中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
2009动物生物化学试题 一、简单题 （一）以下试剂或技术常见于蛋白质研究，请简要说明其用途。 1.Trypsin 2.6mol/HCl 3.MALDI-TOF 4.?-Mercaptoethanol：?-巯基乙醇，可作为保护剂加入到蛋白质的抽提液中， 可防止或延缓巯基氧化作用发生。另外，在SDS-PAGE电泳中，加入巯基乙 醇进行热变性可以使蛋白质分子中的二硫键还原. 5.Coomassie blue：一种染料， （二）解释以下酶学动力学的概念 6.K cat：催化常数，在单底物反应中，且反应过程只产生一个活性中间产物时， 单位时间内每个酶分子或每一活性部位催化的反应次数。 7.K m：米氏常数，物理含义是指ES复合物消失速度与形成速度之比，其数值 为酶促反应达到最大反应速度一半时的底物浓度，即当V=1/2Vmax时，【S】 =Km 8.V o：酶促反应初速度，指在反应初始阶段，底物浓度基本维持不变时的反 应速度。 9.K i： 10.Optimum pH：最适pH （三）以下试剂或技术常见于核酸和基因分析，请简要说明其用途 11.DNA chips：DNA芯片 12.Northern blotting：RNA杂交 13.Restriction endonuclease：限制性内切酶，一类能识别双链DNA分子中特定 核苷酸序列，限于切割其序列之间的键的核酸内切酶。 14.EB：溴化乙啶 15.GMSA 二、问答题 1.研究人员观察到，肌肉中70kD的原肌球蛋白（Tropomyosin）的离心沉降速度反而 比65kD的血红蛋白（Hemoglobin）慢，它们的沉降系数分别是2.6s和4.31s。请给 出你对此现象的解释。 沉降系数:单位离心力的作用下颗粒沉降的速度，以Svedberg表示，简称S，单位为秒（s），1S单位等于1x10-13s。沉降速度基本上由分子大小和形状决定。血红 蛋白分子是由四个亚基构成四聚体， 2.你不会不知道Meselson和Stahl关于DNA半保留复制的经典实验吧？如果复制时全 保留的，那么实验结果会是怎样呢？（图） 实验：大肠杆菌在以15NH4Cl为唯一氮源的培养基中生长，经过连续培养使所有DNA分子上都标记15N。15N-DNA比普通的14N-DNA的密度大，在氯化铯密度梯 度离心时，这两种DNA分子将形成位置不同的区带。如果将15N标记的大肠杆菌转 移到普通培养基（14N的氮源）培养，经过一代后，所有DNA的密度介于 15N-DNA,14N-DNA之间，形成了一半含14N，一半含15N杂合子。两代后，14N和14N-15N 杂合分子等量出现。在继续培养可以看到14N-DNA分子增多，证明了DNA分子复制 时原来的DNA分子均可被分成两个单位，分别构成子代分子的一半，从而证明了
《生物化学》考试大纲 一、考试内容 第一章蛋白质化学 1.蛋白质在生命活动中的重要性 2.蛋白质的元素组成 3.氨基酸的结构、分类及其理化性质 4.蛋白质的结构：一级结构：概念及维持键 蛋白质的构象---构象的结构单元α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲，二级结构，三级结构，四级结构，维持构象的一些次级键 超二级结构和结构域的概念 5.蛋白质的功能与性质的关系：一级结构与功能；构象与功能--变性作用，变构作用 6.蛋白质的性质：等电点，胶体性质，蛋白质沉淀反应，紫外吸收性质 重点掌握：必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写 蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点 蛋白质的基本结构层次及其维持力 蛋白质的结构与功能之间的关系，变性、变构作用概念 蛋白质沉淀的方法及其特点 第二章核酸的化学 1.核酸的组成与类别 2.DNA的结构与功能 3.RNA的结构与功能 4.核酸的性质 重点掌握：核酸的组成与类别 DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义 tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能 核酸热变性特点，DNA的熔解温度（Tm）概念及其影响因素 第三章糖类的结构与功能 1.糖类的概念、作用与分类 2.单糖：链式结构；立体结构；环式结构；糖的构象；糖的分类；重要的单糖；单糖的重要衍生物；单糖的理化性质； 3.寡糖：麦芽糖；乳糖；蔗糖；纤维二糖；棉籽糖； 4.多糖：淀粉；糖原；纤维素；其它常见多糖化合物； 重点掌握：单糖、寡糖和多糖的结构 第四章脂类和生物膜
1.脂类的分类 2.构成生物膜的重要的磷脂 第五章酶学 1.酶的基本概念：生物催化剂，酶的作用特点，酶的组成分类等 2.酶的命名和分类 3.酶的活性部位和酶原激活 4.酶的作用机制：降低反应活化能，中间产物学说，诱导锲合学说，使酶具高效催化活性的因素 5.酶的分离提纯与活力测定 6.酶促反应动力学 重点掌握：酶的分类 酶的化学本质、作用特点 酶活性部位概念，酶原激活实质 中间产物学说，诱导锲合学说，米氏常数与米氏方程 酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响 第六章维生素和辅酶 1.脂溶性维生素：A、D、E、K 2.水溶性维生素：维生素C，B1，B2，PP，泛酸，叶酸，生物素，硫辛酸，B12 重点掌握：水溶性维生素与辅酶（辅基）之间的关系，在酶促反应中的作用； 常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。 第七章新陈代谢总论与生物氧化 1．基本概念 2．呼吸链 3．ATP的生成及其生理功能 重点掌握：生物氧化的特点；呼吸链的概念以及ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化，搞清体内物质氧化过程中水是如何生成的、CO2是如何产生的，ATP又是如何生成的。 第八章糖代谢 1．糖代谢概况 2．糖的无氧分解 3．糖的有氧氧化 4．糖的异生作用 5．糖原的合成与分解
江南大学生物化学与分子生物学13年初试真题（回忆版） 703分子生物学 一名词解释（2.5×10） 1多顺反子2重叠基因3 SNP 4比较基因组 5核酶 6 RNAi 7酵母人工染色体8分子伴侣9 GU-AG法则10忘了 二填空题（每空1.5分，共20空） 1DNA复制时需要先合成（），原核生物一般长度为（） 2乳糖操纵子的组成及酶 3 防止DNA环化的酶是（）除去（） 4 ( )是现在的测序方法通过取出（）来测定 5 DNA合成时的方向（），RNA合成的方向（），蛋白质合成时的方向（） 6 7 8 9 10记不起来了 三简答每题10分 1蛋白质合成后有哪些加工？ 2Westerblot的原理及过程 3分子的标记有哪些？ 4cAMP酶突变后对乳糖操纵子的影响？ 5基因组测序后得到了哪四张图？对医学的发展有哪些影响？ 四问答（每题15分 3题） 1Sanger测序的原理及过程读出图中的序列 2色氨酸操纵子的调控 3多克隆位点没做好记不住了 2013年江南大学生命科学综合真题 1 什么是序列比对？有什么作用？ 2 什么是代谢组？ 3 简述什么是生物信息学？ 4 SCI是什么？ 5 蛋白质变性的主要因素有哪些？蛋白质变性后会发生哪些变化？ 6 蛋白质的结构决定蛋白质的功能，一个蛋白质的氨基酸序列发生改变，则蛋白质的高级结构肯定发生变化，蛋白质的生物学功能会丧失。对此你有什么看法？ 7 为什么说DNA双螺旋模型具有划时代的意义？ 8 一个生物的基因组全序列已知，那么蛋白质组就已知了吗？ 9一个表现型回复突变的T4噬菌体，发生突变后前两个氨基酸未变，后面的氨基酸序列发生改变，这种突变属于哪类？改变后的多肽对于蛋白质的作用是什么？ 10 忘了- 以上大部分为10分一题，以下每题15分,总分150分 11什么是蛋白质组学？其主要研究内容是什么？ 12什么是比较基因组学？有哪些应用？ 13一个碱基发生改变，其表达产物会发生哪些变化？
南京农业大学2013年生物化学考研试题 一、名词解释32’ 1蛋白质四级结构 2 tRNA 3反竞争抑制 4尿素循环 5 Co Q 6泛素化 7柠檬酸穿梭 8生物氧化 二、酶促反应结构式16’ 1、6-磷酸葡萄糖脱氢酶 2 异柠檬酸脱氢酶 3 烯醇化酶 4脂酰Co A合成酶 三、简答题58’ 1DNA复制所需蛋白质因子（酶）有哪些？其功能作用是什么14’ 2新生肽链转运的两条途径名称是什么，过程？10’ 3转氨基在生物体的作用及辅酶是什么？10’ 4试举出蛋白质脱盐的两种方法及其原理？在用硫酸铵进行蛋白质盐析时注意事项10’ 5葡萄糖最终氧化生成H2O和CO2过程中有几次脱羧，是否来自葡萄糖中，如果是来自几号碳原子，为什么，如果不是，为什么？14’ 四、计算题10’ 有一无蛋白质的DNA和RNA混合样品180ug，其紫外吸收的A260/A280=1.9。已知50ugDNA 的A260=1和40ugRNA的A260=1。 1多少ug DNA的A280=1，多少ug RNA的A280=1？ 2样品中的DNA和RNA的ug 数是多少？ 五、实验题34’ 1某蛋白质酶经SDS电泳得两种成分分子量为80KDa,30KDa，分子量大的仍具有催化活性，而小的不具催化活性，再经β-巯基乙醇处理后分离得两种成分分子量为40KDa,15KDa,两者都不具催化活性，问该蛋白质的结构及结构与功能的关系？12’ 2 有一同学要测水稻叶片中的酶活力，可是他只找到了动物体中这种酶的测量方法，于是他用此方法测定，结果测得的酶活力非常低，试分析可能的原因有哪些？12’ 3写出下列英文缩写的化学物质在生化实验中的作用10’ DTT BSA DEAE-C PITC DEPC
2013年江南大学801生物化学（A卷）考研真题（回忆版） 一、名词解释（5个，每个4分） substrate-level phosphorylation， prosthetic group reverse transcription pentose phosphate pathway 二、判断是非并改错（10个，每个2分） 1，酶的活性中心由一级结构上相邻的氨基酸残基构成 2，只有偶数脂肪酸才能被氧化成为乙酰辅酶A 3，解偶联剂抑制呼吸链中的电子传递4，维生素E不容易被氧化，因此常作为抗氧化剂 5，生物氧化过程一定需要氧气的参与 6，DNA的碱解和酶解，都只能得到5’-核苷酸 7，DNA双链中，一条链的碱基顺序为pGpApCpCpT,则另一条链的碱基顺序为pCpTpGpGpA 8，双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，因此二肽也有双缩脲反应 9，酶反应时间越长，则所需最适温度越高；酶反应时间越短，所需温度越低。 10，α-淀粉酶和β-淀粉酶的区别在于α-淀粉酶水解α- 1,4糖苷键，而β-淀粉酶水解β-1,4糖苷键
三、简答题（5题，每题10分） 1．直链淀粉和纤维素都是由葡萄糖分子聚合而成，为何物理性质差别如此之大？2，丙二酸是TCA循环中琥珀酸脱氢酶的抑制剂，预测丙二酸是琥珀酸脱氢酶的抑制剂的类型，为什么？加入丙二酸到反应体系后动力学常数和反应速度的变化？如何消除这种影响？ 3．乙醛酸循环是什么？有什么生物学意义？ 4．DNA的复制精确度大于RNA转录的大于蛋白质翻译的（具体是一些数据，记不清楚了），简述DNA复制保持高度忠实性的主要机制。 5．糖酵解的中间产物在其他代谢途径中的应用有哪些？ 四、问答题（4题，每题15分） 1．碱基堆积力在稳定核酸结构中非常重要。 （1）碱基堆积力的化学本质究竟是什么。 （2）嘌呤和嘧啶中哪种碱基堆积力的作用更强，为什么。 （3）在RNA结构中，经常看到结合的金属元素，它们所起的作用是什么。 2．在下列培养基条件下，大肠杆菌中lac操纵子的转录速度是怎么变化的（a）乳糖和葡萄糖（b）葡萄糖（c）乳糖 3．什么是蛋白质变性和蛋白质复性？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？ 4．嘌呤和嘧啶核苷酸的合成过程各有什么特点？其中分别有哪些氨基酸的参与？
2017年江南大学801生物化学（含实验）考研真题（回忆版） 一、名词解释 1．protein denaturation 2．isoenzyme 3．substrate level phosphirylation 4．allosteric regulation 5．semiconservative replication 二、判断题 1．酶纯化过程中，要将酶溶液充分搅拌，震荡长时间静置，让其充分溶解，分布均匀。 2．两个核酸样品A和B，如果A的OD260/OD280大于B的OD260/OD280，那么A的纯度大于B的纯度。 3．米氏常数是酶的特征性常数之一，如果一个酶有几种底物，Km值最小的底物一般称为改酶的最适或天然底物。 4．双缩脲反应是多肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。 5．糖酵解的第一步是葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖，因此临床上可以用6-磷酸葡萄糖替代葡萄糖进行注射。 6．在沙漠条件下骆驼能量和水分的来源是其驼峰中贮存的大量糖类物质、 7．痛风病人应避免摄入大量嘧啶碱的食物。 8．“操纵子学说”认为酶的诱导和阻遏是在调节基因的产物—阻遏蛋白作用下，通过操纵基因（操纵子）控制机构基因或基因组的转录而发生的。
9．2,4-二硝基苯酚等解偶联剂能够使电子传递和ATP形成两个过程分离，并不影响电子的传递，但却能抑制ATP的生成。 10．蛋白质生物合成中，当mRNA上终止密码出现后，多肽链合成停止，肽链从肽酰-tRNA中释出，成为有生物活性的蛋白质分子。 三、简答（5个） 1．分离氨基酸混合物经常使用强酸型阳离子交换树脂，请简述其原理及洗脱方法 2．什么是联合脱氨？主要包括哪两种？简述其中最主要的一个过程。 3．脂肪酸合成的原料乙酰辅酶A的主要来源有哪些？请简述乙酰辅酶A从线粒体转运到细胞溶胶的机制。 4．简述蛋白质生物合成过程。 5．指出下图中腺嘌呤环中相应原子在从头合成时的来源腺嘌呤从头合成元素来源。
生糖氨基酸（18）：在体内可以转变为糖的氨基酸。P325 肉毒碱转运（18）：中短链脂肪酸可直接穿过线粒体内膜，而长链脂肪酸需依靠肉碱（肉毒碱）携带，以脂酰肉碱的形式跨越内膜而进入基质的运输。P289 一碳单位（18）：含有一个碳原子的基团。P343 竞争性抑制（17、）：可逆性抑制剂（I）和底物（S）竞争酶分子的结合部位，从而影响底物与酶正常结合的现象称为竞争性抑制。 PI（17、11、00）：氨基酸（核酸）的等电点, 是氨基酸（核酸）的特征常数。分子处于正负电荷相等即净电荷为零的兼性分子状态，此时溶液的pH值即为氨基酸（核酸）的等电点。Tm（17、10、08、00）：熔解温度，使被测DNA的50%发生变性的温度，即增色效应达到一半时的温度。 内含子（17、）：在转录后的加工中，从最初的转录产物除去的内部的核苷酸序列。术语内含子也指编码相应RNA外显子的DNA中的区域。 酰基载体蛋白（ACP）（17、）：通过硫脂键结合脂肪酸合成的中间代谢物的蛋白质（原核生物）或蛋白质的结构域（真核生物）。 超二级结构（17、18）：也称为基元.在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元（a螺旋、β折叠、β转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。 β氧化（17、09、06）：碳氧化降解生成乙酰CoA，同时生成NADH 和FADH2，因此可产生大量的ATP。该途径因脱氢和裂解均发生在β位碳原子而得名。每一轮脂肪酸β氧化都由四步反应组成：氧化，水化，再氧化和硫解。 酶原激活（17、06）：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原,使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。 酰胺平面（16、04）：肽键（C-N）具有部分双键性质，不能左右旋转，使得形成肽键的4个原子（-CO-NH-）与两边的Ca共计6个原子差不多处于同一平面内，这个刚性平面即为酰胺平面也称肽平面。 诱导契合假说（16、14、09、03、01））：酶活性中心部位的结构具有柔性，该部位在与底物结合之前并不需要和底物的结构完全吻合，底物能顺利结合到活性中心的结合部位上，在催化位点作用下发生反应的假说。 能荷（16、05）：能荷是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量，能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP 系统的能量状态。能荷=[ATP]+0.5[ADP]/[ATP]+[ADP]+[AMP]。 剪切修复（16、10、）：通过切除-修复内切酶使DNA损伤消除的修复方法。一般是切除损伤区，然后在DNA聚合酶的作用下，以露出的单链为模板合成新的互补链，最后用连接酶将缺口连接起来。 信号肽（16、）：常指新合成多肽链中用于指导蛋白质夸膜转移（定位）的N-末端氨基酸序列（有时不一定在N端）。 解偶联剂（16、08、03）：一种使电子传递与ＡＤＰ磷酸化之间的的紧密偶联关系解除的化合物，Ｅg2,4－二硝基苯酚。 氧化磷酸化（18、16、01）：电子从一个底物传递给分子氧的氧化与酶催化的由ＡＤＰ和Ｐi生成ＡＴＰ与磷酸化相偶联的过程。
2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学 一、生物化学考查目标 西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学 教材。要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能，能够使用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解 决相关理论问题和实际问题。 二、生物化学考点解析 这节我们来解析一下生物化学。今年生物化学未发生任何改变。 生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科，需要掌握和记忆的东 西很多，在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点，切忌把时间 都放在一些较难较偏的知识点上，以免耽误时间。 下面我们就按大纲分的四绝大部分实行详细的解析。 生物化学 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容：氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸，蛋白质的分子结构 及理化性质，核酸的组成，DNA双螺旋结构，酶的基本概念，米式方程，辅酶成分。熟记20种氨基酸，尽可能记住英文缩写代号，因考试时常 以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维 系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯，通常利用蛋白质的理化性 质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋 白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸，多个核苷酸组成核酸，核苷酸之间的连接键为3'，5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构，在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键)、G三C(3个氢键)配对 存有，各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念，如：核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点，V=Vmax[S]/Km+[S],这个方
2013年江南大学801生物化学（含实验室含实验室）） 考研试题（回忆版忆版）） 生物工程学院发酵工程 一。名词解释（5个，每个4分）（名词是英文的） 底物水平磷酸化，辅基，蛋白质的等电点，逆转录，磷酸戊糖途径 二。判断是非并改错（10个，每个2分）（顺序可能不同，也不是完全与题目一样，但意思应该差不多） 1，酶的活性中心由一级结构上相邻的氨基酸残基构成 2，只有偶数脂肪酸才能被氧化成为乙酰辅酶A 3，解偶联剂抑制呼吸链中的电子传递4，维生素E 不容易被氧化，因此常作为抗氧化剂 5，生物氧化过程一定需要氧气的参与 6，DNA 的碱解和酶解，都只能得到5’-核苷酸 7，DNA 双链中，一条链的碱基顺序为pGpApCpCpT,则另一条链的碱基顺序为pCpTpGpGpA 8，双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，因此二肽也有双缩脲反应 9，酶反应时间越长，则所需最适温度越高；酶反应时间越短，所需温度越低。 10，α-淀粉酶和β-淀粉酶的区别在于α-淀粉酶水解 α- 1,4糖苷键，而β-淀粉酶水解β-1,4糖苷键
三。简答题（5题，每题10分） 1，直链淀粉和纤维素都是由葡萄糖分子聚合而成，为何物理性质差别如此之大？2，丙二酸是TCA循环中琥珀酸脱氢酶的抑制剂，预测丙二酸是琥珀酸脱氢酶的抑制剂的类型，为什么？加入丙二酸到反应体系后动力学常数和反应速度的变化？如何消除这种影响？ 3，乙醛酸循环是什么？有什么生物学意义？ 4，DNA的复制精确度大于RNA转录的大于蛋白质翻译的（具体是一些数据，记不清楚了），简述DNA复制保持高度忠实性的主要机制。 5，糖酵解的中间产物在其他代谢途径中的应用有哪些？ 四。问答题（4题，每题15分） 1，碱基堆积力在稳定核酸结构中非常重要。（1）碱基堆积力的化学本质究竟是什么。（2）嘌呤和嘧啶中哪种碱基堆积力的作用更强，为什么。（3）在RNA 结构中，经常看到结合的金属元素，它们所起的作用是什么。 2，在下列培养基条件下，大肠杆菌中lac操纵子的转录速度是怎么变化的（a）乳糖和葡萄糖（b）葡萄糖（c）乳糖 3，什么是蛋白质变性和蛋白质复性？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？ 4，嘌呤和嘧啶核苷酸的合成过程各有什么特点？其中分别有哪些氨基酸的参与？
江南大学801生物化学2010年硕士研究生入学考试试题及解析 江南大学2010年硕士学位研究生入学考试试题（生物化学） 一、名词解释 1．Ultrafiltration 2．Pentose phosphate pathway 3．Chargaff principal 4．Domain 5．Reverse transcription 6．Hyper chromic effect 二、判断题 1．别构酶总是寡聚酶。 2．肽链就是亚基。 3．单糖α型和β型是对映体。 4．某一基因发生了点突变，则必然导致其编码的蛋白质的氨基酸序列改变! 5．糖酵解是不依赖氧气的代谢，因此有无氧气都不会影响糖酵解途径。 6．与蛋白质一样，DNA的生物功能也是由其高级机构决定。 7．抗体酶是水解抗体的酶的总称。 8．在蛋白质合成中氨酰-t RNA总是进A位。 9．糖酵解是糖异生途径的简单逆行。 10．DNA复制的忠实性由DNA聚合酶3，---5，外切酶的校对来维持。 三简答 1．简述t RNA二级结构的特点及每一部分的功能。 2．简述导致蛋白质变性的主要因素，如何在蛋白质分离纯化中减少其变性的机会。3．柠檬酸循环中并无氧气参加，为什么说它是葡萄糖的有氧分解。 4．简述乙酰CoA羧化酶在脂肪酸合成中的地位和作用。 四问答
1．核酸，蛋白质，脂肪酸，糖原生物合成中延伸机制有何异同？ 2．确定下列反应的辅酶及由那种维生素衍生出来的。 醇转变为醛的反应 依赖ATP的羧化反应 脱羧，转醛基的反应 转甲酰基，甲叉基的反应 转乙酰基或更长的脂酰基的反应 3．抑制剂（判断类型）酶加倍抑制剂加倍抑制剂对Km的影响 4．乳糖操纵子产生酶相关的4个基因分别是什么？为什么能利用乳糖？ 江南大学2010年硕士学位研究生入学考试试题答案（生物化学） 一、名词解释 1．Ultrafiltration：超滤:是一种利用压差的膜分离技术，过滤精度可以达到0.01微米，可滤除水中的铁锈、泥沙、细菌、大分子有机物等有害物质，并保留对人体有益的一些矿物质元素。 2．Pentose phosphate pathway：磷酸戊糖途径，又称己糖支路。葡萄糖在动物组织中降解代谢的重要途径之一。其循环过程中，磷酸己糖先氧化脱羧形成磷酸戊糖及NADPH，磷酸戊糖又可重排转变为多种磷酸糖酯；NADPH则参与脂质等的合成，磷酸戊糖是核糖来源，参与核苷酸等合成。 3．Chargaff principal：碱基互补配对原则，在DNA分子结构中，由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变，使得碱基配对必须遵循一定的规律，这就是A与T配对，G与C配对，反之亦然。碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。 4．Domain:略 5．Reverse transcription：以RNA为模板，在反转录酶催化下转录为双链DNA的过程6．Hyper chromic effect：增色效应，由于DNA变性引起的光吸收增加称增色效应,也就是变性后DNA 溶液的紫外吸收作用增强的效应。 二、判断题
医学考研┆医学院校┆执业医师┆执业药师┆执业护士┆卫生资格 医学图谱┆资源下载┆医学英语┆临床技能┆理论教学┆药学理论 论坛┆网校┆博客网站地图 最新更新 主站精华 论坛精华院校首页| 北京大学| 中国协和| 复旦大学| 中山大学| 浙江大学| 中南大学| 同济大学| 更多.... | 考研论坛您现在的位置：医学全在线> 考研院校> 华东地区1 > 复旦大学> 报考指南> 正文:复旦大学医学考研生物化学笔记完整版复旦大学生物化学笔记完整版 来源：医学全在线医学考研论坛第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH)：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH 的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 １)蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。可分为：α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。 β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定． β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有４个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。
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生化考研重点知识总结 第一章单糖 ①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：6 ②唾液淀粉酶激活剂：Cl- ③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉 ④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是： 第二章油脂 ①几个非饱和脂肪酸双键数： ?油酸：1 ?亚油酸：2 ?亚麻酸：3 ②人不能自身合成的必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸 ③四种脂类转运脂蛋白： ?CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯 ?VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘 油酯 ?LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇 ?HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇 第三章氨基酸与蛋白质 ①几种主要氨基酸及三字母缩写 ?两特殊：Pro、Gly ?芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe） ?八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr ?侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr） ?酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※对应两酰胺：Asn、Gln ?碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His） ?其它：丙氨酸（Ala）
②PI ?PI的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKR COOH )/2=(PK2+PKR NH2 )/2 ?PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R+）=PK2+Lg（R-/R） ?PH =7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH下降为6，表明蛋白的COOH 电离出H+，则产生了R-，PH=6>PI 时有R-③蛋白二级结构 ?α螺旋：Sn=3.6 13 ，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋 ?β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距0.35nm ?β转角：转角处为Gly ④超二级结构：无规卷曲、结构域 ⑤三级结构：作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力） ⑥蛋白结构分析 ?N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl（丹磺酰氯）、氨肽酶法 ?C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A：不能水解C端为Lys、Arg、Pro的 肽键；羧肽酶B：能水解C端为Lys、Arg的肽 键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水 解 ?打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸） ?专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）； ⑦显色反应 ?Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO 4 +磷钼酸） ?Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO 3+Hg（NO 3 ） 2 ） ?坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO） ?黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO 3 ） ?双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO 4 ） ?乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp） ⑧几种重要氨基酸 ?提供活性甲基的：S-腺苷Met ?形成N-糖肽键的：Asp ?胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys
考研备考：生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此，针对生物学专业课基础阶段的复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结： 第一章糖类化学 学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导：激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导：维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导：酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶
2016年江南大学801生物化学（含实验）考研真题（A卷） 一、名词解释 1．molecular chaperones 2．electron transport chain 3．hydrophobic interaction 4．protein allosteric effect 5．SDS-PAGE 6．gluconeogenesis 二、判断并改错 1．在蛋白质合成中，氨酰-tRNA总是首先进入核糖体的A位点。 2．所有的B族维生素都能作为辅酶的组分参与生化反应。 3．在糖代谢中，ATP是磷酸果糖激酶的底物，所以ATP是磷酸果糖激酶的变构激活剂。 4．酶的最适pH取决于酶蛋白分子的化学结构。 5．生物氧化过程中，生成的所有NADH、H＋和NADPH都是通过呼吸链每摩尔生成2.5摩尔ATP。 6．生物体内蛋白质可以转化为脂肪，但是不能生成糖类。 7．DNA复制过程中滞后链先生成冈崎片段，再连接成连续的一条链。 8．变性的蛋白质溶解度降低，是由于破坏了蛋白质分子外层的水化膜和中和了蛋白质分子表面所带的电荷引起的。
三、简答题 1．直链淀粉和纤维素都是葡萄糖多聚物，但两者的物理性质差别很大，为什么？ 2．简述氨基酸联合脱氨基的生理意义。 3．比较葡萄糖无氧酵解和有氧氧化产生ATP的方式有何不同。 4．简述聚合酶链反应（PCR）的原理及其应用范围。 四、问答题 1．从磷脂的化学结构和性质论述他们在生物体和食品加工中的作用和功能。 2．酶不仅有催化功能，而且还要调节代谢的功能，试述酶在细胞中是如何调节代谢的。 3．试述DNA复制、RNA转录、蛋白质合成忠实性是如何保持的。 4．为什么说6-磷酸葡萄糖是糖代谢的交叉点？乙酰辅酶A是糖代谢和脂代谢的中药中间代谢物，叙述乙酰辅酶A可进入哪些代谢途径？
. 中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述C hargaff 定律的主要容。 答案：(1）不同物种生物的D NA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的D NA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改 变。 (3）几乎所有生物的 DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋ C。这些重要的结论统称 为C hargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述D NA 右手双螺旋结构模型的主要容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如 下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为 5′→3′，另一条链的走向为 3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋侧。 (3）两条链间A与T或C与G配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。 (5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述D NA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋 DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体 DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白 H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述t RNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的t RNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端 有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I环或D环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱 基可与 mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7个核苷酸组成环，和t RNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物m RNA 3′端p olyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与 mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与 mRNA 寿命呈正相关，刚合成的m RNA 寿命较长，“老”的m RNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的 DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的 区域可以通过氢键重新形成局部的D NA-DNA 或D NA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与D NA 的杂交叫做S outhern 杂交，DNA 与R NA 杂交叫做N orthern 杂交。