绪论
课时：共1学时
目的要求
1．熟悉生物化学的含义、主要内容和发展。
2．了解生物化学在医学中的地位和作用以及与中医学的关系。
教学内容
1．生物化学的含义、任务和主要内容。
2．生物化学的发展及在医学中的地位和作用。
3．生物化学在我国的发展及与中医学的关系。
4．生物化学的学习方法。
思考题
1.什么是生物化学？医学生物化学的主要任务？
2.生物化学的主要研究内容是什么？
3.生物化学与其他医药各学科的关系？
第一章蛋白质的结构与功能
课时：共6学时
目的要求
1．掌握蛋白质的组成和分子结构；氨基酸及蛋白质的理化性质。
2．熟悉蛋白质在生命活动过程中的重要性；蛋白质的分离纯化。
3．了解蛋白质的分类，分子结构与功能的关系及体内重要的活性肽；了解多肽链中氨基酸的序列分析及蛋白质的空间结构测定。
教学内容
1．蛋白质概述：
⑴蛋白质在生命过程中的重要性。
⑵蛋白质的分类。
2．蛋白质的分子组成：
⑴蛋白质的元素组成：含N量占整个分子量16%
⑵蛋白质的基本组成单位--氨基酸：结构（除甘氨酸以外，均为L- -氨基酸）、分类（酸性、碱性、芳香族氨基酸）和理化性质（两性电离和等电点、紫外吸收特征）。
⑶肽键和肽：肽键的形成、肽的概念
⑷体内某些重要的活性肽
3．蛋白质的分子结构：
⑴蛋白质的一级结构：多肽链的基本结构。
⑵蛋白质的空间结构：二级（二级结构的主要形式和模体概念）、三级（包括结构域与分子伴侣概念）、四级结构（包括亚基概念）。
4．蛋白质结构与功能关系
⑴一级结构与功能关系
⑵空间构象与功能关系
5．蛋白质的理化性质及其分离纯化：
⑴蛋白质的理化性质
两性电离和等电点；胶体性质；蛋白质的变性、沉淀和凝固；紫外吸收特征；呈色反应。
⑵蛋白质的分离和纯化
透析和超滤法；丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀；电泳；层析；超速离心
⑶多肽链中氨基酸的序列分析
⑷蛋白质空间结构测定
思考题
1.氨基酸的结构特点。
2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？分别包括哪些？
3.什么是氨基酸的两性电离和等电点？
4.试比较蛋白质与多肽的区别。
5.简述蛋白质的一、二、三、四级结构，常见二级结构有哪些？
6.维持蛋白质结构的作用力有哪些？
7.蛋白质的紫外吸收有何特点？
8.什么是蛋白质的变性与复性？
9.简述蛋白质的两性电离和等电点？
10.简述引起蛋白质变性的因素
第二章核酸的结构与功能
课时：共5学时
目的要求
1．掌握核酸的化学组成，DNA的分子结构及其生物学作用。
2．熟悉RNA的种类、结构特点及其生物学作用。
3．了解体内某些重要核苷酸的结构特点和生理功能及核酸的分子杂交。
教学内容
1．核酸的概述（分类和生物学意义）。
2．核酸的化学组成：戊糖、碱基、核苷和核苷酸；DNA与RNA在组成上的区别
3．核酸的分子结构：
⑴核酸的一级结构：核酸分子中核苷酸之间连接的方式：3’,5’-磷酸二酯键的形成；核苷酸链的主链骨架（磷酸、戊糖）与侧链（碱基）、3’端（保留3’-OH）与5’端（保留5’-○P）
⑵DNA的空间结构与功能：二级结构——双螺旋结构模型；超螺旋结构及其在染色质中的组装（正超螺旋、负超螺旋、核小体）；DNA的功能（基因与基因组的概念）。
⑶RNA的结构与功能：
真核生物mRNA的结构与功能：结构（5’-帽子结构、3’端聚A尾巴、有内含子）；蛋白质生物合成的模板；
tRNA的结构与功能：一级（分子量小、大约含10%稀有碱基、3’端有-CCA的共有序列）、二级（三叶草型，氨基酸臂、反密码子与反密码子环）、三级结构（倒L型）；转运氨基酸，辨认mRNA上的密码子；
rRNA的结构与功能：原核生物与真核生物rRNA的种类；为核糖体（核蛋白体）的组成成分，核蛋白体是蛋白质生物合成的场所
其他小分子RNA及RNA组学。
4．核酸的理化性质、变性和复性及其应用：一般理化性质（紫外吸收特征）；DNA变性概念与特点（增色效应，粘度降低），Tm的概念；DNA复性与分子杂交（复性与退火的概念）。
5．核酸酶：DNA酶、RNA酶、核酸外切酶、核酸内切酶、核酶。
思考题
1.简述核酸一级结构特点。
2.简述DNA双螺旋结构的基本内容。
3.比较DNA的双螺旋结构与蛋白质的 螺旋结构。
4.RNA的种类及其生物学作用。
5.简述tRNA二级结构的基本特点。
6.mRNA的结构特点。
7.核酸的变性与复性。
8.简述DNA的解链温度。
第三章酶
课时：共6学时
目的要求
1．掌握酶的分子组成、活性中心、酶促反应的特点与机制、酶促反应动力学。
2．熟悉酶的调节、酶的活性测定。
3．了解酶的命名与分类、酶与医学的关系。
教学内容
1．酶的分子结构与功能
⑴酶的分子组成（酶、酶蛋白、辅助因子、金属酶、金属激活酶、辅酶、辅基）
⑵酶的活性中心：活性中心、必需基团；催化基团与结合基团；活性中心外的必需基团；辅因子为酶活性中心的组成部分，位于酶活性中心内
2．酶促反应特点与机制
⑴酶促反应的特点：高效性、特异性（绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性）、可调节性、不稳定性
⑵酶促反应的机制：活化能概念；诱导契合学说、酶促反应的机制
3.酶促反应动力学
⑴底物浓度对酶促反应的影响：米-曼氏方程式（不考推导过程，但可以根据情况讲授）、Km与Vm的意义、Km值与Vmax值的测定
⑵酶浓度对酶促反应速度的影响。
⑶温度对酶促反应速度的影响：高温与低温使酶促反应速度降低的机理；最适温度
⑷pH对酶促反应速度的影响：最适pH
⑸抑制剂对酶促反应速度的影响：不可逆抑制剂（专一性和非专一性）、可逆抑制剂（竞争性、非竞争性、反竞争性、可逆抑制作用表观Km与最大速度的变化）
⑹激活剂对酶促反应速度的影响
⑺酶活性测定与酶活性单位：酶的活性单位的定义
4．酶的调节
⑴酶活性的调节：酶原与酶原的激活（概念、激活机理与意义）、变构酶（概念）、酶的共价修饰调节（概念与特点）
⑵酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏（诱导剂与诱导作用、辅阻遏剂与阻遏作用）、酶降解的调控
⑶同工酶：同工酶的概念与意义
5.酶的命名与分类：酶的命名、酶的分类
6．酶与医学的关系：
⑴酶与疾病的关系。
⑵酶在医学上的其他应用。
思考题
1.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。
2.什么是酶原和酶原的激活？
3.酶按其分子组成，可分为哪两大类？请分别叙述各类的组成。
4.全酶由哪两部分组成？酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？
5.酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？
6.Km值与哪些因素有关？与哪些因素无关？有何意义？
7.试述在酶促反应中酶蛋白与辅助因子之间的相互关系。
8.试比较三种可逆性抑制作用的特点。
9.以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。
10.简述温度对酶促反应影响的双重性。
11.试述酶与医学的关系。
12.何谓同工酶？在医学上有何应用？
13.酶的催化作用有哪些特点？
14.酶的专一性有哪几种类型？
第四章糖代谢
课时：共7学时
目的要求
1．掌握血糖的来源和去路、血糖水平的调节；掌握糖的氧化分解、糖原的合成与分解、糖异生等主要糖代谢途径及其生理意义、
2．熟悉各糖代谢途径的调节
3．了解糖的生理功能、糖的消化与吸收、糖代谢紊乱
教学内容
1．概述
⑴糖的生理功能
⑵糖的消化与吸收
⑶糖代谢的概况
2．糖的无氧分解：
⑴糖酵解的反应过程：主要过程、关键步骤、关键酶、能量计算
⑵糖酵解的调节：调节的关键酶
⑶糖酵解的生理意义
3. 糖的有氧氧化
⑴有氧氧化的反应过程（丙酮酸的氧化脱羧、三羧酸循环过程与特点、三羧酸循环的关键酶、生理意义）
⑵有氧氧化生成的ATP
⑶有氧氧化的调节（丙酮酸脱氢酶复合体的调节及三羧酸循环的调节）
⑷巴斯德效应
4．磷酸戊糖途径
⑴磷酸戊糖途径的反应过程
⑵磷酸戊糖途径的调节
⑶磷酸戊糖途径的生理意义；蚕豆病发病机理
5．糖原的合成与分解
⑴糖原的合成代谢：部位（肝脏、肌肉）、主要步骤、关键酶
⑵糖原的分解代谢：部位（肝脏）、主要步骤、关键酶
⑶糖原合成与分解的调节
⑷糖原累积症
6. 糖异生
⑴糖异生途径：糖异生的主要部位、参与的主要酶（四种酶）
⑵糖异生的调节
⑶糖异生的生理意义
⑷乳酸循环
7. 血糖及其调节
⑴血糖来源和去路
⑵血糖水平的调节：肝脏的调节、激素的调节（胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长素等）
⑶血糖水平异常（高血糖及糖尿病、低血糖）。
思考题
1.糖酵解有何生理意义？
2.简述糖酵解的四个主要阶段。
3.简述糖的有氧氧化的三个主要阶段。
4.论述三羧酸循环的总结果及其主要特点？
5.糖的有氧氧化及三羧酸循环有何生理意义？
6.试从下列各点比较糖酵解与糖的有氧氧化的不同点。
（1）反应条件（2）反应部位（3）终产物（4）产能
7.计算1分子葡萄糖在肌肉组织中彻底氧化可净生成多少分子ATP？
8.计算从糖原开始的1个葡萄糖单位在肝脏彻底氧化可净生成多少分子ATP？
9.磷酸戊糖途径有何生理意义？
10.肝糖原和肌糖原的代谢途径有何不同？为什么？
11.肝糖原的合成与分解有何生理意义？
12.为什么说肌肉活动剧烈时，肌糖原也是补充血糖的途径？
13.简述人体内6-磷酸葡萄糖有哪些代谢去向？
14.糖异生有何生理意义？
15.简述胞液中的草酰乙酸转变为葡萄糖的反应途径，其过程有哪些糖异生的关键
酶参与了？
16.血糖有哪些来源与去路？
17.简述胰岛素的作用机制。
18.试论述肝脏对血糖浓度的调节。
19.试述耐糖曲线的临床意义。
20.从生化角度简述糖尿病的病因。
21.试从糖尿病的发病机理，解释糖尿病患者“三多一少”的临床表现。
22.糖尿病患者可出现哪些糖代谢紊乱？
第五章脂类代谢
课时：共6学时
目的要求
1．掌握血脂的组成，血浆脂蛋白的分类、组成、结构特点及主要功能、主要载脂蛋白的功能，甘油三酯的中间代谢。
2．熟悉血浆脂蛋白的代谢、磷脂的代谢和胆固醇代谢。
3．了解脂类的消化吸收、血浆脂蛋白代谢异常。
教学内容
1．不饱和脂肪酸的分类和命名
2．脂类的消化和吸收
3．甘油三酯的中间代谢
⑴甘油三酯的分解代谢：
脂肪的动员：动员关键酶（激素敏感型脂肪酶）
脂酸的β-氧化：活化成脂酰CoA、脂酰CoA进入线粒体、脂酰CoA在线粒体内的 -氧化
脂酸的其他氧化方式
酮体的生成及利用：酮体的概念、代谢特点、生成和利用的主要酶、生理意义
⑵甘油三酯的合成代谢：
脂肪酸的合成：软脂酸合成的部位、原料、脂酸合成酶系及反应过程、脂酸碳链的加长、不饱和脂肪酸的合成、脂酸合成的调节
多不饱和脂酸的重要衍生物：前列腺素、血栓噁烷及白三烯。
脂肪的合成：合成的部位、原料、过程
4．磷脂的代谢
⑴甘油磷脂的代谢：甘油二酯合成途径（参与合成的物质、能量提供）、CDP-甘油二酯合成途径
⑵鞘磷脂的代谢
5．胆固醇代谢
⑴胆固醇的合成：部位、合成原料、基本过程（关键酶、与酮体合成的共同中间产物HMG CoA）、合成的调节
⑵胆固醇的酯化：组织细胞中的酯化（ACAT）、血浆中的酯化（LCAT）
⑶胆固醇的转化：胆汁酸、7-脱氢胆固醇、类固醇激素（性激素、肾上腺皮质激素）
6. 血浆脂蛋白代谢
⑴血脂
⑵血浆脂蛋白的分类、组成及结构
⑶载脂蛋白（主要载脂蛋白的功能）
⑷血浆脂蛋白代谢：来源、主要功能、代谢速度
⑸血浆脂蛋白代谢异常：高脂蛋白血症分型、遗传性缺陷
思考题
1.试述血浆脂蛋白的组成和分类。
2.血浆中各类脂蛋白的主要成分和功能。
3.试述脂肪酸氧化的过程及所需的酶。
4.试述酮体生成的组织、原料及过程。
5.试述血脂的成分及运输形式。
6.何谓酮体？酮体在何处生成？在何处氧化？
7.试述酮体生成和利用的生理意义。
8.试述脂肪酸合成的原料来源和合成部位。
9.胆固醇能转变成哪些物质。
9.胆固醇酯化的过程及所需酶。
10.何谓载脂蛋白？其主要功能如何？
11.一分子14碳的脂肪酸彻底氧化分解为CO2和H2O时，需经多少次β-氧化？净生成多少分子ATP？
12.简述体内糖是如何转变成脂肪的。
13.试述乳糜微粒的代谢过程。
14.试述极低密度脂蛋白的代谢过程。
15.试述低密度脂蛋白的代谢过程。
16.试述高密度脂蛋白的代谢过程。
17.试述血浆脂蛋白的结构特点。
18.试述柠檬酸—丙酮酸循环。
第六章生物氧化
课时：共3学时
目的要求
1．掌握生物氧化、呼吸链、氧化磷酸化、P/O比值的概念；呼吸链的组成、氧化磷酸化的偶联部位。
2．熟悉呼吸链的排列顺序；氧化磷酸化的偶联机制；影响氧化磷酸化的因素
3．了解其他氧化体系的意义。
教学内容
1．概述：生物氧化的概念、特点和方式。
2．二氧化碳的生成：生成方式
3．生成ATP的氧化体系
⑴呼吸链：呼吸链的概念、组成、呼吸链组分的排列顺序
⑵氧化磷酸化：底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O比值的概念；氧化磷酸化的偶联部位、偶联机制
⑶影响氧化磷酸化的因素：抑制剂、ADP的调节作用、甲状腺素、线粒体DNA突变
⑷能量的生成、转移、储存（ATP与磷酸肌酸）和利用
⑸通过线粒体内膜的物质转运：胞浆中NADH的氧化、腺苷酸转运蛋白、线粒体蛋白质的跨膜转运
4．其他氧化体系：需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体中的酶类、超氧化物歧化酶、微粒体中的酶类（加单氧酶、加双氧酶）
思考题
1.试述生物氧化中CO2的生成方式。
2.试述铁硫蛋白的组成及作用。
3.试述生物氧化的特点。
4.一氧化碳、氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？
5.试述体内能量的生成、储存与利用。
6.甲状腺机能亢进患者一般表现为基础代谢率增高，请运用生化知识说明。
7.抑制氧化磷酸化的物质有哪几类，机制如何？
8.NADH氧化呼吸链是如何组成的？说明各个组成成份在呼吸链中的作用。
9.呼吸链中共有几组复合体，并说明每一复合体的组成与功能。
第七章氨基酸代谢
课时：共5学时
目的要求
1．掌握蛋白质的营养价值和氨基酸的一般代谢。
2．熟悉蛋白质的消化、吸收和腐败、一碳单位的代谢。
3．了解支链氨基酸的代谢，芳香族氨基酸的代谢，含硫氨基酸的代谢和激素对蛋白质代谢的调节。
教学内容
1．蛋白质的营养作用：氮平衡（氮总平衡、氮正平衡、氮负平衡）概念及常见人群；蛋白质的生理需要量；蛋白质的营养价值、必需氨基酸、食物的互补作用。
2．蛋白质的消化、吸收和腐败。
⑴蛋白质的消化：胃、小肠内的消化。
⑵氨基酸的吸收和转运：载体对氨基酸的吸收作用；γ-谷氨酰循环对氨基酸的转运作用。
⑶蛋白质的腐败：腐败作用的概念；胺、酚、吲哚和氨的生成。
3．氨基酸的一般代谢
⑴体内蛋白质的转化更新
⑵氨基酸的脱氨基作用：转氨基作用（转氨酶辅酶，ALT、AST）；L-谷氨酸氧化脱氨基作用（L-谷氨酸脱氢酶）；联合脱氨基作用（转氨基作用与氧化脱氨基作用）和嘌呤核苷酸循环。
⑶α-酮酸代谢：重新合成非必需氨基酸；转化成糖及脂类、氧化供能。
4．氨的代谢：来源（主要来自于脱氨基作用）；转运（谷氨酰胺的运氨作用、丙氨酸-葡萄糖循环）；尿素生成（鸟氨酸循环）；高血氨症与肝昏迷的关系。
5．个别氨基酸的代谢
⑴氨基酸的脱羧基作用
⑵一碳单位的代谢：一碳单位的概念、种类、存在与运输形式（与四氢叶酸结合）、一碳单位生成与相互转变、一碳单位的生理功能。
⑶含硫氨基酸的代谢：甲硫氨酸的代谢（SAM、甲硫氨酸循环）、半胱氨酸与胱氨酸的代谢。
⑷芳香族氨基酸的代谢：苯丙氨酸和酪氨酸的代谢（白化病、苯丙酮酸尿症发病机理）、色氨酸的代谢。
⑸支链氨基酸的代谢。
思考题
1.为何说蛋白质是生命的物质基础？举列说明。
2.氮平衡有哪三种类型？如何根据氮平衡来反映体内蛋白质代谢状况？
3.某一病人的食物含氮量为0.63克，尿和粪中的含氮量为0.82克。请根据蛋白质的含氮特点，分别计算蛋白质含量。并判断该病人的氮平衡类型及体内蛋白质代谢状况。
4.哪些是人体内必需氨基酸？如何判断蛋白质的营养价值？
5.何谓蛋白质的腐败作用？可产生哪些有毒物质？
6.氨基酸的脱氨基方式有哪几种？各有何特点？
7.转氨酶含哪种辅酶？有何作用？含哪种维生素？
8.测定血清GPT/ALT有何临床意义？为什么？
9.测定血清GOT/AST有何临床意义？为什么？
10.简述肝内联合脱氨基作用全过程（包括参与的酶和辅酶）及其意义。
11.机体内血NH3主要有哪些来源和去路？
12.试述鸟氨酸循环全过程、总结果及其意义。
13.脑组织如何通过谷氨酰胺的形成暂时解除NH3毒？
14.试用所学的生化知识解释引起肝昏迷的可能机理。
15.α-酮酸有哪些代谢途径？
16.何谓生糖兼生酮氨基酸？主要有哪几种？
17.何谓一碳单位代谢？主要有哪些形式的一碳单位？
18.四氢叶酸在一碳单位代谢中有何作用？一碳单位代谢有何生理意义？举列说明。
19.简述甲硫氨酸循环过程及其生理意义。
20.芳香族氨基酸有哪几种？酪氨酸可代谢转变为哪些生理活性物质？
21.白化病、尿黑酸症及苯丙酮酸尿症各缺乏那一种酶而引起？
22.试计算1分子丙氨酸的碳架彻底氧化后生成的ATP分子数，并列出简要分解过程。
第八章核苷酸代谢
课时：共2学时
目的要求
1．熟悉嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成原料，嘌呤核苷酸的分解代谢终产物及临床意义。
2．了解核苷酸的代谢途径和抗代谢物。
教学内容
1．嘌呤核苷酸的代谢
⑴嘌呤核苷酸的合成代谢：嘌呤核苷酸的从头合成途径（合成原料、过程、合成的调节）；嘌呤核苷酸的补救合成途径；嘌呤核苷酸的相互转变；脱氧核苷酸的生成；嘌呤核苷酸的抗代谢物（6MP）。
⑵嘌呤核苷酸的分解代谢：尿酸、黄嘌呤氧化酶、痛风症、尿酸性肾结石、别嘌呤醇治疗痛风症的机理。
2．嘧啶核苷酸的代谢
⑴嘧啶核苷酸的合成代谢：嘧啶核苷酸的从头合成途径（嘧啶环-即乳清酸的生成；UMP的生成）；嘧啶核苷酸的补救合成途径；嘧啶核苷酸的抗代谢物（5-FU）。
⑵嘧啶核苷酸的分解代谢：分解代谢的终产物
思考题
1.核苷酸最主要的生理功能是什么？
2.试比较嘌呤与嘧啶分解终产物的特点。
3.嘌呤环与嘧啶环共同的成环原料有哪些？
4.核糖核苷酸如何转变为脱氧核糖核苷酸？
5.试从原料、合成过程方面，比较嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的特点。
6.何谓抗代谢物，它在医学上有何意义？
第九章物质代谢的联系与调节
课时：共3学时
目的要求
1．掌握糖、脂肪、氨基酸三者代谢相互关系和细胞水平调节。
2．熟悉物质代谢特点；在能量代谢上的相互联系
3．了解激素水平调节；整体调节
教学内容
1．物质代谢的特点
2．物质代谢的相互联系
⑴在能量代谢上的相互联系
⑵糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系：糖代谢与脂代谢的相互联系；糖代谢与氨基酸代谢的相互联系；脂类代谢与氨基酸代谢的相互联系；核酸与氨基酸代谢的相互联系
3. 组织、器官的代谢特点与联系
4. 代谢调节
⑴细胞水平的代谢调节：细胞内酶的隔离分布；关键酶的变构调节；酶的化学修饰调节；酶量的调节
⑵激素水平的调节：膜受体激素；胞内受体激素
⑶整体调节：饥饿（短期饥饿、长期饥饿）；应激
思考题
1.酶的化学修饰调节有何特点？
2.物质代谢调节分哪几个层次？
3.变构调节有何生理意义？
4.说明变构调节的机理。
5.简述糖代谢与脂肪代谢的联系。
6.简述类固醇激素发挥作用的主要过程。
7.简述改变酶数量的方式。
8.乙酰CoA的主要来源、去路有哪些？
9.说明氨基酸与糖代谢的关系
10.cAMP-蛋白激酶途径有何作用？主要特点是什么？
11.阐明激素通过膜受体和胞内受体调节作用的区别。
12.试述谷氨酸在体内转变成脂肪的过程。
13.试述葡萄糖在体内转变成天冬氨酸的过程。
14.丙酮酸在动物体内可转变成哪些物质，并指出转变的代谢途径名称。
15.试比较变构调节和化学修饰调节的异同点。
16.肾上腺素是如何调节糖原代谢的。
17.试述cAMP-蛋白激酶途径中G蛋白的组成及作用机制。
18.以饥饿为例说明机体整体水平的调节。
第十章DNA的生物合成（复制）
课时：共4学时
目的要求
1．掌握复制的基本规律；DNA复制的酶学和拓扑学变化；原核生物DNA生物合成的基本过程。
2．熟悉逆转录的概念、DNA损伤与修复的类型、端粒酶的概念及作用原理。
3．了解真核生物DNA生物合成的过程；DNA的其他复制方式
教学内容
1．复制的基本规律
⑴半保留复制的概念、实验依据和意义
⑵双向复制
⑶复制的半不连续性
2．DNA复制的酶学和拓扑学变化
⑴复制的化学变化
⑵DNA聚合酶：原核生物的DNA聚合酶；真核生物的DNA聚合酶
⑶复制保真性的酶学依据
⑷复制中的解链和DNA拓扑学变化：解螺旋酶、引物酶、单链DNA结合蛋白、拓扑异构酶
⑸DNA连接酶
3．DNA生物合成过程
⑴原核生物的DNA生物合成（起始、延长、终止）；真核生物的DNA生物合成（起始、延长、终止和端粒酶）
4．逆转录和其他复制方式
⑴逆转录病毒和逆转录酶
⑵逆转录研究的意义
⑶滚环复制和D环复制
5. DNA的损伤和修复
⑴突变的意义
⑵引发突变的因素
⑶突变的分子改变类型：点突变（错配）；缺失、插入和框移突变；重排；共价连接
⑷DNA损伤的修复：光修复、切除修复、重组修复、SOS修复。
思考题
1.试述DNA损伤（突变）和修复的几种类型。
2.试述原核生物DNA生物合成中DNA聚合酶Ⅰ、Ⅲ的特点与功能。
3.试述大肠杆菌DNA半保留复制的基本过程。
4.用文字简述遗传信息传递的主要规律(中心法则）。
5.试述逆转录的概念与基本过程。
6.简述切除修复的基本过程。
7.试述原核生物DNA聚合酶I的各种功能。
8.原核生物如何实现DNA复制的高保真性？
第十一章RNA的生物合成（转录）
课时：共4学时
目的要求
1．掌握转录的基本概念；转录模板、原核生物RNA聚合酶、模板与酶的辨认结合；原核生物的转录过程
2．熟悉真核生物的RNA聚合酶；真核生物的转录过程；真核生物mRNA的录后加工修饰
3．了解真核生物tRNA、rRNA的转录后加工
教学内容
1．转录的模板和酶
⑴转录模板：模板链与编码链
⑵RNA聚合酶：原核生物RNA聚合酶；真核生物RNA聚合酶
⑶模板与酶的辨认结合：启动子概念；原核生物与真核生物的启动子元件
2．转录过程
⑴原核生物的转录过程：起始（启动子）、延长（转录泡）、终止（终止子）
⑵真核生物的转录过程：起始、延长、终止
3. 真核生物的转录后修饰
⑴真核生物mRNA的转录后加工
⑵tRNA的转录后加工
⑶rRNA的转录后加工
⑷核酶：核酶的特性；核酶研究的意义
思考题
1.试从模板、参与酶、合成方式、合成产物、原料等几方面叙述DNA复制与转录的异同点。
2.试述原核生物转录的过程。
3.简述真核生物转录后加工的基本过程和意义。
4.试述原核生物DNA上与转录起始有关的结构的特点及作用。
第十二章蛋白质的生物合成（翻译）
课时：共4学时
目的要求
1.掌握蛋白质生物合成体系；原核生物蛋白质生物合成的过程。
2.熟悉真核生物蛋白质生物合成的主要过程；翻译后的加工和输送。
3.了解蛋白质生物合成的干扰和抑制。
教学内容
1．蛋白质生物合成体系
⑴翻译模板mRNA及遗传密码：密码子概念、起始密码子、终止密码子、遗传密码的特点
⑵核蛋白体是多肽链合成的装置
⑶tRNA与氨基酸的活化：活化并转运氨基酸；辨认mRNA分子上的密码子
2．蛋白质的生物合成过程
⑴肽链合成的起始：原核生物翻译起始复合物的形成；真核生物翻译起始复合物的形成
⑵肽链的延长：进位、成肽、转位；真核生物延长过程
⑶肽链合成的终止
3．蛋白质合成后的加工和输送
⑴多肽链折叠为天然构象的蛋白质：分子伴侣、蛋白二硫键异构酶、肽-脯氨酰顺反异构酶
⑵一级结构的修饰：N端的修饰、个别氨基酸修饰、水解剪裁作用
⑶空间结构的修饰：亚基的聚合、辅基的连接
⑷蛋白质合成后的靶向输送：分泌蛋白的靶向输送、信号肽概念；线粒体蛋白的靶向输送；细胞核蛋白的靶向输送
4. 蛋白质生物合成的干扰和抑制
⑴抗生素类
⑵其他干扰蛋白质合成的物质：毒素、干扰素
思考题
1.什么是遗传密码的通用性、方向性、连续性、简并性？
2.什么是反密码子与密码子配对的摆动性？
3.简述氨基酸的活化过程。
4.比较原核生物和真核生物核糖体组成上的区别。
5.简述SD序列在翻译起始阶段的作用。
6.简述70S起始复合物的形成过程。
7.简述EF-Tu·EF-Ts循环。
8.简述核糖体循环过程。
9.什么是翻译后一级结构的修饰？
10.什么是翻译后高级结构的修饰？
11.什么是信号肽？信号肽的结构有什么特点？
12.简述分泌性蛋白的靶向输送机理。
第十三章基因表达调控（自学）
第十四章基因重组与基因工程（自学）
第十五章细胞信号转导（自学）
第十六章血液的生物化学
课时：共2学时
目的要求
1．掌握血浆蛋白的分类、功能；掌握两条凝血途径。
2．熟悉主要的凝血因子；熟悉红细胞的代谢特点。
3．了解主要的抗凝血成分、血凝块的溶解；了解白细胞的代谢特点。
教学内容
1．血浆蛋白：
⑴血浆蛋白质的分类与性质
⑵血浆蛋白质的功能
2．血液凝固：（止血过程的四个阶段）
⑴凝血因子与抗凝血成分
⑵两条凝血途径
⑶血凝块的溶解
3．血细胞代谢：
⑴红细胞的代谢特点：糖代谢、脂代谢、血红蛋白的合成与调节
⑵白细胞的代谢特点
思考题
1.血浆蛋白的分类
2.止血过程分为哪几个阶段？
3.依赖于维生素K的凝血因子有哪些？
4.对凝血酶敏感的凝血因子有哪些？
5.主要的抗凝血成分有哪些？
6.简述内源性凝血系统和外源性凝血系统凝血因子Ⅹ的活化过程？
7.简述红细胞的代谢特点
8.简述红细胞内糖代谢的生理意义
第十七章肝的生物化学
课时：共4学时
目的要求
1．掌握生物转化的概念；胆色素代谢。
2．熟悉肝脏在物质代谢中的作用；胆汁酸代谢；肝脏的生物转化类型。
3．了解影响肝脏生物转化的因素。
教学内容
1．肝脏在物质代谢中的作用：
⑴在糖代谢中的作用--维持血糖恒定。
⑵在脂类代谢中的作用。
⑶在蛋白质代谢中的作用。
⑷在维生素代谢中的作用。
⑸在激素代谢中的作用。
2．肝的生物转化作用
⑴生物转化的概念
⑵生物转化反应的主要类型：氧化反应、还原反应、水解反应、结合反应
⑶影响生物转化的因素
3. 胆汁与胆汁酸代谢
⑴胆汁
⑵胆汁酸代谢：常见胆汁酸的种类、初级与次级胆汁酸的来源及合成的部位、胆汁酸代谢与肠肝循环；胆汁酸的功能
4．胆色素代谢与黄疸
⑴胆红素的生成和转运
胆色素的主要来源；胆红素的生成（关键酶）；胆红素的转运
⑵胆红素在肝中的转变：摄取、结合、排泄；两种胆红素的主要区别；
⑶胆红素在肠道中的变化和胆色素的肠肝循环
⑷血清胆红素与黄疸：三种黄疸的鉴别
思考题
1.何谓胆汁酸的“肠肝循环”？
2.何谓生物转化作用？生物转化的类型有哪些？其生理意义是什么？
3.肝脏在糖代谢中的突出作用是什么？这种作用是通过什么机制实现的？
4.简述肝脏在形态结构方面的特点。
5.简述肝脏在化学组成上的特点。
6.胆色素包括哪些物质？它的来源是什么？
7.黄疸有几种类型？名称是什么？
8.简述肝脏在脂类代谢中的作用。
9.简述肝脏在蛋白质代谢中的作用。
10.简述肝脏在蛋白质合成中的特点。
11.简述肝脏在维生素代谢中的作用。
12.简述肝脏在激素代谢中的作用。
13.叙述胆汁酸的代谢过程。
14.胆色素在体内的代谢过程。
15.三种黄疸产生的原因及相应的血、尿、便检查变化。
16.试比较未结合胆红素和结合胆红素。
17.溶血性黄疸病人尿中能否查出胆红素？为什么？
18.肝细胞性黄疸病人尿中能否查出胆红素？为什么？
19.何谓胆素原的肠肝循环？
20.试解释阻塞性黄疸病人大便颜色变浅甚至呈陶土色的原因。
21.根据你学过的生化知识，阐述肝脏疾病引起肝性昏迷的原因。
第十八章维生素与微量元素
课时：共4学时
目的要求
1．掌握维生素A、D、C的生化作用和缺乏病；掌握B族维生素与酶的辅助因子的关系。
2．熟悉各种维生素主要来源、化学本质及性质。
3. 了解微量元素的来源、含量、分布与生理功能。
教学内容
1．脂溶性维生素
⑴维生素A：化学本质及性质、生化作用和缺乏症
⑵维生素D：化学本质及性质、生化作用和缺乏症
⑶维生素E：化学本质及性质、生化作用和缺乏症
⑷维生素K：化学本质及性质、生化作用和缺乏症
2．水溶性维生素
⑴B族维生素和辅助因子：维生素B1和TPP，维生素B2与FMN和FAD，维生素PP 与NAD+和NADP+，维生素B6与磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，泛酸和辅酶A，生物素，叶酸和FH4，维生素B12和辅酶B12， -硫辛酸；B族维生素的典型缺乏病
⑵维生素C：化学本质及性质、生化作用和缺乏症
3．微量元素：铁、碘、铜、锌、钴、锰、硒、氟。
思考题
1.维生素有哪些特点？
2.请写出B族维生素和辅酶的关系
3.试述维生素C维持生物膜正常功能的原因
4.缺乏维生素A为什么会发生夜盲症？
5.维生素D的为什么可以作为激素来研究？
6.为什么多晒太阳是预防维生素D缺乏的有效方法？
7.可导致维生素缺乏的原因有哪些？
第十九章糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质（自学）
第二十章癌基因、抑癌基因与生长因子（自学）
第二十一章常用分子生物学技术的原理及应用（自学）
第二十二章水和无机盐代谢（补充章节）
课时：共4学时
目的要求
1．掌握水、钠、钾代谢特点
2. 熟悉水和无机盐的生理功能、分布与组成特点。
3．了解体液的平衡及调节。
教学内容
1．水和无机盐在体内的重要生理功能。
2．水和无机盐的分布与组成：
⑴人体的含量与分布；
⑵体液电解质的含量和分布特点。
3．体液的平衡及其调节：
⑴水代谢：来源与去路；体液交换。
⑵钾、钠、氯代谢。
⑶体液平衡的调节：神经调节；抗利尿激素调节；醛固酮调节；心房钠素调节。思考题
1.简述体液分布及其所占体重的百分比。
2.对低血钾患者治疗原则是什么？
3.试述水和无机盐的生理功能。
4.试比较细胞内液与细胞外液电解质分布与含量的主要差别。
5.试述心肝肾等疾病和营养不良引起水肿的原因。
6.导致低血钾的主要原因有哪些？
7.肾脏对钾排泄的特点是什么？
第二十三章酸碱平衡（补充章节）
课时：共2学时
目的要求
1．掌握酸碱平衡的概念及其调节
2. 熟悉了解酸碱物质的来源。
3．了解酸碱平衡与电解质平衡的关系、酸碱平衡紊乱。
教学内容
1．体内酸碱物质的主要来源。
2．酸碱平衡的调节：
⑴血液的缓冲系统的调节
⑵肺脏对酸碱平衡的调节
⑶肾脏对酸碱平衡的调节
⑷其它组织细胞对酸碱平衡的调节
3．酸碱平衡与电解质平衡的关系：
⑴酸碱平衡与钾代谢。
⑵酸碱平衡与血氯浓度的关系。
⑶酸碱平衡与血浆阴阳离子浓度变化的关系。
4．酸碱平衡紊乱
思考题
1.体内酸性物质和碱性物质是如何产生的？
2.举例说明NaHCO3/H2CO3对固定酸是如何进行缓冲的？
3.试述肺对酸碱平衡的调节作用。
4.试述肾脏对酸碱平衡的调节作用。
5.试述酸碱平衡与血钾浓度的关系。
6.试述酸碱平衡失调的基本类型。
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
第二章 蛋白质 1、凯氏定氮法：蛋白质含量＝总含氮量－无机含氮量）×6.25 例如：100%的蛋白质中含N 量为16%，则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构，可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。 按照R 基的极性，可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷（1）一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。 氨基酸等电点的确定： 酸碱确定，根据pK 值（该基团在此pH 一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。
（2）化学性质 ①与水合茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm （黄色）定量测定（几μg）。 ②与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应：形成黄色的DNP-氨基酸，用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸，又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯（DNS-Cl，又称丹磺酰氯）也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应：多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应，生成PTC-蛋白质，用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构 线性肽链，书写时规定N端放在左边，C端放在右边，用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来，如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始，连续读出氨基酸残基的名称，除C端氨基酸外，其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”，如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时，可将氨基酸组成写在括号中，并以逗号隔开，如（Ala，Cys2，Gly），表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成，但氨基酸序列不清楚。 由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一个平面，称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构 （一）蛋白质的一级结构（化学结构） 一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 （二）蛋白质的二级结构 （1）α-螺旋（如毛发） 结构要点：螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。（2）β-折叠结构（如蚕丝） （3）β-转角 （4）β-凸起 （5）无规卷曲 （三）蛋白质的三级结构（如肌红蛋白） （四）蛋白质的司机结构（如血红蛋白） 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定 氨基酸组成的分析： ?酸水解：破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解：Trp保持完整，其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定：
又是一年考研时节，每年这个时候都是考验的重要时刻，我是从大三上学期学习开始备考的，也跟大家一样，复习的时候除了学习，还经常看一些学姐学长们的考研经验，希望可以在他们的经验里找到可以帮助自己的学习方法。 我今年成功上岸啦，所以跟大家分享一下我的学习经验，希望大家可以在我的经历里找到对你们学习有帮助的信息！ 其实一开始，关于考研我还是有一些抗拒的，感觉考研既费时间又费精力，可是后来慢慢的我发现考研真的算是一门修行，需要我用很多时间才能够深入的理解它，所谓风雨之后方见才害怕难过，所以在室友们的鼓励和支持下，我们一起踏上了考研之路。 虽然当时不知道结局是怎样，但是既然选择了，为了不让自己的努力平白的付出，说什么都要坚持下去！ 因为是这一路的所思所想，所以这篇经验贴稍微有一些长，字数上有一些多，分为英语和政治以及专业课备考经验。 看书确实是需要方法的，不然也不会有人考上有人考不上，在借鉴别人的方法时候，一定要融合自己特点。 注：文章结尾有彩蛋，内附详细资料及下载，还劳烦大家耐心仔细阅读。 南京医科大学生物化学与分子生物学的初试科目为: (101)思想政治理论 (201)英语一 (701)生物综合 (801)细胞生物学 参考书目为：
1.《生理学》第八版朱大年人民卫生出版社2013年3月； 2.《生物化学与分子生物学》第八版查锡良人民卫生出版社2013年8月； 3.《医学细胞生物学》第四版陈誉华人民卫生出版社2008年6月 4.《细胞生物学》翟中和高等教育出版社 先说英语吧。 词汇量曾经是我的一块心病，跟我英语水平差不多的同学，词汇量往往比我高出一大截。从初中学英语开始就不爱背单词。在考研阶段，词汇量的重要性胜过四六级，尤其是一些熟词僻义，往往一个单词决定你一道阅读能否做对。所以，一旦你准备学习考研英语，词汇一定是陪伴你从头至尾的一项工作。 考研到底背多少个单词足够？按照大纲的要求，大概是5500多个。实际上，核心单词及其熟词僻义才是考研的重点。单词如何背？在英语复习的前期一定不要着急开始做真题，因为在单词和句子的基础非常薄弱的情况下，做真题的效果是非常差的。刚开始复习英语的第一个月，背单词的策略是大量接触。前半月每天两个list，大概150个单词左右，平均速度大概1分钟看1个，2个半小时可以完成一天的内容。前一个月可以把单词过两遍。 历年的英语真题，单词释义题都是高频考点，这一点在完型中体现的非常突出，不仅是是完型，其实阅读中每年也都有关于单词辨析的题目，掌握了高频单词，对于做题的帮助还是非常大的，英语真题我用的是木糖英语真题手译。 进入第二个月开始刷真题，单词接触的量可以减少，但是对于生疏词应该进行重点的记忆，一天过1个list（75个单词）。一定记住的有两点：①背单词不需要死记单词的拼写！②多余的方法无用，音标法加上常用的词根词缀就能搞
1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？ 必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡 个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。 7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？ 必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸） 8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱） 脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸） 10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？ 生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学 一、生物化学考查目标 西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学 教材。要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能，能够使用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解 决相关理论问题和实际问题。 二、生物化学考点解析 这节我们来解析一下生物化学。今年生物化学未发生任何改变。 生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科，需要掌握和记忆的东 西很多，在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点，切忌把时间 都放在一些较难较偏的知识点上，以免耽误时间。 下面我们就按大纲分的四绝大部分实行详细的解析。 生物化学 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容：氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸，蛋白质的分子结构 及理化性质，核酸的组成，DNA双螺旋结构，酶的基本概念，米式方程，辅酶成分。熟记20种氨基酸，尽可能记住英文缩写代号，因考试时常 以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维 系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯，通常利用蛋白质的理化性 质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋 白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸，多个核苷酸组成核酸，核苷酸之间的连接键为3'，5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构，在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键)、G三C(3个氢键)配对 存有，各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念，如：核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点，V=Vmax[S]/Km+[S],这个方
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
核酸化学及研究方法 一、名词解释 1.正向遗传学：通过研究突变表型确定突变基因的经典遗传学方法。 2.核小体组蛋白修饰：组成核小体组蛋白，其多肽链的N末端游离于核小体之外，常被化学基团修饰，修饰类型包括：乙酰化、甲基化、磷酸化和泛素化，修饰之后会改变染色质的结构和活性。 3.位点特异性重组：位点特异性重组是遗传重组的一类。这类重组依赖于小范围同源序列的联会，重组只发生在同源短序列的范围之内，需要位点特异性的蛋白质分子参与催化。 4.转座机制：转座酶上两个不同亚基结合在转座子的特定序列上，两个亚基靠在一起形成有活性的二聚体，切下转座子，转座酶-转座子复合物结合到靶DNA上，通过转座酶的催化将转座子整合到新位点上。 5.基因敲除：利用DNA同源重组原理，用设计的外源同源DNA与受体细胞基因组中序列相同或相近的靶基因发生重组，从而将外源DNA整合到受体细胞的基因组中，产生精确的基因突变，完成基因敲除。 6.Sanger双脱氧终止法：核酸模板在核酸聚合酶、引物、四种单脱氧碱基存在的条件下复制或转录时，如果在四管反应系统中分别按比例引入四种双脱氧碱基，若双脱氧碱基掺入链端，该链便停止延长，若单脱氧碱基掺入链端，该链便可继续延伸。如此每管反应体系中便合成了以共同引物为5’端，以双脱氧碱基为3’端的一系列长度不等的核酸片段。反应终止后，分四个泳道进行电泳，以分离长短不一的核酸片段（长度相邻者仅差一个碱基），根据片段3’的双脱氧碱基，便可依次阅读合成片段的碱基排列顺序。 7.荧光实时PCR技术原理 探针法：TaqMan探针是一小段可以与靶DNA序列中间部位结合的单链DNA，它的5’和3’端分别带有一个荧光基团，这两个荧光基团由于距离过近，相互发生淬灭，不产生绿色荧光。PCR反应开始后，靶DNA变性，产生单链DNA，TaqMan探针结合到与之配对的靶DNA序列上，之后被Taq DNA聚合酶切除降解，从而解除荧光淬灭，荧光基团在激发光下发出荧光，最后可根据荧光强度计算靶DNA的数量。染料法：荧光染料（如SYBR GreenⅠ）能与双链DNA发生非序列特异性结合，并激发出绿色荧光。PCR反应开始后，随着DNA的不断延伸，结合到DNA上的荧光染料也相应增加，被激发产生的荧光也相应增加，可根据荧光强度计算初始模板的数量。 8.双分子荧光互补(BiFC)技术原理 将荧光蛋白在某些特定的位点切开，形成不发荧光的N片段和C片段。这2个片段在细胞内共表达或体外混合时，不能自发地组装成完整的荧光蛋白，不能产生荧光。但是，当这2个荧光蛋白的片段分别连接到一组有相互作用的目标蛋白上，在细胞内共表达或体外混合这两个目标蛋白时，由于目标蛋白质的相互作用，荧光蛋白的2个片段在空间上互相靠近互补，重新构建成完整的具有活性的荧光蛋白分子，并在该荧光蛋白的激发光激发下，发射荧光。 简言之，如果目标蛋白质之间有相互作用，则在激发光的激发下，产生该荧光蛋白的荧光。反之，若目标蛋白质之间没有相互作用，则不能被激发产生荧光。 二.问答题： 1.怎样将一个基因克隆到pET32a载体上；原核表达后，怎样纯化该蛋白？ 2.通过哪几种方法可以获得cDNA的全长？简述其原理。 （一）已知序列信息 1.同源序列法：根据基因家族各成员间保守氨基酸序列设计简并引物，利用简并引物进行RT-PCR扩增，得到该基因的部分cDNA序列，然后再利用RACE（cDNA末端快速扩增技术）获得cDNA全长。 2.功能克隆法：cDNA文库；基因组文库 （二）未知序列信息： 1.基于基因组DNA的克隆：是在鉴定已知基因的功能后，进而分离目标基因的一种方法。
★历年考研西医综合试题重要知识点（按照7版教材顺序）： （一）生物大分子的结构和功能 Unit 1 ★属于亚氨基酸的是：脯氨酸（Pro）[蛋白质合成加工时被修饰成：羟脯氨酸] ★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。 ★必需氨基酸：甲硫氨酸（蛋氨酸Met）、亮氨酸（Leu）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr） ★含有两个氨基的氨基酸：赖氨酸（Lys）、精苷酸（Arg）“拣来精读” ★含有两个羧基的氨基酸：谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）“三伏天” ★含硫氨基酸：胱氨酸、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） ★生酮氨基酸：亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）“同样来” ★生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）“一本落色书” ★天然蛋白质中不存在的氨基酸：同型半胱氨酸 ★不出现于蛋白质中的氨基酸：瓜氨酸 ★含有共轭双键的氨基酸：色氨酸（Trp）[主要]、酪氨酸（Tyr） 紫外线最大吸收峰：280nm ★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是：酯键 ★维系蛋白质一级结构的化学键：肽键； 维系蛋白质二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲）的化学键：氢键 维系蛋白质三级结构（整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置）的化学键：次级键（疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力） 维系蛋白质四级结构的化学键：氢键和离子键 ★蛋白质的模序结构（模体：具有特殊功能的超二级结构）举例：锌指结构、亮氨酸拉链结构 ★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI（等电点）一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是：兼性离子 ★蛋白质的变性：蛋白质空间结构破坏，生物活性丧失，一级结构无改变。 变性之后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解，紫外线（280nm）吸收增强。 ★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度：球状＞杆状；带电多、分子量小＞带电少、分子量大；离子强度低＞离子强度高★凝胶过滤（分子筛层析）时：大分子蛋白质先洗脱下来 ★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是：丹（磺）酰氯 Unit 2 ★RNA与DNA的彻底分解产物：核糖不同，部分碱基不同（嘌呤相同，嘧啶不同） ★黄嘌呤：核苷酸代谢的中间产物，既不存在于DNA中也不存在于RNA中。 ★在核酸中，核苷酸之间的连接方式是：3’,5’-磷酸二酯键 ★DNA双螺旋结构：反向平行；右手螺旋，螺距为3.54nm，每个螺旋有10.5个碱基对；骨架由脱氧核糖和磷酸组成，位于双螺旋结构的外侧，碱基位于内侧；碱基配对原则为C≡G，A＝T，所以A+G／C+T＝1 ★生物体内各种mRNA：长短不一，相差很大 ★hnRNA含有许多外显子和内含子，在mRNA成熟过程中，内含子被剪切掉，使得外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。
第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨 酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀：不会变性 重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性 生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基 酸、二肽不可以） 第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
2016—2017学年度第一学期 食品科学与工程学院《生物化学》期末考试试卷 注意事项:1. 考生务必将自己姓名、学号、专业名称写在指定位置； 2. 密封线和装订线内不准答题。 一、名词解释 (共8小题,每小题2.5分,共20分,答案写在试题第8页) 1. 蛋白质的一级结构 2. 变构效应 3. 透析 4. 增色效应 5.糖酵解 6. 三羧酸循环 7.半保留复制 8. 激素水平代谢调节 二、填空题(共40空,每空0.5分,共20分) 1、蛋白质可受 酸 、 碱 、或 酶 的作用而水解,最后彻底水解为各种 氨基酸 的 混合物。 2、酶活性中心与底物相结合那些基因团称 结合基因 ,而起催化作用的那些基因团称 催化基因 。 3、核酸完全水解的产物是 磷酸 , 含氮碱基 和 戊糖 。 其中 含氮碱基 又可分为 嘌呤 碱和 嘧啶 碱。 4、大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为__16_%,如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为 __6.25__%。
5、由于蛋白质分子中的酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在分子结构中含有__共轭__双键,所以在波长__280nm__处有特征性吸收峰,该特点称为蛋白质的__紫外吸收__性质。 6、当非竞争性抑制剂存在时,酶促反应动力学参数如下Km__不变__,Vmax__降低__。 7、决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的__一__级结构,该结构是指多肽链中__氨基酸残疾__的排列顺序。 8、最适温度__不是__酶的特征性常数,它与反应时间有关,当反应时间延长时,最适温度可以__降低__。 9、DNA分子中,两条链通过碱基间的__氢键__相连,碱基间的配对原则是A对__T__、__G__对__C__。 10、三羧酸循环过程中有_____4______次脱氢和_____2____次脱羧反应；该循环的三个限速酶是___柠檬酸合成酶___、____异柠檬酸脱氢酶____和___α—酮戊二酸脱氢酶____ 11、tRNA的三叶草型结构中,其中氨基酸臂的功能是__与氨基酸结合___,反密码环的功能是__识别并结合mRNA__。 12、DNA复制时,连续合成的链称为__前导链__链；不连续合成的链称为__后随链__链。 13、RNA的转录过程分为__起始___、___延长___和__终止__三个阶段。 14、糖异生的主要器官是线粒体。 三、单项选择题(共10小题,每小题1分,共10分) 1.下面好有两个羧基的氨基酸是( D ) A.精氨酸 B.甘氨酸 C.色氨酸 D.谷氨酸 2.下列叙述中不属于蛋白质一级结构内容的是( C ) A.多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序 B.多肽链中氨基酸残基的键链方式 C.多肽链中主肽链的空间走向,如a-螺旋 D.胰岛分子中A链与B链间含有两条二硫键,分别是A7-S-S-B7,A20-S-S-B19 3.下列辅因子中,不包含腺苷酸的辅因子是( C ) A.CoA B.NAD＋ C.FMN D.维生素C
等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性 解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心 同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环：是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生：从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织，氧化利用的过程 酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白：血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这中复制方式称为半保留复制 生物转化：机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程为生物转化 氧化磷酸化：代谢物脱氢进入呼吸链，彻底氧化成水的同时，ADP磷酸化生成ATP，称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化：底物由于脱氢脱水作用，底物分子内部能量重新分布生成高能键，使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解：葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程，最终形成乳酸或丙酮酸，同时释放出部分能量，形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能
生物化学期末考试知识点归纳 三羧酸循环记忆方法 一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个2 2个阶段；经过2个阶段生成乳酸 2个磷酸化； 2个异构化，即可逆反应； 2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ； 产生2分子ＮＡＤＨ ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ． 二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化 ４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2 ５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－
磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释： 1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。、 2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。维持其稳定的化学键是：肽键。蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。 蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。 蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。 3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。蛋白质
生化考研复习题 第一章蛋白质化学 1（山大）简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质。 （1）在低pH值时沉淀。 （2）当离子强度从零增至高值时，先是溶解度增加，然后溶解降低，最后沉淀。（3）在给定离子强度的溶液中，等电pH值时溶解度呈现最小。 （4）加热时沉淀。 2（川大）下列试剂常用于蛋白质化学研究，CNBr，丹磺酰氯、脲，二硝基氟苯（DNFB）、6mol/LHCI，β-巯基乙醇，水合茚三酮，胰蛋白酶，异硫氰酸苯酯，胰凝乳蛋白酶，SDS，指出分别完成下列任务，需用上述何种试剂。 （1）测定小肽的氨基酸顺序。 （2）鉴定肽的氨基末端残基（所得肽量不足10-7g）. （3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性，若有二硫键存在时还需加入何种试剂。（4）在芳香族氨基酸的残基的羧基一侧裂解肽键。 （5）在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键。 3（北师大）用1mol酸水解五肽，得2个Glu，1个Lys，用胰蛋白酶裂解成二个碎片，在pH=7时电泳，碎片之一移向阳极，另一向阴极；用DNP水解得一DNP-谷氨酸；用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu，，写出五肽顺序。 4（北师大）简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。 5（中科院）用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原？如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫键，则在反应体系中还必须加入什么试剂？蛋白质变性时为防止生成的-SH基重新被氧化，可加入什么试剂来保护？ 6（中科院）列出蛋白质二级结构和超二级结构的基本类型。 7（中科院）根据AA通式的R基团的极性性质，20种常见的AA可分成哪四类。8（川大）请列举三种蛋白质分子量的测定方法，并简过其原理。 9（上师大）指出分子排列阻层析往上洗脱下列蛋白质的顺序。分离的蛋白质范围是5 000到400 000，已知这些蛋白质的分子量为： 肌红蛋白（马心肌）16900 过氧化氢酶（马肝）247500 细胞色素C（牛心肌）13370 肌球蛋白（鳕鱼肌）524800 糜蛋白酶元（牛胰）23240 血清清蛋白（人）68500