第1章蛋白质的结构与功能
学习要求
1.掌握蛋白质的概念及其生物学意义、分子组成、结构与功能及其相互关系。
2.熟悉蛋白质的理化性质及其应用。
3.了解蛋白质的分离、纯化与结构分析。
基本知识点
蛋白质是重要的生物大分子，在体内分布广泛，含量丰富，种类繁多。每一种蛋白质都有其特定的空间结构和生物学功能。
组成蛋白质的基本单位是L-α-氨基酸，共20种，根据其侧链的结构和理化性质可以分为：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。氨基酸属于两性电解质，在溶液pH等于pI时，氨基酸呈兼性离子。氨基酸可通过肽键相连成肽。小于10个氨基酸组成的肽称为寡肽，大于10个氨基酸的肽称为多肽。
蛋白质的结构可以分为一级、二级、三级和四级结构四个层次。蛋白质的一级结构即氨基酸的排列顺序，其连接键为肽键，还包括二硫键的位置；形成肽键的6个原子处于同一平面，构成肽单元。二级、三级和四级结构统称为蛋白质的空间构象，二级结构是指蛋白质主链局部的空间构象，不涉及氨基酸残基侧链构象。主要为α-螺旋、β-折叠、β转角和无规则卷曲，以氢键维持其稳定性；在蛋白质分子中，空间上相邻的两个或三个具有二级结构的肽段，完成特定的生物学功能，称为模体；三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。三级结构的形成和稳定主要靠次级键；一些蛋白质的三级结构可形成一个或数个球状或纤维状的区域，各行其功能，称为结构域；四级结构是指蛋白质亚基之间的缔合，主要也靠次级键维系。一级结构是空间结构的基础，也是功能的基础，一级结构相似的蛋白质，其空间构象与功能也相似，若蛋白质一级结构发生改变则影响其正常功能，由此引起的疾病称分子病。
生物体内蛋白质的合成、加工和成熟是一个复杂的过程，其中多肽链的正确折叠对其正确构象的形成和功能发挥至关重要。蛋白质折叠成何种构象，除一级结构为决定因素外，还需要分子伴侣的参与。若蛋白质折叠发生错误，虽然其一级结构不变，但蛋白质构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可以导致疾病发生，该疾病被称为蛋白质构象病。
蛋白质的空间构象与功能有密切的关系，蛋白质的空间构象发生改变，可以导致其理化性质变化和生物学活性的丧失。蛋白质发生变性后，只要其一级结构未破坏，仍在一定条件下复性，恢复原有的空间构象和功能。
分离纯化蛋白质是研究单个蛋白质结构与功能的先决条件。通常利用蛋白质的理化性质，采用不损伤蛋白质结构和功能的物理方法来纯化蛋白质。
自测练习题
一、选择题
（一）A型题
1．蛋白质的基本组成单位是
A．L-α-氨基酸B．核苷酸C．肽单元D．L-β-氨基酸E．D -氨基酸2．下列氨基酸不含极性侧链的是
A．亮氨酸B．苏氨酸C．丝氨酸D．半胱氨酸E．酪氨酸
3．关于组成蛋白质的氨基酸叙述错误的是
A．不全是L-α-氨基酸B．按R基团的化学特性可分为五类
C．280nm处都有吸收峰D．α-氨基，α-羧基是形成肽键的基团
E．不同的pI是由不同的R基团决定的
4．稳定蛋白质二级结构的主要化学键是
A．盐键B．二硫键C．肽键D．疏水作用E．氢键
5．关于蛋白质二级结构叙述错误的是
A．蛋白质某一段肽链局部的有规则的重复构象
B．仅指主链骨架原子的空间构象
C．多肽链主链构象由肽单元上Cα原子所连两个单键的自由旋转角度决定。D．整条多肽链中全部原子的空间位置E．无规卷曲也属二级结构范畴6．关于肽键叙述错误的是
A．肽键属于一级结构范畴
B．参与肽键形成的六个原子位于同一平面
C．肽键具有部分双键性质D．肽键旋转而形成β-折叠
E．肽键中的C-N键长度比N-Cα单键短
7．关于蛋白质三级结构叙述错误的是
A．具有三级结构的多肽链都有生物活性
B．疏水侧链常分布于分子内部
C．三级结构的稳定主要靠次级键
D．三级结构是单体蛋白质或亚基的空间构象
E．三级结构是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置
8．关于蛋白质四级结构叙述正确的是
A．由二硫键维系其稳定性B．蛋白质变性时此结构不一定受到破坏C．蛋白质亚基间由非共价键聚合D．是蛋白质保持生物活性的必要条件
E．蛋白质都有四级结构
9．多肽链中主链骨架的组成是
A．-CαCNCαCNCα- B．-CαCHNOCαCHNOCα-
C．-CαCONHCαCONHCα- D．-CαCNOHCαCNOHCα-
E．-CαCHNOCαCNHOCα-
10．每种完整蛋白质分子必定具有
A．α-螺旋B．三级结构C．四级结构D．辅基E．β-折叠
11．关于蛋白质亚基的叙述，正确的是
A．一条多肽链卷曲成螺旋结构B．两条以上多肽链卷曲成二级结构C．两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质
D．每个亚基都有各自的三级结构
E．以上均不是
12．血清白蛋白（pI为4.7）在下列pH值溶液中带正电荷的是
A．pH4.0 B．pH5.0 C．pH6.0 D．pH7.0 E．pH8.0
13．盐析法沉淀蛋白质的原理是
A．中和电荷，破坏水化膜B．盐与蛋白质结合成不溶性蛋白质
C．降低蛋白质溶液的介电常数D．调节蛋白质溶液的等电点
E．以上均不是
14．蛋白质的最大吸收峰波长是
A．260nm B．280nm C．560nm D．450nm E．340nm
15．蛋白质一级结构与功能的关系是
A．一级结构相近的蛋白质，其功能也相近
B．相同氨基酸组成的蛋白质功能一定相同
C．不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构完全相同
D．一级结构中任何氨基酸的改变，均可使其生物活性丧失
E．一级结构中任何氨基酸的改变，都不会影响其功能
16．基因突变引起的蛋白质结构改变，主要变化在
A．四级结构B．三级结构C．二级结构D．一级结构E．空间螺旋17．蛋白质在280nm处有最大的吸收峰，主要是由下列哪组氨基酸引起的A．组氨酸和酪氨酸B．酪氨酸和色氨酸C．酪氨酸和苯丙氨酸D．色氨酸和苯丙氨酸E．苯丙氨酸和组氨酸
18．胰岛素分子A链与B链的交联是靠
A．疏水键B．盐键C．二硫键D．范德华力E．氢键
19．蛋白质在电场中移动的方向取决于
A．蛋白质的分子量和它的等电点B．所在溶液的pH值和离子强度
C．蛋白质的等电点和所在溶液的pH值
D．蛋白质的分子量和所在溶液的pH值
E．蛋白质的等电点和所在溶液的离子强度
20．关于α-螺旋构象的特点叙述正确的是
A．螺旋方向与长轴垂直B．多为左手螺旋C．肽键平面充分伸展D．靠氢键维持稳定E．以上均不是
21．蛋白质变性是由于
A．蛋白质空间构象的破坏B．共价键的破坏C．蛋白质的水解
D．蛋白质一级结构的改变E．辅基的脱落
22．关于蛋白质肽键的叙述，错误的是
A．一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键
B．肽键氮上的氢和碳上的氧都参与氢键的形成
C．肽键氮上的氢和碳上的氧总是呈反式构型
D．在pH 0―14范围内，肽键的亚氨基有明显解离倾向
E．肽键具有部分双键性质
23．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是
A．马肝过氧化氢酶（分子量为247500）B．肌红蛋白（分子量为16900）C．血清清蛋白（分子量为68500）D．牛乳球蛋白（分子量为35000）E．牛胰岛素（分子量为5700）
24．下列那种实验技术既可以分离蛋白质又可以测定其分子量
A．亲和层析B．超速离心C．透析D．离子交换层析
E．超滤
25．常出现于肽链转角结构中的氨基酸是
A．丙氨酸B．甲硫氨酸C．谷氨酸D．半胱氨酸E．脯氨酸26．含有两个羧基的氨基酸是
A．赖氨酸B．丝氨酸C．苏氨酸D．谷氨酸E．亮氨酸
27．关于谷胱甘肽的叙述，下列正确的是
A．含有胱氨酸B．是体内重要的氧化剂
C．其中谷氨酸α-羧基是游离的
D．C端羧基是主要的功能基团E．所含肽键均为α-肽键
28．蛋白质分子中一个氨基酸发生改变，则该蛋白质
A．功能不一定改变B．功能一定改变C．二级结构一定改变
D．三级结构一定改变E．二级结构一定不变
29．关于蛋白质功能的叙述，错误的是
A．催化作用B．运输作用C．机械支持作用D．遗传信息的载体
E．免疫作用
30．下列叙述正确的是
A．沉淀的蛋白质一定变性B．变性的蛋白质一定沉淀
C．沉淀的蛋白质就不再有生物活性
D．沉淀的蛋白质可溶于酸性溶液或碱性溶液中E．盐析法使蛋白质变性（二）B型题
A．Cys B．Pro C．His D．Phe E．Tyr
1．在稳定核糖核酸酶的空间构象中发挥功能的是
2．使多肽链走向转折，不形成α-螺旋
3．在蛋白质280nm处强吸收中贡献最大的
A．α-螺旋B．β-折叠C．β-转角D．模体E．无规则卷曲
4．存在于肽链180°大转弯处
5．每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧之间形成氢键
6．具有特殊功能的超二级结构
A．蛋白质变性B．蛋白质沉淀C．蛋白质凝固D．蛋白质复性E．蛋白质显色
7．向蛋白质溶液中加入硫酸钠可引起
8．紫外线照射可使
9．调节蛋白质溶液的pH，使其达到pI，则蛋白质易于
10．蛋白质轻度变性后，去除变性因素，可使
A．二级结构B．结构域C．模体D．三级结构E．四级结构
11．锌指结构是
12．无规卷曲是
13．纤连蛋白RGD三肽是
14．3-磷酸甘油醛脱氢酶与NAD+结合的区域
A．凝胶过滤B．离子交换层析C．亲和层析D．超速离心
E．聚丙烯酰胺凝胶电泳
15．根据蛋白质的密度与形态来分离蛋白质的是
16．根据蛋白质的生物学特性来分离蛋白质的是
17．根据蛋白质的分子量和所携带的电荷量来分离蛋白质的是
A．氢键B．二硫键C．疏水键D．盐键E．肽键
18．蛋白质分子中两个半胱氨酸残基可形成
19．蛋白质分子中某些氨基酸的疏水侧链集中可形成
20．蛋白质分子中稳定α-螺旋的化学键是
（三）X型题
1．关于氨基酸的叙述，正确的是
A．组成人体蛋白质的20种氨基酸都属于α-氨基酸
B．亮氨酸的非极性比丙氨酸强
C．半胱氨酸在稳定一些蛋白质的结构中起重要作用
D．氨基酸具有两性解离的性质
E．含有共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
2．谷胱甘肽
A．是体内重要的还原性物质B．第一个肽键与一般肽键不同
C．其功能基团是巯基D．能消除体内生成的H2O2
E．是三肽化合物
3．蛋白质的三级结构
A．存在于每个天然蛋白质分子中B．是指局部肽段空间构象
C．属于高级结构D．形成和稳定主要靠次级键E．包括模体结构4．关于肽单元的叙述，正确的是
A．是组成蛋白质二级结构的基本单位
B．Cα1、C、O、N、H、Cα2六个原子位于同一平面
C．两个α-碳呈反式结构
D．在肽单元中，与α-碳相连的单键可以自由旋转
E．相邻两个肽单元的相对位置与α-碳原子两侧单键旋转无关。
5．下列属于芳香族氨基酸的有
A．Ser B．Phe C．Trp D．Tyr E．Leu
6．关于分子伴侣的叙述，正确的是
A．参与蛋白质的正确折叠
B．通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构
C．有些分子伴侣具有形成二硫键的酶活性
D．热休克蛋白属于分子伴侣的一种
E．不能使错误折叠的蛋白解聚
7．关于血红蛋白结合氧的叙述，正确的是
A．氧合曲线为S型B．各亚基与氧的结合具有协同效应
C．各亚基结合氧能力相同
D．血红蛋白与氧结合后结构由紧张态变为松弛态
E．存在变构效应
8．蛋白质变性
A．仅高级结构受到破坏，一级结构无变化B．溶解度降低
C．溶液黏度增加D．相对分子质量改变
E．一级结构改变
9．可根据蛋白质的下列哪些特性来分离、纯化蛋白质
A．分子大小B．溶解度C．分子所携带的电荷
D．对其它分子的生物学亲和力E．等电点
10．具有四级结构的蛋白质是
A．肌红蛋白B．胰岛素C．血红蛋白
D．牛胰核糖核酸酶E．乳酸脱氢酶
二、是非题
1．生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。
2．所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。
3．蛋白质分子中个别氨基酸的取代不一定会引起蛋白质活性的改变。
4．镰刀型红细胞贫血病是一种分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所取代。
5．在蛋白质和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。
6．天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。
7．变性后的蛋白质其分子量也发生改变。
8．蛋白质在等电点时净电荷为零。
9．一个氨基酸残基就是一个肽单元。
10．含有四个二硫键的牛胰核糖核酸酶，用巯基乙醇和尿素使其还原和变性，若去除变性因素，其原有功能仍可恢复。
11．血红蛋白与肌红蛋白结构相似，均是含有一条肽链的铁卟啉结合蛋白，所以功能上都有与氧结合的能力，血红蛋白与氧的亲和力较肌红蛋白更强。
12．二硫键和蛋白质的三级结构密切有关，因此没有二硫键的蛋白质就没有三级结构。
13．凝胶过滤法可用于测定蛋白质的分子量，分子量小的蛋白质先流出柱，分子量大的后流出柱。
14．具有四级结构的蛋白质，当它们的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质原有的生物学性质。
15．肽单元上α-碳原子所连的两个单键的自由旋转角度决定了肽单元相对空间位置。
16．两条单独肽链经链间二硫键交联，组成蛋白质分子，这两条肽链是该蛋白质的亚基。
17．蛋白质变性是蛋白质分子空间构象被破坏，并不涉及一级结构的改变。
18．当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于其碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等电点为7.0。
19．α-螺旋中Glu出现的概率很高，因此poly(Glu)可以形成最稳定的a-螺旋。
20．一级结构决定空间结构，所以蛋白质合成中新生肽链的折叠无需其他蛋白质的帮助。
三、填空题
1．人体蛋白质的基本组成单位是，共有种。
2．组成蛋白质的氨基酸根据其侧链的结构及理化性质可分为、、、和。
3．蛋白质在nm处有特异吸收峰是有赖于和。
4．谷胱苷肽的第一个肽键是由羧基与半胱氨酸的α-氨基形成，其功能基是。
5．蛋白质三级结构的形成与稳定主要靠键维系，如、、，和。
6．蛋白质二级结构是指局部空间结构，也就是该肽链的相对空间位置，并氨基酸残基侧链的构象。
7．体内有生物活性的蛋白质至少具有结构，有的还有结构。
8．根据蛋白质的组成成分可分为蛋白质和蛋白质。
9．由于肽单元上原子所连的两个单键的决定了两个相邻肽单元平面的相对空间位置。
10．蛋白质空间构象的正确形成，除为决定因素外，还需一类称为
的蛋白质及其它的一些酶类。
11．血红蛋白的氧解离曲线为，说明第一个亚基与O2结合后可其它亚基与O2的结合，这种现象被称为效应。
12．蛋白质颗粒表面有许多基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层，可
防止蛋白质从溶液中。
13．蛋白质为两性电解质，在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带电荷。当蛋白质的净电荷为时，此时溶液的pH值称为该蛋白质的。
14．蛋白质颗粒在电场中可向相反电极移动，移动的速率主要取决于、和。这种分离蛋白质的方法称为。
15．蛋白质可与某些试剂作用产生颜色反应，常用的颜色反应有、。
16．中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质表面电荷被中和，水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素被破坏而沉淀，这一现象被称为。
17．组成蛋白质的碱性氨基酸有、和，酸性氨基酸有、。
18．蛋白质变性后，其溶解度，黏度，结晶能力，生物活性，容易被蛋白酶水解。
19．蛋白质的分离通常就利用其特殊理化性质用、、、和等不损伤蛋白质空间构象的物理方法来完成。
20．若蛋白质的折叠发生错误，尽管一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其正常功能，严重时导致疾病发生，此类疾病称为。
四、名词解释
1．peptide unit
2．motif
3．cooperativity
4．electrophoresis
5．salt precipitation
6．分子病
7．primary structure of protein
8．chromatography
9．protein coagulation
10．protein isoelectric point
11．protein denaturation
12．protein renaturation
13．domain
五、问答题
1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？试验中是如何计算的。
2．简述蛋白质的两性解离？利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些？
3．试比较蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键。
4．举例说明蛋白质变性与沉淀的关系。
5．什么是分子伴侣，其作用是什么？
6．常用的分离纯化蛋白质的方法有那几种？各自的作用原理是什么？
7．举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
8．血清蛋白在电泳时为什么能向阳极泳动？
9．简述蛋白质的元素组成特点、分子组成、结构特点、理化性质。
参考答案
一、选择题
（一）A型选择
1．A 2．A 3．C 4．E 5．D 6．D 7．A 8．C 9．C 10．B 11．D 12．A 13．A 14．B 15．A 16．D 17．B 18．C 19．C 20．D 21．A 22．D 23．A 24．B 25．E 26．D 27．C 28．A 29．D 30．D
（二）B型选择
1．A 2．B 3．E 4．C 5．A 6．D 7．B 8．A 9．B 10．D 11．C 12．A 13．C 14．B 15．D 16．C 17．E 18．B 19．C 20．A
（三）X型选择
1．ABCDE 2．ABCDE 3．ACD 4．ABCD 5．BCD 6．ABCD 7．ABDE 8．ABC 9．ABCDE 10．CE
二、是非题
1．B 2．B 3．A 4．A 5．B 6．B 7．B 8．A 9．B 10．A 11．B 12．B 13．B 14．B 15．A 16．B 17．A 18．B 19．B 20．B
三、填空题
1．L-α-氨基酸20
2．非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸3．280 酪氨酸色氨酸
4．谷氨酸γ- 巯基
5．次级键疏水键氢键盐键范德华力
6．蛋白质分子中某一段肽链主链骨架原子不涉及
7．三级四级
8．单纯结合
9．Cα自由旋转
10．一级结构分子伴侣
11．S型促进正协同
12．亲水水化膜析出
13．正负零等电点（pI）
14．分子表面的电荷分子量电泳
15．茚三酮反应双缩脲反应
16．盐析
17．精氨酸组氨酸赖氨酸天冬氨酸；谷氨酸
18．降低增加消失丧失
19．透析盐析电泳层析超速离心
20．蛋白质构象病
四、名词解释
1．peptide unit—肽单元，是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。参与肽键形成的6个原子（Cα1、C、O、N、H、Cα2)位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。
2．motif—模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
3．cooperativity—协同效应，指一个亚基与其配体（Hb中的配体为O2）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。如果能促进作用称为正协同效应；反之，则为负协同效应。
4．electrophoresis—电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。
5．salt precipitation—盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。
6．分子病—指蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病产生。这种蛋白质发生变异所导致的疾病，被称之为分子病。其病因为基因突变所致。
7．primary structure of protein—一级结构，是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。
8．chromatography—层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目
的。
9．protein coagulation—蛋白质凝固作用，指蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将pH调至等电点，则变性蛋白立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍能溶解于强酸或强碱溶液中。此絮状物如再加热，可变成坚固的凝块，此凝块不再易溶于强酸、强碱溶液中。此现象称为蛋白质的凝固作用。
10．protein isoelectric point—蛋白质的等电点，指当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
11．protein denaturation—蛋白质变性，指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。一般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
12．protein renaturation—蛋白质复性，是当蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复其原有的构象和功能。
13．domain—结构域，是三级结构层次上的局部折叠区，指分子量大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。
五、问答题
1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？试验中是如何计算的。
答：由于蛋白质是体内的主要含氮物，且平均含氮量为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量：
每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）
2．简述蛋白质的两性解离？利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些？
答：蛋白质分子除了两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的pH条件下均可解离成带正电荷或负电荷的基团。此种性质称蛋白质的两性解离。根据蛋白质的两性解离性质，可采用电泳法和离子交换层析法分离纯化蛋白质。
3．试比较蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键。
答：①蛋白质的一级结构是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。维系蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
②蛋白质的二级结构是指蛋白质某一段肽键的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。维持蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。
③蛋白质三级结构是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子
在三维空间的排列位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键：疏水作用、离子键、氢键和范德华力等。
④有些蛋白质分子含有2条或多条肽链，才能完整地执行其功能，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布，并以非共价键相连接，蛋白质分子中各亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。在四级结构中各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。
4．举例说明蛋白质变性与沉淀的关系
答：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，这一现象称为蛋白质沉淀。使蛋白质沉淀的方法有盐析法、丙酮沉淀、免疫沉淀法等。蛋白质的变性是在某些理化因素作用下，使蛋白质严密的空间构象破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致理化性质改变、生物学活性丧失，并不涉及蛋白质的一级结构的改变。需要注意变性与沉淀的区别。沉淀的蛋白质不一定变性。例如，硫酸铵沉淀蛋白质；反之，变性的蛋白质易于沉淀，但不一定沉淀。例如，将牛奶煮沸，牛奶中的酪蛋白变性了，但并没有沉淀出来。
5．什么是分子伴侣，其作用是什么？
答：分子伴侣是细胞内一类可识别肽链的非天然构象、促进各功能域和整体蛋白正确折叠的保守蛋白质。其作用是：蛋白质在细胞内合成时，还未折叠的肽段有许多疏水基团暴露在外，具有分子内或分子间聚集的倾向，致使蛋白质不能形成正确构象，分子伴侣可逆的与未折叠肽段的疏水部分结合随后分开，此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。此外，分子伴侣对蛋白质分子中二硫键的正确形成也起到重要作用。
6．常用的分离纯化蛋白质的方法有那几种？各自的作用原理是什么？
答：分离、纯化蛋白质是研究单个蛋白质结构与功能的先决条件。通常利用其特殊的理化性质，采用透析、盐析、电泳、层析及超速离心等不损伤蛋白质空间构象的物理方法等，以满足研究蛋白质结构和功能的需要。盐析的原理是破坏了蛋白质的稳定因素—水化膜和电荷层，使蛋白质沉淀。透析可以使大分子蛋白质和小分子化合物分开，主要依据分子量不同进行分离。电泳原理是蛋白质在高于或低于其pI的溶液中是带电的，在电场中能向电场的一极移动。与蛋白质所带电荷、分子量等有关。层析原理是利用待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。分子筛又称凝胶过滤，是层析的一种，层析柱内填满带有小孔的颗粒，一般由葡聚糖制成。蛋白质溶液加于顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大
分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因而不同大小的蛋白质得以分离。超速离心利用的是蛋白质在离心场中沉降系数不同而达到分离的目的。
7．举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
答：①蛋白质一级结构是空间构象的基础，空间构象遭到破坏，但是一级结构未破坏，就有可能回复原来的构象，功能仍存在。
②一级结构相似的多肽或蛋白质，空间构象与功能也相似。
③氨基酸序列提供重要的生物进化信息
④蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或替代，都会影响空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病发生。
例如：在牛胰核糖核酸酶中加入巯基乙醇和尿素，其空间构象遭到破坏，功能丧失，但是透析去除巯基乙醇和尿素，牛胰核糖核酸酶活性恢复。
体内蛋白质所具有的特定的空间构象都与发挥特殊的生理功能有密切的联系，即蛋白质构象是其功能的基础，构象发生改变，功能活性也随之改变。
例如：肌红蛋白与血红蛋白都是含有血红素辅基的蛋白质，肌红蛋白由一条多肽链组成，氧解离曲线为直角双曲线，血红蛋白具有四个亚基组成的四级结构，氧解离曲线呈S状曲线，各亚基与氧的结合具有正协同效应，所以有高效的运输氧的能力。
8．血清蛋白在电泳时为什么能向阳极泳动？
答：蛋白质是由氨基酸组成的，因此蛋白质分子中含有游离的氨基和羧基，同时许多氨基酸残基的侧链基团上仍有可解离的基团，因此蛋白质分子具有两性解离和等电点性质，即在不同的pH值时，可带正电荷，负电荷或不带电荷，而生物体内多数蛋白质的等电点在5左右，在生理条件下（pH值为7）多带负电荷，所以电泳时向相反的阳极泳动。
9．简述蛋白质的元素组成特点、分子组成、结构特点和理化性质。
答：（一）元素组成特点：主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。测定生物样品的含氮量就可按下式推算出蛋白质大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )=每克样品含氮克数×6.25×100
（二）分子组成：蛋白质的基本组成单位是20种编码氨基酸，除甘氨酸外，均为L-α-氨基酸，在α-碳原子上连有一个氨基，一个羧基，一个氢原子和一个侧链。每个氨基酸的侧链各不相同，根据其侧链的结构和理化性质可以分为：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
（三）结构特点：
一级结构：氨基酸的排列顺序。（主要化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键）
二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置。（包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲，主要化学键：氢键）肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。它是形成二级结构的结构基础。
模体：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。
三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。结构域是三级结构层次上的局部折叠区。（主要化学键是次级键：疏水键、盐键、氢键和Van der Waals力等
结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行使其功能，称为结构域。
四级结构：有些蛋白质分子含有两条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。（主要化学键是次级键：亚基之间的结合力主要是氢键和离子键）（四）理化性质：
1. 两性解离及等电点：蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。蛋白质是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。蛋白质的等电点(pI) ：当蛋白质溶液处于某一pH 时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH 称为蛋白质的等电点。
2. 蛋白质具有胶体性质：两个稳定因素：表面电荷、水化膜
3. 蛋白质的变性、沉淀和凝固
蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失（溶解度降低、黏度增加、结晶能力消失，生物活性丧失、易被蛋白酶水解等）。（发生在二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变）
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性
蛋白质的凝固作用：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，若将pH调至等电点，则变
性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
4. 紫外吸收：蛋白质含有色氨酸、酪氨酸，最大吸收峰在280nm处。蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。
5. 蛋白质的呈色反应
茚三酮反应：蛋白质经水解后产生的氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应。氨基酸不出现此反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。
（武翠玲）
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的主要功能：已知有些蛋白质具有多种功能，也有些蛋白质功能至今尚未阐明。蛋白质在机体内几乎无处不发挥各种特有的功能。 1：构成细胞和生物体结构蛋白质是组成人体各种组织、器官、细胞的重要成分。人的肌肉，内脏、神经、血液、骨骼等，包括皮肤，毛发都含有丰富的蛋白质。蛋白质是细胞的重要结构组分，如膜蛋白质，细胞器的组成蛋白质，染色体蛋白质等。这些组织细胞每天都在不断的更新。因此，人体必须每天摄入一定量的蛋白质，作为构成和补充组织细胞的原料。 2：物质运输体内的各种物质主要通过血液进行运输。人体不断地从外界获取的营养物质和氧气运输到组织细胞，将代谢产生的废物排出体外。血红蛋白可以携带氧气到身体的各个部分，供组织细胞代谢使用。体内有许多营养素必须与某种特异的蛋白质结合，将其作为载体才能运转。例如血液中的载脂蛋白不仅运输脂质，还具有调节被运输脂质代谢的作用。清蛋白能与脂肪酸，ca2+.胆红素，磺酸等多种物质结合。此外，血浆中还有皮质激素传递蛋白，运铁蛋白，铜蓝蛋白等。 3：催化功能人体内每时每刻都进行着化学反应来实施新陈代谢。大量的酶类快速精准的催化化学反应，所有的生命活动都离不开酶和水的参与，没有酶就没有生命。这些各具特殊功能的酶，绝大多数是蛋白质。 4：信息交流存在于细胞膜上使细胞对外界刺激产生相应的效应的受体是蛋白质。信号转导通路中的衔接蛋白，含有各种能与其他蛋白质结合的结构域，能形成各种信号复合体。通过特异性的蛋白质—蛋白质相互作用形成蛋白质复合体来激活下游信号通路。 5：免疫功能保护机体抵抗相应病原体的感染的抗体、淋巴因子等免疫分子，都是蛋白质。6：氧化功能体内的蛋白质可以彻底氧化分解为水，二氧化碳，并释放能量。正常膳食情况下，机体首先利用糖提供能量。饥饿时，组织蛋白质分解增加，故氧化供能是蛋白质的生理功能。 7：维持机体的酸碱平衡机体内组织细胞必须处于合适的酸碱度范围内才能完成其正常的生理活动。机体的这种维持酸碱平衡的能力是通过肺，肾以及血液缓冲系统来实现的。蛋白质缓冲体系是血液缓冲系统的重要组成部分。因此，蛋白质在维持机体酸碱平衡方面起着十分重要的作用。 8：维持正常的血浆渗透压血浆胶体渗透压主要由蛋白质分子构成，其中，血浆清蛋白分子量较小，数目较多，决定血浆胶体渗透压的大小。血浆渗透压能使血浆和组织之间的物质交换保持平衡。如果血浆蛋白质特别是清蛋白的含量降低，血液内的水分便会过多地渗入周围组织，造成临床上的营养不良性水肿。 蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自 蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。 二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。 简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。 生物化学（本科）第二章蛋白质的结构与功能 随堂练习与参考答案 第一节蛋白质的分子组成第二节蛋白质的结构第三节蛋白质的结构与理化性质之间的关系第四节蛋白质的结构与功能的关系第五节蛋白质的分类第六节血浆蛋白质 1. (单选题)测得某一蛋白质溶液N元素的含量为4 g/L，则该溶液中蛋白质含量约为 A．16 g/L B．20 g/L C．25 g/L D．30 g/L E．40 g/L 参考答案：C 2. (单选题)组成蛋白质的氨基酸基本上属于 A．L-β-氨基酸 B．D-β-氨基酸 C．L-α-氨基酸 D．D-α-氨基酸 E．L、D-α-氨基酸 参考答案：C 3. (单选题)属于碱性氨基酸的是 A．精氨酸 B．赖氨酸 C．组氨酸 D．A+B E．A+B+C 参考答案：E 4. (单选题)下列有关肽的叙述，错误的是 A．肽是两个以上氨基酸借肽键连接而成的化合物 B．组成肽的氨基酸分子都不完整 C．多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线 D．氨基酸一旦生成肽，完全失去其原有的理化性质 E．根据N末端数目，可得知蛋白质的亚基数 参考答案：E 5. (单选题)维系蛋白质二级结构稳定的化学键是 A．盐键 B．二硫键 C．肽键 D．疏水键 E．氢键 参考答案：E 6. (单选题)蛋白质α-螺旋的特点有 A．多为左手螺旋 B．螺旋方向与长轴垂直 C．氨基酸侧链伸向螺旋外侧 D．肽键平面充分伸展 E．靠盐键维系稳定性 参考答案：C 7. (单选题)有关蛋白质三级结构的描述，错误的是 A．具有三级结构的多肽链都有生物学活性 B．亲水基团多位于三级结构的表面 C．三级结构的稳定性由次级键维系 D．三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 E．三级结构是各个单键旋转自由度受到各种限制的结果参考答案：A 8. (单选题)关于蛋白质亚基的描述，正确的是 A．一条多肽链卷曲成螺旋结构 B．两条以上多肽链卷曲成二级结构 C．两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质 D．每个亚基都有各自的三级结构 E．以上都不正确 参考答案：D 9. (单选题)蛋白质的空间构象主要取决于 A．肽链氨基酸的序列 B．α-螺旋和β-折叠 C．肽链中的氨基酸侧链 D．肽链中的肽键 E．肽链中的二硫键位置 举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。 生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子，占人体重量的16~20%，占干重的45%，肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能：生物催化作用、调节作用（激素，基因表达调控作用）、免疫防御与保护作用（细胞因子、补体、抗体）、转运和储存作用（转运蛋白）、结构功能（保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态，细胞骨架）、运动与支撑作用、信息接收 传递作用（受体蛋白）、生物膜功能 ?蛋白质组学：蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质；蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种，组成蛋白质的氨基酸只有20余种（基本氨基酸）。 ?基本氨基酸的共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸；②除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子，且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型；③不同的氨基酸的R链不同，对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式（见书P11） ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸；极性不带电R基氨基酸（易溶于水）：甘氨酸、丝氨酸、 氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺；带负电的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；带正电的R基氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质：①高熔点，200℃以上，以离子状态存在；②一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂；③氨基酸一般有味；④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点：pH高于等电点带负电，低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在，极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围，践行氨基酸的pI在碱性围，酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质：色氨酸（280nm）、酪氨酸（275nm）和苯丙氨酸（257nm）含有苯环共轭双键系统，具有紫外吸收特性。③茚三酮反应：与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质，与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色，与天冬酰胺反应呈棕色；④α-羧基的反应：与碱、醇、硼氢化锂反应；⑤R基的反应：Million反应（Tyr-红色）、Folin反应（Tyr-蓝色）、坂口反应（Arg-红色）、Pauly反应（His、Tyr-橘红色）、乙醛酸的反应（Trp-紫红色环）。 ?氨基酸的功能：①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位；②多种生物活性物质的前体； ③作为神经递质或神经营养素；④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括：①组成蛋白质的多肽链的数目；②多肽链的氨基酸顺序；③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时，均是从氨基端开始，延长到羧基端终止，因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念：蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学 蛋白质习题 一、就是非题 1.所有蛋白质分子中N元素的含量都就是16％。 2.蛋白质就是由20种L-型氨基酸组成,因此所有蛋白质的分子量都一样。 3.蛋白质构象的改变就是由于分子内共价键的断裂所致。 4.氨基酸就是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6.用凝胶电泳技术分离蛋白质就是根据各种蛋白质的分子大小与电荷不同。 7.蛋白质分子的亚基就就是蛋白质的结构域。 8.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9.蛋白质变性就是其构象发生变化的结果。 10.脯氨酸不能维持α-螺旋,凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11.蛋日质的空间结构在很大程度上就是由该蛋白质的一级结构决定的。 12.胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶,就是各种氨基酸的水溶液。 13.蛋白质与酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15.血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高.这就是因为它有多个亚基。 二、填空题 1.20种氨基酸中就是亚氨基酸.它可改变α-螺旋方向。 2.20种氨基酸中除外都有旋光性。 3.20种氨基酸中与分子量比较小而且不 含硫,在折叠的多肽链中能形成氢键。 4.20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子,像甲硫氨酸一样,使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5.球蛋白分子外部主要就是基团.分子内部主要就是基团。 6.1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定,证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7.测定蛋白质浓度的方法有、、 8.氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法就是 9.用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据就是所有的蛋白质分 子中都含有、、与三种 氨基酸。 10.1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11.目前已知的蛋白质二级结构有、、、与几种基本形式。 12.维持蛋白质三级结构的作用力就 单元测试一：蛋白质化学 班级：姓名：分数： 一．填空题（每空1.5分，共30分） 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带_ 零 _电荷；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带_ 负 _电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带_ 正电。 2.盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _，称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低，称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面，有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状，维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对 2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错 3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对 4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构） 6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。错（不可旋转） 10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力（不是）。错 11．蛋白质一级结构对空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。对 12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错（肌球蛋白是三级结构可存活） 14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错（不具有活性） 15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同（相反）的电极移动，这种现象称为电泳。错 17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。错 18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对 高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系小编给各位考生整理了高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系技巧，希望对大家有所帮助。更多的资讯请持续关注。 高考复习正在进行中，高考生物想在原有的基础上提分，这就要求考生要掌握一定的知识量，能随机应变，灵活运用已掌握的知识。以下是小编对《高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系技巧》进行的总结，供考生参考。 常见考法：在平常测试中，蛋白质知识占有较大比例，可以以选择题或简答题的形式出现。通常考查氨基酸结构的判断、氨基酸脱水缩合过程中的计算问题、蛋白质的结构和功能等相关问题，出题形式灵活，难度较大。在高考中，从近几年生物试题看，有关蛋白质的结构与功能一直是高考命题的热点，题目多以选择题形式考查。除上海高考题外，其他地区试题较少涉及蛋白质的有关计算。结合蛋白质的合成、蛋白质结构多样性及具体蛋白质类物质的功能是近几年各地试题命题的新动向。 高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系 蛋白质一级结构又称化学结构(primary structure)，是指氨基酸在肽键中的排列顺序和二硫键的位置，肽链中氨基酸间以肽键为连接键。蛋白质的一级结构是最基本的结构，它决定了蛋白质的二级结构和三级结构，其三维结构所需的全 部信息都贮存于氨基酸的顺序之中。 二级结构(secondary structure)是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键星湖作用而形成的空间结构。 三级结构(tertiary structure)是指多肽链在二级结构的基础上，进一步折叠，盘曲而形成特定的球状分子结构。 四级结构(quaternary structure)是由两条或者两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的具有特定三维结构的蛋白质构想。 不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。 高考生物必备知识点：蛋白质相关概念 1、氨基酸：氨基酸的结构是这节的一个难点，因为这个牵涉到有机化合物结构式的书写，而这些内容在化学方面还没有介绍，因此这里要注意听老师认真讲解。氨基酸的种类很多，但构成生物体蛋白质的氨基酸只有20种，这20种都有个共同的特定，就是都至少有一个氨基和一个羧基，并且氨基和羧基都连在同一个碳原子上，这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团(R基)。说明一点，大家只需要记住氨基酸的结构通式，会判断就可以，具体氨基酸的结构式不需要掌握。 2、氨基酸的脱水缩合：这个也是一个难点。脱水缩合是氨 蛋白质结构与功能的关系 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可 生物化学试题（1） 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸2．肽3．肽键4．肽键平面5．蛋白质一级结构6．α-螺旋7．模序 8．次级键9．结构域10．亚基11．协同效应12．蛋白质等电点13．蛋白质的变性14．蛋白质的沉淀15．电泳 16．透析17．层析18．沉降系数19．双缩脲反应20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。 25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 第一章蛋白质 选择题 1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％ 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：D A．组氨酸 B．赖氨酸 C．甘氨酸 D．天冬氨酸 E．色氨酸 3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A A．脯氨酸 B．焦谷氨酸 C．亮氨酸 D．丝氨酸 E．酪氨酸 4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键 B．疏水键 C．肽键 D．氢键 E．二硫键 5．关于肽键特点的错误叙述是：E A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．依赖肽键维系四级结构的稳定性 B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．分子中必定含有辅基 E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：B A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，Asp D．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys 9．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降 B．溶解度增加 C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 10．蛋白质分子在280nm处的吸收峰主要是由哪种氨基酸引起的:B A．谷氨酸 B．色氨酸 C．苯丙氨酸 D．组氨酸 E．赖氨酸 第2章核酸的结构与功能 选择题 1．下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA：A A．尿嘧啶 B．腺嘌呤 C．胞嘧啶 D．鸟嘌呤 E．胸腺嘧啶 2．DNA变性是指：D A．分子中磷酸二酯键断裂蛋白质结构与功能的关系
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