氨基酸
氨基酸（Amino acid）是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使他的分子具有生化活性。蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酵素和酶。不同的氨基酸脱水缩合形成肽（蛋白质的原始片段），是蛋白质生成的前体。
1基本介绍
氨基酸（Amino acid）是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使他的分子具有生化活性。蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酵素和酶。
不同的氨基酸脱水缩合形成肽（蛋白质的原始片段），是蛋白质生成的前体。
两个或两个以上的氨基酸化学聚合成肽，一个蛋白质的原始片段，是蛋白质生成的前体。氨基酸（amino acids）广义上是指既含有一个碱性氨基又含有一个酸性羧基的有机化合物，正如它的名字所说的那样。但一般的氨基酸，则是指构成蛋白质的结构单位。在生物界中，构成天然蛋白质的氨基酸具有其特定的结构特点，即其氨基直接连接在α-碳原子上，这种氨基酸被称为α-氨基酸。在自然界中共有300多种氨基酸，其中α-氨基酸21种。α-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，也是构成生命大厦的基本砖石之一。
构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。氨基酸(氨基酸食品)是蛋白质(蛋白质食品)的基本成分。蜂王浆中含有20多种氨基酸。除蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等人体本身不能合成、又必需的氨基酸外，还含有丰富的丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸等。科学家分析了蜂王浆(蜂王浆食品)中29种游离氨基酸及其衍生物，脯氨酸含量最高，占总氨基酸含量的58%。
据分析，氨基酸中的谷氨酸，不仅是人体一种重要的营养成分，而且是治疗肝病、神经系统疾病和精神病的常用药物，对肝病、精神分裂症、神经衰弱均有疗效。
2 结构通式
氨基酸是指含有氨基的羧酸。生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。除甘氨酸外均为L－α－氨基酸其中（脯氨酸是一种L－α－亚氨基酸），其结构通式如图（R 基为可变基团）：
构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的α－碳原子均为不对称碳原子（即与α－碳原子键合的四个取代基各不相同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有不同的构型（D－型与L －型两种构型）。
3 合成分类
组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫（Embden－Meyerhof）途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、组氨酸，前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关，后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。
微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体内合成（必需氨基酸）。必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（6步以上）而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶参与。
生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外，还用于生物碱、木质素等的合成。另一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脱羧转变成胺后被分解。
20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类
3.1 根据侧链基团的极性
1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）9种
丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）酪氨酸（Tyr）
2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：
1）极性不带电荷：6种
甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）
天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）
2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）
3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）
3.2 根据化学结构
1、脂肪族氨基酸：
丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺
2、芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸
3、杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸
4、杂环亚氨基酸：脯氨酸
3.3 从营养学的角度
1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。共有8种其作用分别是：
赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；
色氨酸：促进胃液及胰液的产生；
苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；
蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；
苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；
异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；
亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；
缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。
2、半必需氨基酸和条件必需氨基酸：
精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。
组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性关节炎等的药物。
人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸）
3、非必需氨基酸（nonessentialamino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
5 性质分类
5.1 一般性质缬氨酸
无色晶体，熔点极高，一般在200℃以上。不同的氨基酸其味不同，有的无味，有的味甜，有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
5.2 紫外吸收性质
氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种Pr——AA在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（<220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm—300nm）只有三种AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白质一般都含有这三种AA残基，所以其最大光吸收在大约280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定律。在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。
5.3 酸碱性质
1、两性解离与等电点
氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是
指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3正缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。
氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的PH值，改变PH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液PH值称为该AA
2、解离常数
解离式中K1和K2′分别代表α－碳原子上-COOH和-NH3的表现解离常数。在生化上，解离常数是在特定条件下（一定溶液浓度和离子强度）测定的。等电点的计算可由其分子上解离基团的表观解离常数来确定。
氨基酸解离常数列表：
缩写中文译名支链分子量等电点羧基解离常数氨基解离常数Pkr(R) R基
Gly G 甘氨酸亲水性75.07 6.06 2.35 9.78 -H
Ala A 丙氨酸疏水性89.09 6.11 2.35 9.87 -CH3
V al V 缬氨酸疏水性117.15 6.00 2.39 9.74 -CH-(CH3)2
Leu L 亮氨酸疏水性131.17 6.01 2.33 9.74 -CH2-CH(CH3)2
Ile I 异亮氨酸疏水性131.17 6.05 2.32 9.76 -CH(CH3)-CH2-CH3
Phe F 苯丙氨酸疏水性165.19 5.49 2.20 9.31 -CH2-C6H5
Trp W 色氨酸疏水性204.23 5.89 2.46 9.41 -C8NH6
Tyr Y 酪氨酸疏水性181.19 5.64 2.20 9.21 10.46 -CH2-C6H4-OH
Asp D 天冬氨酸酸性133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 -CH2-COOH
Asn N 天冬酰胺亲水性132.12 5.41 2.14 8.72 -CH2-CONH2
Glu E 谷氨酸酸性147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 -(CH2)2-COOH
Lys K 赖氨酸碱性146.19 9. 60 2.16 9.06 10.54 -(CH2)4-NH2
Gln Q 谷氨酰胺亲水性146.15 5.65 2.17 9.13 -(CH2)2-CONH2
Met M 甲硫氨酸疏水性149.21 5.74 2.13 9.28 -(CH2)-S-CH3
Ser S 丝氨酸亲水性105.09 5.68 2.19 9.21 -CH2-OH
Thr T 苏氨酸亲水性119.12 5.60 2.09 9.10 -CH(CH3)-OH
Cys C 半胱氨酸亲水性121.16 5.05 1.92 10.70 8.37 -CH2-SH
Pro P 脯氨酸疏水性115.13 6.30 1.95 10.64 -C3H6
His H 组氨酸碱性155.16 7.60 1.80 9.33 6.04
Arg R 精氨酸碱性174.20 10.76 1.82 8.99 12.48
3、多氨基（碱性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解离
解离原则：先解离α-COOH，随后其他-COOH；然后解离α-NH3+，随后其他-NH3。总之羧基解离度大于氨基，α-C上基团大于非α-C上同一基团的解离度。等电点的计算：首先写出解离方程，两性离子左右两端的表观解离常数的对数的算术平均值。一般PI值等于两个相近PK值之和的一半。如天冬氨酸赖氨酸。
4、氨基酸的酸碱滴定曲线
以甘氨酸为例：摩尔甘氨酸溶于水时，溶液PH为5.97，分别用标准NaOH和HCL滴定，以溶液PH值为纵坐标，加入HCL和NaOH的摩尔数为横坐标作图，得到滴定曲线。该曲线一个十分重要的特点就是在PH=2.34和PH=9.60处有两个拐点，分别为其PK1和PK2。规律：pH
6 检测反应
1、茚三酮反应（ninhydrin reaction）
试剂颜色备注
茚三酮（弱酸环境加热）紫色（脯氨酸、羟脯氨酸为黄色）（检验α－氨基）
2、坂口反应（Sakaguchi reaction）α-萘酚+碱性次溴酸钠红色
（检验胍基精氨酸有此反应）
3、米隆反应（又称米伦氏反应）
HgNO3+HNO3+热红色（检验酚基酪氨酸有此反应，未加热则为白色）
4、Folin-Ciocalteau反应（酚试剂反应）
磷钨酸-磷钳酸蓝色（检验酚基酪氨酸有此反应）
5、黄蛋白反应
浓硝酸煮沸黄色（检验苯环酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反应）
6、Hopkin-Cole反应（乙醛酸反应）
加入乙醛酸混合后徐徐加入浓硫酸乙醛与浓硫酸接触面处产生紫红色环（检验吲哚基色氨酸有此反应）
7、Ehrlich反应
P-二甲氨基苯甲醛+浓盐酸蓝色（检验吲哚基色氨酸有此反应）
8、硝普盐试验
Na2(NO)Fe(CN)2*2H2O+稀氨水红色（检验巯基半胱氨酸有此反应）
9、Sulliwan反应
1，2萘醌、4磺酸钠+Na2SO3 红色（检验巯基半胱氨酸有此反应）10、Folin反应1，2萘醌、4磺酸钠在碱性溶液深红色（检验α－氨基酸）
肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个
和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。
多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。
多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。而在各种多肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基与半胱氨酸的α－氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型与氧化型两种谷胱甘肽。
近年来一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大
多具有重要的生理功能或药理作用，又如一些“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都有密切关系，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学中引人瞩目的研究领域之一。
多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线，除分子量外，现在还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空间结构比较易变具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构，这也是蛋白质发挥生理功能的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽，因其分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白质不完全水解的产物。8、环酮、其制备以及其在合成
目前认为，氨基酸以及各种氨基酸组成的二肽和三肽的吸收与单糖相似，是主动转运，且都是同Na+转运耦联的。当肽进入肠粘膜上皮细胞后，立即被存在于细胞内的肽酶水解为氨基酸。因此，吸收入静脉血中的几乎全部是氨基酸。
7 应用介绍
氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。目前用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。
由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。
谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。对人体生命活动的作用氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质，是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位，与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能，是生物体内不可缺少的营养成分之一。
7.1 人体构成基本物质之一
作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸，无疑是构成人体内最基本物质之一。
7.2 生命代谢的物质基础
生命的产生、存在和消亡，无一不与蛋白质有关，正如恩格斯所说：“蛋白质是生命的物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质，轻者体质下降，发育迟缓，抵抗力减弱，贫血乏力，重者形成水肿，甚至危及生命。一旦失去了蛋白质，生命也
就不复存在，故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说，它是生命的第一要素。
蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，就可导致生理功能异常，影响机体代谢的正常进行，最后导致疾病。同样，如果人体内缺乏某些非必需氨基酸，会产生机体代谢障碍。精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要；胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少，血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质。总之，氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。由此可见，氨基酸在人体生命活动中显得多么需要。
7.3 在医疗中的应用
氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。
由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。
谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。
7.4 含有氨基酸的食物
氨基酸含量比较丰富的食物有鱼类,像墨鱼、章鱼、鳝鱼、泥鳅、海参、墨鱼、蚕蛹、鸡肉、冻豆腐、紫菜、等。另外,像豆类,豆类食品，花生、杏仁或香蕉含的氨基酸就比较多牛肉、鸡蛋、黄豆、银耳和新鲜果蔬
动物内脏、瘦肉、鱼类、乳类、山药、藕等*玉米中严重缺乏赖氨酸
8 代谢途径
氨基酸参与代谢的具体途径有以下几条：
8.1 脱氨基作用
主要在肝脏中进行：包括如下几种过程：
（一）氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O O2，解除对细胞的毒害。
（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成
有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。
（三）转氨基作用。转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，大部分氨基酸都能参与转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。
（四）联合脱氨基：单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要。机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主。
8.2 脱羧作用
生物体内大部分氨基酸可进行脱羧作用，生成相应的一级胺。氨基酸脱羧酶专一性很强，每一种氨基酸都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。氨基酸脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功能，如脑组织中L-Glu脱羧生成r-氨基丁酸，是重要的神经递质。His脱羧生成组胺（又称组织胺），有降低血压的作用。Tyr脱羧生成酪胺，有升高血压的作用。但大多数胺类对动物有毒，体内有胺氧化酶，能将胺氧化为醛和氨。[2]
因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。[1]
9 物化信息
中文名称:氨基酸
中文别名:
英文名称:Amino Acids
英文别名:Aminosyn; Amino acids, corn gluten; Corn gluten amino acids; Travasol; AMI-U-II; Albumaid X; Alkyl amino acid; Aminess 5.2% essential amino acids w/ histadine; Amino Acid Blend; Amino acids solution, Moripron-F; Aminocarboxylic acids; Aminogen G;[3]Aminomix; Aminosyn 10%; Aminosyn 10% (ph6); Aminosyn 3.5%; Aminosyn 3.5% in plastic container; Aminosyn 5%; Aminosyn 7%; Aminosyn 7% (ph6);
CAS:65072-01-7
EINECS:-
分子式:RCHNH2COOH
高中生物核酸知识点梳理 1、生命系统的结构层次依次为：细胞→组织→器官→系统→个体→种群→群落→生态系统 细胞是生物体结构和功能的基本单位;地球上最基本的生命系统是细胞 2、光学显微镜的操作步骤：对光→低倍物镜观察→移动视野中央(偏哪移哪) →高倍物镜观察：①只能调节细准焦螺旋;②调节大光圈、凹面镜 3、原核细胞与真核细胞根本区别为：有无核膜为界限的细胞核 ①原核细胞：无核膜，无染色体，如大肠杆菌等细菌、蓝藻 注：病毒无细胞结构，但有DNA或RNA 5、真核细胞与原核细胞统一性体现在二者均有细胞膜和细胞质 6、细胞学说建立者是施莱登和施旺，细胞学说建立揭示了细胞的统一性和生物体结构的统一性。细胞学说建立过程，是一个在科学探究中开拓、继承、修正和发展的过程，充满耐人寻味的曲折 8、组成细胞的元素 ①大量无素：C、H、O、N、P、S、K、Ca、Mg ②微量无素：Fe、Mn、B、Zn、Mo、Cu ③主要元素：C、H、O、N、P、S ④基本元素：C ⑤细胞干重中，含量最多元素为C，鲜重中含最最多元素为O
9、生物(如沙漠中仙人掌)鲜重中，含量最多化合物为水，干重 中含量最多的 化合物为蛋白质。 10、(1)还原糖(葡萄糖、果糖、麦芽糖)可与斐林试剂反应生成 砖红色沉淀;脂肪可苏丹III染成橘黄色(或被苏丹IV染成红色);淀 粉(多糖)遇碘变蓝色;蛋白质与双缩脲试剂产生紫色反应。 (2)还原糖鉴定材料不能选用甘蔗 (3)斐林试剂必须现配现用(与双缩脲试剂不同，双缩脲试剂先加 A液，再加B液) 11、蛋白质的基本组成单位是氨基酸，氨基酸结构通式为NH2—C—COOH，各种氨基酸的区别在于R基的不同。 12、两个氨基酸脱水缩合形成二肽，连接两个氨基酸分子的化学键(—NH—CO—)叫肽键。 13、脱水缩合中，脱去水分子数=形成的肽键数=氨基酸数—肽链条数 14、蛋白质多样性原因：构成蛋白质的氨基酸种类、数目、排列顺序千变万化，多肽链盘曲折叠方式千差万别。 15、每种氨基酸分子至少都含有一个氨基(—NH2)和一个羧基(—COOH)，并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上，这个 碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基因。 16、遗传信息的携带者是核酸，它在生物体的遗传变异和蛋白质合成中具有极其重要作用，核酸包括两大类：一类是脱氧核糖核酸，简称DNA;一类是核糖核酸，简称RNA，核酸基本组成单位核苷酸。 17、蛋白质功能： ①结构蛋白，如肌肉、羽毛、头发、蛛丝 ②催化作用，如绝大多数酶
氨基酸形成蛋白质的过程 1.绿色荧光蛋白是从发光水母中分离出来的一种结构蛋白，其相关数据如下表所示。若R基上的羧基和氨基不会脱水形成肽键，则下列有关叙述正确的是( ) A． R基上的氨基有17个 B．该蛋白质水解时，水分子中的氧参与形成氨基 C．该蛋白质只含1条肽链 D．合成一分子该蛋白质时脱去水的分子量为2 232 2.如图为脑啡肽的结构简式，据图分析下列说法不正确的是( ) A．该脑啡肽由4种氨基酸脱水缩合而成，含有4个肽键 B．该脑啡肽中含1个游离的氨基和1个游离的羧基 C．高温、X射线、强酸等会引起蛋白质的空间结构遭到破坏而变性 D．形成该脑啡肽时，脱去的水中氧来自羧基，氢来自氨基 3.分析多肽E和多肽F得到以下结果(单位：个)： 多肽E和多肽F中氨基酸的个数最可能是( ) A． 199和181 B． 340和281 C． 58和53 D． 51和49 4.某一肽链内共有肽键200个，则脱水缩合形成该肽链的氨基酸的分子数是( ) A． 50个 B． 200个 C． 201个 D． 199个 5.有一条多肽链，分子式为C x H y O p N q S，将它彻底水解后，只得到下列四种氨基酸：
分析推算可知，水解得到的氨基酸个数为( ) A． q－1 B． q＋1 C． p－1 D． p＋1 6.有一条多肽链，分子式为C69H117O21N25S，将它彻底水解后，只得到下列四种氨基酸： ①H2N―CH2―COOH ②H2N―(CH2)5―CH(NH2)―COOH ③HS―CH2―CH(NH2)―COOH ④ 分析推算可知，水解得到的氨基酸数为( ) A． 20个 B． 21个 C． 24个 D． 25个 7.50个氨基酸形成2条多肽，脱水数目不可能是( ) A． 48 B． 49 C． 50 D． 51 8.某蛋白质由三条肽链组成(如图)，共含有48个氨基酸，那么该蛋白质形成过程中共计脱去水分子的个数是( ) A． 44 B． 45 C． 46 D． 47 9.一条肽链有145个肽键，形成这条肽链的氨基酸分子数以及它们在缩合过程中生成的水分子数分别是多少( ) A． 145、144 B． 145、145 C． 145、146 D． 146、145 10.某蛋白分子具有3条肽链，由1 050个氨基酸脱水缩合而成。该分子中肽键的数目为( ) A． 1 053个 B． 3 150个 C． 1 047个 D． 3 153个 11.某蛋白质分子有A、B两条肽链，A链有25个氨基酸，B链有33个氨基酸，该蛋白质分子中肽
【测试题】 一、名词解释 1.氮平衡 2.必需氨基酸 3.蛋白质互补作用 4.内肽酶 5.外肽酶 6.蛋白质腐败作用 7.转氨基作用 8.氧化脱氨基作用9.联合脱氨基作用10.多胺11.一碳单位12. PAPS 13. SAM 二、填空题 14．氮平衡有三种，分别是氮的总平衡、____、____ ，当摄入氮＜排出氮时称____。 15．正常成人每日最低分解蛋白质____克，营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为____克。 16．必需氨基酸有8种，分别是苏氨酸、亮氨酸、赖氨酸、____、____ 、____ 、_____、____。17．胰腺分泌的外肽酶有____、____，内肽酶有胰蛋白酶、____和____。 18．氨基酸吸收载体有四种，吸收赖氨酸的载体应是____ ，吸收脯氨酸的载体是____。 19．假神经递质是指____和____，它们的化学结构与____相似。 20．氨基酸代谢去路有合成蛋白质、____、____、____，其中____ 是氨基酸的主要分解代谢去路。21．肝脏中活性最高的转氨酶是____，心肌中活性最高的转氨酶是____。 22．L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是____或____，ADP和GTP是此酶的变构激活剂，____ 和____是此酶的变构抑制剂。 23．生酮氨基酸有____和____。 24．氨的来源有____、____、____，其中____是氨的主要来源。 25．氨的转运有两种方式，分别是____、____，在肌肉和肝脏之间转运氨的方式是____。 26．鸟氨酸循环又称____或____。 28．γ-氨基丁酸是由____脱羧基生成，其作用是____。 27．尿素分子中碳元素来自____，氮元素来自____和____，每生成1 分子尿素消耗____个高能磷酸键。29．一碳单位包括甲基、____、____、____、____，其代谢的载体或辅酶是____。 30．可产生一碳单位的氨基酸有____、____、____、____。 31．肌酸激酶有三种同工酶分别是____、____、____，其中____ 主要存在于心肌中。 32．体内可产生硫酸根的氨基酸有____、____、____，其中____ 是体内硫酸根的主要来源。 33．儿茶酚胺包括____、____、____，帕金森氏病是由于脑组织中____生成减少。 34．支链氨基酸包括____、____、____。 三、选择题 Ａ型题 35．下列哪种氨基酸是生糖兼生酮氨基酸 A. Gly B. Ser C. Cys D. Ile E. Asp 36．下列哪种不是必需氨基酸 A. Met B. Thr C. His D. Lys E. Val 37．苯酮酸尿症是由于先天缺乏： A.酪氨酸酶 B.酪氨酸羟化酶 C.酪氨酸转氨酶 D.苯丙氨酸转氨酶 E.苯丙氨酸羟化酶 38．不参与构成蛋白质的氨基酸是： A.谷氨酸 B.谷氨酰胺 C.鸟氨酸 D.精氨酸 E.脯氨酸 39．体内氨基酸脱氨基的主要方式是： A.转氨基 B.联合脱氨基 C.氧化脱氨基 D.非氧化脱氨基 E.脱水脱氨基 40．肌肉组织中氨基酸脱氨基的主要方式是： A.转氨基 B.嘌呤核苷酸循环 C.氧化脱氨基 D.转氨基与谷氨酸氧化脱氨基联合 E.丙氨酸－葡萄糖循环 41．体内氨的主要代谢去路是： A.合成尿素 B.生成谷氨酰胺 C.合成非必需氨基酸
生物化学氨基酸代谢知识点汇总
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第九章氨基酸代谢 第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血，转运） 3.氧化供能 氮平衡 1.氮总平衡：摄入氮= 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮> 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮< 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义：反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用，指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨 基酸可以互相补充 而提高营养价值。 第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃：壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基
酸，主要水解芳香族氨基酸 2.小肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，水解蛋白为小肽和氨基酸；生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位：小肠，吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制：耗能的主动吸收过程 ○1通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环（氨基酸）：关键酶----r--谷氨酰基转移酶， 具体过程参P199图
第十五章氨基酸、蛋白质和核酸 第一节氨基酸第二节蛋白质 【教学目标】 知识与技能：掌握氨基酸的结构特点及性质，了解肽键及多肽；了解蛋白质的组成；初步掌握蛋白质的重要性质和检验方法；了解蛋白质的用途。 过程与方法：通过实验培养学生观察能力，使学生能正确进行实验分析，并加深对概念的理解，进而抽象形成规律性认识。辅以习题训练培养学生的创新思维能力。 情感态度与价值观：通过实验，使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶；通过中国合成胰岛素这一伟大成就，激发学生爱国主义思想感情，民族自豪感。由1931年我国学者吴宪提出蛋白质变性学说，激发学生积极进取，追求真理的热情和献身护理事业的责任感。 激发兴趣和科学情感；培养探索的科学精神。 【教学重点、难点】 重点：氨基酸和蛋白质的化学性质；观察和抽象思维能力的培养。 难点：肽键的形成和科学抽象的方法。 【课时安排】2学时 【主要教学方法】讲授、演示实验、讨论 【教学用具】试管、试管夹、酒精灯、胶头滴管。 （NH4）2SO4饱和溶液、鸡蛋白溶液、蒸馏水、乙酸铅溶液、CuSO4溶液、浓硝酸。【教学过程设计】 第1学时
CH2-COOH+NaOH CH2-COONa+H2O NH2 NH2 形成内盐 R-CH-COOH R-CH-COO- NH2 NH3+ 两性离子（内盐） 氨基酸在不同PH的溶液中的变化及存在形 式R-CH-COOH NH2 【讲解】若将某种氨基酸溶液的PH调至 一特定值，使酸式电离的程度恰好等于碱 式电离程度，氨基酸则全部以两性离子存 在，净电荷为零，氨基酸分子呈电中性， 在电场作用下，既不向正极移动，也不向 负极移动。此时溶液的PH称为该氨基酸 的等电点。有“PI”表示。 【问题】请同学们思考，如果溶液的PH 小于PI，氨基酸以什么样的形式存在？是 阳离子？两性离子？还是阴离子？ 【追问】溶液PH等于PI呢？溶液PH大 于PI呢？ 【指导学生归纳】请看表15-1，请归纳酸 性、中性、碱性氨基酸的等电点数值范围。 【讲述】氨基酸以两性离子形式存在时,溶 解度最小,最易从溶液中析出，利用这一性 质，可以分离、提纯氨基酸。 回答：阳离子 回答：两性离子 阴离子 回答： 酸性AA的PI在 2.7- 3.2 中性AA的PI略 小于7,一般在 5-6.5之间 碱性AA的PI在 9.5-10.7之间 氨基酸的等电点：PI 教师活动学生活动板书内容设计意图
普通高中课程标准实验教科书—－生物必修1 [人教版] 第3节遗传信息的携带者——核酸 一、知识结构 核酸在细胞中的分布 遗传信息的携带者——核酸 核酸是由核苷酸连接而成的长链 二、教学目标 知识目标：说出核酸的种类，简述核酸的结构和功能。 能力目标：以人的口腔上皮细胞为材料，进行特定的染色，观察DNA和RNA在细胞中的分布。 情感目标：认同生命的物质性，认同生物界在物质组成上的统一性。 三、教学重点、难点及解决方法 1、教学重点及解决方法 [教学重点] 核酸的结构和功能 [解决方法] ⑴让学生看懂脱氧核糖核苷酸和核糖核苷酸的结构图解，利用化学知识，理解核酸的结构。 ⑵联想细胞核是遗传信息库，理解核酸的功能。 2、教学难点及解决方法 [教学难点] 观察DNA和RNA在细胞中的分布。 [解决方法] 教师精心准备好实验，学生分组实验，观察1——2种材料，归纳DNA和RNA在细胞中分布的特点。 四、课时安排 1课时 五、教学方法 实验法、讲述法 六、教具准备 实验材料 七、学生活动 ⑴通过实验观察，获得感性认识，解决核酸在细胞中的分布。 ⑵学生阅读教材，思考讨论回答相关问题。 八、教学程序 （一）明确目标 见教学目标 （二）重点、难点的学习与目标完成过程 [问题探讨]出示教材P26DNA指纹检测图提出下列问题： ⑴DNA指纹是不是平时说的手指印？ ⑵怎样知道DNA来自同一个人？ ⑶DNA可以做身份证吗？ ⑷DNA的中文全名是什么？ ⑸核酸有几类？ ⑹核酸存在于细胞的哪些部位？ 教师归纳总结。 引言：我们能否通过实验来观察核酸在细胞中的分布呢？ 一、核酸在细胞中的分布 [实验]观察DNA和RNA在细胞中的分布，教师指导每个小组的学生分别观察1——2种材料，通过归纳总结，得出DNA和RNA在细胞中分布的特点。 ⑴实验目的分析 本实验是利用特殊的染色剂对DNA、RNA的不同着色反应来探究DNA、RNA在真核细胞中的分
氨基酸在医药产业的发展 氨基酸是生物有机体的重要组成部分，在生命现象中起着至关重要的作用。随着生物科学的进步，人类对生物体内的生理机能及代谢活动的了解，氨基酸在生物体内的重要生物机能越来越清楚。氨基酸是生命机体之营养，生存和发展极为重要的物质，在生命体内物质代谢调控、信息传递方面扮演重要角色。 近30年来，在研究、开发和应用氨基酸方面均取得重大进展，在发现新氨基酸种类和数量方面已由60年代50种左右，到现在已突破400种。在产量方面，60年代初世界氨基酸产量不过10万吨，现在已跃上百万吨，产值超百亿美元。但与实际需求量还有较大距离，据专家们预计，到2000年年产值可望达到300亿美元。氨基酸作为人类营养添加剂、调味剂、饲料添加剂、医药、农药等在食品工业、农业、畜牧业及人类健康、保健等诸多方面有着广泛的应用。 一、氨基酸类药物的基本概念 （一）氨基酸的营养价值及其与疾病治疗的关系 必需氨基酸—人和哺乳动物自身不能合成，需要由食物供应，称为必需氨基酸。赖氨酸，色氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，苏氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，缬氨酸等8种。 （二）治疗消化道疾病的氨基酸及其衍生物 谷氨酸及其盐酸盐，谷氨酰胺，乙酰谷酰胺铝，甘氨酸及其铝盐，硫酸甘氨酸铁，维生素U及组氨酸盐酸盐等。 （三）治疗肝病的氨基酸及其衍生物
精氨酸盐酸盐，磷葡精氨酸，鸟天氨酸，谷氨酸钠，蛋氨酸，乙酰蛋氨酸，瓜氨酸，赖氨酸盐酸盐，及天冬氨酸等。 （四）治疗脑及神经系统疾病的氨基酸及其衍生物 谷氨酸钙盐及镁盐，氢溴酸谷氨酸，色氨酸，5－羟色氨酸、左旋多巴等。 （五）用于肿瘤治疗的氨基酸及其衍生物 偶氮丝氨酸，氯苯丙氨酸，磷天冬氨酸及重氮氧代正亮氨酸等。 二、氨基酸类药物的生产方法 一、水解法 （一）基本原理 1.蛋白质水解方法 酸水解法、碱水解法、酶水解法 2.氨基酸分离方法 溶解度法、特殊试剂沉淀法、吸附法、离子交换法 3.氨基酸精制方法 结晶，重结晶 （二）水解法过程 L－胱氨酸的制备 二、发酵法
新人教版化学选修5高中《蛋白质和核酸》教案一四章生命中的基础有机化学物质 第三节蛋白质和核酸（第一课时）教学设计 一、基本说明 1、教学内容所属模块：高中化学选修模块《有机化学基础》 2、年级：高二年级 3、所用教材出版单位：人民教育出版社 4、所属的章节：第四章第三节 5、教学时间：40分钟 二、教学设计 1、教材分析： 本节教材来自人教版选修 5 《有机化学基础》第四章第三节蛋白质和核酸。蛋白质是生命的基础，是一类非常重要的含氮生物高分子化合物，它水解的最终产物是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界的广泛存在引入，教材先介绍氨基酸的结构与性质，在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质的四级结构，然后重点讨论了蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶和核酸作了介绍。氨基酸的教学，应抓住氨基酸是多官能团化合物，在教学中应用迁移、替代、延伸的方法来突破难点 2、学情分析： 学生在必修2教材中，有“基本营养物质”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质，学生已经学习羧基的有关性质，在生物课中已学习酶和核酸的知识，本节教学可在这些学生已有知识的基础上展开。学生已具备一定的实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释的能力。 3、设计思路： 本节的教学设计总的思想是从身边事从学生已有知识引入，然后引导学生在探询相关问题的答案中学习新知识。具体来讲就是对氨基酸和蛋白质的学习，蛋白质的性质的学习通过学生动手实验来进行，以学生为主体，培养学生的实验探究能力和动手操作能力。 4、教学目标： 1）知识与技能：了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质； 2）过程与方法： ①通过学生动手实验培养操作技能与观察能力，使之正确进行实验分析，从而加深对概念的理解，并抽象形成规律性认识。 ②培养学生通过观察实验现象，进行分析、推理，得出结论的思维能 力。 3）情感态度与价值观：通过学生实验，使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶； 5、教学重难点： 教学重点：氨基酸的性质
生化氨基酸记忆口诀 已经是第一篇 下一篇：22部电影，22句箴... |返回日志列表 [转]20种氨基酸记忆口诀（张恒博整理）[图片]分享复制地址日志地址: 请用Ctrl+C复制后贴给好友。 转载自～恆～2010年11月26日09:41阅读(4)评论(0)分类：医者特刊权限:公开 字体：大▼小中大更多▼设置置顶权限设置推荐日志转为私密日志删除编辑 老师让把20种氨基酸记住，带上英文缩写，还说是最低的要求，别的专业连结构式都得记熟，这些东西我看上一眼都会头痛，更别说背诵了，没办法，谁让自己学的这个呢，在网上查了点资料，竟然有好的口诀，希望会对自己有用
然后由于后面内容太多，广告打在前面吧 滨州医学院校友交流站，里面也经常有很多好东西哦 六伴穷光蛋，酸谷天出门，死猪肝色脸，只携一两钱。一本落色书，拣来精读之。芳香老本色，不抢甘肃来。 六伴穷光蛋：硫、半、光、蛋→半胱、光、蛋（甲硫）氨酸→含硫氨基酸酸谷天出门：酸、谷、天→谷氨酸、天门冬氨酸→酸性氨基酸 死猪肝色脸：丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位来源的氨基酸 只携一两钱：支、缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸 一本落色书：异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→生糖兼生酮 拣来精读之：碱、赖、精、组→赖氨酸、精氨酸、组氨酸→碱性氨基酸芳香老本色：芳香、酪、苯、色→酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸
不抢甘肃来：脯、羟、甘、苏、赖→脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸→不参与转氨基的氨基酸 甘氨酸-----Gly-----G干gan了le的叶ye子 丙氨酸-----Ala-----A一个夹心饼干（把A想成一片饼干，两面都是A，中间加点东西） 缬氨酸-----Val-----V缬读xie,和腹泻的泻同音！四川人管上厕所叫窝（Val）屎 亮氨酸-----Leu-----L亮的英语单词是light 异亮氨酸---Ile----I把I想成一 苯丙氨酸---Phe----F他(he)人又苯，又爱放屁(P)，我真的服(F)了他了脯氨酸-----Pro----P胸脯(p)肉(ro) 色氨酸-----Trp----W我w喜欢看三three个人renXXXXp，我太色了
第2章组成细胞的分子 第3节遗传信息的携带者——核酸 一、教学目标： 知识方面：能说出核酸的种类，简述核酸的结构和功能。 情感态度方面：用实验的方法，观察DNA、RNA在细胞中的分布。 二、教学重难点：理解核酸的结构是本节的重点，也是难点。 三、教学用具：ppt幻灯片、实验材料（略）。 四、课前准备： 五、教学课时：1课时
七、板书设计 第3节遗传信息的携带者——核酸 一、组成元素：C、H、O、N、P。 二、类别：脱氧核糖核酸（DNA）、核糖核酸（RNA）。 三、分布：DNA主要分布在细胞核中，RNA主要分布在细胞质中。 实验：观察DNA和RNA在细胞中的分布 原理：甲基绿把DNA染成绿色，吡罗红把RNA染成红色；盐酸能增加细胞膜的通透性，并促进DNA与染色体的分离，便于染色。 结论：DNA主要分布在细胞核中，RNA主要分布在细胞质中 四、基本单位：核苷酸——磷酸、五碳糖、含氮碱基。 DNA的基本单位：脱氧（核糖）核苷酸——磷酸、脱氧核糖、含氮碱基（A、 G、C、T）。 RNA的基本单位：核糖核苷酸——磷酸、核糖、含氮碱基（A、G、C、U）。 五、作用：遗传信息的载体。 八、布置作业 基础：
1．核酸是细胞内的物质，在生物体的、和 中具有极其重要的作用。 2．DNA主要分布在内，RNA大部分存在于中，利用和 两种染色剂对DNA和RNA的不同，使DNA呈现色，使RNA呈现色。 3．在《观察DNA和RNA在细胞中分布》实验中，使用盐酸的目的是盐酸能够改变，加速染色剂进入细胞，同时使染色体中的分离，有利于。 4．真核细胞中DNA主要分布在中，、中也有少量DNA。 5．核酸的基本组成单位是，它是由、和 组成的。DNA的基本组成单位是，RNA 的基本组成单位是。 6．DNA与RNA在化学组成上的区别是：①五碳糖：DNA为，RNA 为；②碱基：DNA为，RNA为。7．绝大多数生物的遗传信息贮存在中，少数生物的遗传信息贮存在中，如。 变式训练： 1、小麦叶肉细胞中的DNA存在于（） A．细胞核、叶绿体和高尔基体 B．内质网、线粒体和细胞核 C．线粒体、叶绿体和细胞核 D．细胞核、核糖体和线粒体 2、右图是某生物组织示意图，其细胞质基质内含有的糖类和核酸主要是（） A．淀粉和RNA B．淀粉和DNA C．糖原和RNAD．糖原和DNA 3、下列核苷酸中，在DNA结构中不可能具有的是 （） 4、由一分子磷酸、一分子含氮碱基和一分子化合物a构成了复杂化合物b，对a 和b的准确叙述是（） A．a是核糖，b则是核苷酸 B．a是脱氧核糖，b则为核糖核苷酸
高中生物核酸知识点 高中生物核酸基础知识点 一、核酸的种类：脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA) 二、核酸：是细胞内携带遗传信息的物质，对于生物的遗传、变异和蛋白质的合成具有重要作用。 三、组成核酸的基本单位是：核苷酸，是由一分子磷酸、一分子五碳糖(DNA为脱氧核糖、RNA为核糖)和一分子含氮碱基组成;组成DNA的核苷酸叫做脱氧核苷酸，组成RNA的核苷酸叫做核糖核苷酸。 四、DNA所含碱基有：腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)和胞嘧啶 (C)、胸腺嘧啶(T) RNA所含碱基有：腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)、尿嘧啶(U) 五、核酸的分布：真核细胞的DNA主要分布在细胞核中;线粒体、叶绿体内也含有少量的DNA;RNA主要分布在细胞质中。 高中生物核酸考点 1.种类：生物体中的核酸有2种，DNA(脱氧核糖核酸)和RNA(核糖核酸)。 2.结构 (1)基本单位：核苷酸(8种) (2)核酸的构成
3.功能：核酸是细胞内携带遗传信息的物质。在生物体的遗传、变异和蛋白质的生物合成中具有极其重要的作用。 1.探究不同生物的核酸、核苷酸及碱基的情况 2.核酸(DNA与RNA)与蛋白质的异同点 3.探究核酸与蛋白质之间的关系 (1)核酸控制蛋白质的合成 (2)DNA多样性蛋白质多样性生物多样性 易错警示规避组成细胞的分子在物种特异性上的失分点 蛋白质、核酸的结构及种类具有物种特异性，因而可以从分子水平上，通过分析不同物种的核酸和蛋白质来区分或判断不同物种间的亲缘关系，也可用于刑事案件的侦破或亲子鉴定，但生物体内的水、无机盐、糖类、脂质、氨基酸等则不具有物种特异性。 高中生物核酸练习 1.对生物体的遗传性、变异性和蛋白质的生物合成具有重要作用的物质是( ) A.氨基酸 B.葡萄糖 C.核酸 D.核苷酸 2.组成DNA的结构的基本成分是( ) ①核糖②脱氧核糖③磷酸④腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶⑤胸腺嘧啶⑥尿嘧啶
高一生物下册知识点总结 【篇一】高一生物下册知识点总结 一、相关概念： 氨基酸：蛋白质的基本组成单位，组成蛋白质的氨基酸约有20种。 脱水缩合：一个氨基酸分子的氨基(—NH2)与另一个氨基酸分子的羧基(—COOH)相连接，同时失去一分子水。 肽键：肽链中连接两个氨基酸分子的化学键(—NH—CO—)。 二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物，只含有一个肽键。 多肽：由三个或三个以上的氨基酸分子缩合而成的链状结构。 肽链：多肽通常呈链状结构，叫肽链。 二、氨基酸分子通式：NH2|R—CH—COOH 三、氨基酸结构的特点： 每种氨基酸分子至少含有一个氨基(—NH2)和一个羧基(—COOH)，并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上(如：有—NH2和—COOH但不是连在同一个碳原子上不叫氨基酸); R基的不同导致氨基酸的种类不同。 四、蛋白质多样性的原因是：组成蛋白质的氨基酸数目、种类、排列顺序不同，多肽链空间结构千变万化。 五、蛋白质的主要功能(生命活动的主要承担者)： ①构成细胞和生物体的重要物质，如肌动蛋白; ②催化作用：如酶; ③调节作用：如胰岛素、生长激素; ④免疫作用：如抗体，抗原; ⑤运输作用：如红细胞中的血红蛋白。 六、有关计算： ①肽键数=脱去水分子数=氨基酸数目—肽链数 ②至少含有的羧基(—COOH)或氨基数(—NH2)=肽链数 【篇二】高一生物下册知识点总结 1、过程
2、特点： 单向流动：生态系统内的能量只能从第一营养级流向第二营养级，再依次流向下一个营养级，不能逆向流动，也不能循环流动 逐级递减：能量在沿食物链流动的过程中，逐级减少，能量在相邻两个营养级间的传递效率是10%-20%;可用能量金字塔表示。 在一个生态系统中，营养级越多，能量流动过程中消耗的能量越多。 3、研究能量流动的意义： (1)可以帮助人们科学规划、设计人工生态系统，使能量得到最有效的利用。 (2)可以帮助人们合理地调整生态系统中的能量流动关系，使能量持续高效地流向对人类最有益的部分。如农田生态系统中，必须清除杂草、防治农作物的病虫害。 生态系统中的物质循环 1.碳循环 1)碳在无机环境中主要以CO2和碳酸盐形式存在;碳在生物群落的各类生物体中以含碳有机物的形式存在，并通过生物链在生物群落中传递;碳循环的形式是CO2 2)碳从无机环境进入生物群落的主要途径是光合作用;碳从生物群落进入无机环境的主要途径有生产者和消费者的呼吸作用、分解者的分解作用、化石燃料的燃烧产生CO2 2、过程： 3、能量流动和物质循环的关系：课本P103 【篇三】高一生物下册知识点总结 1.伴性遗传的概念 2.人类遗传病的判定方法 口诀：无中生有为隐性，有中生无为显性;隐性看女病，女病男正非伴性;显性看男病，男病女正非伴性。 第一步：确定致病基因的显隐性：可根据 (1)双亲正常子代有病为隐性遗传(即无中生有为隐性); (2)双亲有病子代出现正常为显性遗传来判断(即有中生无为显性)。
第二十章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 1.写出下列氨基酸的Fischer 投影式，注明其R 或S ： （1）L-丙氨酸 （2）甘氨酸 （3）L-丝氨酸 （4）L-组氨酸 （5）L-半胱氨酸 2.写出下列反应产物的结构式： 3CH 2COO -+HCl ?(1) CH 3CH COO -+NaOH ?(2)H 3N +? N C N C 6H 5CH 2NH 2+CH 3CH 2COOH (3) 2CH 3CH (4)CONH H C CH 2CH(CH 3)2CONHCH 2COOH +2? 2 CH 3CH ?(5)COOH +C 6H 5CH 2O C Cl O ??H 2NCHCONHCH CH 3C 6H 5CHNHCO CONHCHCOOH CH(CH 3)2N HN 65(6) 3.写出赖氨酸在强酸溶液和强碱溶液中占优势的结构式。说明为什么在等电点时，赖氨酸偶 极离子的结构为NH 3CH 2CH 2CH 2CH 2CHCO 2-NH 2，而不是CH 2CH 2CH 2CH 2CHCO 2- 3NH 2。 4.合成下列氨基酸： （1）（±）-苯丙氨酸 （2）（±）-天门冬氨酸 （3）（±）-亮氨酸 （4）（±）-NH 3 CO 2- （5）（±）-CH 3CH 2CCO 2- NH 3 CH 3 N H 2CO 2- (6) 5.由指定的标记化合物及必要的试剂合成下列标记氨基酸：*CO 2*CH 3SCH 2CH 2CHCO 2- NH 3(1) *CO 2HOO*CCH 2CH NH 3(2)CO 2-
NH3 (3)D2O(CD3)2CH CHCO2- 6.一个三肽与2，4-二硝基氟苯作用后水解，得到下列化合物：N-(2,4-二硝基苯基)甘氨酸、N-(2,4-二硝基苯基)甘氨酰丙氨酸、丙氨酰亮氨酸、丙氨酸及亮氨酸，推测此三肽结构。 7.一个多肽由12个氨基酸组成：2个甘氨酸、2个丝氨酸、1个精氨酸、1个色氨酸、1个组氨酸、1个赖氨酸、1个苯丙氨酸、3个丙氨酸。N-端单元是丝氨酸，C-端是甘氨酸。胰蛋白酶水解得到三个肽碎片（假定总产率是100%）： N-端C-端每个碎片含有未知次序的氨基酸碎片A 丝精苯丙、丙、组 碎片B 丙甘色、甘 碎片C 丝赖丙 糜蛋白酶水解得到三个肽碎片： N-端C-端还含有 碎片D 丝苯丙丝、赖、丙、组 碎片E 丙色丙、甘、精 碎片F 甘 此十二肽中氨基酸的顺序是什么？ 8．如何用蛋氨酸甲酯和其他必要的化合物合成甘-丙-蛋三肽？ 9.α-角蛋白纤维（例如头发）当遭受湿热时，能伸长到它原来长度的二倍。在伸长的情况下，它们的X射线图型类似丝，冷却的纤维回复到它的原有长度，同时再次产生α-螺旋的X射线图型。问： （1）当纤维加热和伸长时，蛋白质结构发生什么变化？ （2）当冷却时，纤维自发地回复到它原有的α-螺旋结构，为什么？ 10.假定一个二肽缬-丝由光学纯的L-缬氨酸和外消旋的丝氨酸为原料来制备。写出所产生的异构体的立体结构式。异构体之间的构型关系是什么？注明每个异构体构型的符号（R或S）。 11.用简单的化学方法鉴别： CH3H C COOH NH2 、H2NCH2CH2COOH 和 C6H5NH2 (1) （2）天门冬氨酸和顺丁烯二酸 （3）谷氨酸和β-氨基戊二酸 12.写出亮氨酸与下列试剂作用所得到的反应产物： （1）水合茚三酮（2）DNFB，NaHCO3水溶液 （3）异硫氰酸苯酯（4）CH3OH，HCl （5）(CH3)3C—O—COCl （6）邻苯二甲酸酐 13.信使RNA上丝氨酸密码的碱基排列顺序是：尿嘧啶（U）、胞嘧啶（A）。画出此信使RNA 的部分结构式（5’-磷酸酯端在左边，3’-OH端在右边）。
高中生物中有关氨基酸蛋白质的相关计算 Newly compiled on November 23, 2020
高中生物中有关氨基酸、蛋白质的相关计算 1.一个氨基酸中的各原子的数目计算： C原子数＝R基团中的C原子数＋2，H原子数＝R基团中的H原子数＋4，O原 子数＝R基团中的O原子数＋2，N原子数＝R基团中的N原子数＋1 2.肽链中氨基酸数目、肽键数目和肽链数目之间的关系： 若有n个氨基酸分子缩合成m条肽链，则可形成(n-m)个肽键，脱去(n-m)个水 分子，至少有－NH2和－COOH各m个。游离氨基或羧基数＝肽链条数＋R基中含有的氨基或羧基数。 例．（2005·上海生物·30）某22肽被水解成1个4肽，2个3肽，2个6肽，则这些短肽的氨基总数的最小值及肽键总数依次是（C） A、6 18 B、5 18 C、5 17 D、6 17 解析：每条短肽至少有一个氨基（不包括R基上的氨基），共有5个短肽，所以这些短肽氨基总数的最小值是5个；肽链的肽键数为n－1,所以肽键数为（4－1）＋2×（3－1）＋2×（6－1）=17。 例．（2003上海）人体免疫球蛋白中，IgG由4条肽链构成，共有764个氨基酸，则该蛋白质分子中至少含有游离的氨基和羧基数分别是（ D） A．746和764 B．760和760 C．762和762 D．4和4 3.氨基酸的平均分子量与蛋白质的分子量之间的关系： n个氨基酸形成m条肽链，每个氨基酸的平均分子量为a，那么由此形成的蛋白质的分子量为：na-(n-m)18 (其中n-m为失去的水分子数，18为水的分子量)；该 蛋白质的分子量比组成其氨基酸的分子量之和减少了（n-m）·18。（有时也要考 虑因其他化学建的形成而导致相对分子质量的减少，如形成二硫键。
第十九章 蛋白质和核酸 §19—1氨基酸 一、氨基酸的结构、分类和命名 蛋白质完全水解后生成氨基酸。氨基酸已有200余种，绝大多数为α—氨基酸，绝大多数为L —氨基酸。 R C 2 H COOH 天然产的各种不同的α-由氨基酸只R 不同而已。 1．分类 ① 肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸。 ② 据氨基和羧基的相对位置分为：α—氨基酸、β—氨基酸和γ—氨基酸。 ③ 据氨基和羧基的数目可分为：中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。 2．命名：根据氨基酸的来源或性质命名。 见表20-1。生物体内作为合成蛋白质的原料只有二十种。这二十种氨基酸都有国际通用的符号，但熟记比较困难，暂用它的中文名的第一个字，如甘氨酸用“甘”。 二、氨基酸的构型 D/L 标记法：距羧基最近的手性碳原子为标准。 注意和糖中讲的D/L 构型区别，糖中是以距醛基最远的手性碳原子为 HO COOH H CH 3H 2N COOH H CH 3H 2N COOH H R L- 乳酸 L- 丙氨酸 L- 型氨基酸
标准。 三、化学性质 具有氨基和羧基的典型反应。还表现出特性。 1．两性 ①形成内盐 氨基酸在一般情况下不是以游离的羧基或氨基存在的，而是两性电离，在固态或水溶液中形成内盐。 如果把测得甘氨酸的K a 值看成是代表甘氨酸中铵离子的酸度。 H 3 NCHRCOO + - +H 2 O H 3O + +H 2NCHRCOO -K a = H 3O +H 2NCHRCOO -H 3 NCHRCOO + - 如果把测得甘氨酸的K b 值看成是代表甘氨酸中羧酸根离子的碱度。 H 3 NCHRCOO + - +H 2O +HO - H 3 NCHRCOOH + HO -K b = H 3 NCHRCOO + -H 3 NCHRCOOH + 测得甘氨酸的K a =1.6×10-10，甘氨酸的K b =2.5×10-12。而大多数羧酸K a 约为10-5，大多数脂肪胺的K b 约为10-4。 因为在水溶液中，一个共轭酸和它的共轭碱的酸碱度的关系式是 L- 苏氨酸 H 2N COOH H CH 3H OH D- 苏阿糖 HO CHO H CH 3H OH R CH COOH NH 2 R CH COO 3 +-
第十八章 氨基酸、蛋白质和核酸 [目的与要求]： 1. 掌握氨基酸的结构和性质； 2. 了解多肽与蛋白质 恩格斯曾经指出：“蛋白质和生命有着不可分割的关系，生命是蛋白质的存在形式”蛋白质存在于所有细胞中，生命活动的基本特征就是蛋白质的不断自我更新，也就是我们所说的新陈代谢。因此，蛋白质在生命过程中起着决定性的作用。氨基酸是蛋白质的基本单位。 一、氨基酸 分子中含有氨基的羧酸，叫氨基酸。 1、 氨基酸的分类与命名 氨基酸已有200余种，绝大多数为α—氨基酸，绝大多数为L —氨基酸。 （1）．分类 据氨基和羧基的相对位置分为：α—氨基酸、β—氨基酸和γ—氨基酸。 据氨基和羧基的数目可分为：中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。 20种常见氨基酸： （2）命名：氨基的系统命名法是把氨基作为取代基，羧基作为母体来命名 2、氨基酸的性质 （1）．两性和等电点 ① 等电点：当溶液调节至一定的pH 值时，氨基酸可以两性离子的形式存在，将此溶液置于电场中，氨基酸不向电场的任何一极移动，即处于电中性状态，这时溶液的pH 值称为氨基酸的等电点。 ② pH 值：中性氨基酸的等电点小于7（负离子要多些）。等电点一般在5～6.3之间。 酸性氨基酸需加入酸将溶液调到等电点，故其等电点小于7。等电点一般在2.8～3.2之间。 碱性氨基酸需加入碱将溶液调到等电点，故其等电点大于7。等电点一般在7.6～10.8之间。（习题：P255，14.4） ③ 氨基酸在等电点时，溶解度最小。可用调节氨基酸等电点的方法分离氨基酸的混合物。 （6）茚三酮反应—α-氨基酸的特有反应（鉴别α-氨基酸） 一般生成紫色。脯氨酸、羟基脯氨酸生成黄色。 二、 肽 1．氨基酸分子间的氨基与羧基失水，以酰胺（肽键）相连而成的化合物叫做酞 2．肽的结构 C —端：保留游离的羧基；N —端：保留游离的氨基。 H 2N CH 2O HC CH 3 COOH （Ⅰ）甘氨酰- - 丙（Gly - Ala ）
第三节遗传信息的携带者—核酸 上大附中何小龙 一、核酸 1.概念：核酸是细胞内携带遗传信息的物质，在生物体的遗传、变异和蛋白质的生物合成中具有极其重要的作用。 2.分类：①脱氧核糖核酸，简称DNA。 信使RNA（mRNA） ②核糖核酸，简称RNA。根据五碳糖的不同转运RNA（tRNA） 核糖体RNA（rRNA） 【习题一】 下列有关核酸的叙述，正确的是（） A．核酸含有C、H、O、N、P五种元素 B．骨骼肌细胞中的DNA只分布在细胞核内 C．生物的遗传信息都储存在DNA分子中 D．细菌含有DNA和RNA，两者都是遗传物质 【分析】核酸包括DNA和RNA两种，DNA和RNA的比较： 英文缩写基本组成单位五碳糖含氮碱基存在场所结构 DNA 脱氧核糖核苷酸脱氧核糖 A、C、G、T 主要在细胞核中，在叶绿体和线粒体中有少量存在一般是双链结构 RNA 核糖核苷酸核糖 A、C、G、U 主要存在细胞质中一般是单链结构 【解答】解：A、核酸的含有C、H、O、N、P五种元素，A正确； B、骨骼肌细胞中的DNA主要分布在细胞核内，少数DNA分布在细胞质，B错误； C、某些病毒的遗传物质是RNA，其遗传信息储存在RNA分子中，C错误；
D、细菌含有DNA和RNA，其遗传物质是DNA，D错误。 故选：A。 二、核酸在细胞中的分布（实验） 1.实验原理： ①甲基绿使DNA呈现绿色，吡罗红使RNA呈现红色。利用甲基绿、吡罗红混合染色剂将细胞染色，可以显示DNA和RNA在细胞中的分布。 ②盐酸能够改变细胞膜的通透性，加速染色剂进入细胞，通式使染色质中的DNA与蛋白质分离，有利于DNA与染色剂结合。 2.实验材料：人的口腔上皮细胞（防止实验材料本身的颜色掩盖了实验现象） 3.实验试剂： ①质量分数为0.9%的NaCl溶液：保持口腔上皮细胞的正常形态，维持渗透压 ②8%盐酸：改变细胞膜的通透性，加速染色剂进入细胞，通式使染色质中的DNA与蛋白质分离，有利于DNA与染色剂结合。 ③甲基绿，吡罗红混合使用。 4.现象：绿色部分主要分布在细胞核，红色部分主要分布在细胞质中 5.真核细胞的DNA主要分布在细胞核中，线粒体，叶绿体体内也含有少量的DA。RNA主要分布在细胞质中。 6.原核细胞DNA主要分布在拟核。 【习题二】 细胞中的DNA和RNA的分布特点是（） A．DNA分布在细胞核中，RNA分布在细胞质中 B．DNA分布在细胞质中，RNA分布在细胞核中 C．DNA主要分布在细胞质中，RNA主要分布在细胞核中 D．DNA主要分布在细胞核中，RNA主要分布在细胞质中 【分析】真核细胞中的核酸既含有DNA也含有RNA，其遗传物质是DNA，DNA主要分布在细胞核中，其次线粒体和叶绿体也含有少量DNA，RNA主要分布在细胞质中．
第九章氨基酸代谢 第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血，转运） 3.氧化供能 氮平衡 1.氮总平衡：摄入氮= 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮> 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮< 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义：反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用，指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需 氨基酸可以互相补充 而提高营养价值。 第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃：壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基
酸，主要水解芳香族氨基酸 2.小肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，水解蛋白为小肽和氨基酸；生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位：小肠，吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制：耗能的主动吸收过程 ○1通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环（氨基酸）：关键酶----r--谷氨酰基转移酶， 具体过程参P199图
大肠下段的腐败作用 1.产生胺：肠道细菌脱羧基作用生成胺，其中 假神经递质：酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化，入脑羟基化成β-羟酪胺，苯乙醇胺，其结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。 2.产生氨： 3.产生其他物质：有害（多），如胺、氨、苯酚、吲哚； 可利用物质（少），如脂肪酸、维生素 第三节：氨基酸的一般代谢 体内氨基酸分解 1.蛋白质降解速率---半衰期