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目录第一章蛋白质的结构与功能 (2)第二章核酸的结构与功能 (16)第三章酶 (25)第四章糖代谢 (36)第五章脂类代谢 (49)第六章生物氧化 (62)第七章氨基酸代谢 (71)第八章核苷酸代谢 (80)第九章物质代谢的联系与调节 (86)第十章 DNA生物合成 ---- 复制 (93)第十一章 RNA的生物合成----转录 (103)第十二章蛋白质的生物合成---- 翻译 (110)第十三章基因表达调控 (119)第十四章基因重组与基因工程 (128)第十五章细胞信息转导 (136)第十六章肝的生物化学 (151)第十七章维生素与微量元素 (162)第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用 (166)第十九章水和电解质代谢 (171)第二十章酸碱平衡 (175)第一章蛋白质的结构与功能一. 单项选择题1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是A. GlyB. ArgC. MetD. PheE. Val2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切A. 碱性氨基酸B. 含硫氨基酸C. 分支氨基酸D. 酸性氨基酸E. 芳香族氨基酸3. 一个酸性氨基酸，其pH a1＝2.19，pH R＝4.25，pH a2＝9.67，请问其等电点是A. 7.2B. 5.37C. 3.22D. 6.5E. 4.254. 下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收A. 酪氨酸的酚环B. 苯丙氨酸的苯环C. 半胱氨酸的巯基D. 二硫键E. 色氨酸的吲哚环5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是A. 2,4-二硝基氟苯法B. 二甲氨基萘磺酰氯法C. 氨肽酶法D. 苯异硫氰酸酯法E. 羧肽酶法6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基A. 3B. 2.6C. 3.6D. 4.0E. 4.47. 每分子血红蛋白所含铁离子数为A. 5B. 4C. 3D. 2E. 18. 血红蛋白的氧合曲线呈A. U形线B. 双曲线C. S形曲线D. 直线E. Z形线9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同E. 以上都不对10. 在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是A. 减少＋2B. 增加＋2C. 增加＋1D. 减少＋1E. 不变11. 一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分子的长度是多少nmA. 11B. 110C. 30D. 15E. 110012. 下面不是空间构象病的是A. 人文状体脊髓变性病B. 老年痴呆症C. 亨丁顿舞蹈病D. 疯牛病E. 禽流感13. 谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D.四级结构E. 以上都不对14. 测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少克A. 2.00gB. 2.50gC. 6.40gD. 3.00gE. 6.25g15. 在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不动A. 精氨酸B. 丙氨酸C. 谷氨酸D. 天冬氨酸E. 赖氨酸16. 天然蛋白质不存在的氨基酸是A. 半胱氨酸B. 脯氨酸C. 丝氨酸D. 蛋氨酸E. 瓜氨酸17. 多肽链中主链骨架的组成是A. －NCCNNCCNNCCN－B. ―CHNOCHNOCHNO―C. ―CONHCONHCONH―D. ―CNOHCNOHCNOH―E. ―CNHOCCCNHOCC―18. 在20种基本氨基酸中，哪种氨基酸没有手性碳原子A. 谷氨酸B. 半胱氨酸C. 赖氨酸D. 组氨酸E.甘氨酸19. 下列哪种物质从组织提取液中沉淀蛋白质而不变性A. 硫酸B. 硫酸铵C. 氯化汞D. 丙酮E. 1N盐酸20. 蛋白质变性后表现为A. 粘度下降B. 溶解度增加C. 不易被蛋白酶水解D. 生物学活性丧失E. 易被盐析出现沉淀21. 对蛋白质沉淀、变性和凝固的关系的叙述，哪项是正确的A. 变性的蛋白质一定要凝固B. 变性的蛋白质一定要沉淀C. 沉淀的蛋白质必然变性D. 凝固的蛋白质一定变性E. 沉淀的蛋白质一定凝固22. 蛋白质溶液的稳定因素是A. 蛋白质溶液有分子扩散现象B. 蛋白质溶液有“布朗运动”C. 蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D. 蛋白质的粘度大E. 蛋白质分子带有电荷23. 镰刀型贫血症患者，Hb中氨基酸的替换及位置是A. α－链第六位Val换成GluB. β-链第六位Val换成GluC.α-链第六位Glu换成ValD. β-链第六位Glu换成ValE. 以上都不对24. 下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是A.牛β乳球蛋白（分子量35000）B. 肌红蛋白（分子量16900）C. 牛胰岛素（分子量5700）D. 血清清蛋白（分子量68500）E. 超氧化物歧化酶（分子量32000）25．下列哪一种物质不属于生物活性肽A. 催产素B. 加压素C. 促肾上腺皮质激素D. 血红素E. 胰岛素26.下列不属于结合蛋白质的是A.核蛋白B. 糖蛋白C. 脂蛋白D. 清蛋白E.色蛋白27. 可用于裂解多肽链中蛋氨酸羧基侧形成的肽键的试剂是A. 甲酸B. 羟胺C. 溴化氰D.β-巯基乙醇E. 丹磺酰氯二. 多项选择题1. 下列氨基酸那些是蛋白质的组分A. HisB. TrpC. 瓜氨酸D. 胱氨酸2. 下列氨基酸中那些具有分支的碳氢侧链A. MetB. CysC. ValD. Leu3. 在生理pH值情况下，下列氨基酸中的那些氨基酸侧链带正电荷A. ArgB. GluC. LysD. Asp4.下列对于肽键的叙述正确的是A. 具有部分双键性质B. 具有部分单键性质C. 比双键键长长，比单键键长短D.比双键键长短，比单键键长长5. 对谷胱甘肽叙述正确的是A. 有一个γ-肽键B. 有一个功能性的基团－巯基C. 分别由谷氨酸胱氨酸和甘氨酸组成D. 对生物膜具有保护作用6. 下面那些是结合蛋白质A. 血红蛋白B. 牛胰核糖核酸酶C. 肌红蛋白D. 胰岛素7. 下列那些蛋白质具有四级结构A. 血红蛋白B. 牛胰核糖核酸酶C. 肌红蛋白D. 蛋白激酶A8. 含有卟啉环的蛋白质是A. 血红蛋白B. 过氧化氢酶C. 肌红蛋白D. 细胞色素9. 下列那些蛋白质含有铁离子A. 血红蛋白B. 牛胰核糖核酸酶C. 肌红蛋白D. 胰岛素10. 蛋白质变性是由于A. 氢键断裂B. 肽键破坏C. 破坏水化层和中和电荷D. 亚基解聚11. 镰刀型红细胞贫血症患者血红蛋白β-链上第六位的谷氨酸被缬氨酸所取代后，将产生那些变化A.在pH7.0电泳时增加了异常血红蛋白向阳极移动的速度B.导致异常脱氧血红蛋白的聚合作用C.增加了异常血红蛋白的溶解度D.一级结构发生改变12. 下面有哪些蛋白质或酶能协助蛋白质正确折叠A. 分子伴侣B. 牛胰核糖核酸酶C. 胰岛素D. 伴侣素13. 下列哪些肽分子一级组成极相近，而且属于寡肽A. 脑啡肽B.催产素C. 加压素D. 促肾上腺皮质激素14. 下面对氨基酸与蛋白质之间的关系叙述正确的是A. 氨基酸具有的性质蛋白质也一定具有B. 有些氨基酸的性质蛋白质也具有C.有些蛋白质的性质氨基酸不具有D.两者之间的性质关系并不紧密15. 肽键平面中能够旋转的键有A. C＝OB. C－NC. Cα－ND. Cα－C16. 对血红蛋白的结构特点叙述正确的是A. 具有4个亚基B. 是一种结合蛋白质C. 每个亚基都具有三级结构D. 亚基键主要靠次级键连接三. 填空题1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。
生物化学第二军医大《805生物化学Z》考研真题一、第二军医大学805生物化学考研真题一、名词解释（15*3分）1.SiRNA2.HSL3．生物转化4．联合脱氨5．分子病6．核糖体循环7．限制性内切酶8．变构效应9．结合胆红素10．锌指结构11.glycoconjugate12.glycolysis13.isoenzyme14.protein denaturation15.ribozyme二、简答（2*5分）1．化学渗透学说2.P53基因的抑癌机制三、问答（6*8分）1．简述糖转化为脂肪的过程2．四种脂蛋白的来源、组成、代谢特点、生理功能。
3．甘氨酸在代谢中的作用。
4.DNA损伤的切除修复。
5．原核RNA合成终止机制6．真核生物基因组的特点。
填空题1．在紫外有特征吸收峰的氨基酸有______、______、______等。
[复旦大学2008研]【答案】苯丙氨酸（Phe）；酪氨酸（Tyr）；色氨酸（Trp）~~~ 2．蛋白质折叠的推动力主要来自于非共价作用中的______。
[中山大学2009研] 【答案】疏水相互作用~~~3．稳定蛋白质三维结构的作用力主要包括______，______，______和______。
[厦门大学2008研]【答案】氢键；范德华力；疏水作用；二硫键~~~4．蛋白质完成一个α-螺旋需______个氨基酸残基，螺旋每上升一圈向上平移______nm，两个相邻氨基酸残基之间的轴心距为______nm。
[南开大学2009研] 【答案】3.6；0.54；0.15 ~~~5．已知一种蛋白质的等电点为4.5，当蛋白质水溶液的pH为8.0时，该蛋白质应带______电荷，并______（能或不能）结合阳离子交换剂。
[北京师范大学2009研]【答案】负；不能~~~6．肌红蛋白与血红蛋白亚基的三级结构______，但它们的氨基酸序列______；从而，非常不同的______可以规定非常相似的______。
回想起去年这个时候，自己还在犹豫是不是要遵从自己的梦想，为了考研奋斗一次。
当初考虑犹豫了很久，想象过所有的可能性，但是最后还是决定放手一搏。
为什么呢？有一个重要的考量，那就是对知识的渴望，这话听来可能过于空洞吧，但事实却是如此。
大家也都可以看到，当今社会的局势，浮躁，变动，不稳定，所以我经常会陷入一种对未来的恐慌中，那如何消除这种恐慌，个人认为便是充实自己的内在，才不至于被一股股混乱的潮流倾翻。
而考研是一条相对比较便捷且回报明显的路，所以最终选择考研。
所幸的是结局很好，也算是没有白费自己将近一年的努力，没有让自己浑浑噩噩的度过大学。
在准备备考的时候，我根据自己的学习习惯，做了一份复习时间规划。
并且要求自己严格按照计划进行复习。
给大家一个小的建议，大家复习的时候一定要踏踏实实的打好我们的基础，复习比较晚的同学也不要觉得时间不够，因为最后的成绩不在于你复习了多少遍，而是在于你复习的效率有多高，所以在复习的时候一定要坚持，调整好心态，保证自己每天都能够有一个好的学习状态，不要让任何事情影响到你，做好自己！在此提醒大家，本文篇幅较长，因为想讲的话实在蛮多的，全部是我这一年奋战过程中的想法、经验以及走过的弯路，希望大家看完可以有所帮助。
最后结尾处会有我在备考中收集到的详细资料，可供各位下载，请大家耐心阅读。
天津科技大学生物与医药专硕的初试科目为：(101)思想政治理论(204)英语二(302)数学二和(803)化工原理或(804)微生物学或(805)生物化学a参考书目为：1.《化工原理》(上、下册)谭天恩、窦梅等编著化学工业出版社(第四版)2.《化工单元操作实验与设计》张建伟主编天津大学出版社先介绍一下英语无非几大模块：阅读，完型，新题型，翻译，作文。
首先最最最重要的就是阅读，如果你把阅读搞“好”了，其他的都不成问题而“好”的定义，不是简简单单的把题做对，“好”的定义有很多方面，下面的内容我会说。
其次是作文，我们都知道考研英语作文有两篇：大作文和小作文。
科目代码：805 科目名称：生物化学a
复习大纲：
一、蛋白质的概念、组成特点；氨基酸的定义与分类、必需氨基酸
定义与种类；20种编码氨基酸的分子结构式、组成分类特点、三字
母缩写；氨基酸的两性解离和等电点及其应用；氨基酸分离方法及
其原理；氨基酸常用检测方法与原理；蛋白质的一级结构与空间各
级结构定义、类型、特点、维持的化学键；蛋白质的变性与沉淀关系；蛋白质分离纯化方法及其原理；蛋白质含量测定方法及其原理；蛋白质的功能。
二、生物催化剂酶的定义；酶与一般催化剂的共性及其作为生物催
化剂的特性；酶蛋白
与辅助因子定义与功能；活性中心与必需集团；酶具有高催化效率
的因素；酶的国际系统分类法；酶促反应动力学；米氏方程及其应用；可逆抑制与不可逆抑制特点与类型判断；影响酶活性的因素及
其作用机理；酶活力与比活力的概念和计算。
三、辅酶与维生素的关系及其在代谢中的功能。
四、高能键概念；高能磷酸化合物概念与种类；氧化磷酸化偶联学说；呼吸链种类与
P/O比关系；底物水平磷酸化概念； -磷酸甘油穿梭体系和苹果酸-
草酰乙酸穿梭体系。
五、EMP与TCA代谢全过程与特点（包括物质代谢过程特点；能量
代谢分析及其依据）；TCA代谢回补途径；HMP代谢途径的生理意义；。
