生化各章节重点及复习题

生化及分子生物学复习资料（15天30题）一、蛋白质结构与功能本章重点：1、氨基酸的结构及通式、名称、分类；2、蛋白质的各级结构特点及功能特点；3、蛋白质的理化性质，如光学性质、胶体性质（稳定因素）、变性、复性；习题：1、生物的不同层次结构？答：环境小分子——小分子前体——大分子——大分子复合物——超分子结构——细胞器——细胞——组织——器官——生物机体2、α-螺旋的结构特点多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象。

α-螺旋是蛋白质中最常见、最多的二级结构元件。

其结构特征为：（1）几乎都是右手螺旋；（2）螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，每一个氨基酸沿轴旋转100度，螺距为0.54nm；（3）螺旋以链内氢键维系。

3、变性蛋白质的性质改变①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。

②硫水侧链基团外露。

③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。

④生理化学性质改变。

分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。

4、生鸡蛋和熟鸡蛋哪个更有营养？答：（1）熟鸡蛋比生鸡蛋更有营养；（2）熟鸡蛋已经发生蛋白质变性，容易被蛋白酶水解，便于消化吸收；（3）熟鸡蛋中的病原微生物因蛋白质热变性而死亡，食用更安全；（4）生鸡蛋清内的抗生物素蛋白会与生物素结合生成一种稳定的化合物，使生物素不能被肠壁吸收。

蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋二、核酸结构与功能本章重点：1、核酸的功能，是遗传物质（肺炎球菌转化实验）；2、核酸的结构特点，B型DNA双螺旋结构特点；3、核酸的理化性质，变性、复性；4、核酸的测序方法及原理。

习题：1、B型双螺旋DNA的结构特点？（1）两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟；（2）磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’－磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。

碱基位于内侧，与中心轴垂直；（3）两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）；（4）螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键；5. 螺旋的直径为2nm，螺距为3.4nm，相邻碱基对的距离为0.34nm，相邻两个核苷酸的夹角为36度。

第二章1、蛋白质的定义定义：是由多种α-氨基酸按一定的序列通过肽键（酰胺键）缩合而成的，具有一定功能的生物大分子2、氨基酸三字缩写符号、PITC、PTH、DNFB 、GSH 、ACTHPITC:异硫氰酸苯脂、PTH：苯硫乙内酰脲、DNFB：2，4—二硝基氟苯、GSH：谷胱甘肽、ACTH：促肾上腺皮质激素3、氨基酸的两性解离和等电点计算等电点的计算方法：(1).先找A ±，氨基酸的pI相当于两侧基团pK值之和的一半。

(2). pI=（pKn+ pKn+1）/21-NH2-1-COOH n=11-NH2-2-COOH n=12-NH2-1-COOH n=25、几种重要肽的生理作用（1）谷胱甘肽：一个重要的三肽，简称GSH（含有一个活泼的SH（巯基）），由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成。

作用：是某些酶的辅酶，在体内氧化还原过程中起重要作用。

二分子GSH脱氢生成GSSG（以二硫键相连成的氧化型的谷胱甘肽）。

（2）催产素和升压素：9肽，有环状结构，仅第3第8位两个氨基酸不同，生理功能不同。

作用：催产素具有催产及使乳腺排乳的作用；升压素促进血管平滑肌收缩，从而升高血压。

（3）促肾上腺皮质激素（ACTH）：作用：刺激肾上腺皮质的生长和肾上腺激素的合成分泌。

（4）脑肽：脑啡肽，在中枢神经系统中形成，是体内自己产生的一类有镇痛作用的活性肽。

（5）胃肠道活性肽胆囊收缩素33肽（6）胰高血糖素：29肽作用：促进肝糖原降解产生葡萄糖，以维持血糖平衡；还能引起血管舒张，抑制肠的蠕动及分泌。

6、蛋白质的一级结构的概念蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序（序列）就是蛋白质的一级结构。

8、蛋白质二级结构和结构域的概念及二级结构和超二级结构的分类二级结构主要指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。

结构域：是多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠成的近似球状的紧密结构。

分类：二级结构：α螺旋：存在于纤维状蛋白和球蛋白中β折叠：又称β结构、β构象(存在于纤维状蛋白和球蛋白中）β转角、β凸起、无规卷曲超二级结构：αα，βαβ，βαβαβ，ββ，β-曲折和希腊图案拓扑结构。

现代⽣化技术复习题. 第⼀章提取与分离技术⼀、名词解释1、机械破碎法2、物理破碎法3、温度差破碎法4、压⼒差破碎法5、超声波破碎法6、渗透压变化法7、化学破碎法8、酶促（学）破碎法9、⾃溶法10、抽提11、盐溶12、盐析13、沉淀分离法14、分段盐析15、K S分段盐析16、β分段盐析17、等电点沉淀法18、有机溶剂沉淀法19、复合沉淀法20、⾦属盐沉淀法21、选择性变性沉淀法⼆、填空题1、细胞破碎的⽅法有、和。

2、机械破碎法按照使⽤机械的不同可分为、和。

3、常⽤的物理破碎法有、和等。

4、常⽤的压⼒差破碎法有、和等。

5、化学破碎法采⽤的表⾯活性剂有和两种。

其中之⼀按其带电荷性质⼜可分为和两种。

6、根据抽提时所采⽤的溶剂或溶液的不同。

抽提的⽅法主要有、、和等7、常⽤的沉淀分析法有、、、、和等。

8、常⽤的⾦属盐沉淀法有和。

9、蛋⽩质盐析时，带⼊⼤量盐离⼦杂质，可采⽤、和⽅法脱盐。

10、要分离和提纯核酸过程中，常⽤来沉淀DNA和RNA。

11、常⽤的使蛋⽩质沉淀的⽅法有、、、和等。

12、三、是⾮题（对的打√、错的打×）1、渗透压变化法可⽤于⾰兰⽒阳性菌的破碎。

（）2、有机溶剂破碎细胞主要是使细胞膜磷脂结构破坏，从⽽使细胞膜的透过性增强。

（）3、⽤化学法破碎细胞提取酶时，经常⽤离⼦型表⾯活性剂。

（）4、⽤化学法破碎细胞提取酶时，⽤⾮离⼦型表⾯活性剂最好。

（）5、对于具有细胞壁结构的细胞采⽤酶法破碎时，应根据细胞壁结构选择不同的酶。

（）6、酸性物质易溶于酸性溶剂中，碱性物质易溶于碱性溶液中。

（）7、在等电点时两性电解质溶解度最⼩。

（）8、抽提两性电解质时应避开其等电点。

（）四、选择题1、利⽤突然降压法破碎⾰兰⽒阴性⼤肠杆菌应选择期的细胞破碎效果最佳。

A 调整期B 对数⽣长期C 平衡期D衰退期2、提取膜结合酶采⽤法破碎细胞最佳。

A ⾼压冲击法B 突然降压法C 渗透压变化法3、超声波破碎法最适合于破碎。

生化考点问题疏导（带着问题去学生化，效率更高！）第二章核酸化学第一节核苷酸一、化学组成与命名1、碱基？3种基本嘧啶碱基？2种基本嘌呤碱基？嘌呤和嘧啶环上原子排列顺序？2、核糖？核糖分哪两类，有何区别？3、核苷？核苷中核糖与碱基以何种化学键连接？4、核苷酸？核苷酸完全水解的产物是？二、细胞内游离核苷酸及其衍生物1、细胞中重要的核苷酸衍生物有哪3大类？2、NMP / NDP / NTP / dNMP / dNDP / dNTP表示什么？中文名称？3、NTP与dNTP在核酸生物合成中的作用？4、NDP、NTP还有那些作用？选2个例子记住5、ppGpp / ppGppp / ppApp / ppAppp的中文名字及主要作用？6、cAMP、cGMP的中文、作用7、NAD、NADP、FAD的中文、作用（可以在“维生素”那章统一记忆）第二节DNA分子结构（重点）一、DNA一级结构1、DNA一级结构的定义2、一条DNA单链中核苷酸以何种化学键相连，该化学键由什么基团反应生成？3、DNA碱基序列的阅读顺序4、DNA一级结构测序的2种基本方法是？二、DNA二级结构1、DNA二级结构定义2、Chargaff定律的两大结论（碱基当量定律、不对称比率）3、双螺旋结构的4个要点（记住以下关键词，尽可能还原书上原话）（1）反向平行、大沟小沟（2）外侧骨架、内侧碱基平面（3）螺旋直径、碱基距离、螺距（记住具体数值）（4）结构稳定（4大作用力是什么？与维持蛋白质各级结构的作用力共同记忆和区分）4、DNA多态性的两个影响因素？5、4类DNA双螺旋分别是什么，有何区别（结合书上表格了解）？细胞中主要存在的是哪一种？6、回文序列？镜像重复？7、回文序列和镜像重复会导致怎样的DNA螺旋结构产生？有何意义？三、DNA三级结构1、DNA三级结构定义？DNA三级结构与超螺旋的关系？2、何种超螺旋结构是天然DNA主要形式，有利于基因表达？第三节RNA分子结构（重点）一、tRNA结构1、tRNA一级结构的特点（小，多稀有碱基，多彼此分隔又能相互配对的保守序列）2、tRNA的二级结构是什么？四臂四环分别是什么？（尤其注意氨基酸臂和反密码子环）3、tRNA的三级结构是什么？与氨基酸结合的部位是什么结构？二、rRNA结构1、rRNA的特点（数量多，种类少）2、rRNA的作用（构成核糖体、构成核酶）三、mRNA结构1、mRAN的主要功能？2、顺反子、单顺反子、多顺反子的定义？3、原核生物与真核生物mRNA的差异？4、SD序列是什么？5、真核生物mRNA结构？“帽子”和“尾巴”的作用分别是什么？第五节核酸的性质与分离纯化一、核酸的一般性质1、核酸的一般性质有哪些？（溶液黏度、固体性状、溶解性、酸碱性、带电性）二、核酸的紫外吸收特性1、核酸及其降解产物吸收紫外光的原理？吸收波段？最大吸光度？2、减色效应定义？（从原理上理解，并类比得出增色效应定义）三、核酸的变性、复性和分子杂交1、核酸变性的定义？复性的定义？分子杂交的定义？2、DNA变性的表示方式？3、Tm的中文名及定义？4、影响Tm值的因素有哪些（2个）5、变性DNA可发生复性的条件（缓慢冷却、pH）6、探针技术第三章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成一、元素组成1、蛋白质中主要的5种元素？2、蛋白质中氮含量与蛋白质质量的关系？二、氨基酸1、氨基酸定义？2、构成生物体的氨基酸（或者说有密码子对应的氨基酸）有20种，其中非α-氨基酸的是？无手性碳的是？有两个手性碳的是？3、氨基酸的分类（记忆技巧见补充材料1，倒数第二页）4、氨基酸的物理性质（固体性状、熔点、溶解度、旋光性、吸光性）5、两性离子定义？6、氨基端等电点定义？计算方法（分R基是否可离解）？氨基酸处于不同pH下的带电情况？三、肽1、肽、寡肽、多肽的定义？2、肽键、氨基酸残基的定义？3、肽链的书写顺序？4、肽键的3大性质？第二节蛋白质分子结构一、一级结构1、蛋白质一级结构定义？2、维系蛋白质一级结构的作用力？二、空间结构1、蛋白质二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、亚基、四级结构的定义？超二级结构和结构域与二级结构、三级结构的关系是什么？2、维系蛋白质三维结构的作用力有哪些？其中次级键有哪些？最主要的是哪个？3、蛋白质二级结构有哪几种模式（只记名字）？4、蛋白质超二级结构主要有哪3种模式（只记名字）？三、蛋白质等电点与蛋白质变性的概念（第4节）1、蛋白质等电点定义？决定因素？2、蛋白质变性的定义？可逆变性与不可逆变性？3、导致蛋白质变性的因素？4、变性蛋白质的物理、结构、化学、生物性质变化？5、蛋白质的凝固作用第四章酶第一节酶的一般性质一、酶是生物催化剂二、酶催化的特性三、酶的化学本质1、酶的定义2、酶与无机催化剂的2个共性与酶的5个特性。

生化每章知识点总结归纳第一章：蛋白质的合成与结构本章主要介绍了蛋白质的合成与结构。

蛋白质是生物体内最为重要、最为复杂的一类有机化合物，是构成细胞结构，参与细胞代谢、调节机体生理功能等各种生命活动的关键物质。

蛋白质合成包括转录和翻译两个阶段。

转录是指将DNA上的具体基因转录成mRNA，而翻译则是将mRNA上的密码子翻译成氨基酸序列，合成具体的蛋白质。

蛋白质的结构主要包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是指氨基酸序列，二级结构是指α-螺旋和β-折叠，三级结构是指蛋白质分子的立体构象，四级结构是指多肽链之间的相互作用。

第二章：酶的结构、功能和应用本章主要介绍了酶的结构、功能和应用。

酶是生物体内催化生物化学反应的生物催化剂，能够加速化学反应的速率，而不改变反应的热力学性质。

酶的结构主要包括酶的活性中心和辅基团。

酶的活性中心是其催化作用的关键部位，而辅基团则是在酶的构象和功能中扮演重要角色的组织。

酶的功能主要包括底物特异性、催化速率和酶的调节。

底物特异性是指酶对底物的选择性，催化速率是指酶对底物的反应速率，而酶的调节是指酶在生物体内活性的调节。

酶的应用主要包括在医药、食品、工业、环境保护等领域的应用。

第三章：脂肪酸、三酰甘油和脂质膜本章主要介绍了脂肪酸、三酰甘油和脂质膜。

脂肪酸是由羧基和长链碳水化合物构成的脂肪酸，是构成三酰甘油和磷脂等脂质的基本组成部分。

三酰甘油是由三个脂肪酸和一个甘油分子经酯化反应而成，是储存体内能量的主要途径。

脂质膜是由脂质和蛋白质构成的生物膜结构，是生物体内细胞结构的基本单位，具有选择透过性和双层膜状结构。

第四章：核酸的结构与功能本章主要介绍了核酸的结构与功能。

核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA两种类型。

DNA是双螺旋结构的分子，能够稳定地存储生物体内的遗传信息，而RNA则是单链结构的分子，参与了蛋白质的合成和其他生物化学反应。

核酸的功能主要包括遗传信息传递和细胞代谢调控。

名词解释血糖：通过各种途径进入血液的葡萄糖。

糖原合成与分解：由单糖合糖原的过程叫糖原的合成；由糖原分解成单糖的过程叫分解。

糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程。

有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化CO2和水，并释放出大量的能量的过程。

三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸，柠檬酸在一系列的酶促反应后又生成草酰乙酸，应成一个反应循环，该反应循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以叫三羧酸循环。

糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸再进一步还厡乳酸。

血脂：血脂包括甘油三脂，磷脂，胆固醇脂，胆固醇和脂肪酸。

血浆脂蛋白：脂类在血浆中的存在形式和转运形式。

脂肪动员：脂肪中的甘油三酯被脂肪酸酶水解成甘油和脂肪酸，释放入血，工全身各组织利用的过程。

酮体：包括乙酰乙酸，β-羟丁酸和丙酮。

是脂肪酸代谢的正常产物。

必需脂肪酸：维持人体正常生命活动所需要的脂肪酸，但人体内不能合成或合成不足，必须从食物中摄取的脂肪酸。

必需氨基酸：机体内需要而自身又不能合成，必须由食物供给的氨基酸。

蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合使用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值。

转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的羰基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。

（其中只发生氨基转移，不产生游离的氨。

）一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生一个碳原子的活性基团。

密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码称为密码子。

中心法则：是关于遗传信息传递规律的基本法则，包括由DNA到DNA的复制、由DNA到RNA 的转录和由RNA到蛋白质的翻译过程，即遗传信息的流向是DNA→RNA→蛋白质。

半保留复制:当DNA进行复制时，亲代DNA双链必须解开，两股链分别作为模板按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链，最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA链和一股新生DNA链的复制方式。

生化各章节复习题答案一、酶的基本概念1. 酶是什么？答：酶是一类具有生物催化作用的蛋白质或RNA分子，能够显著降低化学反应的活化能，加速生物体内的化学反应。

2. 酶的催化机制是什么？答：酶通过其活性部位与底物结合，形成酶-底物复合物，降低反应的活化能，从而加速反应速率。

3. 酶的专一性是如何实现的？答：酶的专一性主要通过其活性部位的三维结构与底物的立体结构的精确匹配来实现。

二、代谢途径1. 什么是代谢途径？答：代谢途径是指生物体内一系列酶促反应的有序过程，这些反应相互联系，共同完成特定的生物化学功能。

2. 代谢途径的调控机制有哪些？答：代谢途径的调控机制主要包括酶活性的调节、酶合成的调节、代谢物的反馈抑制等。

3. 糖酵解途径的最终产物是什么？答：糖酵解途径的最终产物是丙酮酸、还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NADH）和还原型黄素腺嘌呤二核苷酸（FADH2）。

三、DNA复制1. DNA复制的基本原理是什么？答：DNA复制是半保留复制，即每个新合成的DNA分子都包含一个亲本链和一个新合成的子链。

2. DNA聚合酶的作用是什么？答：DNA聚合酶的作用是催化脱氧核苷酸的聚合，将它们连接成长链DNA分子。

3. 引物的作用是什么？答：引物是一段短的RNA或DNA序列，它与DNA模板链互补配对，为DNA聚合酶提供起始点进行DNA合成。

四、蛋白质合成1. 遗传密码是什么？答：遗传密码是mRNA上的三个连续的核苷酸（密码子）所决定的氨基酸序列。

2. 翻译过程中的起始密码子是什么？答：翻译过程中的起始密码子通常是AUG，它编码的是甲硫氨酸。

3. 肽链合成的终止是如何实现的？答：肽链合成的终止是通过识别终止密码子（UAA、UAG、UGA）来实现的，此时没有相应的tRNA与之配对，肽链合成随即终止。

五、细胞呼吸1. 细胞呼吸的基本过程是什么？答：细胞呼吸主要包括糖酵解、丙酮酸氧化脱羧、柠檬酸循环和电子传递链四个阶段。

2. 电子传递链中的主要功能是什么？答：电子传递链的主要功能是将电子从NADH和FADH2传递至氧气，同时通过氧化磷酸化产生大量的ATP。

第一章蛋白质化学名词解释氨基酸的等电点肽键结构域四级结构蛋白质等电点蛋白质变性作用蛋白质的复性二．思考题1.氨基酸的分类2.常见氨基酸种类、英文简写、一般结构特点3.蛋白质二级结构种类及特点4.维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力5.蛋白质的紫外吸收特点第二章核酸的化学一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应Tm DNA变性复性退火二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？假尿嘧啶核苷与尿嘧啶核苷的区别？2．核酸的种类及分布，核酸的组成3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？5．RNA的种类及作用？6．原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异（一级结构）？7．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？三级结构？第三章酶学一．名词解释酶全酶多酶体系（多酶复合体）活性中心必需基团 Km 别构酶酶活力比活力同工酶二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？近年来对酶的化学本质有何新的看法（补充）？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．举例说明竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的动力学作用特点。

（如丙二酸，磺胺类药物等）6．诱导锲合学说的内容是什么？其解决了什么问题？7．Km有什么意义？怎样求法？影响Km值变化因素有哪些？8．国际生化协会酶学委员会将酶分为哪几类？醛缩酶、葡萄糖异构酶、谷丙转氨酶各属于第几类酶类？9．别构酶（变构酶）是否属于米氏酶？在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义？维生素一．名词解释Tpp NAD+ NADP+ NADPH+H+ coASH FH4 FAD FADH2二．思考题1．FAD，FMN，NAD+，NADP+，Tpp是何种维生素的衍生物，在催化反应中起什么作用？2．泛酸、磷酸吡哆醛、生物素、四氢叶酸是哪种辅酶组成成分，这些辅酶有何作用？3．糖酵解过程中需要哪些维生素参与？4．为什么说维生素，尤其是B族维生素对机体新陈代谢很重要？5．脱羧酶、羧化酶、转氨酶的辅酶是什么？熟记书中所列的B族维生素的名称，辅酶形式及生理作用第五章糖代谢1．简述蔗糖的合成与降解途径2．简述淀粉的合成与降解途径3．糖酵解过程定义？是否需要O2，是否发生氧化还原反应？其关键酶是什么？写出关键酶催化的反应结构式。

一、名词解释1.临床检验生物化学(Clinical Biochemistry)2.组合试验(profile tests)第一章绪论答案一、名词解释1. 临床检验生物化学(Clinical Biochemistry): 临床检验生物化学是在人体正常生物化学基础上，研究病理状态下生物化学改变，寻找这些改变的特征性标志并建立可靠实用检测方法，通过对这些特征性标志物的检测，为健康评估、疾病预防、诊断、治疗、病情和预后判断等提供生物化学信息和决策依据的一门学科。

2. 组合试验(profile tests): 在循证检验医学基础上，将某些疾病或器官系统功能的有关检验项目，进行科学合理的组合，以便获取更全面完整的病理生物化学信息的方法。

如了解肝脏功能的组合试验。

一、单项选择题1 ．转氨酶的辅酶是A ．磷酸吡哆醛B ．NADPHC ．NADHD ．FADE ．FMN2．SI 制中酶活性单位为A ．U/LB ．KatalC ．g/LD ．ml/LE ．pmol3．酶的活性国际单位(U) 是指A ．在25 ℃及其他最适条件下，每分钟催化lmol 底物反应所需的酶量B ．在特定的条件下，每分钟催化1 μ mol 底物发生反应所需的酶量C ．在37 ℃条件下，每分钟催化lmmol 底物发生反应所需的酶量D ．在规定条件下，每秒钟催化lmol 底物反应所需的酶量E ．在最适条件下，每小时催化lmol 底物发生反应所需的酶量4．目前我国临床实验室测定酶活性浓度推荐温度为A ．(25 ± 0.1) ℃B ．(37 ± 0.5) ℃C ．(37 ± 0.3) ℃D ．(37 ± 0.1) ℃E ．(37 ± 1) ℃5．下列哪种酶是血浆特异酶A ．淀粉酶B ．凝血酶原C ．碱性磷酸酶D ．酸性磷酸酶E ．脂肪酶6．下列哪一种酶只位于细胞浆A ．酸性磷酸酶B ．谷氨酸脱氢酶C ．乳酸脱氢酶D ．天冬氨酸脱氢酶E ．异柠檬酸脱氢酶7．在正常妊娠过程中血清酶增高最明显的是A ．LDB ．ALPC ．CKD ．AMYE ．LPS8．下列哪一种辅因子的生成可通过测定340nm 处吸光度的降低数来表示A ．FADH2B ．NAD+C ．NADHD ．FMNE ．NADPH9．血清保存在室温活性会升高的酶是A ．LDB ．ALPC ．ACPD ．ALTE ．AST1 0．ALT 在人体各组织中含量最多的是A ．肾脏B ．心脏C ．骨骼肌D ．红细胞E ．肝脏1 1．改变连续监测法测酶活性浓度的常数K 值大小最方便的途径为A ．改变酶反应温度B ．改变监测时间长短C ．改变底物浓度D ．改变标本稀释度E ．改变酶反应的pH 值12．酶促反应进程曲线通常可用于确定A ．酶反应线性范围B ．适宜的pHC ．适宜的酶量范围D ．反应线性期的时间范围E ．底物的浓度13．目前国内外应用连续监测法测定血清ALT 所选测定波长为A ．280nmB ．340nmC ．405nmD ．450nmE ．560nm14．进行酶活性浓度测定时，常推荐加入磷酸吡哆醛的酶是A ．ALPB ．ALTC ．CKD ．LDE ．AMY15．连续监测法测定ALT 所用基质通常是A ．丙氨酸-a 酮戊二酸B ．丙酮酸- 谷氨酸C ．门冬氨酸-a 酮戊二酸D ．草酰乙酸- 谷氨酸E ．谷胱甘肽- 氨基酸16．显示“胆酶分离”前兆的疾病是A ．急性心肌梗死B ．肝癌C ．脂肪肝D ．肝坏死E ．胆石症1 7 ．LD 催化乳酸生成丙酮酸的反应较适当的pH 是A ．10.5B ．9.0C ．7.6D ．7.0E ．4.61 8 ．乳酸脱氢酶一般形成的同工酶的种类有A ．2 种B ．3 种C ．4 种D ．5 种E ．6 种19．骨折时血清LD 同工酶上升最高的是A ．LDlB ．LD2C ．LD3D ．LD4E ．LD520．CK 含量最多的人体组织是A ．肝脏B ．肌肉C ．肺D ．肾脏E ．心脏21．急性心肌梗死时，最先增高的酶是A ．ALTB ．LDC ．CKD ．ASTE ．a-HBD22．在测定肌酸激酶试剂中含有巯基化合物，如N- 乙酰半胱氨酸，目的是A ．使酶分子有别构效应B ．稳定酶活性中心的二硫键C ．除去腺苷激酶(AK) 的影响D ．巯基化合物是肌酸激酶底物之一E ．除去肌酸激酶抑制剂23．对乙醇中毒最敏感的血清酶是A ．GGTB ．ALPC ．CKD ．LDE ．ALT24．与心脏是否受损关系不大的血清酶是A ．ASTB ．a-HBDC ．CKD ．LDE ．ALP25．ACP 含量最多的人体组织是B ．骨骼C ．红细胞D ．血小板E ．前列腺26．为防止红细胞对ACP 测定的干扰，常加入下列何种抑制剂以提高检测的特异性A ．苯丙氨酸B ．L- 酒石酸C ．尿酸D ．EDTAE ．L- 半胱氨酸27．在碱性溶液中进行醋酸纤维薄膜电泳时，最接近正极( 移动最快) 的ALP 同工酶是A ．肝ALP B ．骨ALP C ．肠ALP D ．胎盘ALP E ．肾ALP28．同时测定下列哪种血清酶有助于鉴别ALP 升高的来源A ．ACPB ．GGTC ．LD D ．CKE ．AST29．在骨骼和肝脏疾病的诊断中最重要的酶是A ．LDB ．CKC ．ALPD ．ACPE ．AMY30．人血清中的淀粉酶是A ．a 淀粉酶B ．β淀粉酶C ．γ淀粉酶D ．A+BE ．A+C31．用于辅助诊断有机磷中毒的酶是A ．AMYB ．ACPC ．LPLD ．ChE32．临床上常用来分析同工酶的方法A ．电泳法B ．层析法C ．沉淀法D ．热失活分析法E ．蛋白酶水解法33．患者，男，32 岁，饮酒饱餐后上腹部剧痛6 小时，伴大汗，频吐。

⽣化考试复习题汇总及答案整理核酸化学及研究⽅法⼀、名词解释1.正向遗传学：通过研究突变表型确定突变基因的经典遗传学⽅法。

2.核⼩体组蛋⽩修饰：组成核⼩体组蛋⽩，其多肽链的N末端游离于核⼩体之外，常被化学基团修饰，修饰类型包括：⼄酰化、甲基化、磷酸化和泛素化，修饰之后会改变染⾊质的结构和活性。

3.位点特异性重组：位点特异性重组是遗传重组的⼀类。

这类重组依赖于⼩范围同源序列的联会，重组只发⽣在同源短序列的范围之内，需要位点特异性的蛋⽩质分⼦参与催化。

4.转座机制：转座酶上两个不同亚基结合在转座⼦的特定序列上，两个亚基靠在⼀起形成有活性的⼆聚体，切下转座⼦，转座酶-转座⼦复合物结合到靶DNA上，通过转座酶的催化将转座⼦整合到新位点上。

5.基因敲除：利⽤DNA同源重组原理，⽤设计的外源同源DNA与受体细胞基因组中序列相同或相近的靶基因发⽣重组，从⽽将外源DNA整合到受体细胞的基因组中，产⽣精确的基因突变，完成基因敲除。

6.Sanger双脱氧终⽌法：核酸模板在核酸聚合酶、引物、四种单脱氧碱基存在的条件下复制或转录时，如果在四管反应系统中分别按⽐例引⼊四种双脱氧碱基，若双脱氧碱基掺⼊链端，该链便停⽌延长，若单脱氧碱基掺⼊链端，该链便可继续延伸。

如此每管反应体系中便合成了以共同引物为5’端，以双脱氧碱基为3’端的⼀系列长度不等的核酸⽚段。

反应终⽌后，分四个泳道进⾏电泳，以分离长短不⼀的核酸⽚段（长度相邻者仅差⼀个碱基），根据⽚段3’的双脱氧碱基，便可依次阅读合成⽚段的碱基排列顺序。

7.荧光实时PCR技术原理探针法：TaqMan探针是⼀⼩段可以与靶DNA序列中间部位结合的单链DNA，它的5’和3’端分别带有⼀个荧光基团，这两个荧光基团由于距离过近，相互发⽣淬灭，不产⽣绿⾊荧光。

PCR反应开始后，靶DNA变性，产⽣单链DNA，TaqMan探针结合到与之配对的靶DNA序列上，之后被Taq DNA聚合酶切除降解，从⽽解除荧光淬灭，荧光基团在激发光下发出荧光，最后可根据荧光强度计算靶DNA的数量。