第三章 酶 一、 名词解释 1 Km 2 限速酶 3 酶的化学修饰 4 结合酶 5

生化名词解释第一章1.等电点：当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等，成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

2.蛋白质的变性：在某些理化因素作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，从而引起蛋白质理化性质的改变和生物学功能丧失，称为蛋白质的变性。

第二章1.核酸的变性：在某些理化因素的作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性即称为核酸的变性。

第三章1.核酶：具有催化活性的RNA。

2.酶原的激活：酶原在一定条件下，可转化成有活性的酶，此过程称为酶原的激活。

3.竞争性抑制作用：抑制剂的结构与底物的结构极其相似，可以与底物竞争酶的活性中心，从而抑制酶促反应速度，此种抑制作用称为竞争性抑制作用。

4.同工酶：指能催化相同的化学反应，但其分子组成、理化性质以及免疫学性质等均不相同的一组酶。

5.酶的活性中心：必需基因在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，能与底物特异结合并将底物转化为产物，此区域称为酶的活性中心。

第四章1.糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖分解成乳酸的过程称为糖酵解。

2.乳酸循环：肝脏将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取，再经糖酵解途径生成乳酸，这种代谢循环途径称为乳酸循环。

3.三羧酸循环：由乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，经反复脱氢、脱羧再生成草酰乙酸的循环反应过程称为三羧酸循环。

4.糖异生：由非糖化合物转变成葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。

第五章1.呼吸链：由多种酶和辅酶组成的递氢体和递电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上，构成一条递氢的连锁反应体系，此反应体系与细胞摄取氧的呼吸过程相关，故称为呼吸链。

2.氧化磷酸化：代谢物脱氢经呼吸链传递交给氧生成水时所释放的能量使ADP磷酸化生物氧化生成ATP的过程称为氧化磷酸化。

3.P/O比值：P/O比值是指每消耗一克原子氧所需消耗的无机磷的克原子数。

4.底物水平磷酸化：高能化合物中的能量直接转移到ADP(或GDP)生成ATP(或GTP)的过程。

第三章酶一、名词解释1.Km2.限速酶3.酶的化学修饰4.结合酶5.Allosteric regulation6.别构调节7.Activators8.辅基9.反竞争性抑制作用10.酶的特异性二、填空1.在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈____________双曲线，双倒数作图呈线。

2. Km值等于酶促反应速度为最大速度时的________________浓度。

3.关键酶所催化的反应具有下述特点：催化反应的速度，因此又称限速酶；催化反应，因此它的活性决定于整个代谢途径的方向；这类酶常受多种效应剂的调节。

4. 可逆性抑制作用中，抑制剂与酶的活性中心相结合，抑制剂与酶的活性中心外的必需基团相结合。

5. 酶的化学修饰主要有磷酸化与脱磷酸，，________________，腺苷化与脱腺苷及SH与-S-S-互变等，其中磷酸化与脱磷酸化在代谢调节中最为多见。

6. 同工酶指催化的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质的一组酶。

7. 竞争性抑制剂使酶对底物的表观Km ，而Vmax 。

8. 酶的特异性包括特异性，特异性与特异性。

三、问答1.简述酶的“诱导契合假说”。

2.酶与一般催化剂相比有何异同？3.什么是同工酶？请举例说明。

4.金属离子作为酶的辅助因子有哪些作用？5.说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值。

参考答案一、名词解释1. 即米氏常数。

Km米氏常数是单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合。

Km=k2+k3/k1 米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

2.指整条代谢通路中，催化反应速度最慢的酶，它不但可以影响整条代谢途径的总速度，还可改变代谢方向，是代谢途径的关键酶，常受到变构调节和/或化学修饰调节。

3.某些酶分子上的一些基团，受其他酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性的变化。

4.酶分子中除含有氨基酸残基组成的多肽链外，还含有非蛋白部分。

1．等电点：使某氨基酸所带的正、负电荷数相等时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2．变构效应：O2与Hb结合后引起Hb的构象变化。

3．脂肪动员：脂肪细胞中储存的甘油三酯经脂肪酶的催化，逐步水解释出甘油和脂肪酸，运送到全身各组织利用。

4．一碳单位：某些氨基酸代谢产生的含有一个碳原子的基团称一碳单位。

5．酶的化学修饰：某些酶分子上的一些基团，受其它酶的催化而发生了化学改变，从而引起其催化活性的改变。

6．碱基互补：碱基对必定是嘌呤与嘧啶配对，而且只能是A—T，G —C，前者间形成两个氢键，后者间形成三个氢键，这种碱基配对称为碱基互补。

7．酶的特异性（专一性）：一种酶只能催化一类化合物或一定的化学键，促进一定的化学反应，生成一定的产物。

8．酶的竞争性抑制作用：有些与酶作用底物结构相似的物质能和底物分子竞争与酶的活性中心相结合，酶与这种物质结合后，就不能再与底物结合，这种作用称为酶的竞争性抑制作用。

9．蛋白质的腐败作用：在肠道中未经彻底消化的蛋白质、多肽和未吸收的氨基酸受肠道细菌体内多种酶的作用，发生质变。

10．脂肪酸的β—氧化：是指氧化过程发生在脂酰基的β碳原子上。

11．联合脱氨基作用：是指氨基移换作用与氧化脱氨基作用联合进行脱去氨基生成α-酮酸。

12．限速酶：由若干酶催化一个连续代谢过程时，如能确定各种酶催化反应底物的Km值及相应的底物浓度时，可推断出其中Km值最大的一步反应为该连续反应中的限速反应，该酶为限速酶。

13．蛋白质的变性：蛋白在某些理化因素的作用下，其空间结构受到破坏，生物学活性丧失，理化性质发生改变。

14．酶原的激活：是指无活性的酶原在一定条件下能转变成有活性的酶。

15．基因工程：是应用酶学的方法，在体外将各种来源的遗传物质与载体DNA结合成一复制子，继而导入宿主细胞，生长、筛选出含有目的基因的转化子细胞。

16．同工酶：在同一种属、同一机体的不同组织，甚至在同一组织细胞的不同亚细胞器中存在着催化相同的化学反应，而分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。

酶的化学修饰名词解释是什么酶是生物体内一类催化剂。

它们是由蛋白质组成的，能够加速生物化学反应的速度，但反应本身不会被改变。

酶的活性与其分子结构密切相关，而化学修饰则是指通过改变酶的分子结构来调节其活性或功能的方法。

在这篇文章中，我们将探讨酶的化学修饰的概念、方法和应用。

一、酶的化学修饰是什么？酶的化学修饰是指通过引入化学基团或小分子到酶的分子结构上，从而改变酶的活性、稳定性或选择性的过程。

化学修饰可以发生在酶的氨基酸残基上，如蛋白质N-或C-端基团，也可以直接作用于酶的辅助因子上。

这些修饰可以是酶天然产生的，也可以是人工合成的，用于改善特定酶的性质或开发新的催化功能。

二、常见的化学修饰方法1. 脱氨基修饰：通过酶的氨基酸残基上的脱氨酶催化作用，去除酶中的氨基基团（如酰胺基、酮基等），从而改变酶的电荷分布和立体结构，进而调节酶的催化活性。

例如，氨基酸的去乙酰化可以通过脱乙酰化酶来实现。

2. 硫醇修饰：利用巯基（-SH）在酶分子中的反应活性，可通过脱氧剂（如巯基还原酶）的作用，降低或增加酶中硫醇含量，从而改变酶的三维结构和活性。

硫醇修饰还可以通过反应性硫醇试剂与酶中的巯基反应，如巯基化合物或含硫醇的小分子，来调节酶的性质。

3. 糖基化修饰：通过酶的氨基酸残基与糖分子发生酯键或糖苷键的形成，将糖基连接到酶分子上，从而改变酶的电荷分布和溶解度，以及与其他分子的相互作用。

糖基化修饰常见于糖基转移酶催化的反应过程中，如糖基转移酶可将糖基转移至酶分子的特定氨基酸残基上。

4. 磷酸化修饰：磷酸添加到酶的氨基酸残基上，通过调节酶的电荷分布和构象来改变酶的活性和功能。

磷酸化修饰对于调控细胞信号传导和调控酶的催化活性具有重要作用。

它可以通过激酶催化磷酸化反应，或者通过磷酸酯酶催化去磷酸化反应，来实现。

三、酶的化学修饰的应用1. 工业应用：通过化学修饰可以改善酶的催化效率、稳定性和选择性，从而提高酶在工业上的应用价值。

生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1.肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。

2.等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。

3.模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥特殊的功能，称为模体。

4.结构域：分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域。

5.亚基：在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。

6.肽单元：在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。

7.蛋白质变性：在某些理化因素影响下，蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。

第二章核酸的结构与功能1. DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环，双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性。

2. Tm：即溶解温度，或解链温度，是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度。

在Tm时，核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。

3.增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露，使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应。

4. HnRNA：核内不均一RNA。

在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。

hnRNA在细胞核内存在时间极短，经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中。

5.核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。

6.核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交。

肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。

肽：由两个或两个以上氨基酸借肽键连接而形成的链状化合物。

肽键平面（肽单元）：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能自由旋转，因此，肽键中的C、O、N、H 四个原子处于一个平面上，称为肽键平面或肽单元。

蛋白质分子的一级结构：指构成蛋白质分子中的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。

亚基：在蛋白质分子的四级结构中，每一个具有独立三级结构的多肽链称为亚基。

蛋白质的等电点：在某一pH溶液中，蛋白质分子可解离成带成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。

模体（模序）：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构。

如锌指结构。

结构域：在多肽链上相邻的模序结构紧密联系，形成两个或多个在空间上可以明显区别的紧密球状结构区域。

蛋白质变性：在某些理化因素影响下，致使蛋白质的空间构象破坏，从而使蛋白质的理化性质和生物学活性发生改变，称之这为蛋白质变性。

变构效应：当小分子物质特异地与蛋白质结合后，引起蛋白质构象发生变化。

从而导致其生物活性改变称之为变构效应。

协同效应：具有四级结构的蛋白质，当一个亚基与其配体结合后，能影响蛋白质分子中萁他亚基与配体的结合能力。

如果是促进作用则称为正协同效应；反之际，则为负协同效应。

盐析：向蛋白质溶液中加入大量中性盐，破坏了维持蛋白质溶液的两个稳定因素即水化膜和电荷层，导致蛋白质的溶解度降低发生沉淀，称为盐析。

酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。

可逆性抑制作用：酶蛋白与抑制剂以非共价键方式结合，使酶活性降低或丧失，但可用透析、超滤等方法将抑制剂除去，酶活性得以恢复。

不可逆性抑制作用：抑制剂与酶活性中心的必需基团以共价键结合而使酶失活，用透析、超滤等方法不能除去抑制剂的抑制作用。

酶的化学修饰名词解释酶的化学修饰是指通过特定的化学反应改变酶分子的结构或功能的过程。

这些化学修饰可以通过直接作用于酶分子上的特定基团，例如氨基酸残基，或者通过与酶分子相互作用的小分子，如离子或小分子酶抑制剂来实现。

酶的化学修饰可以发生在酶的各个功能区域，包括底物结合位点、催化位点和调节位点等。

这些修饰可以改变酶的催化活性、底物结合亲和力、酶的构象状态以及酶的稳定性，从而影响酶的活性和功能。

常见的酶的化学修饰包括磷酸化、糖基化、乙酰化、甲基化、硫酸化等。

其中，磷酸化是最常见的酶修饰方式之一。

磷酸化是通过磷酸酶将磷酸基团与酶分子上的特定氨基酸残基（通常为丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸）结合而实现的。

磷酸化修饰可以改变酶的结构和功能，常用于调控酶的活性和底物结合能力。

另一个常见的酶的化学修饰是糖基化。

糖基化是指酶分子上的糖分子与特定氨基酸残基结合形成糖链的化学修饰方式。

糖基化修饰可以影响酶的稳定性和折叠状态，同时还可以通过与其他分子（如细胞表面受体）的相互作用而影响酶的功能和功能。

乙酰化是指酶分子上的乙酰基团与特定氨基酸残基结合形成乙酰化修饰。

乙酰化修饰可以改变酶的活性和稳定性，通常涉及到酶的底物结合和催化过程。

甲基化是指酶分子上的甲基基团与特定氨基酸残基结合形成的化学修饰。

甲基化修饰可以改变酶的结构和功能，常用于调控酶的底物结合亲和力和催化活性。

硫酸化是指酶分子上的硫酸基团与特定氨基酸残基结合形成硫酸化修饰。

硫酸化修饰可以影响酶的催化活性和底物结合能力，通常涉及到酶的调节和信号传导过程。

总之，酶的化学修饰是通过特定的化学反应改变酶分子的结构或功能的过程。

这些修饰可以影响酶的底物结合能力、活性、稳定性和调节等，从而调控酶的催化活性和功能。

高一生物酶方面知识点酶是一类生物催化剂，在维持生物体正常代谢过程中发挥着重要作用。

了解酶的功能和特性对于我们理解生物学中的一系列过程至关重要。

本文将围绕高一生物课程中酶方面的知识点展开讨论，帮助读者更好地理解和掌握这一内容。

一、酶的定义和功能酶是一种生物催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，而不改变反应自身的能量变化或方向。

酶在细胞代谢中起到了促进反应速率、调节代谢平衡并参与信号传递等重要功能。

二、酶的特性和结构1. 酶的特性：- 酶具有高度的专一性，即对特定的底物或反应起作用；- 酶具有高效性，加速反应速率的能力极为显著；- 酶具有可逆性，不与底物发生永久化学结合；- 酶的活性受到温度、pH值、底物浓度等环境因素的影响。

2. 酶的结构：- 酶分子通常由蛋白质组成，也有少数由核酸或蛋白质与非蛋白质组分组成；- 酶的活性部位是其分子中的特定区域，与底物结合并催化反应；- 酶的结构可以是单一蛋白质，也可以是多个蛋白质组成的复合物。

三、酶的分类根据酶的反应类型和底物的不同，酶可以分为多种不同类型。

以下是一些常见的酶分类：1. 氧化还原酶：参与氧化还原反应，如氧化酶和还原酶等。

2. 转移酶：参与底物的功能团转移，如酯酶、葡萄糖转移酶等。

3. 加合酶：参与底物的结合反应，如合成酶、连接酶等。

4. 分解酶：参与底物的分解反应，如水解酶和氨解酶等。

5. 同化酶：参与底物的转化为细胞组分的反应，如合酶等。

四、酶的活性调节酶的活性可以通过多种方式进行调节，主要包括以下几种方式：1. 温度调节：酶活性随温度的升高而增加，在一定范围内具有最适温度。

2. pH值调节：酶活性受环境酸碱度的影响，不同酶对于pH值的最适范围各不相同。

3. 底物浓度：当底物浓度增加时，酶活性也会增加，但达到一定浓度后，酶活性不再增加。

4. 反馈抑制：某些底物或产物可以通过抑制酶的活性来调节反应速率，维持代谢平衡。

五、酶在生物体中的应用酶在生物体内发挥着极其重要的作用，并广泛参与到细胞代谢和生物体其他方面的过程中。

名词解释酶的组成表达酶是一类高度机械特异性的蛋白质生物催化剂，广泛存在于生物体内。

它们在生物体的代谢过程中起着至关重要的作用。

酶能够加快化学反应的速率，在细胞内起着调节和控制代谢产物生成的关键作用。

本文将探讨酶的组成和表达。

一、酶的结构酶通常由一个或多个蛋白质组成。

蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的长链，而酶则是由一种或多种蛋白质组成的复合物。

酶的复合物结构决定了它的催化效率和特异性。

酶的结构可分为四个层次：初级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

初级结构指的是酶分子链上氨基酸的线性排列方式，由酶基因所编码。

二级结构是指氨基酸链通过氢键等非共价键相互作用而形成的α螺旋和β折叠等空间结构。

三级结构是指酶分子在溶液中因氨基酸侧链相互作用而形成的立体结构。

四级结构是指由多个蛋白质链聚合而成的酶复合物的结构。

二、酶的基因表达酶的基因表达是指基因通过转录和翻译过程转化为蛋白质的过程。

在细胞内，基因是DNA分子的一部分，通过DNA复制自我复制，并通过RNA分子传递信息。

酶的基因表达过程分为三个主要阶段：转录、RNA加工和翻译。

转录是指DNA链上的信息通过RNA合成酶的作用转写成RNA分子的过程。

在转录过程中，RNA聚合酶识别启动子序列，并从DNA模板链上合成RNA分子。

RNA加工是指在转录后对RNA分子进行修饰，包括剪接、剪切和修饰等。

翻译是指RNA分子通过核糖体的作用将信息转译成蛋白质的过程。

在翻译过程中，RNA分子被带有特定氨基酸的转移RNA分子识别，并将氨基酸按照编码方式连接在一起，形成蛋白质链。

三、酶的功能酶的功能主要有两个方面：催化和调控。

催化是酶最重要的功能之一。

酶能够加快化学反应速率，降低活化能，使生物体能够在一定的温度和压力下进行正常的新陈代谢。

不同的酶对应不同的化学反应，比如水解酶能够加速水解反应，合成酶能够加速合成反应等。

调控是指酶能够根据细胞内环境变化而改变其活性。

酶的活性受到诸多因素的影响，比如温度、pH值和底物浓度等。