生物化学名词解释整理版
章节根据人民卫生出版社第7版《生物化学》划分
参考教学PPT、各教辅术后习题及试卷标准答案
整理录入/清水秋香
第一章蛋白质结构与功能
isoelectric point, pI：氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。Peptide bond：肽键。由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的酰胺键。
Glutathione,GSH：谷胱甘肽。由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。是体内重要的还原剂。
peptide unit：肽单元。参与肽键的6个原子C
1、C、O、N、H、C
2
位于同一平面，C
1
和C
2
在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。peptide plane:肽平面。肽链主链的肽键C-N具有部分双键的性质，因而不能自由的旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽单位平面，又称酰胺平面。通常是反式的。
α-helix:α-螺旋。常见的蛋白质二级结构之一。为具有最大氢键联系的右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧，每个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距。
motif：模体。在一个或几个蛋白质中出现的2个或2个以上二级结构元件的不同折叠形式，又称折叠或超二级结构。也是在DNA中对特殊序列的描述。
zinc finger：锌指结构。一种常见的模体。由1个α -螺旋和2个反平行的β-折叠共3个肽段组成,形似手指, 能够结合锌离子,锌指具有结合DNA的功能。
Domain：结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域(domain) 。
Molecular chaperon：分子伴侣。是细胞内一类可识别肽链的非天然构象、促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质。
Cooperativity:协同效应。一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
如果是促进作用则称为正协同效应
如果是抑制作用则称为负协同效应
allosteric effect:变构效应。蛋白质因与小分子物质相互作用而发生空间结构的改变，导致蛋白质功能的变化，称为变构效应。
Protein PI:蛋白质等电点。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。Denaturation:蛋白质的变性。在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。Renaturation:蛋白质的复性。若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能
第二章核酸的结构与功能
gene基因：位于染色体上遗传基本单位或单元，是负载特定遗传信息的DNA片段，可以编码单个具有生物功能的产物，包括RNA和多肽链。
genome基因组：一个生物体的全部遗传信息，即DNA的全部核苷酸序列。但有些病毒是RNA。snmRNA：非mRNA小RNA，包括snRNA（核内小RNA）,snoRNA（核仁小RNA）,scRNA（胞质小RNA）,催化性小RNA，siRNA（小片段干扰RNA）。这些小RNA在hnRNA和rRNA的转录后加工、转运以及基因表达过程的调控等方面有非常重要的生理作用。
DNA denature ：DNA变性。双链DNA在变性因素（如加热、过酸性条件、过碱性条件等）影响下，解离成为两条单链的过程称之为DNA变性。
Hyperchromic effect增色效应：DNA变性时，双螺旋变得松解，碱基暴露，使得含有DNA的溶液在260nm的光吸收值升高的效应。
达到最大变化值的一半时对应的温Tm解链温度：DNA在解链过程中，紫外吸光度的变化△A
260
度称为DNA的解链温度。在此温度时，50%的DNA双链被打开。
renaturation复性：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构，这一现象称为复性。
RNAi:RNA干涉。是由双链siRNA介导的抑制靶基因表达的现象。
annealing退火：变性的双链DNA经缓慢冷却后，两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象的过程。
Nucleosome核小体：染色质的基本组成单位，由DNA和5种组蛋白组组成。各2分子的H2A,H2B,H3,H4共同构成了核小体的核心，DNA以左手螺旋的形式缠绕在这一核心上构成了核小体。
Hybridization核酸分子杂交：不同种类的DNA单链或RNA放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在这一定程度的碱基配对关系，他们就有可能形成杂化双链，这种现象称为核酸分子杂交。
第三章酶
Ribozyme：核酶。是具有催化作用的核糖核酸。
Km 米氏常数。是单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合。米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
Coenzyme：辅酶。结合酶中的辅助因子为小分子有机化合物称为辅酶。参与酶的催化过程。与酶蛋白共价结合的部分称为辅基。
Essential group：酶的必需基团。酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。分为结合基团和催化基团两类。
Active center活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
Isoenzyme,isozyme：同工酶。指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。是由不同基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的的蛋白质。
Optimum temperature最适温度：酶促反应速率最快时反应体系的温度称为酶促反应的最适温度。
Activator激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活动性增加的物质称为酶的激活剂。Allosteric regulation：变构调节。代谢物与关键酶分子活性中心以外的某个部位可逆的结合，使酶发生变构而改变其催化活性的这种调节方式称为变构调节。
Chemical modification化学修饰：酶蛋白上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的化学修饰。包括磷酸化与脱磷酸化，乙酰化与
脱乙酰化，甲基化与脱甲基化，腺苷化与脱腺苷化，以及巯基与二硫键的互变等。
第四章糖代谢
PPP:磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway)是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
glycolysis糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解，亦称糖的无氧氧化(anaerobic oxidation)。
substrate cycle底物循环：作用物的互变反应分别由不同的酶催化其单向反应，这种互变循环被称为底物循环(substrate cycle)。当两种酶活性相等时，就不能将代谢向前推进，结果仅是ATP分解释放出能量，因而又称为无效循环(futile cycle)。
Glycolytic pathway:糖酵解途径。由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)，称之为糖酵解途径。Tricaboxylic acid cycle TAC：三羧酸循环。指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。
Paster effect：巴斯德效应：糖有氧氧化抑制糖酵解的现象称为巴斯德效应。Glycogenesis糖原合成：由葡萄糖合成糖原的过程称为糖原合成
glyconeogenesis糖异生：由非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生
Lactic acid cycle乳酸循环：（画图）
Cascade system级联放大系统：经一系列酶促反应将激素信号放大的连锁反应称为级联放大系统。
第五章脂类代谢
Ketone bodies酮体：指脂酸在肝脏线粒体内分解时产生的特有中间产物——乙酰乙酸，β-羟丁酸及丙酮的总称。是肝脏对外输出能量的一种形式。
Chylomicron LM乳糜微粒：是脂蛋白的一种形式，由小肠粘膜细胞合成的甘油三酯，与磷脂、apoB48等构成。主要功能为转运外源性的甘油三酯和胆固醇。
Fat mobilization脂肪动员：是指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被脂酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。
LDL receptor LDL受体：介导LDL内吞的脂蛋白受体，又称apoB,apoE受体，广泛分布于肝、动脉壁细胞等各组织的细胞膜表面。
Apolipoprotein,apo载脂蛋白：脂蛋白的蛋白质部分。在结合和转运脂质及稳定脂蛋白结构上发挥着重要作用，而且还调节脂蛋白代谢关键酶的活性，参与脂蛋白受体的识别。
LPL脂蛋白脂酶：血管内皮细胞表面的一种水解血浆脂蛋白中甘油三酯的酶。
Lipase脂酶：催化甘油三酯水解的酶。
甘油一酯途径（画图）
第六章生物氧化
Oxidative respiratory chain氧化呼吸链：又称电子传递链，指线粒体内膜中按一定顺序排列的具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原反应将电子传递给氧生成水。这一系列的酶和辅酶称为氧化呼吸链。
Oxidative phoshorylation氧化磷酸化：既由代谢物脱下的氢，经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量，偶联驱动ADP磷酸化生成ATP的过程。
Bilogical oxidation生物氧化：物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2 和 H2O的过程。
substrate level phosphorylation底物水平磷酸化：与脱氢反应偶联，直接将高能代谢分
子中的能量转移给ADP(GDP)磷酸化生成ATP(GTP)的过程。
Chemisomotic hypothesis化学渗透假说：电子经呼吸链传递时，驱动质子从线粒体内膜的基质侧转移到内膜胞质侧，形成跨线粒体内膜的质子电化学梯度，以此储存电子传递释放的能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP磷酸化生成ATP。
所生成ATP的摩尔数。
P/0比值：指氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔O
2
ATP synthase：ATP合酶。位于线粒体内膜催化ATP合成的酶，由F1亲水部分和F0疏水部分组成。
第七章氨基酸代谢
ubiquitin泛素：一种高度保守的小分子蛋白质，在细胞内蛋白质的蛋白酶体降解途径中，在特异泛素化酶催化下，几个泛素分子串联地共价结合至靶蛋白的赖氨酸残基。
Nitrogen balance氮平衡：摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。间接可以反应体内蛋白质代谢状况。
Nutritionally essential amino acid营养必需氨基酸：体内需要又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸，称为必需氨基酸。包括缬氨酸，异亮氨酸，亮氨酸，甲硫氨酸，色氨酸，苏氨酸，赖氨酸。
nutrition value蛋白质的营养价值：是指食物蛋白质在体内的利用率，取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。
putrefaction腐败作用：肠道细菌对未被消化的蛋白质及其消化产物所起的作用。metabolic pool氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库(metabolic pool) 。
transdeamination联合脱氨所用：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程，如转氨作用和谷氨酸脱氢作用的结合。
One carbon unit一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳单位，包括甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基、亚胺甲基等。其生理功能是作为合成嘌呤及嘧啶的原料。
Y-glutamyl cycle。Y-谷氨酰基循环。指通过谷胱甘肽的代谢作用将氨基酸吸收和转运到体内的过程。
第八章核苷酸代谢
de novo synthesis从头合成途径：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸的过程。
salvage pathway补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷，经过简单的反应过程，合成核苷酸的过程。
第十章 DNA的生物合成
Semi conservative replication半保留复制：DNA复制是以DNA的两条链为模板，以dNTP 为原料，在DNA聚合酶的作用下按照碱基配对规律合成新的互补链，这样形成的两个子代DNA 分子与原来的DNA分子完全相同，故称之为复制，子代自带DNA分子的双链其中一条来自亲代，另一条是新合成的，故名半保留复制。
Okazaki fragment冈崎片段：DNA复制时，随从链复制中形成的不连续片段。
The central dogma中心法则：遗传信息从DNA向RNA，再向蛋白质传递的规律（画图）
primosome引发体：是复制起始时形成的，在原核生物DnaB（解螺旋酶）、DnaC、DnaG（引物酶）等蛋白质结合到DNA起始复制区域形成的复合结构。
Lagging strand随从链：DNA合成过程中，一条链合成方向与复制叉的移动方向相同，可以连续合成，另一条链的合成方向与复制叉的移动方向相反，不能连续合成，先合成片段，然后连接成新链，这称为随从链。
Replicon复制子：基因组中能独立进行复制的结构单位称复制子。包含起始位点和终止位点，从起始位点至终止位点的全部DNA。
Klenow fragment片段：是原核生物DNA-polⅠ经特异的蛋白酶水解后产生的大片段，具有DNA聚合酶活性和3’→5’核酸外切酶活性。Klenow是实验室合成DNA和进行分子生物学研究中常用的工具酶（代替DNA聚合酶）。
Reverse transcription逆转录：逆转录(1分)，RNA病毒的复制方式，在基因工程中，可用于以mRNA为模板合成cDNA。在RNA病毒中逆转录酶催化下，以RNA为模板催化合成DNA的过程(1分)。
Excision repair切除修复：细胞内最重要的修复机制。包括去除损伤的DNA，填补空隙和连接。主要由DNA聚合酶Ⅰ及连接酶执行。
Telomere端粒：是真核生物染色体线性DNA分子末端的结构。形态学上，DNA末端与它的结合蛋白质紧密结合，像两顶帽子那样盖在染色体两段，使染色体DNA末端膨大成粒状。在维持染色体的稳定性和DNA复制的完整性上起着重要作用。
Integration整合：RNA病毒在细胞内复制成双链DNA的前病毒，保留了RNA病毒复制的全部遗传信息，在某些情况下，前病毒基因组通过基因重组，参加到细胞的基因组内，并随宿主基因一起复制和表达，这种重组方式称为整合。
第十一章 RNA的生物合成
RNA polymerase RNA聚合酶：以DNA或RNA为模板，以5’三磷酸何干为原料催化合成RNA 的酶。
Structural gene结构基因：能转录出RNA的DNA区段称为结构基因。
Asymmetric transcription不对称转录：基因组中，按细胞不同的发育时序、生存条件和生理需要，只有少部分基因发生转录。有两方面含义：在DNA分子双链上，一股链作为模板指引转录，一股链不转录；其二是模板链并非总是在同一单链上。
Coding stand编码链：DNA双链中不用做转录模板的一股单链，起碱基序列除了无T有U外，和产物mRNA序列相同而得名。若用单链写出DNA序列，可只写编码链。
ββ’亚基合称核心酶。与转录全过程有关，可催化Core enzyme核心酶：RNA聚合酶的α
2
NTP按模板的指引合成RNA。
Holoenzyme全酶：RNA聚合酶的σ加上核心酶成为全酶。
PIC转录起始前复合物：是真核生物TF之间互相辨认结合，并结合RNA-pol II而进入启动子核心区TATA；由各种TF，RNA-pol与转录的基因上游DNA三者结合而成的复合体。transcription bubble转录空泡：由RNA-pol，局部解开的DNA双链及转录产物RNA 3’-端的一小段依附于DNA模板链而组成的转录延长过程的复合物。
CTD羧基末端结构域：RNA聚合酶Ⅱ最大亚基的羧基末端有一段共有序列为Tyr-Ser-pro-Thr-Ser-Pro-Ser(老师傅酥吃不吃)的重复序列片段，称为羧基末端结构域。它是维持细胞活性所必须，去磷酸化的CTD在转录起始中发挥作用。
Enhancer增强子：是能够结合特异基因调节蛋白，促进邻近或远隔的特定基因表达的DNA序列。
trans-acting factors：反式作用因子(1分)，能特异性识别(1分)DNA编码区上游存在的具
有调控该基因表达速率的序列并与之结合的蛋白质因子(1分)。
cis-acting elements：顺式作用元件(1分)，指DNA编码区上游存在的具有调控该基因表达速率的序列(1分)，可被相应的蛋白质因子识别并结合(1分)。
TF转录因子：反式作用因子中，直接或间接结合RNA聚合酶的，成为转录因子。
Split gene断裂基因：真核生物结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因称为断裂基因。
exon外显子在真核生物中断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA的核苷酸序列。
intron内含子真核生物中隔断基因的线性表达，而在剪接过程中被减去的核酸序列。
self-splicing自剪接，由RNA分子催化自身内含子剪接的反应称自剪接，因此是一种核酶。
第十二章蛋白质的生物合成
translation翻译：细胞内以mRNA为模板、按照mRNA分子有核苷酸组成的密码信息合成蛋白质，由于mRNA中的核苷酸排列顺序与蛋白质中的氨基酸排列顺序是两种不同的分子语言，所以将蛋白质的生物合成称为翻译。
Promoter启动子：是RNA聚合酶结合的、在转录起始上游的DNA序列，RNA聚合酶与之结合后如不受阻遏，即可开始转录。
Upstream promotor element启动子上游元件：位于启动子上游的DNA序列，多在转录起始点-40nt~-100nt的位置，比较常见的是GC盒和CAAT盒，从近端调控转录起始复合物的效率和专一性。
ORF开放阅读框：从mRNA 5'-端起始密码子AUG到3'-端终止密码子之间的核苷酸序列，称为开放阅读框架。
多顺反子：一条mRNA编码几种功能相关的蛋白质
codon密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸(或其他信息)，这种三联体形式的核苷酸序列称为密码子。共有64个密码子，阅读方向是5’→3’。
mRNA editing mRNA编辑：许多真核生物基因转录后有一个对mRNA外显子加工的过程，可通过特定碱基的插入、缺失或置换，使mRNA序列中出现移码突变、错义突变或无义突变，导致mRNA与其DNA模板序列不匹配，使同一前体mRNA翻译出序列、功能不同的蛋白质。这种基因表达的调节方式称为mRNA编辑。
wobble base pairing摆动配对：反密码子与密码子之间的配对有时并不严格遵守常见的碱基配对规律，这种现象称为摆动配对。
Transcription factor转录因子：为基因转录激活或增强转录频率所需要的所有DNA结合蛋白，分为基本转录因子和特异转录因子。
f rame shift mutation框移突变：指三联体密码的阅读方式改变，造成蛋白质氨基酸的排列顺序发生改变，其后果是翻译出的蛋白质可能完全不同。
Shrine-Dalgarno sequence，S-D序列：原核生物位于mRNA编码区上游的一个（富含嘌呤碱基）短片段（多为6个，AGGAGG），能与30S小亚基中的16S rRNA3’端的一段富含嘧啶碱基的短序列（UCCUCC）互补，使核糖体能正确地在mRNA上定位。
Polysome多聚核糖体：由多个核蛋白体结合在一条mRNA链上，同时进行多肽链的合成所形成的聚合物成为多聚核糖体。
posttranslational modification翻译后修饰：新生多肽链经过复杂的加工过程转变为具有天然构象的功能蛋白质。翻译后修饰包括多肽链折叠为天然的三维构象及对肽链一级结构的
修饰、空间结构的修饰等。
signal peptitide信号肽：某些蛋白质N-端有一段氨基酸的序列，指导蛋白质传送到特定位置。到达特定位置后由酶水解除去。
NL S核定位序列：所有靶向运送到细胞核的蛋白质其多肽链内含有特异信号序列，称为核定位序列。
Protein targetting靶向输送：蛋白质合成后被定向输送到其发挥作用的靶位点的过程称为蛋白质的靶向运送。
antibiotics抗生素：是一类由某些真菌、细菌等微生物产生的药物，有抑制其他微生物生长或杀死其他微生物的能力。对宿主无毒性的抗生素可用于预防和治疗人、动物和植物的感染性疾病。
interferon：干扰素，真核细胞受病毒感染后产生的生物活性物质，本质是蛋白质。通过一些特异的机制抑制宿主细胞的蛋白质合成及降解病毒的mRNA，从而起抗病毒的作用。
第十三章基因表达调控
temporal sepcificity时间特异性：某一特定基因的表达严格按一定的时间顺序发生，又称为阶段特异性。
Spatial sepcificity空间特异性：在个体生长发育的过程中，一个基因产物在个体的不同空间出现，这就是基因表达的空间特异性。
Constitutive expression组成性表达：有些基因在一个个体的几乎所有细胞中持续表达，通常被称为管家基因。它们较少受环境因素影响，而且在个体各个生长阶段的几乎所有组织中都持续表达。这类基因表达称为基本表达或组成性表达。
housekeeping gene管家基因：对生命全过程都是必需的或必不可少的一类基因。这类基因在一个生物个体的几乎所有细胞都持续表达。
Inducible gene可诱导基因：在特定环境信号刺激下，相应的基因可被激活，基因表达产物增加，这种基因称为可诱导基因 (inducible gene)。
Induction诱导：可诱导基因在特定环境中表达增强的过程，称为诱导（induction）。coordinate expression协调表达：在一定机制控制下，功能相关的一组基因，无论其为何种表达方式，均需协调一致、共同表达。
enhancer增强子：增强子是能够结合特异基因调节蛋白，促进邻近或远处特定基因表达的DNA 序列。增强子距转录起始点的距离变化会很大，但总是作用于最近的启动子。
Trans-acting factor反式作用因子：也称真核转录调节因子。由它编码基因表达后，通过与特异的顺式作用元件识别、结合，反式激活另一基因的转录。
顺式调节：有些基因可特异识别、结合自身基因的调节序列，调节自身基因的开启或关闭，这就是顺式调节作用。
antisense control反义控制：细菌中含有与特定mRNA翻译起始部位互补的RNA，通过与mRNA 杂交阻断30S小亚基对起始密码子的识别及与SD序列的结合，抑制翻译起始。
Lac peron乳糖操纵子：大肠杆菌中与乳糖代谢功能相关的基因成簇的串连在一起共同组成一个转录单位即乳糖操纵子，包括Z、Y及A三个结构基因，一个操纵序列O，一个启动序列P及一个调节基因I。
第十四章基因重组与基因工程
transformation转化作用：通过自动获取或人为地供给外源DNA，使细胞或培养的受体细胞获得新的遗传表型，称为转化作用
transduction转导作用：当病毒从被感染的（供体）细菌释放出来、再次感染另一（受体）细菌时，发生在供、受体细菌之间的DNA转移及基因重组即为转导作用。
restriction endonuclease, RE限制性核酸内切酶：是识别DNA的特异序列, 并在识别位点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。
DNA cloning：DNA克隆：应用酶学的方法，在体外将各种来源的遗传物质与载体DNA接合成一具有自我复制能力的DNA分子——复制子，继而通过转化或转染宿主细胞，筛选出含有目的基因的转化子细胞，再进行扩增提取获得大量同一DNA分子，也称基因克隆或重组DNA (recombinant DNA) 。
Complementary DNA,cDNA：指经反转录合成的、与RNA (通常指mRNA或病毒RNA)互补的单链DNA。以单链cDNA为模板、经聚合反应可合成双链cDNA。
Genomic DNA：基因组DNA 。指代表一个细胞或生物体整套遗传信息(染色体及线粒体)的所有DNA序列。
Genomic DNA library：基因组DNA文库：存在于转化细胞内由克隆载体所携带的所有基因组DNA的集合。
cloning vector克隆载体：为使插入的外源DNA序列被扩增而特意设计的载体称为克隆载体。expression vector表达载体：为使插入的外源DNA序列可转录翻译成多肽链而特意设计的载体称为表达载体。
Plasmid质粒：质粒，是天然存在于细菌染色体之外的DNA分子，通常为环状、双链的双螺旋结构，常被基因工程用作目的基因的载体。
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生化名词解释 第一章蛋白质 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography） 第二章核酸 1．单核苷酸(mononucleotide) 2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron） 7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation） 8．退火（annealing） 9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage） 12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m） 14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数（K m 值） 2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化（biological oxidation） 2．呼吸链（respiratory chain） 3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O） 5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6．能荷（energy charg 第五章糖代谢 1．糖异生(glycogenolysis) 2．Q 酶(Q-enzyme) 3．乳酸循环(lactate cycle) 4．发酵(fermentation) 5．变构调节(allosteric regulation) 6．糖酵解途径(glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8．肝糖原分解(glycogenolysis) 9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme） 11．糖核苷酸（sugar-nucleotide） 第六章脂类代谢
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
核酸的增色效应：核酸变性后，在260nm处的吸收值上升的现象。 核酸的减色效应：当变性的DNA经复性以重新形成双螺旋结构时，其溶液的A260值则减小，这一现象称为减色效应。 核酸的TM值:加热变性使DNA双螺旋结构丧失一半时的温度。 DNA的双螺旋：DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的一种空间结构。 核酸分子杂交：两条来源不同但有核苷酸互补关系的DNA单链分子之间，或DNA 单链分子与RNA分子之间，在去掉变性条件后，互补的区段能够复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子。 核小体：真核生物染色质的基本结构单位，是DNA绕组蛋白核心盘旋所形成的串珠结构。 退火：热变性的DNA在缓慢冷却得条件下，两条单链再重新结合恢复双螺旋结构，这种复性叫退火。 核酸变性：天然核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，但并不涉及共价键断裂的现象。 核酸复性：变性的DNA在适当的条件下，可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，使其物理.化学性质及生活活性得到恢复的过程。 必需氨基酸：人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。 氨基酸的等电点：使氨基酸静电荷为零时溶液的PH值。 蛋白质的变性：蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构改变的现象。 蛋白质的复性：高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性的现象。 盐析：加入大量的中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 盐溶: 球蛋白溶于稀得中性盐溶液，其溶解度随稀盐溶液浓度增加而增大的现象。 同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 蛋白质的一级结构：多肽链内氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序，是蛋白质最基本的结构。 蛋白质的二级结构：多肽链主链的折叠产生由氢键维系的有规律的构象。 蛋白质的三级结构：由二级结构元件构建成的总三维结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成，有特定三维结构的蛋白质构象。 蛋白质的超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位组合在一起，形成有规律的在空间上能辨认的二级结构的组合体。 结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构局部折叠区，是相对独立的紧密球状实体。 辅酶：与酶蛋白结合较松弛。用透析法能够除去的小分子有机物。 辅基：与酶蛋白结合较紧密，常以共价键结合，透析不能除去的小分子有机物及金属离子。 酶活力：在一定条件下所催化的某一化学反应速度的快慢，即酶促反应的能力。酶的活性中心：指必需基团在一级结构上可能相距遥远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。米氏常数：酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 激活剂：能提高酶活性的物质 抑制剂：引起抑制作用的物质。 不可逆抑制：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失，不能用透析，超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。 可逆抑制剂：酶与抑制剂非共价地可逆结合，当用透析，超滤等方法除去抑制剂剂后酶的活性可以恢复。 别构酶：具有别构效应的酶 同工酶：催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构，理化性质和免疫能力等方面都存在明显差异的一组酶。 酶原激活：酶原转变为有活性的酶的过程。 单体酶：一般仅有一条多肽链。 寡聚酶：酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至几十个亚基组成，以非共价键连接。多酶复合体：由几个酶靠非共价键嵌合而成 诱导契合：当酶分子与底物分子接近时，酶分子受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。 糖酵解：是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的一系列反应。 底物水平磷酸化：产生ATP等高能分子的方式。 回补反应：酶催化的，补充柠檬酸循环中代谢产物供给的反应。 激酶：从高能供体分子转移到特定靶分子的酶。 糖的异生作用：由非糖前体合成葡萄糖的过程。 呼吸链：一系列的氢和电子传递体称为呼吸链。 氧化磷酸化：氧化与磷酸化的偶联作用称为氧化磷酸化。 生物氧化：有机分子在生物细胞内氧化分解，最终生成二氧化碳和水，并释放能量的过程。 能荷：在总腺苷酸系统中所负荷的高能磷酸基的数量。 磷氧比：消耗的无机磷酸的磷原子数与消耗分子氧的氧原子数之比。 解偶联剂：抑制偶联磷酸化的化合物。 高能磷酸化合物：分子中含有磷酸基团，被水解下来时释放出大量的自由能，这类高能化合物加高能磷酸化合物。 电子传递抑制剂：能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质。 必需脂肪酸：机体生命活动必不可少，但机体自身又不能合成，必需由食物供给的多不饱和脂肪酸。β—氧化：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位。 α—氧化：在α碳原子上发生氧化作用，分解出二氧化碳，生成缩短了一个碳原子的脂肪酸。 ω—氧化：脂肪酸的ω端甲基发生氧化，先转变为羟甲基，继而在氧化成羧基，从而形成α，ω—二羧酸的过程。 酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸，β—羟基丁酸及丙酮三者统称为酮体。 生物固氮：是微生物，藻类和与高等生物共生的微生物通过自身的固氮酶复合物把分子氮变成氨的过程。 氨的同化：把生物固氮和硝酸盐还原形成的无机态NH3，进一步同化转变成含氮有机物的过程。 一碳单位：在代谢过程中，某些化合物可以分解产生具有一个碳原子的基团。生糖氨基酸：能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸。 生酮氨基酸：分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸。 联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用配合进行的脱氨基作用。 复制：以亲代DNA分子的双链为模板，按照碱基互补配对原则，合成出与亲代DNA分子完全相同的两个双链DNA分子的过程。 转录：以DNA分子中一条链为模板，按碱基互补配对原则，合成出一条与模板DNA链互补的RNA分子的过程。 翻译：在mRNA指令下，按照三个核苷酸决定一个氨基酸的原则，把mRNA上的遗传信息转化成蛋白质中特定的氨基酸序列的过程。 半保留复制：每个子代DNA分子中有一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的。这样的复制方式叫半保留复制。 Klenow片段：保留5’→3’聚合酶和3’→5’外切酶活力的片段。 复制子：独立复制的单位叫复制子。 前导链：以3’→5’走向的亲代链为模板，子代链就能连续合成，这条链叫前导链。 后随链：以5’→3’走向的亲代链为模板，子代链按5’→3’的方向不连贯的合成许多小片段，然后由DNA聚合酶Ⅰ切除小片段上的RNA引物，填补片段之间的空缺，最后由连接酶把它们连接成一条完整的子代链，这条链叫后随链。半不连续复制：在复制叉上新生的DNA链一条按5’→3’的方向连续合成；另一条按5’→3’的方向不连续合成，因此叫半不连续复制。 冈崎片段：后随链合成的较小的DNA片段叫冈崎片段。 逆转录：以RNA为模板合成DNA的过程。 转化：一个嘌呤碱基被另一个嘌呤碱基置换或一个嘧啶碱基被另一个嘧啶碱基置换。 颠换：一个嘌呤碱基被嘧啶碱基置换或一个嘧啶碱基被嘌呤碱基置换。 启动子：转录起始的特殊序列。 终止子：控制转录终止的部位。 基因工程：在分子水平上利用人工方法对DNA进行重组的技术。 模板连（反义链，负链）:在一个转录单位中，双链DNA分子中作为模板被转录的一条链。 编码链（有义链，正链）:与模板链互补的DNA链。 遗传密码：DNA中或（mRNA)中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系。 密码子：mRNA上每3个相邻的核苷酸编码蛋白质多肽链的一个氨基酸，这三个核苷酸就称为一个密码子。 简并性：同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象。 同义密码子：对应同一种氨基酸的不同密码子。 多核糖体：由一个mRNA分子与一定数目的单个核糖体结合而成的念珠状的结构。氨基酸的活化：氨基酸与tRNA相连，形成氨酰-tRNA的过程。 SD序列：原核生物mRNA起始的AUG序列上有10个左右的位置通常含有一段富含嘌呤碱基的序列，与原核生物16SrRNA的3’端的嘧啶碱基进行互补配对，以帮助从起始AUG处开始翻译。 关键酶（标兵酶）：催化限速步骤的酶。 反馈抑制：在系列反应中对反应序列前头的标兵酶发生的抑制作用，从而调节整个系列反应速度。 前馈激活：在一系列，前面的代谢物可对后面的酶起激活作用。 单价反馈抑制；指一个单一代谢途径的末端产物对催化关键步骤的酶活性，通常是第一步反应酶活性的抑制作用。 二价反馈抑制：在分支代谢途径中，催化共同途径第一步反应的酶活性可以被两个或两个以上的末端产物抑制的现象。 顺序反馈抑制：分支代谢途径中的两个末端产物，不能直接抑制代谢途径中的第一个酶，而是分别抑制分支点后的反应步骤，造成分支点上中间产物的积累，这种高浓度的中间产物再反馈抑制第一个酶的活性。 协同反馈抑制：在分支代谢途径中，几种末端产物同时都过量，才对途径中的第一个酶具有抑制作用。若某一末端产物单独过量则对途径中的第一个酶无抑制作用。 累积反馈抑制：在分支代谢途径中，任何一种末端产物过量时都能对共同途径中的第一个酶起抑制作用，而且各种末端产物的抑制作用互不干扰。 同工酶反馈抑制：第一个限速步骤由一组同工酶催化，分支代谢的几个最终产物往往分别对其中一个同工酶发生抑制作用，从而起到与累积的反馈抑制相同的效应。 操纵子：在细菌基因组中，编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因，与共同的控制位点组成的一个基因表达的协同单位。 衰减子：位于结构基因上游前导区调节基因表达的功能单位，前导区转录的前导mRNA通过构象变化终止或减弱转录。
1.糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳 酸（同时释放少量能量合成ATP）的过程 2.糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程成为糖原的合成。糖原的分解是指由糖原 分解成葡萄糖的过程 3.糖异生：由非糖类物质合成葡萄糖的过程 4.有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底 氧化成CO2和H2O，并释放大量能量 5.三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸，柠檬酸再经过一系 列酶促反应之后又生成草酰乙酸，形成一个反应循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环 6.血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖 7.血脂：血浆中脂类的总称，主要包括甘油三酯，磷脂，胆固醇和游离脂肪酸 8.血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式（一类由脂肪，磷脂，胆固醇 及其酯与不同的载脂蛋白按不同比例组成的，便于通过血液运输的复合体。包括CM,VLDL,LDL,HDL） 9.脂肪动员：脂肪内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全 身各组织氧化利用的过程 10.酮体：包括乙酰乙酸，B—羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物 11.必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成， 必须由食物来供给。包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸 12.必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸。包括：异亮 氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸 13.蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺 少的必须氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用 14.转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的a-氨基转移到一个a-酮酸的羰基 位置上，生成相应的a-酮酸和新的a-氨基酸。该过程只发生氨基转移，不产生游离的氨气 15.一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称 为一碳单位 16.密码子：从mRNA编码区5’端到3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱 基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。（共有64个密码子，其中有61个密码子编码20中氨基酸，另三个密码子代表终止信号） 17.中心法则：中心法则是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质的转 录和翻译的过程，以及遗传信息从DNA传递给DNA的复制过程。 18.半保留复制：当DNA进行复制时，亲代DNA双链必须解开，两股链分别作为模板， 按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链，最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA和一股新生DNA 链，这种复制方式称为半保留复制（半保留复制是DNA复制最重要的特征） 19.逆转录：是以RNA为模板，以dNTP为原料，由逆转录酶催化合成DNA的过程，该过 程的信息传递方向是RNA到DNA 20.转录：是指生物体按照碱基互补配对的原则把DNA碱基序列转化为RNA碱基序列， 从而将遗传信息传递到RNA分子上的过程 21.启动子：原核生物和真核生物基因的启动均是由RNA聚合酶结合位点，转录起始位 点及控制转录起始的其他调控序列组成，是启动转录的特异序列
第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构
王镜岩——生物化学名词解释（2013年~2002年） 【2013年】 1.寡聚蛋白质（oligomeric protein）：两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质。（也称多聚蛋白质）。如：血红蛋白（两条α链，两条β链）、己糖激酶（4条α链）。附：仅由一条多肽链构成的蛋白质称为单体蛋白质。如：溶菌酶和肌红蛋白【第三章蛋白质】（上159） 2.酶的转换数(turnover number,TN)：即K3，又称催化常数（catalytic constant,K cat）是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。（通常来表示酶的催化效率） 附：[ 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数] ，大多数酶对它们的天然底物的转换数的变化围是每秒1到104（上321）【第四章酶】 3.糖的变旋现象（mutarotation）：是当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同的旋光异构体的平衡混合物时，发生的旋光变化的现象。【第一章糖类】（上8；2013、2008） 4.油脂的酸值（acid number）：是指中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗KOH 的毫克数。【第二章脂类和生物膜】（上95） 5.激素受体：位于细胞表面或细胞，结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。【第六章维生素、激素和抗生素】 6.乙醛酸循环（glyoxylic acid cycle ,GAC）：是一种被修改的三羧酸循环，在两种循环中具有某些相同的酶和产物，但代谢途径不同，在乙醛酸循环中乙酰CoA首先和草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后转变为异柠檬酸，再裂解为琥珀酸和乙醛酸，在这一循环中产生乙醛酸，故称乙醛酸循环。【第八章糖代谢】（这个循环除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外，其他的反应都和“柠檬酸循环”相同。）（2013、2012） 资料2：又称三羧酸循环支路，该途径在动物体不存在，只存在于植物和微生物中，主要在乙醛酸循环体中和线粒体中进行。乙醛酸循环从草酰乙酸与乙酰CoA缩合形成柠檬酸开始，柠檬酸经异构化生成异柠檬酸，与TCA循环不同的是异柠檬酸经异柠檬酸裂解酶裂解为琥珀酸和乙醛酸。乙醛酸与另一分子乙酰CoA在苹果酸合酶的催化下形成苹果酸，最后生成草酰乙酸。该途径中含有两种特异的酶：异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶，其总反应式为：2乙酰CoA+2NAD++FAD →草酰乙酸+2CoASH+2NADH+2H++FADH2。 7.丙酮酸脱氢酶系： 8.呼吸链：由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成，可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终的电子受体分子氧（也称呼吸电子传递链）【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】（2013、2011） 9.化学渗透学说（chemiosnotic theory）：电子经呼吸链传递的同时，可将质子从膜的基质面排到膜外，造成膜外的电化学梯度，此梯度贮存的能量致使质子顺梯度回流，并使P 与ADP生成ATP。【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】 10.半乳糖血症(galactosemia)：人类的一种基因型遗传代谢缺陷，是由于缺乏1—磷酸半乳糖尿酰转移酶，导致婴儿不能代谢奶汁中乳糖分解生成的半乳糖。【第八章糖代谢】（2013、2011） 11.退火（annealing）：热变性的DNA，在缓慢冷却条件下重新形成双链的过程。[ 将热变性的DNA骤然冷却至低温时，DNA不可能复性。] 退火温度=Tm—25℃【第五章核酸化