生化名词解释 第一章蛋白质 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography） 第二章核酸 1．单核苷酸(mononucleotide) 2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron） 7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation） 8．退火（annealing） 9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage） 12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m） 14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数（K m 值） 2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化（biological oxidation） 2．呼吸链（respiratory chain） 3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O） 5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6．能荷（energy charg 第五章糖代谢 1．糖异生(glycogenolysis) 2．Q 酶(Q-enzyme) 3．乳酸循环(lactate cycle) 4．发酵(fermentation) 5．变构调节(allosteric regulation) 6．糖酵解途径(glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8．肝糖原分解(glycogenolysis) 9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme） 11．糖核苷酸（sugar-nucleotide） 第六章脂类代谢
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
生物化学名词解释新
生物化学名词解释 第一章蛋白质的结构与功能 1.肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。 2.等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。 3.模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥特殊的功能，称为模体。 4.结构域：分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域。 5.亚基：在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。 6.肽单元：在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。 7.蛋白质变性：在某些理化因素影响下，蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。 第二章核酸的结构与功能 1.DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环，双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性。 2.Tm：即溶解温度，或解链温度，是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度。在Tm时，核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。
3.增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露，使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应。 4.HnRNA：核内不均一RNA。在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。hnRNA在细胞核内存在时间极短，经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中。 5.核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。 6.核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交。 第三章酶 1.酶：由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。 2.酶的活性中心与必需基团：与酶的活性密切相关的必需基团在空间结构上彼此靠近组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。必需基团是指酶分子中存在的各种化学基团并不一定都与酶的活性相关，其中那些与酶活性密切相关的基团称为酶的必需基团。 3.酶原与酶原的激活：有些酶在细胞内初合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定条件下，这些酶的前体水解一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称做酶原。 酶原向酶的转化过程称为酶原的激活，实际上就是酶的活性中心的形成或暴露的过程。 4.同工酶：具有相同催化作用，但酶分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一类酶。
四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
DNA的溶解温度(Tm值):引起DNA发生“溶解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为氨的同化:由生物固氮与硝酸还原作用产生的氨,进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度与负离子浓度相等时的PH值,用符号PL表示 氨基酸同功受体:每一个氨基酸可以有多过一个tRNA作为运载工具,这些tRNA称为该氨基酸同功受体 半保留复制:双链DNA的复制方式,亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链与一条新合成的链组成 必需脂肪酸:为人体生长所必需单不能自身合成,必须从食物中摄取的脂肪酸 变构酶:或称别构酶,就是代谢过程中的关键酶,它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节 不对称转录:转录通常只在DNA的任一条链上进行,这称为不对称转录 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二构耽误组合在一起所形成的有规则的在空间上能辨认的二构组合体 单体酶:只有一条多肽链的酶称为单体酶 蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象 蛋白质的沉淀作用:指在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中与其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象 蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式 蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象 蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定球状分子结构的构象 蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,一级二硫键的位置 底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键,有此高能磷酸键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化 底物专一性:酶对底物及其催化反应的严格选择性 多酶体系:有几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系 发夹结构:RNA就是单链线形分子,只有局部区域为双链结构,这些结构就是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构 反密码子:在tRNA链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码 反密码子:在转移RNA反密码子环中的三个核苷酸的序列,在蛋白质合成中通过互补的碱基配对,这部分结合到信使RNA的特殊密码上 反义RNA:具有互补序列的RNA 非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态与结合状态存在于生物体内的各种组织与细胞 分子杂交:不同的DNA片段之间,DNA片段与RNA片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程 辅基:酶的辅因子或结合的巴掌的非蛋白部分,与酶或蛋白质结合得非常紧密,用透析法不能除去 复制叉:复制DNA分子的Y形区域,在此区域发生链的分离及新链的合成 冈崎片段:一组短的DNA片段,就是在DNA复制的起始阶段产生的,随后又被连接形成较长的
名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点（pI）】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH， 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数（Km）】 在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP） 【酮体】
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
1.糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳 酸（同时释放少量能量合成ATP）的过程 2.糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程成为糖原的合成。糖原的分解是指由糖原 分解成葡萄糖的过程 3.糖异生：由非糖类物质合成葡萄糖的过程 4.有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底 氧化成CO2和H2O，并释放大量能量 5.三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸，柠檬酸再经过一系 列酶促反应之后又生成草酰乙酸，形成一个反应循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环 6.血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖 7.血脂：血浆中脂类的总称，主要包括甘油三酯，磷脂，胆固醇和游离脂肪酸 8.血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式（一类由脂肪，磷脂，胆固醇 及其酯与不同的载脂蛋白按不同比例组成的，便于通过血液运输的复合体。包括CM,VLDL,LDL,HDL） 9.脂肪动员：脂肪内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全 身各组织氧化利用的过程 10.酮体：包括乙酰乙酸，B—羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物 11.必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成， 必须由食物来供给。包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸 12.必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸。包括：异亮 氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸 13.蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺 少的必须氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用 14.转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的a-氨基转移到一个a-酮酸的羰基 位置上，生成相应的a-酮酸和新的a-氨基酸。该过程只发生氨基转移，不产生游离的氨气 15.一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称 为一碳单位 16.密码子：从mRNA编码区5’端到3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱 基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。（共有64个密码子，其中有61个密码子编码20中氨基酸，另三个密码子代表终止信号） 17.中心法则：中心法则是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质的转 录和翻译的过程，以及遗传信息从DNA传递给DNA的复制过程。 18.半保留复制：当DNA进行复制时，亲代DNA双链必须解开，两股链分别作为模板， 按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链，最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA和一股新生DNA 链，这种复制方式称为半保留复制（半保留复制是DNA复制最重要的特征） 19.逆转录：是以RNA为模板，以dNTP为原料，由逆转录酶催化合成DNA的过程，该过 程的信息传递方向是RNA到DNA 20.转录：是指生物体按照碱基互补配对的原则把DNA碱基序列转化为RNA碱基序列， 从而将遗传信息传递到RNA分子上的过程 21.启动子：原核生物和真核生物基因的启动均是由RNA聚合酶结合位点，转录起始位 点及控制转录起始的其他调控序列组成，是启动转录的特异序列
生物化学重点名词解释 —重点章节 1．生物氧化（biological oxidation） 2．呼吸链（respiratory chain） 3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation） 4．磷氧比（P/O） 5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6．能荷（energy charge） 7．诱导酶（Inducible enzyme） 8．标兵酶（Pacemaker enzyme） 9．操纵子（Operon） 10．衰减子（Attenuator） 11．阻遏物（Repressor） 12．辅阻遏物（Corepressor） 13．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein） 14．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase） 15．共价修饰（Covalent modification） 16．级联系统（Cascade system） 17．反馈抑制（Feedback inhibition） 18．交叉调节（Cross regulation） 19．前馈激活（Feedforward activation） 20．钙调蛋白（Calmodulin） 21．糖异生(glycogenolysis) 22．Q酶(Q-enzyme) 23．乳酸循环(lactate cycle) 24．发酵(fermentation) 25．变构调节(allosteric regulation) 26．糖酵解途径(glycolytic pathway) 27．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 28．肝糖原分解(glycogenolysis) 29．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 30．D-酶（D-enzyme） 31．糖核苷酸（sugar-nucleotide） 1．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化 2．呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成A TP，以作为生物体的能量来源。
名词解释 1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G.C（或C.G）和A.T（或T.A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 15. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收
王镜岩——生物化学名词解释（2013年~2002年） 【2013年】 1.寡聚蛋白质（oligomeric protein）：两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质。（也称多聚蛋白质）。如：血红蛋白（两条α链，两条β链）、己糖激酶（4条α链）。附：仅由一条多肽链构成的蛋白质称为单体蛋白质。如：溶菌酶和肌红蛋白【第三章蛋白质】（上159） 2.酶的转换数(turnover number,TN)：即K3，又称催化常数（catalytic constant,K cat）是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。（通常来表示酶的催化效率） 附：[ 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数] ，大多数酶对它们的天然底物的转换数的变化围是每秒1到104（上321）【第四章酶】 3.糖的变旋现象（mutarotation）：是当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同的旋光异构体的平衡混合物时，发生的旋光变化的现象。【第一章糖类】（上8；2013、2008） 4.油脂的酸值（acid number）：是指中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗KOH 的毫克数。【第二章脂类和生物膜】（上95） 5.激素受体：位于细胞表面或细胞，结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。【第六章维生素、激素和抗生素】 6.乙醛酸循环（glyoxylic acid cycle ,GAC）：是一种被修改的三羧酸循环，在两种循环中具有某些相同的酶和产物，但代谢途径不同，在乙醛酸循环中乙酰CoA首先和草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后转变为异柠檬酸，再裂解为琥珀酸和乙醛酸，在这一循环中产生乙醛酸，故称乙醛酸循环。【第八章糖代谢】（这个循环除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外，其他的反应都和“柠檬酸循环”相同。）（2013、2012） 资料2：又称三羧酸循环支路，该途径在动物体不存在，只存在于植物和微生物中，主要在乙醛酸循环体中和线粒体中进行。乙醛酸循环从草酰乙酸与乙酰CoA缩合形成柠檬酸开始，柠檬酸经异构化生成异柠檬酸，与TCA循环不同的是异柠檬酸经异柠檬酸裂解酶裂解为琥珀酸和乙醛酸。乙醛酸与另一分子乙酰CoA在苹果酸合酶的催化下形成苹果酸，最后生成草酰乙酸。该途径中含有两种特异的酶：异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶，其总反应式为：2乙酰CoA+2NAD++FAD →草酰乙酸+2CoASH+2NADH+2H++FADH2。 7.丙酮酸脱氢酶系： 8.呼吸链：由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成，可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终的电子受体分子氧（也称呼吸电子传递链）【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】（2013、2011） 9.化学渗透学说（chemiosnotic theory）：电子经呼吸链传递的同时，可将质子从膜的基质面排到膜外，造成膜外的电化学梯度，此梯度贮存的能量致使质子顺梯度回流，并使P 与ADP生成ATP。【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】 10.半乳糖血症(galactosemia)：人类的一种基因型遗传代谢缺陷，是由于缺乏1—磷酸半乳糖尿酰转移酶，导致婴儿不能代谢奶汁中乳糖分解生成的半乳糖。【第八章糖代谢】（2013、2011） 11.退火（annealing）：热变性的DNA，在缓慢冷却条件下重新形成双链的过程。[ 将热变性的DNA骤然冷却至低温时，DNA不可能复性。] 退火温度=Tm—25℃【第五章核酸化
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
1．什么是两性离子：又称兼性离子，偶极离子，即在同一分子中含有等量的正负两种电荷。 2．等电点：蛋白质是两性电 解质，溶液中蛋白质的带电情况与它所处环境的pH有关。调节溶液的Ph值， 可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一pH时，蛋白质分子中所带 的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为零，且在电场中不移动，此时溶 液的pH值即为该中蛋白质的等电点。 3．构型：指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间取不同的位臵所形成的不同立体异构。 4．构象:指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。构象的改变是由于单键的旋转儿产生的，不需有共价键变化（断裂或形成），但涉及到氢键等次级键的改变。 5．结构域：结构域又成为辖区。在较大的蛋白质中，往往存在两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的三维实体，这样的三维实体即结构域；结构域自身是紧密装配的，但结构域与结构域之间关系松懈。结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。 6．蛋白质一?二.三.四级结构以及超二级结构：蛋白质中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。多肽链中的主骨架上所含的羰基和亚氨基，在主链骨架盘绕折叠时可以形成氢键，依靠这种氢键维持固定，多肽链主链骨架上的若干肽段可以形成有规律性的空间排布而其它部分在空间的排布是无规则的，如无规则的卷曲结构。这种由多肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性结构称为蛋白质的二级结构，包括无规则卷曲结构。二级结构与侧链R的构象无关。维持二级结构稳定的化学键主要是氢键。蛋白质分子中的多肽链在二级结构或超二级结构甚至结构域的基础上进一步盘绕折叠，依靠非共价键（如氢键、离子键、疏水的相互作用等）维系固定所形成的特定空间结构称为蛋白质的三级结构。三级结构指多肽链所有原子在空间中的排布。此外，在某些蛋白质分子中，二硫键对其三级结构的稳定也起重要的作用。有些蛋白质分子中含有两条或多条肽链，每