答题汇总（有可能不全，仅供参考）
1、血浆脂蛋白的分类及功能
1）超速离心法
乳糜微粒（CM）：转运外源性甘油三酯（食物来源）。
极低密度脂蛋白（VLDL）：转运内源性甘油三酯。
中间密度脂蛋白（IDL）：转运内源性甘油三酯及向周围组织提供胆固醇。
低密度脂蛋白（LDL）：将胆固醇运至肝外组织，是首要AS的指标。
高密度脂蛋白（HDL）：将胆固醇从周围组织转运至肝。
2）电泳法
乳糜微粒（CM），β-脂蛋白（β-LP），前β-脂蛋白（前β-LP），α-脂蛋白（α-LP）。
2、脂蛋白受体作用
1）LDL受体：识别apoB100（LDL），apoE（VLDL,LDL残粒,β-VLDL），LDL受体途径。
2）VLDL受体：只识别apoE（CM残粒，VLDL，β-VLDL等）。
3）清道夫受体：清除血管内过多的脂类，病菌毒素等。
3、肾脏早期损伤指标（早期损伤查尿）
肾小球：尿微量白蛋白，尿转铁蛋白
肾小管：尿中LMWP（α1m、β2m、尿视黄醇结合蛋白、尿蛋白-1等）
尿酶（NAG、AAP等）
4、何谓胆汁酸的肝肠循环？有何生理意义？
1）肝肠循环
胆汁酸随胆汁排入肠腔后，通过重吸收经门静脉又回到肝，在肝内转变为结合型胆汁酸，经胆道再次排入肠腔的过程。
2）意义
使有限的胆汁酸能最大限度的反复利用，促进脂类物质消化吸收。
1）方法：连续监测法（酶动力学检测）
2）原理（必考一个）
①ALT速率法测定中酶偶联反应式
L-丙氨酸＋α酮戊二酸L-谷氨酸＋L-丙酮酸
丙酮酸＋NADH＋H+L-乳酸＋NAD+
②AST速率法测定中酶偶联反应式
L-门冬氨酸＋α-酮戊二酸草酰乙酸＋L-谷氨酸
草酰乙酸＋NADH＋H+L-苹果酸＋NAD+
340nm，37℃，吸收峰。
Mb★cTn（cTnI、cTnT）CK、CK-MB LDH
出现时间 1.5-2h 3-6h 4-6h 8-12h 高峰6-9h 10-48h 10-36h 48-72h 持续时间24-36h 1-2周48-72h 7-12天
意义目前较好的
早期标志物；
判断溶栓有
无再灌注的
较敏感而准
确的指标；
判断再梗检
测指标。是目前诊断心肌损伤
（尤其是MI）灵敏性较
高和特异性最好的生物
标志物；
急性冠脉综合征最特意
的标志物；
不稳定心绞痛的预后判
断；
溶栓治疗疗效的判断
MI后有无再梗死或
梗死区域有无扩大
时，CK-MB和MB
是较好的指标；
MB2＞MB1时，早
期诊断和判断有无
再灌注的敏感和特
异性指标。
主要用于排除诊
断胸痛24h后，
作为CK-MB的补
充；
多用回顾性诊
断。
9、全自动生化仪的参数设置
①样品与试剂量
根据试剂盒要求调整样品与试剂比例，根据反应特性可选择单试剂或双试剂。
②测定方法
根据项目选择合适的测定方法学类型（连续监测法、终点法），以得到较好的准确度。
③校正方法
一般包含二点校正、多点校正、线性、非线性（对数法、指数法、量程法）等。
④反应时间
终点法应选择反应接近平衡期，动态法则选择反应接近进入线性期，同时还应考虑消除非测定物质的干扰反应。
⑤测定波长
根据测定项目选择合适的波长进行测定，如有多个波长可供选择的时候，一般选择干扰最小的波长。
10、WHO针对糖尿病的实验室检查及糖尿病的实验室相关检查
1）WHO推荐OGTT做为诊断糖尿病的常规检测项目。
尤为空腹血糖在6.1～7.0 mmol/L 的病人。
0 h 2 h
IFG（空腹血糖受损）≥ 6.1 to < 7.0 < 7.8
IGT（糖耐量受损）< 7.0 ≥ 7.8 to < 11.1
糖尿病性糖耐量≥ 7.0 ≥ 11.1
2）WHO糖尿病诊断标准
①HbA1c≥6.5% （2010美国ADA）
②FPG≥7.0mmol/L
③OGTT 2h GLU≥11.1mmol/L
④糖尿病症状，随机GLU ≥11.1mmol/L
症状不典型者，需另一天再次证实。
3）糖代谢相关的生化检查
?尿糖测定：重要线索。注意肾糖阈！
?糖化蛋白测定（HbA1C和果糖胺）
4）糖尿病并发症相关检查
?酮体、丙酮酸及乳酸
?水、电解质、血气分析
?血脂质紊乱
5）其他相关检查
免疫学标志物（ICA、IAA、GAD等）
基因标志物
胰岛素分泌试验
尿微量白蛋白
11、血液酸碱平衡的指标
1）血气分析
①PH
成人：7.35--7.45（＜7.35酸中毒，大于7.45碱中毒）
新生儿：7.09- 7.50
②PO2及PCO2
PO2：80-100mmHg
PCO2：35-45mmHg
③其他计算指标
?氧饱和度SO2：95-98%
?实际碳酸氢根cHCO3：22-27mM
?标准碳酸氢根sHCO3：22-27mM
?剩余碱BE：-2 — +3mM
?二氧化碳总量ctCO2：23-28mM
?氧含量ctO2：男性：175-230ml/L
女性：160-215ml/L
2）电解质
①血清钠：135—145mmol/L
②血清钾：3.5—5.5 mmol/L
③血清氯：96—108 mmol/L
④阴离子间隙AG= Na+-（Cl-＋HCO3-）：8—16mmol/L
去年题：PH=7.4，PCO2=40，Cl-=90，HCO3-=24，Na+=140判断酸碱平衡紊乱并说明依据。
Cl-降低，其余正常，AG＝Na+-（Cl-＋HCO3-）＝140-（90+24）＝26，代谢性酸中毒。
12、尿蛋白测定和血肌酐测定的临床意义的异同点（不保证对，自己理解）
相同点：都是用来反映肾脏功能受损。
不同点：尿蛋白主要是由肾小管重吸收，当肾小球轻微受损时，会有尿的微量白蛋白
检测出，当肾小管受损失会有尿蛋白被测出，所以尿蛋白主要是反映肾功能轻微受损时的指标。血肌酐主要是有肾小球的滤过，在肾功能减退早期(代偿期)，肌酐清除率下降而血肌酐却正常。当肾小球滤过率下降到正常的50% 以上时，血肌酐才开始迅速上升，因此当血肌酐明显高于正常时，常表示肾功能已严重损害。
1）总胆固醇（TC）
①是动脉粥样硬化和冠心病明确的危险因子，与冠心病的发病率呈正相关。
②原发性增高：家族性高胆固醇血症，高脂蛋白血症。
③继发性增高：梗阻性黄疸、肾病综合征、甲减、DM等，吸烟、饮酒。
④生理性升高：妊娠中、后期。
⑤药物：环孢菌素、糖皮质激素、苯妥英等使升高。
⑥减低：甲亢、营养不良、肝功能严重低下等。
⑦个体差异很大。
2）甘油三酯（TG）
①是冠心病的独立危险因素。
②原发性增高：家族性高甘油三酯血症、I、IV、V型高脂蛋白血症。
③继发性增高：动脉粥样硬化、高脂血症、糖尿病、痛风、脂肪肝、妊娠中后期、甲
状腺机能低下、胆道阻塞、急性胰腺炎等。
④降低：低脂蛋白血症、营养吸收不良、甲亢、甲旁亢等
3）高密低脂蛋白胆固醇（HDL-C）
①增高
高高密度脂蛋白血症（＞2.6mmol/L）
遗传性家族性高α-脂蛋白血症。慢性肝炎、原发性胆汁性肝硬化。
药物影响：雌激素、苯妥英、胰岛素、肝素、维生素E等。
②降低
动脉粥样硬化、冠心病（负相关性）、高甘油三酯血症、肝胆疾病。
其他疾病：急性感染、糖尿病、慢性肾功能不全等。
药物影响：雄激素、孕酮、β-阻滞剂。
4）低密度脂蛋白胆固醇（LDL-C）
①是引起动脉粥样硬化发生和发展的主要危险因素。
②升高：见于遗传性高脂蛋白血症、甲低、肾病综合征、梗阻性黄疸、慢性肾衰等。
妊娠期可升高。
③降低：急性病、无β-脂蛋白血症、甲亢、营养不良、肝硬化、恶性肿瘤等。
5）脂蛋白a——Lp（a）（水平高低主要由遗传因素决定）
是动脉粥样硬化的独立危险因子。
①生理性变化
新生儿为成人水平的1/10；
小儿6m后达到成人水平；
妊娠期妇女有生理性波动；
女性闭经期后升高；
黑人＞白种人；
②病理性增高
缺血性心脑血管疾病：高脂血症、AS、CHD、脑梗死
急性时相反应：AMI、手术、急性创伤、急性炎症。
肾病综合征、尿毒症。
6）载脂蛋白ApoA-I
①降低是冠心病的危险信号。
②家族性ApoA-I缺乏症，家族性α脂蛋白缺乏症，家族性LCAT缺乏症，家族性低
HDL-C，高α脂蛋白血症，降低（DM，慢性肝病，肾病综合征，慢性肾衰）
7）载脂蛋白ApoB
①是冠心病的危险因素，是各项血脂指标中较好的动脉粥样硬化标志物。
②降低ApoB可减少冠心病发病及促进动脉粥样硬化斑块消退。
③高β载脂蛋白血症，无β脂蛋白血症，低β脂蛋白血症，激发性升高（DM、甲低、
肾病综合征，梗阻性黄疸），激发性降低（恶性肿瘤、营养不良、甲亢等）。
一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B －１ C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D );
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
模拟题-生化制药
1 生化药物 具体运用生物化学研究成果，将生物体中起重要生理生化作用的各种基本物质经过提取、分离、纯化等手段制造出的药物，或者由上述这些已知药物加以结构改造或人工合成创造出的自然界所没有的新的生化物质，通称为生化药物。 2 生化药物学 生化药物的制造包含着复杂的工艺过程，通常把研究、制造生化药物的科学技术称为生化制药工艺学，简称生化制药学。 3 核酸类药物 具有药用价值的核酸、核苷酸、核苷、碱基及他们的类似物的统称。 4 简述我国生化制药工业的成就。 20世纪50年代建立，①生产速度迅速增长:企业300余家、产品700多种、1999年总产值42.14亿元，2006年，302.29亿元。主产品为胰岛素。②生产技术不断提高，设备更新。③产品结构逐步优化，质量不断提高，如，尿激酶由进口到出口；降纤酶达到国际水平。④产业结构改变，规模经济占主导地位:附属厂独立；30%企业产值较高，占行业总产值50%。总水平低，机遇和挑战并存。 5 简述葡聚糖凝胶柱色谱的原理和操作步骤。 原理：分子筛效应 步骤：装柱、加样、洗涤、洗脱、再生。 6 简述：①谷胱甘肽的制备方法有哪些；②选择制备生化药物的原料时，应遵循的原则是什么？ ①提取法、酶工程制造法、基因工程制造法; ②选择原则：原料来源丰富、新鲜、易得、成本低，有效成分含量高，杂志含量少。 7 画出银杏黄酮的C6-C3-C6基本结构，并简述其制备方法有哪些。 O ;水提取法、乙醇提取法、丙酮提取法 8 银杏黄酮的主要药理作用有哪些？ 银杏提取物(GBE)广泛用于治疗呼吸系统、心脑血管系统等疾病。(1)GBE有防治高血脂的功效。(2)改善脑循环。(3)抗脂质过氧化作用。(4)其他 GBE还可明显地拮抗血小板活化因子,降低血浆黏度和全血黏度,抑制血栓形成。总黄酮还明显降低四氯化碳和乙醇所致血清谷丙转氨酶的升高等作用。
期中答案 一、单项选择题(每小题0.5分，共10分) 1．Watson-Crick的DNA结构为： B．DNA双链呈反平行排列 2．已知某酶的Km为0.05mol/L，使此酶催化的反应速度达到最大反应速度80％时的底物浓度是：C． 0.2mol/L 3．tRNA的作用是：B．把氨基酸带到mRNA的特定位置上 4．下列哪一种物质是琥珀酸脱氢酶辅酶：B．FAD 5．若电子通过下列过程传递，释放能量最多的是： A．NADH-->Cytaa3 6．氨基酸与蛋白质都具有的理化性质是：B．两性性质 7．稀有核苷酸主要存在于：C．tRNA 8．在寡聚蛋白中，亚基间的立体排布、相互作用及接触部位间的空间结构称之为：D．别构现象 9．下列哪种氨基酸是极性酸性氨基酸：D．Glu 10．DNA一级结构的连接键是：B. 肽键 11．定位于线粒体内膜上的反应是：D、呼吸链 12．属于解偶联剂的物质是：A．2,4-二硝基苯酚 13.关于酶催化反应机制哪项不正确：D．酶-底物复合物极稳定 14.酶在催化反应中决定专一性的部分是：B．辅基或辅酶 15.核酸分子储存和传递遗传信息是通过：D．碱基顺序 16.核酸对紫外线吸收是由哪种结构产生的：C．嘌呤、嘧啶环上共轭双键 17.关于氧化磷酸化叙述错误的是：A．线粒体内膜外侧pH比线粒体
基质中高
18.具有下列特征的DNA中Tm最高的是：B．T为15% 19.底物水平磷酸化涵义：C．底物分子重排后形成高能磷酸键，经磷酸基团转移使ADP磷酸化为ATP 20.三羧酸循环，哪条不正确：C．无氧条件不能运转氧化乙酰COA 二、多项选择题（选错或未选全不得分。号码填于卷头答题卡内；）1．属于酸性氨基酸的是：C．天冬E．谷 2．EMP中，发生底物水平磷酸化的反应步骤是：P208 A．甘油酸-1,3-二磷酸→甘油酸-3-磷酸E．磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸 3．蛋白质二级结构中包括下列哪几种形式：P27 A．α-螺旋 B．β-折叠D．β-转角 E．无规则卷曲 4．下列哪些是呼吸链组成成份：P177 A．辅酶Q B．乙酰CoA C．细胞色素类D．铁硫蛋白E．钼铁蛋白5．下列属于高能化合物的是：A.磷酸烯醇式 B．ATP C．柠檬酸 D．磷酸二羟丙酮 E．3-磷酸甘油酸 6．蛋白质变性后： B．次级键断裂 D．天然构象解体 E．生物活性丧失 7．维持蛋白质三级结构稳定的作用力是: A．疏水作用 B．氢键 C．离子键 D．范德华作用力
第一章绪论 1、何为生化分离技术？其主要研究那些容？生化分离技术是指从动植物组织培养液和微生物发酵液中分离、纯化生物产品的过程中所采用的方法和手段的总称。 2、生化分离的一般步骤包括哪些环节及技术？一般说来，生化分离过程主要包括4 个方面：①原料液的预处理和固液分离，常用加热、调PH、凝聚和絮凝等方法；②初步纯化（提取），常用沉淀、吸附、萃取、超滤等单元操作；③高度纯化（精制），常选用色谱分离技术；④成品加工，有浓缩、结晶和干燥等技术。 3、生化分离工程有那些特点，及其重要性？ 特点：1、目的产物在初始物料（发酵液）中的含量低；2、培养液是多组分的混合物，除少量产物外，还有大量的细胞及碎片、其他代物（几百上千种）、培养基成分、无机盐等；3、生化产物的稳定性低，易变质、易失活、易变性，对温度、pH 值、重金属离子、有机溶剂、剪切力、表面力等非常敏感；4、对最终产品的质量要求高重要性：生物技术产品一般存在于一个复杂的多相体系中。唯有经过分离和纯化等下游加工过程，才能制得符合使用要求的产品。因此产品的分离纯化是生物技术工业化的必需手段。在生物产品的开发研究中，分离过程的费用占全部研究费用的50 ％以上；在产品的成本构成中，分离与纯化部分占总成本的40～ 80 ％；精细、药用产品的比例更高达70 ～90 ％。显然开发新的分离和纯化工艺是提高经济效益或减少投资的重要途径。
4、生物技术下游工程与上游工程之间是否有联系？ 它们之间有联系。①生物工程作为一个整体，上游工程和下游工程要相互配合， 为了利于目的产物的分离与纯化，上游的工艺设计应尽量为下游的分离纯化创造条件，例如，对于发酵工程产品，在加工过程中如果采用液体培养基，不用酵母膏、玉米浆等有色物质为原料，会使下游加工工程更方便、经济；②通常生物技术上游工程与下游工程相耦合。发酵- 分离耦合过程的优点是可以解除终产物的反馈抑制效应，同时简化产物提取过程，缩短生产周期，收到一举数得的效果。 5、为何生物技术领域中往往出现“丰产不丰收”的现象？ 第二章预处理、过滤和细胞破碎 1、发酵液预处理的目的是什么？主要有那几种方法？ 目的：改变发酵液的物理性质，加快悬浮液中固形物沉降的速率；出去大部分可溶性杂质，并尽可能使产物转入便于以后处理的相中（多数是液相），以便于固液分离及后提取工序的顺利进行。 方法：①加热法。升高温度可有效降低液体粘度，从而提高过滤速率，常用于粘度随温度变化较大的流体。控制适当温度和受热时间，能使蛋白质凝聚形成较大颗粒，进一步改善发酵液的过滤特性。使用加热法时必须注意加热温度必须控制在不影响目的产物活性的围，对于发酵液，温度过高或时间过长可能造成细胞溶解，胞物质外溢，而增加发酵液的复杂性，影响其后的产物分离与纯化；②调节悬浮液的pH 值，pH 直接影响发酵液中某些物质的电离度和电荷性质，适当调节pH 可以改善其过滤特性；③凝聚和絮凝；④使用惰性助滤剂。
前言 生物化学是从分子水平上研究正常人体的化学组成及其在生命活动中代谢变化规律的科学。是医学院校一门十分重要的医学基础课程。本门课程的学习效果直接影响到学生对其它医学基础课和临床课的学习，而且本学科内容抽象、新知识较多，历届学生普遍反映难以理解和掌握。为使广大同学能在较短时间内掌握生化课的基础知识和重点要求，根据中等卫生职业学校生化课的培养目标及教学大纲，我们编写了本复习资料，以期为中等卫生职业学校的学生学习、掌握生物化学这门课程提供帮助。 本书为全国中等卫生职业学校教材的同步练习册，共十三章，每章包括选择题、填空题、判断正误题、名词解释、综合题五种类型。每章试题后均附有参考答案。最后还附有全国中等卫生职业学校生化考试模拟试题五套，以供参考。 第一章绪论 一、名词解释 1、生物化学 2、新陈代谢 二、综合题 1、简述生物化学的研究内容。 2、简述生物化学发展的过程。 3、生物化学与医学有何联系。 参考答案 一、名词解释 1、生物化学：是研究生物体的物质组成和结构以及生物体内发生的各种化学变化的科学。 2、新陈代谢：是生物体与外界环境之间、以及生物体内发生的物质和能量代谢。是生物和非生物的根本区别。 二、综合题 1、（1）物质组成：组成人体的物质可分为有机物和无机物，它们为生命活动的进行提供必要的环境和条件。 （2）物质代谢 （3）遗传信息的传递 （4）生物分子的结构和功能：对生物分子的化学组成和结构以及它们与生命活动的联系应有一个基本的了解。 （5）物质代谢的调节：通过体内对代谢速度和代谢方向的调节，使机体在内外环境不断变化时能够保持稳态和进行各种活动的能力。 2、（1）18世纪中叶，随着化学、物理学的发展以及医学、农学的发展的需要，生物化学逐步发展 （2）1903年，生物化学于有机化学、生理学脱离，走向独立学科 （3）20世纪50年代，生物化学迅速发展：对于生物分子的结构与功能的关系、代谢途径与生理功能的关系有了深入的了解。 3、医学的发展和生物化学的发展紧密联系，相互促进。为了保证人的健康、预防疾病的发生和治疗疾病，医学必须建立在对人体形态和功能详尽了解的基础上、建立在对内外环境的致病因子是如何引起疾病的基础上，医学在发展的过程中形成了多种学科，生物化学也渗透到基础医学领域。
<<植物生理生化实验>>复习题及答题要点 出题人：陈福龙 一、名词解释： 1、分配层析法：是利用物质在两种不同的混合溶剂中的分配系数不同，而达到分离目的的一种实验方法。在一定条件下，一种物质在某种溶剂系统中的分配系数是一个常数即α=溶质在固定相的浓度（Cs）/溶质在流动相的浓度（Cl）。 2、水势：任一体系水的化学势（μw）和纯水的化学势（μ°w）之差，除以水的偏摩尔体积（V W）所得到的商值，表示为：水势Ψw= （μw—μ°w）/V W=Δμw-/ V W 3、电泳: 是指带电粒子在电场中向与其自身所带电荷相反的电极方向移动的现象。 4、同工酶:指催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。 5、荧光现象:叶绿素提取液在透射光下呈绿色，在反射光下呈暗红色或棕红色的现象。 6、自由基:共价键均裂产生的具有奇数个电子或不配对电子的原子、原子团、分子或离子。 7、分光光度法:是利用物质对某一波长的光有着很强的光吸收，具有特定的吸收光谱，利用分光光度计来测定其最大光吸收值，通过光吸收值与该物质浓度之间的比例关系来定性、定量测定该物质的一种实验方法。 8、诱导酶:植物体内本身不含某种酶，当加入特定的诱导物，诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下显著提高，这种诱导物一般是该酶底物本身或底物的类似物。 9、还原糖:具有自由醛基或酮基的单糖（如葡萄糖、果糖）和某些二糖（如麦芽糖、乳糖等）。 10、电渗现象: 电场中，液体相对于固体支持物的相对移动的现象。 二、问答题： 1、简述纸层析的基本原理？ 答：纸层析是以滤纸作为支持物的分配层析法，溶剂系统由有机溶剂和水组成，水和滤纸纤维素有较强的亲和力，因而其扩散作用降低形成固定相；有机溶剂和滤纸亲和力弱，所以滤纸毛细管中自由流动，形成流动相，层析时将滤纸一端进入层析溶剂，有机溶剂连续不断的通过点有样品的原点处，使其中的溶质依据本身的分配系数在两相间进行分配。由于混合液中各种氨基酸的α值不同，其在两相中的分配数量及移动速率（即化移率R f值）就不同，从而达到分离的目的。移动速率R f=原点到层析点中心的距离/原点到溶剂前沿的距离。
第五章脂类代谢 【测试题】 一、名词解释 1.脂肪动员 2.脂酸的β-氧化 3.酮体 4.必需脂肪酸 5.血脂 6.血浆脂蛋白 7.高脂蛋白血症 8.载脂蛋白 受体代谢途径 10.酰基载体蛋白（ACP） 11.脂肪肝 12.脂解激素 13.抗脂解激素 14.磷脂 15.基本脂 16.可变脂 17.脂蛋白脂肪酶 18.卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT） 19.丙酮酸柠檬酸循环 20.胆汁酸 二、填空题 21.血脂的运输形式是，电泳法可将其为、、、四种。 22.空腹血浆中含量最多的脂蛋白是，其主要作用是。 23.合成胆固醇的原料是，递氢体是，限速酶是，胆固醇在体内可转化为、、。 24.乙酰CoA的去路有、、、。 25.脂肪动员的限速酶是。此酶受多种激素控制，促进脂肪动员的激素称，抑制脂肪动员的激素称。 26.脂肪酰CoA的β-氧化经过、、和四个连续反应步骤，每次β-氧化生成一分子和比原来少两个碳原子的脂酰CoA，脱下的氢由和携带，进入呼吸链被氧化生成水。 27.酮体包括、、。酮体主要在以为原料合成，并在被氧化利用。 28.肝脏不能利用酮体，是因为缺乏和酶。 29.脂肪酸合成的主要原料是，递氢体是，它们都主要来源于。 30.脂肪酸合成酶系主要存在于，内的乙酰CoA需经循环转运至而用 于合成脂肪酸。 31.脂肪酸合成的限速酶是，其辅助因子是。 32.在磷脂合成过程中，胆碱可由食物提供，亦可由及在体内合成，胆碱及乙醇胺由活化的及提供。 33.脂蛋白CM 、VLDL、 LDL和HDL的主要功能分别是、，和。 34.载脂蛋白的主要功能是、、。 35.人体含量最多的鞘磷脂是，由、及所构成。
1 绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究: （1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能； （2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化； （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； （4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、 磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2 蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1） N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯（2,4―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。 ② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。 ③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。 （2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
东北农业大学网络教育学院 植物生理生化网上作业题参考答案 第一章参考答案 一、名词解释 1．蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸种类和排列顺序。 2．简单蛋白：水解时只有氨基酸的蛋白质。 3．结合蛋白：水解时不仅产生氨基酸还产生其他化合物，即结合蛋白质由蛋白质和非蛋白质部分组成，非蛋白质部分成为附因子。 4．盐析：在蛋白质溶液中加大量中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 5．天然蛋白质受到某些物理或化学因素影响，使其分子内部原有的空间结构发生变化时，生物理化性质改变，生物活性丧失，但并未导致蛋白质一级结构的变化，该过程称为蛋白质变性。 二、填空题 1．零负正 2．两条或两条以上三级 3. a -螺旋、B -折叠、B -转角 4 ．碱基磷酸戊糖 5．超螺旋 三、单项选择题 1. D 2.D 3. B 4.C 四、多项选择题 1 ．ABCD 2 ．AD 五、简答题 1. 简述RNA的种类及功能。 答：RNA:包括mRNA信使RNA蛋白质合成的模版。 tRNA:转运RNA蛋白质合成过程中运转氨基酸的。 rRNA:核糖体RNA合成蛋白质的场所。 2. 简述蛋白质的二级结构及其类型。 答：蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链本身折叠、盘绕而形成的局部空间结构或结构单元。如a 螺旋、B -折叠、B -转角、自由回转等。 3 .比较DNA和RNAE学组成和结构的主要区别。 (1)构成DNA的碱基为A T、G C;而RNA的碱基为A U、C、G;
（2）构成DNA的戊糖是B -D-2-脱氧核糖；而构成RNA的戊糖为B -D-核糖。 （3）DNA 的结构是由两条反向平行的多聚核苷酸链形成的双螺旋结构；而RNA 的结构以单链为主，只 是在单链中局部可形成双链结构。 第二章参考答案 一、名词解释1．达到最大反应速度一半时的底物浓度，叫米氏常数。 2．只有一条多肽链的酶叫单体酶。3．由几个或多个亚基组成的酶。 4．与酶蛋白结合较松驰的辅因子。5．与酶蛋白结合牢固的辅因子。 二、填空题 1．绝对专一性、相对专一性立体专一性2 ．酶蛋白辅因子 三、单项选择题 1．B 2 ．C 3 ．D 四、多项选择题 1．A B C 2 ．D EK 五、简答题1．酶不同于其他催化剂的特点有哪些？答：酶所催化的反应条件都很温和（常温、常压下）； 酶催化据有高效性； 酶催化具有专一性；酶的催化活性可控制。 六、论述题1．论述影响酶促反应速度的因素。 答：底物浓度；酶浓度；温度；pH影响；抑制剂影响（竞争性抑制，非竞争性抑制；不可逆抑制）； 激活剂影响。 第三章参考答案 一、名词解释：1．相邻活细胞的原生质借助胞间连丝联成的一个整体，也叫内部空间。2．胞间层、细胞壁、细胞间隙 也连成一体，也叫外部空间（自由空间或无阻空间）。 3．指由核膜、内质网、高尔基体及质膜所组成连续的膜系统。 4．指由单层膜包裹的小颗粒，内含有几十种酸性水解酶类。根据是否含有底物可分为初级溶酶体和次级溶酶体。 5．细胞质中存在的纤维状无膜结构的微管、微丝和中间纤维，它们都由蛋白质组成，并相互联结成 主体的网络，对细胞起支持作用，所以叫细胞骨架，也叫微粱系统。 、填空题 1 胞间层初生壁次生壁 2 ．粗面内质网滑面内质网 3 ．运输囊泡扁平囊泡分泌囊泡 4 ．初级溶酶体次级溶酶体 5 ．蛋白质 6 ．微管微丝中间纤维 7 ．液泡叶绿体细胞壁 8 ．不饱合脂肪酸 9 ．水膜电荷 三、单项选择题 1．C 2 ．D 四、多项选择题 1．ABD 2 ．ABCD 3．ABC 4．BD 五、论述题
一、试述酮体的生成过程。 1. 两个乙酰辅酶A被硫解酶催化生成乙酰乙酰辅酶A。β-氧化的最后一轮也生成乙酰乙酰辅酶A。 2. 乙酰乙酰辅酶A与一分子乙酰辅酶A生成β-羟基-β-甲基戊二酰辅酶A，由HMG辅酶A合成酶催化。 3. HMG辅酶A裂解酶将其裂解为乙酰乙酸和乙酰辅酶A。 4. D-β-羟丁酸脱氢酶催化，用NADH还原生成β羟丁酸，反应可逆，不催化L-型底物。 5. 乙酰乙酸自发或由乙酰乙酸脱羧酶催化脱羧，生成丙酮。 二、酮体生成和利用的生理意义。 酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，肝内生成，肝外利用，酮体是肝为肝外组织提供的一种能源物质，脑组织的重要能源。 三、解释重症糖尿病病人为什么会产生酮血症和酸中毒。 糖尿病患者由于机体不能很好地利用葡萄糖，必须依赖脂肪酸氧化供能。脂肪动员加强，肝脏酮体生成增多，超过肝外组织利用酮体的能力，从而引起血中酮体增多，由于酮体中的乙酰乙酸、β-羟丁酸是一些有机酸，血中过多的酮体会导致酮血症和酸中毒。 四、简述Km与Vm的意义。 ⑴Km等于当V=Vm/2时的[S]。⑵Km的意义：①Km值是酶的特征性常数——代表酶对底物的催化效率。当[S]相同时,Km小——V大；②Km值可近似表示酶与底物的亲和力：1/Km大，亲和力大；1/Km小，亲和力小； ③可用以判断酶的天然底物：Km最小者为该酶的天然底物。⑶Vm的意义:Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。 五、说明酶原与酶原激活的意义。 （1）酶的无活性前体称为酶原。酶原向酶转化的过程为酶原激活。(2)酶原激活的意义：①消化道内蛋白酶以酶原形式分泌，保护消化器官自身不受酶的水解（如胰蛋白酶），保证酶在特定部位或环境发挥催化作用； ②酶原可以视为酶的贮存形式（如凝血酶和纤维蛋白溶解酶），一旦需要转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。 六、什么叫同工酶？有何临床意义？ （1）同工酶是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶下称为同工酶。 （2）其临床意义：①属同工酶的几种酶由于催化活性有差异及体内分布不同，有利于体内代谢的协调。②同工酶的检测有助于对某些疾病的诊断及鉴别诊断.当某组织病变时,可能有特殊的同工酶释放出来,使该同工酶活性升高。 七、简述糖酵解的生理意义 (1)机体在相对缺氧时快速补充能量的一种方式 (2)某些细胞在氧供正常下重要的能源途径，如红细胞 八、糖酵解过程需要那些维生素或维生素衍生物参与？ 糖酵解过程需要的维生素或维生素衍生物有：维生素B1：TPP。维生素B2：FAD。维生素PP：NAD+、NADH。生物素：生物素。硫辛酸：硫辛酸。半酸：CoA 九、为什么糖酵解途径中产生的NADH必须被氧化成NAD+才能被循环利用？ 唯一的脱氢反应要被NAD+接受，才能生成NADPH和氢离子。 十、简述糖异生的生理意义 (1)在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定。 （2）补充和恢复肝糖原。 （3）促进肾排酸排氨 （4）回收乳酸分子中的能量（乳酸循环）。 十一、简述三羧酸循环的要点及生理意义 （1）TAC中有4次脱氢，2次脱羧，1次底物水平磷酸化（2）TAC中有3个不可逆反应，3个关键酶；（3）不消耗中间产物（4）三羧酸循环一周共产生12ATP。 生理意义：（1）TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；（2）是三大营养素代谢联系的枢纽；（3）可为其
注：装订线内禁止答题，装订线外禁止有姓名和其他标记。 东北农业大学成人教育学院考试题签 植物生理生化（A） 一、单项选择题(每题2分，共30分) 1．下列元素缺乏时，导致植物幼叶首先出现病症的元素是（） A．N B．P． C.Ca D．K 2．能诱导果实发生呼吸跃变的植物激素是（） A．ABA B．IAA C．ETH D．CTK 3．植物一生的生长进程中，其生长速率的变化规律是（） A．快一慢一快 B．快一慢 C．慢一快一慢 D．慢一快 4．植物细胞中质子泵利用ATP水解释放的能量，逆电化学势梯度跨膜转运H+，这一过程称为（）A．初级主动运输 B．次级主动运输 C．同向共运输 D．反向共运输 5．植物叶片中进行亚硝酸还原的主要部位是（） A．线粒体 B．细胞基质 C．液泡 D．叶绿体 6．高等植物光系统Ⅱ的作用中心色素分子是（） A．P680 B．P700 C．A0 D．Pheo 7．植物光呼吸过程中，氧气吸收发生的部位是（） A．线粒体和叶绿体 B．线粒体和过氧化物酶体 C．叶绿体和乙醛酸循环体 D．叶绿体和过氧化物酶体 8．类胡萝卜素对可见光的吸收范围是（） A．680～700nm B．600～680 nm C．500～600 nm D．400～500nm 9．1mol NADH + H+经交替氧化途径将电子传给氧气时，可形成（） A．4molATP B．3molATP C．2.molATP D．1molATP 10．若某一植物组织呼吸作用释放C02摩尔数和吸收O2摩尔数的比值小于1，则该组织在此阶段的呼吸底物主要是（） A．脂肪 B．淀粉 C．有机酸 D．葡萄糖 11．某植物制造100g干物质消耗了75kg水，其蒸腾系数为（） A．750 B．75 C．7．5 D．0．75 12．下列蛋白质中，属于植物细胞壁结构蛋白的是（） A．钙调蛋白 B．伸展蛋白 C．G蛋白 D．扩张蛋白 13．在植物的光周期诱导过程中，随着暗期的延长（） A．Pr含量降低，有利于LDP开花 B．Pfr含量降低，有利于SDP开花 C．Pfr含量降低，有利于LDP开花 D．Pr含量降低，有利于SDP开花
肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的氨基酸的羧基脱去一分子的H2O，形成酰胺键。 融解温度：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为解链温度。 酶的活性中心：必需基团在空间位置上组成具有特定空间结构的区域称为酶的活性中心，是酶发挥起催化活性的关键部位。 呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，由于此过程与细胞呼吸有关，因此此传递链称为呼吸链。 酮体：乙酰乙酸，β-羟丁酸和丙酮酸统称为酮体。其在肝内生成，在肝外组织利用，酮体是肝向肝外组织传输脂肪酸能量的有效形式。血液中酮体升高可形成酮血症、酮尿症和酮症酸中毒。 营养必须脂肪酸：人体虽能合成脂肪酸，但不能合成全部人体所需的脂肪酸。那些人体所需要但又不能自身合成只能用过膳食摄入的脂肪酸称人体营养必须脂肪酸，它包括亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，或合成数量不能满足机体需要必须由食物供给的氨基酸称为营养必需氨基酸，人类必需氨基酸共有八种：亮氨酸，异亮氨酸，甲硫氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，苏氨酸，赖氨酸，缬氨酸。 一碳单位：某些氨基酸代谢产生的，主要由四氢叶酸携带的，仅含有一个碳原子的有机化学基团，称为一碳单位。它包括甲基，甲烯基，甲炔基以及亚氨甲基。 核苷酸从头合成：利用磷酸核糖，氨基酸，CO2，一碳单位这类简单物质合成核苷酸的过程。 半保留复制：DNA复制时，亲代DNA双链分别作为模板按碱基互补原则指导合成其互补链，两个子代DNA与亲代DNA序列一致。子代双链DNA，一股来自亲代，一股新合成，这种复制方式称半保留复制。 胆汁酸的肝肠循环：排入肠道的胆汁酸中95%以上被重吸收，经门静脉入肝，被肝细胞摄取，在肝细胞内，游离胆汁酸被重新合成结合胆汁酸，再排入小肠。 质粒：细菌染色体外的能够自主复制的较小的双链环状DNA分子，在细胞分裂时恒定传给子代。质粒带有某些遗传信息，所以能够赋予宿主细胞一些遗传性状。常作重组DNA操作的载体。 基因表达：就是基因转录及翻译过程。在一定调节机制下，大多数基因经历基因激活，转录和翻译，产生具有特异生物学功能的蛋白质分子，赋予细胞或个体一定的功能和形态表型。但并非所有基因表达过程都产生蛋白质，rRNA，tRNA及编码基因转录产生的mRNA的过程也属于基因表达。
生物化学考试模拟试题（二） 【A型题】（每题只有一个最佳答案，每题1分，共50分） 1．当溶液的pH与某种氨基酸的pI一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是 A.兼性离子 B.非兼性离子 C.带单价正电荷 D.疏水分子 E.带单价负电荷 2．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A.蛋氨酸 B.胱氨酸 C.色氨酸 D.同型半胱氨酸 E.精氨酸 3．对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是 A.氢键 B.盐键 C.酯键 D.疏水键 E.范德华力 4．下列DNA双螺旋结构的叙述,正确的是 A.一条链是左手螺旋,另一条链是右手螺旋 B.双螺旋结构的稳定纵向靠氢键维系 C.A+T与G+C的比值为1 D.两条链的碱基间以共价键相连 E.磷酸、脱氧核糖构成螺旋的骨架 5．稀有核苷酸存在于下列哪一类核酸中 A.rRNA B.mRNA C.tRNA D.核仁DNA E.线粒体DNA 6．下列有关真核细胞mRNA的叙述，错误的是 A.是由hnRNA经加工后生成的 B.5’末端有m7GPppNmp帽子 C.3’末端有多聚A尾 D.该mRNA为多顺反子 E.成熟过程中需进行甲基化修饰 7．一个简单的酶促反应，当[S]《Km时，出现的现象是 A.反应速度最大 B.反应速度太慢难以测出 C.反应速度与底物浓度成正比 D.增加底物浓度反应速度不变 E.增加底物浓度反应速度降低 8．下列关于同工酶概念的叙述，哪一项是正确的 A.是结构相同，而存在部位不同的一组酶
B.是催化相同化学反应，而酶的分子结构不同、理化性质可各异的一组酶 C.是催化的反应和酶的性质都相似，而分布不同的一组酶 D.是催化相同反应的所有酶 E.以上都不正确 9．酶促反应中决定酶特异性的是 A.作用物的类别 B.酶蛋白 C.辅基或辅酶 D.催化基团 E.金属离子 10．丙酮酸脱氢酶复合体不包括的辅助因子是 A.FAD B.NAD C.硫辛酸 D.辅酶A E.生物素 11．供氧不足时,3-磷酸甘油醛脱氢产生的NADH+H+的主要去路是 A.参加脂肪酸的合成 B.使丙酮酸还原生成乳酸 C.维持GSH处于还原状态 D.经α-磷酸甘油穿梭进入线粒体氧化 E.经苹果酸-天冬氨酸穿梭进入线粒体氧化 12．在三羧酸循环中，经底物水平磷酸化生成的高能化合物是 A.ATP B.GTP C.UTP D.CTP E.TTP 13．磷酸果糖激酶1的别构抑制剂是 A.6磷酸果糖 B.1，6二磷酸果糖 C.柠檬酸 D.乙酰CoA E.AMP 14．三羧酸循环主要是在亚细胞器的哪一部位进行的 A.细胞核 B.细胞液 C.微粒体 D.线粒体 E.高尔基体 15．1分子乙酰辅酶A经三羧酸循环和氧化磷酸化，共可生成几分子ATP（高能磷酸键） A. 2 B. 4 C.8 D.12 E.16 16．脂肪酸活化后，下列哪种酶不参与β-氧化 A.脂酰辅酶A脱氢酶 B.β-羟脂酰辅酶A脱氢酶
第一章绪论 略 第二章核酸的结构与功能 一、名词解释 1．核苷：是核糖或脱氧核糖与嘌呤或嘧啶碱生成的糖苷。 2．核苷酸：核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化，形成核苷酸。 3．核酸：多个核苷酸彼此通过3′,5′-磷酸二酯键连接所形成的多聚核苷酸，称为核酸。4．核酸的一级结构：指DNA分子中核苷酸的排列顺序及连接方式。 5．核酸的二级结构：即DNA的双螺旋结构模型。 6．环化核苷酸：即cAMP和cGMP。在细胞的代谢调节中作为激素的第二信使，控制细胞的生长、分化和细胞对激素的效应。 7．增色效应：DNA变性后，在260nm处的紫外吸收显著增高的现象，称增色效应（高色效应）。 8．减色效应：DNA复性后，在260nm处的紫外吸收显著降低的现象，称为减色效应。 9．核酸变性：指核酸双螺旋的氢键断裂变成单链的过程，并不涉及共价键的断裂。 10．熔解温度：50% 的双链DNA发生变性时的温度称为熔解温度（Tm）或解链温度。11．退火：变性DNA在缓慢冷却时，可以复性，此过程称为退火。 12．核酸复性：变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这个过程称复性。 13．分子杂交：形成杂交分子的过程称为分子杂交。当两条来源不同的DNA（或RNA链或DNA 链与RNA链之间）存在互补顺序时，在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子，这种分子称为杂交分子。 14. 核酸降解：多核苷酸链上共价键（3′,5′-磷酸二酯键）的断裂称为核酸的降解。15．碱基配对：DNA双螺旋内部的碱基按腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）结合，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）结合，这种配对关系，称为碱基配对。 16．稀有碱基：是指A、G、C、U之外的其他碱基。 17．超螺旋：以DNA双螺旋为骨架，围绕同一中心轴形成的螺旋结构，是在DNA双螺旋基础上的进一步螺旋化。 二、填空 1．260． 2．下降，增大。 3．核糖，脱氧核糖。 4．嘌呤碱，嘧啶碱，260nm。5．大，高。 6．戊糖/核糖。7．核苷酸。 8．反密码子。 9．核苷酸，3′，5′-磷酸二酯键，磷酸，核苷，戊糖，碱基。 10．脱氧核糖核酸（DNA），核糖核酸（RNA），脱氧核糖，A、G、C、T；核糖，A、G、C、U。
生化实验讲义思考题参考答案 实验一淀粉的提取和水解 1、实验材料的选择依据是什么？ 答：生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。从科研工作的角度选材，还应当注意具体的情况，如植物的季节性、地理位置和生长环境等，动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等，微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。 2、材料的破碎方法有哪些？ 答：(1) 机械的方法：包括研磨法、组织捣碎法； (2) 物理法：包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等； (3) 化学与生物化学方法：包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。 实验二总糖与还原糖的测定 1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定？两种滴定方法各有何优缺点？ 答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。间接法的优点是操作简便、反应条件温和，缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差；直接法的优点是反应原理直观易懂，缺点是操作较复杂，条件剧烈，不易控制。 实验五粗脂肪的定量测定─索氏提取法 （1）本实验制备得到的是粗脂肪，若要制备单一组分的脂类成分，可用什么方法进一步处理？ 答：硅胶柱层析，高效液相色谱，气相色谱等。 （2）本实验样品制备时烘干为什么要避免过热? 答：防止脂质被氧化。 实验六蛋白质等电点测定 1、在等电点时蛋白质溶解度为什么最低？ 请结合你的实验结果和蛋白质的胶体性质加以说明。
蛋白质是两性电解质，在等电点时分子所带净电荷为零，分子间因碰撞而聚沉倾向增加，溶液的粘度、渗透压减到最低，溶解度最低。结果中pH约为4.9时，溶液最浑浊，达到等电点。 答： 2、在分离蛋白质的时候，等电点有何实际应用价值？ 答: 在等电点时，蛋白质分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加，所以处于等电点的蛋白质最容易沉淀。在分离蛋白质的时候，可以根据待分离的蛋白质的等电点，有目的地调节溶液的pH使该蛋白质沉淀下来，从而与其他处于溶液状态的杂质蛋白质分离。 实验七氨基酸的分离鉴定－纸层析法 1、如何用纸层析对氨基酸进行定性和定量的测定？ 答: 将标准的已知氨基酸与待测的未知氨基酸在同一张层析纸上进行纸层析，显色后根据斑点的Rf值，就可以对氨基酸进行初步的定性，因为同一个物质在同一条件下有相同的Rf 值；将点样的未知氨基酸溶液和标准氨基酸溶液的体积恒定，根据显色后的氨基酸斑点的面积与点样的氨基酸质量成正比的原理，通过计算斑点的面积可以对氨基酸溶液进行定量测定。 3、纸层析、柱层析、薄层层析、高效液相层析各有什么特点？ 答:
根据老师所画的重点，我把生化大题全打成了电子档，希望能帮助大家的复习！！ DNA双螺旋模型要点 (1)主链(backbone)：由脱氧核糖和磷酸基通过酯键交替连接而成。主链有二条,它们似"麻花状绕一共同轴心以右 手方向盘旋,相互平行而走向相反形成双螺旋构型。主链处于螺旋的外则,这正好解释了由糖和磷酸构成的主链的亲水性。所谓双螺旋就是针对二条主链的形状而言的。 (2)碱基对(basepair)：碱基位于螺旋的内则,它们以垂直于螺旋轴的取向通过糖苷键与主链糖基相连。同一平面的 碱基在二条主链间形成碱基对。配对碱基总是A与T和G与C。碱基对以氢键维系，A与T间形成两个氢键。 (3)大沟和小沟：大沟和小沟分别指双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽。小沟位于双螺旋的互补链之间,而大 沟位于相毗邻的双股之间。这是由于连接于两条主链糖基上的配对碱基并非直接相对,从而使得在主链间沿螺旋形成空隙不等的大沟和小沟。在大沟和小沟内的碱基对中的N 和O 原子朝向分子表面。 (4)结构参数：螺旋直径2nm；螺旋周期包含10对碱基；螺距3.4nm；相邻碱基对平面的间距0.34nm。 生物学意义：揭示了DNA复制时两条链可以分别作为模板生成新的子代互补链，从而保持遗传信息的稳定传递。2、酶与一般催化剂相比具有哪些特点？ （1）催化效率高：对于同一反应，酶催化反应的速率比非催化反应速率高10^2—10^20倍，比一般催化剂催化反应的反应高10^7—10^13倍 （2）高度专一性或特异性:与一般催化剂不同，酶对具有催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶只能作用于一种或一类底物或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物，按照其严格程度可以区分为绝对专一性和相对专一性，另外还有立体异构专一性和光学异构专一性。 （3）酶活性的不稳定性：酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格 （4）酶催化活性的可调节性：酶促反应或酶的活性受到多种体外因素的调节，酶的调节包括酶活性和酶含量的调节。 3、何谓酶的不可逆抑制作用？试举例说明 某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必需基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，有这种作用的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用 举例：①有机磷抑制胆碱酯酶：与酶活性中心的丝氨酸残基结合，可用解磷定解毒②重金属离子和路易士气抑制巯基酶：与酶分子的巯基结合，可用二巯丙醇解毒。 4、试述竞争性抑制作用的特点，并举例其临床应用 ①抑制剂与底物化学结构相似②抑制剂以非抑制剂可逆地结合酶的活性中心，但不被催化为产物③由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例④当抑制剂浓度不变时，逐渐增加底物浓度，抑制作用减弱，甚至解除，因而酶的V不变⑤抑制剂的存在使酶的km的值明显增加。说明底物和酶的亲和力明显下降。举例：①磺胺类药物与对氨基苯甲酸竞争抑制二氢叶酸合成酶②丙二酸与琥珀酸竞争抑制琥珀酸脱氢酶③核苷酸的抗代谢物与抗肿瘤药物 5、何谓酶原及酶原激活？简述其生理意义 有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原，酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。 生理意义：可视为有机体对酶活性的一种特殊调节方式，保证酶在需要时在适当部位，适当的时间发挥作用，避免在不需要时发挥活性而对组织细胞造成损伤，酶原还可以视为酶的一种储存形式 6、什么叫同工酶？简述其存在的部位，来源及临床意义？ 同工酶是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的氨基酸组成分子结构，理化性质乃至免疫学性质等不同的组酶。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织器官或同一细胞的不同亚细胞的结构中，它在调节代谢上起着重要作用。 同工酶是长期进化过程中基团分化的产物，同工酶是由不同基团或等位基因编码的多肽链，或同一基团转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质，所以同工酶具有不同的的一级结构，生物化学性质和酶动学性质，不同的同工酶在不同的组织器官中含量喝分布比例不同，这主要是不同组织器官中编码不同亚基的基因开放程度不同，编码各亚基的基因表达程度不同，合成的亚基种类和数量不同，形成不同的同工酶谱，不同的同工酶对底物的亲和力不同，使不同组织与细胞具有不同的代谢特点，当某组织器官发生病变时，可能在某些特殊的同工酶释放同工酶谱的改变有助于病的诊断，通过观察人血清中同工酶的电泳图谱辅助诊断哪些器官发生病变。