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第二章： 酶和其他生物催化剂_PPT幻灯片

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酶与生物催化剂优秀课件

酶与生物催化剂优秀课件

糜
蛋
白
酶
肽键
的
催
化
电子接力
机
制
亲核攻击
糜 蛋 白 酶 的 催 化 机 制
糜 蛋 白 酶 的 催 化 机 制
糜 蛋 白 酶 的 催 化 机 制
糜 蛋 白 酶 的 催 化 机 制
第二节 金属在酶催化中的作用
1. 金属酶与金属激活酶 ➢ 由金属离子作为辅基或辅酶与酶蛋白组
成的酶称为金属酶（Metalloenzyme）。 如碳酸酐酶（含锌）和淀粉酶（含钙） 等。
其它基团。
辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除 去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方 法除去。
酶的活性中心(active center)
或称活性部位(active site)，指必需基团在空间 结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域， 能与底物特异结合并将底物转化为产物。
➢ 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧 密。
➢ 金属离子的作用 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。
➢ 小分子有机化合物的作用 在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或
单纯酶 (simple enzyme) 结合酶 (conjugated enzyme)
全酶 (holoenzyme)
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
辅助因子 (cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
*各部分在催化反应中的作用

第二章 酶1

第二章 酶1

三、酶活性的调节
影响酶促反应速度的因素包括： 底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
参与酶活性调控方式包括：
基因表达调控、激素、反馈抑制、蛋白酶激活、可逆共价修 饰、别构调节等。
（一）共价修饰
1.不可逆共价修饰：蛋白酶解激活
酶原与酶原的激活
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体， 必须在一定条件下，这些酶的前体水解一个或几个特定的 肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性 酶的前体称为酶原（zymogen）。 酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实 际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
协同效应： 寡聚酶（几个亚基）中，每个亚基的一个结合部位， 一旦一个效应物结合以后，会引起（诱导）酶分子构 象变化，使得酶分子上的电子分布被改变， 结果是使 后面的配体对酶的亲和力发生相应的改变。 如果一个效应物结合以后，后面的配体更容易结合，则 为正协同效应。 如果一个效应物结合以后，面后的配体更难结合，则为 负协同效应。 但同促协同效应一般为正协同效应。
（一）不可逆抑制作用： 抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引 起酶活性的抑制，且不能采用透析等简 单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不 可逆抑制作用。 酶的 不可 逆抑制 作用包 括专一 性抑制 （如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制）和 非专一性抑制（如路易士气对巯基酶的 抑制）两种。
（二）可逆抑制作用： 抑制剂以非共价键与酶分子可逆性 结合造成酶活性的抑制，且可采用 透析等简单方法去除抑制剂而使酶 活性完全恢复的抑制作用就是可逆 抑制作用。 可逆抑制作用包括竞争性、反竞争 性、和非竞争性抑制几种类型。
断裂或形成 酶活性中心外的必需基团：维持酶活性中心的空间构象
（三）酶促反应的特点与机制

酶ppt课件-ppt课件

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2.酶催化作用的机理：降低化学反应的活化能。
2.酶的催化机理
酶促反应：受酶催化的化学反应。 底 物： 受酶催化而发生化学反应的分子。
1948年，德国有机化学家Fisher提出锁钥学说
下图是人体内某个化学反应的示意图。
图中的哪个英文字母代表酶？ A
酶——生物催化剂
酶有什么独特的特点呢？ 酶的专一性
酶
与体外的燃烧相比，想一想在常温、 常压下，体内的燃烧为什么能够顺利 而快速地进行呢？
酶
一、酶的发现
18世纪之前，人们一直认为鸟类的胃只能磨碎 食物，不能分解食物中的有机物。
1773年,意大利科学家斯帕兰札尼做了一个巧妙 的实验：将肉块放入金属笼内,然后让鹰把小笼子吞 下去.过一段时间后,他把小笼子取出来,发现笼内的 肉块消失了。
从这个实验中能得出什么结论？
胃具有化学性消化的作用
一、酶的发现
1. 1773年意大利斯帕兰札尼实验，其巧妙之处在哪里？这个实 验说明了什么？ 巧妙之处：把肉放在小笼内，避免发生物理
消化；本实验说明胃中发生化学性消化。
2、1857年，法国微生物学家巴斯德通过显微镜观察，提 出酿酒中的发酵是由于酵母细胞的存在，没有活细胞的参 与，糖类是不可能变成酒精的。德国化学家李比希却坚持 认为引起发酵的是酵母细胞中的某些物质，与酵母菌的活 动无关。两种观点争论不下。
酶的化学本质是蛋白质。
4、20世纪80年代以来,美国科学家切赫和奥特曼发现 少数RNA也具有催化作用.
极少数酶的化的一类具有生物催化作用
的有机物。
产生及作用部位: 活细胞产生
作用于细胞内，细胞外，或者体外
生理作用: 生物催化作用 化学本质: 有机物 大部分酶是蛋白质，也有少数是RNA。

酶(生物化学)PPT课件

酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。

生物催化剂酶ppt课件

生物催化剂酶ppt课件

严格执行突发事件上报制度、校外活 动报批 制度等 相关规 章制度 。做到 及时发 现、制 止、汇 报并处 理各类 违纪行 为或突 发事件 。
▪ 1920年，德国科学家维尔斯塔特提出，酶既不是 蛋白质，也不是糖类，它是活性基团附着在无活 性的蛋白质上的一种物质。
▪ 1926年，美国生化学家萨姆纳在研究刀豆时提取 了脲酶结晶，并进一步肯定脲酶是一种蛋白质。
思考！
咀嚼馒头、米饭时有甜味， 为什么塞进牙缝里的肉丝 两天后还没被消化?
酶具有专一性
严格执行突发事件上报制度、校外活 动报批 制度等 相关规 章制度 。做到 及时发 现、制 止、汇 报并处 理各类 违纪行 为或突 发事件 。
酶的作用机理及其具有专一性的原因
酶对于它所作用的底物有着严格的选择,它只能催化 一定结构或者一些结构近似的化合物,使这些化合物发 生生物化学反应。有的科学家提出,酶和底物结合时,底 物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合,就像一把钥 匙配一把锁一样。酶的这种互补形状,使酶只能与对应 的化合物契合,从而排斥了那些形状、大小不适合的化 合物,这就是锁和钥匙学说。
胃蛋白酶活性将
（B ）
A、不断上升 B、没有变化 C、先升后降 D、先降后升
2、将乳清蛋白、淀粉、胃蛋白酶、唾液淀粉酶和适量水混合装入
一容器内，调整PH值至2.0，保存与37 ℃的水浴锅中，过一段时间
后，容器内剩余的物质是
（A ）
A、淀粉、胃蛋白酶、多肽、水
B、唾液淀粉酶、 麦芽糖、胃蛋白酶、多肽、水
使淀粉逐步水解成麦芽糖和葡萄糖。麦芽糖和葡萄糖遇 碘后，不形成紫蓝色化合物。
材料用具：2%的唾液、试管、量筒、小烧杯、大烧杯、
滴管、试管夹、酒精灯、石棉网、温度计、火柴、3%的 淀粉溶液、碘液

酶与催化反应PPT课件

酶与催化反应PPT课件
17
三、按酶所催化反应的类型将酶分为六大类
氧化还原酶类：催化氧化还原反应的酶 转移酶类：催化分子间基团转移或交换的酶 水解酶类：催化底物发生水解反应的酶 裂合酶类：催化从底物移去一个基团并形成双 键的反应或其逆反应的酶 异构酶类：催化同分异构体相互转化的酶类 合成酶类：催化两种底物形成一种产物同时偶 联有高能键的水解释能的酶
由多个相同或不同的亚基组成的酶。
16
多酶复合物（multienzyme complex）， 或称多酶体系（multienzyme system） 由催化不同化学反应的多种酶聚合组成 如：丙酮酸脱氢酶复合物
多功能酶（multifunctional enzyme） 或称串联酶（tandem enzyme） 多种催化功能融合于一条多肽链的酶 如：哺乳动物脂肪酸合成酶
8
• 一级反应（first-order reaction）:单底物反应
V仅依赖于一个底物浓度[S]； V = k [S]
• 二级反应（second-order reaction） ：双底 物反应
V依赖于两个底物浓度和反应速率常数 V = k [S1][S2]
9
二、酶的化学本质是蛋白质
（一）单纯酶仅含有氨基酸组分
速率相等时，反应便不再有新的产物生成,这时 的化学反应称为反应平衡。
平衡常数（equilibrium constant, Keq） 平衡常数是指化学反应达到平衡时，反
应产物浓度成积与剩余底物浓度成积之比。
4
一定的温度下，Keq与反应的初始浓度无关，
它反映化学反应的本性。 Keq越大则反应越倾向于产物的生成；
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。

酶是生物催化剂ppt课件


5.底物浓度
酶量一定的条件下，在一定范
反
应
围内随着底物浓度的增加，反 速 率
应速率也增加，但达到一定浓
底物浓度[s]
度后不再增加，原因是受到酶数量和酶活性的
限制。
6.酶浓度
反
应
在底物充足、其他条件适宜且 速
率
固定的条件下，酶促反应速率
与酶浓度成正比。
酶浓度[E]
7.影响酶活性的曲线(多因素)
支 应 物 乘 剩 余 量 ( 相对 量 )
④在各自所控制的温度下保温一段时间
⑤滴加 碘 液 ，观察颜色变化
步骤顺 序
3%淀粉 液
2%淀粉 酶液
温度预 处理
混合后 摇匀
控制温 度
试管1 试管1’ 2ml
1ml 0℃保温5min
混合 0℃保温5min
试管2 试管2 ’ 试管3 试 管 3 ’
2ml
2ml
1ml
1ml
60℃保温5min 100℃保温5min
3、在上述实验中，自变量是什么?无关变量是 什么?
自变量是不同的温度；无关变量是可溶性淀粉溶 液、新鲜淀粉酶溶液、碘液的量
酶活性受许多因素的影响
(1)本实验不宜选用过氧化氢酶催化H₂O₂分解，因为 过氧化氢酶催化的底物过氧化氢在加热的条件下分解 也会加快。
(2)本实验不宜选用斐林试剂鉴定，温度是干扰
淀粉(非还原糖)淀粉酶 麦芽糖(还原糖) ① 淀粉(非还原糖)蔗糖酶淀粉
②再用本尼迪特试剂鉴定，从而探究酶的专一性。
1、探究淀粉酶对淀粉和蔗糖的作用
第一步：1ml 水 水 水 淀粉酶淀粉酶 第二步：3ml 淀粉 蔗糖 淀粉酶淀粉蔗糖
第三步：各试管充分摇匀后，37℃保温15分钟

生物化学---酶催化作用的特点PPT课件

NAD+ (烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶I) 和NADP+(烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又称为辅 酶II )是维生素烟酰胺的衍生物，它们是多种重要 脱氢酶的辅酶。
NH2
CONH2 O- O- N
N+ O
CH2OPOPOCH2
N O
OO
N N
OH OH
OH OH(OPO3H2)
⑤ 维生素B6和磷酸吡哆醛 维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。
(2)传递氢（递氢体）：如 硫辛酸；
FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、
(3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸； (4)传递一碳基团：如 四氢叶酸；
(5)传递磷酸基：如 ATP，GTP；
(6)其它作用： 转氨基，如 VB6 ；传递CO2，如 生物素。
维生素和辅酶
维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子 有机物质。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3 CH2CH2 OH
焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或α–酮
戊二酸的氧化脱羧反应，所以又称为羧化辅酶。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3
OO
CH2CH2 O P O P OH
OH OH
② 维生素B2和黄素辅酶 维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪
(1)活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间 局限（部位）。
结合部位(Binding site)：酶分子中与底 物结合的部位或区域
一般称为结合部位。
催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。

酶与生物催化剂培训课件

4
酶是蛋白质的证明 文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系网站或本人删除。
➢ 萨姆纳（J. Sumner），美国生物化学家，1926年首 次从刀豆中得到尿素酶结晶，并证明尿素酶的化学本质 是蛋白质，进而提出酶可能都是蛋白质。 ➢ 诺思罗普（J. H. Northrop），美国生物化学家，在 1930~1938年间先后将胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶 等结晶出来，并发现它们是蛋白质，从而结束了有关酶 的化学本质的争论。 ➢ 斯坦利（ W. M. Stanley），美国生物化学家，主要研 究病毒及病毒蛋白酶。
• 多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的酶 彼此聚合形成的多酶复合物。
• 多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme)：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合 ，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为 多功能酶。
由于他们对酶学研究的突出贡献而共同 获得1946年的诺贝尔化学奖。
5
核酶(ribozyme)的发现 文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系网站或本人删除。
T.Cech等首先发现四膜 虫rRNA前体具有自我 剪接作用 (1982)
S. Altman发现RNaseP中 的RNA可催化tRNA的加 工 (1983)
11
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系网站或本人删除。
辅酶A(CoA-SH)是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶 ，它是含泛酸的复合核苷酸。它的重要生理功能是传递 酰基，是形成代谢中间产物的重要辅酶。
C H 3O H O
O
CH2 C CH C N H CH2 CH2 C N H CH2CH2SH

酶和催化反应-ppt课件

二级反应（second-order reaction)：双底物反应 ： v 依赖于两个底物浓度和反应速率常数
v = k [S1][S2], 0 级反应：
v 不依赖于底物浓度，只与反应速率常数相关
v = k，[S] 极大时， v不受[S] 影响。
酶和催化反应-
第11页目 录
二、酶化学本质是蛋白质
单纯酶 (simple enzyme): 仅由蛋白质组成酶。 结合酶 (conju
三、酶可按其所催化反应类型进行分类
（一）氧化还原酶类：催化氧化还原反应酶 oxidoreductases： 催化传递电子、氢和需氧反应酶。 比如：脱氢酶类、加氧酶类、过氧化物
酶和过氧化氢酶等。
酶和催化反应-
第20页目 录
（二）转移酶类：催化分子间基团转移酶
转移酶类（transferases）： 糖基转移酶； 氨基转移酶； 磷酸转移酶：激酶
含有催化活性DNA 酶组成结构研究促进蛋白质研究 酶功效研究促进物质代谢过程研究
酶和催化反应-
第2页 目 录
第一节
酶和酶促反应
Enzymes and Enzymatic Reactions
酶和催化反应-
第3页 目 录
一、酶促化学反应含有热力学和动力学特征
酶促反应：酶催化化学反应
E
S
P
E：酶 Enzyme
将磷酸基从ATP转到另外底物酶。
酶和催化反应-
第21页目 录
（三）水解酶类：催化加水分解化学键 水解酶类（hydrolases）
按其所水解底物不一样 依据它们作用部位
蛋白酶、酯酶、 磷酸酶、糖苷酶、
核酸酶
外切酶、内切酶
酶和催化反应-
第22页目 录
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酶
1926
J.B.S Haldane 第一个提出酶与底 物非共价结合催化 化学反应的概念
Enzymes
路易斯·巴斯德（Louis Pasteur）首先证明，只有 活的酵母细胞才能进行发 酵，即蔗糖发酵生成乙醇 和二氧化碳。
生机论
詹姆斯·萨姆奈 (James B. Sumner) 第一个成功地制备 了尿素酶（urease） 结晶。
K+
（三）有些酶仅含一条多肽链，而另一 些酶由多个亚基组成
单体酶（monomeric enzyme） 由一条多肽链组成，只具有三级结构的酶。
如核糖核酸酶、一些肠道蛋白水解酶、溶菌酶。
寡聚酶（oligomeric enzyme） 由多条相同或不同的亚基组成的酶。
LDH
多酶复合物（multienzyme complex), 或称多酶 体系（multienzyme system）由催化不同化学 反应的多种酶组成的寡聚酶。如：丙酮酸脱 氢酶复合物
烟酰胺（维生 素PP）
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 NADP+ H+，电子 磷酸（辅酶II）
黄素腺嘌呤二核苷酸 FAD
氢原子
焦磷酸硫胺素
TPP
醛基
磷酸吡哆醛
氨基
辅酶A
CoA
酰基
生物素
二氧化碳
四氢叶酸 辅酶B12
FH4
一碳单位
氢原子，烷基
烟酰胺（维生 素PP）
维生素B2 维生素B1 维生素B6
泛酸
生物素
叶酸
维生素B12
Thiamine (Vitamin B1)
1929 年，由于艾克曼最先发 现了维生素，荣获了当年度的 诺贝尔生理学或医学奖
Active form : 焦磷酸硫胺素(TPP), 含活泼氢原子，是丙酮酸氧化脱
羧酶系的辅助因子
维生素B1缺乏会引起脚气病，以 多发性神经炎、肌肉萎缩、组织 水肿为特点
金属离子的作用 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。
全酶
(holoenzyme)
小分子有机化合物
辅助因子
(cofactor) 金属离子
决定反应的性 质和反应类型
辅助因子分类
（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
GAPDH
肌红蛋白
小分子有机化合物辅酶（辅基）的种类与作用
辅酶或辅基
缩写
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 NAD+ （辅酶I）
转移的基团 H+，电子
所含的维生素
什么是酶？
•酶( Enzyme)是活细胞产生的一类具有催化活性的生 物分子，所以又称生物催化剂 （biocatalysts)。 •目前将生物催化剂分为两类：酶、核酶（脱氧核酶）
•绝大多数的酶都是蛋白质
CO2+ H2O
斯帕兰扎尼
酶的研究简史
• 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 • 1833年， Anselme Payen提纯了麦芽淀粉糖化酶（淀粉酶）。 • 1878年，Wilhelm Kühne首次提出Enzyme一词。 • 1894年， Emil Fischer证明了酶的专一性，酶与底物之间作用的锁
多功能酶（multifunctional enzyme)或称串联 酶（tandem enzyme）,多种催化功能融合于一 条多肽链的酶 ,如：哺乳动物脂肪酸合成酶
大肠杆菌： 7种酶蛋白聚合在一起构成多酶体系 高等动物：7种酶活性都在同一条约250KD的多肽 链上，由一个基因编码
同工酶 (isoenzyme)是指催化相同的化 学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃 至免疫学性质不同的一组酶。
酶的化学本 质是蛋白质
（三）酶与临床治疗有着密切关系
1．酶作为药物用于补充机体某种酶的不足 消化腺分泌功能不良所致的消化不良可服用胃
蛋白酶、胰蛋白酶、胰脂肪酶、胰淀粉酶等予以纠 正。
2．利用酶的催化作用对某些疾病进行针对性的治疗 链激酶、尿激酶及纤溶酶等溶解血栓，
用于治疗心、脑血管栓塞等。
3．许多化学药物通过抑制或激活体内某种酶的活性 对疾病进行治疗
金属离子
过氧化氢酶
Fe2+
丙酮酸激酶
K+，Mg2+
过氧化物酶
Fe2+
丙酮酸羧化酶 Mn2+，Zn2+
谷胱苷肽过氧化物酶 Se
蛋白激酶
Mg2+,Mn2+
精氨酸酶
Mn2+
固氮酶
Mo2+
磷脂酶C
Ca2+
核糖核苷酸还原酶 Mn2+
细胞色素氧化酶 Cu2+
羧基肽酶
Zn2+
脲酶
Ni2+
碳酸酐酶
Zn2+
柠檬酸合酶
金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。 金属离子通常是活性中心，如Ca 2+, Fe 2+ 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，是酶活性的激活剂， 但与酶的结合不甚紧密。
金属酶和金属激活酶
金属酶
金属离子 金属激活酶
钥关系。 • 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。 • 1913年，Leonor Michaelis和Maud Menten推导出酶反应的动力学
方程式。 • 1926~1930年，James Sumner和John H. Northrop分别将脲酶和
胃蛋白酶、胰蛋白酶制成结晶，确定了酶的蛋白质本质。 • 1941年，George Beadle和Edward Tatum的“一个基因一个酶”假
许多抗代谢药是按照对酶的竞争性抑制原理 设计的。
4．许多抗菌药物通过抑制细菌的某些酶发挥抑菌作用 青霉素通过阻断细菌细胞壁合成过程中糖肽
转肽酶的活性而破坏细菌细胞壁的合成，产生杀 菌作用。
第一节：酶的简介 introduction to enzymes
一、酶的化学本质是蛋白质
（一）结构组成仅含氨基酸组分的酶称为单纯酶
有些酶其分子结构仅由氨基酸组成，没有 辅助因子。这类酶称为单纯酶（simple enzyme）。
如一些蛋白酶、淀粉酶、酯酶和核糖核酸 酶等。
Xylanase 11A 木聚糖酶
（二）结构组成中既含氨基酸组分又含非氨基酸组 分的酶称为结合酶
决定反应的特异性及其催化机制
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
说首次将蛋白质与基因联系在一起，推动了生物化学与遗传学的结合。 • 1982 年 ， Cech 首 次 发 现 RNA 也 具 有 酶 的 催 化 活 性 ， 提 出 核 酶
(ribozyme)的概念。
古代自生论
酶学研究简史
1860’s
1899 爱德华.布希纳(Eduard Buchner)无意之间发现了 酵母提取液的发酵现象