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第3章蛋白质化学答案第3章蛋白质化学答案第三章、蛋白质化学（一）氨基酸化学部分1、名称表述解：必需氨基酸：机体不能自行合成而必须从外界食物摄取的氨基酸。
ilemetvalleutrpphethrlys，对婴儿还有：arg、his。
非必需氨基酸：能够在人体内利用糖代谢中间产物转氨促进作用制备的氨基酸。
消旋作用：旋光性物质在化学反应中，其不对称原子经过对称状态的中间阶段，失去旋光性的作用。
消旋物：旋光性物质在化学反应中，产生d-型和l-型的等摩尔混合物，丧失旋光性的促进作用。
2、结构式丙氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、甘氨酸、丝氨酸、谷氨酸、天冬氨酸。
3、为什么共同组成蛋白质的基本单位就是氨基酸。
根据氨基酸侧链r基的极性可以分成哪几类？解：蛋白质水解产物是氨基酸。
分类：（1）非极性r基氨基酸（8种）：脂肪烃侧链的氨基酸（丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸）；芳香族氨基酸：（苯丙氨酸、色氨酸）；甲硫氨酸（蛋氨酸）。
（2）、不拎电荷的极性r基氨基酸：7种；甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸（3）、拎正电荷的r基氨基酸：碱性氨基酸，3种；赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
（4）、拎负电荷的r基氨基酸：酸性氨基酸，2种；谷氨酸、天冬氨酸。
4、比较几种蛋白质水方法的特点。
求解：（1）、酸水解：产物不消旋，为l-氨基酸；色氨酸被全然毁坏；部分水解羟基氨基酸（丝氨酸或苏氨酸）被毁坏；asn、gln被毁坏。
（2）碱解：消旋，产物为d-和l-氨基酸的混合物；多数氨基酸破坏；色氨酸不被破坏（3）酶求解：不消旋，产物为l-氨基酸；不毁坏氨基酸；须要几种酶共同促进作用5、以芳香族氨基酸为基准表明其光吸收特点。
解：在可见光没有光吸收；在紫外部分有特征光吸收，酪氨酸275nm，苯丙氨酸257nm，色氨酸280nm。
6、何为氨基酸等电点？氨基酸在等电点时存有什么特性。
解：等电点：氨基酸处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态时溶液的ph 值。
第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。
5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。
6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。
7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。
9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。
11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。
因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。
13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。
14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。
15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。
16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。
第三章蛋白质化学1蛋白质：就是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量得氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质就是生命得物质基础,就是一切细胞与组织得重要组成成分。
2标准氨基酸:就是可以用于合成蛋白质得２0种氨基酸.3、茚三酮反应：就是指氨基酸、肽与蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合Ｈ＋而表现碱性得电解质。
5、兼性离子:即带正电与、又带负电荷得离子。
6、氨基酸得等电点:氨基酸在溶液中得解离程度受ＰH值影响,在某一PＨ值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子得程度相等，溶液中得氨基酸以兼性离子形式存在,且净电荷为零，此时溶液得ＰH值成为氨基酸得等电点。
7、单纯蛋白质:完全由氨基酸构成得蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分得蛋白质。
9、蛋白质得辅基:缀合蛋白质所含有得非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质与肽分子中，就是由一个氨基酸得α—羧基与另一个氨基酸得α—氨基缩合时形成得化学键。
11、肽平面:在肽单元中，羧基得π键电子对与氮原子得孤电子对存在部分共享，C－N键具有一定程度得双键性质,不能自由旋转。
因此,肽单元得六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：就是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成得分子。
13、氨基酸得残基：肽与蛋白质分子中得氨基酸就是不完整得，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸得残基。
14、多肽:由１0个以上氨基酸通过肽键连接而成得肽.15、多肽链：多肽得化学结构呈链状,所以又称多肽链。
16、生物活性肽:就是指具有特殊生理功能得肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链得一个片段,当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质得消化产物中也有生物活性肽,她们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸与甘氨酸通过肽键连接构成得酸性三肽,就是一种生物活性肽，就是机体内重要得抗氧化剂。
生物化学重点第三章蛋白质化学1.氮是蛋白质的特征元素2.蛋白质的结构单位――氨基酸结构式3.芳香族r基氨基酸、带正电荷r基氨基酸、带负电荷r基氨基酸（定义、所涵盖的氨基酸的种类、习惯名称和符号）4.两性解离与紫外线吸收特征（定义）等电点定义5.谷胱甘肽（巯基抗氧化剂定义）6.蛋白质的一、二、三级结构（定义化学键常用的结构及特点保持平衡的因素）7.结构域（定义）8.变构效应（定义）9.呈色反应涵盖哪些，存有什么促进作用10.蛋白质就是胶体溶液其主要的平衡因素11.变性复性（定义机理）12.沉降与沉降系数（定义机理）13.蛋白质复性的定义14.蛋白质结晶的机理、方法、条件、特点（四种方法分别阐释）15.电泳（定义）16.层析技术定义17.输血（定义促进作用）18.肽键的定义19.能辨别寡肽和多肽链20.肽链的书写顺序第四章核酸化学1.2.3.4.5.6.7.dna与rna核苷酸的区别核酸的种类、功能、原产核苷酸是核酸的结构单位和水解产物核苷酸的组成核苷酸的相连接方式功能、衍生物核苷酸与核苷酸的相连接方式基因与基因组的概念：基因：是决定蛋白质多肽链或rna所必需的全部核酸序列（通常是dna序列）它是遗传的基本功能单位。
一个完整的基因不仅包含编码蛋白质多肽链（或rna）的核酸序列，还应包括与转录表达调控有关的核酸序列；基因组：指一个细胞或生物体内全部的dna序列，它储存了一个物种所有的遗传信息8.核酸的一、二级结构的定义、保持的化学键、特点9.dna与rna的区别10.三种rna在蛋白质合成中的作用11.真核生物的mrna与原核生物的区别12.trna的一、二、三级结构的特点13.核酶的定义14.紫外吸收特征15.变性、复性与杂交的概念16.增、减色效应、解链温度的概念第五章酶1.酶的概念2.酶的活性中心（定义）及活性中心内的所需基团的分类3.同工酶的概念、机理4.血清同工酶检测的意义5.高效性、特异性的机制6.酶促反应动力学的影响因素、绘制曲线7.米式方程、米式常数的含义、意义（能够排序底物浓度和相对速度）8.酶促发展反应的拉沙泰格赖厄县温度就是多少、拉沙泰格赖厄县ph的概念9.抑制剂的概念10.不可逆抑制剂与不可逆抑制剂作用（定义）11.巯基酶抑制剂、丝氨酸酶抑制剂对象、机制、中止方法12.有机磷中毒的机理13.可逆抑制剂与可逆抑制剂作用方式及特点14.硫胺类药物作用机理15.表现酶活性的方式有哪些16.酶的调节方式及对象17.变构调节、化学修饰调节的概念18.酶原转化成的定义、机理19.酶原的概念20.常以酶原形式分泌的酶：消化酶类、凝血酶类、纤溶酶类第六章维生素和微量元素1、维生素：是维持生命正常代谢所必需的一类小分子有机化合物，是人体重要的营养物质之一。
生物化学蛋白质章节考点总结第三章蛋白质第一节蛋白质概论蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子，几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果，因此，蛋白质是现代生物技术，尤其是基因工程，蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。
一、蛋白质的化学组成与分类1、元素组成碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼凯氏定氮:平均含氮16%，粗蛋白质含量=蛋白氮?6.252、氨基酸组成从化学结构上看，蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。
3、分类(1)、按组成:简单蛋白:完全由氨基酸组成结合蛋白:除蛋白外还有非蛋白成分(辅基)详细分类，P 75 表 3-1，表 3-2。
(注意辅基的组成)。
(2)、按分子外形的对称程度:球状蛋白质:分子对称，外形接近球状，溶解度好，能结晶，大多数蛋白质属此类。
纤维状蛋白质:对称性差，分子类似细棒或纤维状。
(3)、功能分:酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。
4、蛋白质在生物体内的分布含量(干重) 微生物 50-80%人体 45%一般细胞 50%种类大肠杆菌 3000种人体 10万种1012 生物界 10-10,二、蛋白质分子大小与分子量蛋白质是由20种基本aa组成的多聚物，aa数目由几个到成百上千个，分子量从几千到几千万。
一般情况下，少于50个aa的低分子量aa多聚物称为肽，寡肽或生物活性肽，有时也罕称多肽。
多于50个aa的称为蛋白质。
但有时也把含有一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。
此时，多肽一词着重于结构意义，而蛋白质原则强调了其功能意义。
P 76 表3-3 (注意:单体蛋白、寡聚蛋白;残基数、肽链数。
)蛋白质分子量= aa数目*110对于任一给定的蛋白质，它的所有分子在氨基酸组成、顺序、肽链长度、分子量等方面都是相同的，均一性。
三、蛋白质分子的构象与结构层次蛋白质分子是由氨基酸首尾连接而成的共价多肽链，每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构，这种空间结构称为蛋白质的(天然)构象。
第三章蛋白质化学（2）一、名词解释：1．同源蛋白质（Homologous Protein）：在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。
同源蛋白质的特点：①同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性（序列同源性），②有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是相同的，称不变残基，高度保守，是必需的。
③除不变残基以外，其它位置的氨基酸对不同的种属有很大变化，称可变残基，可变残基中，个别氨基酸的变化不影响蛋白质的功能。
④多肽链长度相同或相近。
通过比较同源蛋白质的氨基酸序列的差异可以研究不同物种间的亲源关系和进化。
亲源关系越远，同源蛋白的氨基酸顺序差异就越大。
2．波尔效应（Bohr Effect）：增加CO2的浓度、降低pH 能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋白对O2的亲和力，促进O2的释放，反之，高浓度的O2也能促使血红蛋白释放H+和CO2。
3．蛋白质超二级结构（Protein Super-secondary Structure）：由若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能够辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。
常见形式有αα结构，βxβ结构，β曲折，回形拓扑结构，β-折叠桶，α-螺旋-β转角-α-螺旋等。
4．蛋白质结构域（Protein Domain）：大的球蛋白分子中，多肽链形成几个紧密的球状构象，彼此以松散的肽链相连，此球状构象是结构域，结构域是多肽链的独立折叠单位，一般由100-200 个氨基酸残基构成。
二、填空题1.构象改变，电荷不同2.氧分压，二氧化碳分压，氢离子浓度， 2,3-二磷酸甘油酸 3．信号肽，胰岛素原，C（或 C 连接）4．铁，二价 5．两，两，两6．储氧，运输氧，能够与氧可逆结合。
7．降低8．疏水相互作用 9．氨基酸化学反应Tyr、Phe 黄色反应：与HNO3作用产生黄色物质Tyr Millon反应：与HgNO3 、 Hg (NO3 )2、 HNO3及HNO2反应呈红色Folin反应：酚基科还原磷钼酸、磷钨酸成蓝色物质Trp 乙醛酸反应：与乙醛酸或二甲基氨甲醛反应（Ehrlich），生成紫红色化合物还原磷钼酸、磷钨酸成钼蓝、钨蓝Arg 坂口反应（Sakaguchi）：在碱性溶液中胍基与含有-萘酚及次氯酸钠的物质反应生成红色物质His Pauly反应：与重氮盐化合物结合生成棕红色物质三、是非题1 对2 对3 错4 错四、简答与计算1.侧链为脂肪烃基的氨基酸：甘氨酸（Gly，G），丙氨酸（Ala，A），缬氨酸（Val，V），亮氨酸（Leu，L），异亮氨酸（Ile，I）侧链中含有羟基的氨基酸：丝氨酸（Ser，S），苏氨酸（Thr，T）侧链中含有硫的氨基酸：半胱氨酸（Cys，C），甲硫氨酸（Met，M）侧链中含有酸性基团：天冬氨酸（Asp，D），谷氨酸（Glu，E）侧链中含有酰胺基团：天冬酰胺（Asn，N）谷氨酰胺（Gln，Q）侧链中含碱性基团：赖氨酸（Lys，K），精氨酸（Arg，R）侧链为芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe，F），酪氨酸（Tyr，Y），色氨酸（Trp，W）侧链为杂环族的氨基酸：组氨酸（His），脯氨酸（Pro，P）2.必需氨基酸：缬氨酸（Val，V），亮氨酸（Leu，L），异亮氨酸（Ile，I），苏氨酸（Thr，T），甲硫氨酸（Met，M），赖氨酸（Lys，K），苯丙氨酸（Phe，F），色氨酸（Trp，W）半必需氨基酸：组氨酸（His），精氨酸（Arg，R）3.DNFB 法：Sanger 发明，蛋白质的末端氨基与DNFB 在弱碱性溶液中作用生成DNP 蛋白质。
