（生物科技行业）生物化学
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第壹章蛋白质
1，蛋白质含量=（总氮含量—无机氮含量）乘以6.25
2,氨基酸按含特殊基团的分类：a含羟基的氨基酸丝氨酸（Ser）酪氨酸（Tyr）b含巯基的氨基酸半胱氨酸（Cys）
3,氨基酸的分类:a非极性氨基酸丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）甲硫氨酸（Met）脯氨酸（Pro）色氨酸（Trp）b极性不带电荷甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺（Gln）酪氨酸（Tyr）半胱氨酸（Cys）c带负电荷天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）d带正电荷组氨酸（His）赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）
4，等电点调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的氨基正离子和羧酸跟负离子解离度完全相同，即氨基酸所带净电荷为零。主要以俩性离子存在时，在电场中不向任何壹极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。
氨基酸在pH大于等电点的溶液中以阴离子存在，在pH小于等电点的溶液中主要以阳离子存在。
5，蛋白质的化学性质脯氨酸，羟脯氨酸和茚三酮反应生成黄色物质，其余а-氨基酸和茚三酮反应生成蓝紫色物质。
6，2，4—二硝基氟苯或丹磺酰氯测定蛋白质N端氨基酸。
7，壹个氨基酸的а—羧基和壹个氨基酸的а—氨基脱水缩合形成的共价键叫肽键由此形成的化合物称肽。
8，蛋白质的壹级结构指蛋白质中氨基酸的序列，氨基酸的序列多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。
9，稳定蛋白质空间结构的作用力主要是次级键，即氢键和盐键等非共价键，以及疏水
作用和范德华力。
10，蛋白质的二级结构指多肽主链有壹定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。肽链形成螺旋，折叠，转角等有壹定规则的结构。
11，蛋白质的三级结构指球状蛋白的多肽链在二级结构，超二级结构，和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。
12，蛋白质的四级结构许多蛋白质有俩个或俩个之上的相互关联的具有三级结构的亚单位组成，其中每壹个亚单位称为亚基，亚基间通过非共价键聚合而形成特定的构象。蛋白质四级结构指分子中亚基的种类，数量以及相互关系。
13，蛋白质的变性指天然蛋白质因受理化性质的影响起分子内部原有的高度规律性结构发生变化，知识蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变但蛋白质的壹级结构不被破坏。变性的实质是肽链从卷曲变伸展的过程。
14，蛋白质变性的因素化学因素：强酸，强碱，尿素，胍，去污剂，重金属盐，三氯醋酸，磷钨酸，苦味酸，浓乙醇。物理因素：剧烈震荡或搅拌，紫外线及X射线照射，超声波等。蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。15，蛋白质的沉淀能够分为俩类：（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，且保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，和重金属或某些酸类的反应都属于此类。
蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，且不析出。因此变性蛋白质且不壹定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。
16，利用蛋白质的理化性质，对蛋白质进行分离提纯。可根据蛋白质的溶解度不同，大小，带电性质，配体特异性进行分离。
第二章核酸
17，核酸的壹级结构核苷酸间的连接键是3,5-磷酸二酯键。同壹条链中所有核苷酸间的的磷酸二酯键有相同的走向。各核苷酸残基沿多核苷酸链排列的顺序称为核酸的壹级结构。
18，DNA的双螺旋结构和碱基配对原则：A-T形成俩个氢键，C-G形成三个氢键。19，功能相关的基因常串联在壹起，有共同的调控元件调控，且转录成同壹mRNA分子，可指导多种蛋白质的合成这种结构称为操纵子。
20，基因中不编码的居间序列称为内含子，编码的片段叫外显子。
21，真核生物基因组的特点a，基因组较大；b，不存在操纵子结构；c，存在大量的重复序列。
22，tRNA二级结构为三叶草形，三级结构为倒L形。其主要作用是将氨基酸转运到核糖体-mRNA复合物的相应位置用于蛋白质的合成。rRNA，mRNA等。
23，核算结构稳定性的原因碱基对间的氢键；碱基堆积力；环境中的正离子。
24，双链核酸的变性指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。变性只涉及次级键的变化。
25，将紫外吸收的增加量达最大增量的壹半时的温度值称溶解温度，影响溶解温度Tm 的因素：G-C对含量，其含量越高，Tm越高；溶液的离子强度，离子强度低的溶液，Tm低；溶液的PH；变性剂。
26，变性核酸的互补链在适当条件下，重新缔合成双螺旋的过程叫复性。
27，影响复性速度的因素：复性的温度；单链片段的浓度；单链片段的长度；单链片段的复杂度；溶液的离子强度。
第四章糖类
28，葡萄糖的构象：船式，椅式。
29，蛋白质或多肽和糖的结合有俩种不同类型的糖苷键即N-糖苷键和O-糖苷键。
第五章脂质和生物膜
30，天然脂肪酸的特点：大多数脂肪酸的C在12——14之间，且均势偶数，以16C 和18C最为常见；分子中只有壹个双键的不饱和脂肪酸，双键位置壹般在9,10位C原子之间，若双键数目多于壹个，则总有壹个位于9，10位之间，其他的双键比第壹个双键更远离羧基，俩双键之间往往隔着壹个亚甲基；不饱和脂肪酸大多为顺式结构，只有极少数为反式结构。
31，甘油磷脂的结构甘油磷脂分子中甘油的俩个醇羟基和脂肪酸成酯，第三个醇羟基和磷酸成酯或磷酸再和其他含羟基的物质结合成酯。（结构通式见书本）
32，膜脂生物膜的脂质主要包括磷脂，固醇，糖脂等。
33，膜蛋白能够有多种形式：单纯蛋白质，结合蛋白质，其中结合蛋白质以糖蛋白为主，脂蛋白次之。
34，流动镶嵌模型流动镶嵌模型认为，生物膜是壹种流动的，嵌有各种蛋白质的脂质双分子层，其中蛋白质犹如壹座座冰山漂流在流动脂质的海洋中。流动镶嵌模型不仅强调了膜脂，膜蛋白的相互作用，仍强调了膜的动态性质。
第六章酶
35，酶专壹性的类型结构专壹性：酶作用的对象是壹种特定的底物或壹类结构相近的底
物；立体异构专壹性：当反应物具有立体异构体时，酶只选这其中的壹种立体异构体作为其底物。
36，酶专壹性的假说诱导契合假说，该假说认为酶分子的结构且非和底物分子正好互补，当酶分子结合底物分子时，在底物分子的诱导下，酶的构象发生变化，成为能和底物分子密切契合的构象，从而催化底物的反应。
37，酶具有高催化效率的分子机理：酶分子的活性部位结合底物形成酶—底物复合物，在酶的帮助下，底物进入特定的过渡态，由于形成此类过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应的活化能，因而反应能顺利的进行，形成产物且释放出游离的酶，使其能够参和其余底物的反应。
38，米氏方程（见书本）
39，没的抑制剂分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂。可逆抑制剂又分为竞争性抑制剂；非竞争性抑制剂；反竞争性抑制剂。
40，酶的别构调控许多酶具有活性部位外，仍具有调节部位，酶的调节部位可和某些化合物可逆的非共价键结合，使酶发生结构的改变，进而改变酶的催化活性，这种酶活性的调节方式称为酶的别构调节。
41，酶原的激活在特定蛋白水解酶的催化作用下，酶原的结构发生变化，形成酶的活性部位，变成有活性的酶，称为酶原的激活。
第七章维生素和辅酶
42，常见的脂溶性维生素包括维生素A，维生素D，E，K其特点为不溶于水，易溶于脂质溶剂；常见的水溶性维生素包括维生素B1，B2，泛酸，叶酸，维生素PP，维生素B6，生物素，维生素B12，硫辛酸和维生素C。
第八章新陈代谢总论和生物氧化呼吸
43，ATP的组成ATP含有壹个磷脂键和俩个由磷酸基团形成的磷酸酐键。
44，生物氧化的特点1，生物氧化是在37摄氏度，近于中性水溶液环境中进行的是在壹系列酶的催化作用下逐步进行的；2，生物氧化的能量是逐步释放的，且以ATP的形式捕获能量；3，生物氧化中二氧化碳的生成是有机酸脱羧生成的；4，生物氧化中水的生成是代谢物脱下的氢经壹系列的传递体和氧结合而生成的；5，生物氧化有严格的细胞定位。
45，呼吸链代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过壹系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，且和之结合生成水的全部体系称为呼吸链。
46，呼吸链的组成呼吸链有线粒体内膜上及格蛋白质复合物组成，NADH脱氢酶复合物，细胞色素bc1复合物，细胞色素氧化酶。
47，氧化磷酸化分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化。氧化磷酸化生成ATP的数量：
48，化学渗透学说主要观点是认为呼吸链存在于线粒体内膜之上，当氧化进行时呼吸链起质子泵作用，质子被泵出线粒体内膜之外侧，造成膜内外俩侧间跨膜的化学式和电位差，跨膜电化学能被膜上ATP合酶所利用，使ADP和Pi合成ATP。
第九章糖代谢
49，糖酵解是指葡萄糖转化为丙酮酸的过程，糖酵解过程中每分子葡萄糖转化为俩分子的丙酮酸，同时净生成俩分子ATP和俩分子NADH。糖酵解过程中存在三个不可逆反应，分别由己糖激酶，果糖磷酸激酶，和丙酮酸激酶催化，糖酵解反应速度主要受着3种酶活性的调控。器中果糖磷酸激酶是最关键的限速酶。
49，糖的有氧分解，脱氢脱羧。三羧酸循环共产生10分子ATP，
50，戊糖磷酸作用的生物学意义：a，无糖途径生成的仍原辅酶Ⅱ可参和多种代谢反应，
1，能够共给组织中合成代谢的需要；2，仍原辅酶Ⅱ可保持谷胱甘肽的仍原状态；3，肝细胞内质网含有以仍原辅酶Ⅱ和氢离子为供氢体的加单氧酶体系可参和激素，药物，毒物的生物转化；b，戊糖磷酸途径中产生的核糖—5—磷酸是核酸生物合成的必须原料，且且核酸中核糖的分解代谢也可通过此途径进行；c，通过转酮及转醛醇基反应使丙糖，丁糖，戊糖，己糖，庚糖相互转化；d，在植物中赤藓糖—4—磷酸和甘油—3—磷酸可合成莽草酸，后者可转变成多酚，也可转变成芳香氨基酸。
51，糖异生作用许多非糖物质如甘油，丙酮酸，乳酸以及某些氨基酸等能在肝中转变为葡萄糖，称糖异生作用。
第十章脂质代谢
52，甘油的氧化过程甘油的氧化是先经甘油激酶及ATP的作用生成甘油——磷酸，甘油—а—磷酸再经甘油磷酸脱氢酶催化脱氢，反应需要NAD+参加，生成二羟丙酮磷酸及NADH+H+，二羟丙酮磷酸能够循糖酵解过程转变为丙酮酸，在进入三羧酸循环。53，β—氧化作用脂肪酸的β—氧化经历脱氢，加水，再加氢，硫解四步。壹摩尔软脂酸彻底氧化生成108摩尔的ATP，因活化时消耗2摩尔ATP，净得106摩尔ATP。54，乙酰乙酸，羟丁酸和丙酮，这三种物质统称为酮体。酮体在肝中产生，可被肝外组织利用。
第十壹章蛋白质的降解和氨基酸代谢
55，氨基酸的共同分解代谢途径分为脱氨基作用和脱羧基作用，以脱氨基作用为主。56，氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用，转氨基作用，联合脱氨基作用，非氧化脱氨基作用。（详见书本）
57，氨基酸在氨基酸脱羧酶催化下进行脱羧作用，生成二氧化碳和壹个伯胺类化合物。58，氨的代谢去路排泄，以酰胺的形式贮存，重新合成氨基酸和其他含氮物。
第十二章核苷酸代谢
59，核苷酸的合成从头合成核苷酸（了解）；碱基或核苷通过补救途径合成核苷酸。60，灵长类，鸟类，某些爬行类等将嘌呤转化为尿酸且排出体外，其他动物可进壹步分解尿酸，不同的物种可生成不同的代谢产物，。植物和微生物可将嘌呤分解成二氧化碳，氨和有机酸。
第十三章DNA的生物合成
61，DNA复制的酶DNA聚合酶，DNA连接酶，DNA解旋酶。
62，原，真核生物DNA复制的相同点：1，均为半保留复制；2，均为办不连续复制；3，均需要解旋酶解开双螺旋，且由SSB同单链区结合；4，均需要拓扑异构酶消除螺旋形成的扭曲张力；5，均需要RNA引物；6，新链合成均有校对机制；，原，真核生物DNA复制的主要差别：1，原核生物为单起点复制，真核生物为多起点复制。原核生物的复制子大而少，真核生物的复制子小而多；2，原核生物复制叉移动的速度和真核生物移动的速度不同且相差很大；3，原核生物冈崎片段的大小为1000-2000nt，真核生物冈崎片段的大小为100-200nt；4，真核细胞非DNA聚合酶和蛋白质因子的种类比原核细胞多，引物酶活性有DNA的俩个小亚基承担；5，原核生物在第壹轮复制仍没结束的时候，就能够在复制其实去进行第二轮的复制。真核细胞的复制有复制徐克因子控制，复制周期不可重叠；6，原核生物的DNA为环形分子，DNA复制时不存在末端会缩短的问题，真核生物的DNA为线性分子，DNA复制时存在末端会缩短，需要端粒酶解决线形DNA的末端复制问题。
63，DNA损伤的产生1，环境因素包括化学诱变剂和物理因子以及代谢过程中产生的自由基等影响,2，DNA配对时碱基配对错误；3，细胞的正常生理活动引起细胞的自发性损伤。这些损伤使其结构改变，功能丧失，导致基因突变。因个别的核苷酸变化引起
的突变称为点突变，若这种突变导致蛋白质中氨基酸的变化称错义突变。
64.DNA损伤的修复直接修复，切除修复，应急反应修复和重组修复。
第十四章RNA的生物合成
65，基因转录时，俩条互补的DNA链有壹条作为RNA合成的模板，称作模板链，负链或反义链，另壹条链称作非模板链，正链或有义链。
66转录和复制的相同，不同点
67，mRNA前体的加工：帽子结构的生成；多聚A尾巴的生成；mRNA前体的剪切；选择性剪切和反式剪切。
第十五章蛋白质的生物合成
68，mRNA上每三个核苷酸决定壹个氨基酸，因此称为三联体密码或密码子。密码只有64种，其中61种用于编码氨基酸，UAA,UAG,UGA为终止信号。UAG为起始信号且编码甲硫氨酸，遗传密码是无标点，具有简且性，而且在各种生物中是通用的，但也有例外。
65，tRNA和蛋白质的链接tRNA是氨基酸进入核糖体形成肽链的载体，是联系mRNA 核苷酸序列和多肽链中氨基酸序列信息间的桥梁。tRNA分子上和蛋白质生物合成有关的位点至少有4个，即3’端CCA上的氨基酸接受位点；氨酰—tRNA合成酶识别位点；核糖体识别位点使延长中的肽链附着于核糖体上；反密码子位点。在蛋白质合成时，带着不同氨基酸的各个tRNA通过反密码子较为准确在mRNA分子上对号入座（依次和其密码子结合）。
66，蛋白质的生物合成分为五个阶段：氨基酸的活化；活化氨基酸的转运；肽链合成的起始；肽链合成的延长；肽链合成的终止。
第十六章物质代谢的调节控制
67，酶活性的调节1，反馈调节反馈调节是指在酶促反应系统中的最终产物对起始步骤的酶活性的调节；2，别构调节别构部位被别构效应物结合可引起酶分子的构象发生变化，从而改变酶的活性。
生物化学在工业及环境方面的应用 化工10904 杨庆序号18 学号200903052 生物化学是运用化学的理论和方法研究生命物质的边缘学科。其任务主要是了解生物的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。从早期对生物总体组成的研究，进展到对各种组织和细胞成分的精确分析。目前正在运用诸如光谱分析、同位素标记、X射线衍射、电子显微镜一级其他物理学、化学技术，对重要的生物大分子（如蛋白质、核酸等）进行分析，以期说明这些生物大分子的多种多样的功能与它们特定的结构关系。 生物化学在发酵、食品、纺织、制药、皮革等行业都显示了威力。例如皮革的鞣制、脱毛，蚕丝的脱胶，棉布的浆纱都用酶法代替了老工艺。近代发酵工业、生物制品及制药工业包括抗生素、有机溶剂、有机酸、氨基酸、酶制剂、激素、血液制品及疫苗等均创造了相当巨大的经济价值，特别是固定化酶和固定化细胞技术的应用更促进了酶工业和发酵工业的发展。70年代以来，生物工程受到很大重视。利用基因工程技术生产贵重药物进展迅速，包括一些激素、干扰素和疫苗等。基因工程和细胞融合技术用于改进工业微生物菌株不仅能提高产量，还有可能创造新的抗菌素杂交品种。一些重要的工业用酶，如α-淀粉酶、纤维素酶、青霉素酰化酶等的基因克隆均已成功，正式投产后将会带来更大的经济效益。据估计，全球发酵产品的市场有120～130亿美元，其中抗生素占46％，氨基酸占16.3％，有机酸占13．2％，酶占10％，其它占14．5％。发酵产品市场的增大与发酵技术的进步分不开。现代生物技术的进展推动了发酵工业的发展，发酵工业的收率和纯度都比过去有了极大的提高。目前世界最大的串联发酵装置
已达75 m＼许多公司对发酵工艺进行了调整，从而降低了生产成本。如ADM （Archer Danie1s Mid1and）和Cargill公司在20世纪90年代初对其发酵装置进行改造，将以碳水化合物为原料的生产工艺改为以玉米粉为原料，从而降低了生产成本，ADM公司生产的赖氨酸成本比原先降低了一半。利用基因工程技术，不但成倍地提高了酶的活力，而且还可以将生物酶基因克隆到微生物中，构建基因菌产生酶。利用基因工程，使多种淀粉酶、蛋白酶、纤维素酶、氨基酸合成途径的关键酶得到改造、克隆，使酶的催化活性、稳定性得到提高，氨基酸合成的代谢流得以拓宽，产量提高。随着基因重组技术的发展，被称为第二代基因工程的蛋白质工程发展迅速，显示出巨大潜力和光辉前景。利用蛋白质工程，将可以生产具有特定氨基酸顺序、高级结构、理化性质和生理功能的新型蛋白质，可以定向改造酶的性能，从而生产出新型生化产品。 环境污染是指人类直接或间接地向环境排放超过其自净能力的物质或能量，从而使环境的质量降低，对人类的生存与发展、生态系统和财产造成不利影响的现象。具体包括：水污染、大气污染、噪声污染、放射性污染等。随着科学技术水平的发展和人民生活水平的提高，环境污染也在增加，特别是在发展中国家。环境污染问题越来越成为世界各个国家的共同课题之一。处理环境污染的方法日新月异，近年来生物化学的方法越来越得到人们的重视。 在生物化学技术发展的同时，污水化学处理技术也在不断发展，其主要特点是投资省、运行稳定、操作灵活、除磷效果好，但不能去除溶解性有机污染物，出水水质也难以达到二级处理的排放要求，运行费用往往偏高。 当代污水处理技术的最重要发展趋势就是生物处理与化学处理的结合，二者
中科院发育所06年生物化学考博试题 1.试举5例说明绿色荧光蛋白在生物学研究中的作用? 2.真核生物逆转座子的结构功能和生物学意义? 3.一蛋白用SDS聚丙电泳分离后为一条带,请问,这个蛋白是否只有一种成分,如果还有其它成分如何分离,鉴定纯度 4.真核生物表达各水平上的调控机理 5.举两篇05年我国科学家发表的Cell Science Nature的文章,要国内通迅地址,要写出作者或单位,以及文章的主要内容. 6.请在生化角度评价转基因食物的安全性 中科院发育遗传所2002生物化学（博士） 注：请将试卷写在答题纸上；不用抄题，但要写请题号；草稿纸上答题无效。 一、名次解释：（20分） 二、以动物细胞或植物细胞为例说明细胞中的膜结构及其功能。（12分） 三、在研究位置基因的功能时往往采用推定的该基因所编码的氨基酸序列与已知功能的蛋白质的氨基酸序列比较来推断，你认为这种比较应采用什么原则？为什么？（12分） 四、真核基因在原核细胞中表达的蛋白质常常失去生物活性，为什么？举例说明。（12分） 五、简述信号肽的结构特点、功能和从蛋白质产物中切除的机理。（12分） 六、分子筛、离子交换和亲和层析是三种分离、醇化蛋白质的方法，你如何根据所要分离、纯化的蛋白质的性质选择使用。（12分） 七、酶联免疫吸附实验（ELISA）的基本原理是什么？如何用此方法检测样品中的抗原和抗体？（12分） 八、某一个蛋白，SDS凝胶电泳表明其分子量位于16900于37100标准带之间，当用巯基乙醇和碘乙酸处理该蛋白后经SDS凝胶电泳分析仍得到一条带，但分子量接近标准带13370处，请推断此蛋白质的结构？为什么第二次用前要加碘乙酸？（8分） 中科院发育遗传所2000-2001生物化学（博士） 2000年博士研究生入学考试 生物化学试题 1．酶蛋白的构象决定了酶对底物的专一性，请描述并图示酶与底物相互关系的几种学说。（20分） 2．什么是DNA的半保留复制和半不连续复制？如何证明？真核细胞与原核细胞的DNA复制有何不同？（20分） 3．概述可作为纯化依据的蛋白质性质及据此发展的方法。（20分） 4．简述酵解和发酵两个过程并说明两者的异同。（15分）
中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容
细胞生物学及生物化学练习题 1.下列细胞器，光学显微镜下能看到的是( )。 A．核糖体 B.内质网 C.叶绿体 D.A、B、C都不是 2.将小麦种子浸在红墨水中10 min，然后取出。将种子洗净纵向剖开，发现胚白色，而胚乳红色。这说明( )。 A.胚成活、胚乳失去活性 B.胚、胚乳都成活 C.胚死亡、胚乳成活 D.不能判断是否成活 3.生物膜的脂类分子是靠什么键聚集在一起形成磷脂双分子层结构的( )。. A.氢键 B.二硫键 C.疏水键 D.离子键 4.下列关于动物细胞膜上Na+-K+泵的描述正确的是( )。 A.具有ATP酶的活性 B.消耗1分子ATP向胞外泵出2钠离子，向胞内泵入2个钾离子 C.消耗1分子ATP向胞外泵出3个钠离子，向胞内泵入2个钾离子 D. Na+-K+泵在动物细胞膜上可形成离子通道，钠离子和钾离子可选择性地透过 5.线粒体内膜上具有什么酶系统( ) 。 A.糖酵解 B.过氧化氢 C.三羧酸循环 D.电子传递链 6.肝细胞的解毒作用主要是通过什么结构中的氧化酶系进行的()。 A.线粒体 B.叶绿体 C.细胞质膜 D.光面内质网 7.下列对溶酶体功能的描述不正确的是( )。 A.分解消化来自细胞外的物质 B.溶解细胞内由于生理或病理原因破损的细胞器 C.自身膜破裂，导致细胞自溶而死亡 D.使毒性物质失活 8.下列哪一类动物细胞中高尔基体最为丰富( )。 A.随意肌细胞 B.腺细胞 C.红细胞 D.白细胞 9.真核细胞细胞质中的核糖体( )。 A.与细菌的核糖体大小、组成相同 B.较细菌的核糖体大，但组成相似 C.较细菌的核糖体小，组成不同 D.与细菌的核糖体大小相同，但组成完全不同 10. (2007年全国联赛题)在真核细胞中具有半自主性的细胞器为( )。 A.高尔基体 B.内质网 C.线粒体 D.质体 E.溶酶体 11.(2007年全国联赛题)巴氏小体是( )。 A.端粒 B.凝集的X染色体 C.随体 D.巨大染色体 12.端粒的作用是()。 A.它们保护染色体使其免于核酸酶的降解 B.它们能防止染色体之间的末端融合 C.它们是细胞分裂“计时器” D.以上都正确 13.下列四对名词中，哪一对的表述是合适的( )。 A.叶绿体—贮藏酶 B.过氧化(酶)体—细胞中的转运作用 C.核仁—核糖体亚基的组装部位 D.溶酶体—细胞 中的发电站 14.（2007年全国联赛题)减数分裂时，等位基因的DNA片段的交换和重组通常发生在( )。 A.偶线期 B.粗线期 C.双线期 D.终变期 15.机体中寿命最长的细胞是( )。 A.红细胞 B.神经细胞 C.表皮细胞 D.上皮细胞 16.动物细胞间信息的传递主要是通过( )。 A.紧密连接 B.间隙连接 C.桥粒 D.胞间连丝 17.以下哪项不属于第二信使( )。 A, cAMP B. cGMP C. Ach D. DG 18.用某种影响细胞骨架的药水处理体外培养的细胞，群体中出现双核细胞，最可能的原因是( )。 A.微丝被破坏 B.微管被破坏 C.染色体畸变 D.细胞发生融合
2016年陕西省西安建筑科技大学辅导员笔试真题 选择部分 1.公证是法治的生命线 2.高等学校大学生提高思想政治教育的基本原则：6个 3.入学教育是适应性教育，适应性教育包括 4.适应性教育、专业思想教育、爱国爱校教育、文明修养与法纪安全教育、心理健康教育、成才教育。 5.社会主义核心价值观的主要内容 6.高校辅导员誓词内容 7.四有教师指的是什么 8.学生会的相关定义；党委领导的，共青团指导的学生群众组织，自我教育自我管理自我服务。 9.辅导员选聘工作采取组织推荐和公开招聘结合的方式进行填空部分高校辅导员的基本标准：政治强，业务精，纪律严，作风正 10.高等学校教育以培养人才为中心，保证教育教学质量达到国家规定的标准。 11.辅导员是开展大学生思想政治教育的骨干力量，辅导员逾该努力成为学生的人生导师和知心朋友。 12.辅导员归高校学生工作处管理。 简答题 13.根据《进一步加强和推进大学生思想政治教育的意见》辅导员工作的主要任务是什么 14.四个全面是什么 5.突发状况处理 小雯考试作弊，按照校规校纪处理应该需要通知家长并且处分，但是小雯家庭离异，重组家庭本来就不希望她读书，她作弊是因为想拿到奖学金继续读书，作为辅导员你会怎么样处理这样的事件。王欢同学创业小有成就，上大学开始他的生活费和学费都是自己创业得来的，但是最近由于他创业唯有没有按照学校规章制度到校完成课程，学校拟定给予处分。作为辅导员，你如何帮助王欢规划他创业的未来。
16.现象，很多大学生上课的时候变成了手机一族，请以“指手中流失的机会”写一个140字的微博博文。 17.写一份创建文明宿舍的活动策划书 18.写作： 选择把事业做成职业，那就是选择了谋了一份工作，而相反选择把职业做成事业，那会体验到幸福感，请围绕“职业和事业”写一个800字左右的微博文章。
“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋
细胞信息转导 一、选择题 ( 一 )A 型题 1 ．下列哪种物质不是细胞间信息分子 A ．胰岛素 B ． CO C ．乙酰胆碱 D ．葡萄糖 E ． NO 2 ．通过核内受体发挥作用的激素是 A ．乙酰胆碱 B ．肾上腺素 C ．甲状腺素 D ． NO E ．表皮生长因子 3 ．下列哪种物质不是第二信使 A ． cAMP B ． cGMP C ． IP 3 D ． DAG E ． cUMP 4 ．膜受体的化学性质多为 A ．糖蛋白 B ．胆固醇 C ．磷脂 D ．酶 E ．脂蛋白 5 ．下列哪种转导途径需要单跨膜受体 A ． cAMP - 蛋白激酶通路 B ． cAMP - 蛋白激酶通路 C ．酪氨酸蛋白激酶体系 D ． Ca 2+ - 依赖性蛋白激酶途径 E ．细胞膜上 Ca 2+ 通道开放 6 ．活化 G 蛋白的核苷酸是 A ． GTP B ． CTP C ． UTP D ． ATP E ． TTP 7 ．生成 NO 的底物分子是 A ．甘氨酸 B ．酪氨酸 C ．精氨酸 D ．甲硫氨酸 E ．胍氨酸 8 ．催化 PIP 2 水解为 IP 3 的酶是 A ．磷脂酶 A B ．磷脂酶 A 2 C ．磷脂酶 C D ． PKA E ． PKC 9 ．第二信使 DAG 的来源是由 A ． PIP 2 水解生成 B ．甘油三脂水解而成 C ．卵磷脂水解产生 D ．在体内合成 E ．胆固醇转化而来的 10 ． IP 3 受体位于 A 、细胞膜 B 、核膜 C 、内质网 D 、线粒体内膜 E 、溶酶体 11 ． IP 3 与内质网上受体结合后可使胞浆内 A ． Ca 2+ 浓度升高 B ． Na 2+ 浓度升高 C ． cAMP 浓度升高 D ． cGMP 浓度下降 E ． Ca 2+ 浓度下降 12 ．激活的 G 蛋白直接影响下列哪种酶的活性 A ．磷脂酶 A B ．蛋白激酶 A C ．磷脂酶 C D ．蛋白激酶 C E ．蛋白激酶 G 13 ．关于激素，下列叙述正确的是 A ．都由特殊分化的内分泌腺分泌 B ．激素与受体结合是可逆的 C ．与相应的受体共价结合，所以亲和力高 D ．激素仅作用于细胞膜表面 E ．激素作用的强弱与其浓度成正比 14 ． 1 ， 4 ， 5 - 三磷酸肌醇作用是 A ．细胞膜组成成 B ．可直接激活 PK C C ．是细胞内第二信使 D ．是肌醇的活化形式 E ．在细胞内功能 15 ．酪氨酸蛋白激酶的作用是 A ．分解受体中的酪氨 B ．使蛋白质中大多数酪氨酸磷酸化 C ．使各种含有酪氨酸的蛋白质活化 D ．使蛋白质结合酪氨酸
生物化学与分子生物学知识总结 第一章蛋白质的结构与功能 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸 4.可根据侧链结构和理化性质进行分类 非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸 5.脯氨酸属于亚氨基酸 6.等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7.蛋白质的分子结构包括: 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及
氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键 ?蛋白质二级结构 包括α-螺旋 (α -helix) β-折叠 (β-pleated sheet) β-转角 (β-turn) 无规卷曲 (random coil) 3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或 三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。 9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 ?蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜 10.蛋白质的变性： 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 ?造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。
生物化学应用简述 而在本世纪,与生物化学有关的最重要的领域主要有以下几个方面:(1) 生物大分子结构与功能的关系; (2) 生物膜的结构与功能; (3) 机体自身调控的分子机理; (4) 生化技术的创新与发明; (5) 功能基因组、蛋白质组、代谢组等; (6) 分子育种与分子农业(工厂化农业); (7) 生物净化; (8) 生物电子学; (9) 生化药物; (10)生物能源的开发等。 二、生物化学在不同领域的应用 生物化学就是在医学、农业、某些工业与国防部门的生产实践的推动下成长起来的,反过来,它又促进了这些部门生产实践的发展。 医学生化 对一些常见病与严重危害人类健康的疾病的生化问题进行研究,有助于进行预防、诊断 与治疗。如血清中肌酸激酶同工酶的电泳图谱用于诊断冠心病、转氨酶用于肝病诊断、淀粉酶用于胰腺炎诊断等。在治疗方面,磺胺药物的发现开辟了利用抗代谢物作为化疗药物的新 领域,如5-氟尿嘧啶用于治疗肿瘤。青霉素的发现开创了抗生素化疗药物的新时代,再加上各种疫苗的普遍应用,使很多严重危害人类健康的传染病得到控制或基本被消灭。生物化学的 理论与方法与临床实践的结合,产生了医学生化的许多领域,如:研究生理功能失调与代谢紊 乱的病理生物化学,以酶的活性、激素的作用与代谢途径为中心的生化药理学,与器官移植与疫苗研制有关的免疫生化等。 农业生化 农林牧副渔各业都涉及大量的生化问题。如防治植物病虫害使用的各种化学与生物杀虫 剂以及病原体的鉴定;筛选与培育农作物良种所进行的生化分析;家鱼人工繁殖时使用的多 肽激素;喂养家畜的发酵饲料等。随着生化研究的进一步发展,不仅可望采用基因工程的技术 获得新的动、植物良种与实现粮食作物的固氮;而且有可能在掌握了光合作用机理的基础上,使整个农业生产的面貌发生根本的改变。 工业生化 生物化学在发酵、食品、纺织、制药、皮革等行业都显示了威力。例如皮革的鞣制、脱 毛,蚕丝的脱胶,棉布的浆纱都用酶法代替了老工艺。近代发酵工业、生物制品及制药工业包 括抗生素、有机溶剂、有机酸、氨基酸、酶制剂、激素、血液制品及疫苗等均创造了相当 巨大的经济价值,特别就是固定化酶与固定化细胞技术的应用更促进了酶工业与发酵工业的 发展。70年代以来,生物工程受到很大重视。利用基因工程技术生产贵重药物进展迅速,包括一些激素、干扰素与疫苗等。基因工程与细胞融合技术用于改进工业微生物菌株不 仅能提高产量,还有可能创造新的抗菌素杂交品种。一些重要的工业用酶,如α-淀粉酶、纤维素酶、青霉素酰化酶等的基因克隆均已成功,正式投产后将会带来更大的经济效益。 国防方面的应用 防生物战、防化学战与防原子战中提出的课题很多与生物化学有关。如射线对于机体的损伤及其防护;神经性毒气对胆碱酯酶的抑制及解毒等。 三、生物化学在实际生活中的作用 1.生物制药 生物药物就是指运用微生物学、生物学、医学、生物化学等的研究成果,从生物体、生物组织、细胞、体液等,综合利用微生物学、化学、生物化学、生物技术、药学等科学的原理与
804微生物学 一、基础： 1.了解微生物及微生物的五大共性。 2.了解微生物学的研究内容和根本任务。 3.了解微生物发展史上和主要代表人物的贡献。 二、原核生物的形态、构造和功能： 1.了解细菌的形态、大小、结构与功能（包括细胞壁，细胞膜，细胞质、内含物和核质体这些一般构造，芽孢，糖被，鞭毛，菌毛和性毛等特殊构造）、繁殖方式、菌落特征、食品发酵工业中有重要用途细菌的菌名和用途。 2.理解G+和G-菌细胞壁的组成、构造及革兰氏染色的机理；溶菌酶与青霉素的作用机制；了解4类缺壁细菌的形成、特点和实际应用。 3.理解液态镶嵌模型、芽孢的耐热机制。 4.了解放线菌的形态构造、繁殖方式、菌落特点和有重要用途放线菌的菌名和用途。 5.了解古生菌的主要类群，在进化途径和细胞结构上的特点。 6.了解蓝细菌、支原体、衣原体和立克次氏体的主要特点。 三、真核生物的形态、构造和功能： 1.了解菌物、真菌、酵母菌、霉菌和蕈菌的范畴；了解真核微生物的细胞构造及原核生物与真核微生物的不同。 2.了解酵母菌的形态和大小、繁殖方式、生活史、菌落特征、食品发酵工业中有重要用途酵母菌的菌名和用途。 3.了解霉菌菌丝和菌丝体的类型、特化结构、霉菌的繁殖方式、菌落特征、食品发酵工业中有重要用途霉菌的菌名和用途；熟悉根霉、毛霉、梨头霉、青霉、曲霉的菌体形态和菌落形态。 四、病毒和亚病毒： 1.掌握病毒的特性；了解病毒粒的构造、成分、对称机制；病毒核酸的类型。 2.熟悉噬菌体与宿主的关系。 3.理解病毒的复制周期（烈性噬菌体的裂解性生活史）；一步生长曲线3个时期的特点，潜伏期、裂解量的计算；病毒基因组表达与复制的特点；噬菌体效价的测定方法。 4.理解温和噬菌体的存在形式、溶源性细菌的特性和溶源转变的现象和本质。 5.了解噬菌体侵染与异常发酵。 6.了解病毒多角体的实际应用。 7.了解类病毒，拟病毒，朊病毒。 五、微生物的营养和培养基： 1.了解微生物所需营养物的种类及功能（六大营养要素；生长因子的种类）。 2.了解微生物的营养类型（以能源和碳源来划分）。 3.掌握配制培养基的原则；了解四大类微生物常用的培养基、培养基的分类（根据对培养基成分的了解分类；根据物理状态分类；根据用途分类：选择性培养基，加富培养基，鉴别性培养基）；理解选择性培养基、加富培养基和鉴别性培养基的应用原理及在特定微生物筛选、鉴别中的应用。 4.了解特定微生物的筛选方法（选择性培养基，选择性培养条件） 5.了解营养物质进入细胞的4种方式的特点。 六、微生物的新陈代谢： 1.理解化能异养微生物产能方式和微生物发酵类型的多样性。
西安建筑科技大学“建筑设计及其理论”专业导师一览表 注：红色标注为报考热度高和比较高的导师。 曲培青 西北建筑设计院副总建筑师，报考热度很高。学生都是在西北院实习，对快 题要求非常的高。属于西北院的高级别设计人员。 李敏 新导师。一九八三年七月同济大学建筑学专业毕业分配至中国建筑西北设计 研究院工作至今，历任建筑师、高级建筑师，建筑专业组组长、所总建筑师，现任中国建筑西北设计研究院副总建筑师、院医疗建筑设计研究中心主任、总建筑师、第一设计所总建筑师、亚太经合组织（APEC）建筑师，国家一级注册建筑师、教授级高级建筑师、国家注册建筑师管理委员会考试中心专家组副组长、铁道部设计鉴定中心评审专家、西安建筑科技大学硕士研究生导师、九三学社陕西省委委员、省科学技术委员会副主任。曾获中建总公司先进个人、全国注册建筑师管理委员会“优秀专家”等表彰，近年来，多次前往非洲、欧洲、日本、韩国、东南亚、美国、加拿大等交流、学习、考察。 李建广 新导师。个人简历姓名: 李建广一九六二年生职务: 西北院副总建筑师 职称: 教授级高级建筑师注册: 国家一级注册建筑师学历: 1984 年毕业于南 京工学院建筑学专业获学士学位工作：1984 年8 月至今于中国建筑西北设计研究院工作1998 年担任西北院副总建筑师2、研究方向医疗建筑设计及其理论 3、主要成就。荣誉1994 年获陕西省建设厅优秀共产党员称号。担任社会职务：中国建筑学会建筑防火综合技术委员会委员陕西省消防协会副理事长中国卫 生经济学会医疗卫生建筑专业委员会委员曾任中国建筑学会体育建筑专业委员会委员。个人代表作品：第四军医大学门急诊大楼省优一等奖延安大学附属 医院门诊综合楼榆林市第二医院迁建工程西安交通大学第二医院综合医疗楼 西安邮政重件处理中心省优一等奖西安软件园省优二等奖中国建筑西北院 科教中心省优三等奖西安新世纪大厦中建总公司二等奖莆田体育馆中建总 公司二等奖西北航空中心中建总公司三等奖五七0 二厂飞机喷漆厂房中建 总公司二等奖
生化名词解释 1、肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。 2、模体(motif)：模体是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。 3、结构域（domain）：三级结构中、分割成折叠较为紧密且稳定的区域，各行 使其功能。结构域也可看作是球状蛋白质的独立折叠单位，有较为独立的三维 空间结构。 4、蛋白质的等电点(isoelectric point,pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 5、蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 6、亚基(subunit)：四级结构中每条具有完整三级结构的多肽链。 7、谷胱甘肽（glutathione，GSH）：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。 8、协同效应(cooperativity)：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力,称为协同效应。若是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativit);若是抑制作用则称为负协同效应(negative cooperativity). 9、分子病（molecular disease）：由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为分子病。 10、DNA变性（DNA denaturation）:某些理化因素（温度、pH、离子强度等）会导致DNA双链互补碱基之间的氢键发生断裂，使DNA 双链解离为单链。这种现象称为DNA变性。 11、磷酸二酯键(phosphodiester bond)：一个脱氧核苷酸3'的羟基与另一个核苷酸5'的α-磷酸基团缩合形成磷酸二酯键。 12、核小体（nucleosome）:染色质的基本组成单位是核小体，它是由DNA和H1、
（生物科技行业）生物化学 A(B
《生物化学A》（BiochemistryA）科目考试大纲 考试科目代码：766 适合专业：生物化学与分子生物学、微生物与生化药学、食品科学 课程性质和任务： 生物化学是研究生物体内化学物质（包括生物大分子）的性质及其代谢调控的一门基础学科，研究的内容涉及糖类、脂类、蛋白质、酶、核酸、激素，以及与生物氧化相关的糖、脂、蛋白质、核酸生物合成与代谢调控有关的基础知识。主要任务是学习糖类、脂类、蛋白质、核酸、酶等各种生物物质的结构、性质以及这些生物物质在生物体内的代谢过程等特性，为进一步深造奠定基础。 主要内容和基本要求： 0.绪论 掌握生物化学的涵义； 熟悉生物化学理论与实践的关系； 了解生物化学的现状和进展。 1.糖类 掌握重要的单糖（葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖）的结构和性质； 熟悉几种重要的双糖（蔗糖、麦芽糖和乳糖）的结构和性质； 了解多糖（同多糖和杂多糖）的种类。 2.脂质 掌握必需脂肪酸的概念和种类； 熟悉磷脂、糖脂、胆固醇的结构和功能； 了解脂质的提取、分离与分析。 3.蛋白质
掌握蛋白质的基本结构单位——氨基酸的结构和性质； 掌握蛋白质的化学结构（一、二、三、四级结构）和蛋白质的理化性质；熟悉蛋白质一级结构的测定方法和蛋白质的分离提纯原理； 理解蛋白质结构与功能的关系； 了解蛋白质折叠和结构预测，以及亚基缔合和四级结构的相关知识。4.酶 掌握酶的结构与功能和酶反应动力学机理； 熟悉酶的组成、分类、命名、酶活力测定和酶的提取和纯化过程； 了解调节酶、同工酶、诱导酶、抗体酶和固定化酶及其应用。 5.核酸 掌握核酸和核苷酸的理化性质； 熟悉核酸的化学组成及其化学结构； 了解核酸的发现、研究简史和方法。 6.抗生素 熟悉一些重要的抗生素的化学和医疗特性； 理解抗生素的抗菌作用机理； 了解抗生素的应用。 7.激素 掌握激素的化学本质和作用机理； 熟悉几类重要激素（氨基酸衍生物类、多肽类和固醇类等）的作用； 了解植物激素和昆虫激素的种类和功能。 8.生物膜与物质运输
西安建筑科技大学校园网收费标准 为了普及推广网络在我校教学、科研及管理中的应用，维护校园网的正常运行及更好地为广大用户提供及时服务,依据中国教育科研网的相关政策及收费规定，参照兄弟院校的相关收费标准，根据我校的实际情况以及每个用户需要负担一定的合理费用的原则，现制订西安建筑科技大学校园网收费标准。 此标准的适用范围是我校所属的机关、院系、研究所等单位，以及居住在我校的教职员工和在校学生。校园网收费的内容和标准如下： 一、固定IP地址收费所有连入校园网的计算机，每月收取10元/IP地址使用费，访问国内信息按每个终端每月收取20元的包月费。访问境外网站按实际流量收费，收取标准为3元/MB。 二、拨号用户收费 1、电讯中心收取以下费用：每个拨号用户交纳100 元的校内电话安装工料费（8字头校内电话），电话座机费每户每月10元。 2、信息网络中心收取计时费：访问境外网站按连通时间收取2元/小时，访问国内网站按连通时间收取1元/小时。 3、使用8220局电话上网的用户，信息网络中心的收费标准同前一项。另外，每个拨号用户需交纳100元的开户费，每月10元的IP地址费。 4、使用8字头校内电话上网的用户，信息网络中心将免收开户费和IP地址费。 三、校园网电子邮件用户每个信箱按100元/年收费，免收国际流量和国内流量费。 四、新入网用户的安装服务可由信息网络中心负责，也可自己安装。校园网上门服务按规定收取服务费，收费标准见附件1。 五、各类上网用户需预交运行费100元（多交不限），凡预交款用完的用户，如不续交，信息网络中心有权停止其上网资格。 六、收费标准从2001年6月1日起执行。 附件1：校园网上门服务收费办法西安建筑科技大学信息网络中心上门服务收费办法随着网络用户的增加及网络的广泛应用，用户在使用中的各种问题及计算机所发生的各种故障不断增加，为了更好地为广大用户提供及时的服务，同时参考国内兄弟院校的服务方法，现决定采取收取年维护费的方式为用户提供有偿服务。 具体如下： 一、家庭用户 1、对新入网用户收取安装调试服务费100元（自己安装则免收）。
蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为次级键而形成有规则的构象，如α螺旋β折叠β转角等。 肽单位：肽键是构成在分子的基本化学键，肽键与相邻的原子所组成的基团，成为肽 单位或肽平面。 结构域是位于超二级结构和三级结构间的一个层次。结构域是在蛋白质的三级结构内 的独立折叠单元，其通常都是几个超二级结构单元的组合。在较大的蛋白质分子中， 由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致 密的三维实体，即结构域。 超二级结构又称模块或膜序是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。 三级结构具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围更广泛的盘曲与折叠，形成包括主、测链 在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子和基团在三维空间的整体排布称为三 级结构。 一级结构蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 四级结构多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。 增色效应增色效应或高色效应。由于DNA变性引起的光吸收增加称增色效应,也就是 变性后 DNA 溶液的紫外吸收作用增强的效应。 固定化酶不溶于水的酶。是用物理的或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在水不溶性凝胶或半透膜的微囊体中制成的。 脂肪酸的β氧化饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β位C原子发生氧化，C 链在α位C原子与β位C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰CoA和较原来少两个C单位的脂肪酸，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程称为脂肪酸的β氧化。 脂肪酸的β-氧化基本过程：丁酰CoA经最后一次β氧化：生成2分子乙酰CoA 。故 每次β氧化1分子脂酰CoA生成1分子FADH２，1分子NADH+H+，1分子乙酰CoA，通过呼吸链氧化前者生成2分子ATP，后者生成3分子ATP。 尿素循环肝脏是动物生成尿素的主要器官，由于精氨酸酶的作用使精氨酸水解为鸟氨酸及尿素。精氨酸在释放了尿素后产生的鸟氨酸，和氨甲酰磷酸反应产生瓜氨酸，瓜 氨酸又和天冬氨酸反应生成精氨基琥珀酸，精氨基琥珀酸为酶裂解，产物为精氨酸及 延胡索酸。由于精氨酸水解在尿素生成后又重新反复生成，故称尿素循环。 操纵子指启动基因、终止基因和一系列紧密连锁的结构基因的总称。原核生物大多数 基因表达调控是通过操纵子机制实现的。操纵子通常由 2个以上的编码序列与启动序列、操纵序列以及其他调节序列在基因组中成簇串联组成。启动序列是RNA聚合酶结合并起动转录的特异DNA序列。多种原核基因启动序列特定区域内，通常在转录起始
生物化学在应用化学中联系与应用当今世界科学技术发展突飞猛进，知识与技术更新周期明显加快，伴随着新技术革命的到来，学科领域相互渗透,学科界限已趋模糊。这些变化与发展极大地影响着社会生活的各个方面,深刻地改变着社会面貌。高新技术发展带来的变化。特别是知识经济时代,需要培养知识复合型和能力复合型人才，要求学生要掌握全面的知识，会全面处理复杂的学科交叉的实际问题。这些天我通过在图书馆和网络查阅了相关资料，了解了一些关于我们本专业和生物化学之间的联系与应用。 生物是一门自然科学，它是以各门学科为基础，尤其是化学知识。细胞代谢是生物的基本特征，而细胞代谢又是生物体内全部有序化学变化的总称，由此可见，只要是生物体就离不开化学反应，化学知识的应用在生物教学中更是不可或缺。 一、生物教学中对化学分子学知识的应用 1. 关于元素的异同 组成生物体的化学元素与化学教材中的相关元素有何异同？在讲到这一知识点时，可以先引申到化学教材中有关化学元素的特征，然后再通过比较，让学生理解和掌握生物体内组成化合物的元素和自然界中的元素在种类和含量之间的区别。如在介绍“元素含量差异”时，列举出碳元素在生物细胞干重中占55.59%，而碳元素在地壳中含量只有0.087%的事例，就能让学生对组成细胞的元素有清晰的认识，可以帮助学生加深理解并做到深刻记忆。
2. 关于化合物的异同 组成生物体的化合物时，可通过自然界的化合物可分为无机化合物和有机化合物两大类，引出组成生物体的化合物也可分为无机化合物和有机化合物两大类，但生物体内的化合物种类远远没有自然界的多。化学中无机化合物大致分为氧化物、酸、碱、盐等；而生物体内无机化合物包括水和无机盐两类。化学中根据有机物分子中所含官能团，分为烷烃、烯烃、炔烃、芳香烃和醇、醛、羧酸、酯等，根据有机物分子中的碳架结构，可分为开链化合物、碳环化合物和杂环化合物三大类；而生物中有机化合物分为糖类、脂肪、蛋白质和核酸四大类。另外在含量上两者也有显著差异。这就说明了生物是自然界的一部分，两者有统一的一面，同时又存在着差异性。 3. 关于生物大分子的异同 生物大分子是组成生物体的主要物质，当讲到这一知识点时就可以与化学分子进行比较。以蛋白质为例，化学中讲解了蛋白质的知识，如蛋白质的组成元素、组成单位氨基酸、结构、性质、变性等，但组成生物体的蛋白质和化学中的蛋白质有许多不同之处。例如，组成单位氨基酸，在化学中只要含有氨基和羧基的化合物就称为氨基酸，而生物体内组成蛋白质的氨基酸只有约20种，它们都是α—氨基酸。在结构上要特别强调组成生物体的蛋白质有特定的空间结构，空间结构一旦被破坏，蛋白质就不是原来的蛋白质。在性质上要强调蛋白质的生物性，就是一旦失去生物活性，就不能完成生物体的各项功能。在讲到蛋白质的变性时，可通过化学中讲到的变性条件，物理因素可以
中科院生物化学和细胞生物学真题（考博） 作者:林自力 中科院动物所2000年细胞生物学（博士） 一、解释题（每题3分，共30分） 1、周期细胞 2、pcr技术 3、mpf 4、通讯连接 5、细胞分化 6、溶酶体 7、信号肽 8、整合素 9、基因组 10、巨大染色体 二、有丝分裂及其调控（有丝分裂的过程、变异及其调控）（18分） 三、以哺乳动物精子和卵子发生为例。简述减数分裂。（17分） 四、线粒体基因组与细胞核基因组两套遗传装置的相互作用关系。（18分） 五、图解某些细胞调节系统对细胞骨架系统的调节，并加以简述（17分） 中科院动物所2002年细胞生物学（博士） 名词解释（每题3分，共36分） 1、细胞周期 2、细胞分化 3、干细胞 4、细胞外基质 5、上皮 6、信号传导 7、转染 8、端粒 9、免疫球蛋白 10、细胞骨架 11、内质网 12、反意义rna 问答题（以下5题任选4题，每题16分，共64分） 1、试述细胞膜的化学组成 2、试述线粒体的遗传学……半自主性 3、以图解叙述细胞的有丝分裂及其调控 4、试述哺乳动物的受精作用和哺乳动物克隆的不同点 5、试述造血干细胞的分化 中科院动物所2003年细胞生物学（博士） 一、名词解释（3ⅹ10） 1、原癌基因 2、信号肽 3、细胞周期
4、高尔基体 5、干扰rna 6、免疫印迹 7、干细胞 8、突触 9、细胞骨架 10、端粒 二：综述题 1、简述生物膜的分子和结构基础，核膜在细胞周期中的变化规律。分析核孔复合体在物质转运的结构基础（15分） 2、简述线粒体内氧自由基产生的分子机制及其线粒体在细胞凋亡调节中的作用（15分） 3、简述免疫细胞发育过程和t细胞检测标准，分析艾滋病毒感染细胞的途径（10分） 4、简述神经细胞突触细胞传递的结构基础和信号传导分子机制（15分） 5、利用真核基因表达调控的原理，阐述利用体细胞进行动物克隆的分子基础核生物学意义。谈谈您对克隆人的看法（15分） 中科院神经科学研究所2002年神经生物学（博士） 中科院神经科学研究所2002年神经生物学（博士）no.1 1、检测受体mrna水平改变的方法有那些，简述其原理？ 2、检测受体蛋白水平改变的方法有那些，简述其原理？ 3、列举常见ca2+通道及其主要特征？ 4、说明判断受体的五个特征？ 5、说明ltp，及其与学习记忆的关联性？ 6、说明中枢神经系统发育的主要特征？ 7、说明谷氨酸受体的分型特征及其效应？ 8、列举常见递质转运体及其特征？ （上述为8选5做） 中科院神经科学研究所2002年神经生物学（博士）no.2 1、简述受体－信号转导通路途径（含胞内、胞外情况）？ 2、有那些方法可证明某蛋白是蛋白激酶底物？ 3、名词解释：ltp、apoptosis、cloning、epsp、rt-pcr、patch-clamp、cdna文库、plasmid 4、简述动作电位产生机理？ 中科院神经科学研究所2001年神经生理学（博士） 1、简述斑片箝的原理、用途。 2、简述膜电位和动作电位的产生机制。 3、简述ca++通道在神经元信息传递中的作用，ca++通道的类型。 4、什么叫ltp、ltd？它们的机制是什么？ 5、何谓脊休克？叙述脊反射类型及通路。 6、简述视网膜组成以及视网膜视觉信息加工机制。 7、简述神经生长因子类型及作用 中科院发育遗传所2002生物化学（博士） 注：请将试卷写在答题纸上；不用抄题，但要写请题号；草稿纸上答题无效。一、名次解释：（20分） 二、以动物细胞或植物细胞为例说明细胞中的膜结构及其功能。（12分） 三、在研究位置基因的功能时往往采用推定的该基因所编码的氨基酸序列与已知功能的蛋白