生物化学考试辅导资料
一.考试内容精要
一、蛋白质的生物学功能(了解即可)1
蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命，生物体结构越复杂，其蛋白质种类和功能越繁多，
其主要的生物学功能是：
（一）催化和调节能力
某些蛋白质是酶，催化生物体内的物质代谢反应。
某些蛋白质是激素，具有一定的调节功能，如胰岛素调节糖代谢、体内信号转导也常通过某些蛋白质介导。
（二）转运功能
某些蛋白具有运载功能，如血红蛋白是转运氧气和二氧化碳的工具，血清白蛋白可以运输自由脂肪酸及胆红素等。
(三）收缩或运动功能
某些蛋白质赋予细胞与器官收缩的能力，可以使其改变形状或运动。如骨骼肌收缩靠肌动蛋白和肌球蛋白。
（四)防御功能如免疫球蛋白，可抵抗外来的有害物质，保护机体。
（五）营养和储存功能如铁蛋白可以储存铁。
(六）结构蛋白
许多蛋白质起支持作用，给生物结构以强度及保护，如韧带含弹性蛋白，具有双向抗拉强度。
（七）其他功能
如病毒和噬菌体是核蛋白，病毒可以致病。
二、蛋白质的分子组成
（一）元素组成
组成蛋白质分子的主要元素有碳、氢、氧、氮、硫。有些还含有少量磷或金属元素。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，且蛋白质是体内的主要含氮物，因此可以根据生物样品的含氮量推算出蛋白质的大致含量。
（二）氨基酸
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，存在于自然界的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸（甘氨酸除外）即左旋氨基酸，因为甘氨酸无手性碳原子(与四个不同的原子或基团相连的碳原子)，大多数有手性碳原子的是手性分子，手性分子有旋光活性。根据它们的侧链R的结构和性质可分为四类：
1．非极性疏水性氨基酸：
这类氨基酸的特征是在水中的溶解度小于极性氨基酸。
2 极性中性氨基酸：
这类氨基酸的特征是比非极性氨基酸易溶于水，且羧基数等于氨基数，故为中性氨基酸，但因为羧基电离能力较大，故其实际上具有弱酸性。
3．酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。这两种氨基酸都含有两个羧基，在生理条件下带负电，故为酸性氨基酸。
4．碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。这类氨基酸在生理条件下带正电，故为碱性氨基酸。
还需要记住这20种氨基酸的英文缩写符号，尤其是三字符号，并且这四种类别的氨基酸中还有几种特殊的氨基酸，也需记住它们的独特特征。
芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸分子中含有芳香环
含硫氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸分子中含硫元素，甲硫氨酸也叫蛋氨酸。
亚氨基酸：脯氨酸，其氨基处于环中，为亚氨基酸
支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，这三种均含有支链
其中有八种氨基酸人体内不能自身合成，必须从食物中获得，称为必需氨基酸，它们
是缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。
三、氨基酸的理化性质
（一）两性电离及等电点
氨基酸分子中含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一pH值的溶液中氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势与程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。这里有一个等电点的计算问题：
1 侧链R为非极性基团或虽为极性但不解离的，此种氨基酸的等电点主要由α-氨基和α-羧基的解离常数的负对数pK1，pK2决定，pI=1/2(pK1+pK2)
2 侧链基团可以解离，则由α-氨基，α-羧基及R基团解离情况共同决定，只需写出电离式，2取其兼性离子两边的pK值的平均值即可。如赖氨酸其电离式为：
由电离式可以看出，其兼性离子两边pK值分别是pKα-NH3+和pKε-NH３+而与α-羧基无关故其pI=1/2 (8.95+10.537)=9.74
（二）紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白
质含有这类氨基酸，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸
收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便方法。
（三）茚三酮反应：氨基酸+茚三酮水合物→还原茚三酮+氨，还原茚三酮+氨+茚三酮→蓝紫色化合物
此化合物最大吸收峰在570nm波长处，由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可以作为氨基酸定量分析的方法。
四、肽
(一)肽键
两分子氨基酸可由一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去一分子水缩合成二肽，两个氨基酸之间产生的酰胺键称为肽键，具有不典型双键性质。由10个以内的氨基酸缩合而成的肽称为寡肽，更多的氨基酸相连而构成多肽。pr是具有更大分子量的多肽链，但多肽和pr在分子量上很难划出明确界限，实际应用中只有一个习惯上的划分。肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，称为氨基酸残基。多肽链中自由氨基末端称为N端，自由羧基末端称为C端，命名从N端指向C端。
（二）生物活性肽
1．谷胱甘肽
由谷氨酸和甘氨酸和半胱氨酸组成的三肽。第一个肽键比较特殊，由谷氨酸γ-羧基与半胱氨酸的氨基组成。分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。此巯基具有还原性，要记住谷胱甘肽的生理作用：①作为体内重要的还原剂；保护蛋白质或酶免遭氧化，使它们处在活性状态②可还原细胞内产生的H２Ｏ２，避免细胞受损③其巯基具有嗜核特性，
能与外源的致癌剂或药物等结合，从而阻断它们与DNA、RNA或蛋白质结合，保护机体免遭损害。
2．多肽类激素及神经肽。体内有许多激素属寡肽或多肽，如催产素、促肾上腺皮质激素，促甲状腺激素等。神经肽是在神经传导过程中起信号转导作用的肽类，如脑啡肽、β-内啡肽等。
五pr的分类
pr的分类分单纯pr、结合pr，后者除aa外，还含有非pr部分即辅基，绝大部分辅基以共价健与pr部分相连，根据形状分纤维pr及球状pr
六、蛋白质的分子结构
(要注意构成各级结构的化学键)
可分为一级、二级、三级、四级结构四个层次，后三者统称为高级结构或空间构象。蛋白质的空间构象涵盖了蛋白质分子中每一个原子在三维空间的相对位置，并非所有pr都有四级结构，由二条或二条以上多肽链形成的pr才有四级结构。
（一）蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。主要化学键是肽键和二硫键。一级结构是蛋白质空3间结构和特异生物学功能的基础。氨基酸排列顺序的差别意味着从多肽链骨架伸出的侧链R基团的性质和顺序对于每一种蛋白质是特异的——因为R基团大小不同，所带电荷数目不同，对水的亲和力不相同，所以蛋白质的空间构象也不同。
（二）蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。维系二级结构的化学键主要是氢键。二级结构的主要形式包括：α-螺旋结构、β一折叠、β-转角和无规则卷曲。
1 肽单元。
参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，且Cα1、Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此6个原子即构成了肽单元，其基本结构为
图中的A、B键是单键，可自由旋转，也正由于这两个单键的自由旋转角度，决定了相邻肽单
元之间的相对空间位置。其中的肽键有一定程度双键性质，不能自由旋转。
2．α-螺旋。
多肽链主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每隔3．6个残基螺旋上升一圈，每个氨基酸残基向上平移0．15nm，故螺距为0．54nm。螺旋的走向为右手螺旋。α-螺旋的每个肽键的N－H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，侧链R基团则伸向螺旋外。
3．β-折叠。
多肽链充分伸展，每个肽单元以C为旋转点折叠成锯齿状结构，侧链R基团交错位于锯齿状结构的上下方。可由两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段折叠成锯齿状结构。平行肽段间靠链间肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键，使构象稳定，此氢键方向与折叠的长轴垂直。两条平行肽链走向可相同或相反，由一条肽链折返形成的β-折叠多为反式，反式平行较顺式平行更为稳定。
4．β-转角和无规卷曲。β-转角常发生于肽链进行180度回折时的转角上，通常由4个氨基酸残基组成，其第一个残基的羰基氧与第四个残基的氨基氢可形成氢键。β-转角第二个残基常为脯氨酸，因为其N原子位于环中，形成肽键N原子上已没有H，不能再形成氢键，故走向转折β-转角常发生在蛋白质分子的表面，这与蛋白质的生物学功能有关。无规卷曲用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
5．模序。指在许多蛋白质分子中，可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。实际上它是一种超二级结构。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。常见的α-螺旋—环—α-螺旋结构及锌指结构，前者可结合Ca2+，后者可结合Zn2+，使α-螺旋能镶嵌于DNA的大沟中。
因此含此结构的pr可与DNA或RNA结合，这对于pr调控DNA的转录和pr翻译过程是必要的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成α-螺旋或β-折叠，就会出现相应的二级结构，aa残基带相同的电荷或侧链太大，都会妨碍二级结构的形成，此外还有一个分子伴侣的概念，其作用就是使肽链正确折叠，从而形成正确的空间构象。
（三）蛋白质的三级4结构
指整条肽键中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。三级结构的形成和稳定主要靠疏水键、盐键、二硫键、氢键和范德华力等次级键。其中疏水键是最主要的稳定力量。疏水键是蛋白质分子中疏水基团之间的结合力，酸性和碱性氨基酸的R基团可以带电荷，正负电荷互相吸引形成盐键，与氢原子共用电子对形成的键为氢键。
分子量大的蛋白质三级结构其整条肽链中常可分割成多折叠得转为紧密的结构域，实际上结构域也是一种介于二级和三级结构之间的结构层次，每个结构域执行一定的功能。
（四）蛋白质的四级结构
蛋白质的四级结构是由有生物活性的两条或多条肽链组成，肽链与肽链之间不通过共价键相连，而由非共价键维系。每条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。在四级结构中，各亚基之间的结合力主要是疏水作用，氢键和离子键也参与维持四级结构。含有四级结构的蛋白质，单独的亚基一般没有生物学功能，只有完整的四级结构才有生物学功能。
七、蛋白质结构与功能的关系
(一)蛋白质一级结构与功能的关系要明白三点：
1.一级结构是空间构象和功能的基础，空间构象遭破坏的多肽链只要其肽键未断，一级结构未被破坏，就能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。
2.即使是不同物种之间的多肽和蛋白质，只要其一级结构相似，其空间构象及功能也越相似。
3.物种越接近，其同类蛋白质一级结构越相似，功能也相似。
但一级结构中有些氨基酸的作用却是非常重要的，若蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响其空间构象或生理功能，产生某种疾病，这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。
(二)蛋白质空间结构与功能的关系
蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关。其构象发生改变，功能活性也随之改变。以肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)为例阐述蛋白质空间结构与功能的关系。
Mb与Hb都是含有血红素辅基的蛋白质。携带氧的是血红素中的Fe２+，Fe２＋有6个配位键，其中四个与吡咯环N配位结合，一个与蛋白质的组氨酸残基结合，另一个即可与氧结合。而血红素与蛋白质的稳定结合主要靠以下两种作用：一是血红素分子中的两个丙酸侧链与肽链中氨基酸侧链相连，另一作用即是肽链中的组氨酸残基与血红素中Fe2+ 配位结合。
Mb只有一条肽链，故只结合一个血红素，只携带1分子氧，其氧解离曲线为直角双曲线，而Hb是由四个亚基组成的四级结构，共可结合4分子氧，其氧解离曲线为“S”形曲线，从曲线的形状特征可知，Hb第一个亚基与O2结合，可促进第二、第三个亚基与O2的结合，前三个亚基与O2结合，又大大促进第四个亚基与O2结合，这种一个亚基与其配体结合后，能影响蛋白质分子中另一亚基与配体结合能力的效应，称协同效应，O２与Hb之间是促进作用，称正协同效应。之所以会有这种效应，是因为未结合O2时，Hb结构紧密，此时Hb与O2亲和力小，随着O2的结合，其亚基之间键断裂，空间结构变得松弛，此种状态Hb与O2亲和力即增加。
这种一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基构象变化的效应称变构效应，有关此效应会在后面酶一章中详细解释。肌红蛋白只有一条肽链，不存在协同效应。
由此可见，Hb与Mb在空间结构上的不同，决定了它们在体内发挥不同的生理功能。
八、蛋白质的理化性质及其分离纯化
(一)蛋白质的理化性质
pr既具有aa的相关性质，又具有作为生物大分子的一些独特的性质。
1．蛋白质的两性电离及等电点，这与aa的性质相似，其氨基、羧基及侧链的某些基团皆可解离。
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之带正电荷。体内各种蛋白质的等电点不同，但大多数接近于pH5.0，所以在人体体液pH7.4的环境下，大多数蛋白质解离成阴离子，带负电。
2．蛋白质的胶体性质
这是pr作为生物大分子才有的性质可将蛋白质溶液看作胶体溶液。pr作为溶液稳定存在的两大因素：一是蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出；二是蛋白质颗粒表面可带相同电荷颗粒之间相互排斥不易聚集沉淀，也可以起稳定颗粒的作用。若去除蛋白质颗粒这两个稳定因素，蛋白质极易从溶液中沉淀。
3．蛋白质的变性、沉淀和凝固
这也是pr区别于aa的特有性质。
(1)变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间结构受到破坏，从而改变其理化性质，并失去其生物活性，称为变性。一般认为蛋白质变性并不涉及一级结构的改变，故若蛋白质变性较轻，在去除变性因素后，其仍可恢复原有的构象和功能，称复性。但若其空间构象遭到严重破坏，则去除变性因素也不能复性，称不可逆变性。引起变性的因素有各种物理或化学因素。蛋白质变性后因其空间结构受到破坏，其性质也受影响，如易沉淀，粘度增加，作为酶其催化活性丧失等。虽然变性后蛋白质失去水化膜，其疏水侧链暴露，但只要其溶液pH值不等于蛋白质酶等电点，蛋白质仍可不沉淀，故变性后，蛋白质溶解度减少却并不一定沉淀。
医学上消毒灭菌，就是基于蛋白质变性的原理，而生物制品的制备和保存则必须防止蛋白质变性。
（2）沉淀：蛋白质在溶液中的稳定因素是水化膜及电荷，因而凡是能消除蛋白质表面的水化膜并中和电荷的试剂均可以引起蛋白质的沉淀。常用的有中性盐、有机溶剂、某些生物碱试剂、大分子酸类及重金属盐类等。
（3）凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强碱或强酸溶液中，若将pH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶于强酸和强碱中，如再加热则絮状物可变成较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸与强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。如鸡蛋煮熟后本来流动的蛋清变成了固体，实际上凝固是蛋白质变性后进一步发展的不可逆的结果。
4 蛋白质的紫外吸收。
由于蛋白质分子中含有有共轭双键的酪氨酸、色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰，这与aa相似。在此波长范围内，蛋白质的吸收光度值与其浓度成正比关系，因此可作蛋白质定量测定。
5 蛋白质的呈色反应
①茚三酮反应：与氨基酸作用原理相似。
②双缩脲反应：肽键+硫酸铜——>稀碱溶液紫色、红色物，氨基酸不出现此反应，故可检测蛋白质水解程度。
（二）蛋白质的分离与纯化
蛋白质的分离纯化过程就是巧妙利用蛋白质分子在大小、形状、所带电荷种类与数量、极性与非极性氨基酸比例、溶解度、吸附性质以及对其他生物大分子亲和力上的差异，将杂蛋白除去的过程，即利用蛋白质物理、化学性质的差异，将不同的蛋白质采用恰当的方法分开，常用的方法如下：
1.根据蛋白质两性电离及等电点分离的方法：
①等电点沉淀法：因为蛋白质在其等电点的pH值附近易沉淀析出，故利用各种蛋白质等电点的不同，即可将蛋白质从混合溶液中分开。
②电泳：指蛋白质在一定pH情况下带电荷，在电场中能由电场一极向另一极移动的现象。这实际上也利用了蛋白质分子、形状的不同，因为游动快慢与蛋白质所带电荷的性质、数目、分子、形状有关，对带相同性质电荷的蛋白质来说，带电多、分子小及为球状分子的蛋白质游动速率大，故不同蛋白质得以分离。根据支撑物不同，可分为薄膜电泳和凝胶电泳等。不同支持物，分辨率不同，如正常人血清蛋白电泳仅分出五条区带，而聚丙烯酰胺凝胶电泳可分出30多条带。电泳结束后，用蛋白质显色剂呈色，即可看到一条条已经分离的蛋白质条带。③离子交换层析：在某一特定pH值时，混合蛋白质溶液中各种蛋白质所带电荷数目及性质不同，事先在层析柱中装上离子交换剂，其所带电荷性质与蛋白质电荷性质相反，当蛋白质混合溶液流经层析柱时，即可被吸附于柱上，随后用与蛋白质带相同性质电荷的洗脱剂洗脱，蛋白质可被置换下来，由于各种蛋白质带电量不同，离子交换剂结合的紧密度不同，带电量小的蛋白质先被洗脱下来，增加洗脱液离子强度，带电量多的也被洗脱下来，可将蛋白质分离。
2 利用蛋白质分子量不同分离的方法
①透析：利用特殊膜制成透析袋，此膜只允许小分子化合物透过，而蛋白质是高分子化合物故留在袋内，故把袋置于水中，蛋白质溶液中的小分子杂质可被去除，如去除盐析后蛋白质中混杂的盐类。也常利用此方法浓缩蛋白质。即袋外放吸水剂，小分子的水即可透出，蛋白质溶液可被浓缩。
②分子筛：也叫凝胶过滤，是层析的一种。层析柱内填充带有网孔的凝胶颗粒。蛋白质溶液加于柱上，小分子蛋白进入孔内，大分子蛋白不能进入孔内而直接流出，小分子因在孔内被滞留而随后流出，从而蛋白质得以分离。
③超速离心：蛋白质胶体溶液与氯化钠等真溶液不同之处在于：蛋白质在强大离心场中，在溶液中会逐渐沉降，各种蛋白质沉降所需离心力场不同，故可用超速离心法分离蛋白质及测定其分子量，因其结果准确又不使蛋白质变性，故是目前分离生物高分子常用的方法。
3.与蛋白质的沉淀的性质相关的分离方法：
①盐析：硫酸铵、硫酸钠等中性盐因能破坏蛋白质在溶液中稳定存在的两大因素，故能使蛋白质发生沉淀。不同蛋白质分子颗粒大小不同，亲水程度不同，故盐析所需要的盐浓度不同，从而将蛋白质分离，如用硫酸铵分离清蛋白和球蛋白，在半饱和的硫酸铵溶液中，球蛋白即可从混合溶液中沉淀析出除掉，而清蛋白在饱和硫酸铵中才会沉淀。盐析的优点是不会使蛋白质发生变性。
②丙酮沉淀：丙酮可溶于水，故能与蛋白质争水破坏其水化膜，使蛋白质沉淀析出，在pH值和离子强度适当的情况下更佳，但丙酮使蛋白质变性，故应低温快速分离，还可用其他有机溶剂。
③重金属盐沉淀：因其带正电荷，可与蛋白质负离子结合形成不溶性蛋白盐沉淀，可利用此性质以大量清蛋白抢救重金属盐中毒的人。
(三)多肽链中氨基酸序列分析
主要步骤及原理如下：
1 纯化蛋白质：用于序列分析的蛋白质应是分子大小均一，电游呈现一条带具有一定纯度的样品。
2 分析蛋白质的氨基酸组成：用酸、碱等将蛋白质肽链水解为游离氨基酸，再用电泳、层析等方法分离、鉴定所有游离氨基酸的种类和含量，现在可用氨基酸自动分析仪来快速测定。
3.测定肽链中N末端和C末端为何种氨基酸；若蛋白质由两条以上肽链组成，通过末端氨基酸的测定还可估计蛋白质中的肽链数目。
①N末端氨基酸测定：二硝基氟苯、丹磺酰氯都可与末端氨基反应，再用盐酸等将肽链水解，将带有二硝基氟苯或丹磺酰氯的氨基酸水解下来，即可分离鉴定出为何种氨基酸，因丹磺酰氯具强烈荧光更易鉴别。
②C末端氨基酸测定：用相应的羧肽酶将C末端氨基酸水解下来，因各种羧肽酸水解氨基酶的专一性不同，故可对C末端氨基酸做出鉴定。
4.将链间、链内二硫键打开，否则会阻碍蛋白水解溶剂的作用，常用巯基化合物还原法。
5.选择适当的酶或化学试剂将肽链部分水解成适合作序列分析的小肽段，常用的方法有：①胰蛋白酶法：水解赖氨酸或精氨酸的羧基形成的肽键，故若蛋白质分子中有4个精氨酸或赖氨酸残基，可得5个肽段。
②胰凝乳蛋白酶法：水解芳香族氨基酸羧基侧的肽键
③溴化氰法：水解甲硫氨酸羧基侧的肽键。
6.测定各肽段的氨基酸排列顺序：
一般采用Edman降解法。
因PITC(异硫氰酸苯酯)只与N末端氨基酸作用，用冷稀酸将此末端残基水解下来，鉴定为何种氨基酸衍生物，残留的肽段N末端可继续与PITC反应，依次逐个鉴定出氨基酸的排列顺序。
7.多肽链用两种方法分别裂解成几组肽段，并测定每一方法中每一肽段的氨基酸排列顺序，肽段重叠法确定整条肽链的氨基酸顺序，若用两种方法找不出重叠肽段，就需用第三种、第四种方法，直到找出重叠肽段。
8.确定二硫键位置：
用电泳法将拆开二硫键的肽段条带与未拆开二硫键的条带进行对比即可定位二硫键的位置。
如此以来，一个完整蛋白质分子的一级结构即可被测定。
(四)蛋白质空间结构测定
常用的方法有X射线晶体衍射法和二维核磁共振技术，还可根据蛋白质的氨基酸序列预测其三维空间结构。
一、核酸的化学组成
核酸是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子。包括两类：一类为脱氧核糖核酸
（DNA），另一类为核糖核酸（RNA ）。DNA存在于细胞核和线粒体内，携带遗传信息；RNA存在于细胞质和细胞核中，参与细胞内遗传信息的表达。核酸的基本组成单质是核苷酸，而核苷酸又是由碱基、戊糖、磷酸组成。
(一)碱基
构成核苷酸的碱基主要有五种，分属嘌呤和嘧啶两类。嘌呤类化合物包括腺嘌呤A和鸟嘌呤G两种。嘧啶类化合物有三种，胞嘧啶C和胸腺嘧啶T尿嘧啶U。嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此对波长260nm左右的紫外光有较强吸收，这一性质可用于对核酸、核苷酸、及碱基进行定性定量分析。
(二)戊糖与核苷、核苷酸
戊糖是核苷酸的另一个主要成分，RNA和DNA主要区别有两点：一是构成DNA的碱基为A、T、G、C，而RNA的碱基为A、U、C、G，二是构成DNA的核苷酸的戊糖是β-D－2-脱氧核糖，而构成DNA的核苷酸的戊糖为β-D—核糖。即RNA糖环上2号碳原子处连的是-OH，而DNA此处连的是-H。表示碱基和糖环上各原子次序时，在碱基杂环上标以顺序1，2，3…；在糖环上标以l′，2′，3′…以作区别。碱基与戊糖通过糖苷键连接成核苷。连接位置是C-1′。核苷与磷酸通过磷酸酯键连接成核苷酸连接位置是C-5′。此处可连接一个、二个、三个磷酸基团，称为核苷一磷酸、核苷二磷酸、核苷三磷酸。体内还有一种核苷酸，即C-3′与C-5′与同一磷酸基团相连，在信号转导中起重要作用。
二、DNA的结构与功能
DNA与蛋白质一样，也有其一级、二级、三级结构。
（一） DNA的一级法构
指DNA分子中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸的差异主要表现在碱基上，因此也叫做碱基序列。
四种核苷酸按一定排列顺序，通过磷酸二酯键连成主要核苷酸链，连接都是由前一核苷酸3′-OH与下一核苷酸5′-磷酸基形成3′-5′磷酸二酯键，故核苷酸链的两个末端分别是5′-游离磷酸基和3′-游离羟基，书写应从5′到3′。
（二）DNA的二级结构
即双螺旋结构模型，要与蛋白质的α-螺旋相区别。
1．Chargaff规则
DNA分子中腺嘌呤与胸腺嘧啶的含量相等，鸟嘌呤与胞嘧啶的含量相等；因此DNA中嘌呤与嘧啶的总数相等：即A＋G=C＋T
2．双螺旋结构模型
1953年Watson和Crick正式提出了关于DNA二级结构的右手双螺旋结构模型，主要内容有：
（1）DNA分子由两条反向平行的多聚核苷酸链围绕同
一中心轴盘曲而成，两条链均为右手螺旋，链呈反平行走向，一条走向是5′→3′，另一条是3′→5′。
（2）DNA链的骨架由交替出现的亲水的脱氧核糖基和磷酸基构成，位于双螺旋的外侧，碱基配对位于双螺旋的内侧。
（3）两条多聚核苷酸链以碱基之间形成氢键配对而相连，即A与T配对，形成两个氢键，G与C配对，形成三个氢键。碱基相互配对又叫碱基互补。RNA中若也有配对区，A是与U以两个氢键配对互补。
(4)碱基对平面与螺旋轴几乎垂直，相邻碱基对沿轴转36°，上升0．34nm。每个螺旋结构含10对碱基，螺旋的距为3．4nm，直径是2．0nm。DNA两股链之间的螺旋形成凹槽：一条浅的，叫小沟；一条深的，叫大沟。大沟是蛋白质识别DNA的碱基序列发生相互作用的基础，使蛋白质和DNA可结合而发生作用。DNA双螺旋结构要与pr的相区别：DNA是两条核苷酸链通过碱基之间氢键相连而成，而蛋白质的α-螺旋是一条肽链自身盘曲而成，其氢键是其内部第一位肽键的N-H与第四个肽键的羰基氧形成的。
（5）DNA双螺旋结构的稳定主要由互补碱基对之间的氢键和碱基堆积力来维持。碱基堆积力是碱基对之间在垂直方向上的相互作用，可以使DNA分子层层堆积，分子内部形成疏水核心，这对DNA结构的稳定是很有利的，碱基堆积力对维持DNA的二级结构起主要作用。
3．DNA结构的多样性
DNA右手双螺旋结构是DNA分子在水性环境和生理条件下最稳定的结构，但并不是不变的，当改变溶液的离子强度或相对湿度时，DNA结构会发生改变，除了Waston－Crick模型（B－DNA）外，还存在Z－DNA和A－DNA
（三）DNA三级结构
真核生物DNA分子很大，DNA链很长，但却要存在于小小的细胞核内，因此DNA必须在二级结构的基础上紧密折叠，这就形成了三级结构。
1 超螺旋——原核生物DNA的三级结构
绝大部分原核生物DNA是共价闭合的环状双螺旋分子，此环形分子可再次螺旋形成超螺旋，真核生物线粒体、叶绿体DNA也为环形分子，能形成超螺旋，非环形DNA分子在一定条件下局部也可形成超螺旋。
2.真核细胞基因组DNA
真核细胞核内染色体即是DNA高级结构的主要表现形式。组蛋白H 2A、H 2B、H 3、H 4各两分子组成组蛋白八聚体。DNA双螺旋缠绕其上构成核心颗粒，颗粒之间再以DNA和组蛋白H1连成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。
(四)DNA的功能
DNA的基本功能就是作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。
三、RNA的结构与功能
RNA通常以单链形式存在，这与DNA双链形成螺旋不同，但也可以有局部的二级结构或三级结构。RNA分子比DNA分子小，它的功能多样，种类较多，主要有信使RNA、核蛋白体RNA、转运RNA、小核RNA及核不均一RNA等。各类RNA在遗传信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同的作用。
（一）信使RNA（mRNA）
在细胞核内以DNA单链为模板转录生成hnRNA,hnRNA经过剪切变为成熟的mRNA,出核后在胞质内为蛋白质合成提供模板。成熟mRNA的结构特点：
1 具有5′端帽子结构
即在5′端加上一个7-甲基鸟苷；且原来第一个核苷酸C２′也是甲基化，这种mGpppG
m即为帽子结构。
2. 3′端多聚腺苷酸尾
在mRNA3′端有一段多聚腺苷酸节段，是在转录后切掉一段多余的RNA后逐个添加上去的，这个多聚尾可能与mRNA从核内向细胞质的转位及mRNA的稳定性有关。
3 生物体内mRNA种类多，含量少，代谢活跃，在各种RNA分子中，mRNA半衰期最短，这是细胞内蛋白质合成速度的调控点之一。
(二)核蛋白体RNA(rRNA)的结构与功能
rRNA是细胞内含量最多的RNA，与核糖体蛋白共同构成核糖体——蛋白质的合成部位，参与蛋白质的合成。核蛋白体由大亚基和小亚基组成。
1.原核生物：小亚基由16SrRNA和20多种蛋白质组成。
大亚基由5S、23SrRNA与30余种蛋白质组成。
2.真核生物：小亚基由18SrRNA与30余种蛋白质组成。
大亚基由5S、5.8S、28SrRNA和近50种蛋白质构成。
(三)转运RNA(tRNA)的结构与功能
1.tRNA的一级结构
tRNA是细胞内分子量最小的一类核酸，含有大量稀有碱基：如甲基化的嘌呤、双氢尿嘧啶、次黄嘌呤和假尿嘧啶核苷。假尿嘧啶核苷与一般的嘧啶核苷区别在于以杂环上C-5而非N-1与糖环C-1′
连成糖苷键。tRNA的作用是携带相应的氨基酸将其转运到核蛋白体上以供蛋白质合成。
2.tRNA的二级结构
呈三叶草样二级结构：一些能局部互补配对的区域形成局部对链，不能配对的部分膨出成环状。此结构从5′末端起第一个环为二氢尿嘧啶环（Tφ），第二个环为反密码子环，因其环中部的三个碱基可与mRNA中三联体密码子形成碱基互补配对，在蛋白质合成过程中解读密码子，把正确的氨基酸引入合成位点。第三个环为假尿嘧啶环（DHU），所有tRNA3′末端为CCA-OH结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基的作用。
3．tRNA的三级结构
tRNA的三级结构呈倒L形，T与DHU在二级结构上各处一方，但在三级结构上却相距很近，维系tRNA三级结构主要是依赖核苷酸之间形成的各种氢键。
（四）其他类型的RNA
如小核RNA（snRNA）参与hnRNA的加工。还有一类RNA分子本身具有自我催化功能，可完成rRNA的剪接。这种具有催化作用的RNA被称为核酶。要与核酸酶区别，后者是指可水解核酸的酶，故按照底物不同可分为DNA酶和RNA酶。
四、核酸的理化性质及其应用
（一）核酸的一般理化性质
①核酸为多元酸，具有较强的酸性。②DNA是线性高分子，粘度极大，在机械力作用下易断裂，因此提取DNA过程中应注意不能过度用力，比如剧烈震荡吹打等。③由于核酸所含的嘌呤和嘧啶分子中都有共轭双键，使核酸分子在紫外260nm波长处有最大吸收峰，这个性质可用于核酸的定量测定。这要与pr在280mm波长处有最大的吸收峰相区别，又因为分子生物学实验核酸提取过程中，蛋白质是最常见的杂质，故常用UD260/UD280来检测提取的核酸纯度如何。
（二) DNA的变性、复性和杂交
1．变性，这是DNA最重要的一个性质。
①DNA双链之间以氢键连接，氢键是一种次级键，能量较低，易受破坏，在某些理化因素作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，即为DNA变性。DNA变性只涉及二级结构改变，不伴随一级共价键的断裂。②监测DNA是否变性的一个最常用的指标是DNA在紫外区260nm波长处的吸收光值变化。因为DNA变性时，DNA 双链发生解离，共轭双键更充分暴露，故DNA变性，DNA在260nm处的吸收光度值增加，并与解链程度有一定的比例关系，这种关系叫做DNA的增色效应。③DNA的变性从开始到解链完全，是在一个相当窄的温度内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值增加达到最大增加值的50％时的温度叫做DNA的解链温度（Tm）。一种DNA分子的 Tm值的大小与其所含碱基中的 G＋C的比例相关也与DNA分子大小及变性条件有关，G+C的比例越高，DNA分子越长，
溶液离子强度越高，Tm值越大。④加热、低盐及强酸、强碱均可使DNA变性。
2．复性
变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这种现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程也叫退火，一般认为，比Tm值低25℃的温度是DNA复性的最佳条件。
3．DNA复性的实际应用——杂交：通过变性DNA的复性性质，我们可知道，DNA单链之间、RNA单链之间、一条DNA和一条RNA链之间只要存在序列互补配对区域，不管是整条链互补，还是部分序列互补，即可重新形成整条双链或部分双链，这即为核酸分子杂交，这在分子生物学研究中有极大的应用，比如：可用于在基因组中对特异基因的定位及检测，PCR 技术扩增目的基因等，很多分子生物学实验技术应用的都是核酸分子杂交的原理，如Southern Blot, Northern Blot,包括PCR技术等。
五、核酸酶
指水解核酸的酶，根据底物不同分DNA酶、RNA酶，根据作用位点不同分核酶外切酶和核酸内切酶，其中限制性核酸内切酶在分子生物学技术中的应用尤为重要。
一、酶的概念
酶通常的定义是指由活细胞合成的对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂，但现在已发现存在核酶，其本质为RNA而非蛋白质，主要参与RNA的剪接。
根据酶的结构特点可分单体酶、寡聚酶、多酶体系和多功能酶。
二、酶的分子组成
根据分子组成，酶分为单纯酶和结合酶
单纯酶：仅由氨基酸组成。
结合酶：包括两部分
蛋白质部分，称酶蛋白，决定反应的特异性。
非蛋白质部分，多为小分子有机化合物或金属离子，决定反应的种类与性质。
辅助因子又分两种：
辅基：与酶蛋白结合紧密，不能通过透析超滤方法除去，反应中不离开酶蛋白。
辅酶：与酶蛋白结合疏松，可用透析、超滤方法去除，反应中可离开酶蛋白，将携带的质子或团转移出去。
金属离子多为酶的辅基，可分为金属酶、金属激活酶，小分子有机化合物有的属于辅酶，有的属于辅基。结合酶两部分结合在一起形成的复合物称全酶，只有全酶才有催化作用。
三、酶的活性中心
酶分子中与酶的活性密切相关的化学基团叫做酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化成产物，这一区域叫做酶的活性中心，对结合酶来说，辅基或辅酶参与酶活性中心的组成。
必需基团
活性中心内的必需基团：
（1）催化基团：催化底物发生反应将其转变为产物。
（2）结合基团：与底物特异地结合
活性中心外的必需基团：
（1）不参加活性中心的组成，但却为维持酶活性中心应有的空间构象所必需。
酶是一类催化剂，具有一般催化剂的特点，但酶是蛋白质，又具有其自身的特点：
1.酶促反应具有极高的效率，
酶能比一般催化剂更有效地降低反应的活化能，使底物只需较少的能量便能进人活化状态。
2.酶促反应具有高度特异性，一种酶只作用于一种或一类化合物或一定的化学键，进行一种类型的反应，得到一定结构的产物，这种现象称为酶的特异性。分绝对特异性，相对特异性和立体异构特异性。
3.酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。
五、酶促反应的机制
（一）酶-底物复合物的形成和诱导契合假说：酶分子构象与作用物结构并不一定完全吻合，当两者接近时其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互紧密结合，即可更利于反应的进行。底物在酶的诱导下发生变形，处于不稳定状态，易于受酶的攻击，底物这种不稳定状态叫做过渡态。
（二）邻近效应与定向排列
酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。实际上是将分子间的反应变成类似于分子内的反应，大大提高反应效率。
（三）多元催化
多元催化指酶同时具有酸和碱的特性。因为酶分子中含有不同功能基团，它们pK值不同，解离度不同，故可起酸的催化作用，也可起碱的催化作用，这种多功能基团的协同作用可极大地提高酶的催化作用。
(四）表面效应
酶的活性中心内多为疏水环境，底物与酶反应常在酶分子的内部疏水环境中进行，疏水环境排斥了介于底物与酶分子之间的水膜，也消除了水分子对酶和底物功能基团的干扰，有利于底物与酶分子间的直接接触。总之，一种酶的催化反应常常是多种催化机制的综合作用，这是酶促反应提高效率的原因。
六、酶促反应动力学
酶促反应动力学研究的是酶促反应速度及其影响因素，这些因素包括酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活物等。
注意酶促反应动力学中的反应速度一般指反应刚开始的速度，即初速度。
(一)底物浓度对反应速度的影响
1.在其他因素不变情况下，底物浓度的变化对反应速度(统一用初速度来比较)的影响的作图呈矩形双曲线。在底物浓度较低时， V随〔S〕 的增加而急剧上升，两者呈正比关系，因为此时尚有大量游离酶分子可被利用。随着底物浓度的增加，反应速度不再呈正比加速，因为此时酶已大部分与底物结合，所含游离酶不多，故随底物浓度的增加，可再利用的酶量有限，故反应速度增加的幅度下降。若继续增加底物浓度，反应速度不再上升，此时酶的活性中心已被底物饱和。
为解释酶促反应〔S〕与V的关系，提出了著名的米氏方程式，即：V=Vmax[S]/Km+[S] 当底物浓度很低时， Km＞〔S〕，分母〔S〕可不计，此时 V=Vmax[S]/Km,Vmax、Km对同一底物、同一酶、相同反应环境来说是一常数，故反应速度与底物浓度成正比。
当底物浓度很高时， Km＜〔S〕，Km可不计，V=Vmax，反应速度达最大速度，再增加〔S〕 ，也不影响反应速度。
故从米氏方程中，即可看出底物浓度对反应速度的影响。
2. Km的含义：
①Km是酶的特征常数，它只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境有关，与酶浓度无关。对于同一底物，不同两酶有不同的Km值，对于同一酶，不同底物也有不同的Km值。
②由米氏方程，当V=1/2 Vmax时，可得 Km=〔S〕，由此可见，Km值表示酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
③1/Km可近似表示酶对底物亲和力的大小，1/Ｋm越大表示二者亲和力越大，表示不需要很高的底物浓度，便可得到最大反应速度，要注意的是只有在中间产物解离成反应物的速度大大超过其分解成产物速度时才适用。
3.要求Km、Vmax，根据底物浓度对速度的矩形曲线求有很大难度，故将米氏方程要采取适当变换，作出直线图，方可更容易准确地求出Km、Vmax值，双倒数作图法是最常用的方法。将米氏方程取倒数：1/V=Km/Vmax*1/[S]+1/Vmax
（二）酶浓度对反应速度的影响。
在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶的浓度，使酶被底物饱和时，反应速度与酶的浓度变化成正比。很显然若底物浓度很小，酶的浓度本来就很大，再增加酶浓度，对促进反应没什么意义。所以我们研究酶浓度对反应速度的影响，一般不考虑这种情况。
（三）温度对反应速度的影响
酶是蛋白质，温度对酶促反应速度具有双重影响，温度升高一方面可加快反应速度，同时也增加酶的变性。故当温度升高到一定程度时，酶开始变性，反应速度也开始下降低。温度一般会使酶活性破坏，故生化实验中，要保持酶活性，常采用低温贮存，一些菌种也须低温保存。酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。
（四）pH对反应速度的影响
酶活性受其反应环境的pH影响因为酶活性中心某些基团必须在某一解离状态，酶才会发挥最大催化活性，此外，底物也一样，在某一解离状态，才会与酶有最大亲和力，故需一定pH值，且不同的酶对pH有不同要求。酶活性最大时的pH为酶的最适pH值。
（五）抑制剂对反应速度的影响
能减弱或停止酶作用的物质称为酶的抑制剂。要注意的是必须不引起酶蛋白变性才可，某种物质使酶发生变性失活不属于抑制剂范畴。若抑制剂与酶结合牢固不能用简单的透析或超滤法去除，此类抑制剂为不可逆抑制剂；若用简单的透析和超滤法去除抑制剂，酶又重新表现原有活性的抑制剂称为可逆性抑制。
1．不可逆抑制作用
此类抑制剂通常以共价健与酶的活性中心上的必需基团相结合，使酶失活，根据抑制剂与酶结合的专一性，可分为专一性抑制剂和非专一性抑制剂。
2．可逆抑制作用
此类抑制剂通常以非共价键与酶或酶—底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失。可逆性抑制作用的类型可分为以下三种：
（1）竞争性抑制作用：竞争性抑制是在酶作用体系中有与酶的底物结构相似的物质存在，能与底物竞争与酶活性中心的结合，使有活性的酶数量减少。如磺胺类药物通过竞争性抑制二氢叶酸还原酶，干扰核酸合成，从而影响细菌生长繁殖，发挥其抑菌作用。只要［S］足够高，Vmax仍可达到，但此时需较高的［S］。故竞争性抑制使Km增加，Vmax不变。
（2）非竞争性抑制作用：非竞争性抑制不影响底物与酶的结合，两者在酶分子上结合的位点不同，故酶与底物的亲和力不受影响，Km值不变，同样道理再增加［S］，也消除不了抑制剂与酶的结合，相当于减少了酶分子，故Vmax降低。
（3）反竞争性抑制作用：此类抑制剂仅与底物和酶形
成的中间产物结合，使中间产物的量下降，反竞争性抑制使中间产物不易转化为产物，因而酶与底物的亲和力增加，Km减小，Vmax减小。要熟记三类抑制剂对酶反应Km、Vmax 影响，可通过双倒数曲线来更直观的表现出来。
（六）激活剂的影响
使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。激活剂可分为必需激活剂和非必需激活剂。必需激活剂对酶促反应是不可缺少的，否则酶将无活性。非必活激活剂不存在时，酶仍有一定的催化活性，酶促反应仍可以进行。
（七）酶活性测定
要测定生物组织中酶蛋白含量会很难，故通常我们通过测定酶活性来确定酶量，而酶活性用酶反应速度来表示。测定时要求影响酶促反应速度的各种因素保持恒定，如①底物量要够多，使酶可被饱和②根据反应时间使酶处于反应最适温度条件下③根据缓冲液性质使酶处于最适pH条件下④在反应体系中含有适当的辅助因子，激活剂，去除抑制剂。⑤若无连续
监测装置，要能及时使反应终止⑥反应体系做处理，防止其他酶类干扰待测酶的活性。上述各种条件都是为了使酶发挥最大催化活性，以充分反应待测酶活力。
七、酶的调节
主要通过改变酶活性和含量来实现
（一）酶活性的调节
1．酶原与酶原的激活
酶原是指无活性的酶的前体。酶原激活后转化为酶，即具有催化活性。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程，常通过水解掉一个或几个短肽而实现。酶原的激活有重要的生理意义：保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作用。此外，酶原还可视为酶的贮存方式，但需要使酶原转化为有活性的酶，发挥对机体的保护作用。
2 变构酶
体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心以外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种调节方式叫变构调节。受变构调节的酶叫变构酶。
根据对反应速度的影响分为变构激活剂、变构抑制剂。变构酶常由多亚基构成，包括催化亚基和调节亚基。有多个亚基的酶存在协同效应，若底物即为效应剂，则效应剂对酶的影响与O.2对血红蛋白携氧力的影响相似。变构酶的 〔S〕对反应速度的影响曲线为S形曲线，不符合米氏方程。
3．酶的共价修饰调节
酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰或化学修饰。如磷酸化与去磷酸化，化与去乙酰化、甲基化与去甲基化等。酶的共价修饰是体内快速调节的一种重要方式。
（二）酶含量的调节
1．酶蛋白合成的诱导和阻遏：指在酶蛋白合成过程中，在转录水平上，促进或减少酶的生物合成。与前面变构、共价修饰调节不同，酶的诱导与阻遏作用是对代谢缓慢而长效的调节。
2．酶降解的调控
酶是蛋白质，也在不断的自我更新，可以通过改变酶分子的降解速度来调节细胞内酶的含量。
（三）同工酶
指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。同工酶一般指在基因水平上，由不同基因编码的多肽链或同一基因，不同mRNA翻译的多肽链组成的pr。翻译后经修饰生成的多种不同形式的pr分子不属于同工酶。同工酶催化相同的化学反应，但对同底物表现不同的Km值。乳酸脱氢酶有五种同工酶，肌酸激酶有三种同工酶，它们在不同组织器官中的含量与分布不同，由于此使不同的组织细胞有不同的代谢特点，也可根据此对疾病做出早期诊断。
八、酶的分类
根据酶促反应的性质，酶可分为六大类：①氧化还原酶类。②转移酶类。③水解酶类。
④裂解酶类。⑤异构酶类。⑥合成酶类。
九、血清酶的变化与疾病诊断
临床上常通过测定血清中某些酶的活性来协助诊断某些疾病，如急性心肌炎时血清转氨酶活性升高，前列腺癌患者有大量酸性磷酸酶释放入血。许多药物可通过抑制生物体内的某些酶来达到治疗的目的，如前述的磺胺药。
十、维生素与辅酶
全酶由酶蛋白和辅酶或辅基组成，辅酶与酶蛋白结合疏松，可以用透析、超滤的方法进行分离。酶辅基则常以共价健与酶蛋白结合，也可以是非共价键牢固结合，均不易与酶蛋白
(一)糖的生理功能
糖的主要生理功能是提供能量，还可提供碳源，参与组成机体组织，组成具有特殊生理功能的糖蛋白。
(二)糖的消化吸收
食物中糖主要在小肠消化，吸收是一个依赖于特定载体转运的，主动耗能的过程，同时伴有Na +的转运。
二、糖的无氧分解
(一)糖酵解的过程和调节
指在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程，全部反应都在胞浆中进行，其基本过程如下（见原书）
由整个过程，可以得出如下结论：
1.反应过程中有三步不可逆反应：A、C、I过程，其他均为可逆反应，故催化这三步反应的酶为整个过程的限速酶，是葡萄糖无氧酵解的三个调节点，因为可逆反应的酶活性改变，并不能决定反应方向，其反应方向由底物\产物浓度控制。
2.1mol葡萄糖无氧酵解，可生成4molATP，但在第A、C步骤中消耗2molATP，故净生成2molATP。糖酵解生成ATP的过程全靠底物水平磷酸化生成，要与后面的氧化磷酸化相区别，前者将底物的高能磷酸基直接转移给ADP生成ATP，而后者ATP的生成伴有电子传递给氧生成H 2O的过程。
3 最后一步丙酮酸生成乳酸需要的NADH+H+来自于第E步，这是在缺氧条件下，若是在有氧条件下，丙酮酸不变成乳酸，而是进入线粒体进行有氧氧化，这时第E步生成的NADH+H +也要进入线粒体进行氧化磷酸化生成ATP，若经α-磷酸甘油穿梭，生成2molATP，若经苹果酸天冬氨酸穿梭，1molNADH+H+生成3molATP，这也就是1mol葡萄糖有氧氧化可生成38或36molATP的原因。
4 第一步中己糖激酶存在于肝细胞中的也称为葡萄糖激酶，其Km值远大于其他几种己糖激酶同工酶，且受激素调控，这些特性使其在糖代谢中起着重要的生理作用。
5 要记得催化三步不可逆反应的关键酶：己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶，两步能量生成的过程是第F、I步，催化这两步的酶是磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶，机体
作用较少见，一般来说，产物皆起抑制作用，而在此是为便利于糖的分解。
②2，6-双磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶-1最强的变构激活剂，可与AMP一起解除ATP 柠檬酸的变构抑制作用。
③2，6-双磷酸果糖也是通过激酶催化6-磷酸果糖生成，胰高血糖素可通过共价修饰使此激酶活性降低，减少2，6-二磷酸果糖的含量，从而抑制糖酵解，升高血糖。
④葡萄糖激酶不受6-磷酸葡萄糖的影响，因为不存在其变构部位，但胰岛素可通过转
录途径促进此酶的合成。
总之，糖酵解是葡萄糖分解供能的一条重要途径，当消耗能量多，细胞内ATP/AMP的比例下降，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶均被激活，加速糖的分解以供能。
(二)糖酵解的生理意义
其最重要的生理意义在于迅速提供能量，这对于肌肉收缩更为重要，肌肉内ATP只要收缩几秒即可耗尽，此时即使不缺氧，葡萄糖有氧氧化反应时间长，来不及满足需要，而通过糖酵解则可迅速获得能量。此外成熟红细胞全靠糖酵解供能，神经细胞、白细胞等不缺氧依赖其提供部分能量。
三、糖的有氧氧化
葡萄糖在有氧条件下，彻底氧化成H2O和CO２的过程即有氧氧化。是葡萄糖分解代谢的主要途径。
(一)过程
分为三个阶段：第一阶段，葡萄糖循糖酵解途径分解成丙酮酸，在胞浆中进行。第二阶段，丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧成乙酰CoA，第二阶段，乙酰CoA进行三羧酸循环及氧化磷酸化，反应也在线粒体中进行。
1 第一阶段：如糖酵解生成丙酮酸的过程。
2 第二阶段：
此过程为不可逆反应，1mol丙酮酸生成1molNADH+H+，酶复合体由丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酰胺转乙酰酶、二氢硫辛酰胺脱氢酶，相应的辅酶分别是TPP、硫辛酸、FAD及NAD+。
3 第三阶段：氧化磷酸化以后再讲，三羧酸循环主要过程如下：
从反应过程，有如下结论：
①有三步不可逆反应：1，3，4步，催化这三步的酶分别是柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶复合体，是三羧酸循环的限速酶，也是反应的调节点。
②有一步底物水平磷酸化，第5步，生成GTP，这也是三羧酸循环中唯一一个直接生成高能磷酸键的反应。
③1mol乙酰CoA三羧酸循环可生成3molNADH+H+和1molFADH２，而NADH+H+和FADH２需将电子传递给氧时才生成ATP，故循环本身意义主要并不是释放能量，而在于通过4次脱氢，为氧化磷酸化生成ATP提供还原当量。
④因为草酰乙酸是循环利用，故草酰乙酸连同其他循环中的中间产物只起催化剂作用，本身并无量的变化，虽然其间通过原子置换，生成的CO2并不来自于乙酰CoA，但三羧酸循环一周，实际上氧化了1分子乙酰CoA，这些中间产物不能直接在循环中被氧化成CO２，也不能从乙酰CoA通过循环合成中间产物。
(二)有氧氧化ATP合成的计算。
1分子葡萄糖糖酵解成丙酮酸，生成2分子ATP，2分子NADH+H+（——>氧化磷酸化生成6分子或4分子ATP），2分子丙酮酸 2分子乙酰CoA，2分子NADH+H+（——> 氧化磷酸化生成6分子ATP），2分子乙酰CoA三羧酸循环：底物水平磷酸化2分子ATP 6分子NADH+H+ ——>氧化磷酸化生成6×3＝18分子ATP
2分子FADH２——>氧化磷酸化生成2×2＝4分子ATP
故一共为2+6或4+6+2+18+4＝38或36分子ATP
(三)有氧氧化的调节
1 糖酵解调节前面已述。
时转化为NAD+、FAD，则会促进三羧酸循环而进行。
3 当机体处于饥饿状态时，大量脂肪酸被动员利用，乙酰CoA/CoA和NADH/NAD+比例升高，抑制糖的有氧氧化，大多数器官组织利用脂肪酸供能以确保大脑对葡萄糖的需要。
4 细胞消耗ATP时，ATP降低，ADP、AMP含量升高，有氧氧化过程中的多种限速酶均被激活，加速有氧氧化，补充ATP。
5 巴斯德效应：指糖的有氧氧化抑制糖酵解的现象。
四、磷酸戊糖途径
葡萄糖通过此途径可代谢生成磷酸核糖、NADPH和CO２，主要意义不是生成ATP
(一)反应过程
反应在胞浆进行，分两个阶段，第一阶段是氧化反应。生成磷酸戊糖、NADPH和CO２，第二阶段是非氧化反应。
1 第一阶段：磷酸核糖生成
2 第二阶段：基团转移反应
因为机体需要的NADPH+H +远远大于磷酸核糖，故剩余的核糖要继续进行此步反应，通过一系列基团转移反应，将核糖转变为6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛而进入糖分解途径。
(二)调节
6-磷酸葡萄糖脱氢酶是磷酸戊糖途径的限速酶，其活性决定6-磷酸葡萄糖进入此途径的流量。其活性的调节主要靠NADPH/NADP+的影响，当比例升高时，磷酸戊糖途径被抑制，比例降低时被激活，如饥饿后重饲，脂肪酸合成需大量NADPH，则此酶含量明显升高，所以磷酸戊糖途径的流量取决于机体对NADPH的要求。
(三)生理意义
1 NADPH是供氢体
机体多种生物合成反应，如合成脂肪、胆固醇、鞘磷脂等都需要大量NADPH。
2 NADPH参与体内羟化反应
体内羟化反应主要与生物转化有关，激素、药物、毒物在肝的生物转化需要此反应，将这些物质灭活或增加水溶性使其易排出。有些羟化反应与生物合成有关，如从胆固醇合成胆汁酸等。
3 NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，与谷胱甘肽还原酶一起维持谷胱甘肽的还原状态。还原型谷胱甘肽在体内有重要作用，前已述及。
4 为核酸生物合成提供核糖
5 6-磷酸核糖是体内合成嘌呤和嘧啶核苷酸的原料。肌组织内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，不能通过氧化反应生成核糖，靠3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖之间的基团转移反应生成。
五、糖原的合成和分解
(一)糖原的合成
机体摄入的糖只有一小部分转变为糖原贮存，大部分变成脂肪后储存，肌糖原可供肌肉收缩的急需，肝糖原则是血糖的重要来源。其基本过程(见原书）。
（二）糖原的分解
其生理意义就在于当机体需要葡萄糖时它可以迅速被动用以供急需，其中肝糖原可迅速的补充血糖。
磷酸化酶只对a-1,4糖苷键起作用，生成1-磷酸葡萄糖，分支处酶a-1,6糖苷键通过a-1,6-葡萄糖苷酶直接水解成葡萄糖。
注意：由于肌肉内没有葡萄糖-6-磷酸酶，所以肌糖原不能分解成葡萄糖，只有肝和肾可以补充血糖。
(三)糖原合成与分解的调节
糖原合酶、磷酸化酶催化的是不可逆反应，故二者分别是糖原合成和分解的限速酶。它们主要受共价修饰的调节。磷酸化酶经共价修饰磷酸化后有活性，去磷酸化后失活。而糖原合成酶与它正好相反，去磷酸型有活性而磷酸化型则无活性。催化磷酸化的是蛋白激酶，催化去磷酸化的是磷蛋白磷酸酶。磷酸化酶还受葡萄糖的变构抑制。
胰岛素通过共价修饰使磷酸化酶活性降低，抑制糖原分解，促进糖原合成，胰高血糖素正好相反。
肌糖原合成分解主要受肾上腺素调节。
六、糖异生
从非糖物质前体生成葡萄糖的反应称为糖异生。糖异生的主要原料为乳酸、氨基酸和甘油。糖异生主要在肝脏进行，肾皮质也有异生糖的能力，在长期饥饿时，肾糖异生能力大大加强。
(一)过程
糖异生途径基本是糖酵解的逆反应过程，但由于己糖激酶，磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶所催化的反应不可逆，故此三种酶催化的三步反应的逆过程需要另外的酶催化，其余反应则是二条途径共同的。
1 从丙酮酸到磷酸烯醇式丙酮酸：乳酸和生糖氨基酸采取不同的途径。
2 从1，6-双磷酸果糖到6-磷酸果糖
3 从6-磷酸葡萄糖到葡萄糖
有以下几点需要注意：
1．丙酮酸羧化酶辅酶为生物素，因为此羧化酶仅存在于线粒体中，故丙酮酸必须进入线粒反应。
2．羧化后的草酰乙酸不能直接透过线粒体，所以必须转化为天冬氨酸或苹果酸出线粒体。实验表明乳酸经天冬氨酸途径，生糖氨基酸经苹果酸出线粒体进一步反应。
3．在生糖氨基酸途径中草酰乙酸转化为苹果酸所要的NADH+H +来自线粒体内脂肪酸β氧化或三羧酸循环，每一途径实际都消耗了2分子ATP。
(二)调节：
糖异生和糖酵解途径的协调主要靠其中的2个底物循环进行调节，对糖酵解途径主要调节酶的抑制无疑也起了促进糖异生的效力。如促进丙酮酸激酶活性的1，6一二磷酸果糖，可抑制糖异生，胰高血糖素抑制2，6-双磷酸果糖的生成，从而减少1，6-双磷酸果糖，抑制糖酵解，促进糖异生，肝内丙氨酸是主要的糖异生原料，但其可抑制丙酮酸激酶，从而抑制糖异生主要通过对以下几种酶的调节来调控糖异生。
变构激活剂变构抑制剂
1 果糖双磷酸酶-1 2，6-双磷酸果糖、AMP
2 丙酮酸羧化酶乙酰CoA
3 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶：胰高血糖素通过增加此酶的合成，促进糖异生。
(三)生理意义
1 糖异生最主要的生理意义是在空腹或饥饿状态下保持血糖浓度的相对稳定，因为饥饿状态下，肝糖原会很快耗尽，此时主要靠糖异生来升高血糖，这对保持脑组织正常功能有重要意义，因为脑不能利用脂肪酸，它主要依赖葡萄糖，至饥饿后期也依赖酮体供能。而红细胞完全靠糖来供能。
2 补充肝糖原，尤其在饥饿后进食时，葡萄糖激酶活性决定肝细胞摄取利用葡萄糖的能力，因葡萄糖激酶Km值太高，肝摄取葡萄糖能力低，故饥饿后进食，肝细胞可直接利用丙酮酸等三碳化合物合成糖原，这称为三碳途径。
3 调节酸碱平衡，长期饥饿，肾糖异生增强，有利于维持酸碱平衡。
(四)乳酸循环
肌肉收缩是葡萄糖通过酵解生成乳酸(尤其是氧供不足时)，肌肉内糖异生活性低，所以乳酸通过血液入肝，在肝内异生成葡萄糖，葡萄糖释放入血后又被肌肉摄取，这就构成了乳酸循环，其生理意义在于避免损失乳酸及防止因乳酸堆积引起的酸中毒，此循环是耗能过程，2分子乳酸异生成1分子葡萄糖要消耗6分子ATP。
七、血糖及其调节
(一)血糖的来源和去路
机体在严密的调控机制下维持血糖恒定，这也是血糖来源和去路发生平衡的结果，血糖来源为各种渠道生成的葡萄糖释放入血液中，血糖的去路是被周围组织及肝的摄取利用。
(二)血糖水平的调节
机体血糖水平维持稳定主要靠激素的调节，重要的激素有胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素和肾上腺素，若糖代谢及调节障碍，可发生糖尿病或低血糖。尤其糖尿病是危害人类健康的重要疾病，患者葡萄糖得不到有效利用，可导致机体发生一系列代谢紊乱，造成各种严重的病理状态。
1 胰岛素
胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，也是唯一同时促进糖原、脂肪、蛋白质合成的激素。血糖升高时，立即引起胰岛素分泌。其降血糖是多方面作用的结果：
①促进葡萄糖转运入细胞，降低血液中糖含量。
②通过共价修饰使糖原合成酶活性增加，磷酸化酶活性降低，加速糖原合成，抑制糖原分解。
③激活丙酮酸脱氢酶，加快糖的有氧氧化
④通过抑制PEP羧激酶的合成以及减少糖异生的原料，抑制糖异生。
⑤抑制脂肪组织内的脂肪酶，减少脂肪动员，使组织利用葡萄糖增加。
2 胰高血糖素是体内主要升高血糖的激素。其升血糖的机制几乎与胰岛素相反：
①抑制糖原合成酶，激活磷酸化酶使糖原分解增加，糖原合成降低。
②减少2，6-双磷酸果糖的合成，抑制糖酵解，加速糖异生。
③促进PEP羧激酶的合成，抑制丙酮酸激酶，增强糖异生。
④通过激活脂肪酶，加速脂肪动员，从而间接升血糖。
3 肾上腺素：
肾上腺素是迅速而强有力升高血糖的激素，主要在应激时起作用，对经常性，尤其是进食引起的血糖波动无生理意义。主要是通过加快糖原分解，促进糖异生升高血糖。
4 肾上腺皮质醇：
是肾上腺皮质分泌的类固醇激素，主要是糖皮质激素，它能促进肌肉蛋白质分解，增强糖异生，同时抑制肝外组织摄取葡萄糖，从而升高血糖。
一、概论
脂类主要包括以下几种：
1 脂肪：由甘油和脂肪酸合成，体内脂肪酸来源有二：一是机体自身合成，二是食物供给特别是某些不饱和脂肪酸，机体不能合成，称必需脂肪酸，如亚油酸、α-亚麻酸。
2 磷脂：由甘油与脂肪酸、磷酸及含氮化合物生成。
3 鞘脂：由鞘氨酸与脂肪酸结合的脂，含磷酸者称鞘磷脂，含糖者称为鞘糖脂。
4 胆固醇脂：胆固醇与脂肪酸结合生成。
二、脂类消化与吸收：
消化主要在小肠上段经各种酶及胆汁酸盐的作用，水解为甘油、脂肪酸等。
脂类的吸收含两种情况：
中链、短链脂肪酸构成的甘油三酯乳化后即可吸收——>肠粘膜细胞内水解为脂肪酸及甘油——>门静脉入血。长链脂肪酸构成的甘油三酯在肠道分解为长链脂肪酸和甘油一酯，再吸收——>肠粘膜细胞内再合成甘油三酯，与载脂蛋白、胆固醇等结合成乳糜微粒——>淋巴入血。
三、甘油三酯代谢
(一)合成代谢
甘油三酯是机体储存能量及氧化供能的重要形式。
1 合成部位及原料
肝、脂肪组织、小肠是合成的重要场所，以肝的合成能力最强，注意：肝细胞能合成脂肪，但不能储存脂肪。合成后要与载脂蛋白、胆固醇等结合成极低密度脂蛋白，入血运到肝外组织储存或加以利用。若肝合成的甘油三酯不能及时转运，会形成脂肪肝。脂肪细胞是机体合成及储存脂肪的仓库。
合成甘油三酯所需的甘油及脂肪酸主要由葡萄糖代谢提供。其中甘油由糖酵解生成的磷酸二羟丙酮转化而成，脂肪酸由糖氧化分解生成的乙酰CoA合成。
2 合成基本过程
①甘油一酯途径：这是小肠粘膜细胞合成脂肪的途径，由甘油一酯和脂肪酸合成甘油三酯。
②甘油二酯途径：肝细胞和脂肪细胞的合成途径。
脂肪细胞缺乏甘油激酶因而不能利用游离甘油，只能利用葡萄糖代谢提供的3-磷酸甘油。
(二)分解代谢
即为脂肪动员，在脂肪细胞内激素敏感性甘油三酯脂的酶作用下，将脂肪分解为脂肪酸及甘油并释放入血供其他组织氧化。
甘油甘油激酶——>3-磷酸甘油——>磷酸二羟丙酮——>糖酵解或有氧氧化供能，也可转变成糖脂肪酸与清蛋白结合转运入各组织经β-氧化供能。
(三)脂肪酸的分解代谢—β-氧化
在氧供充足条件下，脂肪酸可分解为乙酰CoA，彻底氧化成CO２和H2O并释放出大量能量，大多数组织均能氧化脂肪酸，但脑组织例外，因为脂肪酸不能通过血脑屏障。其氧化具体步骤如下：
1．脂肪酸活化，生成脂酰CoA。
2．脂酰CoA进入线粒体，因为脂肪酸的β-氧化在线粒体中进行。这一步需要肉碱的转运。肉碱脂酰转移酶I是脂酸β氧化的限速酶，脂酰CoA进入线粒体是脂酸β-氧化的主要限速步骤，如饥饿时，糖供不足，此酶活性增强，脂肪酸氧化增强，机体靠脂肪酸来供能。
3．脂肪酸的β-氧化，基本过程(见原书）
丁酰CoA经最后一次β氧化：生成2分子乙酰CoA
故每次β氧化1分子脂酰CoA生成1分子FADH２，1分子NADH+H+，1分子乙酰CoA，通过呼吸链氧化前者生成2分子ATP，后者生成3分子ATP。
4 脂肪酸氧化的能量生成
脂肪酸与葡萄糖不同，其能量生成多少与其所含碳原子数有关，因每种脂肪酸分子大小不同其生成ATP的量中不同，以软脂酸为例；1分子软脂酸含16个碳原子，靠7次β氧化生成7分子NADH+H+，7分子FADH２，8分子乙酰CoA，而所有脂肪酸活化均需耗去2分子ATP。故1分子软脂酸彻底氧化共生成：
7×2+7×3+8×12-2＝129分子ATP
以重量计，脂肪酸产生的能量比葡萄糖多。
(四)脂肪酸的其他氧化方式
1 不饱和脂肪酸的氧化，也在线粒体进行，其与饱和脂肪酸不同的是键的顺反不同，通过异构体之间的相互转化，即可进行β-氧化。
2 过氧化酶体脂酸氧化：主要是使不能进入线粒体的二十碳、二十二碳脂肪酸先氧化成较短的脂肪酸，以便能进入线粒体内分解氧化，对较短键脂肪酸无效。
3 丙酸的氧化：人体含有极少量奇数碳原子脂肪酸氧化后还生成1分子丙酰CoA，丙酰CoA经羧化及异构酶作用转变为琥珀酰CoA，然后参加三羧酸循环而被氧化。
(五)酮体的生成及利用
酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮。酮体是脂肪酸在肝分解氧化时特有的中间代谢物，脂肪酸在线粒体中β氧化生成的大量乙酰CoA除氧化磷酸化提供能量外，也可合成酮体。但是肝却不能利用酮体，因为其缺乏利用酮体的酶系。
1 生成过程：
2 利用：肝生成的酮体经血运输到肝外组织进一步分解氧化。
总之肝是生成酮体的器官，但不能利用酮体，肝外组织不能生成酮体，却可以利用酮体。
3 生理意义
长期饥饿，糖供应不足时，脂肪酸被大量动用，生成乙酰CoA氧化供能，但象脑组织不能利用脂肪酸，因其不能通过血脑屏障，而酮体溶于水，分子小，可通过血脑屏障，故此时肝中合成酮体增加，转运至脑为其供能。但在正常情况下，血中酮体含量很少。
严重糖尿病患者，葡萄糖得不到有效利用，脂肪酸转化生成大量酮体，超过肝外组织利用的能力，引起血中酮体升高，可致酮症酸中毒。
4 酮体生成的调节
①1″饱食或糖供应充足时：胰岛素分泌增加，脂肪动员减少，酮体生成减少；2″糖代谢旺盛3- 磷酸甘油及ATP充足，脂肪酸脂化增多，氧化减少，酮体生成减少；3″糖代谢过程中的乙酰CoA和柠檬酸能别构激活乙酰CoA羧化酶，促进丙二酰CoA合成，而后者能抑制肉碱脂酰转移酶
Ⅰ，阻止β-氧化的进行，酮体生成减少。
②饥饿或糖供应不足或糖尿病患者，与上述正好相反，酮体生成增加。
(六)脂肪酸的合成代谢
1 脂肪酸主要从乙酰CoA合成，凡是代谢中产生乙酰CoA的物质，都是合成脂肪酸的原料，机体多种组织均可合成脂肪酸，肝是主要场所，脂肪酸合成酶系存在于线粒体外胞液中。但乙酰CoA不易透过线粒体膜，所以需要穿梭系统将乙酰CoA转运至胞液中，主要通过柠檬酸-丙酮酸循环来完成。
脂酸的合成还需ATP、NADPH等，所需氢全部NADPH提供，NADPH主要来自磷酸戊糖通路。
2 软脂酸的合成过程（见原书）
乙酰CoA羧化酶是脂酸合成的限速酶，存在于胞液中，辅基为生物素。柠檬酸、异柠檬酸是其变构激活剂，故在饱食后，糖代谢旺盛，代谢过程中的柠檬酸可别构激活此酶促进脂肪酸的合成，而软脂酰CoA是其变构抑制剂，降低脂肪酸合成。此酶也有共价修饰调节，胰高血糖素通过共价修饰抑制其活性。
②从乙酰CoA和丙二酰CoA合成长链脂肪酸，实际上是一个重复加长过程，每次延长2个碳原子，由脂肪酸合成多酶体系催化。哺乳动物中，具有活性的酶是一二聚体，此二聚体解聚则活性丧失。每一亚基皆有ACP及辅基构成，合成过程中，脂酰基即连在辅基上。丁酰是脂酸合成酶催化第一轮产物，通过第一轮乙酰CoA和丙二酰CoA之间缩合、还原、脱水、还原等步骤，C原子增加2个，此后再以丙二酰CoA为碳源继续前述反应，每次增加2个C 原子，经过7次循环之后，即可生成16个碳原子的软脂酸。
3 酸碳链的加长。
碳链延长在肝细胞的内质网或线粒体中进行，在软脂酸的基础上，生成更长碳链的脂肪酸。
4 脂肪酸合成的调节（过程见原书）
胰岛素诱导乙酰CoA羧化酶、脂肪酸合成酶的合成，促进脂肪酸合成，还能促使脂肪酸进入脂肪组织，加速合成脂肪。而胰高血糖素、肾上腺素、生长素抑制脂肪酸合成。
(七)多不饱和脂肪酸的重要衍生物。
前列腺素、血栓素、白三烯均由多不饱和脂肪酸衍生而来，在调节细胞代谢上具有重要作用，与炎症、免疫、过敏及心血管疾病等重要病理过程有关。在激素或其他因素刺激下，膜脂由磷脂酶A２催化水解，释放花生四烯酸，花生四烯酸在脂过氧化酶作用下生成丙三烯，在环过氧化酶作用下生成前列腺素、血栓素。
四、磷脂的代谢
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分）( ) 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题（每小题1分，共20分） 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２C、3 Ｄ、４．E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )
第二章糖类化学 1.糖的概念：糖类物质是多羟基的醇类或醛累化合物及其他们的衍生物或聚合 物。 2.糖的种类可以分为：单糖寡糖多糖结合唐糖的衍生物。 3.根据旋光性分类，可以将自然界中的糖分为D型和L型。规定，已距醛基或 酮基最远的的不对称性碳原子为准，羟基在右的为D型，羟基在左的为L型. 4.还原性二糖：由一分子糖的的半缩醛羟基与另一分子的糖的醇羟基缩合而 成。 5.非还原性二糖：由二分子糖的半缩醛羟基脱水而成。 6.淀粉、糖原、和纤维素的基本结构单元是葡萄糖。 7.凡是能被费林试剂还原的糖都称为还原糖。 8.糖类的生物学功能：提供能量，细胞间的碳骨架，细胞间的的骨架，细胞间 识别和生物分子识别。 第三章蛋白质 1.蛋白质的基本结构单元是氨基酸。 2.大多数蛋白质的含氮量接近16% 3.蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序。 4.氨基酸：分子中含有氨基的羧酸称为氨基酸。 5.氨基酸为两性电解质，当PH等于PI时，氨基酸为兼性离子。 6.肽键是蛋白质中的主要共价键，也称为主键。 7.必需氨基酸：人体中不能合成的，必须从食物中摄取的氨基酸称为必须氨基 酸。 8.必需氨基酸包括：赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、 色氨酸、苯丙氨酸。 9.极中性氨基酸包括：丝氨酸、酪氨酸、苏氨酸、谷氨酰胺、半胱氨酸、天冬 酰胺。 10.酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸 11.碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸 12.氨基酸的等电点（PI）：在一定PH值得溶液中，氨基酸所带的正负电荷相等， 净电荷为零，此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点。（当PH＞PI,氨基酸带净负电荷，在电场中向正极移动；当PH＜PI，氨基酸带净正电荷，在电场中
生物化学考试辅导资料 一.考试内容精要 一、蛋白质的生物学功能(了解即可) 蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命，生物体结构越复杂，其蛋白质种类和功能越繁多，其主要的生物学功能是： （一）催化和调节能力 某些蛋白质是酶，催化生物体内的物质代谢反应。 某些蛋白质是激素，具有一定的调节功能，如胰岛素调节糖代谢、体内信号转导也常通过某些蛋白质介导。 （二）转运功能 某些蛋白具有运载功能，如血红蛋白是转运氧气和二氧化碳的工具，血清白蛋白可以运输自由脂肪酸及胆红素等。 (三）收缩或运动功能 某些蛋白质赋予细胞与器官收缩的能力，可以使其改变形状或运动。如骨骼肌收缩靠肌动蛋白和肌球蛋白。 （四)防御功能如免疫球蛋白，可抵抗外来的有害物质，保护机体。 （五）营养和储存功能如铁蛋白可以储存铁。 (六）结构蛋白 许多蛋白质起支持作用，给生物结构以强度及保护，如韧带含弹性蛋白，具有双向抗拉强度。 （七）其他功能 如病毒和噬菌体是核蛋白，病毒可以致病。 二、蛋白质的分子组成 （一）元素组成 组成蛋白质分子的主要元素有碳、氢、氧、氮、硫。有些还含有少量磷或金属元素。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，且蛋白质是体内的主要含氮物，因此可以根据生物样品的含氮量推算出蛋白质的大致含量。 （二）氨基酸 氨基酸是蛋白质的基本组成单位，存在于自然界的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸（甘氨酸除外）即左旋氨基酸，因为甘氨酸无手性碳原子(与四个不同的原子或基团相连的碳原子)，大多数有手性碳原子的是手性分子，手性分子有旋光活性。根据它们的侧链R的结构和性质可分为四类： 1．非极性疏水性氨基酸： 这类氨基酸的特征是在水中的溶解度小于极性氨基酸。 2极性中性氨基酸： 这类氨基酸的特征是比非极性氨基酸易溶于水，且羧基数等于氨基数，故为中性氨基酸，但因为羧基电离能力较大，故其实际上具有弱酸性。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。这两种氨基酸都含有两个羧基，在生理条件下带负电，故为酸性氨基酸。 4．碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。这类氨基酸在生理条件下带正电，故为碱性氨基酸。 还需要记住这20种氨基酸的英文缩写符号，尤其是三字符号，并且这四种类别的氨基酸中还有几种特殊的氨基酸，也需记住它们的独特特征。 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸分子中含有芳香环 含硫氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸分子中含硫元素，甲硫氨酸也叫蛋氨酸。 亚氨基酸：脯氨酸，其氨基处于环中，为亚氨基酸 支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，这三种均含有支链 其中有八种氨基酸人体内不能自身合成，必须从食物中获得，称为必需氨基酸，它们是缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。 三、氨基酸的理化性质 （一）两性电离及等电点 氨基酸分子中含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一pH值的溶液中氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势与程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。这里有一个等电点的计算问题： 1侧链R为非极性基团或虽为极性但不解离的，此种氨基酸的等电点主要由α-氨基和α-羧基的解离常数的负对数pK1，pK2决定，pI=1/2(pK1+pK2) 2侧链基团可以解离，则由α-氨基，α-羧基及R基团解离情况共同决定，只需写出电离式，取其兼性离子两边的pK值的平均值即可。如赖氨酸其电离式为：
1．在生理pH 条件下，下列哪种氨基酸带正电荷C A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．异亮氨酸 2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸B A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．苏氨酸 3．蛋白质的组成成分中，在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是：A A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子 } C．肽键D．苯丙氨酸 4．下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链D A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸 5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸B A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸 6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点B A．天然蛋白质多为右手螺旋 B．肽链平面充分伸展 ） C．每隔个氨基酸螺旋上升一圈。 D．每个氨基酸残基上升高度为. 7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一C A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加 C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性 8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性C A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val 9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链B / A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法 10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键D A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶 11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的A A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确 ? 12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的A A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相 C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D．白质的空间结构主要靠次级键维持 13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构E A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链 C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在
安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级 _____________姓名 _____________座号 _________ 一、单项选择题（每小题 1 分，共30 分） 1、蛋白质中氮的含量约占 A 、 6.25% B 、10.5%C、 16% D 、19%E、 25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A 、一级结构B、二级结构C、三级结构 D 、四级结构E、空间结构 3、中年男性病人，酗酒呕吐，急腹症，检查左上腹压痛，疑为急性胰腺炎，应测血中的酶是 A 、碱性磷酸酶 B 、乳酸脱氢酶C、谷丙转氨酶D、胆碱酯酶E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A 、能加速化学反应速度 C、具有高度的专一性 E、对正、逆反应都有催化作用B、能缩短反应达到平衡所需的时间D、反应前后质和量无改 5、酶原之所以没有活性是因为 A 、酶蛋白肽链合成不完全C、酶原是普通的蛋白质E、是已 经变性的蛋白质B、活性中心未形成或未暴露D、缺乏辅酶或辅基 6、影响酶促反应速度的因素 A 、酶浓度B、底物浓度C、温度D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖，是因为肝中含有 A 、磷酸化酶 B 、葡萄糖 -6-磷酸酶C、糖原合成酶D、葡萄糖激酶E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A 、机械能B、热能C、 ATP D、电能E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B 、VLDL C、 LDL D、 HDL E、 IDL 10、以下不是血脂的是 A 、必需脂肪酸 B 、磷脂C、脂肪D、游离脂肪酸E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、 131 C、 129 D、146 E、 36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A 、氧化脱氨基B、转氨基C、联合脱氨基D、嘌呤核苷酸循环E、以上都是 13、构成 DNA 分子的戊糖是 A 、葡萄糖B、果糖C、乳糖 D 、脱氧核糖E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是： A 、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B 、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D 、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A 、尿素B、谷氨酰胺C、谷氨酸 D 、胺E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础，下列叙述正确的是 A 、 DNA 分子含有体现遗传特征的密码 B 、子代 DNA 不经遗传密码即可复制而成
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
一、名词解释 二、选择题（每题1分，共20分） 1、蛋白质多肽链形成α-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（） A：疏水键；B：肽键： C：氢键；D：二硫键。 2、在蛋白质三级结构中基团分布为（）。A：疏水基团趋于外部，亲水基团趋于内部；B：疏水基团趋于内部，亲水基团趋于外部；C：疏水基团与亲水基团随机分布； D：疏水基团与亲水基团相间分布。 3、双链DNA的Tm较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致（） A：A+G；B：C+T： C：A+T；D：G+C。 4、DNA复性的重要标志是（）。 A：溶解度降低； B：溶液粘度降低； C：紫外吸收增大； D：紫外吸收降低。 5、酶加快反应速度的原因是（）。 A：升高反应活化能； B：降低反应活化能； C：降低反应物的能量水平； D：升高反应物的能量水平。 6、非竟争性抑制剂对酶促反应动力学的影响是（）。 A：Km增大，Vm变小； B：Km减小，Vm变小； C：Km不变，Vm变小； D：Km与Vm无变化。 7、电子经FADH2呼吸链交给氧生成水时释放的能量，偶联产生的ATP数为（） A：1；B：2；C：3；D：4。8、不属于呼吸链组分的是（） A：Cytb；B：CoQ；C：Cytaa3；D：CO2。 9、催化直链淀粉转化为支链淀粉的是（）A：R酶；B：D酶； C：Q酶；D：α—1，6糖苷酶 10、三羧酸循环过程叙述不正确的是（）。A：循环一周可产生3个NADH、1个FADH2、1个GTP； B：可使乙酰CoA彻底氧化； C：有两步底物水平磷酸化； D：有4—6碳的羧酸。 11、生物体内脂肪酸氧化的主要途径是（）。A：α—氧化；B：β—氧化； C：ω—氧化；D：过氧化。12、脂肪酸从头合成途径不具有的特点是（）A：利用乙酰CoA作为活化底物； B：生成16碳脂肪酸； C：需要脂肪酸合成本科系催化； D：在细胞质中进行。 13、转氨酶的辅酶是（） A：FAD；B：NADP+； C：NAD+；D：磷酸吡哆醛。 14、氨基酸分解的主要途径是（）。 A：氧化脱氨基作用；B：裂解作用； C：脱氨基作用；D：水解作用。 15、合成嘌呤环的氨基酸是（）。 A：甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酸； B：甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺； C：甘氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺； D：蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酸。 16、植物体的嘌呤降解物是以（）形式输送到细嫩组织的。 A：尿酸；B：尿囊酸； C：乙醛酸；D：尿素。 17、DNA复制方式为（）。 A：全保留复制； B：半保留复制； C：混合型复制； D：随机复制。 18、DNA复制时不需要下列那种酶（）。 A：DNA聚合酶； B：引物酶； C：DNA连接酶； D：RNA聚合酶。 19、细胞内编码20种氨基酸密码子总数为（）A：16；B：64；C：20；D：61。20、mRNA在蛋白质合成重要性在于携带有（）A：遗传密码； B：氨基酸； C：识别密码子的结构； D：各种蛋白质因子的结合部位。 三、填空题（每空1分，共20分）。 1、蛋白质在等电点时，溶解度最（），导电性最（）。 2、米氏常数值大时，酶与底物的（）小；酶作用于不同底物，其米氏常数（），其中米氏常数值最小的称为（）。 3、生物氧化是（）在细胞中（），同时产生（）的过程。 4、麦芽糖是（）水解的中间产物。它是
生物化学模拟题B卷 一、A型选择题 1. 蛋白质变性后将会产生的结果是（ C ） A.大量氨基酸游离出来 B.生成大量肽段 C.空间构象改变 D.肽键断裂 E.等电点变为零 2. 维系蛋白质α－螺旋和β－折叠结构稳定的化学键是（ E ） A. 肽键 B. 离子键 C. 二硫键 D. 疏水作用 E. 氢键 3. 酶活性中心的叙述，正确的是（ A ） A．有些酶可以没有活性中心 B．都有辅酶作为结合基团 C．都有金属离子 D．都有特定的空间构象 E．抑制剂都作用于活性中心 4. 关于同工酶的叙述，错误的是（） A．生物学性质相同 B．酶分子一级结构不同 C．同工酶各成员K m 值不同 D．是一组催化相同化学反应的酶 E．酶分子活性中心结构相同 5. 1分子乙酰CoA经三羧酸循环氧化后的产物是（ C ） A.柠檬酸 B.草酰乙酸 和H 2O D.草酰乙酸和CO 2 E. CO 2 和4分子还原当量 6. 磷酸戊糖途径生成的重要产物是（ C ） A. 5-磷酸核糖,NADH B. 6-磷酸葡萄糖,NADPH C. 5-磷酸核糖,NADPH D. 6-磷酸果糖,NADPH E. 5-磷酸核糖,FADH
7. 长期饥饿时，血糖主要来自（D ） A．肌肉蛋白降解的氨基酸 B．肝蛋白降解的氨基酸 C．肌糖原分解 D．肝糖原分解 E．甘油的糖异生 8. 成熟红细胞获得能量的主要途径是（ E ） A. 脂肪酸氧化 B. 2，3-二磷酸甘油酸旁路 C. 磷酸戊糖途径 D. 糖的有氧氧化 E. 糖酵解 9. 体内贮存的脂肪主要来自（ C ） A．类脂 B．生糖氨基酸 C．葡萄糖 D．脂肪酸 E．酮体 10. 脂酰CoA进行β氧化的酶促反应顺序为（ C ） A．脱氢、再脱氢、加水、硫解 B．硫解、脱氢、加水、再脱氢 C．脱氢、加水、再脱氢、硫解 D．脱氢、脱水、再脱氢、硫解 E．加水、脱氢、硫解、再脱氢 11. 有关酮体的描述错误的是（ A ） A．肝脏可生成酮体，但不能氧化酮体 B．仅在病理情况下产生 C．主要成分为乙酰乙酸、β－羟丁酸和丙酮 D．合成酮体的酶系存在于线粒体 E．原料为乙酰CoA 12. 关于电子传递链的叙述错误的是（ D ） A．电子传递链各组分组成4个复合体 B．主要有NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链 C．每对氢原子氧化时都生成3个ATP D．抑制细胞色素氧化酶后,传递链组分都处于还原状态E．如果氧化不与磷酸化偶联,仍可传递电子
《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油
3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )
生化复习资料 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 蛋白质的基本组成单位是氨基酸 ?编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ?每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 氨基酸的分类 ?所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 ?根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 ?氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）， 氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK 1 + pK 2 ）,(pK 1 和pK 2 分 别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 ?氨基酸的紫外吸收性质 ?吸收波长：280nm ?结构特点：分子中含有共轭双键 ?光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 ?呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 ?寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 ?多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 ?氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 ?肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 ?肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
生化习题 选择题 1.含有2个羧基的氨基酸是：（ A ） A.谷氨酸 B. 苏氨酸 C.丙氨酸 D. 甘氨酸 2.酶促反应速度V达到最大反应速度Vmax的80%时，底物浓度[S]: （ D ） A. 1 Km B. 2 Km C. 3 Km D. 4 Km 3.三碳糖、六碳糖与七碳糖之间相互转变的糖代谢途径是：（ D ） A．糖异生 B．糖酵解 C．三羧酸循环 D．磷酸戊糖途径 4.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度：（ B ） A．不可逆抑制作用 B．竞争性可逆抑制作用 C．非竞争性可逆抑制作用 D 反竞争性抑制作用 5.鸟氨酸循环中，尿素生成的氨基来源有：（ C ） A．鸟氨酸 B．精氨酸 C．天冬氨酸 D．瓜氨酸 6.糖酵解途径中，第二步产能的是: （ B ） A. 1，3-二磷酸甘油酸到 3-磷酸甘油酸 B. 磷酸烯醇式丙酮酸到丙酮酸 C. 3-磷酸甘油醛到 1，3-二磷酸甘油酸 D. F-6-P到 F-1,6-P 7.氨基酸的联合脱氨过程中，并不包括哪类酶的作用: （ D ） A 转氨酶 B L –谷氨酸脱氢酶 C 腺苷酸代琥珀酸合成酶 D 谷氨酸脱羧酶 8.下列哪一种物质不是糖异生的原料: （ C ） A. 乳酸 B. 丙酮酸 C. 乙酰CoA D. 生糖氨基酸 9.目前被认为能解释氧化磷酸化机制的假说是: （ C ） A、化学偶联假说 B、构象变化偶联假说 C、化学渗透假说 D、诱导契合假说 10、1958年Meselson和Stahl利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明了下列哪一种机制？（D） A．DNA能被复制 B．DNA基因可转录为mRNA C．DNA基因可表达为蛋白质
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分） ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( )
9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将 二、单选题（每小题1分，共20分）
1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、 香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、 脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA
生物化学复习资料 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸 凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25 氨基酸结构通式： 蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。 氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺 必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。这就是氨基酸的两性性质。 氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。 蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。 第二节肽 肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。 少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。 谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。 化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构：指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。 维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键，维持二级结构靠氢键，维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。 第四节蛋白质的重要性质书P16 蛋白质的等电点：当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零，此时介质的pH即为蛋白质的等电点。
一。 核酸的结构和功能 脱氧核糖核酸（ deoxyribonucleic acid, DNA ）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。在真核细胞中，DNA 主要集中在细胞核，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA 。原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA ）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞的RNA 主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。 DNA 分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA 的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5′→3′。 DNA 的双螺旋模型特点： 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。 ?磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于侧，链间碱基按A —T ，G —C 配对（碱基配对原则，Chargaff 定律） ?螺旋直径2nm ，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（base pair, bp ）重复一次，间隔为3.4nm DNA 的双螺旋结构稳定因素 ? 氢键 ?碱基堆集力 ?磷酸基上负电荷被胞组蛋白或正离子中和 DNA 的双螺旋结构的意义 该模型揭示了DNA 作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA 复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。 DNA 的三级结构 在细胞，由于DNA 分子与其它分子（主要是蛋白质）的相互作用，使DNA 双螺旋进一步扭曲形成的高级结构. RNA 类别： ?信使RNA （messenger RNA ，mRNA ）：在蛋白质合成中起模板作用； ?核糖体RNA （ribosoal RNA ，rRNA ）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome ）,核糖体是蛋白质合成的场所； ?转移RNA （transfor RNA ，tRNA ）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。 rRNA 的分子结构 特征：? 单链，螺旋化程度较tRNA 低 ? 与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能
生物化学选择题和填空题 ? ? ?一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是() A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化() A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是() A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇 式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是() A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是() A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是() A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确() A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转
8、胆固醇生物合成的限速酶是() A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、 乙酰乙酰COA脱氢酶E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶() A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷 酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型是() A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是() A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是() A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是() A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是() A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是() A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 E、直接由核糖还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质是()
生物化学试题及答案 维生素 一、名词解释 1、维生素 二、填空题 1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分，参与体内代谢过程。 2、维生素按溶解性可分为和。 3、水溶性维生素主要包括和VC。 4、脂脂性维生素包括为、、和。 三、简答题 1、简述B族维生素与辅助因子的关系。 【参考答案】 一、名词解释 1、维生素：维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子 有机物。 二、填空题 1、辅因子； 2、水溶性维生素、脂性维生素； 3、B族维生素； 4、VA、VD、VE、VK； 三、简答题 1、
生物氧化 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 二、填空题 1．生物氧化是____ 在细胞中____，同时产生____ 的过程。 3．高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物，其中重要的是____，被称为能量代谢的____。 4．真核细胞生物氧化的主要场所是____ ，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。 5．以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用，即参与从____到____的电子传递作用；以NADPH 为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。 6．由NADH→O2的电子传递中，释放的能量足以偶联ATP合成的3个部位是____、____ 和____ 。 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。
10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 26．NADH经电子传递和氧化磷酸化可产生____个ATP，琥珀酸可产生____个ATP。 三、问答题 1．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 2．描述NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化的偶联部位。 7．简述化学渗透学说。 【参考答案】 一、名词解释 1．物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化。 2．代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合为水，此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。 3．代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ADP磷酸化为ATP，此过程称氧化磷酸化。 4．物质氧化时每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数，此称P/O比值。 二、填空题 1.有机分子氧化分解可利用的能量 3.释放的自由能大于20.92kJ/mol ATP 通货 4.线粒体线粒体内膜 5.生物氧化底物氧H+＋e- 生物合成 6.NADH-CoQ Cytb-Cytc Cyta-a3-O2 9．复合体Ⅱ泛醌复合体Ⅲ细胞色素c 复合体Ⅳ 10．NADH→泛醌泛醌→细胞色素c 细胞色素aa3→O2 30.5 12．氧化磷酸化底物水平磷酸化 14．NAD+ FAD
蛋白质结构与功能的关系解答一 （1）蛋白质一级结构与功能的关系 ①一级结构是空间构象的基础 蛋白质一级结构决定空间构象，即一级结构是高级结构形成的基础。只有具有高级结构的蛋白质才能表现生物学功能。实际上很多蛋白质的一级结构并不是决定蛋白质空间构象的惟一因素。除一级结构、溶液环境外，大多数蛋白质的正确折叠还需要其他分子的帮助。这些参与新生肽折叠的分子，一类是分子伴侣，另一类是折叠酶。 ②一级结构是功能的基础 一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象和功能也相似。相似的一级结构具有相似的功能，不同的结构具有不同的功能，即一级结构决定生物学功能。 ③蛋白质一级结构的种属差异与分子进化 对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较，发现存在种属差异。蛋白质一定的结构执行一定的功能，功能不同的蛋白质总是有不同的序列。如果一级结构发生变化，其蛋白质的功能可能发生变化。 ④蛋白质的一级结构与分子病 蛋白质的氨基酸序列改变可以引起疾病，人类有很多种分子病已被查明是某种蛋白质缺乏或异常。这些缺损的蛋白质可能仅仅有一个氨基酸发生异常所造成的，即所为的分子病。如镰状红细胞贫血症（HbS）。 （2）蛋白质高级结构与功能的关系 ①高级结构是表现功能的形式蛋白质一级结构决定空间构象，只有具有高级结构的蛋白质才能表现出生物学功能。 ②血红蛋白的空间构象变化与结合氧
血红蛋白（Hb）是由α2β2组成的四聚体。每个亚基的三级结构与肌红蛋白（Mb）相似，中间有一个疏水“口袋”，亚铁血红素位于“口袋”中间，血红素上的Fe2+能够与氧进行可逆结合。当第一个O2与Hb结合成氧合血红蛋白（HbO2）后，发生构象改变犹如松开了整个Hb分子构象的“扳机”，导致第二、第三和第四个O2很快的结合。这种带O2的Hb亚基协助不带O2亚基结合氧的现象，称为协同效应。O2与Hb结合后引起Hb构象变化，进而引起蛋白质分子功能改变的现象，称为别构效应。小分子的O2称为别构剂或协同效应剂。Hb则称为别构蛋白。 ③构象病因蛋白质空间构象异常变化——相应蛋白质的有害折叠、折叠不能，或错误折叠导致错误定位引起的疾病，称为蛋白质构象病。其中朊病毒病就是蛋白质构象病中的一种。 蛋白质结构与功能的关系解答二 (一)蛋白质一级结构与功能的关系要明白三点： 1.一级结构是空间构象和功能的基础，空间构象遭破坏的多肽链只要其肽键未断，一级结构未被破坏，就能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。 2.即使是不同物种之间的多肽和蛋白质，只要其一级结构相似，其空间构象及功能也越相似。 3.物种越接近，其同类蛋白质一级结构越相似，功能也相似。 但一级结构中有些氨基酸的作用却是非常重要的，若蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响其空间构象或生理功能，产生某种疾病，这种由蛋白质分