蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。
一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。
蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α 螺旋-环-α 螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α 结构域、β结构域、α/β结构域、α+β结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。
蛋白质的结构与功能
1、蛋白质含量的计算
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16%
每克样品含氮克数*6.25*100=100g样品中蛋白质含量（g%）
2、L-α氨基酸是蛋白质的基本结构单位
L-α氨基酸通式：
体内也存在不参与蛋白质合成但具有重要生理作用的L-α氨基酸
如合成尿素的鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸代琥珀酸
3、氨基酸可根据其侧链结构和理化性质进行分类
非极性脂肪族氨基酸（7种）、极性中性氨基酸（5种）、芳香族氨基酸（3种）、酸性氨基酸（2种）、碱性氨基酸（3种）
非极性氨基酸在水溶液中溶解度小于极性中性氨基酸
芳香族氨基酸中的苯基疏水性较强，酚基吲哚基在一定条件下可解离
4、氨基酸具有共同或特异的理化性质
氨基酸具有两性解离性质
氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为氨基酸的等电点
含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质
吸收峰在280nm波长附近
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
弱酸性、加热
5、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或肽
寡肽：2-20个氨基酸相连而成的肽
蛋白质的氨基酸残基数一般在50个以上，50个氨基酸残基以下仍称为多肽
6、生物活性肽具有生理活性及多样性
谷胱甘肽(GSH)
由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽
GSH与GSSG之间可以转换
GSH的巯基有嗜核特性
多肽类激素及神经肽体
蛋白质的分子结构
1、一级结构（primary structure）
定义：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
理解：一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
例子：牛胰岛素是第一个被测定一级结构的蛋白质分子，由英国化学家Frederick Sanger于1953年完成。
2、二级结构（secondary structure）
蛋白质：
蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。
蛋白质结构与功能：
蛋白质结构功能的研究是从分子水平了解生命现象的基础。本书涉及的知识范围很广，从氨基酸到蛋白质的三维结构及检测方法，酶、膜蛋白、纤维蛋白等的结构功能，酶的催化和动力学，蛋白质的表达、纯化、合成、加工及在细胞中的周转，蛋白质的多样性和蛋白质组学，蛋白质体内外的折叠及蛋白质结构与医学分子生物学的进展等。
目录：
译者序
前言
1 蛋白质结构和功能简介
1.1 简略的历史回顾
1.2 蛋白质的生物多样性
1.3 蛋白质与人类基因组和其他基因组测序
1.4 为什么研究蛋白质？
2 氨基酸——蛋白质的“建筑砖瓦”
2.1 蛋白质中发现的20种氨基酸
2.2 氨基酸的酸碱性质
2.3 氨基酸的立体化学表示法
2.4 肽键
2.5 氨基酸的物理和化学性质
2.6 氨基酸和蛋白质的检测、鉴定及定量
2.7 立体异构
2.8 不常见氨基酸
2.9 概要
2.10 问题
3 蛋白质的三维结构
3.1 一级结构或一级序列
3.2 二级结构
3.3 三级结构
3.4 四级结构
3.5 球蛋白家族及其四级结构在调节活性中的作用
3.6 免疫球蛋白
3.7 环状蛋白
3.8 概要
3.9 问题
4 纤维状蛋白质的结构和功能
4.1 纤维状蛋白质的氨基酸组成和组织
4.2 角蛋白
4.3 丝心蛋白
4.4 胶原
4.5 概要
4.6 问题
5 膜蛋白的结构和功能
5.1 生物膜的组织状态
5.2 从红细胞膜的组织来了解膜蛋白的拓扑结构和功能
5.3 细菌视紫红质和7次跨膜螺旋的发现
5.4 细菌反应中心的结构
5.5 生氧光合作用
5.6 光系统
5.7 基于跨膜p桶的膜蛋白
5.8 呼吸复合体
5.9 复合体III（泛醌—细胞色素C氧化还原酶）
5.10 复合体IV或细胞色素氧化酶
5.11 ATP合成酶的结构
蛋白质的结构和功能
蛋白质是生命体中最重要的类别之一，也是细胞的基本组成部分之一。蛋白质的结构与功能密切相关，对于理解蛋白质的重要性以及其功能的多样性具有重要意义。本文将就蛋白质的结构与功能进行详细阐述。
一、蛋白质的结构
蛋白质是由氨基酸的多肽链组成的，而氨基酸是蛋白质的构成单元。不同的氨基酸组合形成了不同的氨基酸序列，从而赋予了蛋白质不同的结构和功能。蛋白质的结构包括了四个层次，分别是：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指氨基酸的线性排列方式。氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。每个氨基酸都与相邻的两个氨基酸通过肽键相连，形成一个多肽链。
2. 二级结构：二级结构是指多肽链的局部折叠方式。常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。α-螺旋是一种螺旋状的结构，其中氨基酸通过氢键相互连接。β-折叠是一种折叠的结构，其中多肽链在平面上折叠成β片。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个空间结构的折叠方式。蛋白质的三级结构是由一段多肽链的不同区域折叠而成。三级结构的形成通常受到氢键、离子键、范德华力等相互作用的影响。 4. 四级结构：四级结构是指两个或多个多肽链之间的空间排列方式。多肽链之间通过非共价键相互连接，形成一个完整的蛋白质分子。多肽链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力等。
二、蛋白质的功能
蛋白质具有多种不同的功能，这取决于其结构和氨基酸序列的不同。
1. 结构功能：蛋白质作为细胞的基本组成部分，可以提供细胞的结构支持。例如，肌肉组织中的肌动蛋白负责肌肉的收缩，细胞膜上的蛋白质起到维持细胞形态和细胞信号传递的作用。
2. 酶功能：蛋白质中的酶可以催化化学反应。酶可以加速化学反应的速率，使得细胞内的代谢过程能够正常进行。例如，消化系统中的酶可以加速食物的消化过程。
3. 运输功能：蛋白质可以通过细胞膜或血液循环，将物质从一个地方运输到另一个地方。例如，血液中的血红蛋白可以运输氧气到身体各个器官。
