运动训练与补充谷氨酰胺的剂量和效果
体育与科学2010发表初稿
摘要：补充谷氨酰胺对机体长时间运动与高强度训练以及损伤的良好效用至今并未有充足的证据。本文比较全面的综述了运动训练与谷氨酰胺的补充剂量及效果的最近研究进展，以期为谷氨酰胺在实践中的应用提供参考。
Abstract: There's no enough evidence to show the effect of Glutamine Supplementation to prolong exercise and high-intensity training and also to heal damage. The thesis has a comprehensive overview on the latest progress of the analysis on the supplementary dose and its effect of glutamine and sports training,so as to offer a reference for the practical application of glutamine.
关键词：谷氨酰胺；剂量；效果
Key words: Glutamine; dose; effect
谷氨酰胺（Gln）是人体血浆和骨骼肌含量最丰富的氨基酸，它是蛋白质的一种构成成分以及机体组织间氮的转载体[1]，因而十分重要。同时，它的重要性还体现在调控酸碱平衡、糖质增（新）生和作为核苷酸与谷胱甘肽过氧化酶抗氧化剂的前体物。成人禁食一夜后正常的血浆谷酰胺浓度为550-750mmol/L,骨骼肌谷酰胺浓度为20mmol/kg湿肌[2]。骨骼肌是合成谷酰胺的主要组织，它在饱腹状态下以50mmol/h的速度释放谷酰胺于循环系统。研究认为，它对合成代谢和免疫系统产生影响。谷氨酰胺被白细胞（尤其是淋巴细胞）高度利用以提供核苷酸合成与随后的细胞增殖所需的能量和最佳环境[3]。事实上，即使是非必需，谷氨酰胺被认为对白细胞、肠道黏膜和骨髓干细胞在内的细胞而言都很重要。和骨骼肌不同的是，白细胞不具有从氨中催化谷酰胺合成酶。因此，骨骼肌合成白细胞所需的谷氨酰胺并释放于血液来满足新陈代谢的需求。
许多相关文献资料以及各种制造商和供应商认为补充谷氨酰胺可能对运动员有如下积极的影响：为免疫系统提供营养支持，预防感染；改善肠屏障功能和降低内毒素血症风险；改善细胞内水肿（即增容效应）；刺激肌肉糖原合成、肌肉蛋白质的合成和肌肉组织生长；减轻肌肉酸痛，改善肌肉组织修复和恢复；增强缓冲能力，并改善高强度运动的性能。大多数制造商推荐每天补充1000毫克谷氨酰胺，就能获得如上所述的益处。
然而，不少最近的有关补充谷氨酰胺的研究表明，尽管在大强度运动中和运动之后补充谷氨酰胺能够维持血浆谷氨酰胺的浓度基本不变，但并不会改变运动后免疫功能的变化。此外，在运动训练中补充谷氨酰胺对机体运动能力的提高并没有得到确证。因而，在此就运动训练与谷氨酰胺的补充剂量和效果的研究进展作一综述，以供参考。
1谷氨酰胺与体育运动
1.1剧烈运动对血浆谷氨酰胺的影响
剧烈运动对血浆谷氨酰胺浓度的影响主要取决于运动的时间和强度[4]。研究表明，人体短时间高强度运动(小于1小时)增加或不改变血浆谷氨酰胺的水平[5]。Babij等观察了谷氨酰胺含量从休息时575 mmol/L增加到以100%最大吸氧量运动期间的734 mmol/L[6]。可推测，血浆谷氨酰胺浓度在短时间高强度训练期间的增加也许归结于谷氨酰胺充当了在高强度运动时增加了肌肉中氨的产生，进而促进了谷氨酸合成谷氨酰胺(NH3主要从去氨基一磷酸获得)。与高强度运动测得的数据相比，长时间运动后血浆谷氨酰胺浓度大幅降低。如以最大吸氧量50%强度运动3.75 h，血浆谷氨酰胺浓度从休息时的557 mmol/L下降为470 mmol/L。停止运动2小时后，血浆谷氨酰胺的浓度达到了391 mmol/L的最低值，而且在4.5小时的恢复之后仍保持在482 mmol/L的低迷期[7]。一份对俱乐部24位普通运动员在参加马拉松比赛之后，运动员血浆谷氨酰胺的浓度由赛前的592 mmol/L锐减为495 mmol/L[8]。在对18个健康男性的研究表明，他们以55%最大吸氧量持续骑自行车3小时导致血浆谷氨酰胺含量由运动前的580 mmol/L下降为休息一小时后的447 mmol/L。然而，对于同样的被试，当他们以80%最大吸氧量持续骑自行车38分钟，他们的血浆谷氨酰胺含量相对与运动前没有发生改变[5]。长时间运动后，可能因为糖质新生和蛋白质合成加快导致肾脏和/或肝摄取谷氨酰胺增加以减轻酸中毒，进而使血浆谷氨酰胺浓度降低。同样，被激活的白血球摄入谷氨酰胺增加，也可能造成血浆谷氨酰胺水平的降低。
人们已经知道，长时间运动会导致血浆皮质醇浓度的增加，这不仅刺激了蛋白质的分解代谢和谷氨酰胺的释放，而且增加在肝脏、胃肠道和肾脏的糖质新生[9]。长时间运动后，增加的肝，食道和肾脏的谷氨酰胺摄入可能耗尽血浆谷氨酰胺。血浆应激激素在饥饿、外科和精神创伤、脓毒病、烧伤和长时期的运动以后发生相似的变化，而所有这些分解代谢的刺激都能使血浆谷氨酰胺浓度下降、免疫下降和糖质新生增加[10]。在新陈代谢酸中毒的情况下，肾脏谷氨酰胺摄入增加以促进氨的产生。连续4天的高蛋白(24%)、高脂肪(72%)的饮食，结果导致血浆和肌肉的谷氨酰胺浓度减少25%。在这种情况下，为维持酸碱平衡，从肌肉释放的谷氨酰胺很可能与肾脏摄入一起增加，。 Walsh [11]等认为在长时间运动、饥饿和物理、精神创伤后，也许有一个共同的机制来对血浆谷氨酰胺的损耗起作用，即，肌肉释放谷氨酰胺与肝和胃肠为糖质新生而增加摄入的谷氨酰胺保持不变或降低。
1.2内源性谷氨酰胺含量，过度训练和感染
据报道，过度训练的(过度疲劳的)运动员在休息时血浆谷氨酰胺的浓度要比健康受训运动员和运动缺乏者低[12]。有研究显示，过度训练运动员的血浆谷氨酰胺浓度为503 mmol/L，健康受训运动员的为550 mmol/L，有9%的区别[8]。对优秀游泳运动员集中训练2周后的实验表明，休息时其血浆谷氨酰胺的浓度下降了23%[13]。有报道，慢性疲劳的优秀运动员休息时血浆谷氨酰胺水平为330–420 mmol/L; 受感染的运动员和未受感染的没有不同。过度训练运动员血浆谷氨酰胺含量降低，可推测其免疫功能受损并很有可能上部呼吸道受感染
(URTI)。然而，迄今，还没有研究有直接证据可以表明，对于运动员而言，低血浆谷氨酰胺、受损的免疫作用和感受性的增加有直接因果联系。虽然有更低血浆谷氨酰胺水平导致运动员上呼吸道感染的症状[14]，但是在田径运动员和游泳运动员及其他运动员却未发现低血浆谷氨酰胺含量导致上呼吸道感染的发生[12,13]。令人吃惊的是，与过度训练的运动员相比，上呼吸道感染在训练有素的游泳者中更为常见，但他们的血浆谷氨酰胺却高23%。笔者推测，血浆谷氨酰胺含量与过度训练和感染可能没有直接的关系，具体机制有待研究。
2 谷氨酰胺与运动缺乏者
先前的研究大多就运动与谷氨酰胺浓度之间的关系进行了探索，缺乏运动者对谷氨酰胺代谢的影响几乎没有报道。众所周知，在健康状况下久坐不动的生活方式和代谢综合症使人存在较高心血管疾病的风险[15]。不活动也与低度炎症反应和免疫系统的变化相关联[16,17]。相反，适当进行体育运动，可以改善人的健康状况，不但降低犯代谢病的风险，而且能提高免疫系统的功能[18]。
关于机体缺乏运动时，血浆或肌肉谷氨酰胺浓度变化的研究报告很少。大鼠后肢肌断裂或去神经，将降低其谷氨酰胺和氨的水平[19]。此外，大鼠暴露在太空中飞行失重7天的实验研究显示，大鼠肌肉中游离谷氨酰胺水平显著下降[20]。Werecently[21]研究了关于不活动者对机体谷氨酰胺动力学的影响。该模型剔除了生理上的疾病，能可靠的评估不活动对身体的影响。有9名健康男性志愿者参加了试验，每人都经历卧床休息（14天）并控制活动和饮食。四个研究周期的每个尾端的生理状况和饭后模拟（饮食混合氨基酸），就谷氨酰胺浓度与个体动力学进行了分析。研究显示，卧床休息引起血浆谷氨酰胺浓度降低。此外，蛋白质水解的谷氨酰胺的消耗和生成并没有受到卧床休息的影响，然而，在不活动时段，合成谷氨酰胺速率显著下降。谷氨酰胺动力学的改变导致谷氨酰胺浓度下降。实际上，由于肌肉不活动及肌肉萎缩更进一步的减少谷氨酰胺的合成。目前，该研究是唯一直接评估在无活动状态下谷氨酰胺在体内的变化。有究认为，导致谷氨酰胺的合成和浓度降低，可能是TCA循环下调继发能源消耗降低与身体活动相关。先前关于对动物研究显示，当切除大鼠肌肉神经后，其谷氨酰胺合成酶减少[22]；同样可推测在人体也一样，缺乏运动或在肌肉失重时对谷氨酰胺合成酶作用有同等的效果。因此，缺乏运动能对谷氨酰胺的代谢产生负面影响，进而影响人的健康。
3 谷氨酰胺与免疫功能
研究显示，长时间力竭运动后血浆谷氨酰胺浓度降低的时间过程与许多免疫参量的减退相符[23]。另外，往往是长时期的适度高强度运动导致最严重的免疫损伤，并且此种运动也导致血浆谷氨酰胺浓度的大幅降低。研究表明，补充谷氨酰胺有助于提高严重的外科病人整
个肠道的营养。
如果血浆谷氨酰胺浓度的降低是运动后免疫作用瞬间减弱的一个起因，那么通过口服补充谷氨酰胺来阻止血浆谷氨酰胺浓度的减低就应该可以防止伴生的免疫损伤。一项以大鼠为模型的研究表明，由强喂法补充1000 mg/kg谷氨酰胺导致嗜中性白血球中噬菌细胞的容量增加和易反应的活性氧类的产生增加并且消除了运动导致的一氧化氮生产的减退[24]。然而，在对于人体的几项补充谷氨酰胺介入的研究表明，运动前后补充谷氨酰胺并不直接影响免疫细胞功能由运动诱发的变化。在一项随机、交叉、安慰剂受控的研究中， Rohde [25]等让被试进行连续3个回合的自行车计时训练，以75%最大吸氧量的强度运动，在60， 45和30分钟以后每次练习之间休息2小时。被试在每次运动结束之前与之后的30分钟补充谷氨酰胺0.1 g/kg体重。在上一次运动结束后两小时的安慰剂试验中，动脉血浆谷氨酰胺含量从运动前508±635 mmol/L下降到402±638 mmol/L，而且在谷氨酰胺补充的实验中保持高于运动前的水平。尽管谷氨酰胺补充试验阻止了血浆谷氨酰胺含量的下降，但它不能在每次运动之后2小时防止淋巴细胞增殖下降，也不能在最后一次运动后的2小时阻止淋巴激活杀伤细胞活性的下降。其他最近研究也表明，使用相似的谷氨酰胺治疗，谷氨酰胺补充(充分防止血浆谷氨酰胺含量的下降)在自行车运动期间和之后的2小时未能阻止自然杀伤细胞活性的下降或唾液中免疫球蛋白浓度减少[26]。
在另一项研究中，被试在一次2小时运动的最后30分钟和随后的2小时恢复期内每15分钟服下3 g谷氨酰胺 (总入口30 g)，运动刺激的嗜中性细胞没有因运动引起瞬变减退作用[27]。Castell等[14]为口服补充谷氨酰胺对于运动员预防上呼吸道疾病的作用提供了迄今唯一的证据。在一随机、双盲、安慰剂受控的研究中，参与赛跑的超马拉松和马拉松运动员在赛后2小时立即喝下被给予的一种安慰剂或谷氨酰胺饮料(330 mL含5 g谷氨酰胺)。赛跑者在赛后7天给与问卷调查表，自已填报上呼吸道感染的症状。那些喝了谷氨酰胺饮料的运动员中，有 81%在随后的一周中没有出现上呼吸道感染发作，而在接受安慰剂(麦芽糖糊精)的那些运动员中，仅49%在随后的一周中没有出现上呼吸道感染发作。虽然在赛后，两组都有上呼吸道感染症状增加的报告，但是在赛后2小时补充谷氨酰胺，能降低一周后上呼吸道感染的几率。然而，所给谷氨酰胺剂量是切实充分防止赛后血浆谷氨酰胺浓度下降的可能性不大。事实上，在同一个小组的另一项研究中，当在马拉松之后即刻和2小时补充谷氨酰胺(330mL含5 g谷氨酰胺)后，血浆谷氨酰胺浓度在安慰剂和谷氨酰胺补充小组同样地降低。另一项补充谷氨酰胺的研究显示了谷氨酰胺口服剂量为0.1g/kg体重时在半小时内血浆谷氨酰胺浓度增加了50%，而在90–120分钟内又回到了基础线[28]。因此，药量超过5g时需要以一定的时间间隔来服用(即间隔30–60分钟)，能适度保持谷氨酰胺浓度几小时以上。4运动训练与谷氨酰胺的补充
4.1补充谷氨酰胺对肌肉合成代谢的影响
在禁食状态，肌肉蛋白质会发生分解。研究表明，阻力运动能降低这种蛋白质分解代谢
的程度，但是合成代谢(肌肉生长)必须在运动后的恢复阶段摄入必需氨基酸(饮食蛋白质)[29]。这也能促进肌肉摄入氨基酸并且能在不受蛋白质分解速率影响的基础上增加组织蛋白的合成。假设被摄入的蛋白质包含8种必需氨基酸，此时补充非基本氨基酸不太可能有什么作用[30]。有研究显示，在运动后恢复阶段的最初几小时补充谷氨酰胺能促进糖原合成：在一次消耗糖原的运动后，摄入 8 g的谷氨酰胺和61克葡萄糖聚合物相对于单独摄入葡萄糖聚合物而言能在2小时内导致葡萄糖整体利用水平增加25%[31]。然而，进一步的研究表明运动后优选补充碳水化合物的方法，被证实更具实际意义。在运动后2小时，摄取61g碳水化合物并不是最佳摄入量；只有摄入量超过100g时肌肉糖原合成率达最高[32]。因此，运动后的膳食主要由碳水化合物(100g)与一些蛋白质(20g)构成似乎是运动后促进肌肉糖原和蛋白质合成的最佳方案[32,33]。
一项研究报告，在口服2克谷氨酰胺之后90分钟，血浆生长激素浓度增加四倍。然而，1小时的适度高强度可能导致血浆生长激素含量增加20倍，因此这不是参与训练的运动员要补充谷氨酰胺的一个原因。异常运动导致肌肉损伤并不影响血浆谷氨酰胺的浓度；没有科学证据表明口服补充谷氨酰胺能有效作用于运动导致损伤后的肌肉修复，也没有证据证明（与服用安慰剂相比），补充谷氨酰胺可以缓解肌肉酸痛[34]。
4.2补充谷氨酰胺与酸碱平衡
研究表明，在口服2克谷氨酰胺（16–36 mg/kg）90分钟之后血浆重碳酸盐含量增加了2.7 mmol/L (是基础线以上的10%)。然而，在安慰剂受控补充谷氨酰胺30 mg/kg体重对细胞外缓冲能力和高强度运动效能的作用研究显示，以100%最大吸氧量强度运动时却并没有发现对血液酸基平衡或缓解运动疲劳有任何效果[35]。
4.3补充谷氨酰胺对免疫功能的影响
动物和人体剧烈运动后谷氨酰胺耗竭的模型研究证明了补充谷氨酰胺对免疫系统的作用。在运动大鼠的研究中，补充谷氨酰胺的保护效应是预防免疫反应标志物的改变[36,37,38,]。
研究表明运动刺激人体肌肉分泌IL-6：这种效果在餐后进一步提高了谷氨酰胺的浓度[39]。
在马拉松赛中，补充谷氨酰胺与服用安慰剂相比T辅助T抑制细胞作为免疫系统的激活标志上调[40]。此外，在铁人三项中补充谷氨酰胺能够防止运动损坏淋巴细胞膜的完整性以及线粒体细胞膜的去极化[41]。因此，人为上调谷氨酰胺的有效性可防止剧烈运动引起免疫系统的变化。这些有益的效应似乎与长期补充谷氨酰胺相关，因为急性口服谷氨酰胺并不能改善中性粒细胞的活性[42]。对运动员的流行病学研究强化了谷氨酰胺的补充和免疫功能改善之间的潜在联系。问卷调查马拉松运动员的研究显示，赛后补充谷氨酰胺的未出现感染比例（81％）明显高于安慰剂组（49％）[43]。此外，对马拉松赛跑者补充谷氨酰胺减少1周后感染发生的可能[40]。这些研究表明，这种营养干预的影响没有显著的免疫活化标记，谷氨酰胺的可用性影响运动介导免疫反应的变化[44]。但是，谷氨酰胺耗竭并不是唯一损伤免疫的机制。事实上，在优秀运动员力竭性运动时，尽管补充了足够的谷氨酰胺，但血液淋巴细胞的数目和敏感度
还是下降[45]。同样，在力竭运动中补充谷氨酰胺也未能防止唾液IgA分泌下降[46]。最近在对8个赛艇运动员谷氨酰胺的营养补充或其他干预措施的训练研究显示，只有补充维生素C 才显著降低URTI的发病率[47]。
在Blanchard[48]对淋巴细胞增殖所需谷氨酰胺进行了重新评价并证明培养液中的淋巴细胞增殖只有当底物的谷氨酰胺含量为100mmol/L时才显著降低。因此，淋巴细胞在浓度300–400mmol/L的谷氨酰胺浓度(相当于运动后被测量的最低血浆谷氨酰胺浓度)培养液和在正常水平时的 550–750mmol/L[49]培养液中能同样好地起作用。事实上，既使在大强度运动中，谷氨酰胺浓度也不会低于100mmol/L。如严重烧伤时，血浆谷氨酰胺浓度也很少下跌至200mmol/L以下。如上所述，多数研究未发现在运动和恢复期间补充谷氨酰胺对于维持血浆谷氨酰胺浓度对于运动后各种免疫功能的有利作用。同样的，没有证据表明血浆谷氨酰胺浓度的降低是引起运动导致的免疫衰退的原因。对于口服补充谷氨酰胺也许对于长跑运动员有预防疾病的作用的机制[50]，还需通过进一步的研究来证实。虽然减少谷氨酰胺可用性不太可能直接影响免疫细胞，但是谷氨酰胺也许通过维护抗氧化谷胱甘肽或的保持肠黏膜屏障功能而对免疫和感染起到间接的作用[51]。
4.4 补充谷氨酰胺对运动能力的影响
在对10名运动员分别进行两次75%最大摄氧量的功率自行车运动，运动员在两次测试中分别补充谷氨酰胺(补充组)和安慰剂(补组)饮料的研究显示，不补组血浆谷氨酰胺浓度在运动后即刻有所降低；而在补充组，受试者进行第一次谷氨酰胺或麦芽糖糊精饮料的补充剂量为500 mL，然后每隔45 min服用等剂量的饮料，再服用4次，直到运动结束后2 h。血浆谷氨酰胺浓度基本没有变化。在运动后2 h，补充组和不补组，血浆Gln浓度虽然都有所降低，但是在Gln补充组,血浆Gln的降低没有统计学意义，而在不补组，降低结果具有显著性[52]。对10名优秀激流回旋运动员补充谷氨酰胺的实验中，实验期间每日给实验组运动员按 0.2 g/kg剂量补充谷氨酰胺 ,研究结果认为，适量补充谷氨酰胺能够通过影响T/C值,有利于机体蛋白质的合成代谢,对于保持人体在长时间、大运动量训练时良好的机能状态,延缓疲劳的发生有积极的生物学作用[53]。在对赛艇运动员补充谷氨酰胺的8周大强度运动的实验研究发现，每天补充谷氨酰胺0.3 g/ kg可以提高赛艇运动员细胞免疫功能[54]。对游泳运动员补充外源性谷氨酰胺的追踪研究显示，实验组两次大运动量训练结束后立即补充谷氨酰胺0.15g/kg ，持续服用30天补充谷氨酰胺可以在一定程度上削弱由训练引起的血浆谷氨酰胺水平下降。口服谷氨酰胺可以对血红蛋白、血清中的肌酸激酶的水平有显著影响[55]。以上几项研究在实验过程中都未考虑其它营养物质摄入导致肌源性谷氨酰胺分泌增加，进而对机体产生良好效用，这些研究结果仅只说明谷氨酰胺浓度的变化，对运动能力的影响到底如何缺乏实证。也有研究证明，每天摄入20–30 g蛋白质能使过度训练的运动员恢复下降的血浆谷氨酰胺水平[12]。综上所述，笔者推测，如果采用补充蛋白质等营养物质，可能比补充谷氨酰胺的效果还好。因此，上述的研究并不能说明运动前、后补充谷氨酰胺的必要性，有
待进一步的研究。
研究认为，补充谷氨酰胺改善肌肉和肝脏的氧化状态，潜在提高谷胱甘肽系统的净化作用[56]。相反，在大运动量训练期间，只摄取谷氨酰胺或结合组织多余氧的研究显示，补充谷氨酰胺对机体氧化代谢和有氧能力没有影响[57]。
5小结
每天正常从饮食蛋白质摄入的谷氨酰胺为 3–6克/天 (假设一个70公斤的人每天蛋白质的摄入量为0.8–1.6 克/kg)。目前使用的补充方式是以左旋谷氨酰胺片剂或胶囊(250，500和1000毫克)或作为粉末的形式。运动员的谷氨酰胺的其他饮食来源可能还包括如乳清蛋白和蛋白质水解物的蛋白质补充形式[58]。谷氨酰胺被认为是相对安全和能被大多数人所接受的，虽然对于患有肾病的人不建议使用谷氨酰胺。对于健康运动员在几小时内短期补充20-30g没有有害反应。研究表明，小儿癌症患者以0.65 g/kg体重摄入谷氨酰胺的剂量是可以接受的，也并不会导致血氨水平异常[59]。虽然更大剂量导致氨的水平在可接受的极限(150 mmol/L)之上，但是中止补充必要的谷氨酰胺以这样的高水平并不被认同[58]。在唯一的一个相对时间较长的给运动员反复补充高剂量的谷氨酰胺的研究中[60]，4名女性和9名体质很好的男性每日补充4次0.1g/kg 的左旋谷氨酰胺 (平均入口28 g/d) 2星期。没有不良后果的报告，但是即使是这样高剂量地补充谷氨酰胺，也未能防止在9天的密集训练之后的血浆谷氨酰胺浓度的减退 (血液样本采于最后一次服用谷氨酰胺之后8小时)。未能充分摄入蛋白质的饮食会因为对于T细胞系统的不利影响而削弱主免疫功能，导致发生机会性感染的增加[61]。虽然运动员不太可能会到达这样极端营养不良状态，但是甚至在适度蛋白质缺乏状态下也发现有主防护机制的损伤现象。饮食蛋白也要求在运动后以后促进肌肉蛋白的合成。有趣的是，有研究表明，每天摄入20–30g蛋白质能使过度训练的运动员恢复下降的血浆谷氨酰胺水平[12]。因此，保证充分摄入蛋白质对于运动员是重要的，但是补充的谷氨酰胺却并非如此。虽然谷氨酰胺可能促进合成过程，包括肌肉糖原和蛋白质的合成，但是补充的谷氨酰胺对于平衡体液吸收或阻止运动后的免疫抑制都不太可能有实质上的好处。当前没有充分的证据作为向运动员推荐补充谷氨酰胺的益处。
研究证实，机体在严重损伤的情况下，补充谷氨酰胺有利于机体免疫力及机能的恢复。但也有许多研究显示，补充谷氨酰胺对机体的免疫功能和运动能力的增强几乎无效果。我们推测，可能是机体内源性谷氨酰胺在一般情况下能满足机体的需求，导致补充谷氨酰胺的剂量和效果的实验研究结果不明。因此，在运动训练实践中，对于外源补充谷氨酰胺的剂量和效果尚有待进一步研究。
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免疫营养:谷氨酰胺的研究新进展 自此Dudrick和Wilrmore ［1］于1967年由小狗的实验证实，经腔静脉输高热量与氮源可获得动物生长发育的结果，并在小儿外科临床应用获得成功后，临床营养开始有了广泛的应用和研究。传统营养支持的基本目的是:提供充足的能量和氮源，以适应机体的代谢需要，保持瘦肉体，维持生理内稳态，促进病人康复。为达到一目的，在营养支持的发展过程中.曾先后出现静脉内高营养（intravenous hyper-alimentation）、全肠外营养（total parenteral nutrition）、肠内营养（enteral nutrition）、人工胃肠（arti ficial gut）、代谢支持（metabol-ic support）等概念.每一新概念的问世与研究，都推动着临床营养向高水平的领域发展，使之成为现代医学中不可缺少的技术，营养支持已成为提高危重病人救治成功率的关键之一。 20世纪90年代以来，一系列的相关研究表明，营养支持可以改变疾病的治疗效果，不仅仅是由于纠正和预防了治疗对象的营养不足，更重要的可能是通过其中特异营养素的药理学作用达到治疗目的。某些营养物质不仅能防治营养缺乏，而且能以特定方式刺激免疫细胞增强应答功能，维持正常、适度的免疫反应，调控细胞因子的产生和释放，减轻有害的或过度的炎症反应，维持肠屏障功能等。这一新概念最初被称之为营养药理学（nutritional pha rmacology），近年来更多的学者称之为免疫营养（immunonutrition）以明确其治疗目的。即将某些特异性营养物添加于标准肠内营养或肠外营养中，可以达到增强免疫功能和调节炎性反应，保护胃肠黏膜屏障功能等作用［2］。有关这方面的研究是现代外科的发展方向之一，具有免疫药理作用的营养素亦随着研究的进展日趋增多， 研究较多并已开始应用于临床的营养素包括谷氨酰胺、精氨酸、ω-3脂肪酸.核苷酸、膳食纤维等。 1 作用机制 谷氨酰胺（Gln）是血循环和体内游离氨基酸池中含量最丰富的氨基酸，Gln所含的酰胺氮是所有细胞的生物合成所必需，体内细胞利用Gln可合成嘌呤、嘧啶、氨基糖及其它氨基酸。因此，Gln是蛋白质代谢的重要调节因子，被认为是机体在应激状态下的条件必需氨基酸。体内以快速增殖为特征的细胞对Gln具有很高的摄取率，如肠黏膜细胞、免疫细胞、成纤维细胞等。最初的研究认为，Gln参与免疫营养是作为 营养物质来修复肠上皮，维持肠屏障功能，防治肠道细菌和毒素易位，减少肠源性感染。免疫营养的研究进展表明，Gln可被不同的免疫组织利用。在创伤和脓毒血症时，淋巴细胞、巨噬细胞等对Gln的需求增加，致使机体对这一营养素的需求量超过其产出量，血和组织
万方数据
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谷氨酰胺转氨酶的研究进展 作者：陶红军， 邵虎， 黄亚东， 孔令伟， TAO Hongjun， SHAO Hu， HUANG Yadong， KONG Lingwei 作者单位：陶红军,黄亚东,TAO Hongjun,HUANG Yadong(常州红梅乳业有限公司,江苏,常州,213023)，邵虎,SHAO Hu(江苏食品职业技术学院,江苏,淮安,223003)， 孔令伟,KONG Lingwei(淮安快 鹿牛奶有限公司,江苏,淮安,223001) 刊名： 中国酿造 英文刊名：CHINA BREWING 年，卷(期)：2010(6) 参考文献(38条) 1.黄六容;何冬兰微生物谷氨酰胺酶的研究进展 2004(02) 2.王灼维;王璋土壤分离转谷氨酰胺酶生产菌株 2004(04) 3.MOTOKIM;OKIYAMA A;NONAKA M Novel transglutaminase manufacture for praparation of protein gelling compounds 1989 4.MOTOKI M;SEGURO K Transglutaminase and its use for food processing 1998 5.唐名山;王树英;陈坚Streptovcrticillinm mobaraense 谷氨酰胺转胺酶的表达、纯化和复性[期刊论文]-食品与发酵工业 2004(04) 6.鲁时瑛;岗楠迪;堵国成谷氨酰胺酶的分离纯化及酶学性质[期刊论文]-无锡轻工大学学报 2002(06) 7.崔艳华;张兰威谷氨酰胺转氨酶研究进展[期刊论文]-生物技术通报 2009(1) 8.姜燕;温其标;唐传核谷氨酰胺转移酶对食物蛋白质成膜性能的影响[期刊论文]-华南理工大学学报 2006(08) 9.丁克毅;刘军;EleanorM.Brown转谷氨酰胺酶(MTCrase)改性明胶可食件薄膜的制备[期刊论文]-食品与生物技术学报 2006(04) 10.丁克毅轻谷氨酰胺酶改性明胶高强度薄膜的制备 2006(01) 11.张春红;陈海英;车晓彦谷氨酰胺转氨酶改性谷朊粉的研究[期刊论文]-食品科学 2006(12) 12.KURAISHI C;SAKAMOTO J;YAMAZAKI K Production of restructured meat using microbial transglutaminase without salt or cooking[外文期刊] 1997(3) 13.田少君;梁华民转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白凝胶性的影响[期刊论文]-中国油脂 2005(08) 14.熊晓辉;王晓丽;束长丰谷氨酰胺转氨酶对内酯豆腐品质的影响[期刊论文]-食品研究与开发 2007(05) 15.田少君;梁华明转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白的改性研究[期刊论文]-粮油加工与食品机械 2005(06) 16.陈义华;陆兆新;尤华灰色链轮丝菌产转谷氨酰胺酶发酵条件的优化[期刊论文]-食品科学 2003(09) 17.王璋;刘新征;王亮"神舟"4号空间飞行对搭载的转谷氨酰胺酶链霉菌选育的影响[期刊论文]-航天医学与医学工程 2004(04) 18.陈国娟;张春红;刘长江谷氨酰胺酶的分离纯化及酶学性质的研究[期刊论文]-食品工业科技 2007(01) 19.LEE H G;LANIER T C;HAMANN D D Transglutaminase effects on low temperature gelation of fish protein sols[外文期刊] 1997(1) 20.ANDO H;ADACHI M;UMEDA K Purification and characteristics of a novel transglutaminase derived from microrganisms 1989 21.江波;周红霞谷氨酰胺转氨酶对大豆7S蛋白质及肌球蛋白质胶凝性质的影响[期刊论文]-无锡轻工大学学报2001(02) 22.江新业;宋钢以鱼类下脚料制备风味蛋白粉的研究[期刊论文]-中国酿造 2007(12)
发酵法生产L 谷氨酰胺研究进展 L-谷氨酰胺(L-glutamine, L-Gln)是L-谷氨酸的γ - 羧基酰胺化的一种条件性必需氨基酸(图1),相对分子质量146.15,熔点185℃(分解),晶体呈白色斜方或粉末状,结晶状态下稳定,无臭,稍有甜味,溶于水( 水溶液呈酸性) ,等电点 5 . 6 5 ,几乎不溶于乙醇和乙醚. L-Gln 属中性氨基酸,在偏酸,偏碱及较高温度下易分解成谷氨酸或环化为吡咯烷酮二羧酸. O H 2N C CH2 CH2 N H 3+ CH COO- L-Gln是人体血液中浓度最高(500～900 mol/L)的游μ 离氨基酸,所占比例高达61%.L-Gln 在肾脏是肾小管泌氨作用的主要氮源,在肝脏是糖异生和尿素合成的原料,在神经组织又是神经递质的前体物质,在血液中有暂时解除氨毒的作用,现已普遍认为L - G l n 是一种"条件性必需"氨基酸. L-Gln 主要生理功能如下: 治疗胃肠溃疡[1].因外源L-Gln 能促使胆汁分泌和正常排粪,故L-Gln 已用于临床治疗腹部溃疡,节段性回肠炎和过敏性肠炎.如日本寿制药株式会社生产的"麦滋林" ,为L - G l n / 萸磺酸钠颗粒剂,该胃药制剂现已进入我国市场.缓解运动综合症或运动疲劳[2].L-Gln可以调节蛋白质合成,抑制蛋白质降解,糖原合成,细胞生长,激活免疫,提高生长激素水平.让成年人喝下一瓶含有2g L-Gln 的饮料,90min 内,其血液样品中生长激素最高可增长4 3 0 % .目前已大量用于治疗运动员的运动综合症和高强度劳动或运动后的疲劳恢复. 调节机体免疫力[3-4].外源L-Gln 会刺激免疫球蛋白分泌,促进免疫系统重建,如: 烧伤,艾滋病,关节炎等免疫系统的恢复. 增强脑神经机能[5] .L-Gln 可被用作中枢神经抑制剂,在大脑中被转化成谷氨酸,与葡萄糖一起参与脑代谢,以平衡脑内电流脉冲,有利于人脑的清醒和情绪稳定,是少数几种能克服血脑屏障和参与大脑化学反应的物质之一,被称为"大脑燃料" . L-Gln 在癌症治疗上的潜在价值[6], 减少癌症治疗中化疗和放疗的副作用. 1 L- 谷氨酰胺的生产方法由于L-Gln 重要的生理功能和临床治疗作用,如何实现L-Gln 的工业化生产越来越受到关注.L-Gln 的生产方法主要有化学合成法,酶促合成法和发酵法. 1.1 化学合成法 经L-Gln 合成酶(GS)催化而成,如图 3 所示. 与化学合成法相比,酶促合成法反应步骤相对简单,其中三磷酸腺苷( A T P ) 是必需的.A T P 价格昂贵, 同时酶促反应底物NH 4 + ,副产品二磷酸腺苷(ADP)都明显抑制L-Gln 的生成,因此该生产方法不能满足大规模工业化生产的需要. 1.3 发酵法发酵法是目前最常用的L-Gln 生产方法,具有原料 来源广泛,生产成本低,产品质量可控,产物单一等优点,适宜于大规模工业化生产.1 9 6 1 年,T s u n o d a 等[ 7 ] 首先发现 除了谷氨酸以外,在谷氨酸发酵液中还有L-Gln;1963 年,Oshima 等[8] 通过改变谷氨酸微球菌的发酵条件使谷氨酸发酵转向L-Gln 发酵;七十年代, Nakanishi 等[9-11]进一步证实了,改变发酵条件可以使谷氨酸产生菌从谷氨酸发酵转向L - G l n 发酵.八十年代后,我国在实验室小试或中试规模中进行了L-Gln 发酵法生产,但是L-Gln 产量低[12-13] ,至今未能进行大规模工业化生产. 本文对发酵法生产L-Gln 的关键技术环节(如菌种选育,发酵工艺和分离纯化) 的研究进展进行综述,并详细阐述L-Gln生物合成代谢调控和新型过滤及其藕联技术在下游分离纯化过程中的应用. 2 2.1 发酵法生产L- 谷氨酰胺菌种选育L-Gln 生产菌种主要来自谷氨酸生产菌,如棒杆菌 C H 3O H CS2 NH3 C 5 H 9 NO 4 (Glu)—————→ C 6 H 11 NO 4 —————→ C 7 H 20 N 4 O 4 S 2 —————→ H 2S O 4 NH 3 HOAC C 7 H 18 N 4O 3 S 2 ————→ C 5 H 10 N 2 O 3 (L-Gln) C H 3O H N H 2N H 2 Raney 镍C 5 H 9 NO 4 (Glu)—————→ C 6 H 11 NO 4 —————→ C 6 H 13 N 3 O 3 —————→ H 2S O 4 C6H 10 N2O 3(L-Gln) 图2 化学法合成L-Gln 流程图Fig.2 Chemical synthetic pathway for production of L -Gln (Corynebacterium sp.)[9-11], 短杆菌(Brevibacterium sp.) [7,14] ,微球菌(Micrococcus sp.)[8].此外,还有非谷氨酸生产菌, 如产黄菌(Flavobacterium rigense)的一些变[15-18] 异菌种. 目
第47卷第2期2018年6月 发酵科技通讯 Bulletin of Ferm entation Science and Technology V ol. 47 N o. 2 Jun.2018 L-谷氨酰胺稳定性研究 唐艳1，吴涛#,王晓玉1 (1.梅花生物科技集团股份有限公司，河北廊坊065001 '.廊坊梅花生物技术开发有限公司，河北廊坊065001) 摘要：L-谷氨酰胺产品在室温条件存储易出现变黄、吸潮现象.因此探究其在高温、高湿和强光照条 件下的稳定性具有十分重要意义.选定高温、高湿和强光照等单因素条件，以及两个特定的加速实 验条件，对L-谷氨酰胺产品的稳定性进行了系统性研究.结果表明：L-谷氨酰胺产品在强光照、密 闭包装下可以长期稳定保存，但在高温、高湿条件下不稳定，产品的白度、透光以及干燥失重均发生 变化.因此，建议L-谷氨酰胺产品应密闭包装，在生产、运输和储存过程中保持干燥，以确保产品质 量的稳定性. 关键词：L-谷氨酰胺；稳定性；加速试验；储存；吸潮 中图分类号：T Q92 文献标志码：A文章编号=1674-2214(2018)02-0097-03 Study on stability of L-glutamine T A N G Y an1,W U Tao2,W A N G X ia〇y u1 (1. Meihua Holdings Group, Langfang 065001, China；2. Meihua Biotech (Langfang) Co. $Ltd. $ Abstract%L-glu tam in e stored at room tem perature prone to yellow in g and in filtra tin g.T h e re fo re, it is of great significance to explore its s ta b ility under high te m perature,high h u m id ity and strong lig h t conditions.In th is paper,the s ta b ility o f L-g lutam ine was system atically investigated under high te m p era ture,high h u m id ity,strong lig h t and tw o specific accelerated experim ental conditions.The results showed th a t L-g lu tam ine could be stored stably fo r a long tim e under strong su nligh t and closed packaging conditions.H o w e v e r,the w hiteness,lig h t transm ission and weightlessness of L-g lu ta m in e were 6hanged under high tem perature and high h u m id ity conditions.T h e re fo re,it is suggested th a t L-g lu tam ine products should be sealed in containers and keeping d ry during p ro d u ctio n,tra n sp o rta tio n and storage,to ensure the s ta b ility o f the product Keywords%L-g lu ta m in e；s ta b ility；accelerated test；storage；absorb m oisture L-谷氨酰胺是人体中含量最丰富的非必需氨基 酸，是合成氨基酸、蛋白质、核酸和其他生物分子的前体物质[1]，可通过人体自身的谷氨酰胺合成酶合成，也可由谷氨酸、缬氨酸和异亮氨酸转化合成. L-谷氨酰胺具有提高免疫力2、增长肌肉、增强脑机 能、维持肠胃结构3和抗氧化等功能4，被广泛应用 于食品、保健品、医药[5]、饲料6等领域.笔者旨在考 察高温、高湿、强光照和加速实验对谷氨酰胺产品稳定性的影响，为谷氨酰胺产品的生产、包装、贮存和 产品运输条件提供依据. 1仪器与方法 1.1仪器 LabonceAOOCGS型药物稳定性实验箱（北京 兰贝石恒温技术有限公司），722E可见分光光度计 收稿日期：2018-02-27 基金项目：河北省氨基酸工程技术研究中心创新平台建设资助项目（131000021) 作者筒介：唐艳（1987—），女，内蒙古通辽人，助理工程师，研究方向为氨基酸分析检测，E-mail:1041647978?qq. com
谷氨酰胺转胺酶性质及其在肉制品中的应用说明 一、谷氨酰胺转胺酶（TGase ）介绍 谷氨酰胺转胺酶（Transglutaminase ，简称TG 、TGase 、mTG 等），又称转谷氨酰胺酶，是一种酰基转移酶，能够促进蛋白质分子内交联、蛋白质分子间交联以及蛋白质和氨基酸之间的交联。TGase 能够催化蛋白质中谷氨酰胺残基的γ-酰胺基和赖氨酸的ε-氨基之间进行酰胺基转移反应，形成ε-（γ-谷酰胺）-赖氨酸的异型肽键，改善蛋白质的功能性质，可以有效地提高蛋白性食品的弹性、持水能力、原料利用率、质地口感及营养价值等，现已广泛应用于肉制品、乳制品、鱼制品、面制品、豆制品等。 谷氨酰胺转胺酶广泛存在于自然界中，早期TGase 是从动物肝脏中提取，成本较高，应用受到限制。本公司采用现代生物工程发酵技术，利用微生物法发酵生产并精制提取而成，具有酶活高、催化效率高等特点。1.1TGase 的结构： 1.2TGase 的催化机理 TGase 利用肽链上的谷氨酰胺残基上的甲酰胺基为乙酰基供体，受体可以是蛋白质上的或游离氨基酸上的胺基、伯胺基、水。TGase 既可以催化蛋白分子间的交联，又可以催化分子内的交联反应。TGase 催化的主要反应 如下： 注： a 酰基转移反应 b 蛋白质Gln 残基和Lys 残基之间的交联反应 c 脱氨基化反应二、谷氨酰胺转胺酶（TGase ）酶学性质 1.最适pH 2.pH 稳定性 活性中 心
*谷氨酰胺转胺酶在pH 5-8的范围内具有很高的活性，最适pH 为6-7，在一般的食品加工过程中不会发生酶失活问题。*谷氨酰胺转胺酶在pH 值5-8的范围内具有很好的稳定性，当pH 低于5时，酶活迅速降低，当pH 高于8小于9时，酶活下降缓慢。3.最适温度 *谷氨酰胺转胺酶可在5℃-60℃的温度条件下发挥作用，最佳使用温度为50℃，在45℃-55℃范围内均具有较好的活性。 4.温度稳定性 *谷氨酰胺转胺酶在温度低于40℃时保持稳定，50℃以上酶活稍有下降，当温度高于75℃时酶失去活性。 5.反应温度和时间关系 *在温度不高于最适温度50℃情况下，反应时间随反应温度的升高而降低。（不同温度下的反应时间均在pH6.0条件下测定） 6.香肠内部温度和失活时间关系 温度（℃) 时间652h 以上7015min 之内755min 之内80 1min 之内 *对直径为3cm 的香肠，酶失活所需要的加热时间，每根香肠达到指定温度用冰水迅速冷却。由上表检测结果可见，酶失活所需要的时间取决于内部中心的温度，内部温度越高，失活也越快。 三、谷氨酰胺转胺酶（TGase ）的使用方法 掌握正确的TG 使用方法，对于TG 的作用发挥具有重要作用，根据TG 在催化蛋白质反应中的规律及TG 的酶学性质，谷氨酰胺转胺酶的使用方法主要有以下三种：1..溶液法 把1份谷氨酰胺转胺酶（TG ）放入3～3.5倍的水中溶解后，将水溶液加到肉中、充分搅拌、装模成型，经过一段时间的酶反应，使肉块粘在一起，本品一旦与水溶解后，必须在20-30分钟内与肉块搅拌并成型。2.和盐水一起加入 肉制品能快速吸收盐水，谷氨酰胺转胺酶（TG ）可先放到盐水溶液中，然后一起加入肉制品中，进行浸泡，充分混合，并在20-30分钟内成型。3.涂粉法 对于浸泡过的或已加入溶液的肉制品，谷氨酰胺转胺酶（TG ）可以直接以干粉形态加入。加入时，必须搅拌或翻转，使所有肉制品表面涂粉均匀，加入至涂粉成型必须在20-30分钟内完成。四、谷氨酰胺转胺酶（TGase ）的应用举例1.谷氨酰胺转胺酶（TG ）在肉产品中的应用 谷氨酰胺转胺酶是一种催化酰醛转移反应的酶，它能够通过形成蛋白质分子间共价键，催化蛋白质分子聚合和交联。TG 以肉制品蛋白质肽链上的谷氨酰胺残基中的甲肽氨基为供体，赖氨酸残基中的氨基为受体，催化转氨基反应，从而使蛋白质分子内或分子间发生交联。 TG 具有pH 稳定性好，热稳定性高，粘合性极强等特性，形成的共价键在非酶催化条件下（如冷冻、切片、烹饪）很难断裂，使用安全。
谷氨酰胺制剂的研究进展 于健春 =摘要>目的谷氨酰胺这种条件必需氨基酸是营养支持领域研究最热门的营养素之一。经肠内或肠外添加谷氨酰胺可改善动物的器官功能和生存率。由于谷氨酰胺水溶性差及其在水溶液、热消毒及长期储存时在化学上不稳定,长期以来一直没有静脉药用标准的谷氨酰胺制剂。针对谷氨酰胺制剂的研究和临床应用作一探讨。方法通过合成谷氨酰胺双肽作为谷氨酰胺的供体,具有稳定、水溶性强、能耐受热消毒及作为肠外营养应用的谷氨酰胺所必需的全部生化和生理特性,达到国内外的静脉药用标准。结果应用谷氨酰胺双肽在氮平衡、免疫状况、肠道完整性、并发症、康复及预后等方面带来了有益影响,且有肯定的量效关系。结论应用谷氨酰胺双肽改善病人的预后,确定适应证、应用方法及疗效监测,还需进一步的临床研究。 =关键词>谷氨酰胺双肽制剂 80年代以来,人们逐步认识到谷氨酰胺(glu-tam ine,GLN)对机体维持正常生理功能的重要性,并进行了广泛和深入的研究,使谷氨酰胺成为近年来国内外营养支持领域研究最热门的营养素之一[1,2]。 一、谷氨酰胺 谷氨酰胺,一种非必需氨基酸,在许多代谢途径中起着重要作用。它在机体游离氨基酸库中占50%~60%以上,是合成核酸和谷胱苷肽的前体物质。谷氨酰胺是体内的氮源运载工具,它在不同器官组织间流动,并被称为运送燃料的/载氮车0,穿梭于组织与小肠细胞、结肠细胞、淋巴细胞及再生细胞之间。一方面清除氨等代谢废物,另一方面为蛋白质和DNA的合成提供氮源。谷氨酰胺缺乏时造成肠功能和免疫功能等受损,特别是防御肠道内细菌和内毒素进入门静脉血循环的能力下降。在应激、感染及创伤等高分解代谢的情况下,血浆及细胞内的谷氨酰胺浓度下降,机体依靠分解自身的肌肉组织来产生大量的谷氨酰胺供机体利用。如果输入外源的谷氨酰胺则会减轻肌肉的分解[3~5],这与病人的预后及存活相关。故谷氨酰胺又被认为是/条件必需氨基酸0,即在正常情况下,体内能合成足量的谷氨酰胺,而在发热、创伤和手术等应激状态,体内合成不能满足代谢需要;若无外界补充,将导致机体持续的谷氨酰胺耗竭和长期的分解代谢状态。 最初的谷氨酰胺的研究源于处于分解代谢应激状况下的大鼠等动物模型。经肠内或肠外添加谷氨酰胺可改善这些研究动物的器官功能和生存率,如:维持肠粘膜结构和功能,支持肝脏和免疫细胞的功能等[6~9]。这些研究支持谷氨酰胺是胃肠粘膜和免疫细胞重要的营养素这一概念。近十几年的研究结果表明,谷氨酰胺是一种重要的膳食营养素,当摄入这些营养素超过日需量时,可以调节免疫、代谢及炎症过程。这种氨基酸可对治疗重症病人起着重要作用,也是人体在特定分解代谢状况下的条件必需氨基酸[10]。 二、谷氨酰胺制剂的研究 尽管有口服的谷氨酰胺制剂,但由于其谷氨酰含量少,或胃肠道功能障碍的病人吸收差,不能满足病人机体对谷氨酰胺的需要。因此,临床上需要静脉用谷氨酰胺制剂。然而,由于谷氨酰胺水溶性差及其在水溶液、热消毒及长期储存时在化学上不稳定,在加热过程中易降解为氨和焦谷氨酸,限制了其作为静脉营养制剂的制备。因而,长期以来一直没有静脉药用标准的谷氨酰胺制剂。为此,Peter Furst教授提出了双肽的概念[11],即通过合成的甘氨酰-谷氨酰胺双肽(gly-gln)或丙氨酰-谷氨酰胺双肽(ala-gln)作为谷氨酰胺的供体。这种合成的双肽中含有稳定、水溶性强的谷氨酰胺,具有作为肠外营养基质-谷氨酰胺应用时所必需的全部生化和生理特性[12]。它可在水中自然溶解,并能耐受121e热消毒而不分解,达到中国、日本和欧洲等国家食品和药物管理局的标准,也达到中国卫生药政局(DAB)的要求。静脉输入的谷氨酰胺双肽在谷氨酰双肽酶的作用下迅速水解为甘氨酰和谷氨酰胺、或丙氨酰 作者单位:100730中国医学科学院北京协和医院外科
谷氨酰胺转氨酶在烘培食品加工中的作用 导读：烘焙食品由于其营养、美味、方便、实惠而深受人们的喜爱。但是由于我国面包专用粉的质量稳定性差以及面包制作过程中机械搅拌力的破坏，导致面筋的筋力不足，从而影响面包品质。使用面包改良剂是提高面包品质的一个重要手段。酶制剂作为天然来源的面包改良剂，越来越受到青睐。 什么是谷氨酰胺转胺酶 谷氨酰胺转胺酶(简称TGase)是一种催化酰基转移反应的转移酶，它能够促使蛋白质分子内交联、分子间交联以及蛋白质和氨基酸之间交联。可以在很大程度上改善蛋白质的功能性质。 谷氨酰胺转胺酶作用 1添加TGase后，小麦粉的吸水率略有提高。这是由于TGase具有很高的亲水性，使得面团的吸水率有所增加。面团的形成时间和稳定时间有所提高。稳定时间越长，韧性越好，面筋的强度越大，面团的加工性质越好。 2添加TGase后，小麦粉的弱化度显著减小。弱化度表明面团的耐破坏程度，也就是对机械搅拌的承受能力，弱化度越大，表明该小麦粉的面筋越弱，面团越容易流变，成品不易成型，且易塌陷。弱化度减小，面筋网络结构和耐机械搅拌能力得到增强，小麦粉的粉质特性得到改善。 3添加TGase后，使得蛋白质分子间和分子内的交联作用得到加强，从而增强了面筋的网络结构和面团的稳定性。同时面包的体积和比容均有所增大。 4添加TGase后，面包的持水性得到提高。水分的保持有效抑制了淀粉的老化，面包的硬度有所减小，面包的弹性明显增大。贮藏过程中老化焓值减小，有效抑制了面包的老化，延长了面包的货架期。 小提示 食品酶制剂以其高效、安全等优点广泛应用于面包生产中。小麦粉中加入适量的谷氨酰胺转氨酶，可改善面团的粉质特性、拉伸特性和流变学特性，增大面包的体积和比容，提高了面包的持水性，改善面包质构，抑制了淀粉的老化，有效延长了面包的货架期。
谷氨酰胺研究进展 L-谷氨酰胺( Gln)是由L-谷氨酸和氨化合而成的, 与谷氨酸一样也是20种氨基酸中的一种。1883年Schulze从甜菜汁中发现了Gln。后来又先后从发芽种子及蛋白质中检出。1935 年, Hans Kerbs首次发现哺乳动物肾脏合成和分解L-Gln的能力, 人们开始逐渐了解它的作用。并在随后的研究中, Kerbs强调多数氨基酸都有多种功能, 但L-Gln的功能是最丰富的。1955年, Harry Eagle综述了哺乳动物细胞的G ln营养需要, 并强调了它是一种很重要的营养素。近年来, 随着人们对L-Gln的生理、生化、临床等方面研究的深入和发展,Gln对生命的重要性正日渐突出, 被认为是目前所知道的最重要的氨基酸之一, 并被称之为条件性必需氨基酸, 也是一种极有发展前途的新药。 L-谷氨酰胺的理化性质 L-谷氨酰胺(L-glutamine，L-Gln)是L-谷氨酸的γ-羧基酰胺化的一种条件性必需氨基酸（图1），相对分子质量146.15，熔点185℃(分解)，晶体呈白色斜方或粉末状，结晶状态下稳定，无臭，稍有甜味，溶于水(水溶液呈酸性) ，等电点5.65，几乎不溶于乙醇和乙醚。L-Gln 属中性氨基酸，在偏酸、偏碱及较高温度下易分解成谷氨酸或环化为吡咯烷酮二羧酸。 图1 L-谷氨酰胺分子结构 L-谷氨酰胺的生理特性 L-谷氨酰胺是构成人体蛋白质所必需的20种氨基酸之一, 是机体含量最丰富的氨基酸, 占全部游离氨基酸60%以上，主要储存在脑、骨骼肌和血液中, 具有很广泛的生理作用: (1)维持机体免疫功能。现有资料表明谷氨酰胺不仅是淋巴细胞和巨噬细胞的重要能量物质, 甚至可能是各种免疫细胞的主要能源物质。小肠作为人体重要的最大免疫器官, 是利用L-谷氨酰胺的主要器官, 它的吸收细胞以很高的速率利用谷氨酰胺, 说明谷氨酰胺在机体免疫中发挥着十分重要的作用。(2)调节蛋白质的合成和分解。谷氨酰胺是蛋白质合成的重要调节剂, 在运动中可以调节蛋白质合成和降低肌肉蛋白质的分解, 从而维持机体的生理功能。(3)谷氨酰胺是机体内氮和碳的重要运载工具。(4)维持体内酸碱平衡。谷氨酰胺可以作为肾脏生成的氨的载体, 直接参与氨的代谢, 从而起到维持酸碱平衡的重要作用。(5)调节糖代谢。谷氨酰胺可以通过糖异生作用生成葡萄糖, 维持血糖浓度平衡。(6)细胞燃料。谷氨酰胺为快速生长和分化的细胞(如血管内皮细胞、淋巴细胞、肠粘膜上皮细胞等)提供能量来源。每1 mol·L-1的谷氨酰胺直接经三羧酸循环可以产生30 mol·L-1的ATP。故谷氨酰胺产能对谷氨酰胺依赖
如对您有帮助，可购买打赏，谢谢谷氨酰胺转氨酶偏高怎么办 导语：大家对于谷氨酰胺转氨酶可能不太熟悉，但是他是身体不可缺少的一种“催化剂”，一旦谷氨酰胺转氨酶偏离了正常值，那么就会对我们的身体造成 大家对于谷氨酰胺转氨酶可能不太熟悉，但是他是身体不可缺少的一种“催化剂”，一旦谷氨酰胺转氨酶偏离了正常值，那么就会对我们的身体造成一定的影响，很多人在检测中可能会检查出自己的谷氨酰胺转氨酶偏高，那么谷氨酰胺转氨酶偏高怎么办呢？ 谷氨酰胺转氨酶是人体肝脏这个化工厂，正常运转过程中必不可少的“催化剂”，是肝脏的一个“晴雨表，肝细胞是谷氨酰胺转氨酶的主要生存地，病理原因引起的谷氨酰胺转氨酶升高有乙型肝炎，肝损伤，脂肪肝，肝硬化等都会引起谷氨酰胺转氨酶升高，谷氨酰胺转氨酶正常值是0-40，谷氨酰胺转氨酶高意味着肝病恶化，且谷氨酰胺转氨酶越高说明病情越严重，这时一定要查明导致谷氨酰胺转氨酶偏高的主要病因，才能针对性防治，只有当引起谷氨酰胺转氨酶升高的主要病因有所好转，谷氨酰胺转氨酶才能慢慢恢复正常。 1、谷氨酰胺转氨酶一旦升高，不能盲目的使用降酶的手段来达到降低谷氨酰胺转氨酶的作用，必须根据病人的身体素质以及病情、病种进行诊断，选择最佳的治疗方案和药物，才能达到彻底治愈的目的; 2、其次就是我们要去买一些可以有效治疗肝病的药来治疗，比方说肌苷和还原型谷光甘肽，都可以有效地治疗肝功能低弱，但是平时我们也要禁忌乱用药物，在肝功能不好的情况下，很多药是会造成肝脏的中毒现象，比如安眠药、解热镇痛药、避孕药等 3、、多食用菌类食品，如木耳、香菇、蘑菇等，来提高免疫力;谷氨酰胺转氨酶高的患者也应该多吃一些高蛋白食物，促进肝细胞的修复 预防疾病常识分享，对您有帮助可购买打赏
谷氨酰胺的研究进展 谷氨酰胺（Glutamine,GLN）是哺乳动物体内含量最丰富的氨基酸，正常人血浆浓度为0.6~0.9mmol/L。肌细胞内谷氨酰胺浓度为a20mmol/L，比血液中高30倍。谷氨酰胺量占人全身游离氨基酸一半以上，因此谷氨酰胺变化直接影响机体总氨基酸水平。谷氨酰胺受到广泛的关注，部份原因是其在重要疾病中显著的代谢变化，同时也因为一些研究表明其可能成为一种条件性必需氨基酸。Krebs（1935）首次发现哺乳动物肾脏合成和分解谷氨酰胺的能力后，人们才逐步了解谷氨酰胺的作用。Krebs（1935）强调了谷氨酰胺在氮代谢上的重要性：“绝大多数氨基酸都有多种功能，但谷氨酰胺是最丰富的”。20年后，EAGLE（1955）综述了培养哺乳动物细胞谷氨酰胺的营养需要，并强调谷氨酰胺是一种重要的营养素。在许多动物细胞中谷氨酰胺有相对高的浓度，其作为氨的清除剂和作为生物合成许多重要物质如核酸、氨基糖和氨酸氮的供体。谷氨酰胺是血液中最丰富的氨基酸，是肾脏中氨合成和肝脏中尿素合成的氮的载体。六十年代以后动静脉浓度差法在狗的研究中发现了PDV （Portal-Drain-Viseral）中有最大的谷氨酰胺净摄取，随后研究表明小肠粘膜在此现象中起着十分重要的作用。谷氨酰胺是猪乳中含量最丰富的游离氨基酸，并在维持早期断奶仔猪肠道结构和功能方面起着重要的作用（WU，1994；WU，1996）。近年来，谷氨酰胺引起了营养学家的广泛关注，许多研究都表明谷氨酰胺为条件性必需氨基酸。 一、谷氨酰胺的生物学特性和生理学重要性 谷氨酰胺分子量146，有两个氨基，一个a-氨基和一个易水解的末端氨基。尽管谷氨酰胺和谷氨酸在结构上仅有微小的区别，生理PH条件下谷氨酰胺是电中性的，谷氨酸则带负电荷（见图3-1），但这就导致了在细胞培养液中谷氨酸不能代替谷氨酰胺和两者运转载体不同。谷氨酰胺有许多重要的和独特的代谢功能：①GLN是一种中性氨基酸，其水解脱末端氨基后生成谷氨酸，其剩余a-氨基通过转氨途径在其它的各种代谢中丐重要作用；②GLN是嘧啶、嘌呤核苷酸、核酸、氨基糖合成的重要前体物。③GLN是肾脏产氨的最重要前体，对酸碱平衡调节起着十分重要的作用；④GLN是一种生糖氨基酸，是肝糖元异生的重要底物； ⑤GLN是肝捕捉氨的主要载体和综末产物；⑥GLN是快速生长和分化细胞如血管内皮细胞、淋巴细胞、肠粘膜上皮细胞等的重要供能物质；⑦GLN是某些依赖性细胞如肠粘膜上皮细胞的重要供能物质，也是某些依赖葡萄糖合成ATP途径受损后的最重要的替代途径；⑧GLN是蛋白质代谢的重要调节因子，能促进细胞内蛋白质等生物大分子的合成，减少骨胳肌中的蛋白质的分解；GLN的主要代谢途径和功能如图3-2。这些都表明：谷氨酰胺在维持动物健康中起着重要作用，在重在疾病中血液和组织中谷氨酰胺含量显著下降，导致谷氨酰胺的耗竭。对脓毒症病人，其骨骼肌细胞中储存的谷氨酰胺可能下降75%，这种下降程度和存活率相关。两种主要的酶调节细胞内谷氨酰胺的代谢：谷氨酰胺水解酶催化谷氨酰胺水解为谷氨酸，而谷氨酰胺合成酶催化谷氨酸和氨合成谷氨酰胺。复制的细胞，如粘膜细胞、淋巴细胞、内皮细胞和肿瘤细胞等趋向于消耗谷氨酰胺，含有更大量的水解酶。而骨骼肌和肺含有大量的谷氨酰胺合成酶，所以其能合成和释放谷氨酰胺进入血液。
谷氨酰胺转氨酶 谷氨酰胺转氨酶 英文名称：Glutamine transaminase 别名：转谷氨酰胺酶 产品说明：谷氨酰胺转胺酶(Microbialtransglutaminase ) 是一种催化蛋白质间（或内）酰基转移反应,从而导致蛋白质(或多肽) 之间发生共价交联的酶 谷氨酰胺转氨酶又称转谷氨酰胺酶（TG酶）是由331个氨基组成的分子量约38000的具有活性中心的单体蛋白质，其可催化蛋白质多肽发生分子内和分子间发生共价交联，从而改善蛋白质的结构和功能，对蛋白质的性质如：发泡性，乳化性，乳化稳定性，热稳定性、保水性和凝胶能力等效果显著，进而改善食品的风味、口感、质地和外观等。传统肉类加工工艺通常加入大量的盐和磷酸，以提高其持水力、连贯性和质地。近期，少盐少磷酸的食物被广泛推广，但其质地和物理性质都不尽如人意。TG酶可以替代部分通常肉制品加工中添加的品质改良剂—磷酸盐，生产低盐肉制品。可应用于水产加工品、火腿、香肠、面类、豆腐等等。TG酶在40～45℃、pH6-7的条件下，只需添加0.1-0.3%的量，即可达到明显的效果。 一、什么是TG? TG是采用现代生物工程技术研制开发出的一类用于生产新型蛋白食品的食品添加剂。TG的主要功能因子为谷氨酰胺转胺酶(EC 2.3.2.13，简称TG)，不同系列产品的主要区别在于作为辅料的蛋白质种类和数量不同。 TG产品的主要成分： 主要成分 TG TG 0.5% 1% 蛋白质99.5% 99% 二、TG具有哪些功能? TG的主要功能因子是谷氨酰胺转胺酶。这种酶广泛存在于人体、高级动物、植物和微生物中，能够催化蛋白质分子之间或之内的交联、蛋白质和氨基酸之间的连接以及蛋白质分子内谷氨酰胺残基的水解。通过这些反应，可改善各种蛋白质的功能性质，如营养价值、质地结构、口感和贮存期等。 三、TG在食品加工中有哪些用途 ? 改善食品质构。它可以通过催化蛋白质分子之间发生的交联，改善蛋白质的许多重要性能。如用该酶生产重组肉时，它不仅可将碎肉粘结在一起，还可以将各种非肉蛋白交联到肉蛋白上，明显改善肉制品的口感、风味、组织结构和营养。
谷氨酰胺转氨酶TG 一、什么是TG? TG是采用现代生物工程技术研制开发出的一类用于生产新型蛋白食品的食品添加剂。TG的主要功能因子为谷氨酰胺转胺酶(EC 2.3.2.13，简称TG)，不同系列产品的主要区别在于作为辅料的蛋白质种类和数量不同。 TG产品的主要成分： 主要成分TG-A TG-B TG 0.5% 1% 蛋白质99.5% 99% 二、TG具有哪些功能 ? TG的主要功能因子是谷氨酰胺转胺酶。这种酶广泛存在于人体、高级动物、植物和微生物中，能够催化蛋白质分子之间或之内的交联、蛋白质和氨基酸之间的连接以及蛋白质分子内谷氨酰胺残基的水解。通过这些反应，可改善各种蛋白质的功能性质，如营养价值、质地结构、口感和贮存期等。 三、TG在食品加工中有哪些用途 ? ?改善食品质构。它可以通过催化蛋白质分子之间发生的交联，改善蛋白质的许多重要性能。如用该酶生产重组肉时，它不仅可将碎肉粘结在一起，还可以将各种非肉蛋白交联到肉蛋白上，明显改善肉制品的口感、风味、组织结构和营养。 ?提高蛋白质的营养价值。它可将某些人体必需氨基酸(如赖氨酸)共价交联到蛋白质上，以防止美拉德反应对氨基酸的破坏，从而提高蛋白质的营养价值。谷氨酰胺转胺酶还可以向氨基酸组成不理想的蛋白质中引入所缺乏的氨基酸，发展中国家的人们对这一点特别感兴趣。 ?形成耐热、耐水性的膜。经该酶交联过的酪蛋白脱水后便可得到不溶于水的薄膜，这种薄膜能够被胰凝乳蛋白酶分解，因而是一种可食用的膜，能够用作食品包装材料。 ?用于包埋脂类或脂溶性物质。 ?提高食品的弹性和持水能力。 四、TG的作用机理及特点： ?谷氨酰胺转胺酶的催化反应机理：
食品工业中的谷氨酰胺转氨酶 摘要：谷氨酰胺转氨酶是发展迅速的一种重要的酶制剂，在食品工业中的应用刚刚起步，但其优越的性能已受到越来越多的关注。它可使蛋白分子间和分子内产生共价交联,从而改变蛋白的功能特性,在食品领域具有重要的潜在应用价值。 关键词：谷氨酰胺转氨酶；食品加工；风味；蛋白质 Transglutiminase in food industry Abatract:The transglutiminase is a kind of fast growing important enzymic preparations, application among food industry start just, but superior performance its pay close attention to the fact a more and more one already. It can make albumen among the molecule and molecule produce covalency hand in, unite, function characteristic to change albumen, have important potential using value in the field of food. Key words: transglutiminase; food processing; flavor; protein 谷氨酰胺转胺酶（Transglutaminase，简称TGase或TG），全称为蛋白质—谷氨酸—叩谷氨酰胺转移酶，又称转谷氨酰胺酶，是一种由331个氨基组成的分子量约38000的具有活性中心的单体蛋白质酰基转移酶，白色至淡黄色至深褐色粉末或颗粒，或为澄明的淡黄至深褐色液体。溶于水，不溶于乙醇，有吸湿性。能将蛋白质肽中的α-谷氨酰基转化成肽中赖氨酸残基的ε-氨基。该酶可催化蛋白质多肽发生分子内和分子间共价交联,同时通过分子插入、交联反应、脱氨作用，使蛋白质分子结构发生变化，从而改善蛋白质的结构和功能，如提高蛋白质的发泡性、粘接性、乳化性、保水性、凝胶性、增稠性和乳化稳定特性等，进而改善富含蛋白质食品的外观、风味、口感和质构等，提高产品的弹性和持水能力。 1 生产方法 可从动物肝脏提取，但工业上常由微生物如放线菌(Streptomyces，Streptovertillium mobaraense)或细菌培养后，将培养液在室温下用水提取以除菌后用冷乙醇处理而得。中国无锡轻工业大学已取得5L发酵罐的酶活力为1.5u/mL。 2 谷氨酰胺转氨酶在食品开发中的作用 传统肉类加工工艺通常加入大量的盐和磷酸，以提高其持水力、连贯性和质地。近期，少盐少磷酸的食物被广泛推广，但其质地和物理性质都不尽如人意。TG酶可以替代部分通常肉制品加工中添加的品质改良剂—磷酸盐，生产低盐肉制品。可应用于水产加工品、火腿、香肠、面类、豆腐等等。TG酶在40～45℃、pH6-7的条件下，只需添加0.1-0.3%的量，即可达到明显的效果。综合谷氨酰胺转氨酶对蛋白质的各种作用及其性质，使其在肉制品、水产品、乳制品、面制品和豆制品等食品加工业中得到了广泛的应用。 2.1 肉制品 肉制品中添加TG可以促进蛋白质分子交联，改善肉制品品质，显著提高产品脆性、切片性，改善产品结构，提高产品的口感与弹性，减少生产过程中的碎肉损耗，降低生产成本，提高产品附加值。 它能将各种碎肉.粘结为整块肉，制作重组牛排、重组鸡胸肉、重组汉堡肉等，
谷氨酰胺转氨酶 英文名称：Glutamine transaminase 别名：转谷氨酰胺酶 产品说明：谷氨酰胺转胺酶(Microbialtransglutaminase ) 是一种催化蛋白质间（或内）酰基转移反应,从而导致蛋白质(或多肽) 之间发生共价交联的酶 谷氨酰胺转氨酶又称转谷氨酰胺酶（TG酶）是由331个氨基组成的分子量约38000的具有活性中心的单体蛋白质，其可催化蛋白质多肽发生分子内和分子间发生共价交联，从而改善蛋白质的结构和功能，对蛋白质的性质如：发泡性，乳化性，乳化稳定性，热稳定性、保水性和凝胶能力等效果显著，进而改善食品的风味、口感、质地和外观等。传统肉类加工工艺通常加入大量的盐和磷酸，以提高其持水力、连贯性和质地。近期，少盐少磷酸的食物被广泛推广，但其质地和物理性质都不尽如人意。TG酶可以替代部分通常肉制品加工中添加的品质改良剂—磷酸盐，生产低盐肉制品。可应用于水产加工品、火腿、香肠、面类、豆腐等等。TG酶在40～45℃、pH6-7的条件下，只需添加0.1-0.3%的量，即可达到明显的效果。 谷 氨酰胺转胺酶（Transglutaminase，简称TGase或TG）又称转谷氨酰胺酶，是采用现代生物工程技术研制开发出的一种能使蛋白质分子发生交联，使蛋白质分子由小变大的一种新型食品酶制剂。经TG改性后，蛋白质的胶凝性、塑性、持水性、水溶性、稳定性等均会得到改善。另外，TG还具有一些独特的性质，它可以通过赖氨酸分子交联到蛋白质大分子上，保护食品中的赖氨酸免受各种加工过程的破坏；TG可用于包埋脂类和脂溶性物质，可使蛋白质形成耐热性、耐水性的膜；采用TG处理后，在蛋白质形成凝胶过程中不需要热处理。因此，TG作为一种新型的食品酶制剂在食品中应用前景广阔。m 我国于2001年7月1日起将TG作为新增补品种，列入食品添加剂行列， TG酶可通过分子插入、交联反应、脱氨作用，使蛋白质分子结构发生变化，从而改善蛋白质的结构和功能，如提高蛋白质的发泡性、粘接性、乳化性、凝胶性、增稠性和乳化稳定特性等，进而改善富含蛋白质食品的外观、风味、口感和质构等。广泛应用于肉制品、乳制品、鱼制品、豆制品和面制品中。单 一、TG在肉制品中的应用 1.TG用于碎肉重组 效果：TG可将碎肉粘合为整块肉 2.TG用于低温乳化香肠 效果：TG可改善提高香肠的弹性、质地、口味及风味 3.TG用于仿肉制品 效果：用TG制成的仿肉可作为肠类产品的填充物或部分肉取代物 二、TG在乳制品中的应用 1.TG在酸奶中的应用 效 果：提高产品得率；替代稳定剂使用，提高产品粘度；提高凝胶强度，强烈晃动不分散、改善持水性、减少乳清析出率，降低成本；改善质地、口感、风味，提高市场价值等。