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第三章 蛋白质

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第三章烹饪化学 蛋白质

第三章烹饪化学 蛋白质
二级结构 三级结构 四级结构

1、蛋白质分子的二级结构
是指由多肽链上主链骨架中各个肽段所形成的规则或 无规则的构象。
螺旋结构
β -折叠股和β -折叠片
二级结构类型
三股螺旋
无规卷曲
螺旋结构 是指多肽链主链 骨架围绕一个轴一圈 一圈地上升，从而形 成一个螺旋式的构象。
2、三级结构
指含α螺旋、β弯曲和β折叠或无规卷曲等二级结构
在生命活动中具有重要作用
酶的催化作用 调节作用(多肽类激素) 运输功能 运动功能 免疫保护作用(干扰素) 接受、传递信息的受体
（3）蛋白质在加工过程中的重要作用

蛋白质是食品的重要营养成分。

蛋白质的性质及其加工特性直接影响食品
的品质。


蛋白质的变性性质（酸奶、豆腐）
乳化性质，气泡性，凝胶作用、质构化， 风味结合功能等。


肉类（包括鱼类）为10-30% 乳类为1.5-3.8% 蛋类为11-14% 干豆类20-49.8% 坚果类15-26% 谷类果实6-10% 薯类为2-3%
一、蛋白质的化学组成
(一)蛋白质的元素组成
C：50-55%
H：6-8%
O：20-23%
S：0-4%
N：15-18% ;
微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I 等
第三章 蛋白质 （ Proteins）
教学重点
1.蛋白质的两性性质在烹饪中应用； 2.蛋白质变性在烹饪中应用； 3.蛋白质胶体性在烹饪中应用；
4.肉蛋白和面粉蛋白在加工中的变化和 功能性质。
主要内容

第一节 蛋白质的化学基础知识 第二节 蛋白质的性质及在烹饪中的应用 第三节 烹饪加工中蛋白质的化学变化

食品化学第3章蛋白质

食品化学第3章蛋白质

• 对于阴离子，它们对蛋白质结构稳定性影 响的大小程度为：F-<SO4-<Cl-<Br-<I<ClO4-<SCN- <Cl3CCOO-。 • 在高浓度时阴离子对蛋白质结构的影响比 阳离子更强 – 一般Cl- 、F- 、SO4-稳定蛋白质； – SCN- 、Cl3CCOO-是蛋白质去稳定剂。
• 导致蛋白质冻结变性的原因可能是： – 由于导致蛋白质的水合环境变化，破坏 了维持蛋白质构象的力 – 因为一些基团的水化层被破坏，基团之 间的相互作用引起蛋白质的聚集或亚基 重排； – 也可能是由于结冰后，剩余水中无机盐 浓度大大提高，这种高盐浓度导致蛋白 质变性。
（3）机械处理
• 有些机械处理如揉捏、搅打等，由于剪切 力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中 的-螺旋，导致蛋白质变性。 • 剪切的速度越大，蛋白质变性程度越大
（2）盐类
• 碱土金属Ca2+、Mg2+离子可能是蛋白质 中的组成部分，对蛋白质构象起着重要作 用，所以除去会降低蛋白质分子对热、酶 等的稳定性。 • 例如，液化淀粉酶需要用Ca2+提高其稳定 性。
• 而对于一些重金属离子如Cu2+、Fe2+、 Hg2+、Pb2+、Ag+等，由于易与蛋白质分 子中的-SH 形成稳定的化合物，因而导致 蛋白质的变性。 • 二巯基丙醇为什么能治疗重金属中毒？ • 此外由于Hg2+、Pb2+等还能够与组氨酸、 色氨酸残基等反应，它们也能导致蛋白质 的变性。
结合蛋白根据结合物不同分为六类
• 核蛋白类：与 核酸 结合。 • 糖蛋白类：与 糖类 结合。 • 脂蛋白类：与 脂类 结合。 • 色蛋白类：与 色素 结合。 • 磷蛋白类：与 磷酸 结合。 • 金属蛋白类：与 金属 结合。

第三章 蛋白质化学

第三章 蛋白质化学
水解不彻底。
应用：用于蛋白质的部分水解。一级结构分析。
二、氨基酸的结构和分类
（一）常见氨基酸
１、结构通式
R
R
2、20种氨基酸在结构上的共同特点 （1）除脯氨酸以外都是α-氨基酸；脯是 α-亚氨基酸。 （2）除了甘氨酸均有手性碳，具有旋光性。 （3）除甘氨酸外，蛋白质分子中的氨基酸都是L-氨基酸。 （4）不同的α-氨基酸其R基侧链不同，其余部分都相同。
[质子受体] pH=pK’+lg
[质子供体]
应用：
（1）已知各离子浓度，求溶液的pH值。
（2）根据氨基酸解离基团的pK值，可计算出任何pH 条件下，各离子浓度的比例。
例题1：计算赖氨酸的ε -NH3+20%被解离时 的溶液pH值。
解：首先写出解离方程
根据： 所以：
pK3=10.53 pH=pK’+lg
等电点时，氨基酸的溶解度最小
小结
引入等电点概念之后，AA的解离情况与环境PH的关 系可以描述为：
A、当环境PH=PI时氨基酸以两性离子形式存在。 B、当环境PH<PI时（相当于加入了H+）氨基酸带正
电荷，环境PH偏离等电点越远，氨基酸带正电荷越 多；电泳时移向负极。 C、当环境PH>PI时（相当于加入了OH-）氨基酸带 负电荷，环境PH偏离等电点越远，氨基酸带负电荷 越多；电泳时移向正极。
①解离方程：略 ②Glu-和Glu=各50%时pH为9.67 ③pH<3.22时 Glu总带正电荷 ④Glu±和Glu-缓冲范围pH4.25左右
（三）氨基酸的重要化学性质
1、α -NH2参与的重要的反应 （1）与亚硝酸的反应
NH2 R-CH-COOH + HNO2

分子生物学第三章蛋白质大分子结构与功能

分子生物学第三章蛋白质大分子结构与功能
• 如肌红蛋白。
49
4.蛋白质四级构造
一个蛋白质由几条多肽链组成1个活性单 位。亚基的相互关系，空间排布，亚基 间通过非共价键聚合成的特定构象。单 一亚基无活性，只有聚合后才有生物活 性。如血红蛋白。
50
51
蛋白质预测网站
Compute pI/WM ://expasy.hcuge.ch Predictprotein :// embl-heidelberg.de/predictprotein/ SOPMA :// ibcp.fr/predict.html Unpredict ://www /
43
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45
46
构造域
• 多肽链在超二级构造根底上进一步卷 曲折叠成严密的近似球状的构造。对 较小蛋白质分子，构造域往往就是三 级构造，即这些蛋白质是单构造域。
• 许多蛋白质是多构造域。
47
构造域
48
3.蛋白质三级构造
• 多肽链的某些区域氨基酸形成二级构造: α螺旋、β-折叠、 β-转角、无规那么卷曲等构 象单元, 然后相邻二级构造集装成超二级构 造, 进而折叠绕曲成构造域, 由2个或2个以上 的构造域组装成三级构造。
30
二 硫 键
31
一级构造确定的原那么
• 测定蛋白质中氨基酸组成 • 蛋白质N端和C端的测定 • 2种以上方法水解蛋白质，得到一系列
肽段 • 别离提纯所得肽，测其序列 • 从有重叠构造的肽序列中推断蛋白质
的全部氨基酸的排列顺序
32
〔二〕蛋白质的空间构造
• 肽平面：肽腱中的4个原子以及相邻的 2个α-碳原子处在同一平面，使肽链具 有一定的稳定性
20
氨基酸与异硫氰酸苯酯的反响
• AA的氨基可与异硫氰酸苯酯(PITC)反 响,生成苯氨基硫甲酰氨基酸(PTC-AA)。 所得PTC-AA经乙酸乙酯抽提→层析鉴 定→ 确定N端氨基酸的种类。 “多肽 顺序自动分析仪〞据此原理。

第三章 蛋白质、多肽和功能性油脂

第三章 蛋白质、多肽和功能性油脂
2.蛋白质的互补作用 为了提高蛋白质的营养价值，往往将两种或两种以上的 食物混合食用。这种不同食物间相互补充其必需氨基酸不 足的作用称为蛋白质的互补作用。 如大豆和大米同时食用，大豆蛋白质可以弥补大米中赖 氨酸的不足，大米可以补充大豆中蛋氨酸的不足。
蛋白质的需要量
1.出生后0～6个月 研究表明，出生2 ～3个月内，母乳喂养的小孩体重的 增长不如使用配方奶粉那样快，估计母乳蛋白质浓度为 9g/L，相当于7 g/d，而吃配方奶粉的婴儿却可摄入11 g/d （大部分的配方奶粉的浓度为15 g/L）.但是从免疫能力看， 母乳喂养比配方奶粉好；体重，配方奶粉则重一些；身长， 则没有规律。 过高的蛋白质饮食对于婴儿可能有负面影响，因为婴 儿肾脏及消化器官仍未发育完全，血浆中过高的尿素氮可 能会影响神经。
•
还有一些活性肽对细胞分裂和增殖过程 有重要影响，属于多肽类生长刺激因子， 如皮下生长因子、类胰岛素生长因子、神 经生长因子和促血小板生长因子等。
正常细胞的增殖是一个高度保守和严格 受控的过程，一旦受到某些损伤，则可能 导致细胞无控生长。当然，这些活性肽是 不能提取出来制造功能性食品。
•
功能多肽的种类
• 如果一个人每天吃入90克蛋白质，那么
• 食物蛋白质 • • 凋亡蛋白质
合成人体和激素
进入血液 被燃烧掉
蛋白质中氨基酸模式和限制氨基酸
•
蛋白质模式（amino acid pattern)实质某种蛋白质中各 种必需氨基酸的构成比例，用来反映人体蛋白质及食物蛋 白质在必需氨基酸种类和数量上存在的差异，计算方法是 将该种蛋白质中的色氨酸含量定为1，分别计算出其他必 需氨基酸的相应比值，这一系列的比值就是该种蛋白质的 氨基酸模式。 食物蛋白质氨基酸

第03章蛋白质的结构与功能

第03章蛋白质的结构与功能

2013-12-29
二、蛋白质的分子组成
（二）蛋白质的结构单位——氨基酸 3. 氨基酸的性质
紫外吸收 色氨酸和酪氨酸在280nm有最大紫外 吸收。 茚三酮反应 不同氨基酸与茚三酮混合后加热 能显出不同颜色，可用于氨基酸的定性和定量。 大多数氨基酸与茚三酮反应的颜色为：蓝紫色 或紫蓝色。
二、蛋白质的分子组成
2013-12-29
广东药学院李春梅来自测丙氨酸Ala的 pI＝6.02，在pH ＝7时，在电场中向（ ） 极移动。
答案：正
2013-12-29
广东药学院
李春梅
二、蛋白质的分子组成
（三）蛋白质的辅基 指蛋白质所含的非氨基酸组分。 单纯蛋白质：完全由氨基酸构成 蛋白质 缀合蛋白质（结合蛋白质）： 脱辅蛋白质+辅基
三、肽键和肽 （二）肽（peptide）
肽：两个或多个氨基酸通过肽键链接生成 的分子称为肽。两个氨基酸链接称为二肽， 三个氨基酸链接称为三肽，多个氨基酸链 接产物称为多肽。 蛋白质：当多肽超过50个氨基酸或分子量 超过1万时，称为蛋白质。
三、肽键和肽
（三）生物活性肽（bioactive peptide） 指具有特殊生理功能的肽类物质。
H CH2 H H
SH
半胱氨酰 甘氨酸
（丙氨酸） （丝氨酸） （半胱氨酸） （甘氨酸）
多肽链是指由10个以上氨基酸通过肽键 连接而成的肽。
一些基本概念
N末端
2 O O NH2-CH-C-N-CH-C H H CH 3 OH
1
C末端
氨基端（N末端） 羧基端（C末端） 氨基酸残基：多肽链中的氨基酸是不完整的而称 之。 多肽链的方向：N C为正向，氨基末端的氨基 酸是多肽链的第一个氨基酸残基，羧基末端是最 后一个氨基酸残基。

生物化学第三章 蛋白质的功能及其与结构之间的关系

生物化学第三章 蛋白质的功能及其与结构之间的关系

RR O2 O2
波尔效应
定效中义应吸：可CO是解2排指释氧HH+b。和为C什O么2促在进肺H中b释吸放氧O排2的CO现2，象而。在波肌尔肉 原进因Hb：从是R态H+转和变CO为2能T态够，与释H放b特O定2 位点结合，而促 与H+引发的波尔效应相关的基团有：亚基的N端
氨基、亚基的His122咪唑基以及b亚基的His146咪 唑基。 这三个基团在Hb处于T态的时候都是高度质子化的， 而当氧气与Hb结合以后，质子发生解离。如果溶 液中的pH降低，将有利于这三个基团处于质子化 状态，从而稳定T态，抑制氧气的结合。
2. 参与糖酵解的3-磷酸甘油醛脱氢酶以四聚体的形式存在于细胞液， 而当以单体的形式存在于细胞核的时候，它却是一种尿嘧啶DNA糖苷酶，参与DNA的碱基切除修复；
3. 大肠杆菌的生物素合成酶兼做其生物素操纵子的阻遏蛋白。
蛋白质结构与功能关系的一般原则
① 每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。 一旦结构（特别是高级结构）破坏，其功能随之丧失。
α角蛋白的结构层次
烫发或直发的原理
β角蛋白
一级结构：富含Ala和Gly，具有重复序列Gly-Ala/Ser-Gly-Ala/Ser； 二级结构：主要是有序的反平行β折叠，还有一些无序的α螺旋和无
规则卷曲环绕在β折叠的周围。 β折叠赋予蛛丝强度，而α螺旋赋予蛛丝柔韧性。
蜘蛛丝中的丝心蛋白的结构层次
体积最小的Gly正好位于螺旋 的内部，构成紧密的疏水核 心，而Pro和Hyp 的侧链位于 三股螺旋的表面，面向外， 以尽量减少空间位阻。
每个Gly残基的NH与相邻的X 残基C=O形成氢键。
胶原蛋白的三股螺旋
原胶原的三股螺旋内和三股螺旋之间进一步形成共价交 联，增强稳定性，提高胶原蛋白机械强度。

第三章 蛋白质的通性、纯化与表征

第三章 蛋白质的通性、纯化与表征

加高浓度盐类（盐析）： ）：加盐使蛋白质沉淀 1. 加高浓度盐类（盐析）：加盐使蛋白质沉淀 析出。 析出。 分段盐析：调节盐浓度， 分段盐析：调节盐浓度，可使混合蛋白质溶 液中的几种蛋白质分段析出。 液中的几种蛋白质分段析出。血清球蛋白 饱和度），清蛋白（ ），清蛋白 （50%(NH4)2SO4饱和度），清蛋白（饱和 (NH4)2SO4)。 2. 加有机溶剂 3. 加重金属盐 4. 加生物碱试剂 单宁酸、苦味酸、钼酸、钨酸、 单宁酸、苦味酸、钼酸、钨酸、三氯乙酸能 沉淀生物碱，称生物碱试剂。 沉淀生物碱，称生物碱试剂。
米伦反应
—OH
Tyr
黄色反应 乙醛酸反应 (Hopking-Cole 反 应lteu 反应) 茚三酮反应
黄色、橘 色 紫色
Tyr、Phe Trp
N
红色 胍基 Arg
碱性CuSO4 及磷 钨酸-钼酸 茚三酮
蓝色
酚基、吲哚基
Tyr
蓝色
自由氨基及羧基
α-氨基酸
5、蛋白质的紫外吸收
• 大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨 酪氨酸和色氨酸。 酸、酪氨酸和色氨酸。 • 这三种氨基酸的在280nm 附近有最大吸 这三种氨基酸的在280nm 因此，大多数蛋白质在280nm 收。因此，大多数蛋白质在280nm 附近 显示强的吸收。 显示强的吸收。 • 利用这个性质，可以对蛋白质进行定性 利用这个性质， 鉴定。 鉴定。 • 初步定量，若精细定量用考马斯亮蓝染 初步定量， 色
电泳
蛋白质在等 电点pH pH条件 电点pH条件 下，不发生 电泳现象。 电泳现象。 利用蛋白质 的电泳现象， 的电泳现象， 可以将蛋白 质进行分离 纯化。 纯化。
自由界面电泳： 1. 自由界面电泳：蛋白质溶于缓冲液中进 行电泳。 行电泳。 2.区带电泳： 2.区带电泳：将蛋白质溶液点在浸了缓冲 区带电泳 液的支持物上进行电泳， 液的支持物上进行电泳，不同组分形成 带状区域。 带状区域。 纸上电泳：用滤纸作支持物。 （1）纸上电泳：用滤纸作支持物。 凝胶电泳：用凝胶（淀粉、琼脂糖、 （2）凝胶电泳：用凝胶（淀粉、琼脂糖、 聚丙烯酰胺）作支持物。 聚丙烯酰胺）作支持物。 （3）双向电泳

第03章_蛋白质i

第03章_蛋白质i

5 收缩和运动蛋白（contractile and motile protein） 6 结构蛋白（structural protein） 7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
A0005801.mov
一个过程多重功能蛋白
ห้องสมุดไป่ตู้
A0213101.mov
三、薄层层析 （Thin-layer Chromatography） 四、离子交换柱层析 （Ion-exchange Column Chromatography） 离子交换树脂
带酸性基团、能解离出质子，与溶液 中阳离子发生交换的叫阳离子交换树 脂。 -SO3H(强酸型)、－COOH(弱酸型) 带正电荷的AA与阳离子交换树脂 结合力强。
* 应用: 鉴定多肽链的氨基末端氨基酸 在弱碱性溶液中, DNFB 将α-氨基酸转变 成黄色的2,4-二硝基苯基氨基酸.
（二）艾德曼反应（Edman reaction） 试剂：苯异硫氰酸酯 （Phenylisothiocyanate, PITC） α－氨基参加的反应（烃基化反应）
艾德曼 反应
用途：鉴定多肽链氨基末端AA;蛋白质测序
第二节 氨基酸--蛋白质的构件分子 一、氨基酸的分类
（一）常见蛋白质氨基酸（standard amino acid） α－氨基酸结构通式 α－氨基酸的区别在于侧链R基的不同
1 非极性R基氨基酸（Aromatic R Groups） 8种
吲哚基团
非极性R基氨基酸
2 不 带 电 荷 的 极 性 R 基 氨 基 酸 （Polar,uncharged R Group） 7种
结合蛋白按辅基种类分为： 辅基 核蛋白（nucleoprotein ） 脂蛋白（lipoprotein ） 糖蛋白（glycoprotein） 磷蛋白（phosphoprotein） 核酸 脂质 糖 磷酸基

第三章 蛋白质

第三章 蛋白质

大多数蛋白质的含氮量较恒定， 平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋 白质。所以，可以根据生物样品 中的含氮量来计算蛋白质的大概 含量。 6.25称为蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中的 含氮量 6.25
一、蛋白质的氨基酸组成
• 各种蛋白质所含 的20种常见氨基酸的种 类数目各不相同。表3-1 • 分子中的氨基酸组成与其性质相关。 （如荷电情况） • 蛋白质分子中氨基酸组成及比例与其结 构也有一定关系。（如蚕丝心蛋白的强 韧）
三、天然存在的活性肽
• 1.谷胱甘肽 普遍存在于动植物和微生物 细胞中，参与氧化还原过程，作为某些氧化还 原酶的辅因子、或保护巯基酶，或防止过氧化 物积累等。 • 2.短杆菌素肽S（10肽，抗革兰氏菌,治疗化脓 性病症）、鹅膏蕈素(8肽，抑制RNA聚合酶的 活性，阻碍mRNA的合成）等 • 3.合成肽，如甜味剂甜度为蔗糖150倍，热量 1/200,
第二节：肽与肽键
掌握概念：肽（多肽）、肽键、AA残基、N端 或C端、主链骨架、成肽反应 多肽习惯书写：由左（N端）至 右（C端） 多肽命名：自N端至C端，按AA顺序,以AA名字 命之。
一、肽与肽键
一个氨基酸的α-羧基 与另一个氨基酸的α氨基脱水缩合所形成 的化合物称为肽，氨 基酸之间脱水后形成 的酰胺键称为肽键。
K’1
B+
K’2
B
K’3
B-
K’4
B2-
pI=pK’2+ pK’3/2
二、肽的重要理化性质
4. 原则：当溶液pH大于解离侧链的值，占优 势的离子形式是该侧链的共轭碱，当溶液 pH小于解离侧链的值，占优势的离子形式 是该侧链的共轭酸。 5.肽的化学反应：能发生与游离氨基酸相似 的反应，包括茚三酮反应， 三肽以上的肽还可发生双缩脲反应（游离 氨基酸无此反应）。

食品化学 第三章 蛋白质

食品化学 第三章 蛋白质
与茚三酮反应
与邻苯二甲醛反应
第二节

蛋白质和肽
肽：是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物。
由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为“二肽”，由多个 氨基酸组成的肽则称为多肽。
N－末端 氨基末端
肽键
C－末端 羧基末端
特点：
肽键不同于C-N单键C=N双键 羰基不是完全的双键
肽键不能自由旋转
肽单位是刚性平面结构 肽单位平面有一定的键长和键角
抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构
4、蛋白质的四级结构
是指含有多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排 列，以二聚体、三聚体、四聚体等形式存在。

稳定蛋白质结构的作用力
空间相互作用
金属离子 范德华力
二硫键
蛋白质结构稳定
氢键
疏水相互作用
静电相互作用
二硫键
氢键
疏水相互作用力
盐键（离子键）
范德华力
氢键
疏水相互作用
静电相互作用

5、蛋白质变性 概念 本质:分子中各种次级键断裂，使其空间构象 从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级 结构不破坏。 变性对蛋白质的影响 影响变性的因素(物理、化学)

第四节
蛋白质的功能性质
脂肪 糖
食品色泽 食品风味
相互作用
蛋白质 食品外形
构成
食品 品质
（4）有机溶剂：乙醇、丙酮


（5）促溶盐

改变水的介电常数，改变静电作用 非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解，有 机溶剂能穿透到疏水区，削弱或打断疏水相互作 用
低浓度（≤0.2）静电中和作用稳定了蛋白质的 结构
较高的浓度（＞1mol/L）离子特异效应

第三章 蛋白质化学

第三章 蛋白质化学

[Gly +]
K
+
]
1
[ Gly
+
] =
][ H
1 +
+
]
K
[ Gly − ][ H K 2= [ Gly ± ] [ Gly
−
]
±
] =
K
2
[ Gly [H + ]
]
根据等电点的定义，在等电点时，氨基酸所带的正负电 荷相等，即： [Gly +]=[Gly -]
因此有：
[Gly ± ][ H + ] K 2 [Gly ± ] = K1 [H + ] K2 [H + ] = K1 [H + ]
三、氨基酸的性质
1、两性电离性质 、 R CH NH3 COOH
+
R + OH+ H+ (pK´1) ´ CH NH3+ COO + OH+ H+ (pK´2) ´
R CH NH2 COO
pH< pI
净电荷为正
pH = pI
净电荷=0 净电荷
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一pH值时，其所带正负电荷相等，成为两性离子， 当氨基酸溶液在某一 值时，其所带正负电荷相等，成为两性离子， 值时 在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值就称为该氨基酸的 在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的 值就称为该氨基酸的 等电点(isoelectric point)。 等电点 。
等电点—— 等电点
使某种氨基酸所带正、负电荷数相等时溶液的 值 使某种氨基酸所带正、负电荷数相等时溶液的pH值。

生物化学第三章蛋白质化学名词解释

生物化学第三章蛋白质化学名词解释

第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。

蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。

2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。

3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。

4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。

5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。

6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。

7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。

8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。

9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。

10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。

11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。

因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。

12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。

13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。

14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。

15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。

16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。

它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。

食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。

17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。

大学生食品营养与健康 第三章 蛋白质及其食物来源

大学生食品营养与健康 第三章 蛋白质及其食物来源

第三节 蛋白质的供给与食物来源
二、蛋白质的食物来源
一些坚果（除花生）含有较高的蛋白 质，包括核桃、莲子、杏仁、松子、 榛子、葵花籽等。 这 类 食 物 含 蛋 白 质 15%~30% ， 并 含 有丰富的脂肪。 豆类与坚果类的蛋白质是人们可以使 用的实惠的优质蛋白来源。
第三节 蛋白质的供给与食物来源
第三节 蛋白质的供给与食物来源
讨论：要不要补充蛋白粉？
特定人群需要： （1）慢性病三高人群：难以从饮食 中补充蛋白质的； （2）健身增肌人群：阻止肌肉分解， 促进肌肉合成的功效； （3）素食主义者/偏(素)食者：本身 蛋白质摄入量相对较低。
第三节 蛋白质的供给与食物来源
二、蛋白质的食物来源
第三节 蛋白质的供给与食物来源
2.氨基酸与蛋白质 氨基酸：蛋白质的组成单位。构成蛋白质的氨基酸有二十种。
第一节 蛋白质的组成与分类
2.氨基酸与蛋白质
（1）必需氨基酸 必需氨基酸：人体不能合成，或合成量不能满足机体的需要，必须从食 物中获得的氨基酸。 食物蛋白质的氨基酸组成与人体所需蛋白质的组成不一样，人体不能直 接利用，必须经人体消化后先分解为各种氨基酸，再由人体各组织器官根 据需要合成能够被利用的蛋白质。
二、蛋白质的食物来源：肉类、禽蛋类、奶类、豆类及坚果类
肉类：含蛋白质的氨基酸组成模式与人体 需要相似 肉类蛋白质含量：10%~12%
脂肪的含量： ✓ 瘦肉：2%~10% ✓ 肥肉：15%~30%，甚至高达50% 水的含量： 60~70%
第三节 蛋白质的供给与食物来源
二、蛋白质的食物来源
禽蛋类：优质蛋白质来源 蛋类中含蛋白质为11%~14% ✓ 卵清含蛋白12%，几乎无脂肪 ✓ 卵黄含蛋白质15%，脂肪28%，水分50% 鸡蛋清中有抑制因子、抗生物素蛋白等，可以通过加热破坏，鸡蛋应该 能加热熟化后食用；鸡蛋黄中含有较高的胆固醇，应该引起注意。
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3．氨基酸和蛋白质罗勃特 P.威尔逊3.1 简介蛋白质约占鱼类干重的65-75%。

鱼类不断利用氨基酸形成新的蛋白质或者替代已有的蛋白质。

如果日粮中蛋白质含量过多，只有一部分将被用于形成新的蛋白质，其余的将被转变成能量。

最初的氨基酸实验日粮是根据鸡全卵蛋白、大鳞大麻哈鱼卵蛋白和大鳞大麻哈鱼卵黄蛋白来表示的。

根据鸡全卵蛋白氨基酸组成配置的氨基酸实验日粮被用来测定大鳞大麻哈鱼氨基酸定性需求。

3.2 蛋白质需求3.2.1 总需求3.2.1.1 有鳍鱼像其它动物一样，鱼类没有真实的蛋白质需求量，但是需要必需氨基酸和非必要或非必需氨基酸之间很好的平衡。

测定的几种鱼类幼鱼的蛋白质需求量总结在表格3.1中。

由于没有充分考虑下面这些因素：(a)日粮能量含量(b)日粮蛋白质的氨基酸组成(c)日粮蛋白质的消化，所以一些需求量值估计过高。

同其它动物一样，鱼类最理想的日粮蛋白质水平受到能蛋比平衡，氨基酸组成，测试蛋白的消化，和非蛋白能量来源的影响。

实验日粮中能量过量会限制饲料的消耗，像其它动物一样，鱼类摄食是为满足能量需求。

在许多鱼类中许多饲料原料的可代谢能量还没有被测定，研究者运用生理燃料值来表示蛋白质需求和日粮能量水平的关系。

表3.1中的数据表明鱼类的蛋白质需求量比其它脊椎动物更高（两到四倍）。

用饲料摄入量（每千克体重每天摄入蛋白质克数）和活体重增加（每千克活体重所获得的蛋白质克数）表示时，鱼类的日粮蛋白质需求量并不与其它脊椎动物不同。

3.2.1.2 甲壳纲动物研究的许多甲壳纲动物的蛋白质需求量很高，范围为日粮干重的30%到60%（表3.3）。

这些测定的数据有些估计过高了。

甲壳纲动物营养研究很复杂。

一些生物体在消化之前同样弄碎食物粒子，这可能会增强消化使得饲料消耗测定很困难。

表3.1 测定的幼鱼的蛋白质需求量种类蛋白质来源需求量（%）出处尖吻鲈酪蛋白，动物胶45 Boonyaratpalin(1991)庸鲽鱼粉51 Heliand和Grisdale-Helland(1998) 大西洋鲑鱼粉55 Grisdale-Helland 和Helland(1997) 饰金罗非鱼酪蛋白，卵蛋白34 Winfree和Stickney(1998) 鳟酪蛋白，鱼粉，FPC n53 Arzei 等(1995) 斑点叉尾鮰全卵蛋白32-36 Garling 和Wilsoe(1976)大鳞大麻哈鱼酪蛋白，动物胶，氨基酸40 Delong 等(1958)银大麻哈鱼酪蛋白40 Zeitoun 等(1974)鲤酪蛋白3831 Ogino 和Saito(1970) Takeuchi 等(1979)石斑鱼金枪鱼肌肉粉40-50 Teng 等(1978)鳗鲡鱼粉40 De la Higuera 等(1989) 欧洲海鲈鱼粉50 Hidalgo 和Alliot(1988) 鯧鯵鱼粉，大豆粉45 Lazo 等(1998)金头鲷酪蛋白，FPC，氨基酸40 Sabaut和Luquet(1973)美鳊鱼粉，酪蛋白29 Lochmann 和Phillips(1994)鲫鱼粉，酪蛋白29 Lochmann 和Phillips(1994)草鱼酪蛋白41-43 Dabrowskl(1977)杂交斑纹鲈（金眼石鮨×条纹石鮨）鱼粉，酪蛋白35 Nematipour 等(1992日本鳗鲡酪蛋白，氨基酸44.5 Nose 和Arai(1972)大口黑鲈酪蛋白，FPC 40 Anderson 等(1981)遮目鱼酪蛋白40 Lin 等(1979) 莫桑比克罗非鱼白鱼粉40 Jauncey(1982) 尼罗罗非鱼酪蛋白30 Wang 等(1985) 鲽鳕鱼肌肉50 Cowey 等(1972) 红鳍东方鲀酪蛋白50 Kanazawa 等(1980) 虹鳟酪蛋白，动物胶40 Zeitoun 等(1973) 似石首鱼鱼粉，酪蛋白35-45 Daniels 和Robinson(1986) 真鲷酪蛋白55 Yone(1976) 小口黑鲈酪蛋白，FPC 45 Anderson 等(1981) 月鳢鱼粉52 Wee 和Tacon(1982) 红大麻哈鱼酪蛋白，动物胶，氨基酸45 Halver 等(1964)条纹石鮨鱼粉，SP b47 Millikin(1983) 金鲈酪蛋白，动物胶，氨基酸35 Brown 等(1996)黄尾魳裸玉筋鱼科鱼粉55 Takeda 等(1975) 鱲鱼粉32 Shyong 等(1998) 红腹罗非鱼酪蛋白35 Mazid 等(1978)a鱼类蛋白质浓度b 大豆蛋白盐表3.2 鱼类和其它脊椎动物蛋白质摄入量与生长相关参数参数鱼其它脊椎动物特定生长率 2.765 2.445日粮蛋白质.40.3 20.016.5 12.0最大生长蛋白质摄入量（mg摄取蛋白质/g动物体重/天）31.0 29.0蛋白质保存效率[100×（g保留蛋白质/g摄取蛋白质）]蛋白质生长效率1.945 1.965（g增重/g摄取蛋白质）饲料转换效率0.78 0.26a数据来自Bowen(1987)表3.3 甲壳类动物最适宜日粮蛋白质水平物种蛋白质来源适宜水平出处Homarus americanus 酪蛋白，动物胶，虾粉31 D,Abramo 等(1981) Homarus gammarus 鱼和甲壳类动物肉粉35 Lucien-Brun 等(1985)大豆粉，金枪鱼粉，虾粉＞35 Balazs 和 Ross(1976) MacrobrachiumresenbergilMetapenaeus monoceros 酪蛋白55 Kanazawa 等(1981) Palaemon serralus 鱼粉，虾粉40 Forster 和 Bwad(1973) Penaeus durarum 大豆粉28-30 Sick 和 Andrews(1973) Penaeus indicus 对虾肉粉43 Colvin(1976) Penaeus japonicus 虾粉40 Balazs 等(1973)酪蛋白，卵蛋白素54 Deshimaru 和Kuroki(1974)鱿鱼粉60 Deshimaru 和Shigeno(1972)酪蛋白，卵蛋白素52-57 Deshimaru 和Yone(1978) Penaeus merguiensis Mytilus edulis粉34-42 Sedgwick(1979) Penaeus monodon 酪蛋白，鱼粉46 Lee(1971)Penaeus setiferus 鱼粉28-32 Andrews 等(1972)3.2.2 影响需求量的因素3.2.2.1 规格和年龄一般地，鱼类的蛋白质需求量随着规格和年龄的增大而降低。

例如，最理想的日粮蛋白质水平鲑科稚鱼为日粮的45-50%，幼鱼为40%，一龄鱼需求量大约为35%日粮蛋白（Hilton和linger，1981；Hardy,1989）。

3.2.2.2 水温据报道，水温的变化会改变一些鱼类的蛋白质需求量，而对于其它一些鱼则没有影响。

一般来说，生长率和饲料摄入量随着水温升高而增加，因此，认为水温的改变对饲料摄入量比对蛋白质需求量的影响更大。

3.2.3 维持需求量一种动物的维持蛋白质需求量被定义为维持氮平衡所需的蛋白质摄入量。

动物的氮平衡就是氮摄入量等于氮排泄量，体重没有发生变化。

3.2.3.1 方法第一种或直接的方法包括测定与粪便、尿和鳃损失相结合的内源氮排泄量。

测定的鱼不投喂食物，饲喂非蛋白日粮或者饲喂低蛋白日粮。

然后在考虑实验日粮的消化率和生物价值的情况下根据内源性氮排泄量数据计算出维持的蛋白质需求量。

第二种或者间接的方法对鱼类来说是一种更简单和方便的方法。

在这种方法中，氮保存量可以通过鱼类在实验结束时的氮消耗量和氮保留量的差值进行测定。

这些数据同样可以与饲喂一种定额规格增长所获得的生长数据和和零增长所获得的氮或蛋白质摄入量相联系（Luquet和Kaushik，1981）。

3.2.3.2 维持需求量的测定只有有限的几个研究报道了鱼类蛋白质的维持需求量。

3.3 氨基酸定性需求1957年，Halver提出了第一个成功的鱼类氨基酸实验日粮。

根据全鸡卵蛋白形成的实验日粮饲喂大鳞大麻哈鱼在12周实验期后表现出最好的生长率和饲料效率。

因此，这种实验日粮被用于测定大鳞大麻哈鱼的定性氨基酸需求（Halver 等，1957）。

这些研究者通过比较饲喂10周基础日粮和缺乏某种特定氨基酸日粮的大鳞大麻哈鱼的相对生长率测定了18种普通蛋白质氨基酸的必要性。

结果表明以下的10种氨基酸对于大鳞大麻哈鱼来说是必需的：精氨酸、组氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸和缬氨酸。

所有研究的其它物种需要同样的这10种氨基酸。

3.4 氨基酸定量需求3.4.1 方法论3.4.1.1 氨基酸实验日粮许多研究者使用Halver和他的合作者所发展的方法来测定鱼类的氨基酸定量需求。

其他研究者使用半纯合和纯氨基酸供应的实用日粮来判定特定鱼类的氨基酸需求量。

3.4.1.2 生长研究根据常规生长反应曲线或散点图许多氨基酸需求量值已经被测定出来。

设置重复组的实验鱼投喂包含不同等级水平的测试氨基酸，直到实验鱼的体重出现可测量的差异。

体重增加的线性增长常随着氨基酸摄入量的增加而增大，直到出现特定氨基酸相应的最高点，此时体重不再增加或处于平稳状态。

运用各种方法测定或计算根据体重增加数据所得出的需求量值相应的拐点。

3.4.1.3 血清或组织氨基酸研究一些研究者已经发现鱼类血清或血液和肌肉自由氨基酸水平和日粮氨基酸摄入量有较大的关系。

3.4.1.4 氨基酸氧化研究这种方法是基于一种普遍的假说，认为当日粮中一种氨基酸有限或不足时，大部分氨基酸被用于蛋白质合成，小部分被氧化成CO，而当日粮中氨基酸供应2过量时，许多将被氧化，因此氨基酸含量对于蛋白质分析不是一个限制性因素。

产生一个氨基酸氧化明显增加的摄入水平可以作为特定氨基酸需求量的直接指示剂。

3.4.2 精氨酸需求量鱼类的精氨酸需求量值总结在表3.4中。

3.4.3 组氨酸需求量鱼类组氨酸的需求量值见表3.5。

在研究的鱼类中各种鱼的组氨酸需求量存在着较好的一致性，需求量范围为蛋白质的1.5-2.5%。

3.4.4 支链氨基酸需求量3.4.4.1 异亮氨酸需求量鱼类的异亮氨酸需求量值见表3.6。

除了日本鳗鲡和遮目鱼它们的需求值更高外，研究的其它鱼类的需求量大约为蛋白质的2.2-3%。

表3.4 精氨酸需求量鱼类需求量a根据出处大西洋鲑 4.1 生长研究Lall 等(1994)5.0-5.1 生长研究Berge 等(1997)4.6 理想蛋白质Rollin(1999)印度鲤 4.8 生长研究Ravi 和Devaraj(1991) 斑点叉尾鮰 4.3 生长研究Robinson 等(1981)大鳞大麻哈鱼 6.0 生长研究Klein 和Halver(1970) 大麻哈鱼 6.5 生长研究Akiyama 和Arai(1993)杂交胡鲇 3.6 理想蛋白质Unprasert(1994)银大麻哈鱼 5.8 生长研究Klein 和Halver(1970)3.2 生长研究Arai 和Ogata(1993)4.9-5.5 生长研究Luzzana 等(1998)鲤 4.3 生长研究Nose(1979)3.8 蛋白质添加物Ogino(1980)欧洲海鲈 4.6 A/E比率b Kaushik(1998)金头鲷 5.0 生长研究Luquet 和Sabaut(1974)5.4 A/E比率Kaushik(1998)杂交斑纹鲈 4.4 生长研究Griffin 等(1994a)日本鳗鲡 4.5 生长研究Arai(Nose,1979)比目鱼 3.4 A/E比率Forster 和Ogata(1998)遮目鱼 5.3 生长研究Borlongan(1991) 莫桑比克罗非鱼 4.0 生长研究Jackson 和Capper(1982) 尼罗罗非鱼 4.2 生长研究Santiago 和Lovell(1988) 虹鳟 3.3 生长研究Kaushik(1979)3.5 蛋白质添加物Ogino(1980)3.5 生长研究Rodehutseord 等(1995)3.5-4.2 生长研究Chiu 等(1998)3.8 生长研究Forster(1993)3.6-4.0 生长研究Walton 等(1986)4.0 生长研究Kin 等(1992b)4.1 生长研究Pack 等(1995)4.7 生长研究Cho 等(1992)5.4-5.9 生长研究Ketola(1983)似石首鱼 3.7 A/E比率Moon 和Gatlin(1991) 红海鲷 3.5 A /E比率Forster 和Ogata(1998) Rohu 2.9 生长研究Khan 和Jafri(1993)大菱鲆 4.8 A/E比率Kaushik(1998)欧鲇 3.4 生长研究Toth(1986)白鲟 4.8 蛋白质添加物Ng 和Hung(1995)金鲈 4.3 生长研究Twibell 和Brown(1997)a 用蛋白质百分比表示的需求量b （必需氨基酸含量/包括半胱氨酸和酪氨酸在内的总必需氨基酸含量表3.5 组氨酸需求量鱼类需求量根据出处大西洋鲑 1.8 理想蛋白质Rollin(1999)印度鲤 2.5 生长研究Ravi 和Devaraj(1991) 斑点叉尾鮰 1.5 生长研究Wilson 等(1980) 大鳞大麻哈鱼 1.8 生长研究Klein 和Halver(1970) 大麻哈鱼 1.6 生长研究Akiyama et al(1985a)1.6 生长研究Akiyama 和Arai(1993)杂交胡鲇 1.2 理想蛋白质Unprasert(1994) 银大麻哈鱼 1.8 生长研究Klein 和Halver(1970)0.9 生长研究Arai 和Ogata(1993)鲤 2.1 生长研究Nose(1979)1.4 蛋白质添加物Ogino(1980)欧洲海鲈 1.6 A/E比率b Kaushik(1998)金头鲷 1.7 A /E比率Kaushik(1998)日本鳗鲡 2.1 生长研究Arai(Nose,1979)比目鱼 1.3 A /E比率Forster 和Ogata(1998) 遮目鱼 2.0 生长研究Borlongan 和Coloso(1993) 尼罗罗非鱼 1.7 生长研究Santiago 和Lovell(1988) 虹鳟 1.6 蛋白质添加物Ogino(1980) 似石首鱼 1.7 A /E比率Moon 和Gatlin(1991) 红海鲷 1.4 A /E比率Forster 和Ogata(1998) 大菱鲆 1.5 A /E比率Kaushik(1998)a 用蛋白质百分比表示的需求量b 见表3.4，用b标注表3.6 异亮氨酸需求量鱼类需求量根据出处大西洋鲑 3.2 理想蛋白质Rollin(1999)印度鲤 2.4 生长研究Ravi 和Devaraj(1991) 斑点叉尾鮰 2.6 生长研究Wilson 等(1980)大鳞大麻哈鱼 2.2 生长研究Chance 等(1964) 大麻哈鱼 2.4 生长研究Akiyama 和Arai(1993) 杂交胡鲇 2.0 理想蛋白质Unprasert(1994) 银大麻哈鱼 1.2 生长研究Arai 和Ogata(1993) 鲤 2.5 生长研究Nose(1979)2.3 蛋白质添加物Ogino(1980)欧洲海鲈 2.6 A/E比率b Kaushik(1998)金头鲷 2.6 A /E比率Kaushik(1998)日本鳗鲡 4.0 生长研究Arai(Nose,1979)比目鱼 2.0 A /E比率Forster 和Ogata(1998)湖红点鲑 2.0-2.6c生长研究Hughes 等(1983)遮目鱼 4.0 生长研究Borlongan 和Coloso(1993) 尼罗罗非鱼 3.1 生长研究Santiago 和Lovell(1988) 虹鳟 2.4 蛋白质添加物Ogino(1980) 似石首鱼 2.9 A /E比率Moon 和Gatlin(1991)红海鲷 2.2 A /E比率Forster 和Ogata(1998)大菱鲆 2.6 A /E比率Kaushik(1998)高首鲟 3.0 A /E比率Ng 和Hung(1995)a 用蛋白质百分比表示的需求量b 见表3.4，用b标注c这些值是根据计算的实验日粮的氮含量再计算3.4.4.2亮氨酸需求量亮氨酸需求量值见表3.7。