生化考研重点知识总结
第一章单糖
①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：6
②唾液淀粉酶激活剂：Cl-
③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉
④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是：
第二章油脂
①几个非饱和脂肪酸双键数：
⑴油酸：1
⑵亚油酸：2
⑶亚麻酸：3
②人不能自身合成的必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸
③四种脂类转运脂蛋白：
⑴CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯
⑵VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘
油酯
⑶LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇
⑷HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇
第三章氨基酸与蛋白质
①几种主要氨基酸及三字母缩写
⑴两特殊：Pro、Gly
⑵芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe）
⑶八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr
⑷侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr）
⑸酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※对应两酰胺：Asn、Gln
⑹碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His）
⑺其它：丙氨酸（Ala）
②PI
⑴PI的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKR COOH)/2=(PK2+PKR NH2)/2
⑵PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R+）=PK2+Lg（R-/R）
⑶PH =7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH下降为6，表明蛋白的COOH
电离出H+，则产生了R-，PH=6>PI 时有R-
③蛋白二级结构
⑴α螺旋：Sn=3.613，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋
⑵β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距0.35nm
⑶β转角：转角处为Gly
④超二级结构：无规卷曲、结构域
⑤三级结构：作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力）
⑥蛋白结构分析
⑴N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl（丹磺酰氯）、氨肽酶法
⑵C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A：不能水解C端为Lys、Arg、Pro的
肽键；羧肽酶B：能水解C端为Lys、Arg的肽
键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水
解
⑶打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸）
⑷专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）；
⑦显色反应
⑴Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO4+磷钼酸）
⑵Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO3+Hg（NO3）2）
⑶坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO）
⑷黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO3）
⑸双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO4）
⑹乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp）
⑧几种重要氨基酸
⑴提供活性甲基的：S-腺苷Met
⑵形成N-糖肽键的：Asp
⑶胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys
⑨蛋白分离纯化技术：透析、超滤；密度梯度离心；凝胶过滤；PI法、盐析、有机溶剂
法；电泳、离子交换；吸附层析；亲和层析
※凝胶过滤大分子先出，凝胶电泳相反：机理
△分子运动速度决定因素：大小、电荷量、形状
※蛋白离子交换层析与洗脱：
※凝胶电泳三效应：电荷、分子筛、浓度效应
⑩蛋白含量测定
⑴测N：凯氏定氮、紫外吸光、双缩脲吸光、福林酚显色吸光
⑵测M：沉降离心、凝胶过滤（凝胶排阻层析）、SDS-PAGE
※凯氏定氮：HNO2反应，生成的N2中氨基酸占1/2
⑾其它
⑴分离二硫基的肽段可用：SDS-PAGE
⑵几个主要氨基酸的PI值：
⑶几种重要蛋白：
⑷镰刀贫血病：Glu→Val，第6位
⑸与烷化剂（碘乙酸）反应的氨基酸：Cys（半胱氨酸）
第四章酶学
①酶活化中心组成：结合部位、催化部位
②计算：活力单位（IU、Kat）、比活力（IU/mg）、转化数/转化周期、米氏方程
③各可逆抑制作用的动力学特点：Km、Vmax
※几个抑制作用：竞争抑制（丙二酸对琥珀酸脱氢酶）；有有机磷（与丝氨酸羟基共价不可逆）；CO、CN（作用于Cytaa3）；不可逆抑制（重金属、有机砷、CN
化物、硫化物、CO）
④酶促反应初速度与[E]、T有关
⑤以“三点结合”模型作用的酶：甘油激酶
⑥酶的专一性
⑴专一水解葡萄糖形成的二酯键的酶：
⑵以O2为直接氢受体的氧化酶：VC氧化酶、细胞色素氧化酶
⑦别构酶
⑴两独立功能部位：活性中心、变构中心
⑵动力学曲线：S型，其它为双曲线
⑶具有效应：协同效应、变构效应
※典型代表—血红蛋白：协同效应、波尔效应、变构效应
⑧酶分离纯化
⑴要求：纯化倍数高、回收率高
※纯化倍数=比活力/纯化前总比活力
回收率=活力单位数/纯化前活力单位数
⑵方法：同蛋白质
⑨竞争性抑制剂：增[S]可减弱抑制作用
⑩患尿黑酸症的病人是由于：缺少尿黑酸氧化酶（尿黑酸氧化酶遗传缺陷）
第五章核酸
①反向互补配对：ACG-CGT（U）
②N-苷键：Ψ（C1‘-C5），嘌呤（N9-C1‘），嘧啶（N1-C1’）
③SnRNA：核仁不均一RNA，功能（促进转录、）
④核酸分离技术
⑵凝胶电泳：三效应、分子运动速度决定因素见蛋白质
⑵离子交换层析：阳离子交换层析，核苷酸脱下顺序：U→G→C→A
阴离子交换层析，核苷酸脱下顺序：C→A→U→G
⑶亲和层析：可用亲和层析法分离的核酸：mRNA（PolyA尾）
⑤DNA测序三法：加减法（Sanger、1975），化学断裂法，双脱氧终止法（Sanger、
1977、原理）
⑥不能形成两性离子的核苷酸是UMP：原因
⑦cNMP
⑴最重要的cNMP：cAMP、cGMP
⑵cAMP：第二信使
⑷cAMP分子内有：环化的磷酸二酯键
cAMP与cGMP：生物作用并不是完全相反
第六章分子生物学与基因工程
①基因组学
⑴启动子组成3部分：识别部位（-35、CG/CAAT），结合部位（-10、TATA），转录起始点
⑵高度重复序列：卫星DNA、小卫星DNA、微卫星DNA
⑶原核生物基因重叠类型：
⑷基因家族按特点分三类：简单多基因家族、复杂多基因家族、发育调控的复杂多基因家
族
基因家族按组成分三类：
②DNA复制
⑴DNA复制方式：线性（眼型），环状【θ（大肠杆菌）、滚环（病毒质粒）、D型（线粒
体、叶绿体）】
⑵DNA复制需引物：转录不需引物
※原核DNA聚合酶功能：损伤修复、校正、合成DNA
③基因工程酶
⑴RNase:RNaseA(嘧啶3’→5’)、RNaseT1（G的3’→5’）、RNaseT2（A的3’→5’）
⑵DNA连接酶所需能量：原核ATP、真核NAD+
⑶转移水解DNA-RNA中的RNA的酶：RNaseH、逆转录酶（有RNaseH活性）
⑷牛脾磷酸二酯酶水解RNA所得产物：5’磷酸切开，产生3’单磷酸核苷
⑸蛇毒磷酸二酯酶水解RNA所得产物：3’-OH切开，产生5’单磷酸核苷
⑹核酸合成酶：DDDP（依赖DNA的DNA聚合酶）、RDDP（依赖RNA的DNA聚合酶）、DDRP
（依赖DNA的RNA聚合酶）
⑺RNAPol2：RNAPolB，合成hnRNA，分布在核质中
⑻RNA用强碱水解产生：2’ -核苷酸、3’-核苷酸混合物
⑼限制内切酶切割特点：4-8bp、6bp主要，成黏性、平齐末端，成回文序列，甲基化难切④tRNA结构
⑴含稀有碱基最多：D（二氢尿嘧啶）、ψ（假尿嘧啶）、I（次黄嘌呤）
⑵四环四臂五区：D臂、TψC臂、氨基酸臂（受体臂）、反密码子臂
⑶二级：三叶草
⑷三级：倒L
⑤基因表达
⑴DNA重组过程中DNA连接四方式：粘性末端连接、同聚物加尾法、加衔接物连接法、加
DNA接头连接法
⑵转位：三类转位因子【（插入序列IS）、转座子（Tn）、可转座噬菌体】，转位后遗传
效应（突变、产生新基因、染色体畸变）
⑶转录：转录5’端常见起始核苷酸是G、A，原核终止子在终止位点前有PolyU
⑷翻译：参与肽链延伸的因子（EF-Tu、EF-TS、移位酶/G因子），肽基转移酶催化组分
（23SrRNA），蛋白合成时生成肽键的能量来自高能酯键水解
⑸转录抑制剂：利福平、利迪链霉素、放线素D、α-鹅膏蕈碱
⑹翻译抑制剂：抗生素（氯霉素、链霉素、卡那霉素、新霉素、四环素、土霉素）※机理
干扰素（使起始因子eIF2磷酸化失活），毒素（抑制真核肽链延长）
⑥基因工程
⑴基因工程载体：必备条件（自主复制、有标志基因便于筛选、易引入受体细胞、酶切位
点少、M大可携带大片基因）
常用载体（质粒、病毒、噬菌体、人工大染色体改造而来）
⑵DNA文库：含某种生物体全部被转录成mRNA的所有基因序列
⑦密码子
⑴起始密码子：原核（AUG、GUG、UUG，对应fMet）真核（AUG，对应Met）
※起始tRNA：tRNA Met、tRNA fMet
⑵终止密码子：UAA、UAG、UGA
⑶无义密码子：UAA、UAG、UGA
⑷线粒体中三种特殊密码子：UGA-色氨酸
⑸原核RF1识别的密码子：UAA、UAX ※RF2识别的密码子：UAA、UGA
⑹密码子性质：不重叠、特殊性、通用性、简并性、连续性、摆动性
※摆动性：A-U，U-A、G，C-G，G-C、U，I-A、U、C
⑧其它
⑴SnRNA功能：RNA成熟加工、与染色质结合、调节基因活性
⑵多拷贝基因有：组蛋白基因、
⑶3种印迹法对应检测对象：S-DNA、N-RNA、W-Pro
⑸Tm的影响三因素：C三G、盐浓度（Na+）、DNA均一性（均一→窄）
Tm=（C+G）%×0.41+69.3
第七章维生素与激素
①几种重要酶的辅酶
⑴脱羧酶：α酮酸脱羧酶（TPP/VB1）、氨基酸脱羧酶（磷酸吡哆醛（VB6）
※磷酸吡哆醛：氨基酸脱羧酶、转氨酶的辅酶
⑵以FAD为辅酶的酶：二氢硫辛酰胺脱氢酶、脂酰辅酶A脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、线粒体
α磷酸甘油脱氢酶
⑶羧化酶的辅酶：生物素（VB7）
⑷VB12：钴胺素（参与甲基转移）
⑸氧化还原酶的辅酶：NAD+
⑹以NADP为辅酶的酶：苹果酸酶、6-p-G脱氢酶
⑺以FAK为辅酶的酶：脂酰辅酶A脱氢酶
②几种特定功能的维生素
⑴凝血维生素：VK，脂溶
⑵抗血维生素：VC，水溶
⑶含A的维生素：NAD+、NADP、FAD、CoASH
※VD：
体内活性最高的VD是：1,25-二羟基胆钙化醇[1,25-（OH）2D3]
两种VD原：VD3（7-脱氢胆固醇），VD2（麦角固醇）
VD3的形成：胆固醇→7-脱氢胆固醇→VD3
③胰岛素等激素的受体是：
④含N激素受体在激素作用下与腺苷酸环化酶的耦联是由G蛋白介导实现的
⑤蛋白质类激素受体位于：细胞质膜上
⑥类固醇激素受体位于：细胞内
第八章生物氧化
①肌肉或神经细胞储存能量的高能化合物是：磷酸肌酸（IP3）
②高能化合物有：磷酸肌酸、1,3-二磷酸甘油酸、磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）、
③生物合成中主要的还原剂；NADPH，来源于HMS（磷酸戊糖途径/磷酸己糖旁路）
④生物氧化过程中，ATP生成方式：底物水平磷酸化、氧化磷酸化
⑤线粒体的嵴：外表面与基质接触，含有氧化磷酸化组分
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
教师招聘心理学重点知识总结 心理学是研究心理现象及其规律的科学。 论述：心理学的研究任务：（确定心理事实，揭示心理规律，揭示心理机制，揭示心理本质。） 教师学习心理学的意义： 1. 有助于教师理解和解释学生的心理现象和行为，更好地完成教育工作。 2. 有助于运用心理学原理，指导和开展当代教育改革。 3. 有助于教师判断学生的心理健康，有效地开展学生心理异常的调试工作。 4. 有助于教师依据心理学知识进行自我教育。 亚里士多德的《论灵魂》是历史上第一部论述各种心理现象的著作。 西方主要心理学流派: 1.构造主义心理学冯特铁钦钠 研究人们的直接经验即意识，并把人的经验分为感觉、意象和激情状态三种元素。采用实验内省法分析意识的内容或构造。 2.机能主义心理学詹姆士杜威安吉尔 研究意识，把意识看成是一种持续不断、川流不息的过程。强调对意识作用和功能的研究。 3.行为主义心理学华生西方心理学的第一势力 反对研究意识，主张心理学研究行为；反对内省，主张采用试验方法进行客观研究。 4.格式塔心理学完形心理学韦特海默考夫卡苛勒 反对把心理作为一个元素，而强调心理作为一个整体、一个组织的意义认为整体不能还原为哥哥部分、各种元素的总和；部分相加也不等于全体；整体先与部分二存在，并且制约着部分的性质和意义。 5.精神分析心理学佛洛依德 重视对异常行为的分析和无意识的研究。 6.人本主义心理学马斯洛罗杰斯心理学的第三势力 研究人格发展与社会生活的关系，强调人的目的性、创造性和价值，主张促进人的健康成长和潜能的实现。 7.现代认知心理学奈赛尔皮亚杰 把人的心理活动看作是信息加工系统，由感官搜集的信息，经过分析、存储、转换，然后加以利用 注意是心里活动对一定对象的指向和集中，是心理过程的动力特征之一。 注意的功能：选择功能、保持功能、调节和监督功能 注意的分类：无意注意有意注意有意后注意 无意注意也称不随意注意，是没有预定目的，无需意志努力、不由自主地对一定事物所发生的注意。 有意注意也称随意注意，是有预定目的，必要时需要意志努力、主动地对一定事物所发生的注意。 有意后注意是注意的一种特殊形式，是指有自觉目的，但不需要意志努力的注意。 注意的品质：注意的广度、注意的稳定性、注意的分配、注意的转移
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
心理学是研究心理现象及其规律的科学。 论述：心理学的研究任务。（确定心理事实，揭示心理规律，揭示心理机制，揭示心理本质。） 教师学习心理学的意义。 1.有助于教师理解和解释学生的心理现象和行为，更好地完成教育工作。 2.有助于运用心理学原理，指导和开展当代教育改革。 3.有助于教师判断学生的心理健康，有效地开展学生心理异常的调试工作。 4.有助于教师依据心理学知识进行自我教育。 亚里士多德的《论灵魂》是历史上第一部论述各种心理现象的着作。 西方主要心理学流派: 1.构造主义心理学冯特铁钦钠 研究人们的直接经验即意识，并把人的经验分为感觉、意象和激情状态三种元素。 采用实验内省法分析意识的内容或构造。 2.机能主义心理学詹姆士杜威安吉尔 研究意识，把意识看成是一种持续不断、川流不息的过程。强调对意识作用和功能的研究。 3.行为主义心理学华生西方心理学的第一势力 反对研究意识，主张心理学研究行为；反对内省，主张采用试验方法进行客观研究。 4.格式塔心理学完形心理学韦特海默考夫卡苛勒 反对把心理作为一个元素，而强调心理作为一个整体、一个组织的意义认为整体不能还原为哥哥部分、各种元素的总和；部分相加也不等于全体；整体先与部分二存在，并且制约着部分的性质和意义。 5.精神分析心理学佛洛依德
重视对异常行为的分析和无意识的研究。 6.人本主义心理学马斯洛罗杰斯心理学的第三势力 研究人格发展与社会生活的关系，强调人的目的性、创造性和价值，主张促进人的健康成长和潜能的实现。 7.现代认知心理学奈赛尔皮亚杰 把人的心理活动看作是信息加工系统，由感官搜集的信息，经过分析、存储、转换，然后加以利用 注意是心里活动对一定对象的指向和集中，是心理过程的动力特征之一。 注意的功能：选择功能保持功能调节和监督功能 注意的分类：无意注意有意注意有意后注意 无意注意也称不随意注意，是没有预定目的，无需意志努力、不由自主地对一定事物所发生的注意。 有意注意也称随意注意，是有预定目的，必要时需要意志努力、主动地对一定事物所发生的注意。 有意后注意是注意的一种特殊形式，是指有自觉目的，但不需要意志努力的注意。 注意的品质：注意的广度、注意的稳定性、注意的分配、注意的转移 知觉的基本特征：知觉的选择性、知觉的理解性、知觉的整体性、知觉的恒常性 直观教学的基本形式：实物直观、模象直观、言语直观 论述：如何运用感知规律组织教学？ 1.根据学习任务的性质，灵活运用各种直观方式。 2.运用知觉的组织原则，突出直观对象的特点。 3.教会学生观察方法，养成良好的观察习惯。 4.让学生充分参与直观过程。 记忆过程包括识记、保持、再认和回忆三个环节。
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学 一、生物化学考查目标 西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学 教材。要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能，能够使用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解 决相关理论问题和实际问题。 二、生物化学考点解析 这节我们来解析一下生物化学。今年生物化学未发生任何改变。 生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科，需要掌握和记忆的东 西很多，在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点，切忌把时间 都放在一些较难较偏的知识点上，以免耽误时间。 下面我们就按大纲分的四绝大部分实行详细的解析。 生物化学 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容：氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸，蛋白质的分子结构 及理化性质，核酸的组成，DNA双螺旋结构，酶的基本概念，米式方程，辅酶成分。熟记20种氨基酸，尽可能记住英文缩写代号，因考试时常 以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维 系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯，通常利用蛋白质的理化性 质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋 白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸，多个核苷酸组成核酸，核苷酸之间的连接键为3'，5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构，在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键)、G三C(3个氢键)配对 存有，各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念，如：核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点，V=Vmax[S]/Km+[S],这个方
精心整理 心理学重点知识 一、名词解释 1、心理学——心理学是研究人的心理现象及其活动规律的科学。 2、心理过程——指认识过程（感觉、知觉、识记、想象和思维）、情绪和情感过程及意志过程。 3、观察法——观察，旨在自然条件下，人们为一定目的而对事物所进行的有计划的知觉过程。观察法就是以感官活动为先决条件，与积极的思维相结合，系统地运用感官对客观事物进行感知、考察和描述的一种研究方法。 4、自然实验法——在自然的正常的情况下，根据预定的计划，有意识地引起或创造所要研究的现象 5、反射——是有机体借助于中枢神经系统而实现的对体内外刺激所做出的规律性的应答活动。 6、反射弧——是实现反射的生理结构。它包括感受器、传入神经、神经中枢、传出神经、反馈和效应器。 7、无条件反射——无条件反射是先天的、生来就有的不需要学习就会的反射. 8、条件反射——是后天的,是在个体生活过程中经过学习而形成的反射. 9、兴奋过程——是指有关大脑皮层区及相应器官的机能由相对休息状态转向活动状态. 10、抑制过程——是指有关大脑皮层区及相应器官的机能由活动状态转向相对休息状态 11、兴奋和抑制的扩散与集中——当大脑皮层的某部位产生兴奋或抑制时,并不是停留在原发点不动,而是向周围的神经细胞传布开来,这就是兴奋和抑制的扩散.扩散到一定限度后,又向原发点聚集,这就是兴奋和抑制的集中. 12、兴奋和抑制的相互诱导——是指一种神经过程能引起与它相反的神经过程的增强. 13、第一信号系统——是具体刺激物引起的条件反射系统 14、第二信号系统——是由词语作为条件刺激物而引起的条件反射系统 15、注意——是心理活动对一定事物的指向和集中。 16、有意注意——是指具有预定目的，需作一定意志努力的注意。 17、无意注意——是一种事先没有预定目的，也不需要任何意志努力的注意。 18、有意后注意——是指既有目的性，又不需作较大意志努力的注意。 19、注意的分配——是指在同一时间内，把注意指向两种或两种以上的对象或活动上的特征。
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
★历年考研西医综合试题重要知识点（按照7版教材顺序）： （一）生物大分子的结构和功能 Unit 1 ★属于亚氨基酸的是：脯氨酸（Pro）[蛋白质合成加工时被修饰成：羟脯氨酸] ★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。 ★必需氨基酸：甲硫氨酸（蛋氨酸Met）、亮氨酸（Leu）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr） ★含有两个氨基的氨基酸：赖氨酸（Lys）、精苷酸（Arg）“拣来精读” ★含有两个羧基的氨基酸：谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）“三伏天” ★含硫氨基酸：胱氨酸、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） ★生酮氨基酸：亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）“同样来” ★生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）“一本落色书” ★天然蛋白质中不存在的氨基酸：同型半胱氨酸 ★不出现于蛋白质中的氨基酸：瓜氨酸 ★含有共轭双键的氨基酸：色氨酸（Trp）[主要]、酪氨酸（Tyr） 紫外线最大吸收峰：280nm ★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是：酯键 ★维系蛋白质一级结构的化学键：肽键； 维系蛋白质二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲）的化学键：氢键 维系蛋白质三级结构（整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置）的化学键：次级键（疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力） 维系蛋白质四级结构的化学键：氢键和离子键 ★蛋白质的模序结构（模体：具有特殊功能的超二级结构）举例：锌指结构、亮氨酸拉链结构 ★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI（等电点）一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是：兼性离子 ★蛋白质的变性：蛋白质空间结构破坏，生物活性丧失，一级结构无改变。 变性之后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解，紫外线（280nm）吸收增强。 ★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度：球状＞杆状；带电多、分子量小＞带电少、分子量大；离子强度低＞离子强度高★凝胶过滤（分子筛层析）时：大分子蛋白质先洗脱下来 ★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是：丹（磺）酰氯 Unit 2 ★RNA与DNA的彻底分解产物：核糖不同，部分碱基不同（嘌呤相同，嘧啶不同） ★黄嘌呤：核苷酸代谢的中间产物，既不存在于DNA中也不存在于RNA中。 ★在核酸中，核苷酸之间的连接方式是：3’,5’-磷酸二酯键 ★DNA双螺旋结构：反向平行；右手螺旋，螺距为3.54nm，每个螺旋有10.5个碱基对；骨架由脱氧核糖和磷酸组成，位于双螺旋结构的外侧，碱基位于内侧；碱基配对原则为C≡G，A＝T，所以A+G／C+T＝1 ★生物体内各种mRNA：长短不一，相差很大 ★hnRNA含有许多外显子和内含子，在mRNA成熟过程中，内含子被剪切掉，使得外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
1、教育心理学：是一门研究学校情景中学与教的基本心理规律的科学。是应用心理学的一 种，是心理学与应用学的交叉学科。 2、研究内容：五要素三过程 3、教育心理学的作用：帮助教师准确的研究问题；为实际教学提供科学的理论指导；帮助 教师预测并干预学生；帮助教师结合实际教学进行研究。 4、教育心理学对教育实践具有描述、解释、预测、控制的作用。 5、教育心理学的发展概况：初创时期、发展时期、成熟时期、完善时期。 6、布鲁纳在1994年美国教育研究会的专题报告中总结了教育心理学的研究成果，主要表 现在：主动性研究、反思性研究、合作性研究、社会文化研究。 7、心理发展：指个体从出生、成熟、衰老直至死亡的整个生命进程中所发生的一系列心理 变化。 8、学生心理发展的四个基本特征：连续性与阶段性、定向性与顺序性、不平衡性、差异性。 9、青少年心理发展的阶段特征：（1）少年期：初中阶段，学生具有半成熟半幼稚的特点， 抽象逻辑思维已占主导地位，并出现反省思维；（2）青年初期：抽象逻辑思维从“经验型”向“理论性”转化，开始出现辩证思维 10、学习准备：指学生原有的知识水平或心理发展水平对新的学习的适应性。 11、关键期：个体早期生命中一个比较短暂的时期，在此期间，个体对某种刺激特别敏感，过了这一时期，同样的刺激对之影响很小或没有影响。 12、2岁时口头语言关键期。4岁是形状知觉形成关键期，4-5岁是学习书面语言关键期。 13、瑞士心理学家皮亚杰的认知阶段发展理论： 感知运动（0-2）前运算阶段（2-7）具体运算阶段（7-11）具有了抽象概念，思维可以逆转，能够进行逻辑推理形式运算阶段（11-15）具备了可逆思维 14、最近发展区：前苏联维果斯基认为儿童有两种发展水平：一是儿童现有水平，二是即将达到的发展水平，这两种水平之间的差异就是最近发展区。 15、人格：又称个性。是指决定个体外显行为和内隐行为并使其与他人的行为有稳定区别的综合心理特征。 16、埃里克森的人格发展阶段理论：基本的信任感对基本的不信任感（0-1.5）自主敢对羞耻感与怀疑（2-3）主动敢对内疚感（4-5）勤奋敢对自卑感（6-11）自我同一性对角色混乱（12-18） 17、影响人格发展的社会因素：家庭教养模式、学校教育、同辈群体。 18、自我意识：指个体对自己以及自己与周围事物关系的意识。包括三种成分：自我认识、自我体验、自我监控。 19、个体自我意识的发展经历了生理自我（3岁）到社会自我到心理自我的过程。 20、自我意识是个体对自己的认识和态度，是人格的重要组成部分，是把人格各部分整合和统一起来的核心力量。 21、学生间的认知方式的差异表现在：场独立与场依存（威特金）、沉思型与冲动型、辐合型与发散性。 22、世界上著名的智力量表：斯坦福-比纳量表（智力年龄/实际年龄*100）。 23、性格：指个体在生活中形成的对现实的稳固态度和与之相适应的行为方式。 24、性格的个别差异表现在：性格的特征差异和性格的类型差异（外倾型与内倾型、独立性与顺存性）。 25、学习的实质：（1）学习表现为行为或行为潜能的变化（2）学习所引起的行为或行为潜能的变化是相对持久的（3）学习是由反复经验而引起的 26、人类学习和动物学习的区别：（1）人类学习除了要获得个体的行为经验外，还要掌握人
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
教育心理学 第一章 1、教育心理学:就是研究学与教的基本心理规律的科学。 2、学习:就是个体由于与外界环境的互动经验而产生的行为表现或心理的持久变化。 3、学习理论就是教育心理学最核心的研究内容。 4、量化研究与质性研究就是当前社会科学研究中的两种基本范式。 5、几种具体的研究方法:问卷法,实验法,观察法,访谈法,微观发生法。 6、1903年,美国心理学家桑代克出版《教育心理学》 第四章 1、学习:就是指基于经验而导致行为或行为潜能发生相对一致变化的过程 2、学习的作用:(1)学习就是有机体与环境取得平衡的条件。(2)学习可以影响成熟。(3)学习能激发人脑潜能。 3、按学习主体分类:动物学习与人类学习 4、加涅的学习水平分类:(1)信号学习。(2)刺激-反应学习。(3)连锁学习。(4)言语联想学习。(5)辨别学习。(6)概念学习。(7)规则的学习。(8)解决问题的学习。
5、加涅的学习结果分类:(1)言语信息。(2)智力技能。(3)认知策略。 (4)态度。(5)动作技能。 6、学习性质与形式分类:(1)据学习方式分为接受的与发现的。(2)据学习材料与学习者原有知识的关系分为机械的与有意义的。 7、学习的意识水平分类:(1)内隐学习:个体不知不觉的获得经验,并引起相应行为变化的学习。(2)外显学习:指有意识的、需要付出心理努力并需按照规则做出反应的学习。 8、(1)外显记忆:长时记忆中能够在意识水平上加以回想与思考的知识。(2)内隐记忆:无法在意识水平上加以回想,但不知不觉地影响着行为与思维的学习。 9、学习的相关概念:(1)终身学习。(2)远程学习。(3)机器学习。(4)学习科学。 10、学习理论的发展:(1)两种倾向学习理论体系的建立与初步发展:行为主义学派与德国的格式塔学派。(2)行为、认知倾向学习理论的相互吸收。(3)认知学习理论的发展与人本主义学习理论的出现。(4)构建主义学习理论的兴起。 11、亚里士多德认为人的记忆遵循三条联想律:相似律、相对律与邻近律。 12、巴甫洛夫的经典性条件作用:(1)无条件刺激:本来就能引起某种固定反应的刺激。(2)无条件反应:指由无条件刺激原本就可以引起的固定反应。(3)中性刺激:给狗呈现刺激如铃声,狗不会产生唾液分泌的反应,铃声被称为中性刺激。(4)条件刺激:原来的中性刺激,它并不能引起无条件反应,但与无条件刺激多次在时间上
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
生物化学知识重点文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]
生物化学知识重点 第一章绪论 1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。 2.生物化学研究的内容大体分为三部分： ①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控 第二章糖类化学 1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。 2.单糖的分类： ①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖...... ②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。 3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。 4.甘油醛是最简单的单糖。 5.两种环式结构的葡萄糖： 6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图） CH 2OH CH 2 OH O O OH HOCH 2 O OH HOCH 2 O OH HO OH OH HO OH OH OH OH OH OH H
α-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-核糖 β-D-脱氧核糖 7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。 8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。 9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等； 杂多糖以糖胺聚糖最为重要。 10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。糖原分为肝糖原和肌糖原。 11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。 第三章脂类化学 1.甘油 脂肪脂肪酸短链脂肪酸、中链脂肪酸和长链脂肪酸（根据C原子数目分类） 脂类饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸（根据是否含有碳-碳双键分类） 类脂：磷脂、糖脂和类固醇 2.亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。 3.类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。 4.脂肪又称甘油三酯。右下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式： 5.皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。 CH2- OH CHOOC-R 1
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH