肽键：一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基缩合脱去一份子水形成的化学键叫肽键。
蛋白质的一级结构：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
蛋白质的二级结构：多肽链主链的局部空间结构即主链构象，称为蛋白质的二级结构。
蛋白质的三级结构：指蛋白质分子中的各个二级结构的空间位置以及与氨基酸侧链基团之间的相对空间位置关系，也即多肽链的整体构象。
蛋白质的四级结构：许多蛋白质分子是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成。这些多肽链之间借次级键缔合在一起，蛋白质分子的这种结构形式称为蛋白质分子的四级结构。
蛋白质别构效应：凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构想变化，导致蛋白质（或亚基）功能变化，称为蛋白质别构效应。
分子病：犹豫遗传物质DNA突变而导致某蛋白质一级结构变化所引起的疾病称为分子病。
蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH值时，蛋白质分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时，该溶液的PH值称为该蛋白质的等电点（PI）。
蛋白质变性：在某些理化因素作用下，使蛋白质严格的空间结构收到破坏但不包括肽键的断裂，从而引起蛋白质理化性质改变，生物学活性丧失，称为蛋白质的变性。
蛋白质组：蛋白质组是指一种细胞或一种生物锁表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。
增色效应：增色效应是指与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋破坏，使碱基充分外露，因此紫外吸收增加。
减色效应：减色效应是指变性DNA复性形成双螺旋结构后，其紫外吸收会降低。
分子杂交：两条来源不同但有碱基互补关系的DNA单链分子，或DNA单链分子与RNA分子，在去掉变性条件后互补的区域能够退火复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子，这一过程叫分子杂交。
Tm：DNA解链曲线的重点，即DNA变性达50%时的温度。
核小体：是染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同构成。
非mRNA小RNA：细胞的不同部位存在的许多其他种类的小分子RNA，统称为非mRN小RNA（small non-messenger RNAs，snmRNAs）。
RNA组学：是研究细胞内snmRNA的种类、结构和功能。同一生物体内不同种类的细胞、同一细胞在不同时空状态下snmRNAs表达谱的变化，以及与功能之间的关系。
核酶：某些小RNA分子具有催化特定RNA降解的活性，这种具有催化作用的小RNA亦被称为核酶（ribozyme）或催化剂RNA（catalytic RNA）。
同工酶：在不同组织细胞内存在着能催化相同的化学反应，而分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一组酶，称同工酶。如乳酸脱氢酶，肌酸磷酸激酶等。
酶的特异性：一种酶只能催化一类化合物或一定的化学键；使其发生一定的化学反应，生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性。
酶原与酶原的激活：酶原是酶的前身，是最初由细胞合成分泌的无活性的蛋白质。无活性的酶原在一定条件能转变成有活性的酶，此过程称酶原的激活。
酶的竞争性抑制作用：某些与酶作用底物结构相似的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
酶的活性中心：酶的活性中心是指酶分子表面能够结合底物并催化底物生成产物的具有特定空间构象的区域，主要由必须基团聚集而形成。
酶的别构调节：当小分子变构剂与酶活性中心以外的调节亚基结合后，使酶的空间构象发生改变，从而影响酶的活性，这种现象称别构调节。
酶的共价修饰调节：酶蛋白肽链上的一些基团在另一种酶的催化下发生化学反应，使酶的活性改变，此过程称为酶的共价修饰调节。
酶：酶是由活细胞合成的具有催化功能的蛋白质，亦叫生物催化剂。
乳酸循环：肌糖原分解产生乳酸，经血液循环运送至肝，经糖异生作用转变为肝糖原或葡萄糖；葡萄糖释放入血后又被肌肉组织摄取用以合成肌糖原，此过程称为乳酸循环。
糖原合成：有单糖合成糖原的过程称为糖原合成。
糖原分解：糖原分解为葡萄糖的过程称为糖原分解。
糖异生：有非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
肾糖阈：尿中出现糖时的最低血糖浓度称为肾糖阈。
血糖：血液中的葡萄糖称为血糖。其正常水平为3.9~6.1mol/L。
糖酵解：在无氧条件下，葡萄糖分解为乳酸并释放少量能量的过程称为糖酵解。
糖有氧氧化：在有氧条件下，葡萄糖彻底氧化分解为CO2和H2O并释放大量能量的过程称为糖的有氧氧化。
丙酮酸羧化支路：在糖异生过程中，为绕过糖酵解途径中丙酮酸激酶所催化的不可逆反应，丙酮酸需经丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶作用而生成丙酮酸的过程称为丙酮酸羧化支路。
磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径是以6-磷酸葡萄糖为起始物，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下生成6-磷酸葡萄糖酸进而生成5-磷酸核糖和NADPH过程。
Pastuer效应：糖的有氧氧化对糖酵解的抑制现象称为巴士德效应。
糖原引物：带有α-1,4-葡聚糖的糖原引物蛋白，以其寡糖基链作为糖原合成时葡萄糖单位的接受体，称为糖原引物。
糖异生三碳途径：摄入的相当一部分葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物，后者再异生为糖。
底物循环：有不同的酶催化两作用物互变。糖异生的调节主要依靠底物循环进行调节。
糖酵解途径：在无氧条件下，葡萄糖分解为丙酮酸的过程称为糖酵解途径。
糖原：糖原是动物体内的糖的储存形式。
三羧酸循环：以草酰乙酸与乙酰辅酶A缩合生成具有三个羧基的柠檬酸为起始，经过一系列脱氢、脱羧等反应后又以草酰乙酸的再生为结束，如此周而复始，不断进行的循环反应过程，称为三羧酸循环。
高血糖：空腹血糖水平高于7.2~7.6mmol/L（130~140mg/dl）称为高血糖。
必需脂肪酸：必需脂肪酸是指体内不能合成必须由食物提供的一类脂肪酸，包括亚油酸，亚麻酸和花生四烯酸。
脂肪动员：脂肪动员是指脂肪细胞内存储的脂肪在脂肪酶的作用下逐步水解生成脂肪酸和甘油以供其他组织利用的过程。
激素敏感脂肪酶：激素敏感脂肪酶是指存在于脂肪细胞内的甘油三酯脂肪酶，是脂肪动员的限速酶，因受多种激素的调控而得名。
载脂蛋白：载脂蛋白是指血浆脂蛋白中的蛋白质部分，主要功能是运载脂类物质及稳定脂蛋白的结构。
酮体：酮体是脂肪酸在肝内分解代谢生成的中间产物，包括乙酰乙酸，β-羟丁酸和丙酮。
酮血症：当肝内酮体的生成超过肝外组织的利用能力时，可导致血液中酮体浓度升高，称酮血症。
脂肪酸的β-氧化：当脂肪酸的β-氧化实在脂酰基β-碳上进行脱氢、加水、再脱氢、硫解的过程，生成1分子乙酰辅酶A和比原来少两个碳原子的脂酰CoA。
血浆脂蛋白：血浆脂蛋白是脂类与载脂蛋白组成的水溶性复合物，是血脂存在及运输的形式。
生物氧化：营养物质在体内氧化分解为CO2和H2O，并逐步释放能量的过程称生物氧化。
呼吸链抑制剂：阻断呼吸链上某一不为的电子传递，使物质氧化过程中段，磷酸化也无法进行。
细胞色素C氧化酶：细胞色素a和a3紧密结合，用一般方法难以将它们分开，故将细胞色素a和a3的复合物称为细胞色素aa3或细胞色素氧化酶。是电子传递体能与O2进行反应的复合物，直接将电子传递给O2。
呼吸链：位于线粒体内膜上起生物氧化作用的一系列酶，它们按一定顺序排列在内膜上，与细胞摄取氧的呼吸过程有关，故称为呼吸链。
氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链氧化的过程中，氧化与磷酸化相偶联称为氧化磷酸化。
底物水平磷酸化：底物分子内部原子重排，使能量集中而产生高能键，然后将高能磷酸键转给ADP生成ATP的过程。
P/O比值：P/O比值是指每消耗一摩尔原子氧所需消耗的无机磷的摩尔数。
氧化磷酸化解偶联：生物氧化过程中，仅有氧化释放能量而不伴有ATP的生成称氧化与磷酸化化解偶联。
递氢体和递电子体：在呼吸链中传递氢的物质称递氢体，传递电子的物质称递电子体。递氢体通常亦传递电子。
苹果酸-天冬氨酸穿梭：是将胞液中的NADH转移进入线粒体的方式，因该系统中有苹果酸和天冬氨酸，故称苹果酸-天冬氨酸穿梭。
腐败作用：在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消化，还有一小部分消化产物不被吸收，肠道细菌对这两部分所起的分解作用称为腐败作用。
联合脱氨基作用：由转氨酶催化的转氨及作用和L-谷氨酸脱氢酶催化的谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行，称为联合脱氨基作用。
氧化脱氨基作用：α-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应的α-酮酸的过程。氧化脱氨实际上
包括氧化和脱氨两个步骤。
转氨基作用：一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化下脱氨生成相应的α-酮酸的过程。
生糖氨基酸：降解可生成能作为糖异生前体的分子，例如丙酮酸或柠檬酸循环中间代谢物的氨基酸。
生酮氨基酸：降解可生成乙酰CoA或酮体的氨基酸。
鸟氨酸循环：又称尿素循环。为肝脏合成尿素的途径。此循环中，鸟氨酸与NH3及CO2合成瓜氨酸，再加NH3生成精氨酸。后者在精氨酸酶催化下水解释出尿素和鸟氨酸，鸟氨酸可反复循环利用。
一碳单位：某些氨基酸在代谢过程中，可分解生成含有一个碳原子的化学基团，这包括甲基、亚甲基，次甲基，甲酰基，亚胺甲基等。
氮平衡：是一种测定摄入氮量与排出氮量，间接反映体内蛋白质代谢状况的实验。
营养必需氨基酸：人体有8种氨基酸不能合成，这些体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸，称为营养必须氨基酸。
笨酮尿症：是由于苯丙氨酸羟化酶缺乏引起苯丙酸堆积的代谢遗传病。缺乏丙酮酸羟化酶，苯丙氨酸只能靠转氨生成苯丙酮酸，病人尿中排出大量苯丙酮酸。苯丙酮酸堆积对神经有毒害，使智力发育出现障碍。
尿黑酸症：是酪氨酸代谢中缺乏尿黑酸梅引起的代谢遗传病。这种病人的尿中含有尿黑酸，在碱基条件下暴露于氧气中，氧化并聚合为类似于黑色素的物质，从而使尿成黑色。
限速酶：指整条代谢通路中，催化反应速度最慢的酶，它不但可影响整条代谢途径的总速度，还可改变代谢方向，是代谢途径的关键酶，常受到变构调节或化学修饰调节。
别构酶：即变构酶，指代谢途径中受到变构调节的酶，酶分子中含与底物结合起催化作用的催化亚基和与变构效应剂结合起调节作用的调节亚基。
别构调节：即变构调节，某些物质能以非共价键形式与酶活性中心以外特定部位结合，使酶蛋白分子构象发生改变，从而改变酶的活性。
蛋白激酶：某些酶分子上的一些基团，受其它酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性的变化。
激素受体：细胞膜上或细胞内能特异识别和结合配体，并将信息传给细胞内信息转换系统，从而启动各种特异生物效应的特殊蛋白分子。
膜受体激素：指蛋白、多肽及儿茶酚胺等水溶性的激素，因其不能透过细胞质膜，这类激素
需与膜受体结合后，才能将信息传到细胞内，产生各种生物效应。
转录：生物体以DNA为模版合成RNA的过程称为转录或基因转录。
模板链：DNA双链中按碱基配对规律指引转录生成RNA的一股单链称模板链。
编码链：DNA双链中，与模板链相对应、不指引转录生成RNA的一股单链称编码链。
不对称转录：DNA双链中一股链作为模版指引转录，另一股链不转录，且模板链并非总在同一链上，这种转录称不对称转录。
启动子：位于结构基因上游，与RNA聚合酶识别、结合并启动转录有关的DNA序列称为启动子或启动基因。
终止子：DNA模版上靠近转录的终止部位存在特殊的序列，该序列的转录产物可引发转录的自动终止，这一特殊的DNA序列被称为终止子。
Р因子：Р因子是一种与RNA转录终止有关的蛋白质因子，该因子可以协助RNA聚合酶识别新生RNA链上的终止信号并导致转录终止。
顺式作用元件：DNA分子具有的可影响（调控）基因转录的各种组分，称为顺式作用元件。
反式作用因子：能直接、间接辨认和结合转录上游区段DNA的蛋白质称为反式作用因子。
转录因子：反式作用因子中，直接或间接结合RNA聚合酶的称转录因子。
中介子：中介子是在反式作用因子和RNA聚合酶之间的蛋白质复合体，它与某些反式作用因子相互作用，同时促进TF II H对RNA聚合酶羧基端结构域的磷酸化。
断裂基因：断裂基因是指真核生物中由若干个编码区被非编码区相互间隔开但又连续镶嵌而形成的基因。
不均一核RNA：由断裂基因在核内转录生成的初级mRNA称不均一核RNA。
内含子：在断裂基因中，隔断基因的线性表达而在剪接过程中被出去的核酸序列称为内含子。
外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA的核算序列称为外显子。
翻译：以mRNA为模版，氨酰-tRNA为原料直接供体，在多重蛋白质因子和酶的参与下，在核糖体上将mRNA分子上的核苷酸序列顺序表达为有特定氨基酸顺序的蛋白质的过程。
顺反子：是指编码一个多肽的遗传单位。
开放式阅读框架：从mRNA5’端其实密码子AUG到3’端终止密码子的核苷酸序列，各个三
联体密码连续排列编码一个蛋白质多肽链，称为开放阅读框架。
遗传密码：mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，形成三联体，以mRNA为模版合成多肽链的过程。
核糖体循环：是指活化的氨基酸，由tRNA携带至核糖体上，以mRNA为模版合成多肽链的过程。
多聚核糖体：1条mRNA模板链都可附着10~100个核糖体，这些核糖体依次结合起始密码子并沿5’-3’方向读码移动，同时进行肽链合成，这种mRNA与多个核糖体形成的聚合物称为多聚核糖体。
分子伴侣：分子伴侣是细胞内一类可识别肽链的非天然构象、促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠的保守蛋白质。
信号序列：所有靶向输送的蛋白质结构中存在分选信号，主要是N末端特异氨基酸序列，可引导蛋白质转移到细胞的适当靶部位，这类序列称为信号序列。
抗生素：抗生素是一类由某些真菌、细菌等微生物产生的药物，有抑制其它微生物生长或杀死其他微生物的能力。
干扰素：干扰素是真核细胞被病毒感染后分泌的一类具有抗病毒作用的蛋白质，可抑制病毒的繁殖。
基因表达：就是基因转录及翻译的过程。
基因表达的时间特异性：按功能需要，某一特定基因的表达严格按特定的时间顺序发生，这就是基因表达的时间特异性，又称阶段特异性。
基因表达的空间特异性：在个体生长全过程，某种基因产物在个体按不同组织空间顺序出现，这就是基因表达的空间特异性，又称细胞特异性或组织特异性。
操纵子：通常由2个以上的编码序列与启动序列、操作序列以及其他调节序列在基因组中成簇串联共同组成一个转录单位。
顺式作用元件：是指同意DNA分子中具有转录调节功能的特异DNA序列。
反式作用因子：简称反式因子，也称转录因子，是一类在细胞核内能特异性识别、结合顺式作用元件而反式激活另一基因转录的蛋白质因子。
增强子：就是原理转录起始点（1~30kb）、决定基因的时间、空间特异性表达、增强启动子转录活性的DNA序列，其发挥作用的方式通常与方向、距离无关。
单顺反子：即一个编码基因转录生成一个mRNA分子、经翻译生成一条多肽链。
RNA组学：即研究细胞内所有小分子RNA的种类、结构和功能。
同源重组：发生在同源序列间的充足称为同源重组，又称基本充足。是最基本的DNA重组方式，通过链的断裂和再连接，在两个DNA分子同源序列间进行单链或双链片段的交换。
结合作用：当细胞与细胞、或细菌通过菌毛相互接触时，质粒DNA从一个细胞（细菌）转移至另一细胞（细菌）的DNA转移称为结合作用。
转化作用：通过自动获取或人为地供给外源DNA，使细胞或培养的受体细胞获得新的遗传表型，称为转化作用。
转导作用：当病毒从被感染的供体细胞释放出来、再次感染另一供体细胞时，发生在供体细胞与受体细胞之间的DNA转移及基因重组即为转导作用。
位点特异重组：是由整合酶催化，在两个DNA序列的特异位点间发生的整合。
限制性核酸内切酶：是识别DNA的特异序列，并在识别位点或周围切割双链DNA的一类内切酶。
转位因子：即可移动的基因成分，是指能够在一个DNA分子内部或两个DNA分子之间移动的DNA片段。
第二信使：通常将Ca2+、DAG、IP3、Cer、cAMP、cGMP、花生四烯酸及其代谢产物等细胞内传递信息的小分子物质称为第二信使。
第三信使：负责细胞核内外信息传递的物质，又称DNA结合蛋白，是一类可与靶基因特意序列结合的核蛋白，能调节基因的转录。
受体：受体是细胞膜上或细胞内特异识别生物活性分子并与之结合的成分，它能把识别和接受的信号正确无误的放大并传递到细胞内部，进而引起生物学效应的特殊蛋白质，个别是糖脂。
支架蛋白：支架蛋白一般是分子量较大的蛋白质，可同时结合多个位于同一信号转导通路中的转导分子。
衔接蛋白：支架蛋白一般是分子量较大的蛋白质，可同时结合多个位于同一信号转导通路中的转导分子。
PKA：及蛋白激酶A，属于丝/苏氨酸蛋白激酶类，是一种由四具体组成的别构酶（C2R2），其中C为催化亚基，R为调节亚基（各有2个cAMP结合位点），2个调节亚基与4分子cAMP 结合后脱落，从而激活PKA。
Ras样GTP酶：Ras样GTP酶是一类低分子量G蛋白，它们在多种细胞信号转导途径中具
有开关作用，Ras是第一个被发现的低分子量G蛋白故这类蛋白质被称为Ras超家族，均含有一个GTP酶结构域，故又称为Ras样GTP酶。
A/G比值：血清中清蛋白和白蛋白的比值，正常参考范围是1.5~2.5。
血浆功能性酶：由肝等合成释放到血液，并在血浆中发挥催化作用，如LCAT，假胆碱酯酶，LPL和肾素等，另外有些是以酶原的形式存在，如蛋白水解酶、凝血及纤溶系统的酶等。
急性时相蛋白质：血浆浓度在炎症、创伤、感染、肿瘤等情况下发生改变，其中AAT、AAG、Hp、GER、C3、C4、CRP等浓度升高，为正相ARP，而Alb、PA、转铁蛋白则下降，为负相ARP。
2,3BPG支路：在红细胞中进行糖酵解的时候出现的一个分支，生成1,3-BPG不按一般通路生成3-膦酸甘油，而是在二磷酸甘油变位酶的催化下生成2,3BPG，由于2,3BPG磷酸酶活性降低，2,3-BPG生成大于分解，造成红细胞内2,3-BPG升高，这一支路约占红细胞糖酵解的15%~50%。
生物转化：生物转化非营养物质经过氧化、还原、水解和结合反应，使其极性增加或活性改变，而易于排出体外的这一过程称为生物转化作用。
未结合胆红素：正常时肝对胆红素具有摄取、结合、转化和排泄作用，使得正常人血浆中胆红素含量甚微。凡能引起胆红素声称过多，或使肝细胞对胆红素摄取、结合、排泄过程发生障碍的因素，均可使血浆胆红素浓度升高，导致高胆红素血症，造成组织黄染，这一体征称为黄疸。
假神经递质：肠道分解芳香族氨基酸产生的芳香族胺，在严重的肝病时不能得到清楚，在大脑中可以取代正常的神经递质，引起神经活动紊乱，这类芳香族胺类称为假神经递质。
结合胆红素：肝细胞存在特异的受体，对胆红素有极强的摄取能力，在肝细胞内胆红素与Y 或Z蛋白集合后运至内质网，在葡萄糖醛酸转移酶的催化下与葡萄糖醛酸结合而转化成水溶性强的酯化型胆红素。
胆色素的肝肠循环：肠道中生成的氮素原约有10%~20%被肠黏膜细胞重吸收，经门静脉入肝，其中大部分又以原形随胆汁再次排入肠道，此过程称为胆素原的肠肝循环。
初级胆汁酸：初级胆汁酸在肝细胞内有胆固醇转化而来，包括游离型及结合型。7-α-羟化酶是胆汁酸合成的限速酶。
次级胆汁酸：初级胆汁酸在肠道细菌的作用下，进行7位脱羟基反应，生成脱氧胆酸和石胆酸，及游离型次级胆汁酸。游离型次级胆汁酸分别与甘氨酸或牛磺酸结合生成次级结合胆汁酸，以脱氧胆酸的结合物为主。
胆汁酸的肠肝循环：由肠道重吸收的各类胆汁酸经门静脉入肝，游离型有转变成结合型胆汁酸，并同新合成的结合型胆汁酸一起再次排入肠道的过程，称胆汁酸的肠肝循环。除石胆酸
外，95%的胆汁酸经“肠肝循环”而再被反复利用。
阻塞性黄疸：即肝后性黄疸，有各种原因引起的胆汁排泄通道受阻，使胆小管和毛细血管内压力增大破裂，致使结合胆汁酸逆流入血，造成血清胆红素升高。
溶血性黄疸：即肝前性黄疸，是由于红细胞在单核-巨噬细胞系统破坏过多，超过肝细胞的摄取、转化和排泄能力，造成血清游离胆红素浓度过高。
肝细胞性黄疸：即肝原性黄疸，由于肝细胞破坏，其摄取、转化和排泄胆红素能力降低所致。
显性黄疸：血清胆红素增高但不超过2mg/100ml，肉眼可看到巩膜、皮肤和粘膜黄染的现象。
隐性黄疸：血清胆红素增高但不超过2mg/100ml时，肉眼看不到巩膜、皮肤和黏膜黄染，这成为隐性黄疸。
Vitamin：维生素，是机体维持正常功能所必须，但在体内不能合成，或合成量很少，必须由食物提供的一组低分子量有机物，可分为水溶性维生素和脂溶性维生素。
微量元素：是指人体中每人每日的需要量在100mg以下的元素，主要包括有铁、碘、铜、锌、硒等。
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点（pI）】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH， 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数（Km）】 在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP） 【酮体】
生物化学名词解释全
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生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 １.两性离子（dipoｌariｏn） 2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd) ３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI） 4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd) 5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid） 6．构型(ｃonfigｕratioｎ) ７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe) 8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ) ９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture) 10．结构域（doｍａｉn） 11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure) １2．氢键(ｈydrogｅn boｎd） １3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture) 14.离子键(ionｉc bond) １５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe) 16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ） 17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ) １9.盐溶(salting iｎ) 20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion) 21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn） 23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis) 24.层析(chroｍatｏｇrapｈy） 第二章核酸 1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide) 2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring) 5．反密码子(aｎticｏdoｎ） 6.顺反子（ｃiｓtron) 7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn） ８.退火(ａnnｅａlｉng） 9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge) 12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（mｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm) １4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ) 15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数(Ｋm 值) 2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy） ３．辅基(pｒosthetic groｕp） 4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ） 5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ） ６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm） 7.激活剂(activａtｏr） 8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme) 10.同工酶（ｉｓozｙme） 11.诱导酶（indｕced enｚyme) 1２．酶原（zymogｅｎ） 1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy) １4.活性中心(acｔive ｃeｎter） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn) 2. 呼吸链（reｓpiratory chain） 3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation) 4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O) 5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn） 6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg 第五章糖代谢 1.糖异生（glycogｅnolysis) 2.Q 酶(Q-enzｙｍe) ３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)
第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构
名词解释 1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G.C（或C.G）和A.T（或T.A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 15. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收
9. 增色效应（hyper chromic effect）：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 10. 减色效应（hypo chromic effect）：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 8. 退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生 不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火” 7. 核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。 13. DNA 的熔解温度（T m 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 14分子杂交cular hybridization）：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 1DNA双螺旋（DNA double helix）是一种核酸的，在该构象中，两条反向平行的多核苷酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。 2 核小体是由DNA和组蛋白形成的染色质基本结构单位。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。4．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 10 同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 3．辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。 4．单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。分子量为
生物化学名词解释完全版 第一章 1，氨基酸（amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸（esse ntial ami no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需 要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（non esse ntial ami no acid）:指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8，蛋白质一级结构（primary structure ）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography ）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）:利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis ）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pl）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）:等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶 电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE （按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19，Edman 降解（Edman degradation ）：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein ）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。
1. 氨基酸(ami no acid ):是含有一个碱性氨基(-NH )和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在a -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。 2. 必需氨基酸( essential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3. 非必需氨基酸( nonessential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4. 等电点( pI, isoelectric point )：使氨基酸处于兼性离子状态，分子的静电荷为零， 在电场中不迁移的pH值。 5. 肽键( peptide bond ) : 一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 6. 肽( peptide ) : 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 7. 茚三酮反应( ninhydrin reaction )：在加热条件下，a －氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 8. 层析( chromatography ) : 按照在移动相和固定相 (可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 9. 离子交换层析( ion-exchange column )：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 10. 透析( dialysis )：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 11. 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography , GPC：也叫做分子排阻层析/凝胶渗 透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技 术。 12. 亲合层析( affinity chromatograph )：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 13. 高压液相层析( HPLC)：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 14. 凝胶电泳( gel electrophoresis )：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 15.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAG):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAG唄跟分子的大小有关，跟分子所带的电荷大小、多少无关。 16. 等电聚焦电泳( IEF)：利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰胺凝胶制造一 个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点( pI )处，即梯度中为某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 17. 双向电泳(two-dimensional electrophoresis ):等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳(按照pl )分离，然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 18. Edman 降解( Edman degradation )：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过 程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯(PITC)修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经 层析鉴定，余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 19. 同源蛋白质( homologous protein )：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质，例如血红蛋白。 20. 构型( configuration ) : 有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断
1、active site 活性部位：有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在形成空间结构时彼此靠近，集中在一起，形成具有一定空间结构的区域，并能与底物特异地结合，将底物转化为产物。这一区域，称为酶的活性部位。 2、catalytic antibody 催化性抗体：对某一化学反应的过渡态具有特异催化能力的抗体.,可由过渡态类似物作为免疫原产生. 如:N-甲基中卟啉诱导产生的抗体 3、catalytic triad 催化三角区(三分体)：胰凝乳蛋白酶的三个残基(组、丝、天冬氨酸)所形成的具特定构象的催化中心。 4、hemophilia 血友病：某些凝血因子的缺陷或缺失所致的遗传性疾病;导致创伤后长时间流血不止.典型的血友病(A)的特点是由于从凝血酶原转变为凝血酶异常缓慢从而血凝固时间延长.病因是抗血友病因子Ⅷ功能缺陷,此性状是X连锁隐性遗传的. 5、double-reciprocal plot双倒数图：此指Lineweaver Burk图，用1/S(X轴)对1/V(Y轴)作图，此为一直线。 6、regulatory subunit of A TCase （A TCase酶的调控亚基）：由不同亚基组成的多亚基酶中的一个单位,具有调节功能而无催化功能. 7、concerted model协同(变构)模型：that all subunits in a molecule switch from the T to the R state in unison. The central tenet of the concerted model is that symmetry is preserved in allosteric transitions. 8、PKA蛋白激酶A：是一种结构最简单、生化特性最清楚的蛋白激酶。由两个催化亚基和两个调节亚基组成，在没有cAMP时，以钝化复合体形式存在。cAMP与调节亚基结合，改变调节亚基构象，使调节亚基和催化亚基解离，释放出催化亚基。活化的蛋白激酶A催化亚基可使细胞内某些蛋白的丝氨酸或苏氨酸残基磷酸化，于是改变这些蛋白的活性，进一步影响到相关基因的表达。 9、pseudosubstrate in PKA假底物： 10、zymogen酶原指酶的非活性前体,常可通过蛋白酶部分水解转化为酶.此术语特别指胰腺酶的无催化活性的酶原(如…),它们在分泌后经切除某一肽段而被激活. 11、π-chymotrypsinπ-胰凝乳蛋白酶： 12、master activation step (by protease) 主要激活步骤 13、pancreatic trypsin inhibitor胰腺(分泌的)胰蛋白酶抑制剂 14、γ-carboxyglutamateγ-羧基谷氨酸一种非编码氨基酸,它的多个残基存在于许多钙结合蛋白(如凝血蛋白酶原) 中.它是蛋白质生物合成后谷氨酸残基经依赖VK的羧化作用形成的. 15、S erpins: serine protease inhibitor丝氨酸蛋白酶抑制剂(抑制蛋白) ?Antitrypsin and antithrombin are serpins, a family of serine protease inhibitors. 16、a carbonium ion (in lysozyme)碳正离子 17、a cyclic phosphate (in ribonuclease A)环磷酸(中间物) 18、zinc-containing proteolytic enzyme 含锌蛋白水解酶 19、HIV-1 protease HIV-1蛋白酶一种天冬氨酸蛋白酶,是两个亚基的同二聚体.它作为蛋白水解酶的功能对HIV(病毒)的生命周期是必须的.它的这一功能作为设计抗AIDS药物的目标。 20、ribozyme 核酶具催化活性的RNA分子.如RNase P和L19(兼具核糖核酸酶又具RNA 聚合酶的功能).它对生命起源的研究具有特殊意义. 21、feedback inhibition (in catalytic activity of enzyme)反馈抑制一个酶作为代谢途经中的组分,它的活性受到它以后步骤的产物的累积性抑制.如… 22、calmodulin钙调蛋白一种热稳定的依赖于钙的酸性小型调节蛋白,每个分子与四个钙离子结合因而能刺激许多真核酶(或酶系统).如:许多依赖钙的蛋白激酶