生物化学实验A 名词解释

蛋白质1、氨基酸(amino acid，aa)：蛋白质多肽链的基本结构单位，或称构件分子、构造单元（building block）2、旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力3、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。

氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在4、肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。

组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基5、氨基酸顺序：在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序6、蛋白质：成百上千个氨基酸分子以肽键相连，组成的长链分子（多肽链）7、蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序和连接方式8、同源蛋白质：进化上相关的一组蛋白质，它们常在不同物种中行使着相同的功能9、序列同源性：同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性，这种相似性称序列同源性10、不变残基：同源蛋白质的氨基酸序列中有许多位置的氨基酸残基对所有已经研究过的物种来说都是相同的，称为不变残基11、可变残基：其它位置的氨基酸残基对不同物种有相当大的变化，称可变残基12、进化树：根据同源蛋白质氨基酸差异数所提供的信息可以构建物种进化树，显示在进化过程中各个物种的起源和出现顺序13、疏水相互作用：非极性分子进入水中，有聚集在一起形成最小疏水面积的趋势，保持这些非极性分子聚集在一起的作用则称为疏水作用。

对蛋白质来说，在水相溶液中，球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部，这种现象可称为疏水作用14、盐键（又称离子键）：正电荷和负电荷之间的一种静电作用15、肽平面：因为肽键不能自由旋转，所以肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子共处一个平面，称肽平面16、蛋白质的二级结构：指蛋白质主链的折叠产生的有规则的构象。

17、二级结构元件：主要有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲18、影响α-螺旋稳定性的5个因素：相连残基R基团的静电排斥或吸引相邻R基的大小相隔3个残基的R基的相互作用Pro和Gly的出现α-螺旋末端aa 残基的极性19、超二级结构：相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合或二级结构串，充当三级结构的构件，称为超二级结构。

生物化学实验习题及参考答案HEN system office room 【HEN16H-HENS2AHENS8Q8-HENH1688】生物化学实验习题及解答一、名词解释1、pI；2、层析；3、透析；4、SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳；5、蛋白质变性；6、复性；7、Tm 值；8、同工酶；9、Km值； 10、DNA变性；11、退火；12、增色效应二、基础理论单项选择题1、用下列方法测定蛋白质含量，哪一种方法需要完整的肽键（）A、双缩脲反应B、凯氏定氮C、紫外吸收D、羧肽酶法2、下列哪组反应是错误的（）A、葡萄糖——Molish反应B、胆固醇——Libermann-Burchard反应C、色氨酸——坂口（Sakaguchi）反应D、氨基酸——茚三酮反应3、Sanger试剂是（）A、苯异硫氰酸B、2，4-二硝基氟苯C、丹磺酰氯D、-巯基乙醇4、肽键在下列哪个波长具有最大光吸收（）A、215nmB、260nmC、280nmD、340nm5、下列蛋白质组分中，哪一种在280nm具有最大的光吸收（）A、色氨酸的吲哚基B、酪氨酸的酚环C、苯丙氨酸的苯环D、半胱氨酸的硫原子6、SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子量是根据各种蛋白质（）A、在一定pH值条件下所带的净电荷的不同B、分子大小不同C、分子极性不同D、溶解度不同7、蛋白质用硫酸铵沉淀后，可选用透析法除去硫酸铵。

硫酸铵是否从透析袋中除净，你选用下列哪一种试剂检查（）A、茚三酮试剂B、奈氏试剂C、双缩脲试剂D、Folin-酚试剂8、蛋白质变性是由于（）A、一级结构改变B、亚基解聚C、空间构象破坏D、辅基脱落9、用生牛奶或生蛋清解救重金属盐中毒是依据蛋白质具有（）A、胶体性B、粘性C、变性作用D、沉淀作用10、有关变性的错误描述为（）A、蛋白质变性后，其一级结构和空间结构改变B、蛋白质变性后，其理化性质和生物学活性改变C、加热、紫外线照射、超声波等可以引起蛋白质变性D、变性蛋白质粘度增加，易被酶水解，易沉淀11、双链DNA热变性后（）A、黏度下降B、沉降系数下降C、浮力密度下降D、紫外吸收下降12、酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上（）A、天冬氨酸B、脯氨酸C、赖氨酸D、丝氨酸13、在生理条件下，下列哪种基团既可以作为H+的受体，也可以作为H+的供体（）A、His的咪唑基B、Arg的胍基C、Cys的巯基D、Trp的吲哚基三、填空1、脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（）色物质，而其他氨基酸与茚三酮产生（）色的物质。

28饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β位C原子发生氧化，碳链在α位C 原子与β位C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰COA和较原来少二个碳单位的脂肪酸，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程称为β-氧化脂肪酸在一些酶的催化下，其α-C原子发生氧化，结果生成一分子CO2和较原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化。

脂肪酸在酶催化下，其ω碳（末端甲基C）原子发生氧化，先生成ω-羟脂酸，继而氧化成α,ω-二羧酸的反应过程，称为ω-氧化。

酮体（ketone bodies）：脂肪酸在肝脏中分解氧化时生成的乙酰-CoA在酶的催化下转变成的三种中间代谢物的总称。

包括乙酰乙酸﹑β–羟丁酸和丙酮。

脂肪酸代谢的调节（一）脂肪酸进入线粒体的调控在细胞内，脂肪酸分解代谢的调控主要由线粒体控制脂肪酸进入线粒体内。

脂肪酸进入细胞后，在细胞质中由硫激酶催化生成脂酰-CoA，脂酰-CoA必须转化为脂酰肉碱才能穿越线粒体内膜，脂酰肉碱是由外膜上的脂酰肉碱转移酶Ⅰ催化脂酰-CoA和肉碱而生成的，该酶强烈地受丙二酸单酰-CoA抑制，当丙二酸单酰-CoA浓度高时，阻止脂肪酸的分解。

（二）心脏中脂肪酸氧化的调节脂肪酸在心脏中主要是分解代谢。

分解产生的能量是心脏能量的主要来源。

如果心脏用能减少，柠檬酸循环和氧化磷酸化的活动随之减弱，导致乙酰-CoA 和NADH的积聚。

乙酰-CoA浓度升高抑制了硫解酶的活性，从而抑制了β-氧化。

NADH增高，NAD+减少，影响了L-3-羟脂酰-CoA脱氢酶活性，从而也抑制了氧化。

（三）激素对脂肪酸代谢的调节胰高血糖素和肾上腺素能使脂肪组织中的cAMP含量升高。

cAMP激活了cAMP-依赖性蛋白激酶，使三酰甘油脂肪酶磷酸化转变为有活性形式，从而加速了脂肪组织中的脂肪水解作用，提高了血液中脂肪酸水平。

最终活化了其他组织中的β-氧化。

此外cAMP-依赖性蛋白激酶还抑制了脂肪酸合成的关键酶——乙酰-CoA羧化酶，抑制了脂肪酸的合成。

名词解释Aantigen，Ag〔抗原〕：凡能刺激机体免疫系统产生免疫应答，并能与相应的抗体和〔或〕致敏淋巴细胞受体发生特异性结合的物质。

antibody，Ab〔抗体〕：抗原刺激机体产生能与相应抗原特异结合并具有免疫功能的免疫球蛋白。

active center (酶的活性中心)：指必需基团在空间构造上彼此靠近，组成具有特定空间构造的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。

activation energy (活化能) ：底物分子从初态转变到活化态所需的能量activator (激活剂)：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质aerobic oxidation (糖的有氧氧化)：指葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反响过程。

apolipoprotein, apo (载脂蛋白) ：指血浆脂蛋白中的蛋白质局部。

acetyl CoA carboxylase (乙酰CoA羧化酶)：是脂酸合成的限速酶，存在于胞液中，其辅基是生物素，Mn2+是其激活剂。

其活性受别构调节和磷酸化、去磷酸化修饰调节。

Bbiological oxidation〔生物氧化〕：物质在生物体内进展的氧化分解称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2 和H2O的过程。

Cconformation〔蛋白质分子的构象〕：指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走向。

又称空间构造、立体构造、高级构造和三维构象cis-acting element〔顺式作用元件〕：与相关基因同处一个DNA分子上，对基因转录起调控作用的一段DNA序列。

顺式作用元件不转录任何产物，可位于基因的5’上游区、3’下游区或基因内部。

启动子和增强子就是最常见的一类顺式作用元件。

codon〔密码子〕：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸，这种三联体形式的核苷酸序列称为密码子catabolic repression (分解代谢阻遏)：葡萄糖对乳糖操纵子的阻遏作用称分解代谢阻遏。

四、名词解释1 ． peptide unit —肽单元，是指一个氨基酸的α - 羧基与另一个氨基酸的α - 氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。

参与肽键形成的 6 个原子（ C a 1 、 C 、 O 、 N 、 H 、 C a2 ) 位于同一平面， Ca 1 和 C a 2 在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的 6 个原子构成所谓的肽单元。

2 ． motif —模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。

一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。

3 ． cooperativity —协同效应，指一个亚基与其配体（ Hb 中的配体为 O 2 ）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。

如果能促进作用称为正协同效应；反之，则为负协同效应。

4 ． electrophoresis —电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。

5 ． salt precipitation —盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。

6 ．分子病—指蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病产生。

这种蛋白质发生变异所导致的疾病，被称之为分子病。

其病因为基因突变所致。

7 ． primary structure of protein —一级结构，是蛋白质分子中，从 N- 端到 C- 端的氨基酸排列顺序。

8 ． chromatography —层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。

9 ． protein coagulation —蛋白质凝固作用，指蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将 pH 调至等电点，则变性蛋白立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍能溶解于强酸或强碱溶液中。

（一）名词解释1．蛋白酶：以称肽链内切酶（Endopeptidase），作用于多肽链内部的肽键，生成较原来含氨基酸数少的肽段，不同来源的蛋白酶水解专一性不同。

2．肽酶：只作用于多肽链的末端，根据专一性不同，可在多肽的N-端或C-端水解下氨基酸，如氨肽酶、羧肽酶、二肽酶等。

3．氮平衡：正常人摄入的氮与排出氮达到平衡时的状态，反应正常人的蛋白质代谢情况。

4．生物固氮：利用微生物中固氮酶的作用，在常温常压条件下将大气中的氮还原为氨的过程（N2 + 3H2→ 2 NH3）。

5．硝酸还原作用：在硝酸还原酶和亚硝酸还原酶的催化下，将硝态氮转变成氨态氮的过程，植物体内硝酸还原作用主要在叶和根进行。

6．氨的同化：由生物固氮和硝酸还原作用产生的氨，进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程。

7．转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。

8．尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。

9．生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸乙、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。

10．生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。

11．核酸酶：作用于核酸分子中的磷酸二酯键的酶，分解产物为寡核苷酸或核苷酸，根据作用位置不同可分为核酸外切酶和核酸内切酶。

12．限制性核酸内切酶：能作用于核酸分子内部，并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶，是基因工程中的重要工具酶。

13．氨基蝶呤：对嘌呤核苷酸的生物合成起竞争性抑制作用的化合物，与四氢叶酸结构相似，又称氨基叶酸。

14．一碳单位：仅含一个碳原子的基团如甲基（CH3-、亚甲基（CH2=）、次甲基（CH≡）、甲酰基（O=CH-)、亚氨甲基（HN=CH-）等，一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸，一碳单位的载体主要是四氢叶酸，功能是参与生物分子的修饰。

《生物化学》常用名词解释（五）1.硫胺素焦磷酸（thiaminepyrophosphate）：是维生素B1的辅酶形式，参与转醛基反应。

2.磷酸吡哆醛（pyidoxalphosphate）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶、脱羧酶和消旋酶的辅酶。

3.生物素（biotin）：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。

4.辅酶A（coenzymeA）：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。

5.类胡萝卜素（carotenoids）:由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。

6.转氨酶（transaminases）：也称之氨基转移酶（aminotransferases），在该酶的催化下一个α-氨基酸的氨基转可移给另一个α-酮酸。

7.醛糖（aldoses）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的碳原子（指定为C-1）是个醛基。

8.酮糖（ketoses）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的碳原子（指定为C-2）是个酮基。

9.异头物（anomers）:仅在氧化数最高的碳原子（异头碳）具有不同构型的糖分子的两种异构体。

10.异头碳（anomericcarbon）：一个环化单糖的氧化数最高的碳原子。

异头碳具有一个羰基的化学反应性。

11.变旋（mutarotation）:一个吡喃糖、呋喃糖或糖苷伴随着它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。

12.单糖（monosaccharide）：由三个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简单糖。

13.糖苷(glycosides)：单糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。

14.糖苷键(glycosidicbond)：一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。

15.寡糖（oligoccharide）：由2个～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。

19新陈代谢——指生物体内一些化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。

是由多种酶协同作用的化学反应网络。

从物质代谢来说，新陈代谢包括分解代谢和合成代谢。

分解代谢——生物大分子通过一系列的酶促反应步骤，转变为较小的、较简单的物质的过程。

合成代谢——生物体利用小分子或大分子的结构元件合成自身生物大分子的过程。

能量代谢——在生物体内，以物质代谢为基础，与物质代谢过程相伴随发生的，是蕴藏在化学物质中的能量转化，统称为能量代谢20机体内许多磷酸化合物，当其磷酰基水解时，释放出大量的自由能（一般水解时能释放出5kcal/mol以上的自由能）。

这类化合物称为高能磷酸化合物。

其释放高能量的化学键叫“高能键”，有符号“~”表示。

磷酸肌酸和磷酸精氨酸以高能磷酸基团的转移作为贮能物质统称为磷酸原21生物膜是构成细胞所有膜的总称，包括围在细胞质外围的质膜和细胞器的内膜系统。

被动运输 指物质从高浓度的一侧，通过膜运输到低浓度的一侧，物质顺浓度梯度的方向跨膜运输的过程。

不需要消耗代谢能的穿膜运输。

特点：物质的运送速率既依赖于膜两侧运送物质的浓度差；又与被运送物质的分予大小，电荷和在脂双层中的溶解性有关。

主动运输指物质逆浓度梯度的穿膜运输过程。

需消耗代谢能，并需专一性的载体蛋白。

特点：①专一性。

有的细胞膜能主动运输某些氨基酸，但不能运送葡萄糖。

有的则相反。

②运送速度可以达到“饱利“状态。

③方向性。

如细胞为了保持其内、外的K+、Na+的浓度梯度差以维持其正常的生理活动，细胞主动地向外运送Na+ ，而向内运送K+ 。

④选择性抑制。

各种物质的运送有其专一的抑制剂阻遏这种运送。

⑤需要提供能量。

如果一种物质的运输与另一种物质的运输相关而且方向相同，称为同向运输。

方向相反则称为反向运输，这二者又统称为协同运输。

Na+、K+-泵实际是分布在膜上的Na+、K+-ATP酶。

通过水解ATP提供的能量主动向外运输Na+，而向内运输K+ 。

医学专业生物化学(大专)复习资料第一章绪论一、名词解释1.临床生物化学检验：以研究人体在健康和疾病时体内的生物化学过程为目的，通过检测人的体液等标本中的化学物质，为临床医生提供疾病诊断、病情治疗监测、药物疗效观察、判断预后以及健康评价等信息的一门学科。

：指20XX年2月国际化标准组织发布的《医学实验室---质量和能力的专用要求》，是专门针对医学实验室认可而制定的一个标准。

3.实验室认可：是权威性专业组织按照一定的标准对实验室或实验室工作人员进行检查、考核，认可能够开展或胜任某些工作，并授予资格的过程。

4.检测系统：指完成一个检验项目测定所涉及的仪器、试剂、校准品、质控品、消耗品、操作程序、质量控制程序等的组合。

二、填空1.英译汉：ISO的中文全称是；IFCC的中文全称是。

、 LIS、 APR、 BCG的中文全称依次为、、、。

3.临床生物化学检验现代化主要表现在：①检测分析自动化；②试剂标准化和商品化；③质量管理体系标准化；④ISO15189认可；⑤参与临床诊断和治疗。

第二章临床生物化学检验基本知识一、名词解释1.急诊检验：是实验室为了配合临床对危急重症患者的诊断和抢救而实施的一种特需服务。

2.危急值：指某些检验结果出现了可能会危及患者生命的极限值。

二、填空1.生化检验常用的体液标本有、、和等，其中以标本最为常用。

2.生化检验中，是最常用的血液标本，是最常用的采血方法。

3.生化检验中常用的抗凝剂有(肝素)、(草酸钾—氟化钠)等。

4.检验前质量管理要素主要包括(医生申请）、：当物质浓度为1mol/L，液层厚度为1cm时在特定波长下的吸光度值。

2.电泳技术：是利用带电粒子在电场作用下定向移动的特性，对混合物组分进行分离纯化和测定的一项技术。

3.电化学分析技术：是利用物质的电化学性质，测定化学电池的电位、电流或电量的变化进行分析的方法。

4.光谱分析技术：指利用物质具有吸收、发射或散射光谱谱系的特点，对物质进行定性或定量的分析方法。

生物化学名词解释完全版第一章1，氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。

2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。

4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。

5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。

7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。

8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。

一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。

西华大学课程考试（考查）参考答案（ A卷）课程代码： 7304200 试卷总分： 100 分一、名词解释要点（15分，每题3分，答对得3分，答错与不答得0分，不完整酌情扣分）1. 酶分子中直接和底物结合及和催化作用直接有关的部位叫做酶的活性部位(又称酶的活性中心)。

2. 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。

这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。

3. 呼吸链：代谢物分子中的氢原子在脱氢酶作用下激活脱落后，经过一系列传递体的传递，最终将电子交给被氧化酶激活的氧而生成水的全部体系，称为呼吸链或电子传递链。

4. 编码链：双链DNA中，不能进行转录的那一条DNA链，其核苷酸序列与转录生成的RNA的序列一致（在RNA中是以U取代了DNA中的T）。

5. 密码子是指信使RNA上决定一个氨基酸的三个相邻碱基的排列顺序。

二、单项选择（15个小题，每小题2分，共计30分；选对得2分，选错不得分）1、（B）2、（A）3、（C）4、（A）5、（B）6、（C）7、（C）8、（B）9、（C）10、（D）11、（D）12、（C）13、（C）14、（D）15、（A）三、判断题(本大题10个小题，每小题1分，共计10分，选对得1分，选错不得分）1．错、2.错、3.对、4.对、5.错、6.对、7.对、8.错、9.对、10.对四、简答题答题要点（本大题4个小题，每小题8分，共计32分；评分标准见各小题，每点分值分布见要点。

回答不完全、阐述不清楚或专业术语错误或专业术语乱用，酌情扣分）1.试述蛋白质二级结构的三种基本类型（1）α-螺旋：右手螺旋，一圈为3.6个氨基酸残基，螺旋轴延伸0.54nm；任一个氨基酸残基的亚氨基均与其后第四个氨基酸残基的羰基形成氢键，氢键与螺旋轴基本平行，氢键封闭的原子为13个，称作3.613；肽平面维持刚性结构，侧链伸向外侧，原子之间堆积紧密，螺旋内基本无空隙，因此结构稳定。

生物化学实验习题及解答一、名词解释1、pI;2、层析;3、透析;4、SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳;5、蛋白质变性;6、复性;7、Tm 值;8、同工酶;9、Km值;10、DNA变性;11、退火;12、增色效应二、基础理论单项选择题1、用下列方法测定蛋白质含量,哪一种方法需要完整的肽键?(A、双缩脲反应B、凯氏定氮C、紫外吸收D、羧肽酶法2、下列哪组反应是错误的?(A、葡萄糖——Molish反应B、胆固醇——Libermann-Burchard反应C、色氨酸——坂口(Sakaguchi反应D、氨基酸——茚三酮反应3、Sanger试剂是(A、苯异硫氰酸B、2,4-二硝基氟苯C、丹磺酰氯D、 -巯基乙醇4、肽键在下列哪个波长具有最大光吸收?(A、215nmB、260nmC、280nmD、340nm5、下列蛋白质组分中,哪一种在280nm具有最大的光吸收?(A、色氨酸的吲哚基B、酪氨酸的酚环C、苯丙氨酸的苯环D、半胱氨酸的硫原子6、SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子量是根据各种蛋白质(A、在一定pH值条件下所带的净电荷的不同B、分子大小不同C、分子极性不同D、溶解度不同7、蛋白质用硫酸铵沉淀后,可选用透析法除去硫酸铵。

硫酸铵是否从透析袋中除净,你选用下列哪一种试剂检查?(A、茚三酮试剂B、奈氏试剂C、双缩脲试剂D、Folin-酚试剂8、蛋白质变性是由于(A、一级结构改变B、亚基解聚C、空间构象破坏D、辅基脱落9、用生牛奶或生蛋清解救重金属盐中毒是依据蛋白质具有(A、胶体性B、粘性C、变性作用D、沉淀作用10、有关变性的错误描述为(A、蛋白质变性后,其一级结构和空间结构改变B、蛋白质变性后,其理化性质和生物学活性改变C、加热、紫外线照射、超声波等可以引起蛋白质变性D、变性蛋白质粘度增加,易被酶水解,易沉淀11、双链DNA热变性后(A、黏度下降B、沉降系数下降C、浮力密度下降D、紫外吸收下降12、酶的活化和去活化循环中,酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上?(A、天冬氨酸B、脯氨酸C、赖氨酸D、丝氨酸13、在生理条件下,下列哪种基团既可以作为H+的受体,也可以作为H+的供体?(A、His的咪唑基B、Arg的胍基C、Cys的巯基D、Trp的吲哚基三、填空1、脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生(色物质,而其他氨基酸与茚三酮产生(色的物质。

生物化学实验习题及解答一、名词解释1、pI；2、层析；3、透析；4、SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳；5、蛋白质变性；6、复性；7、Tm 值；8、同工酶；9、Km值；10、DNA变性；11、退火；12、增色效应二、基础理论单项选择题1、用下列方法测定蛋白质含量，哪一种方法需要完整的肽键？（）A、双缩脲反应B、凯氏定氮C、紫外吸收D、羧肽酶法2、下列哪组反应是错误的？（）A、葡萄糖——Molish反应B、胆固醇——Libermann-Burchard反应C、色氨酸——坂口（Sakaguchi）反应D、氨基酸——茚三酮反应3、Sanger试剂是（）A、苯异硫氰酸B、2，4-二硝基氟苯C、丹磺酰氯D、 -巯基乙醇4、肽键在下列哪个波长具有最大光吸收？（）A、215nmB、260nmC、280nmD、340nm5、下列蛋白质组分中，哪一种在280nm具有最大的光吸收？（）A、色氨酸的吲哚基B、酪氨酸的酚环C、苯丙氨酸的苯环D、半胱氨酸的硫原子6、SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子量是根据各种蛋白质（）A、在一定pH值条件下所带的净电荷的不同B、分子大小不同C、分子极性不同D、溶解度不同7、蛋白质用硫酸铵沉淀后，可选用透析法除去硫酸铵。

硫酸铵是否从透析袋中除净，你选用下列哪一种试剂检查？（）A、茚三酮试剂B、奈氏试剂C、双缩脲试剂D、Folin-酚试剂8、蛋白质变性是由于（）A、一级结构改变B、亚基解聚C、空间构象破坏D、辅基脱落9、用生牛奶或生蛋清解救重金属盐中毒是依据蛋白质具有（）A、胶体性B、粘性C、变性作用D、沉淀作用10、有关变性的错误描述为（）A、蛋白质变性后，其一级结构和空间结构改变B、蛋白质变性后，其理化性质和生物学活性改变C、加热、紫外线照射、超声波等可以引起蛋白质变性D、变性蛋白质粘度增加，易被酶水解，易沉淀11、双链DNA热变性后（）A、黏度下降B、沉降系数下降C、浮力密度下降D、紫外吸收下降12、酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上？（）A、天冬氨酸B、脯氨酸C、赖氨酸D、丝氨酸13、在生理条件下，下列哪种基团既可以作为H+的受体，也可以作为H+的供体？（）A、His的咪唑基B、Arg的胍基C、Cys的巯基D、Trp的吲哚基三、填空1、脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（）色物质，而其他氨基酸与茚三酮产生（）色的物质。

生物化学检验名词解释1、急性时相反应与急性时相反应蛋白:在急性炎症、组织损伤、心肌梗死、烧伤等急性疾病时，血浆中许多蛋白质浓度会发生明显改变，有些蛋白质浓度升高，有些蛋白质浓度降低，随着病情的好转，这些蛋白质又逐渐恢复至正常。

这种现象称为急性时相反应(acute phase reaction，APR)，而这些浓度发生变化的蛋白质则称为急性时相反应蛋白(acute phase protein，APP)。

2、苯丙酮尿症（PKU）：是主要由苯丙氨酸羟化酶缺乏引起的常染色体隐性遗传病，因患儿尿液中排出大量的苯丙酮酸等代谢产物而得名。

3、痛风（gout）：是一组嘌呤代谢紊乱所致的疾病，由遗传性和（或）获得性的尿酸排泄减少和（或）嘌呤代谢障碍，导致高尿酸血症及尿酸盐结晶形成和沉积，从而引起特征性急性关节炎、痛风石、间质性肾炎，严重者呈关节畸形及功能障碍；常伴尿酸性尿路结石。

（仅有高尿酸血症，即使合并尿酸性结石也不称之为痛风）。

4、临床所指的特定蛋白质主要有:Alb、PA、AAT、AAG、Hp、AMG、CER、TRF、CRP，以及免疫球蛋白IgG、IgM、IgA和补体C3、C4，这14种蛋白质，目前已有国际公认的标准参考物质。

5、糖尿病（DM）：是一组由胰岛素分泌不足和（或）作用缺陷所引起的以慢性血糖水平增高为特征的代谢性疾病。

在DM患者中，2型DM 占90%~95%，1型DM约为5%~ 10%，其他类型占比例很少。

6、代谢综合症（MS）：是与代谢异常相关的心血管病多种危险因素在个体内聚集的状态。

MS的基础是胰岛素抵抗（IR），其主要组成成分是肥胖症尤其是中心性肥胖、2型DM或糖调节受损、血脂异常和高血压。

7、口服葡萄糖耐量试验（OGTT）：是口服一定量葡萄糖后，做系列血浆葡萄糖浓度测定，以评价机体对血糖调节能力的标准方法。

8、糖化血红蛋白（GHb）：是葡萄糖或其他糖与血红蛋白的氨基发生非酶催化反应的物质（一种不可逆的糖化蛋白）。

生物化学中文名词解释1、ACA T（脂酰CoA胆固醇脂酰转移酶）：催化HDL中卵磷脂2位上的脂肪酰基转移至游离胆固醇的3位上，使位于HDL表面的胆固醇酯化后向HDL内核转移，促成HDL成熟及胆固醇逆向转运。

2、核苷酸合成的抗代谢物：指某些嘌呤、嘧啶、叶酸以及某些氨基酸类似物具有通过竞争性抑制或者以假乱真等方式干扰或阻断核苷酸的正常合成代谢，从而进一步抑制核酸、蛋白质合成以及细胞增殖的作用，即为核苷酸合成的抗代谢作用。

3、转录空泡：由RNA-pol，局部解开的DNA双链及转录产物RNA3’-端一小段依附于DNA模板链而组成的转录延长过程的复合物。

4、泛素化标记：是一种依赖ATP参与在胞浆中进行的蛋白质标记过程，标记多个泛素化分子后由蛋白酶体将其标记蛋白分解成多肽小分子物质。

5、逆转录酶：以RNA为模板合成DNA的过程，是RNA病毒的复制形式，需逆转录酶催化，过程是RNA为模板合成DNA/RNA杂化双链，然后水解RNA，再合成DNA双链的过程。

6、基因的不连续性：真核结构基因两侧存在有不被转录的非编码序列，往往是基因表达的调控区。

在编码基因内部有内含子将外显子分割开来，因此真核基因是不连续的。

7、酶的活性中心：酶分子中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。

这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域。

该区域能与底物特异地结合并将底物转化为产物。

该区域称为酶的活性中心。

8、多聚核蛋白体：不论真核还是原核细胞中1条mRNA模板链可能附着10-100个核蛋白体，同时进行肽链合成，这种mRNA和多个核蛋白体聚合物称为多聚核蛋白体。

9、限速酶：指整条代谢通路中，催化反应速度最慢的酶，它不但可以影响整条代谢途径的总速度，还可改变代谢方向，是代谢途径的关键酶，常受到变构调节和/或化学修饰调节。

10、酶的化学修饰：某些酶分子上的一些基团，受其他酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性的变化。

生物化学检验名词解释生物化学检验是一种用于研究生物分子结构、功能和相互作用的实验方法。

生物化学检验包括多种技术和实验室技能，用于分析生物分子的组成、测定它们的浓度、检测它们在生物体内的作用和相互作用。

以下是一些生物化学检验常用的名词的解释：1. 质谱：质谱是一种用于测量分子质量的技术。

它利用质谱仪将化合物离子化，并用磁场将这些离子分离。

然后，质谱仪测量离子的质量和相对丰度，从而确定化合物的质量。

2. 电泳：电泳是一种利用电场将带电物质分离的技术。

在生物化学检验中，电泳常用于分离和鉴定蛋白质、核酸和多肽。

蛋白质电泳用于分析蛋白质的分子量和组成，核酸电泳用于分析DNA和RNA的大小和纯度。

3. 分光光度计：分光光度计用于测量溶液中的光吸收或透射。

它通过将不同波长的光射入溶液并测量光的强度，从而确定溶液中特定物质的浓度。

4. 酶活性测定：酶活性测定用于测量酶催化反应的速率。

常用的酶活性测定方法包括测定溶液中底物消耗、产物生成或光学变化的速率。

5. 高效液相色谱法（HPLC）：高效液相色谱法是一种用于分离和测定化合物的方法。

它利用液相色谱仪将样品通过固定相柱，分离出不同化合物。

然后，通过检测器测量化合物的吸光度或荧光信号，并确定它们的浓度。

6. 透射电镜（TEM）：透射电镜是一种用于观察和分析生物样品的结构的技术。

它利用电子束通过样品并通过透射电镜来放大和捕捉电子图像。

透射电镜可以用于观察细胞和细胞器的超微结构。

7. 核磁共振（NMR）：核磁共振是一种用于分析化合物结构的技术。

它利用磁场和射频辐射来激发和探测样品中的原子核。

根据原子核的化学位移和耦合常数，核磁共振可以确定化合物的结构。

8. 能谱法：能谱法是一种用于分析样品中元素及其组成的方法。

它利用能谱仪测量样品辐射的能量分布，并根据其能量和强度来确定样品中的元素浓度和种类。

生物化学检验是现代生物学和医学研究中不可或缺的重要方法之一。

通过生物化学检验，我们可以了解生物分子的组成、浓度和功能，从而深入研究生物体内各种生物过程和疾病的发生机制。

名词解释1 DNS试剂:3,5-二硝基水杨酸试剂,与还原糖共热后被还原成棕黑色的化合物2 Km:米氏常数，是酶的一个特征常数大小反映了酶与底物亲和力的强弱。

Vmax：是酶被底物饱和时的反应速度，Km值的物理意义为反应达到1/2Vmax的底物浓度再增加底物对反应速度没有什么影响。

反应速度逐渐趋近的恒定值称为最大反应速度Vmax。

3 还原糖：是指含有自由醛基（如葡萄糖）或酮基（如果糖）的蛋汤和某些二糖（如乳糖和麦芽糖）。

4 gel filtration:凝胶层析法，是利用凝胶吧分子大小不同的物质分离开的一种方法，又叫做分子筛层析法，排阻层析法。

5 Acr：丙烯酰胺，可与少量的交联剂甲叉双丙烯酰胺（Bis），在催化剂的作用下聚合交联而成三维网状的聚丙烯酰胺凝胶。

6 酶的比活力：在特定条件下，单位重量（mg）蛋白质或RNA所具有的酶活力单位数。

7 酶的活力单位:是指在特定条件下(25℃、最适的pH值和底物浓度),每分钟可催化1微摩尔底物转化所需要的酶量。

8 电泳：带电粒子在直流电场中向着所带电性相反的电极移动的现象。

9 层析（色谱）：用不同物质在不同相态的选择性分配,以流动相对固定相中的混合物进行洗脱，使混合物各组分以不同速度移动，从而达到分离的一种物理方法。

10 分子筛效应：凝胶本身具有三维网状结构,大的分子在通过这种网状结构上的孔隙时阻力较大,小分子通过时阻力较小。

分子量大小不同的多种成份在通过凝胶床时,按照分子量大小“排队,凝胶表现分子筛效应。

11 电泳的原理：电泳是指带电颗粒在电场的作用下发生迁移的过程。

许多重要的生物分子，如氨基酸、多肽、蛋白质、核苷酸、核酸等都具有可电离基团，它们在某个特定的pH值下可以带正电或负电，在电场的作用下，这些带电分子会向着与其所带电荷极性相反的电极方向移动。

电泳技术就是利用在电场的作用下，由于待分离样品中各种分子带电性质以及分子本身大小、形状等性质的差异，使带电分子产生不同的迁移速度，从而对样品进行分离、鉴定或提纯的技术。