则重复的构象。
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
基础生物化学重要知识要点（一）名词解释1.蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
2.氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
3.蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
4.超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
5.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
6.盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
7.蛋白质变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
8.蛋白质复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
9.肽平面：组成肽键的四个原子和与之相边的α－碳原子都处于同平面内，此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面。
10.反密码子（anticodon）：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
11.核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
12.DNA退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。
13.必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
绪论掌握:生物化学、生物大分子与分子生物学的概念。
【复习思考题】1、何谓生物化学？2、当代生物化学研究的主要内容有哪些？蛋白质的结构与功能掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。
【复习思考题】1、名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析2、蛋白质变性的概念及本质就是什么？有何实际应用？3、蛋白质分离纯化常用的方法有哪些？其原理就是什么？4、举例说明蛋白质结构与功能的关系？核酸的结构与功能掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。
第三章酶掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心与必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节与共价修饰调节的概念。
第四章糖代谢掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。
【复习思考题】1、名词解释:、糖酵解、糖酵解途径、高血糖与糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。
2.说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。
3.试述饥饿状态时,蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
4.试述三大能源物质在体内分解代谢产生CO2与H2O及ATP的主要途径。
生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能1.蛋白质是许多氨基酸通过肽链相连形成的高分子含氮化合物。
2.蛋白质组成元素：C、H、O、N、S，N的含量基本相同为16%。
3.氨基酸为蛋白质的基本单位，人体内含20种，除甘氨酸外皆为α-氨基酸。
4.氨基酸分类：①非极性疏水性氨基酸7种：甘氨酸Glycine Gly G 丙氨酸Alanine Ala A 缬氨酸Valine Val V 亮氨酸Leucine Leu L 异亮氨酸Isoleucine Ile I 脯氨酸Proline Pro P 苯丙氨酸Phenylalanine Phe F②极性中性氨基酸8种：酪氨酸Tyrosine Tyr Y 色氨酸Tryptophan Trp W 丝氨酸Serine Ser S 苏氨酸Threonine Thr T 半胱氨酸Cystine Cys C 蛋氨酸Methionine Met M 天冬酰胺Asparagine Asn N 谷氨酰胺Glutarnine Gln Q③酸性氨基酸2种：天冬氨酸Asparticacid Asp D 谷氨酸Glutamicacid Glu E④：碱性氨基酸3种：赖氨酸Lysine Lys K精氨酸Arginine Arg R组氨酸Histidine His H5.氨基酸的理化性质：①两性解离的性质，等电点：中性时的PH值，用PI表示。
②含共轭双键（络氨酸和色氨酸残基）具有紫外吸收性质（波长：280nm），用于分析蛋白质的含量。
③茚三酮反应生成蓝紫色化合物（吸收光570nm），用于氨基酸定量分析。
6.几种生物活性肽：①谷胱甘肽（谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸）.用GSH表示，具还原性、分解H2O2、解毒。
②多肽类激素及神经肽。
7.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键，部分含二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能基础，决定空间结构，非决定空间结构的唯一因素。
8.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基的侧链构象。
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。
生物化学复习重点第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋白质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋白质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有甘氨酸没有手性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋白质的一级结构（Primary structure）：它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：一个氨基酸的a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形成共价键。
7.蛋白质二级结构的概念：多肽链在一级结构的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列方式蛋白质二级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转角维持二级结构的作用力：氢键a-螺旋（a-Helix）又称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平面通过α－碳原子旋转，主链绕一条固定轴形成右手螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
(4)肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。
影响—螺旋稳定的因素：酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成；较大的R(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸)集中的区域，也妨碍α－螺旋形成；脯氨酸因○其α－碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R 基为H ，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。
β-折叠（ β-pleated sheets ）又称β—片层、β—结构，其结构要点如下：（1）、多肽链呈锯齿状（或扇面状）排列成比较伸展的结构；（2）、相邻两个氨基酸残基的轴心距离为0.35nm ，侧链R 基团交替地分布在片层平面的上下方，片层间有氢键相连；（3）、有平行式和反平行式两种，平行式的折叠其Φ=–119。
，Ψ=+113。
反平行折叠其Φ=–139。
，Ψ=+135。
β-转角又称β-弯曲，β-回折或发夹结构。
指蛋白质的多肽链在形成空间构象时经常会出现180。
的回折，回折处的结构就称为β-转角。
一般由四个连续的氨基酸组成，第一个氨基酸的羧基与第四个氨基酸的氨基形成氢键。
也有一些是由第一个氨基酸的羧基与第三个氨基酸的氨基形成氢键。
超二级结构（Super-secondary structure ）的概念是M.Rossmann 于1973年提出来的。
蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中往往形成有规则的二级结构聚集体，在球蛋白中充当三级结构的构件。
结构域（structural domain ）在一些相对较大的蛋白质分子中，在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立的区域，再组装成更复杂的球状结构，这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域称为结构域。
8.蛋白质的三级结构一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，称为三级结构，是包括主、侧链在内的空间排列。
大多数蛋白质的三级结构为球状或近似球状。
在三级结构中，大多数的亲水的R 侧基分布于球形结构的表面，而疏水的R 侧基分布于球形结构的内部，形成疏水的核心。
三级结构主要靠次级键（非共价键，noncovalent ）维系固定，主要有：氢键、离子键（盐键）、疏水的相互作用（疏水键）、范德华力、配位键，另外二硫键（共价键）也参与维系三级结构。
9.蛋白质的四级结构二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽链（亚基），彼此借次级键相连，形成一定的空间结构，称为四级结构。
具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基或亚单位（subunit ），亚基可以相同，亦可以不同。
四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。
10.蛋白质结构与功能的关系一级结构是空间构象的基础，空间结构决定功能（举例说明）11. 蛋白质的理化性质蛋白质等电点PI ：在某一pH 下，当蛋白质所带正负电荷相等的时候，该溶液的pH 就称为该蛋白质的等电点。
等电点时蛋白质的溶解度最小。
PH>PI,溶液带负电荷，向正极泳动。
PH<PI,溶液带正电荷，向负极泳动。
蛋白质胶体溶液的稳定因素：水化膜、相同电荷。
当破坏这两个因素时，蛋白质中从溶液中析出而产生沉淀。
使蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀，方法有：1.盐析：在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质盐如硫酸胺、氯化钠、硫酸钠等，使蛋白质从溶液中析出，称为蛋白质的盐析。
而低浓度的盐溶液加入蛋白质溶液中，会导致蛋白质的溶解度增加，该现象称为盐溶。
盐析的机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
盐析法是最常用的蛋白质沉淀方法，该方法不会使蛋白质产生变性。
2. 有机溶剂沉淀法：在蛋白质溶液中，加入能与水互溶的有机溶剂如乙醇、丙酮等，蛋白质产生沉淀。
有机溶剂沉淀法的机理：破坏蛋白质的水化膜。
有机溶液沉淀蛋白质通常在低温条件下进行，否则有机溶剂与水互溶产生的溶解热会使蛋白质产生变性。
3.重金属盐沉淀（条件：pH 稍大于pI为宜）：在蛋白质溶液中加入重金属盐溶液，会使蛋白质沉淀。
重金属沉淀法的机理：重金属盐加入之后，与带负电的羧基结合。
重金属沉淀蛋白质会使蛋白质产生变性，长期从事重金属作业的人应多吃高蛋白食品，以防止重金属离子被机体吸收后造成对机体的损害。
4.生物碱试剂沉淀法（条件：pH稍小于pI）生物碱是植物组织中具有显著生理作用的一类含氮的碱性物质。
能够沉淀生物碱的试剂称为生物碱试剂。
生物碱试剂一般为弱酸性物质，如单宁酸、苦味酸、三氯乙酸等。
生物碱试剂沉淀蛋白质的机理：在酸性条件下，蛋白质带正电，可以与生物碱试剂的酸根离子结合而产生沉淀。
5.弱酸或弱碱沉淀法：用弱酸或弱碱调节蛋白质溶液的pH处于等电点处，使蛋白质沉淀。
弱酸或弱碱沉淀法机理：破坏蛋白质表面净电荷。
蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
使蛋白质的变性因素：1）物理因素：高温、高压、射线等2）化学因素：强酸、强碱、重金属盐等变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：1）生物学活性消失2）理化性质改变：溶解度下降，粘度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
蛋白质的紫外吸收特征：蛋白质溶液能吸收280nm波长的紫外线，主要是由带芳香环的氨基酸决定的。
其对紫外光吸收能力的强弱顺序为：色（Trp）>酪（Tyr）>苯丙（Phe）。
第二章核酸一、核酸的种类、分布和含量DNA( DEOXYRIBONUCLEIC ACID)，脱氧核糖核酸RNA（RIBONUCLEIC ACID ）：核糖核酸，主要有下几种：1、rRNA (ribosome RNA )，核糖体RNA，细胞中最主要的RNA，占细胞中总RNA80%左右。
大肠杆菌rRNA中有三种，分别是：16SrRNA、23SrRNA、5SrRNA；真核细胞rRNA中有四种，分别是：28SrRNA、18SrRNA、5.8SrRNA、5SrRNA。
核糖体是蛋白质合成的场所。
2、tRNA ( transfer RNA)，转移RNA，是细胞中最小的一种RNA分子，占细胞总RNA的15%左右。
是结构研究最清楚的一类RNA。
在蛋白质的生物合成中，tRNA起携带氨基酸的作用。
3、mRNA ( messenger RNA)，信使RNA，占细胞总RNA的5%左右，含量最少，代谢活跃。
mRNA在蛋白质的生物合成中起模板作用。
它将DNA的遗传信息传递给蛋白质。
二、元素组成组成核酸的元素有C、H、O、N、P等，与蛋白质比较，其组成上有两个特点：一是核酸一般不含元素S，二是核酸中P元素的含量较多并且恒定，约占9～11%。
因此，核酸定量测定的经典方法，是以测定P含量来代表核酸量。
基本结构单位--核苷酸核苷：戊糖与嘧啶或嘌呤碱以糖苷键连接就称为核苷，通常是戊糖的C1′与嘧啶碱的N1或嘌呤碱的N9相连接。
核苷酸：5’-OH与磷酸形成磷酸酯键核酸：3’5’-磷酸二酯键连接核苷酸而成三.DNA一级结构核酸分子中核苷酸的连接方式：3',5'—磷酸二酯键DNA一级结构的概念：构成DNA的脱氧核苷酸按照一定的排列顺序，通过3',5'—磷酸二酯键相连形成的线形结构。
DNA的二级结构--双螺旋结构Watson, Crick （1953）在Chargaff法则及Wilkins,Franklin的X线衍射工作基础上提出DNA的双螺旋（double helix）结构模型：双螺旋模型的重要特征：（以下为B型结构特征）①两条链反向平行，围绕同一中心轴缠绕，均为右手螺旋；②碱基位于螺旋内侧，磷酸和戊糖在外侧，彼此通过3’，5’-磷酸二酯键相连接，碱基平面与轴垂直，糖环平面与轴平行，由于碱基配对，形成一大沟和一小沟③螺旋每旋转一周有10个核苷酸组成，每圈螺距为3.4nm,相邻碱基之间的距离为0.34nm，每两个核苷酸之间的夹角为36度，平均的螺旋直径为2nm；④两条链依靠碱基之间的氢建连在一起，A=T,G≡C；⑤碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制，但要遵循碱基配对原则（互补）。
维持DNA双螺旋结构稳定的作用力：氢建和碱基堆积力，后者起主要作用。
DNA的三级结构:超螺旋双螺旋DNA进一步扭曲盘绕则形成其三级结构，超螺旋是DNA三级结构的主要形式四、RNA结构RNA的总的结构特点①碱基组成为AUCG,(A=U,G≡C)稀有碱基较多；②稳定性较差，易水解；③多为单链结构，少数局部形成螺旋；④分子较小。
原核生物mRNA和真核生物mRNA的特点：原核生物真核生物1.多顺反子 1. 单顺反子2.SD序列，在原核生物mRNA起始密码子AUG的上游约有10个核苷酸处富含嘌呤核苷酸的序列，称前导序列，由shine Delgarno首先发现，又称SD序列，与翻译起始有关。
