授课教师杨秀林授课班级2012级药剂班
授课章节第一章绪论
授课题目第一章绪论教学地点第七教室
授课方式（请打√）理论课√讨论课□
实训课□其他□
课时
安排
1
授课
时间
2014年3月4日
教学分析生物化学是一门基础医学必修课程，是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，主要采用化学的原理和方法从分子水平探讨生命现象的本质。
教学目标认知目标：（知识）
1、生物化学的概念
2、生物化学的主要研究内容
能力目标：（专业能
力、方法能力、社
会能力）
1、树立生物化学的基本认识
2、深刻把握生物化学与健康的关系
素质目标：认识生物化学对基础医学和临床医学个学科的作用
教学重点：1、生物化学的概念
2、生物化学的主要研究内容
教学难点
生物化学的内容
教学设计
利用讲授、讨论、多媒体课件、提问、测试、等教学手段给学生进行全方位分析本节课内容。重点运用讨论式的方法去教学，逐步使学生更好的理解生物化学的内容。
学法设计
本章主要是概念和记忆性内容，因此，为了减少理解的难度和记忆的枯燥。学习上采用讨论式学习，在讨论中使学习逐步逼进概念。结合素材、直观的展示生物化学的主要内容，帮助记忆。
教学准备
人民卫生出版社《生物化学》第二版教材
教案、PPT、讨论话题
教学内容（任务）及过程设计教学组织、教学方法或采取的措施与手段和时间分配
第一节生物化学的概念与内容
老师导入：什么是生物化学？它与什么科目相关联？
一、生物化学的概念
生物化学是研究生命的化学，即研究生物体内化学分子与化学反应，从分子水平探讨生命现象本质的科学。
二、生命化学研究的内容
（一）生物体的物质组成
无机物：水和无机盐
组成生物体的物质小分子有机物：有机酸、单糖、氨基酸、核苷酸等
生物大分子：蛋白质、核酸、多糖及5min
抛出问题导入新课
5min
多媒体展示板书
15min
多媒体展示
脂复合物
几个概念
有机物：含碳化合物或碳氢化合物及其衍生物的总称。
无机物：指除有机物（含碳骨架的物质）以外的一切元素及其化合物。如：水、食盐、硫酸等，CO、CO2、CO3-、氰化物等也属于无机物。生物体中的无机物主要有水及一些无机离子，如：Na+、K+、Ca2+、Mg2+、Cl-等，所以无机物主要由水和无机盐组成，水分为自由水和
结合水，无机盐可分为离子和化合物。
相对分子量：化学式中各个原子的相对原子质量的综合，数值上等于摩尔质量。
生物大分子：指作为生物体内主要活性成分的各种分子量达到上万或更多的有机分子。
小分子是相对于大分子来说的，当某个化合物分子量非常大，几千到几万的时候，可以被称作大分子，其他就是小分子。
小分子有机物是分子量很小的有机物，如甲烷、乙烯等。
（二）物质代谢及其调节
物质代谢
新陈代谢
能量代谢
合成代谢：从小的前体或构件分子合成较大的分子的过程。
（同化作用）如：氨基酸和核苷酸合成蛋白质和核酸，需要消耗能量。
分解代谢：将来自环境或细胞自己储存的有机营养物质分子，逐步反应降解成较小的、
（异化作用）简单的终产物的过程。（释放能量）
在新陈代谢中，机体通过物质的合成代谢维持其生长、发育、更新和修复，通过分解代谢产生能量和排除废物。
（三）物质结构、生理功能与新陈代谢的关系
（四）遗传信息的传递与表达
生物体具有繁殖能力和遗传特性。核酸是遗传的物质基础。第二节生物化学与健康的关系
一、生物化学的发展概况
（一）古代生物化学在实践中的应用
（二）近代生物学的发展
1、叙述生物化学阶段：
以研究生物体的化学组成为主。
2、动态生物化学阶段：
发现了必需氨基酸、必需脂肪酸、维生素和激素等。确定了DNA是遗传的物质基础。
3、功能生物化学阶段：
生物化学研究进入分子生物学时代。
使用多媒体展示相关素材
板书基本内容
5min
多媒体展示
二、生物化学与健康的关系
健康是指人体内代谢的各种化学反应与体内正常生理活动相适应的
状态。
综上所述，学习生物化学的基本理论、基本知识和基本技能，可为后
续的基础医学课程、临床医学课程和药学课程奠定坚实的基础。 5min 多媒体 讨论
课堂小结：
本节主要学习了生物化学的定义，掌握了生物化学的研究内容，了解了生物化学的发展概括及其与健康的关系。
课后作业及预习：
作业：1、课后习题 2、预习第二章 蛋白质与核酸
板书设计 本节课为多媒体教学，板书作为辅助。主要分为三部分：一、书写标题和课程目标；二、书写本节课重难点；三、作为草稿板。
（教 学 反 思） 教 后 记
本堂课通过讲授、自学、讨论等教学方法，效果较好，基本上达到了教学目的。 （一）“教”中突出的优缺点 1、学生为主，通过互动较好的体现了学生的主体作用，调动了学生的积极性。 2、达到了学习目标，通过学生的思考，记忆效果好。 3、学生对概念及条目的表述准确性掌握的不太好。 （二）“学”中突出的优缺点
1、氛围活跃。不再单纯的讲授式，学习方法主动性好。
2、需要教师有较好的活动控制力，对习惯讲授式的学生可能不太适应。
课后练习 1、 简述生物化学的概念。 2、 叙述生物化学的研究内容。
生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 （1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？ 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也 文案大全
生物化学教案 第一章绪论 一、生物化学的含义 生物化学是云应化学的理论、方法和技术研究生物体的化学组成、化学变化及其与生理功能相联系的一门科学。 二、生物化学的内容 有关营养专业的生物化学即不同于以研究生物体的化学组成、生命物质的结构和功能、生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及一切生命现象的化学原理为基本内容的普通生物化学，也不同于研究食品的组成、主要结构、特性及其产生的化学变化为基本内容的食品化学，而是将二者的基本原理有机的结合起来，应由与食品、营养的一门交叉学科。 三、学习和研究生物化学是应注意以下几个问题： 1、注意把握有关食品生物化学的基础知识，注意食品的组成、特性、生理功用以及在加工、贮存、代谢构成中所发生的化学变化。 2、正确处理好理解和记忆的关系。 3、注意知识的不断总结 4、学会自学 第二章蛋白质的化学 第一节概述 一、蛋白质的概念 蛋白质是由氨基酸构成的具有特定空间结构的构分子有机化合物。 二、蛋白质的生理功能 1、是构成组织细胞的最基本物质 蛋白质含量占干重45% 2、是生命活动的物质基础 A、酶的化学本质是蛋白质 B、抗体是血清中的r球蛋白 C、既有的收缩则是肌球蛋白和肌动蛋白 E、激素也是蛋白质 3、供给能量 每一克蛋白质在体内氧化分解提供的能量为417kj 第二节蛋白质的化学组成 一、蛋白质的元素组成 碳、氢、氧、氮，一些蛋白质含有硫；有些含有磷 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 （一）蛋白质的基本单位是氨基酸 （二）氨基酸的结构特点 α—氨基酸 天然氨基酸有300多种，但是组成蛋白质的氨基酸只有二十种。 1、及有酸性的羧基（—COOH），也有碱性的氨基（—NH2），因此氨基酸是两性电解质，在溶液中的带电情况，随溶液的PH值而变化。等电点PH=PI时，氨基酸为中性，最易沉淀，带电量为0。 2、除甘氨酸外，其他氨基酸都有旋光性，蛋白质中为L型。 3、各种氨基酸的R集团结构和性质不同，他们决定蛋白质性质。
兰州科技职业学院 课程名称：生物化学授课教师：李妮 No: __4___
第一章绪论 生物化学：研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，称为生物化学。 分子生物学:通常将生物大分子的结构、功能及其代谢调控等的研究，称为分子生物学。 从广义的角度可将分子生物学视为生物化学的重要组成部分。 一、生物化学发展简史 生物化学是既古老又年轻的一门学科。在我国可追溯到公元前21世纪，而欧洲约为200年前。直到 1903年才由德国科学家C.A. Neuberg 提出“Biochemistry” 而成为一门独 立的学科。 (一)古代生物化学的发展 1. 公元前21世纪我国人民已能用曲(麯 )造酒，称曲为酒母，即酶。 2. 公元前12世纪前，我们的祖先已能利用豆、谷、麦等为原料，制成酱、饴和醋，饴是 淀粉酶催化淀粉水解的产物，这足已表明是酶学的萌芽时期。 3. 汉代淮南王刘安制作豆腐，说明当时在提取豆类蛋白质方面已经应用了近代生物化学及胶体化学的方法。 4. 公元7世纪孙思邈用猪肝治疗雀目的记载，实际上是用富含维生素A的猪肝治疗夜盲症。 5. 北宋沈括记载的“秋石阴炼法”，实际上就是采用皂角汁沉淀等方法从尿中提取性激素制剂。 6. 明末宋应星记载的用石灰澄清法将甘蔗制糖的工艺，被近代公认为最经济的方法。 (二)近代生物化学的发展 1. 18世纪下半叶，德国药师K.Scheele首次从动植物材料中，分离出乳酸、柠檬酸、酒 石酸、苹果酸、尿酸和甘油等。 2.法国化学家https://www.doczj.com/doc/f316787564.html,voisier的实验证明，有机体的呼吸和蜡烛的燃烧同样都是碳氢化合 物的氧化。在氧化过程中，氧被消耗而水和二氧化碳被生成，同时放出热能。这一发现被 视为生物氧化研究的开端。 3. 1868年瑞士青年医生F.Miescher发现了核素，后来定名为核酸，为后续的研究作出了 重要贡献。 (三)现代生物化学的发展 1. 20世纪初期德国化学家E. Fischer在发现缬氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸之后，又用化 学方法合成了18个氨基酸的多肽。 我国生物化学家吴宪等在血液分析方面，创立了血滤液的制备及血糖的测定等方法，并在 蛋白质的研究中，提出了蛋白质变性的学说。 在营养学方面，发现了必需氨基酸、必需脂肪酸及多种维生素；在内分泌学方面，发现了 多种激素；在酶学方面，酶结晶获得成功。 在物质代谢方面，确定了主要代谢途径，包括糖代谢及三羧酸循环、脂肪酸β氧化、尿素合成等。
生物化学（二）试卷－3 一、选择题(选择正确答案,并将其代号写在题干后面的括号里.答案选Array错或未选全者,该题不得分.每小题1分，共15分) 1.下述核苷酸中哪种核苷酸的碱基不具有碱性解离性质？（） ① 5'－AMP；② 5'－GMP；③ 5'－UMP；④ 5'－CMP 2．在下列酶催化的反应中，需要辅酶或辅基种类最多的酶是（） ①NADH脱氢酶复合物； ②琥珀酸－CoQ还原酶复合物； ③α－酮戊二酸脱氢酶复合物； ④丙酮酸羧化酶。 3．鸟氨酸循环与柠檬酸循环是通过两者共有的中间物相联系的。这个中间物是（） ①天冬氨酸；②α－酮戊二酸；③延胡索酸；④草酰乙酸。 4．在下述核酸分子中，稀有碱基主要存在于（） ① DNA；② tRNA ；③ mRNA；④ 5S rRNA 5．下述维生素衍生物中不含嘌呤的是。（） ① FMN；② CoASH；③ FAD；④ NADP+ 6．下述氨基酸中，除何者外都能阻止或减轻氨中毒。（） ①精氨酸；②鸟氨酸；③瓜氨酸；④天冬氨酸 7．下面是关于DNA的某些描述，正确的是（） ①迄今所发现的DNA分子都是双股的； ②反平行的双股DNA意味着两条链的碱基组成是相同的； ③在相对分子质量相同的情况下，具超螺旋结构的DNA分子的浮力密度大； ④DNA分子的转录链与它的转录产物的碱基顺序是一样的。 8．在固定温度条件下，关于E.coli DNA复制的下列论述除何者外都是正确的。（） ①复制叉移动的速度不随着营养条件的变化而变化；
② DNA复制的总速度是可以改变的； ③每一轮复制都是在Ori C起始； ④即使在营养丰富的介质中也只有两个复制叉作相反方向的移动。 9．下述转录抑制剂中，能对原核生物和真核生物的转录都有抑制作用的是。（） ①放线菌素D；②利福平；③利链霉素；④α－鹅膏覃碱 10．下面关于酮体代谢的论述，何者对？（） ①酮体是在脂肪酸组织中形成的； ②酮体可在肝外组织中完全氧化产生能量； ③酮体不能被氧化，只能随尿排出； ④酮体是α－酮酸的总称。 11．下述DNA分子中，除何者外都具有双链环状结构？（） ① E. coli DNA；②质粒DNA；③噬菌体Φ174 DNA；④线粒体DNA 12．关于GTP在蛋白质生物合成中的作用，下述过程除何者外都涉及GTP？（） ① 30S起始复合物的形成；②氨酰－tRNA进入A部位； ③核糖体沿mRNA的移动；④肽键的形成。 13．下述RNA在细胞内含量最高的是（） ① tRNA；② rRNA；③ mRNA；④ mtRNA 14．下述基因除何者外都属于多拷贝基因？（） ①组蛋白基因；②tRNA基因；③胰岛素基因；④免疫球蛋白基因。15．链终止法是测定DNA核苷酸顺序的有效方法。该方法利用5'－dNTP类似物2'，3'－ddNTP随机终止DNA新链的合成，获得一组大小不同的DNA片段。为了获得以腺苷酸残基为末端的一组大小不同的片段，你认为选择下述哪种双脱氧类似物来达到这一目的？（） ① 5'－ddATP；② 5'－ddGTP；③ 5'－ddCTP；④ 5'－ddTTP。
基础生物化学教案 [说明：◆对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象)：授课学时70-76，实验44-50学时；对于农学、园艺、资环、林学、食品科学本科生(第二类授课对象)：授课学时54-60，实验30-46学时；?第一类授课对象理论学时取上限，第二类授课对象，理论学时取下限，具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度，合理布置课外作业，准确把握进度，按期完成教学任务。] 第一部分：理论教学内容 第一章绪论（1学时） 1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生了解生物化学学科基本内容； 2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情； 3.简要介绍学习方法（具体到某个章节）。 第二章蛋白质（10～12学时） 本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础 1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意： （1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。 （2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。 提问：pH=pK a时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？ （3）氨基酸的等电点计算公式应用 提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？ pH>pI时，氨基酸带负电荷，Aa-COOH解离成Aa-COO-，向正极移动。pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小pH 《生物化学实验》教案 实验一糖的还原性及多糖的实验 一．实验目的 学习鉴定糖类及区分酮糖和醛糖的方法；了解鉴定还原糖的方法及其原理。熟悉淀粉多糖的碘实验反应原理和方法，了解淀粉的水解过程。 二．实验原理 费林（Fehling）试剂和本尼迪特（Benedict）试剂均为含Cu2+ 的碱性溶液，能使具有自由醛基或酮基的糖氧化，其本身则被还原成红色或黄色的Cu2O ①。此法常用作还原糖的定性或定量测定。其反应表示如下： 目前临床上多用本尼迪特法，因此法具有：①试剂稳定，不需临用时配制；②不因氯仿的存在而被干扰；③肌酐或肌酸等物质所产生的干扰程度远较费林试剂小等优点。 淀粉广布于植物界，谷、果实、种子、块茎中含量丰富，工业用的淀粉主要来源于玉米、山芋、马铃薯。本试验以马铃薯为原料，利用淀粉不溶或难溶于水的性质来制备淀粉。 淀粉遇碘呈蓝色①，是由于碘被吸附在淀粉上，形成一复合物，此复合物不稳定，极易被醇、氢氧化钠和加热等使颜色褪去，其他多糖大多能与碘呈特异的颜色，此类呈色物质也不稳定。 淀粉在酸催化下加热，逐步水解成分子较小的糖，最后水解成葡萄糖，其过程如下： （C6H10O5）x(C6H10O5) y C12H22O11C6H12O6淀粉各种糊精麦芽糖葡萄糖 淀粉完全水解后，失去与碘的作用，同时出现单糖的还原性。 实验二 蛋白质的两性反应和等电点的测定 一、实验目的 了解蛋白质的两性解离性质，学会一种测定蛋白质等电点的方法。 二、实验原理 蛋白质由许多氨基酸组成，虽然绝大多数的氨基与羧基成肽键结合，但是总有一定数量自由的氨基与羧基，以及酚基、巯基、胍基、咪唑基等酸碱基团，因此蛋白质和氨基酸一样是两性电解质。调解溶液的酸碱度达到一定的氢离子浓度时，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷相等，以兼性离子状态COO -NH 3+R 存在，在电场内该蛋白质分子既不向阴极移动，也不向阳极移动，这时溶液的pH 值，称为该蛋白质的等电点（pI ）。当溶液的pH 值低于蛋白 质等电点时，即在Ｈ+ 较多的条件下，蛋白质分子带正电荷成为阳离子；当溶液的pH 值大 于等电点时，即在ＯＨ- 较多的条件下，蛋白质分子带负电荷，成为阴离子。 COOH NH 3+P COO - NH 3+P COO - NH 2P H-OH 阳离子 兼性离子 阴离子 pH 幻灯片1 第一章绪论 (Introduction) 生物化学研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，称为生物化学。 分子生物学通常将生物大分子的结构、功能及其代谢调控等的研究，称为分子生物学。 从广义的角度可将分子生物学视为生物化学的重要组成部分。 幻灯片2 一、生物化学发展简史 生物化学是既古老又年轻的一门学科。在我国可追溯到公元前21世纪，而欧洲约为200年前。直到 1903年才由德国科学家C.A. Neuberg 提出“Biochemistry”而成为一门独立的学科。 (一)古代生物化学的发展 1.公元前21世纪我国人民已能用曲(麯)造酒，称曲为酒母，即酶。 2.公元前12世纪前，我们的祖先已能利用豆、谷、麦等为原料，制成酱、饴和醋，饴是淀粉酶催化淀粉水解的产物，这足已表明是酶学的萌芽时期。 幻灯片3 3.汉代淮南王刘安制作豆腐，说明当时在提取豆类蛋白质方面已经应用了近代生物化学及胶体化学的方法。 4. 公元7世纪孙思邈用猪肝治疗雀目的记载，实际上是用富含维生素A的猪肝治疗夜盲症。 5. 北宋沈括记载的“秋石阴炼法”，实际上就是采用皂角汁沉淀等方法从尿中提取性激素制剂。 6. 明末宋应星记载的用石灰澄清法将甘蔗制糖的工艺，被近代公认为最经济的方法。幻灯片4 (二)近代生物化学的发展 1.18世纪下半叶，德国药师K.S c h e e l e首次从动植物材料中，分离出乳酸、柠檬酸、酒石酸、苹果酸、尿酸和甘油等。 2.法国化学家A.L.L a v o i s i e r的实验证明，有机体的呼吸和蜡烛的燃烧同样都是碳氢化合物的氧化。在氧化过程中，氧被消耗而水和二氧化碳被生成，同时放出热能。这一发现被视为生物氧化研究的开端。 3.1868年瑞士青年医生F.M i e s c h e r发现了核素，后来定名为核酸，为后续的研究作出了重要贡献。 幻灯片5 (三)现代生物化学的发展 1.20世纪初期德国化学家E.F i s c h e r在发现缬氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸之后，又用化学方法合成了18个氨基酸的多肽。 我国生物化学家吴宪等在血液分析方面，创立了血滤液的制备及血糖的测定等方法，并在蛋白质的研究中，提出了蛋白质变性的学说。 在营养学方面，发现了必需氨基酸、必需脂肪酸及多种维生素；在内分泌学方面，发现了多种激素；在酶学方面，酶结晶获得成功。 在物质代谢方面，确定了主要代谢途径，包括糖代谢及三羧酸循环、脂肪酸β氧 生物化学实验电子教案 欢迎同学们学习生物化学实验 第一部分生物化学实验基本要求及技术 一、生物化学实验室规则 1。每个同学都应该自觉遵守课堂纪律,维护课堂秩序，不迟到，不早退,不大声谈笑. 2. 实验前必须认真预习，熟悉本次实验的目的、原理、操作步骤，懂得每一操作步骤的意义和了解所用仪器的使用方法，否则不能开始实验。实验过程中要听从教师的指导,严肃认真地按操作规程进行实验，并把实验结果和数据及时、如实记录在实验记录本上，文字简练、准确，要求同学们记录完整准确的实验数据，养成良好的实事求是的工作作风和求真务实的科学态度，严禁伪造实验数据，弄虚作假。完成实验后经教员检查同意,方可离开实验室，课后写出实验报告,于下次实验前上交. ３. 实验台面应随时保持整洁,仪器、药品摆放整齐，公用试剂用毕,应立即盖严放回原处。勿使试剂、药品洒在实验台面和地上.实验完毕,仪器须洗净放好，将实验台面抹试干净,才能离开实验室. 4．使用仪器、药品、试剂和各种物品必须注意节约。洗涤和使用仪器时,应小心细致，防止损坏仪器。使用贵重精密仪器时,应严格遵守操作规程，发现故障须立即报告教员，不得擅自动手检修. 5. 实验室内严禁吸烟！煤气灯应随用随关，严格做到:人在火在，人走火灭。乙醇、丙酮、乙醚等易燃品不能直接加热，并要远离火源操作和放置。实验完毕，应立即关好煤气开关和水笼头，拉下电闸。离开实验室以前应认真、负责地进行检查,严防发生安全事故. 6. 所有实验用的废液，废弃物等,都要收集在适当的容器内,加以储存再处理，不能倒在水槽内或到处乱扔。 7．仪器损坏时,应如实向教员报告，并填写损坏仪器登记表，然后补领。 ８. 实验室内一切物品，未经本室负责教员批准,严禁携出室外，借物必须办理登记手续。 9. 每次实验课由班长负责安排值日生。值日生的职责是负责当天实验室的卫生、安全和一切服务性的工作及填写《实验情况登记卡》和《实验记录》。 二、实验报告要求及格式 实验结束后，应及时整理和总结实验结果，写出实验报告. 实验报告用统一的实验报告纸写，在第一行写明姓名，学号，组别及班级。 按照实验内容可分为定性和定量实验两大类,下面简单介绍实验报告的格式。 (实验名称）姓名学号日期 目的和要求 原理 试剂配制及仪器 操作方法 实验结果 讨论与分析 通常每次实验课只做一个定量实验,在实验报告中，目的和要求、原理以及操作方法部分应 第九章氨基酸代谢 第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血，转运） 3.氧化供能 氮平衡 1.氮总平衡：摄入氮= 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮> 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮< 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义：反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用，指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需 氨基酸可以互相补充 而提高营养价值。 第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃：壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基 酸，主要水解芳香族氨基酸 2.小肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，水解蛋白为小肽和氨基酸；生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位：小肠，吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制：耗能的主动吸收过程 ○1通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环（氨基酸）：关键酶----r--谷氨酰基转移酶， 具体过程参P199图 大肠下段的腐败作用 1.产生胺：肠道细菌脱羧基作用生成胺，其中 假神经递质：酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化，入脑羟基化成β-羟酪胺，苯乙醇胺，其结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。 2.产生氨： 3.产生其他物质：有害（多），如胺、氨、苯酚、吲哚； 可利用物质（少），如脂肪酸、维生素 第三节：氨基酸的一般代谢 体内氨基酸分解 1.蛋白质降解速率---半衰期 食品生物化学教案 【篇一：生物化学教案】 基础生物化学教案 [说明：◆对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象)：授 课学时70-76，实验44-50学时；对于农学、园艺、资环、林学、食 品科学本科生(第二类授课对象)：授课学时54-60，实验30-46学时；第一类授课对象理论学时取上限，第二类授课对象，理论学时取下限，具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度，合理布置课外作业，准确把握进度，按期完成教学任务。] 第一部分：理论教学内容 第一章绪论（1学时） 1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生了解生物化学学 科基本内容； 2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情； 3.简要介绍学习方法（具体到某个章节）。 第二章蛋白质（10～12学时） 本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明 确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢 奠定基础 1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意：（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发 现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸 由终止密码uga编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。 （2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解 离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。 提问：ph=pka时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？his在生理ph条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？（3）氨基酸的等电点计算公式应用 提问：不同ph下的组成分析和电泳行为？ phpi时，氨基酸带负电荷，aa-cooh解离成aa-coo，向正极移动。ph=pi时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小phpi时，氨基酸带正电荷，aa-nh2解离成-nh3，向负极移动。 （4）8种必需氨基酸（记忆）： ile、met 、val 、leu、trp、 phe、 thr、lys 绪论 一、选择题 （一） A 型题 1 ．关于生物化学叙述错误的是 A ．生物化学是生命的化学 B ．生物化学是生物与化学 C ．生物化学是生物体内的化学 D ．生物化学研究对象是生物体 E ．生物化学研究目的是从分子水平探讨生命现象的本质 2 ．关于分子生物学叙述错误的是 A ．研究核酸的结构与功能 B ．研究蛋白质的结构与功能 C ．研究基因结构、表达与调控 D ．研究对象是人体 E ．是生物化学的重要组成部分 3 ．关于生物化学的发展叙述错误的是 A ．经历了三个阶段 B ．18 世纪中至19 世纪末是叙述生物化学阶段 C ．20 世纪前半叶是动态生物化学阶段 D ．20 世纪后半叶以来是分子生物学时期 E ．DNA 双螺旋结构模型的提出是在动态生物化学阶段 4 ．当代生物化学研究的主要内容不包括 A ．生物体的物质组成 B ．生物分子的结构和功能 C ．物质代谢及其调节 D ．基因信息传递 E ．基因信息传递的调控 5 ．我国生物化学家吴宪做出贡献的领域是 A ．生物分子合成 B ．免疫化学 C ．蛋白质变性和血液分析 D ．人类基因组计划 E ．人类后基因组计划 6 ．我国生物化学家刘思职做出贡献的领域是 A ．生物分子合成 B ．免疫化学 C ．蛋白质变性和血液分析 D ．人类基因组计划 E ．人类后基因组计划 7 ．我国生物化学家人工合成具有生物活性的牛胰岛素是在 A ．公元前21 世纪 B ．20 世纪 C ．1965 年 D ．1981 年 E ．2001 年 （二） B 型题 A ．生物分子合成 B ．免疫化学 C ．蛋白质变性和血液分析 D ．人类基因组计划 E ．人类后基因组计划 1 ．生物化学家刘思职做出贡献的领域是 2 ．生物化学家吴宪做出贡献的领域是 3 ．1965 年我国生物化学家做出贡献的领域是 A ．20 世纪20 年代 B ．1953 年 C ．1965 年 D ．1981 年 E ．2001 年 4 ．我国人工合成牛胰岛素是在 5 ．我国人工合成酵母丙氨酰tRNA 是在 6 ．国际人类基因组序列草图的完成是在 7 ．吴宪提出蛋白质变性学说是在 A ．20 世纪50 年代 B ．20 世纪60 年代 C ．20 世纪70 年代 D ．20 世纪80 年代 E ．20 世纪90 年代 8 ．DNA 双螺旋结构模型的提出 9 ．重组DNA 技术的建立 教案首页 教学内容 第一章绪论 第一节生物化学的概念与研究内容 一、生物化学的概念 生物化学是研究生命的化学，即研究生物体内化学分子与化学反应，从分子水平探讨生命现象本质的科学。 二、生命化学研究的内容 （一）生物体的物质组成 无机物：水和无机盐 组成生物体的物质小分子有机物：有机酸、单糖、氨基酸、核苷酸等 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖及脂复合物 几个概念 ●有机物：含碳化合物或碳氢化合物及其衍生物的总称。 ●无机物：指除有机物（含碳骨架的物质）以外的一切元素及其化合物。 如：水、食盐、硫酸等，CO、CO2、CO3-、氰化物等也属于无机物。 生物体中的无机物主要有水及一些无机离子，如：Na+、K+、Ca2+、Mg2+、Cl-等，所以无机物主要由水和无机盐组成，水分为自由水和结合水，无机盐可分为离子和化合物。 ●相对分子量：化学式中各个原子的相对原子质量的综合，数值上等于摩尔质量。 ●生物大分子：指作为生物体内主要活性成分的各种分子量达到上万或更多的有机分子。 ●小分子是相对于大分子来说的，当某个化合物分子量非常大，几千到几万的时候，可以 被称作大分子，其他就是小分子。 ●小分子有机物是分子量很小的有机物，如甲烷、乙烯等。 （二）物质代谢及其调节 物质代谢 新陈代谢 能量代谢 1、合成代谢：从小的前体或构件分子合成较大的分子的过程。 （同化作用）如：氨基酸和核苷酸合成蛋白质和核酸，需要消耗能量。 2、分解代谢：将来自环境或细胞自己储存的有机营养物质分子，逐步反应降解成较小的、（异化作用）简单的终产物的过程。（释放能量） ●在新陈代谢中，机体通过物质的合成代谢维持其生长、发育、更新和修复，通过分 解代谢产生能量和排除废物。 （三）物质结构、生理功能与新陈代谢的关系 （四）遗传信息的传递与表达 生物体具有繁殖能力和遗传特性。核酸是遗传的物质基础。 《生物化学》教案 第一章蛋白质（4学时） 本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础 1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意：（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。 （2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。 提问：pH=pKa时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？ His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？ （3）氨基酸的等电点计算公式的推导 提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？ pH>pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。 pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小 pH 第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构： 中南大学现代远程教育课程考试（专科）复习题及参考答案 生物化学 一、选择题： （一）单项选择题：（在每小题的备选答案中，选择一个最佳答案，把你认为最佳答案的题号，填入题干的括号内） 1．组成蛋白质的基本单位是[ ] A、氨基酸 B、碳原子 C、氨基 D、单核苷酸 2．正常人的血液pH为[ ] A、5.35~5.55 B、6.35~6.45 C、7.35~7.45 D、7.65~7.75 3．机体利用非糖物质转变为糖的过程称为[ ] A、糖的异生作用 B、糖原合成 C、有氧氧化 D、糖酵解作用 4．酮体不包括下列哪种成分[ ] A、β-羟丁酸 B、丙酮酸 C、丙酮 D、乙酰乙酸 5．关于对酶促反应特点的描述哪项错误 [ ] A、酶能加速化学反应B、酶所催化的反应都是不可逆的 C、酶在反应前后无质和量的变化 D、酶对所催化的反应有选择性 6．人体活动的直接供能物质主要是： [ ] A、ATP B、磷酸肌醇 C、NADPH D、GTP 7．本质为小分子有机化合物是指 [ ] A、蛋白质 B、脂肪 C、维生素 D、糖原 8．核酸是属于[ ] A、酸性电解质 B、两性电解质 C、能量物质 D、碱性电解质 9．维持蛋白质分子一级结构的主键是[ ] A、氢键 B、肽键 C、3，-5，磷酸二酯键 D、二硫键 10．联合脱氨基作用是体内最重要的 [ ] A、氨基酸转氨基方式 B、氨基酸脱氨基方式 C、α-酮酸的生成方式 D、氨基化方式 11．关于单核苷酸的基本组成成分 [ ] A、核糖、碱基、磷酸 B、已糖、碱基、磷酸 C、核糖、磷酸、N原子 D、核糖、碱基、A TP 12．在酶促反应中被酶催化的物质称为[ ] A、生物催化剂 B、酶的产物 C、酶的失活 D、酶的底物 13．降低血糖的激素是 [ ] A、胰岛素 B、甲状腺激素 C、肾上腺激素 D、胰高血糖素 14．遗传信息传递中的DNA复制方式主要是[ ] A、全保留复制 B、半保留复制 C、不均一复制 D、局部节段复制 15．体内的CO2主要来自于[ ] A、生物转化过程 B、氧化还原反应 C、有机酸的脱羧 D、酶促反应 16．细胞色素氧化酶一般是指[ ] A、Cytaa3 B、Cytp450 C、Cytb D、Cyta 17．酮体是哪种化合物在肝脏氧化分解产生的正常代谢中间产物[ ] A、维生素 B、脂肪酸 C、蛋白质 D、糖类 18．蛋白质胶体颗粒表面的电荷和水化膜使[ ] 授课教师杨秀林授课班级2012级药剂班 授课章节第一章绪论 授课题目第一章绪论教学地点第七教室 授课方式（请打√）理论课√讨论课□ 实训课□其他□ 课时 安排 1 授课 时间 2014年3月4日 教学分析生物化学是一门基础医学必修课程，是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，主要采用化学的原理和方法从分子水平探讨生命现象的本质。 教学目标认知目标：（知识） 1、生物化学的概念 2、生物化学的主要研究内容 能力目标：（专业能 力、方法能力、社 会能力） 1、树立生物化学的基本认识 2、深刻把握生物化学与健康的关系 素质目标：认识生物化学对基础医学和临床医学个学科的作用 教学重点：1、生物化学的概念 2、生物化学的主要研究内容 教学难点 生物化学的内容 教学设计 利用讲授、讨论、多媒体课件、提问、测试、等教学手段给学生进行全方位分析本节课内容。重点运用讨论式的方法去教学，逐步使学生更好的理解生物化学的内容。 学法设计 本章主要是概念和记忆性内容，因此，为了减少理解的难度和记忆的枯燥。学习上采用讨论式学习，在讨论中使学习逐步逼进概念。结合素材、直观的展示生物化学的主要内容，帮助记忆。 教学准备 人民卫生出版社《生物化学》第二版教材 教案、PPT、讨论话题 教学内容（任务）及过程设计教学组织、教学方法或采取的措施与手段和时间分配 第一节生物化学的概念与内容 老师导入：什么是生物化学？它与什么科目相关联？ 一、生物化学的概念 生物化学是研究生命的化学，即研究生物体内化学分子与化学反应，从分子水平探讨生命现象本质的科学。 二、生命化学研究的内容 （一）生物体的物质组成 无机物：水和无机盐 组成生物体的物质小分子有机物：有机酸、单糖、氨基酸、核苷酸等 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖及5min 抛出问题导入新课 5min 多媒体展示板书 15min 多媒体展示 锦州医学院生物化学教学方案 授课对象：本科生 授课教师：肖建英、刘用璋、朱艳凌、李红、赵勇、许珂玉 目录 一、绪论 生物大分子的结构与功能 二、蛋白质的结构与功能 三、核酸的结构与功能 四、酶 物质代谢与调节 五、糖代谢 六、脂代谢 七、生物氧化 八、氨基酸代谢 九、核苷酸代谢 十、物质代谢与调节 基因信息传递 十一、.DNA合成（复制） 十二、.RNA的生物合成(转录) 十三、.蛋白质的生物合成（翻译） 十四、.基因表达调控 十五、.基因重组与基因工程 专题篇 十六、.细胞信息传递 十七、.血液的生物化学 十八、.肝的生物化学 一、生物化学绪论 教学目标及基本要求 1、掌握生物化学的概念和研究的基本内容。 2、明确生物化学学习的目的，了解生物化学与其它医学的关系。 3、了解生物化学的发展简史与新进展。 4、简单了解生物化学与分子生物学常用的技术及应用。 内容提要与时间分配 1、生物化学的概念。（5分钟） 2、生物化学的发展简史。（10分钟） 3、生物化学的研究内容：分子的结构与功能，物质代谢及调节，基因信息传递及调控，DNA重组技术及基因工程，细胞的信息传递，癌基因、抑癌基因与生长因子，基因诊断与基因治疗。（10分钟） 4、生物化学常用的技术及应用，了解分子生物学新进展。（10分钟） 5、生物化学与医学及其它学科的关系。（5分钟） 重点、难点与进展 重点：分子生物学的概念及研究内容。 难点：分子生物学技术在各方面的应用。 进展：DNA重组、转基因、基因剔除、新基因克隆、人类基因组计划与功能基因组计划等的发展。 教学方法 1．教授与自学相结合。 2．理论与临床相结合。 3．讲授重点内容。 教学手段（挂图、分子结构模型、幻灯、多媒体…等） 多媒体教学。 使用的教材及参考资料 教材： 生物化学第六版周爱儒主编人民卫生出版社，2003。 参考资料： 生物化学第二版张昌颖主编人民卫生出版社，1986。 生物化学第二版沈同王镜岩主编高等教育出版社，1999。 教研室主任意见： 已阅，教案整洁，重点突出。 本单元教学总结（教学经验、效果、存在问题、改进措施等） 通过多媒体教学，将声、动画与教学内容有机结合，使其真实形象的反映到绪论中，使同学们印像深刻，加深对知识的理解，效果良好。 课后复习题 何谓生物化学，其研究的内容是什么？ 二．蛋白质结构与功能 教学目标及基本要求 1、掌握蛋白质的分子组成、分类、分子结构特点。 2、了解蛋白质分子结构与功能的关系。 3、掌握蛋白质理化性质及分离纯化的方法和原理。 4、了解组成蛋白质的多肽链氨基酸序列及蛋白质空间结构的测定方法。 教学内容提要及时间分配 1．蛋白质的分子组成及分类：组成的基本单位，氨基酸的结构、分类、理化性质，肽和生物活性肽生理功能，蛋白质分类。（40分钟） 2．蛋白质的分子结构：蛋白质的一级结构，肽单元概念，蛋白质的二级结构的形式、特点及影响其结构的因素，模序概念、功能。蛋白质的三级、四级结构，维系各级结构稳定的主要化学键。（80分钟） 3、蛋白质结构与功能的关系：一级结构、空间结构、功能三者之间的关系。（30分钟） 4、蛋白质的理化性质、分离纯化的方法和原理。（30分钟） 5、多肽链中氨基酸序列分析及蛋白质空间结构测定。（20分钟） 教学重点、难点与进展 重点： 1.蛋白质平均含氮量，氨基酸分类及理化性质。 2.分子结构特点及影响其结构稳定的因素。《生物化学》教案
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