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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
初中化学知识点总结 1、常见元素、原子图化合价口诀 正一氢锂钠钾银铵根；负一氟氯溴碘氢氧根；二价氧钙镁钡锌;三铝四硅五价磷;二三铁、二四碳,二四六硫都齐全;锰有二四六和七，铜汞二价最常见,单质为0永不变;酸根负，一价硝酸根,二价硫酸碳酸根，三价就是磷酸根。 一些常见元素、原子团(根）的化合价 2、初中常见物质的化学式
) 白色沉淀:CａCO3、BaCO3、Mg（OH)2、Al(OH)3、Zn(OH)2、AgＣl、BaSO４(其中仅ＢaＳO４、AｇＣl是不溶于HNO3的白色沉淀)微溶于水：Cａ（OH)２、CａSO４、Aｇ2SO4 3、物质的学名、俗名及化学式 (1）金刚石、石墨:C （2)水银、汞:Hｇ (3)生石灰、氧化钙:CaO （4）干冰（固体二氧化碳）:CO2 （5)）盐酸、氢氯酸:HCｌ (6）亚硫酸：H２SO3 S （７)氢硫酸:H ２ （８）熟石灰、消石灰：Ca（ＯH）2 （９)苛性钠、火碱、烧碱：ＮaOＨ (1０)纯碱、苏打:Nａ2ＣO３碳酸钠晶体、纯碱晶体：Na2ＣO3?10H２O (11)碳酸氢钠、酸式碳酸钠、小苏打：NaＨCＯ３ （１２)胆矾、蓝矾、硫酸铜晶体：CuSO４?5Ｈ2O (13）铜绿、孔雀石:Cｕ２(OH)2CO3(分解生成三种氧化物的物质） (14)甲醇(有毒、误食造成失明甚至死亡):CＨ3OH (15)酒精、乙醇：Ｃ2H5OH (1６)醋酸、乙酸(具有酸的通性）ＣH3COOＨ(CＨ3CＯＯ—醋酸根离子） (17)氨气：NH3(碱性气体) （１8)氨水、一水合氨：NH3?H2Ｏ（为常见的碱，具有碱的通性,是一种不含金 属离子的碱） (１９)亚硝酸钠:NaNO2 (工业用盐、有毒) ４、常见物质的颜色 （1）固体物质颜色 A 、白色固体：氧化钙、氢氧化钙、碳酸钠、碳酸钙、氢氧化钠、五 氧化二磷、白磷、氧化镁、氯酸钾、氯化钾、氯化钠、 Ｂ、黄色固体：硫粉(S） C、红色固体：红磷（P）、氧化铁、铜（Ｃu）、氧化汞(ＨｇＯ) ．５H2O Ｄ、蓝色固体：胆矾CuSＯ ４ E、黑色固体：木炭、石墨、氧化铜、二氧化锰、四氧化三铁、铁粉、 F 、绿色固体:碱式碳酸铜Cu2(OＨ)2CＯ3、锰酸钾K2MnO4 G、紫黑色固体：高锰酸钾 H、无色固体：冰，干冰，金刚石 I 、银白色固体:银、铁、镁、铝、锌等金属。
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。
二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。
第二章化学反应与能量 第一节化学能与热能 一．化学键与能量变化关系 关系：在任何的化学反应中总伴有能量的变化。 原因：当物质发生化学反应时，从微观来看，断开反应物中的化学键要吸收能量，而形成生成物中的化学键要放出能量。化学键的断裂和形成是化学反应中能量变化的主要原因。一个确定的化学反应在发生过程中是吸收能量还是放出能量，决定于反应物的总能量与生成物的总能量的相对大小。 H2O(g) CO(g)
注：反应条件与吸放热无关。 （3）放热反应与吸热反应的比较 （1）概念：把化学能直接转化为电能的装置叫做原电池。
④闭合回路“成回路” （4）电极名称及发生的反应：“离子不上岸，电子不下水” 外电路：负极——导线——正极 内电路：盐桥中阴离子移向负极的电解质溶液，盐桥中阳离子移向正极的电解质溶液。 负极：较活泼的金属作负极，负极发生氧化反应， 电极反应式：较活泼金属－ne－＝金属阳离子 负极现象：负极溶解，负极质量减少。 正极：较不活泼的金属或非金属作正极，正极发生还原反应， 电极反应式：溶液中阳离子＋ne－＝单质 正极的现象：一般有气体放出或正极质量增加。 （5）原电池正负极的判断方法： ①依据原电池两极的材料： 较活泼的金属作负极（K、Ca、Na太活泼，不能作电极）； 较不活泼金属或可导电非金属（石墨）、氧化物（MnO2）等作正极。 ②根据电流方向或电子流向：（外电路）的电流由正极流向负极；电子则由负极经外电路流向原电池的正极。 ⑤据内电路离子的迁移方向：阳离子流向原电池正极，阴离子流向原电池负极。 “正正负负” ⑥据原电池中的反应类型：“负氧化，正还原” 负极：失电子，电子流出，发生氧化反应，现象通常是电极本身消耗，质量减小。 正极：得电子，电子流入，发生还原反应，现象是常伴随金属的析出或H2的放出。 （6）原电池电极反应的书写方法： （i）原电池反应所依托的化学反应原理是氧化还原反应，负极反应是氧化反应，正极反应是还原反应。因此书写电极反应的方法归纳如下：
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
（好好记公式，你们是最棒的，加油，老师与你们一起努力！） 椭圆的几何性质 焦点的位置 焦点在x 轴上 焦点在y 轴上 图形 标准方程 ()22 2210x y a b a b +=>> ()22 2210y x a b a b +=>> 范围 a x a -≤≤且 b y b -≤≤ b x b -≤≤且a y a -≤≤ 顶点 ()1,0a A -、()2,0a A ()10,b B -、()20,b B ()10,a A -、()20,a A ()1,0b B -、()2,0b B 轴长 短轴的长2b = 长轴的长2a = 焦点 ()1,0F c -、()2,0F c ()10,F c -、()20,F c 焦距 ()222122F F c c a b ==- 对称性 关于x 轴、y 轴、原点对称 离心率 )2 2101c b e e a a ==-<< 准线方程 2a x c =± 2 a y c =± 13、设M 是椭圆上任一点，点M 到1F 对应准线的距离为1d ，点M 到2F 对应准线的距离为2d ，则121 2 F F e d d M M = =．
双曲线方程 平面内与两个定点1F ，2F 的距离之差的绝对值等于常数（小于12F F ）的点的轨迹称为双曲线．这两个定点称为双曲线的焦点，两焦点的距离称为双曲线的焦距． 15、双曲线的几何性质： 焦点的位置 焦点在x 轴上 焦点在y 轴上 图形 标准方程 ()22 22 10,0x y a b a b -=>> ()22 22 10,0y x a b a b -=>> 范围 x a ≤-或x a ≥，y R ∈ y a ≤-或y a ≥，x R ∈ 顶点 ()1,0a A -、()2,0a A ()10,a A -、()20,a A 轴长 虚轴的长2b = 实轴的长2a = 焦点 ()1,0F c -、()2,0F c ()10,F c -、()20,F c 焦距 ()222122F F c c a b ==+ 对称性 关于x 轴、y 轴对称，关于原点中心对称
Ⅰ、化学用语 一、输记下列元素名称、符号： 1、O氧H氢N氮Cl氯C碳P磷S硫 2、K钾Ca钙Na钠Mg镁Al铝Zn锌Fe铁Cu铜Hg汞Ag银Mn锰Ba钡 二、熟记下列物质的化学式： 1、单质：H2氢气O2氧气N2氮气C碳P磷S硫Fe铁Cu铜Hg汞 2、化合物 （1）氧化物： H2O水CO2二氧化碳CO一氧化碳SO2二氧化硫SO3三氧化硫P2O5五氧化二磷Fe2O3氧化铁Fe3O4四氧化三铁CaO氧化钙MgO氧化镁CuO氧化铜ZnO氧化锌FeO氧化亚铁MnO2二氧化锰Na2O氧化钠 （2）酸： HCl盐酸H2SO4硫酸HNO3硝酸H3PO4磷酸H2CO3碳酸H2SO3亚硫酸 （3）碱： NaOH氢氧化钠KOH氢氧化钾Ca(OH)2氢氧化钙Ba(OH)2氢氧化钡Cu(OH)2氢氧化铜Fe(OH)3氢氧化铁Fe(OH)2氢氧化亚铁Al(OH)3氢氧化铝Mg(OH)2氢氧化镁 （4）盐： NaCl氯化钠Na2CO3碳酸钠ZnCl2氯化锌CaCl2氯化钙KCl氯化钾Na2SO4硫酸钠CuSO4硫酸铜AgCl氯化银FeCl3氯化铁FeCl2氯化亚铁AlCl3氯化铝FeSO4硫酸亚铁Fe2(SO4)3硫酸铁ZnSO4硫酸锌CaCO3碳酸钙BaCl2氯化钡BaSO4硫酸钡KClO3氯酸钾KMnO4高锰酸钾K2MnO4锰酸钾KNO3硝酸钾Cu(NO3)2硝酸铜Hg(NO3)2硝酸汞NH4Cl氯化铵NH4NO3硝酸铵(NH4)2SO4硫酸铵NH4HCO3碳酸氢铵NaHCO3碳酸氢钠Cu2(OH)2CO3碱式碳酸铜 （5）有机物： CH4甲烷C2H5OH乙醇（酒精）CH3OH甲醇CH3COOH乙酸（醋酸）CO(NH2)2尿素 三、熟记下列元素在化合物中的化合价： （1） +1 +1 +1 +1 +2 +2 +2 +2 +2 +3 +2 +3 H K Na Ag Ca Mg Zn Ba Cu Al Fe(FeO) Fe(Fe2O3) （2） -2 -1 -2 O Cl S （3） +1 -1 -1 -1 -1 -2 -2 -2 -2 -3 -1 NH4 OH NO3 ClO3 MnO4(KMnO4) MnO4(K2MnO4) CO3 SO4 SO3 PO4 HCO3 四、熟记下列化学方程式： （一）化合反应 1、木炭在氧气中燃烧：C+O2=点燃=CO2 2、硫在氧气中燃烧：S+O2=点燃=SO2 3、镁在空气中燃烧：2Mg+O2=点燃=2MgO 4、铁在氧气中燃烧：3Fe+2O2=点燃=Fe3O4
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
第二章探究匀变速运动的规律 专题一:自由落体运动 1．定义：物体从静止开始下落，并只受重力作用的运动。 2．规律：初速为0的匀加速运动，位移公式：22 1gt h =，速度公式：v=gt 3．两个重要比值：相等时间内的位移比1：3：5……，相等位移上的时间比(:1).....23(:)12-- 专题二:匀变速直线运动的规律 1.（以下公式全是适用于匀变速运动）常用的匀变速运动的公式:○ 1v t =v 0+at ○2x=v 0t+at 2 /2 ○ 3v t 2-v 02=2ax ○42/02 t t v v v v =+=-x=(v 0+v t )t/2 ○52aT x =?（一定是连续相等的时间内） （1）．上述各量中除t 外其余均矢量，在运用时一般选择取v 0的方向为正方向，若该量与v 0的方向相同则取为正值，反之为负。对已知量代入公式时要带上正负号，对未知量一般假设为正，若结果是正值，则表示与v 0方向相同，反之则表示与V 0方向相反。 另外，在规定v 0方向为正的前提下，若a 为正值，表示物体作加速运动，若a 为负值，则表示物体作减速运动；若v 为正值，表示物体沿正方向运动，若v 为负值，表示物体沿反向运动；若s 为正值，表示物体位于出发点的前方，若S 为负值，表示物体位于出发点之后。 （2）．注意：以上各式仅适用于匀变速直线运动，包括有往返的情况，对匀变速曲线运动和变加速运动均不成立。 专题三．汽车做匀变速运动，追赶及相遇问题 （1）追及 追和被追的两者的速度相等常是能追上、追不上、二者距离有极值的临界条件. 如匀减速运动的物体追从不同地点出发同向的匀速运动的物体时，若二者速度相等了，还没有追上，则永远追不上，此时二者间有最小距离； 若二者相遇时（追上了），追者速度等于被追者的速度，则恰能追上，也是二者避免碰撞的临界条件； 若二者相遇时追者速度仍大于被追者的速度，则被追者还有一次追上追者的机会，其间速度相等时二者的距离有一个较大值. 再如初速度为零的匀加速运动的物体追赶同一地点出发同向匀速运动的物体时，当二者速度相等时二者有最大距离，位移相等即追上. （2）相遇 同向运动的两物体追及即相遇，分析同（1）. 相向运动（两物体对着运动）的物体，当各自发生的位移的绝对值的和等于开始时两物体间的距离时即相遇.
普通化学复习资料 3.1物质的结构与物质的状态 3.1.1原子结构 1．核外电子的运动特性 核外电子运动具有能量量子化、波粒二象性和统计性的特征，不能用经典的牛顿力学来描述核外电子的运动状态。2．核外电子的运动规律的描述 由于微观粒子具有波的特性，所以在量子力学中用波函数Ψ来描述核外电子的运动状态，以代替经典力学中的原子轨道概念。 (1)波函数Ψ(原子轨道)：用空间坐标来描写波的数学函数式,以表征原子中电子的运动状态。 一个确定的波函数Ψ，称为一个原子轨道。 (2)概率密度（几率密度）：Ψ2表示微观粒子在空间某位置单位体积内出现的概率即概率密度。 (3)电子云：用黑点疏密的程度描述原子核外电子出现的概率密度(Ψ2)分布规律的图形。黑点较密的地方,表示电子出现的概率密度较大,单位体积内电子出现的机会较多。 (4)四个量子数:波函数Ψ由n.l.m三个量子数决定，三个量子数取值相互制约： 1)主量子数n的物理意义： n的取值：n=1,2,3，4……∞ ,
意义：表示核外的电子层数并确定电子到核的平均距离； 确定单电子原子的电子运动的能量。 n = 1，2，3，4, ……∞，对应于电子层K，L，M，N, ··· 具有相同n值的原子轨道称为处于同一电子层。 2)角量子数ι: ι的取值：受n的限制，ι= 0,1,2……n-1 (n个)。 意义：表示亚层，确定原子轨道的形状；对于多电子原 子，与n共同确定原子轨道的能量。… ι的取值： 1 ， 2 ， 3 ， 4 电子亚层：s, p, d, f…… 轨道形状：球形纺锤形梅花形复杂 图3－1 3)磁量子数m: m的取值：受ι的限制， m=0 ,±1,±2……±ι(2ι+1个) 。 意义：确定原子轨道的空间取向。 ι=0， m=0， s轨道空间取向为1； ι=1, m=0 ,±1， p轨道空间取向为3； ι=2, m=0 ,±1,±2 , d轨道空间取向为5；
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
蛋白质习题 一、就是非题 1.所有蛋白质分子中N元素的含量都就是16％。 2.蛋白质就是由20种L-型氨基酸组成,因此所有蛋白质的分子量都一样。 3.蛋白质构象的改变就是由于分子内共价键的断裂所致。 4.氨基酸就是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6.用凝胶电泳技术分离蛋白质就是根据各种蛋白质的分子大小与电荷不同。 7.蛋白质分子的亚基就就是蛋白质的结构域。 8.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9.蛋白质变性就是其构象发生变化的结果。 10.脯氨酸不能维持α-螺旋,凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11.蛋日质的空间结构在很大程度上就是由该蛋白质的一级结构决定的。 12.胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶,就是各种氨基酸的水溶液。 13.蛋白质与酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15.血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高.这就是因为它有多个亚基。 二、填空题
1.20种氨基酸中就是亚氨基酸.它可改变α-螺旋方向。 2.20种氨基酸中除外都有旋光性。 3.20种氨基酸中与分子量比较小而且不 含硫,在折叠的多肽链中能形成氢键。 4.20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子,像甲硫氨酸一样,使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5.球蛋白分子外部主要就是基团.分子内部主要就是基团。 6.1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定,证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7.测定蛋白质浓度的方法有、、 8.氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法就是 9.用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据就是所有的蛋白质分 子中都含有、、与三种 氨基酸。 10.1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11.目前已知的蛋白质二级结构有、、、与几种基本形式。 12.维持蛋白质三级结构的作用力就
(物理必修一)第二章知识点总结
点通传奇专用第二章知识点总结 2.2匀变速直线运动的速度与时间的关系 一、匀变速直线运动 1．定义：沿着一条直线，且不变的运动． 2．匀变速直线运动的v t图象是一条． 分类：(1)速度随着时间的匀变速直线运动，叫匀加速直线运动． (2)速度随着时间的匀变速直线运动，叫做匀减速直线运动． 二、速度与时间的关系式 1．速度公式： 2．对公式的理解：做匀变速直线运动的物体，由于加速度a在数值上等于速度的变化量，所以at就是t时间内；再加上运动开始时物体的，就可以得到t时刻物体的． 一、对匀变速直线运动的认识 1．匀变速直线运动的特点 (1)加速度a恒定不变； (2)v t图象是一条倾斜的直线．
2．分类 匀加速直线运动：速度随着时间均匀增大，加速度a与速度v同向． 匀减速直线运动：速度随着时间均匀减小，加速度a与速度v同向． 二、对速度公式的理解 1．公式v＝v0＋at中各量的物理意义 v0是开始计时时的瞬时速度，称为初速度；v是经时间t后的瞬时速度，称为末速度；at是在时间t内的速度变化量，即Δv＝at. 2．公式的适用条件：做匀变速直线运动的物体 3．注意公式的矢量性 公式中的v0、v、a均为矢量，应用公式解题时，一般取v0的方向为正方向，若物体做匀加速直线运动，a取正值；若物体做匀减速直线运动，a取负值． 4．特殊情况 (1)当v0＝0时，v＝at，即v∝t(由静止开始的匀加速直线运动)． (2)当a＝0时，v＝v0(匀速直线运动)． 针对训练质点在直线上做匀变速直线运动，如图222所示，若在A点时的速度是5 m/s，经过3 s 到达B点时的速度是14 m/s，若再经4 s到达C点，则在C点时的速度多大？ 答案26 m/s 对速度公式的理解 1．一辆以12 m/s的速度沿平直公路行驶的汽车，因发现前方有险情而紧急刹车，刹车后获得大小为4 m/s2的加速度，汽车刹车后5 s末的速度为() A．8 m/s B．14 m/s C．0 D．32 m/s 答案 C 2．火车机车原来的速度是36 km/h，在一段下坡路上加速度为0.2 m/s2.机车行驶到下坡末端，速度增加到54 km/h.求机车通过这段下坡路所用的时间． 答案25 s 12．卡车原来以10 m/s的速度在平直公路上匀速行驶，因为路口出现红灯，司机从较远的地方立即开始刹车，使卡车匀减速前进．当车减速到2 m/s时，交通灯恰好转为绿灯，司机当即放开刹车，并且只用了减速过程一半的时间卡车就加速到原来的速度．从刹车开始到恢复原速的过程用了12 s．求： (1)卡车在减速与加速过程中的加速度； (2)开始刹车后2 s末及10 s末的瞬时速度． 12、(1)－1 m/s2 2 m/s2(2)8 m/s 6 m/s 2.3匀变速直线运动的位移与时间的关系 一、匀速直线运动的位移 做匀速直线运动的物体在时间t内的位移x＝v t，在速度图象中，位移在数值上等于v t图象与对应的时间轴所围的矩形面积． 二、匀变速直线运动的位移 1．由v t图象求位移： (1)物体运动的速度时间图象如图232甲所示，把物体的运动分成几个小段，如图乙，每段位移≈每段起始时刻速度×每段时间＝对应矩形面积．所以整个过程的位移≈各个小矩形．
生物化学试题（1） 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸2．肽3．肽键4．肽键平面5．蛋白质一级结构6．α-螺旋7．模序 8．次级键9．结构域10．亚基11．协同效应12．蛋白质等电点13．蛋白质的变性14．蛋白质的沉淀15．电泳 16．透析17．层析18．沉降系数19．双缩脲反应20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。 25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 第一篇：化学反应原理 第一章：气体 第一节：理想气态方程 1、气体具有两个基本特性：扩散性和可压缩性。主要表现在： ⑴气体没有固定的体积和形状。⑵不同的气体能以任意比例相互均匀的混合。⑶气体是最容易被压缩的一种聚集状态。 2、理想气体方程：nRT PV = R 为气体摩尔常数，数值为R =8.31411--??K mol J 3、只有在高温低压条件下气体才能近似看成理想气体。 第二节：气体混合物 1、对于理想气体来说，某组分气体的分压力等于相同温度下该组分气体单独占有与混合气 体相同体积时所产生的压力。 2、Dlton 分压定律：混合气体的总压等于混合气体中各组分气体的分压之和。 3、(0℃=273.15K STP 下压强为101.325KPa = 760mmHg = 76cmHg) 第二章：热化学 第一节：热力学术语和基本概念 1、 系统与环境之间可能会有物质和能量的传递。按传递情况不同，将系统分为： ⑴封闭系统：系统与环境之间只有能量传递没有物质传递。系统质量守恒。 ⑵敞开系统：系统与环境之间既有能量传递〔以热或功的形式进行〕又有物质传递。 ⑶隔离系统：系统与环境之间既没有能量传递也没有物质传递。 2、 状态是系统中所有宏观性质的综合表现。描述系统状态的物理量称为状态函数。状态函 数的变化量只与始终态有关，与系统状态的变化途径无关。 3、 系统中物理性质和化学性质完全相同而与其他部分有明确界面分隔开来的任何均匀部 分叫做相。相可以由纯物质或均匀混合物组成，可以是气、液、固等不同的聚集状态。 4、 化学计量数()ν对于反应物为负，对于生成物为正。 5、反应进度νξ0 )·(n n sai k e t -==化学计量数 反应前反应后-，单位：mol 第二节：热力学第一定律 0、 系统与环境之间由于温度差而引起的能量传递称为热。热能自动的由高温物体传向低温 物体。系统的热能变化量用Q 表示。若环境向系统传递能量，系统吸热，则Q>0；若系统向环境放热，则Q<0。 1、 系统与环境之间除热以外其他的能量传递形式，称为功，用W 表示。环境对系统做功， W>O ；系统对环境做功，W<0。 2、 体积功：由于系统体积变化而与环境交换的功称为体积功。 非体积功：体积功以外的所有其他形式的功称为非体积功。 3、 热力学能：在不考虑系统整体动能和势能的情况下，系统内所有微观粒子的全部能量之 和称为热力学能，又叫内能。 4、 气体的标准状态—纯理想气体的标准状态是指其处于标准压力θ P 下的状态，混合气体 中某组分气体的标准状态是该组分气体的分压为θP 且单独存在时的状态。 液体（固体）的标准状态—纯液体（或固体）的标准状态时指温度为T ，压力为θP 时的状态。 考研备考：生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此，针对生物学专业课基础阶段的复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结： 第一章糖类化学 学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导：激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导：维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导：酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶 第一章蛋白质 选择题 1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％ 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：D A．组氨酸 B．赖氨酸 C．甘氨酸 D．天冬氨酸 E．色氨酸 3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A A．脯氨酸 B．焦谷氨酸 C．亮氨酸 D．丝氨酸 E．酪氨酸 4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键 B．疏水键 C．肽键 D．氢键 E．二硫键 5．关于肽键特点的错误叙述是：E A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．依赖肽键维系四级结构的稳定性 B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．分子中必定含有辅基 E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：B A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，Asp D．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys 9．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降 B．溶解度增加 C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 10．蛋白质分子在280nm处的吸收峰主要是由哪种氨基酸引起的:B A．谷氨酸 B．色氨酸 C．苯丙氨酸 D．组氨酸 E．赖氨酸 第2章核酸的结构与功能 选择题 1．下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA：A A．尿嘧啶 B．腺嘌呤 C．胞嘧啶 D．鸟嘌呤 E．胸腺嘧啶 2．DNA变性是指：D A．分子中磷酸二酯键断裂无机化学知识点归纳
考研备考生物化学知识点总结
生物化学第一章蛋白质习题
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