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生物化学1

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《生物化学》复习资料(3)

第八章生物氧化和能量转换

1.名词解释

生物氧化:是指细胞内糖、蛋白质和脂肪进行氧化分解而生成CO2和H2O,并释放能量的过程。氧化磷酸化作用:指生物氧化过程中释放出的自由能驱动ADP磷酸化形成ATP的进程。

呼吸链:在生物氧化过程中,从代谢物上脱下的氢由一系列传递体依次传递,最后与氧形成水的整个体系称为呼吸链。(亦称电子传递链)

磷氧比(P/O):指一对电子通过呼吸链传递到氧时所产生的ATP的分子数。

能荷:细胞的能态可用能量载荷来表示。能荷表示细胞的腺苷酸库中充满高能磷酸根的程度。(附:能荷对代谢的调节---能荷可作为细胞产能和需能代谢过程中变构调节的信号。能荷高时,抑制生物体内ATP的合成,但促进ATP的利用;能荷低时,AMP可对各种呼吸酶起正变构效应作用,促进ATP的合成。)

能荷={[ATP]+0.5[ADP]}/{[ATP]+[ADP]+[AMP]}

解偶联作用:是使电子传递和ATP的生成的两上分离,除去它们的紧密联系。它只抑制的形成,而不抑制电子传递过程,使电子传递产生的自由能都变为热能而散失。)

DNP:典型的解偶联剂,名为2,4-二硝基苯酚。

2.生物氧化有何特点?

生物氧化是在细胞内进行的;

生物氧化是在常温、常压、近于中性及有水环境中进行的;

生物氧化所产生的能量是逐步释放的;

生物氧化所产生的能量首先转移一些特殊的高能化合物中。

3、化学渗透假说的主要内容是什么?

该假说认为电子传递释放出的自由能和ATP合成是与一种跨线粒体内膜的质子梯度相偶联的。即电子传递的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙,从而形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度,这个梯度的电化学电势驱动ATP的合成。

4.电子传递链和氧化磷酸化之间有何关系?

电子传递链的磷酸化是指电子从NADH或者FADH2经过电子传递链传递给分子氧时,将所释

放的能量转移给ADP,形成ATP的过程。概括地说,就是电子传递与磷酸化的偶联反应。这

是需要生物合成ATP的一种主要方式。通常所说的氧化磷酸化即指电子传递链磷酸化。

5.常见呼吸链电子传递抑制剂有哪些?它们的作用机制如何?

能够阻断呼吸链中某一特定部位电子传递的物质称为电子传递链抑制剂。常见的有鱼藤酮、

抗霉素A、氰化物、叠氮化物、CO和H2S。

鱼藤酮是一种极毒的植物毒素,作用于呼吸链中NADH至COQ部位;抗霉素A是一种从灰色

链球菌中分离出来的一种抗菌素,其作用于呼吸链中细胞素b细胞色素c1的部位;氰化物、

叠氮化物、CO和H2S这些抑制剂作用于呼吸链中细胞色素aa3至O2的部位。

6.呼吸链有哪几种类型?其多样性有什么生理意义?

一摩尔葡萄糖完全氧化为CO2和H2O能产生多少ATP?

解: 葡萄糖+2ADP+2Pi+2NAD+——>2丙酮酸+2NADH+2H++2H2O+2ATP(总反应式)

丙酮酸+CoA-SH+ NAD+乙酰CoA+NADH+CO2+ H+

乙酰CoA+2H2O +3NAD++FAD+GDP+Pi——>2CO2+3NADH+3H++FADH2+CoA-SH+GTP

由以上反应式可知葡萄糖----2丙酮酸-----2ATP+2(NADH+ H+)(=3(5)ATP)共5(7)ATP

共30(32)个ATP

2丙酮酸----2乙酰CoA----2(NADH+ H+)(=5ATP) 共5ATP

共20ATP

2乙酸CoA----TCA Cycle---2*3(NADH+ H+)

2*FADH2

2*GTP=ATP

在真核生物中的生物氧化产生30个ATP,在原核生物中的生物氧化产生32个ATP。

第九章脂类物质的合成与分解

1、名词解释

(1)脂肪酸合酶系统:是由一种酰基载体蛋白(ACP)和6种酶组成的多酶复合体。(6种酶分别是:乙酰CoA-ACP脂酰基转移酶,丙二酸单酰CoA-ACP转移酶,B-酮脂酰ACP合酶,B-酮脂酰ACP还原酶,B-羟脂酰ACP脱水酶和烯脂酰ACP还原酶。)

2、合成脂肪酸需要哪些原料及能源物质?它们分别来自哪些代谢途径?(P227)

乙酰CoA羧化酶,脂肪酸合酶系统,乙酰CoA(主要来自线粒体内的丙酮酸氧化脱羧,脂肪酸B氧化及氨基酸氧化等反应)

3、BCCP:生物素羧基载体蛋白,作为乙酰COA羧化酶的一个亚基,在脂肪合成中参与乙酰COA羧化形成丙二酸单酰COA。

4、ACP:是一种低分子量的蛋白质,组成脂肪酸合成酶复合体的一部分,并且在脂肪酸生物合成中作为酰基的载体发挥功能,称为酰基载体蛋白。

5、何谓脂肪酸的B氧化?它与饱和脂肪酸的生物合成有何异同?

所谓脂肪酸B氧化就是指脂肪酸在一系列酶的作用下,在a碳原子和B碳原子之间发生断裂,B碳原子被氧化形成酮基,然后裂解生成含2个碳原子的乙酰CoA和较原来少2个碳原子的脂肪酸的过程。

区别要点脂肪酸从头合成脂肪酸B氧化

细胞内定位胞液线粒体

酰基载体ACP-SH CoA-SH

二碳单位参与或断裂形式丙二酸单酰CoA 乙酰CoA

电子供体或受体NADH+ H+FAD、NAD+

反应底物的转运柠檬酸穿梭肉毒碱穿梭

参与酶类6种4种

能量消耗或产生消耗7ATP,14 NADH+ H+净产生106ATP

6、计算1分子软脂酸和一分子甘油经生物氧化作用彻底分解为CO2和H2O时,生成ATP的分子数。

(1)1分子甘油的生物氧化

(2)1分子软脂酸的生物氧化

C15H31COOH+8COASH+ATP+7FAD+7NAD++7H2O 8CH3CO~

SCOA+AMP+PPi+7FADH2+7NADH+7 H+ (总反应式)

8乙酰COA 10*8=80ATP

7FADH2 1.5*7=10.5ATP

7NADH+ H+ 2.5*7=17.5ATP

共计 108ATP

7、试述B-氧化的过程,为什么不能说它和脂肪酸的从头合成途径是简单的互为逆转过程?脂肪酸活化生成脂酰CoA 进入线粒体由肉毒碱载体转运至线粒体基质开始反应

B-氧化途径经过脱氢、水化、再脱氢和硫解4步反应完成该氧化过程。

脂肪酸的β-氧化不是脂肪酸的从头合成的逆反应,它们的主要不同点为:

(1)发生部位:β-氧化主要在线粒体中进行,饱和脂肪酸从头合成在胞液中进行。

(2)酰基载体:β-氧化中脂酰基的载体为CoA-SH,饱和脂肪酸从头合成的酰基载体是ACP。(3)β-氧化使用氧化剂NAD+和FAD。饱和脂肪酸从头合成使用NADPH作为还原剂。

(4)β-氧化降解是从羧基端向甲基端进行,每次降解一个二碳单位,饱和脂肪酸合成是从甲基端向羧基端进行,每次合成一个二碳单位。

(5)β-氧化主要由5种酶催化反应,饱和脂肪酸从头合成由2种酶系催化。

(6)β-氧化经历氧化、水合、再氧化、裂解四大阶段。饱和脂肪酸从头合成经历缩合、还原、脱水、再还原四大阶段。

(7)β-氧化除起始活化消耗能量外,是一个产生大量能量的过程。饱和脂肪酸从头合成是一个消耗大量能量的过程

乙醛酸循环的特征。

乙醛酸循环是植物体内一条由脂肪酸转化为碳水化合物的途径,发生在乙醛酸循环体中,它绕过两个脱羧反应,将两分子乙酰CoA转变为一分子琥珀酸的过程。

乙醛酸循环可以简单看作是三羧酸循环的支路,它绕过两个脱羧反应,因此不能生成CO2。但乙醛酸循环从本质上与TCA不同,它发生在乙醛酸循环体中,循环的特征中间产物是乙醛酸,循环的关键酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶,循环的结果由2分子乙酰CoA生成一分子琥珀酸,琥珀酸进入TCA循环生成草酰乙酸,再进一步通过糖异生作用生成葡萄糖,它联系了脂肪酸代谢与糖代谢过程。

9、计算C14:O脂肪酸和一分子甘油经生物氧化作用彻底分解为CO2和H2O时生成多少分子ATP和H2O?消耗多少分子O2?

C14脂肪酸能脱下6分子的乙酰CoA, 1分子乙酰CoA经TCA循环和电子传递链产生10分子ATP,1分子FADH2,1分子NADH

6分子的乙酰CoA 10*6=60 ATP

6 FADH2 1.5*6=9 ATP

6NADH 205*6=15 ATP

ALL 84 ATP-2ATP=82ATP

写出B-氧化的第一步反应?

B-氧化的第一步为脂肪酸的活化---脂酰CoA的生成:

R-COOH + ATP+ CoA-SH 脂酰CoA合成酶脂酰CoA + AMP + PPi

Mg2+

简述乙酰CoA羧化成丙二酸单酰CoA的简要步骤。

1 生物素羧基载体蛋白(BCCP)与生物素结合形成BCCP-生物素

2 BCCP-生物素+ATP(4-) +CO2+H2O----à BCCP-生物素(-)+ADP(3-) +Pi(2-)+2H(+)

3 BCCP-生物素(-)+乙酰-CoA(4-)------à丙二酸单酰-CoA(5-)+ BCCP-生物素

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点: 在某一PH值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的 α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键, 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基 酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。

生物化学笔记(整理版)1

《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学,是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的,生命起源,生物进化,人类起源等,说明生命是在发展,因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代,生物化学领域中主要的事件: (一)生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机,测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法,同位素示踪,电子显微镜的应用,生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 (二)物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1. Kendrew——物理学家,测定了肌红蛋白的结构。 2. Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3. Pauling——化学家,氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性,认为某些protein具有类似的螺旋结构,镰刀形红细胞贫血症。 (1.2.3.都是诺贝尔获奖者) 4.Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构,获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法,获1980年诺贝尔化学奖。 5.Berg―― 研究DNA重组技术,育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6.Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分,获1958年诺贝尔生理奖。 7.Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环,对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献,获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8.Lipmann―― 发现了辅酶A。 9. Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10.Korberg——生物化学家,发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。(9.10.获1959年的诺贝尔生理医学奖) 11.Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜,其成分为多糖,若将具荚膜的肺炎球菌(光滑型)制成无细胞的物质,与活的无荚膜的肺炎球菌(粗糙型)细胞混合 ->粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜->表明,引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29

浙大远程生物化学在线作业7-16章答案

您的本次作业分数为:97分单选题 1.RNA引物在DNA复制中的作用是( )。 A 提供起始的模版 B 激活引物酶 C 提供DNA聚合酶所需的5'磷酸端 D 提供DNA聚合酶所需的3'羟基端 E 提供DNA聚合酶所需的能量 正确答案:D 单选题 2.关于氨中毒描述不正确的是( )。 A 肝功能严重损害时可引起 B 口服抗生素药物用于治疗氨中毒 C 大量摄入蛋白质可以减缓氨中毒 D 尿素合成途径的酶缺陷会导致高血氨 E 给予谷氨酸可以减缓氨中毒 正确答案:C 单选题 3.氨基酰-tRNA合成酶的特点正确的是( )。 A 催化反应需要GTP B 存在细胞核中 C 对氨基酰与tRNA都有专一性 D 直接生成甲酰蛋氨酰-tRNA E 只对氨基酸有专一性 正确答案:C 单选题 4.外显子是( )。 A 基因突变的表现 B 断裂开的DNA片段

C 不转录的DNA片段 D 真核生物基因中为蛋白质编码的序列 E 真核生物基因的非编码序列 正确答案:D 单选题 5.尿素循环中尿素的两个氮来自下列哪个化合物?( ) A 氨基甲酰磷酸及天冬氨酸 B 氨基甲酰磷酸及鸟氨酸 C 鸟氨酸的α-氨基及γ-氨基 D 鸟氨酸的γ-氨基及甘氨酸 E 瓜氨酸的α-氨基及精氨酸的α-氨基 正确答案:A 单选题 6.原核生物参与转录起始的酶是( )。 A 解链酶 B 引物酶 C RNA聚合酶Ⅲ D RNA聚合酶全酶 E RNA聚合酶核心酶 正确答案:D 单选题 7.在蛋白质生物合成中催化氨基酸之间形成肽键的酶是( )。 A 氨基酸合成酶 B 氨基肽酶 C 羧基肽酶 D 转肽酶 E 氨基酸连接酶

正确答案:D 单选题 8.在乳糖操纵子中,阻遏蛋白结合在下列哪个序列上?( ) A 结构基因A B 调节基因I C 操纵序列O D 启动序列P E 结构基因Z 正确答案:C 单选题 9.能编码阻遏蛋白合成的是( )。 A 操纵基因 B 调节基因 C 启动子 D 结构基因 E 增强子 正确答案:B 单选题 10.与运载一碳单位有关的维生素是( )。 A 叶酸 B 生物素 C 泛酸 D 尼克酰胺 E 维生素B6 正确答案:A 单选题 11.在下列氨基酸中,可以转氨基作用生成草酰乙酸的是( )。 A 丙氨酸

生物化学第一章蛋白质习题含答案

蛋白质习题 一、是非题 1.所有蛋白质分子中N元素的含量都是16%。 2.蛋白质是由20种L-型氨基酸组成,因此所有蛋白质的分子量都一样。 3.蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4.氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6.用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7.蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9.蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10.脯氨酸不能维持α-螺旋,凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11.蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12.胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶,是各种氨基酸的水溶液。 13.蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15.血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高.这是因为它有多个亚基。

二、填空题 1.20种氨基酸中是亚氨基酸.它可改变α-螺旋方向。 2.20种氨基酸中除外都有旋光性。 3.20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫,在折叠的多肽链中能形成氢键。 4.20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子,像甲硫氨酸一样,使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5.球蛋白分子外部主要是基团.分子内部主要是基团。 6.1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定,证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7.测定蛋白质浓度的方法有、、 8.氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9.用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10.1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11.目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。

生物化学知识点汇总

生物化学知识点486 时间:2011-8-10 18:04:44 点击: 、大多数的蛋白质都是由(碳)、(氢)、(氧)、(氮)等主要1生物化学一、填空题核心提示:折、蛋白质二级结构的主形式是(a-螺旋)、(B-元素组成的,组成蛋白质的基本单位是(氨基酸)。2(疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有(氢键)、(盐键)、叠)(B-转角)(无规则卷曲)。... 水键)、(范德华力)等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由(碳)、(氢)、(氧)、(氮)等主要元素组成的,组成蛋白1 质的基本单位是(氨基酸)。 转角)(无规则卷曲)。、蛋白质二级结构的主形式是(a-螺旋)、(B-折叠)(B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有(氢键)、(盐键)、(疏水键)、(范德华3 力)等非共价键和(二硫键)。 、使蛋白质沉淀常用的方法有(盐析法)、(有机溶剂沉淀法)、、4 (重金 属盐沉淀法)。、核酸分(核糖核酸)和(脱氧核糖核酸)两大类。构成核酸的基本单位是(氨基酸),5 核酸彻底水解的最终产物是(碳酸)、(戊糖)、(含氮碱),此即组成核酸的基本成分。)、CA)和(鸟嘌呤B)两种,嘧啶碱主要有(胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有(腺嘌呤)和(胸腺嘧啶T)三种。(尿嘧啶U、酶是指(由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂),酶所催化的反应称7 为(酶促反应),酶的活性是指(酶的催化能力)。 8、酶促反应的特点有(催化效率高)、(高度专一性)(酶活性的不稳定性)。 、酶促反应速度受许多因素影响,这些因素主要有(酶浓度)、(底物浓度)、(温度)、9 )、(激活剂)、(抑制剂)(PH),糖的来源有(食物中糖的消化吸收)、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为((肝糖原的分解)、(糖异生作用),糖的正常去路有(氧化供能)、(合成糖原)、(转化成脂肪等),异常去路有(尿糖)。,反应在(线12)分子ATP411、三羧酸循环中有(2)次脱羧()次脱氧反应,共生成(酮戊二酸脱氢酶粒)中进行,三种关键酶是(柠檬酸合成酶)、(异柠檬酸脱氢酶)、(a- 系)。、由于糖酵解的终产物是(乳酸),因此,机体在严重缺氧情况下,会发生(乳酸)中12 毒。 、糖的主要生理功能是(氧化供能),其次是(构成组织细胞的成分),人类食物中的13 糖主要是(淀粉)。、糖尿病患者,由于体内(胰岛素)相对或绝对不足,可引起(持续)性(高血糖),14 1 甚至出现(糖尿)),并释放能量的过程称(生H2O、营养物质在(生物体)内彻底氧化生成(CO2)和(15 物氧化),又称为(组织呼吸)或(细胞呼吸)。琥珀酸氧化呼吸链),两FADH2、体内重要的两条呼吸链是(NADH氧化呼吸链)和(16 2ATP)。条呼吸链ATP的生成数分别是(3ATP)和()H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的(氢)经(呼吸链)的传递交给(氧)生成(ATP)的过程相(偶联)的作用。的过程与(ADP)磷酸化生成(ATP的主 要方式为(氧化磷酸化),其次是(底物水平磷酸化)。18、体内生成脱a-CO2是通过(有机物)的脱羧反应生成的,根据脱羧的位置不同,可分为(19、体内脱羧)。羧)和(B-氧化过程包括(脱氢)、(加水)、(再脱氢)、(硫解)四个步每一次B-20、脂酰CoA )。)和比原来少2

生物化学知识点整理

生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。

第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾

上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质) 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶:a.肉碱酰基转移酶 I(脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶) b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶(转运体) ③脂酸的β氧化 a.脱氢:脂酰

生物化学(一)

(一) 一、单项选择题 1、测得某一蛋白质样品的含氮量为0、16g,此样品约含蛋白质多少克? A、0、50 B、0、75 C、1、00 D、2、00 2、下列哪种氨基酸就是碱性氨基酸? A、丙氨酸 B、亮氨酸 C、赖氨酸 D、色氨酸 3、下列哪种氨基酸就是酸性氨基酸? A、异亮氨酸 B、谷氨酸 C、甲硫氨酸 D、组氨酸 4、组成蛋白质的基本单位就是: A、L-β-氨基酸 B、L-α-氨基酸 C、D-α-氨基酸 D、D-β-氨基酸 5、维持蛋白质分子一级结构的化学键主要就是: A、二硫键 B、盐键 C、氢键 D、肽键 6、关于肽键特点的描述,错误的就是: A、肽键的长度比相邻的N-C单键短 B、肽键具有部分双键性质 C、与肽键中C-N相连的四个原子处在同一平面上 D、肽键可以自由旋转 7、维持蛋白质二级结构的主要化学键就是: A、疏水键B、盐键C、氢键D、肽键 8、蛋白质分子中α-螺旋结构属于蛋白质: A、一级结构 B、二级结构 C、三级结构 D、四级结构 9、关于蛋白质分子三级结构的描述错误的就是: A、球状蛋白质均具有这种结构 B、亲水基团多位于三级结构的表面 C、蛋白质分子三级结构的稳定性主要由次级键维持 D、具有三级结构的蛋白质都具有生物学活性 10、具有四级结构的蛋白质的特征就是: A、分子中必定含有辅基 B、每条多肽链都具有完整的生物学活性 C、由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链借次级键缔合而成 D、四级结构的稳定性由肽键维持11、决定蛋白质高级结构的主要因素就是: A、分子中氢键 B、分子中肽键 C、分子中盐键 D、分子中氨基酸的组成及排列顺序 12、蛋白质胶体颗粒在下列哪种溶液中易沉淀? A、溶液pH= pI B、在水溶液中 C、溶液pH=7、0 D、溶液pH≠pI 13、血清蛋白在pH8、3的电解质缓冲液中电泳时,其泳动方向就是: A、向正极移动 B、向负极移动 C、停留在原点 D、有的向正极移动,有的向负极移动 14、pI=4、7的血清白蛋白在下列哪种电解质缓冲液中带正电荷? A、pH=4、7 B、pH=6、0 C、pH=7、0 D、pH=4、0 15、蛋白质的pI就是指: A、蛋白质溶液的pH=7时, 蛋白质分子正负电荷相等的pH值 B、蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH 值 C、蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH 值 D、蛋白质分子的净电荷为零时溶液的pH 值 16、维持蛋白质溶液的稳定因素就是: A、蛋白质溶液就是大分子溶液 B、蛋白质溶液具有扩散现象 C、蛋白质分子带有电荷

生物化学名词解释16666

生物化学名词解释 第一章蛋白质的结构与功能 1. 肽键:一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。 2. 等电点:在某一pH溶液中,氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等,成为兼性离子,成点中性,此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。 3. 模体:在蛋白质分子中,由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥特殊的功能,称为模体。 4. 结构域:分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域,并行使特定的功能,这些区域被称为结构域。 5. 亚基:在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。 6. 肽单元:在多肽分子中,参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内,称为肽单元。 7. 蛋白质变性:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象破坏,从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性,称之为蛋白质变性。 第二章核酸的结构与功能 1. DNA变性:在某些理化因素作用下,DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环,双链解链变成两条单链,但其一级结构仍完整的现象称DNA变性。 2. Tm:即溶解温度,或解链温度,是指核酸在加热变性时,紫外吸收值达到最大值50%时的温度。在Tm时,核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。 3. 增色效应:核酸加热变性时,由于大量碱基暴露,使260nm处紫外吸收增加的现象,称之为增色效应。 4. HnRNA:核内不均一RNA。在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多,称为核内不均一RNA。hnRNA在细胞核内存在时间极短,经过剪切成为成熟的mRNA,并依靠特殊的机制转移到细胞质中。 5. 核酶:也称为催化性RNA,一些RNA具有催化能力,可以催化自我拼接等反应,这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。 6. 核酸分子杂交:不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则,在适宜条件下形成杂化双链,这种现象称核酸分子杂交。

(完整版)生物化学知识点重点整理

一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素(N),主要元素:C、H、O、N、S,根据含氮量换算蛋白质含量:样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 (各种蛋白质的含氮量接近,平均值为16%), 组成蛋白质的氨基酸的数量(20种),酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸:天冬氨酸(D)、谷氨酸(E); 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸:赖氨酸(K)、组氨酸(H)、精氨酸(R) 非极性脂肪族R基氨基酸:甘氨酸(G)、丙氨酸(A)、脯氨酸(P)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、异亮氨酸(I)、甲硫氨酸(M); 极性不带电荷R基氨基酸:丝氨酸(S)、苏氨酸(T)、半胱氨酸(C)、天冬酰胺(N)、谷氨酰胺(Q); 芳香族R基氨基酸:苯丙氨酸(F)、络氨酸(Y)、色氨酸(W) 肽的基本特点 一级结构的定义:通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列(由遗传信息决定)。维持稳定的化学键:肽键(主)、二硫键(可能存在), 二级结构的种类:α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构, 四级结构的特点:肽键数≧2,肽链之间无共价键相连,可独立形成三级结构,是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系:1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病,如镰状细胞贫血(溶血性贫血),疯牛病是二级结构改变 等电点(pI)的定义:在某一pH值条件下,蛋白质的净电荷为零,则该pH值为蛋白质的等电点(pI)。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况(取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态):若溶液pHpI,则蛋白质带负电荷,在电场中向正极移动。(碱性蛋白质含碱性氨基酸多,等电点高,在生理条件下净带正电荷,如组蛋白和精蛋白;酸性蛋白质含酸性氨基酸多,等电点低,在生理条件下净带负电荷,如胃蛋白酶), 蛋白质稳定胶体溶液的条件:(颗粒表面电荷同性电荷、水化膜), 蛋白质变性:指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏,造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏,结果其天然构象部分或全部改变。实质:空间结构被破坏。变性导致蛋白质理化性质改变,生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键,即只破坏其构象,不破坏其氨基酸序列。变性本质:破坏二硫键 沉降速度与分子量及分子形状有关沉降系数:沉降速度与离心加速度的比值为一常数,称沉降系数 沉淀的蛋白质不一定变性变性的蛋白质易于沉淀 二、核酸化学 核酸的特征性元素:P,组成元素:C、H、O、N、P,核苷酸的组成成分:一分子磷酸、一分子戊糖、一分子碱基(腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U),

医科大学生物化学专科在线作业及答案

医科大学生物化学专科在线作业及答案 Document number【980KGB-6898YT-769T8CB-246UT-18GG08】

一、单选题(共50道试题,共100分) 1.测定酶活性时,在反应体系中,叙述正确的是E A. 作用物的浓度越高越好 B. 温育时间越长越好 C. 反应温度以37℃为佳 D. pH必须中性 E. 有的酶需要加入激活剂 2.关于腐败作用叙述正确的是 A A. 是肠道细菌对蛋白质或蛋白质消化产物的作用 B. 主要是氨基酸脱羧基、脱氨基的分解作用 C. 主要在大肠进行 D. 腐败作用产生的都是有害物质 E. 是细菌本身的代谢过程,以有氧分解为主 3.不对称转录是指 D A. 同一mRNA分别来自两条DNA链 B. 两相邻的基因正好位于两条不同的DNA链 C. DNA分子中有一条链不含任何结构基因 D. 两条DNA链均可作为模板链,不同基因的模板链不一定在同一条DNA链上 E. RNA聚合酶使DNA的两条链同时转录 4.最常出现在β-转角的氨基酸是 A A. 脯氨酸 B. 谷氨酸 C. 甘氨酸 D. 丝氨酸 E. 天冬氨酸 5.基因组代表一个细胞或生物体的B A. 部分遗传信息 B. 整套遗传信息

C. 可转录基因 D. 非转录基因 E. 可表达基因 6.限制性核酸内切酶切割DNA后产生 B A. 3磷酸基末端和5羟基末端 B. 5磷酸基末端和3羟基末端 C. 3磷酸基末端和5磷酸基末端 D. 5羟基末端和3羟基末端 E. 3羟基末端、5羟基末端及磷酸 7.属于生糖兼生酮氨基酸的是C A. Arg B. Lys C. Phe D. Asp E. Met https://www.doczj.com/doc/ee16805813.html,c阻遏蛋白结合乳糖操纵子的是 B A. P序列 B. 0序列 C. CAP结合位点 D. I基因 E. Z基因 9.下列嘌呤核苷酸之间的转变中,哪一个是不能直接进行的? E A. GMP→IMP B. IMP→XMP C. AMP→IMP D. XMP→GMP E. AMP→GMP 10.引起血中丙酮酸含量升高是由于缺乏 A

生物化学知识点

生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点(pI):使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等,总带电荷为零(呈电中性) 时的溶液pH值. A溶液pHpI,氨基酸带负电荷,在电泳时向正极运动。 2、修饰氨基酸(稀有氨基酸):蛋白质合成后,氨基酸残基的某些基团被修饰后形成的氨基酸。没有 相应的密码子,如甲基化、乙酰化、羟基化、羧基化、磷酸化等。 3、肽键(peptide bond):合成肽链时,前一个氨基酸的α-羧基与下一个氨基酸的α-氨基通过脱 水作用形成的酰胺键,具有部分双键性质。 4、肽键平面(酰胺平面):参与肽键的六个原子位于同一平面,该平面称为肽键平面。肽键平面不能 自由转动。 5、蛋白质结构: A一级结构:是指多肽链从N端到C端的氨基残基种类、 数量和顺序。主要的化学键:肽键,二硫键。 B 二级结构:是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构, 即蛋白质主链原子的局部空间排布(不涉及侧链原子的位置)。 分α-螺旋( α -helix):较重要,为右手螺旋,每圈螺旋含3.6个 氨基酸残基(13个原子),螺距为0.54nm、β-片层(β-折叠, β-pleated sheet)、β-转角(β-turn )、无规则卷曲(random coil)、π-螺旋(π -helix )。维持二级结构的化学键:氢键。 模体:蛋白质分子中,二级结构单元有规则地聚集在一起形成 混合或均有的空间构象,又称超二级结构。 C 结构域:蛋白质三级结构中,折叠紧凑、可被分割成独立的球状或纤维状,具有特定功能的 区域,称为结构域。为构成三级结构的基本单元。 D三级结构:是指整条多肽链中所有氨基酸残基的相对空间位置(肽链上所有原子的相对空间位 置).化学健:疏水键和氢键、离子键、范德华力等来维持其空间结构的相对稳定。 E 四级结构:蛋白质分子中几条各具独立三级结构的多肽链间相互结集和相互作用,排列形成 的更高层次的空间构象。作用力:亚基间以离子键、氢键、疏水力连接。此外,范德华力、二 硫键(如抗体)。 6、分子伴侣:一类在序列上没有相关性但有共同功能,在细胞中能够帮助其他多肽链(或核酸)折 叠或解折叠、组装或分解的蛋白称为分子伴侣。如热休克蛋白。 7、一级结构是形成高级结构的分子基础,蛋白质一级结构的改变,可能引起其功能的异常或丧失(“分 子病”);同功能蛋白质序列具有种属差异与保守性。 蛋白质分子的空间结构是其发挥生物学活性的基础,蛋白质分子构象的改变影响生物学功能或 导致疾病的发生,蛋白质一级结构不变,但由于折叠错误,导致蛋白质构象改变而引起的疾病, 称为蛋白质构象病(折叠病)。 8、蛋白质变性:在某些理化因素的作用下,特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活 性丧失的过程。为非共价键和二硫键断裂,物理(高温、高压、紫外线),化学(强酸碱、有机溶剂、重金属盐)等因素导致。 9、20种AA名称及缩写: A 非极性疏水性AA:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、

生物化学2008(1)

生物化学2008 一、写出下列符号的中文名称(每小题1分,10个小题,共10分) 1.ATP 2.Met 3.DHAP 4.pI 5.PEP 6.rRNA 7.Km 8.ACP 9.FAD 10.UDP 二、比较下列每组概念的主要异同点(每小题4分,5个小题,共20分) 1.大肠杆菌DNA聚合酶和RNA聚合酶 2.糖酵解和磷酸戊糖途径 3.southern blotting 和northern blotting 4.嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的生物合成 5.脂肪酸的β-氧化和α-氧化 三、单项选择题(每小题1分,20个小题,共20分) 1.双链DNA中,下列哪一组碱基含量高,则它的Tm值也高? A.腺嘌呤+鸟嘌呤 B.胞嘧啶+胸腺嘧啶 C.腺嘌呤+胸腺嘧啶 D.胞嘧啶+鸟嘌呤

2.在核酸分子中核苷酸残基之间的连接方式为 A.2’-3’磷酸二酯键 B.氢键 C.3’-5’磷酸二酯键 D.糖苷键 3.蛋白质的特异性及功能主要取决于 A.各氨基酸的相对含量 B.氨基酸的种类 C.氨基酸序列 D.非氨基酸物质 4.蛋白质的可逆共价修饰在代谢调节中占有重要地位。真核生物中最普遍的是 A.磷酸化/脱磷酸化 B.酰基化/脱酰基化 C.糖基化/脱糖基化 D.核苷酰化/脱核苷酰化 E.甲基化/脱甲基化 5.生物膜不具备哪种功能 A.物质运输 B.信号转导 C.能量转换 D.储存能量 6.氰化物中毒时呼吸链受抑制的部位 A.NADH→FMN B.FMN→CoQ C.CoQ→Cytaa3 D.Cytaa3→1/2O2 7.光合作用中,将CO2还原为糖类的“同化力”来源于 A.光反应 B.暗反应 C.光呼吸 D.暗呼吸 8.人体内嘌呤核苷酸分解的终产物是 A.尿素 B.肌酸 C.肌酸酐 D.尿酸 9.DNA的有编码链序列为GAGCCTCCA,则其转录得到的RNA序列为 A. GAGCCUCCA B. CUCGGAGGU C. UGGAGGCUC D.ACCUCCGAG 10.酶的竞争性抑制的动力学特征是 A.Vmax不变,Km增加 B.Vmax减小,Km不变 C.Vmax增大,Km不变 D.Vmax不变,Km减小 11.脂肪酸从头合成需要作为活化的二碳供体是 A.乙酸 B.乙酰CoA C.丙二酸单酰CoA D.柠檬酸

生物化学在线作业_

您的本次作业分数为:单选题 1.【第02章】维系蛋白质分子中α螺旋的化学键是( )。 A 肽键 B 离子键 C 二硫键 D 氢键 E 疏水键正确答案:D 单选题 2.【第02章】下列何种结构不属蛋白质分子构象?( ) A 右手双螺旋 B α-螺旋 C β-折叠 D β-转角 E 无规则转曲正确答案:A 单选题 3.【第02章】蛋白质分子的一级结构概念主要是指( )。 A 组成蛋白质多肽链的氨基酸数目 B 氨基酸种类及相互比值 C 氨基酸的排列顺序 D 二硫键的数目和位置 E 肽键的数正确答案:C 单选题 4.【第02章】关于蛋白质的三级结构描述正确的是( )。 A 结构中包含了两条或两条以上多肽链 B 维系其稳定的力是次级键

C 维持其稳定的力是共价键 D 超二级结构属于蛋白质的三级结构 E 蛋白质的三级结构是蛋白质的最高结构形式正确答案:B 单选题 5.【第02章】下列关于蛋白质四级结构的有关概念,何者是错误的?( ) A 由两个或两个以上亚基组成 B 参于形成四级结构的次级键多为非共价键 C 四级结构是指亚基的空间排列及其相互间作用关系 D 组成四级结构的亚基可以是相同的,也可以是不同的 E 所有蛋白质分子只有具有四级结构,才表现出生物学活性正确答案:E 单选题 6.【第02章】蛋白质变性是由于( )。 A 蛋白质一级结构的改变 B 组成蛋白质的共价键发生变化 C 蛋白质空间构象的破坏 D 辅基的脱落 E 蛋白质水解正确答案:C 单选题 7.【第02章】关于蛋白质二级结构的描述正确的是( )。 A 属于蛋白质的空间构象 B 维系其结构稳定的主要作用力是疏水键 C 结构中包含氨基酸残基的侧链集团构象 D 蛋白质达到二级结构就具有了完整的生物学活性

生物化学第一章蛋白质习题含答案

蛋白质习题 一、就是非题 1.所有蛋白质分子中N元素的含量都就是16%。 2.蛋白质就是由20种L-型氨基酸组成,因此所有蛋白质的分子量都一样。 3.蛋白质构象的改变就是由于分子内共价键的断裂所致。 4.氨基酸就是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6.用凝胶电泳技术分离蛋白质就是根据各种蛋白质的分子大小与电荷不同。 7.蛋白质分子的亚基就就是蛋白质的结构域。 8.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9.蛋白质变性就是其构象发生变化的结果。 10.脯氨酸不能维持α-螺旋,凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11.蛋日质的空间结构在很大程度上就是由该蛋白质的一级结构决定的。 12.胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶,就是各种氨基酸的水溶液。 13.蛋白质与酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15.血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高.这就是因为它有多个亚基。 二、填空题

1.20种氨基酸中就是亚氨基酸.它可改变α-螺旋方向。 2.20种氨基酸中除外都有旋光性。 3.20种氨基酸中与分子量比较小而且不 含硫,在折叠的多肽链中能形成氢键。 4.20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子,像甲硫氨酸一样,使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5.球蛋白分子外部主要就是基团.分子内部主要就是基团。 6.1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定,证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7.测定蛋白质浓度的方法有、、 8.氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法就是 9.用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据就是所有的蛋白质分 子中都含有、、与三种 氨基酸。 10.1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11.目前已知的蛋白质二级结构有、、、与几种基本形式。 12.维持蛋白质三级结构的作用力就

生物化学考试重点_总结

第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素:C、H、O、N、S 特征元素:N(16%)特异元素:S 凯氏定氮法:每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含氮量(g%) 组成蛋白质的20种氨基酸 (名解)不对称碳原子或手性碳原子:与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸,其中脯氨酸(Pro)属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸,其R基侧链不同 除甘氨酸(Gly)外,都为L-α-氨基酸,有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、 亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、脯氨酸(Pro) 极性中性氨基酸:丝氨酸(Ser)、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met) 天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)、苏氨酸(Thr) 芳香族氨基酸:苯丙氨酸(Phe)、色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr) 酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu) 碱性氨基酸:赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 其中:含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③(名解)等电点(pI点):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pHpI 阴离子氨基酸带净正电荷,在电场中将向负极移动 ④在一定pH范围内,氨基酸溶液的pH离等电点越远,氨基酸所携带的净电荷越大 2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近 大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法 3、氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 在pH5~7,80~100℃条件下,氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法 五、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 (一)氨基酸通过肽键连接而形成肽 1、(名解)肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键 2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物 3、10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基

生物化学1考试要点

1, 呼吸链:代谢物首先在特异的不需氧脱氢酶作用下,脱下的2H经过一系列的递氢体和递电子体传递,最后与激活的氧化合为水。这些递氢体和递电子体按一定顺序排列在线粒体膜上,而构成一条连锁反映体系。由于此反应体系与细胞摄取氧的呼吸过程有关,故称为呼吸链。 2:米氏常数:当酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度,即KM值可以表示酶与底物的亲和力。 3:磷酸无糖途径:指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程,又称为磷酸己糖旁路。4:氧化磷酸化:指代谢氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水的过程,消耗了氧,消耗了无机磷酸,使ADP磷酸化生成ATP的过程。 5:冈崎片段:在DNA复制过程中,短时间内首先复制的较短的DNA片段。 6:PCR:聚合酶链式反应简称PCR。是体外酶促合成特异DNA片段的一种方法。 7:中心法则:中心法则,遗传信息从DNA向RNA,再向蛋白质传递的规律。 8:联合脱氨基:转氨基与氧化脱氨基偶联进行的反应叫做联合脱氨基作用。 9:一碳单位:氨基酸分解代谢过程中产生的含一个碳原子的有机基团。 10:半保留复制:复制时,母链DNA解开成两股单链,每股各做为一个子代细胞复制的模板。使子代DNA与母链DNA有相同碱基序列。 二填空题 11:常见的脱氢酶的辅酶:FAD(黄素二核苷酸),FMN(黄素单核苷酸),NAD(辅酶一),NADH(辅酶二)。 12:测定蛋白质的方法:凯氏定氮法,紫外吸收法,考马斯亮蓝法,双缩脲法,酚试剂法。13:糖酵解途径叫:EMP途径,无氧途径。 14:碱基互补配对:A-T C-G (A-U) 15:XMP:以磷酸X苷XDP:二磷酸X苷XTP:三磷酸X苷CX(M/D/T)P:环化~ ~ X苷dXMP:脱氧一磷酸X苷dXDP:脱氧二磷酸X苷dXTP:脱氧三磷酸X苷 16:三磷酸的关键酶:异柠檬酸脱氢酶,柠檬酸合成酶,α-酮戊二酸脱氢酶系 17:糖酵解中底物水平磷酸化的酶:磷酸甘油醛脱氢酶,丙酮酸激素。 18:tRNA,rRNA的二级结构:三叶草型tRNA三级结构,倒L型。 19:1mol软脂酸彻底氧化生成:129 mol ATP,16分子CO. 20:NADH进入呼吸链的方式:α磷酸甘油穿梭,苹果酸穿梭。 21:一碳单位载体:四氢叶酸(RH4) 22:磷氧比:实测的NADH呼吸链:P/O~2.5 实测的呼吸链:P/O~1.5 23:DNA复制过程,先为前导链(合成冈崎片段,然后连接 24:CO的中毒原因:使Cytaa3丧失传递电子的能力,呼吸链中断。 25:什么事DNA复制:变性DNA在适当条件下,又可使两条彼此分开的单链重新组合而形成螺旋DNA的过程。 26:丙酮酸酶脱羧酶系:丙酮酸脱羧酶,硫辛酸乙酰基转移酶,二氢硫酸脱氢酶三种酶。焦硫酸硫胺素,硫辛酸,辅酶A,黄素腺嘌呤二核苷酸,辅酶一等五种辅酶因子。 27:酶的竞争性抑制的常数变化:Km增大,Vmax不变。 28:糖原合成,G的供体:VTT(三磷酸鸟苷) 29:合成脂肪的原料:甘油α-磷酸,脂酰辅酶A(由乙酰CoA合成)。

生物化学试题及答案(1)

生物化学试题(1) 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释:1.氨基酸2.肽3.肽键4.肽键平面5.蛋白质一级结构6.α-螺旋7.模序 8.次级键9.结构域10.亚基11.协同效应12.蛋白质等电点13.蛋白质的变性14.蛋白质的沉淀15.电泳 16.透析17.层析18.沉降系数19.双缩脲反应20.谷胱甘肽 二、填空题 21.在各种蛋白质分子中,含量比较相近的元素是____,测得某蛋白质样品含氮量为15.2克,该样品白质含量应为____克。 22.组成蛋白质的基本单位是____,它们的结构均为____,它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23.由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基,可以在酸性溶液中带____电荷,在碱性溶液中带____电荷,因此,氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时,氨基酸成为____离子,此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24.决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构,该结构是指多肽链中____的排列顺序。 25.蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象,多肽链的折叠盘绕是以____为基础的,常见的二级结构形式包括____,____,____和____。 26.维持蛋白质二级结构的化学键是____,它们是在肽键平面上的____和____之间形成。27.稳定蛋白质三级结构的次级键包括____,____,____和____等。 28.构成蛋白质的氨基酸有____种,除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____,____,____。酸性氨基酸有____,____。 29.电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下,蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的,还和蛋白质的____及____有一定关系。 30.蛋白质在pI时以____离子的形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以____离子形式存在,在pH

生物化学重点知识归纳

生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为:单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶,清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数,结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成,辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合,辅基与酶蛋白结合牢固,一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合,所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白:决定酶反应特异性;辅酶:结合不牢固辅助因子辅基:结合牢固,由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀:1脚踢,2皇飞,辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学:1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度),亦称米氏常数,Km增大,Vmax不变。

2、酶促反应的条件:PH值:一般为最适为7.4,但胃蛋白酶的最适PH为1.5,胰蛋白酶的为7.8;温度:37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制:Km增大,Vmax不变;非抑制竞争性抑制:Km不变,Vmax减低 2、酶原激活:无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原:胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原:胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原:糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶:催化功能相同,但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种),心肌损伤老4(LDH1)有问题,其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸:亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的,脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源

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