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第五章蛋白质结构和功能的关系一、、肌红蛋白的结构与功能：1、肌红蛋白的三级结构哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。
由一条多肽链（珠蛋白，153个aa残基）和一个血红素辅基组成。
亚铁离子形成六个配位健，四个与N原子，一个与组氨酸，一个与氧配位。
球状分子，单结构域。
8段直的α-螺旋组成，分别命名为A、B、C…H，拐弯处是由1~8个氨基酸组成的松散肽段（无规卷曲）。
4个Pro残基各自处在一个拐弯处，另外4个是Ser、Thr、Asn、Ile。
血红素辅基血红素辅基，扁平状，结合在肌红蛋白表面的一个洞穴内。
CO 中毒CO 与肌红蛋白有更高的亲和性2、肌红蛋白的氧合曲线OMb 解离平衡常数：][]][[22MbO K =][2PO Mb K ∙=][2MbO 氧饱和度：[]2MbO Y =][][2Mb MbO +PO 2Y =2PO K +Y=0.5时，肌红蛋白的一半被饱和，PO 2=K =P 50=2.8t torr（托）解离常数K 也称为P 50，即肌红蛋白一半被饱和时的氧压。
3、Hill 曲线和Hill 系数YY K PO YK PO Y log log 1log 122-=-=-Hill曲线Log[Y/(1-Y)]=0时的斜率称Hill 系数（n H )肌红蛋白的n H =1二血红蛋白的结构与功能蛋白的结构与功能1、血红蛋白的结构：成人成人：HbA：α2β298%，a亚基(141)，β亚基（146）HbA2：α2δ22%胎儿：HbFα2γ2早期胚胎：α2ε2▲接近于球体，4个亚基分别在四面体的四个角上，每个亚基上有一个血红素辅基。
▲α、β链的三级结构与肌红蛋白的很相似，一级结构具有同源性。
氧合造成盐桥断裂42、血红蛋白的氧合曲线四个亚基之间具有正协同效应因此它的氧合曲四个亚基之间具有正协同效应，因此，它的氧合曲线是S 型曲线。
Hill 曲线和Hill 系数。
协同效应可增加血红蛋白在肌肉中的卸氧量，使它能有效地输送氧气。
第5章蛋白质的三维结构§1.8 蛋白质的三维结构蛋白质三维结构由氨基酸序列决定，且符合热力学能量最低要求，与溶剂和环境有关。
①主链基团之间形成氢键。
②暴露在溶剂中（水）的疏水基团最少。
③多肽链与环境水（必须水）形成氢键。
（一）研究蛋白质构象的方法（1）X-射线衍射法：是目前最明确揭示蛋白质大多数原子空间位置的方法，为研究蛋白质三维结构最主要的方法。
步骤为：蛋白质分离、提纯→单晶培养→晶体学初步鉴定→衍生数据收集→结晶解析→结构精修→结构表达。
（2）其他方法：NMR、紫外差光谱、荧光和荧光偏振、圆二色性、二维结晶三维重构。
（二）稳定蛋白质三维结构的作用力（1）弱相互作用（或称非共价键，或次级键）1. 氢键2. 疏水作用（熵效应）3. 范德华力4. 离子键（盐键）（2）共价二硫键（三）酰胺平面和二面角（1）酰胺平面（肽平面）：肽键上的四个原子和相连的Cα1和Cα2所在的平面。
（2）两面角：每个氨基酸有三个键参与多肽主链，一个肽键具有双键性质不易旋转，另两个键一个为Cα1与羰基形成的单键，可自由旋转，角度称为ψ，另一个为NH与Cα2形成的单键也可自由旋转，角度称为φ，ψ和φ称为二面角或构象角，原则上可取-1800~+1800之间任意值（实际受立体化学和热力学因素所限制），肽链构象可用两面角ψ和φ来描述，由ψ和φ值可确定多肽主链构象。
（四）二级结构多肽链折叠的规则方式，是能量平衡和熵效应的结果。
主链折叠由氢键维持（主要），疏水基团在分子内，亲水基团在分子表面。
常见的二级结构元件：α-螺旋，β-折叠片，β-转角和无规卷曲。
（1）α-helix：蛋白质含量最丰富的二级结构。
肽链主链围绕中心轴盘绕成螺旋状紧密卷曲的棒状结构，称为α-螺旋。
1.两面角ψ和φ分别在-570和-470附近（φ：从Cα向N看，顺时针旋转为正，逆时针为负；ψ：从Cα向羰基看，顺时针为正，逆时针为负。
）2.每圈螺旋含约3.6个氨基酸残基，由H键封闭的环中原子数为13，此种α-螺旋又称3.613-螺旋，每周螺距为0.54nm，R基均在螺旋外侧。
