简答题
第一章
1）食品酶学研究内容?
答:主要研究食品原料，食品产品中酶的性质，结构，作用规律以及对食品储藏，加工和食用品质的影响，食品级酶的生产及其在食品储藏，加工等环节的应用理论与技术。
2）酶的本质是什么?
答:绝大多数的酶都是蛋白质；酶催化的生物化学反应称为酶促反应；在酶的催化下，发生化学变化的物质称为底物。
3) 酶及酶制剂的来源是什么?
答:从动物有机体中分离得到；从植物体中分离得到；通过微生物培养的方法富集。
4)酶的系统命名方法是什么?
答:以酶所催化的整体反应为基础，规定每种酶的名称应当明确标明酶的底物及催化反应的性质；如果一种酶催化多个底物反应，应在它们的系统名称中包含底物的名称，并以":"将它们隔开；若底物之一是水时，可将水略去不写。(底物名称+反应性质+酶)
5)酶促反应根据其化学性质分几大类型?举出两个以上代表酶
答:(1)氧化还原酶类:琥珀酸脱氢酶，多酚氧化酶
(2)转移酶类:谷丙转氨酶，胆碱转乙酰酶
(3)水解酶类:酯酶，肽酶，淀粉酶
(4)裂合酶类:脱氢酶，脱羧酶，水化酶
(5)异构酶类:葡萄糖异构酶，磷酸葡萄糖变位酶
(6)合成酶类:谷氨酰胺合成酶，谷胱甘肽合成酶
6)酶与一般化学催化剂的异同点是什么?
答:共同点(酶的催化一般特点)
1. 加快反应速度，但不影响反应的平衡；
2. 反应过程中不消耗；
3. 少量催化剂能催化大量的反应物的反应；
4. 催化剂不能催化热力学上根本不可能畸形的反应；
5. 一般情况下，对可逆反应的正反两个方向的催化作用相同。
不同点(酶特有的特征)
1. 较温和的条件下进行反应；
2. 催化剂的效率很高；
3. 酶的作用具有高度的特异性；
4. 高度的不稳定性(易受变性因素影响而失活)；
5. 酶的催化活性是可以调节的
第二章
1)酶的生产方法都有哪些?
答:提取法；发酵法；化学合成法
2)产酶菌株应具备的条件是什么?
答:酶产量高；容易培养和管理；产酶稳定性好，不易退化，不易受噬菌体侵袭；利于酶的分离纯化；安全可靠。
3) 如何筛选生产纤维素酶的微生物?
答:使待检测的微生物在含有酶作用的不溶性底物如纤维素的培养基中生长，培养后，根据菌落周围产生的透明圈的大小可以筛选到产纤维素酶的高活性菌落。
4)提高酶发酵产量的方法都有哪些?
答: 1. 酶的合成调控机制；
2. 通过发酵条件控制提高酶产量；
3. 通过基因突变提高酶产量；
4. 通过基因重组提高酶产量；
5. 其他提高酶产量的方法:例如改变碳氮比添加产酶促进剂等。
5)测定酶活力时注意事项?
答:底物过量；酶的最适条件下测定；保证反应速率为初速率；需要适当的对照以消除非酶促反应所生成的产物。
6)通过发酵条件控制提高酶产量的途径有那些?
答: 1. 控制pH； 2. 控制温度；3. 采用中间补料提高酶产量；4. 调节溶解氧提高酶产量7) 酶的分离纯化的过程?
答:酶原料的选择---细胞破碎---提取---分离纯化---浓缩，干燥与结晶---纯度鉴定和保存
8)酶分离纯化时应遵循的原则是什么?
答:建立可靠和快速的测定酶活的方法；酶原料的选择；酶的提取；酶的提纯。
9)细胞破碎的方法有哪些?
答: 机械破碎(碾磨法，组织捣碎法)；物理破碎（超声波破碎法，冻融法）；化学破碎(丙酮法)；酶促破碎（酶处理方法）
10) 根据酶溶解度的不同采取的分离方法都有哪些?原理是什么?
答: 1.等电点沉淀法:原理为酶和蛋白质为两性电解质，在等电点溶解度最低，不同的酶和蛋白质具有不同的等电点。
2.盐析法:原理为盐浓度增加，蛋白质溶解度降低而发生沉淀的盐析现象。
3.有机溶剂沉淀法:原理为有机溶剂与水作用破坏酶分子周围水膜，改变溶液的介电常数，导致酶溶解度降低。
4.PEG沉淀法:聚乙二醇具有强亲水性。
11)根据酶分子所带电荷的不同采取的分离方法都有哪些?原理是什么?
答:1.离子交换层析:离子交换剂对各种离子或离子化合物有不同的结合力
2.层析聚焦:
3.电泳技术:各种酶带电性，带电数量以及分子的大小都各不相同，其在电场中移动速率也就不同。
4.等电聚焦电泳:
12)根据分子大小的不同采取的分离方法都有哪些?原理是什么？
答:1.离心分离法:离心机旋转产生的离心力，分离不同大小，形状的物质。
2.透析与超过滤技术:利用特定大小，均匀孔径透析膜或超滤膜筛分去除小分子物质，大分子物质被截流，达到浓缩目的。
3.过滤:
4.凝胶层析技术:根据多孔凝胶对不同大小分子的排阻效应不同而对物质进行分离纯化。
13) 亲和层析和离子交换层析的原理是什么?
答:离子交换层析:离子交换剂对各种离子或离子化合物有不同的结合力
亲和层析:通过将具有亲和力的两个分子中的一个固定在不溶性的基质(也称载体)上，利用分子间亲和力的特异性和可逆性，对另一个分子进行分离纯化。
第三章
酶反应动力学研究的内容是什么？
答：研究酶反应速率规律以及各种因素对酶反应速率影响的科学。
影响酶促反应的因素有哪些？
答：主要有高浓度底物的抑制作用、酶的激活剂与抑制剂、温度、PH。
为什么测定酶活力测定时测定酶促反应速度？
答：因为酶活力是酶催化一定化学反应的能力，酶活力的大小可以用它催化的某一化学反应的反应速率来衡量表示，即酶催化的反应速率越快，酶活力越高。反之，速率越慢，酶活力就越低。所以应测定酶促反应速率。
酶促反应的初速度有哪些影响因素？
答：酶浓度，底物浓度，温度，pH，激活剂和抑制剂也影响酶反应初速度。
什么叫米-曼方程式，有何意义？
答：米-曼方程式:表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方程意义:1.酶活性测定时，使【S】达到足够高，排除底物因素，使每个酶都参与反应，酶反应速率只取决于酶的浓度和酶催化速度。
2.底物对反应速率的影响:使系统处于一级反应状态，反应速率正比于
底物浓度。
3.底物以外其他因素对反应速率的影响:底物浓度足够高，使反应呈零
级反应状态，避免底物因素的影响。
什么叫米氏常数？有何意义？
答：米氏常数:Km值等于酶促反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度。
意义:1.一定条件下代表酶与底物亲和力的大小，Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；反之，Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。
2.Km值是酶的特征常数，只跟酶的性质有关，而与酶的浓度无关；
3.鉴别最适底物；了解酶的底物在体内具有的浓度水平；
4.判断在细胞内酶的活性是否受底物控制；
5. 作为同工酶的判断依据。
什么叫酶的可逆抑制和不可逆抑制，有何区别？
答：可逆抑制:通过加入其他物质或其他方法解除使酶活性恢复的抑制；
不可逆抑制:不能使酶活性恢复的抑制。
区别:1.可逆抑制:抑制剂与酶的结合是可逆反应，以非共价键形式进行可逆结合，可用透析等方法除去抑制剂，恢复酶活性；
2.不可逆抑制:抑制剂与酶的结合是不可逆反应，以共价键形式进行不可逆
结合，无法通过加入某种物质或其他方法使酶活性失活。
什么叫专一性和非专一性不可逆抑制，有何区别？
答：区别:1.专一性不可逆抑制:抑制剂专一地作用于酶的活性中心或其必需基团，进行共价结合，从而抑制酶的活性；
2.非专一性不可逆抑制:抑制剂与酶分子中一类或几类基团作用，不论
是必需基团与否，皆可共价结合，由于其中必需基团也被抑制剂结合，
从而导致酶的抑制失活。
什么叫酶的竞争性抑制作用，有哪些特点，举实例说明之？
答：酶的竞争性抑制作用:抑制剂、底物与酶分子的竞相结合而引起的抑制作用。特点:1某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竞争与酶活性中心结合 2.通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。抑制作用的大小抑
制剂浓度和底物浓度之比有关。
实例:丙二酸、苹果酸、草酰乙酸皆与琥珀酸结构相似，是琥珀酸的抑制剂。
测定酶活性的基本条件是什么？
答：1.在最适温度，最适pH和适宜的底物浓度条件下测定；
2.测定的反应速度必须是初速度，反应计时必须准确。可加入酶液并立即计时，反应到
达时立即灭酶的活性，终止反应，并记录时间。
第四章
1）固定化酶的优点是什么？
答：1.可重复多次的使用，使用效率高，使用成本较低；
2.容易与反应体系分离，简化提纯工艺；
3.稳定性显著提高；
4.具有一定的机械强度，便于连续化和自动化操作；
5．催化反应过程更容易控制；
6.更适于多酶体系的应用。
2酶的固定化方法有哪些？各有什么特点？
答：吸附法:操作简单，条件温和，酶活力不易丧失，可供选择的载体类型多；
共价结合法:得到的固定化酶结合牢固，稳定性好，利于连续长时间使用；
包埋法:反应条件温和，很少改变酶结构但是有较牢固的固定化方法；
交联法:利用共价键，但不使用载体。
3固定化细胞的优点？
答：1.无需进行酶的分离和纯化，减少酶的活力损失，同时大大降低了成本；
2.可进行多酶反应，且不需添加辅助因子；
3.细胞生长停滞时间短，细胞多，反应快；
4.对于活细胞来说，保持了酶的原始状态，酶的稳定性更高，对污染的抵抗
力更强。
4细胞的固定化有哪些方法？
答：直接固定法；包埋法；吸附法；交联法；共价结合法。
第六章
什么叫内切淀粉酶和外切淀粉酶，分别举出1个例子并说明它们的作用？
答：内切淀粉酶:对淀粉-1,4-糖苷键的糖苷部位发生作用，把这位置的链随机的切开的酶叫做内切淀粉酶，如α-淀粉酶；
外切淀粉酶:从淀粉糖糖链的非还原性末端开始对其1,4-糖苷键的糖苷部位发生作用，把这部位切开的酶叫做外切淀粉酶，如β-淀粉酶。试比较α-淀粉酶与β-淀粉酶、葡萄糖淀粉酶的作用。
答：α-淀粉酶的作用:1.作用于直链淀粉时:第一阶段，随机的将α-1,4葡萄糖
苷键切断，直链淀粉快速的降解，产生低聚糖；
第二阶段，低聚糖缓慢地水解最后产生葡萄糖和麦芽糖；
2.作用于支链淀粉时:随机的切开淀粉直链部分的α
-1,4-糖苷键，不能切开分支点的α-1,6-糖苷键；产生葡
萄糖，麦芽糖和大小不等的α-极限糊精。
β-淀粉酶的作用:1.作用于直链淀粉时:从淀粉的非还原性末端成对水解α
-1,4-糖苷键而最终产物是麦芽糖；
2.作用于支链淀粉时:从淀粉的非还原性末端成对水解α
-1,4-糖苷键，但不能切断α-1,6-糖苷键，也不能绕过α
-1,6-糖苷键继续水解。因此最终产物中主要有β-构型的
麦芽糖和β-极限糊精。
葡萄糖淀粉酶的作用:1.能水解α-1,4-糖苷键，从淀粉的非还原末端依次切断
α-1,4-糖苷键，生成葡萄糖；
2．能水解α-1,6-糖苷键或α-1,3-糖苷键，葡萄糖淀粉酶
水解α-1,6-糖苷键的前提是必须在只有一个α-1,6-糖
苷键的C6位葡萄糖还原性末端结合着其它的葡萄糖单位。什么叫耐高温α-淀粉酶？它在实际应用中有何意义？
答:耐高温α-淀粉酶:能随机水解淀粉，糖原及其降解物内部的α-1,4葡萄糖苷键使得胶状淀粉溶液的粘度迅速下降，产生可溶性糊精和寡聚糖，过度的水解可产生少量葡萄糖和麦芽糖。
意义:利用耐高温α-淀粉酶，在啤酒生产过程中缩短糖化时间；在柠檬酸生产中改善培养基的条件，加速菌种的生长繁殖和产酸。
α-淀粉酶分子结构有何特点？该酶活力测定时添加氯化钙是为什么？
答：1.钙离子是α-淀粉酶表现活性所必需的，它起着维持和稳定酶蛋白的最适宜构象的作用。钙离子的参与，可增加α-淀粉酶的热稳定性，亦增加α-淀粉酶的pH稳定性，延长其稳定的pH范围；
2.每个分子中含有一个钙离子，有些还含锌离子。
葡萄糖淀粉酶的作用特点及主要来源是哪些？
答：作用特点:1能水解α-1,4糖苷键，从淀粉的非还原末端依次切断α-1,4糖苷键，生成葡萄糖，且产物具有β构型。
2. 能水解α-1,6-糖苷键或α-1,3-糖苷键，葡萄糖淀粉酶水解α
-1,6-糖苷键的前提是必须在只有一个α-1,6-糖苷键的C6位葡萄
糖还原性末端结合着其它的葡萄糖单位。
主要来源:主要由黑曲霉或根酶中制得。
普鲁兰酶和异淀粉酶的特点是是什么？
答;普鲁兰酶的特点:能水解茁霉多糖；
异淀粉酶的特点:不能水解茁霉多糖。
支链淀粉完全降解为葡萄糖需要哪些酶的参与？
答：α-淀粉酶，β-淀粉酶，脱支酶，葡萄糖淀粉酶等。
现将要利用支链淀粉制备具有直连（1,4-糖苷键）的多聚糖，请问选用何种酶？为什么？
答：脱支酶
普鲁兰酶和异淀粉酶的最适温度和pH有何特性？
答：普鲁兰酶最适温度:50-55摄氏度，最适pH:5.5-6.5；
异淀粉酶最适温度:52.5摄氏度，最适pH:4-4.5
钙离子对普鲁兰酶的作用有何影响？
答：钙离子的存在对肺炎克雷伯氏菌支链淀粉酶起激活作用，而对蜡状芽孢杆菌蕈状变种支链淀粉酶增加稳定性的作用。
为了生产低（无）乳糖奶制品要选用何种酶制剂？为什么？
答：乳糖酶
果胶酶的作用是什么？
答：1. 提高榨汁率；2．缩短榨汁时间；3.提高澄清效果。
蛋白酶和酶蛋白有何区别？
答：1.蛋白酶是催化蛋白质的肽键水解反应的酶的总称；
2.酶蛋白是决定催化反应的特异性的蛋白质。
蛋白酶的主要分类方式有哪些？
答：1.根据酶的来源分类；2.根据酶反应的最适pH分类
3.根据酶作用模式分类；
4.根据酶活性中心的化学性质为基础的分类。
酸性蛋白酶、碱性蛋白酶、中性蛋白酶的来源及特性有哪些？
答：酸性蛋白酶:来源:广泛存在于霉菌，酵母菌和担子菌中，细菌很少；
特性:是一种羧基蛋白酶，酶蛋白中酸性氨基酸含量高而碱性氨
基酸含量低；不同微生物的酸性蛋白酶其氨基酸组成虽有所差
别，但性质基本相同；
碱性蛋白酶:来源:广泛存在于细菌，放线菌和真菌中
特性:多数微生物碱性蛋白酶不耐热，具有强烈的酯酶活性，对
切开点羧基侧具有专一性；
中性蛋白酶:来源:大多数为金属蛋白酶
特性:一般中性蛋白酶的热稳定性较差。
蛋白酶对底物的特异性表现在什么地方？举例说明。
答:1. 对成键两侧氨基酸残基(R1和R2)的要求具有特异性；
2．对氨基酸残基构型的要求:只能对L-型氨基酸所组成的肽键进行水解；
3. 对底物分子大小的要求:如酸性蛋白酶对底物分子大小有严格要求；
4. 对端基的要求:可判断它们是肽链内切酶还是肽链端解酶；
5. 对肽键的要求；
何为酸性、碱性、中性蛋白酶？分别举出2个以上酶。
答：酸性蛋白酶:蛋白酶的活性中心含有两个以上羧基的酶
例:胃蛋白酶，凝乳酶，青霉酸性蛋白酶
中性蛋白酶:由枯草芽孢杆菌经发酵提取而得的，属于一种内切酶
例：枯草杆菌中性蛋白酶，植物蛋白酶，热解素放线菌中性蛋白酶何谓巯基蛋白酶？举出3个以上酶。
答:蛋白酶的活性中心含半胱氨酸的酶称为巯基蛋白酶，其活性功能基团是巯基例:木瓜蛋白酶，无花果蛋白酶，菠萝蛋白酶，中华猕猴桃蛋白酶
巯基蛋白酶在分子结构上有何特点？举例说明。
答:该酶的活性中心含有巯基
1．不同来源的巯基蛋白酶在活性中心附近的氨基酸残基的顺序是类似的；
2．不同来源的巯基蛋白酶具有类似的酶反应动力学及作用机制；
例：在巯基酶中，利用半胱氨酸侧链中相应巯基与底物形成酰基-酶共价中间物，然后把这个酰基转移到水分子以完成反应。
3.巯基蛋白酶具有较宽的底物特异性；
例:如木瓜蛋白酶和无花果蛋白酶能以大致相同的速度水解含有精氨酸，赖氨酸，甘氨酸及丙氨酸的底物。
请问促使油脂类食品原料和脂肪食品的酸败的酶是什么？简述油脂的酸败过程。
答：脂酶:脂酶作用于食品中的甘油三酯，生成游离脂肪酸和醇类，水解产物中
的脂肪酸在脂肪氧化酶的作用下被氧化，产生不愉快气味
请问干酪制造过程中增进风味作贡献的酶是什么？增进风味的原因是什么？答：脂酶:在干酪制造过程中，微生物脂酶的作用下产生脂肪酸，从而产生嗜好性好的风味。
以卵磷脂为例说明其降解所涉及的酶及特点？
答：1.磷酸二酯酶水解卵磷脂的3和4位酯键；
2.磷脂酶A:催化水解α-卵磷脂的2位酯键；
3.磷脂酶B：催化水解α-卵磷脂的1位酯键。
脂肪酶的催化特异性具体表现在哪些方面？
答：脂肪酸特异性，位置特异性，立体特异性。
多酚氧化酶在分子结构上有何特点？
答：由多个亚基构成的多聚体，每个亚基均含有两个铜离子的寡聚体。
分别叙述多酚氧化酶催化一元酚羟基化反应及其机制。
答：对甲酚作为酶作用的底物时，引起邻二酚或其他还原性化合物，如抗坏血酸NADH NADPH或四氢叶酸）作为反应的引发物引发羧化反应，生成邻二酚类化合物。
葡萄糖氧化酶作用是？
答：主要在生产各种食品时用于分解原料中的葡萄糖，以保证成品在贮藏期色泽不变红，还可以作为食品贮藏的抗氧化剂。
葡萄糖氧化酶的分子组成特点是？
答：葡萄糖氧化酶能高度特异性的结合β-D-吡喃葡萄糖，葡萄糖分子C1上的羟基对于酶的催化使必须条件，而且羟基位于β位时酶的活性比位于α位时酶的活性高大约160倍。底物的分子结构在C1 C2 C3 C4 C5 C6 位上的改变时葡萄糖氧化酶的活性大幅度下降，但在不同的程度上还表现出一定的活性。
葡萄糖氧化酶对底物的特异性表现在哪里？
答：
简述葡萄糖氧化酶的反应机理。
答：它在氧存在的条件下，催化葡萄糖氧化成δ-D-葡萄糖酸内酯。
请问蛋粉加工中了防止产品的颜色变化要采用何种酶制剂？为什么？
答：
葡萄糖氧化酶催化反应机制是什么？写出分子反应式。
答：氧化态酶作为脱氢酶从β-D-葡萄糖取走两个氢原子形成还原态酶和δ-D-葡萄糖酸内酯，然后δ-D-葡萄糖酸内酯非酶水解成D-葡萄糖酸，同时还原态葡萄糖氧化酶被氧分子氧化成氧化态的葡萄糖氧化酶。如果反应体系中存在过氧化氢酶，那么过氧化氢被催化分解成水和氧气。
反应式书141页中间位置
过氧化物酶所催化的反应类型有哪些?
答：四种；○1有供氢体存在的条件下催化氢过氧化物或氧化氢分解，即过氧化活力；○2氧化作用；○3在没有其他氢供体存在的条件下催化过氧化氢分解；○4羧基化作用。
过氧化物酶的最适pH主要和哪些因素有关？
答：酶的来源，同工酶的组成，底物和缓冲液等。
简述影响过氧化物酶热稳定性的因素
答：1、酶来源的影响，不同来源的酶具有不同的耐热性。2水分含量影响，咋
爱低水分时，谷物中过氧化酶的耐热性显著增加。3化学物质影响，一些外加化学物质会影响过氧化氢酶热失活的速率。4 PH影响，在PH 7时酶热失活的速率最低。5温度影响。
如何理解过氧化物酶热处理后酶活力的再生现象。
答：经热处理失活的过氧化氢酶，在常温下的保藏中，酶活力部分地恢复即酶的再生，是过氧化物酶的一个特征。受热失活的POD部分再生，是果蔬及其制品品质下降的原因之一，在实际意义上很大。受热失活的酶部分再生，从分子水平上说，血红素部分与脱辅基酶蛋白可以再结合，形成活性酶，很可能是蛋白质部分在某种程度上并未完全破坏，导致酶活性还能恢复。
一、填充题 1、酶分子修饰生物法是通过基因工程的手段改变蛋白质，即基于核酸水平对 蛋白质进行改造，利用基因操作技术对DNA或mRNA进行改造和修饰以期获得化学结构更为合理的蛋白质。 2酶的固定化方法主要可分为四类分别为：吸附法、包埋法、 共价键结合法、和交联法。 3、吸附法是通过载体表面和酶分子表面间的次级键相互作用而达到固定目的的方法，是固定化 中最简单的方法。吸附法又可分为物理吸附法 和离子吸附法。 4、重氮法是将酶蛋白与水不溶性载体的重氮基团通过共价键相连接而固定化的 方法，是共价键法中使用最多的一种。 5、酶反应器有两种类型：一类是直接用游离酶进行反应，即均相酶反应器；另一类是应用固定化 酶进行的非均相酶反应器。 6、酶联免疫测定（即ELISA）的基本原理包括以下两点：（1）利用抗原与抗体的特异反应将待测 物与酶连接；（2）通过酶与底物产生颜色反应，用于定量测定。 二、名词解释 1、同工酶：同工酶的命名： 同工酶是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的氨基酸序列、空间结构等）的酶，这种分子形式差异是由于酶蛋白的编码基因不同，或者虽然基因相同，但基因转录产物mRNA 或者其翻译产物是经过不同的加工过程产生的。 2、产酶促进剂：产酶促进剂是指在培养基中添加某种少量物质，能显著提高酶的产率，这类物质称为产酶促进剂。 3、酶活力：酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。1961 年国际酶学会规定，l min 催化lμmol 分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位 ( 国际单位 ) ，温度为25 ℃，其它条件(pH 、离子强度) 采用最适条件。 4、溶菌酶:溶菌酶又称为胞壁质酶，是一种专门作用于微生物细胞壁的水解酶。溶菌酶是由129个氨基酸构成的单纯碱性球蛋白，化学性质非常稳定。 三、简答题 1、酶学对食品科学有哪些重要性? 答：（1）酶对食品加工和保藏的重要性（2）酶对食品安全的重要性（3）酶对食品营养的重要性（4）酶对食品分析的重要性（5）酶与食品生物技术 2、在酶的纯化方法中，酶和杂蛋白根据它们的性质差异有哪些分离方法？ 答：酶和杂蛋白的性质差异大体有以下几个方面，它们的分离方法根据这个基础分为： (1) 根据分子大小而设计的方法。如离心分离法、筛膜分离法、凝胶过滤法等。 (2) 根据溶解度大小分离的方法、如盐析法、有机溶剂沉淀法、共沉淀法、选择性沉淀法、等电点沉淀法等。 (3) 按分子所带正负电荷多少分离的方法，如离子交换分离法、电泳分离法、聚焦层析法等。 (4) 按稳定性差异建立的分离方法，如选择性热变性法、选择性酸碱变性法、选择性表面变性法等。 (5) 按亲和作用的差异建立的分离方法，如亲和层析法、亲和电泳法等。 3、固定化酶有哪些优点？ 答：固定化酶的优点： （1 ）同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次地使用； （2 ）固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；
食品酶学导论考试重点 、名词解释 1、酶定义：是生物细胞合成的具有高浓度专一性和催化效率的生物大分 子。 2、酶活力：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。 3、比活力：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力 （单位/毫克蛋白）。比活力是酶纯度指标，比活力愈高表示酶愈 纯，即表示单位蛋白质中酶催化反应的能力愈大。 4、酶活性中心：是酶蛋白的催化结构域中与底物结合并发挥催化作用的 部位。 5、别构部位：指酶的结构中不仅存在着酶的活力部位，而且存在调节 部位，结合别构配体（效应剂）的部位。 6、酶原：酶是在活细胞中合成的，但不是所有新合成的酶都具有催化 活力，这种新合成的无催化活力的酶前体称之为酶原。 7、同工酶：来自同一生物体同一生活细胞，能催化同一反应，但由 于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。 8、Km 值：就代表着反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓 度。Vmax:是酶完全被底物饱和时的反应速度。（它不是酶的特征常 数，同一种酶对不同底物的Vmax 也不同。） 9、序列反应: 酶结合底物和释放产物是按顺序先后进行的。 10、乒乓反应：酶结合底物A，并释放产物后，才能结合另一底物，
再释放另一产物 11、酶的抑制剂：酶分子与配体结合后，常引起酶活性改变，使酶活 性降低或完全丧失的配体，称酶的抑制剂，这种效应称抑制作用。 12、大分子结合修饰：利用水溶性大分子与酶分子的侧链基团共价结 合，使酶分子的空间结构发生某些精细的改变，从而改变酶的特性 与功能。 13、固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使 用的酶。 14、固定细胞：固定化死细胞、固定化活细胞。 15、固定化活细胞：固定在载体上并在一定空间范围内进行生命活动（生 长、繁殖、新陈代谢）的细胞。 、重点知识概括 1、酶的一般特征：酶的催化效率高，酶作用的专一性，大多数酶的 化学本质是蛋白质。 2、酶的6 大类：氧化还原酶，转移酶，水解酶，裂合酶，异构酶，连 接酶。 3、酶学对食品科学的重要性： 3.1、酶对食品加工和保藏的重要性：控制动植物原料中的酶，利用酶的催化活性进行生产活动； 3.2、酶对食品安全的重要性：酶的作用会产生毒素和有害物 质，酶的作用改善食品品质； 3.3、酶对食品营养的重要性3.4、酶对食品分析的重要性 3.5、酶与食品生物技术
凝乳酶在干酪加工中的应用 摘要：凝乳酶对干酪的品质具有重要影响。本文介绍了凝乳酶的种类，以及其在干酪生产中的作用和机理，论述了凝乳酶对干酪品质影响研究进展，并对其研究前景进行了展望。 关键词：凝乳酶；干酪；品质 干酪是一种营养价值较高的食品，它含有丰富的营养成分，蛋白质和脂肪的含量相当于原料乳含量的l0倍左右。研究表明，多吃干酪可促进儿童和青少年生长发育，抗龋齿，防止妇女和老人骨质疏松，保护视力，养颜护肤，并有利于维持人体肠道内正常菌群的平衡和稳定，增进消化功能，防止腹泻和便秘。干酪加工过程受很多因素的影响，其中凝乳酶对干酪的品质具有重要影响。 1 凝乳酶的种类 传统干酪生产中将来源于犊牛皱胃(第四胃)的皱胃酶(Rennin)用作凝乳酶。但由于皱胃酶的来源及成本等原因，其代用酶也被应用于干酪的实际生产当中。目前凝乳酶的种类包括动物性凝乳酶、植物性凝乳酶、微生物性凝乳酶和利用基因工程技术生产的凝乳酶。动物性凝乳酶主要是胃蛋白酶，其性质在很多方面与皱胃酶相似。但由于胃蛋白酶的蛋白分解力强，且以其制作的干酪成品略带苦味，如果单独使用，会使产品产生一定的缺陷。植物性凝乳酶包括无花果蛋白分解酶、木瓜蛋白分解酶、风梨酶等。微生物凝乳酶主要来源于霉菌和细菌。在生产中得到应用的主要是霉菌性凝乳酶，其主要代表是从微小毛霉菌(Mucorpusillus)中分离出的凝乳酶。微生物来源的凝乳酶生产干酪时的缺陷主要是蛋白分解力比皱胃酶高，干酪的产率较皱胃酶生产的干酪低，成熟后产生苦味。美国和日本等国利用遗传工程技术，将控制犊牛皱胃酶合成的DNA分离出来，导入微生物细胞内，利用微生物来合成皱胃酶获得成功，并得到美国食品医药局(FDA)的认定和批准(1990)。美国Pfizer公司和Gist Brocades公司生产的生物合成皱胃酶制剂在美国、瑞士、英国、澳大利亚等国广泛应用。 2 凝乳酶的作用机理 干酪加工中添加凝乳酶的主要目的是促使牛乳凝结，为排除乳清提供条件。凝乳酶是干酪制造过程中起凝乳作用的关键性酶，同时凝乳酶对干酪的质构形成
福建农林大学考试试卷（A）卷 课程名称：食品酶学考试时间：120分钟 食品科学与工程专业年级班学号姓名 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 1.下列哪种剂型的酶最方便于在食品生产中使用： A．液体 B．粉剂 C．颗粒 D．纯酶结晶 2.酶制剂的生产主要来源于： A.动物组织提取法； B.植物组织提取法； C.化学或生物合成法； D.微生物发酵法； 3.蛋白酶按其活性部位分为： A．胰蛋白酶、胃蛋白酶、凝乳酶 B．肽链端解酶、肽链内切酶C．丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶、酸性蛋白酶 D．水解酶、裂合酶4.酶委员会根据酶所催化的反应的性质将酶分为六大类，包括氧化还原酶、转移酶、 裂合酶等，不包括以下哪种类型： A.水解酶 B.裂解酶 C.异构酶 D.连接酶 5.以吸附法固定化酶，酶与载体之间的结合力不包括： A．范德华力 B．疏水相互作用 C．双键 D．离子键
6.根据酶的电荷性质进行酶的分离纯化方法不包括： A．离子交换 B．电泳 C．等电聚焦D．离心沉淀 7.有关米氏常数Km叙述不正确的是： A．Km是酶的一个特征性常数：也就是说Km的大小只与酶本身的性质有关，而与酶浓度无关。 B．Km值还可以用于判断酶的专一性和天然底物，Km值最小的底物往往被称为该酶的最适底物或天然底物。 C．Km可以作为酶和底物结合紧密程度的—个度量指标，用来表示酶与底物结合的亲和力大小。 D．某个酶的Km值已知时，无法计算出在某一底物浓度条件下，其反应速度相当于Vmax的百分比。 8.下图表示的是可逆抑制剂与不可逆抑制剂的区别，叙述正确的是： A．曲线1为无抑制剂；曲线2为不可逆抑 制剂；曲线3为可逆抑制剂 B．曲线1为无抑制剂；曲线2为可逆抑制剂； 曲线3为不可逆抑制剂 C．曲线1为不可逆抑制剂；曲线2为无抑制 剂；曲线3为可逆抑制剂 D．曲线1为不可逆抑制剂；曲线2为可逆抑 制剂；曲线3为无抑制剂 9.在一些用发酵方法加工的鱼制品中，由于鱼和细菌中什么酶的作用，会使这些食品 缺少维生素B。 A．硫胺素酶 B．蛋白酶 C．胃蛋白酶 D．胰蛋白酶 10.在科技文献中，当一种酶作为主要研究对象时，在文中第一次出现时可以不标明酶 的： A．系统名 B．数字编号 C．酶的来源 D．生产商 11.下列有关SOD叙述不正确的是： A．SOD是一类含金属的酶； B．SOD存在于几乎所有靠有氧呼吸的生物体内，从细菌、真菌、高等植物、高等动物直至人体均有存在； C．SOD分子中不含赖氨酸，芳香氨酸也很少，能抗胃蛋白酶水解； D．SOD是氧自由基专一清除剂，在照射前供给外源性SOD，可有抗辐射效果。
食品科学专业 硕士学位研究生培养方案（2009 7 27） 一、培养目标 本专业培养德、智、体全面发展，具有开拓进取精神和从事科学研究或独立担负专门工作的能力以及能够从事科研、教学、管理、新产品开发的食品领域高级专门人才。 具体要求是： １、拥护中国共产党的领导，热爱社会主义祖国，遵纪守法，认真学习马列主义、毛泽东思想、邓小平理论和“三个代表”重要思想，有严谨的治学态度，开拓创新精神，良好的综合素质，积极献身食品科技事业，努力为祖国的现代化建设服务。 ２、在具有本学科扎实的理论基础和宽阔的知识面的同时，掌握食品科学的系统理论知识和基本实验技能，以及农产品深加工技术，侧重在某一个方向进行深入研究；熟悉所从事研究方向科学技术的新发展和新动向，能在研究中熟练使用计算机，具有独立从事科学研究、教学和指导生产及组织管理工作的能力，具有较强的开拓创新的能力。至少掌握一门外语，达到四会，能熟练地阅读本专业的外文文献，能够用外语撰写论文摘要。 3、身心健康。 二、研究方向 根据食品学科发展的需要，结合我院自身的优势和特点，本专业暂设7个研究方向。研究方向如下： 01营养与食品卫生学 02食品新资源开发 03食品加工与贮藏 04食品功能成分开发利用 05畜产品质量控制 06食品生物技术 07食品加工工程 三、学习年限 食品科学专业的学位为工学硕士，学制一般为3年，其中第一年为学位课程学习，后两年进行选修课的学习、研究试验、论文撰写及毕业答辩。对于提前完成规定的全部学业，成
绩特别优秀的，经专家推荐和严格考核，可以提前毕业或提前攻读博士学位（硕博连读），但不得少于两年；个别因客观原因不能在规定的学制内完成学业的，经审核批准可适当延长，一般不超过5年。 四、课程设置 食品科学专业的课程设置应符合科学、规范、宽广，学分分配合理的基本原则，既要体现食品科学专业的基础性、科学性，又要有先进性、前沿性,同时符合本学科发展的要求。 按照学校相关文件规定，其他专业的学位课可作为本专业的选修课。 食品科学专业开设的课程如下： （一）必修课 1、公共学位课 7学分 (1) 政治理论课(二门课) 9 0学时 3学分 自然辩证法概论 科学社会主义的理论与实践 (2) 第一外语（含专业外语） 2 4 0学时 4学分 2、专业学位课 18 学分 (1)高等有机化学 4 0学时 2学分 (2)现代仪器分析 4 0学时 2学分 (3) 实验动物与功能评价 4 0学时 2学分 (4) 食品科学研究进展 4 0学时 2学分 (5)食品生物工程 4 0学时 2学分 (6) 生化技术 4 0学时 2学分 （7）高级食品微生物学 4 0学时 2学分 （8）食品工程高新技术 4 0学时 2学分 （9）分子生物学技术 4 0学时 2学分 （二）选修课 一般要求选修1-2门，2-4学分。研究生根据自己的需要和特点，可跨院（系、所、中心）、跨学科选修研究生课程。本专业研究生要求选修4学分，我院开设的选修课程如下： (1) 食品杀菌技术专题 2 0学时 1学分 (2) 现代果汁加工技术专题 2 0学时 1学分 (3) 食品质量与安全专题 2 0学时 1学分
绪论 1酶学（Enzymology）是研究酶的性质、酶的反应机理、酶的结构和作用机制、酶的生物学功能及酶的应用的科学。 酶的定义：具有生物催化功能的生物大分子，可以分为蛋白类酶（P酶）和核酸类酶（R酶）两大类别。 2什么是酶工程？酶的生产与应用的技术过程 食品酶学：酶工程与食品生物技术相结合而形成的一门应用性很强的学科。 食品酶学主要内容：包括酶的基本知识，酶的分离与纯化以及酶在食品工业中的应用等内容。 食品酶学主要任务：讲授酶学基本理论，酶的分离与纯化以及酶在食品加工和保藏中的应用等内容。 3米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。 这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中值称为米氏常数，是酶被底物饱和时的反应速度，为底物浓度。当时，，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。 4酶与底物结合形成中间络合物的理论 1.锁钥假说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。 2.诱导契合假说：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状. 3.酶生物合成的调节机制——“操纵子学说” 5酶的特点：催化效率高、专一性强、反应条件温和、酶的活性是受调节控制 绝对专一性：指一种酶只能催化一种底物进行反应，这种高度的专一性称为绝对专一性。 相对专一性：一种酶能催化一类结构相似的底物进行某种相同类型的反应，这种专一性称为相对专一性。 6酶的系统名称由两部分组成：底物+反应类型 7酶分为六类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类 1)氧化还原酶（oxidoreductases）：催化底物的氧化或还原，而不是基团的加成或者去除，反应时需要电子的供体或受体。 2)转移酶（Transferase）催化功能团从一个底物向另一个转移。 3)水解酶（Hydrolase）催化底物的水解反应。 4)裂合酶（Lyase）能催化底物分子开裂成两部分，其中之一含有双键。这类酶催化反应都是可逆的。开裂点可以是碳碳、碳氧或碳氮键。 5)异构酶（Isomerase）催化底物的分子内重排反应，特别是构型的改变和分子内的氧化还原。 6)合成酶（Ligase）能将两个底物连接成一个分子，在反应时由ATP或其他高能的核苷三磷酸供给反应所需的能量。 8酶活力定义：是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。酶活力通常以在最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。 酶活力单位：用来表示酶活力的高低。 在标准条件下（指温度25℃，以及最适底物浓度、最适缓冲液离子强度和pH）1min内催化1μmol底物转化为产物的酶量为该酶的一个活力单位。这个单位称为酶的国际单位（IU, international unit ）
实验一、木瓜蛋白酶活性测定实验(明胶法) (一)实验原理 木瓜蛋白酶从明胶中分解出氨基酸和肽，其氨基型氮可用甲醛复分解，产生氢离子，浓度可用氢氧化钠溶液滴定。 (二)定义 一个木瓜蛋白酶单位相当于在规定条件下分解1ug分子量的肽键时所需的酶量。 (三)试剂 1. 底物明胶 2. 柠檬酸盐缓冲液(pH5.0) 取70.000g一水柠檬酸溶于720mL 1mol/L氢氧化钠溶液中。用1mol/L氢氧化钠溶液将pH调至5.0，用蒸馏水定容至1000mL。 3. 37%甲醛溶液 4. 酚酞溶液取0.5g酚酞溶于95%的乙醇中，并定容至50mL。 5. 0.1mol/L氢氧化钠溶液取4.0克氢氧化钠置于洁净干燥的烧杯中，加纯水稀释、搅拌溶解，将溶液移入1000ml洁净容量瓶中定容至刻度。 6. 酶溶液用蒸馏水溶解酶，每毫升配制溶液应含有40U左右。酶的称量一定得按以下原则确定：用于主值和空白值试验的耗量之差应在1.8～2.2mL这一范围内。此外需用一个合适的称量重复测定几次。 (四)操作步骤 称取500mg明胶放入一只100mL锥形烧瓶内，加8mL蒸馏水，加热后明胶溶解。待明胶完全溶解加2.0mL柠檬酸盐缓冲液，置于水浴中冷却至40℃。加5.00mL已预热至40℃的酶溶液，于40℃下保温60min，加10.0mL甲醛溶液终止反应。加0.5mL酚酞溶液后用0.1mol/L氢氧化钠溶液滴定，直至第一次出现明显的粉红色为终点。 用同样方法测定空白值，只是这里在添加酶溶液之前先添加甲醛溶液。在空白值测定方面耗去大约5mL 0.1mol/L氢氧化钠溶液。
(五)计算 用以下公式计算酶活性： 酶活力(U/mg)=(H-B)/E W×100 式中：H-用于主值的滴定耗量(mL)； B-用于空白值的滴定耗量(mL)； 100-相当于1mL0.1mol/L氢氧化钠溶液； E W-每5.0mL所用酶液中含有酶的重量(mg)。 举例： 测定一个木瓜蛋白酶样品。从样品中称取68.2mg，定容100mL。5 mL此溶液中含有3.41mg样品。8.52mL滴定耗于空白值试验，10.57mL耗于主值试验。则酶活性为：(10.57-8.52)×100/3.41=60.1 U/mg
第1章考试题 1 某水泥厂生产普通硅酸盐水泥,现改产火山灰硅酸盐水泥,原包装袋未变,客户投诉水泥重量不够,请分析原因。 答: 火山灰硅酸盐水泥的堆积密度较普通硅酸盐水泥小，由于包装袋的容积一定，因而质量变小。 2质量为3.4kg，容积为10L的容量筒装满绝干石子后的总质量为18.4kg。若向筒内注入水，待石子吸水饱和后，为注满此筒注入水4.27kg。将上述吸水饱和的石子擦干表面后称得总质量为18.6kg（含筒重）。求该石子的吸水率，表观密度，堆积密度。 石子的质量为m＝18.4-3.4＝15.0(kg) 石子的堆积体积为V oˊ＝10L， 石子所吸水的量为m w＝18.6-18.4＝0.2(kg)，水的体积为0.2L 开口孔隙体积为石子吸收水的量，即V k＝0.2L 注入筒内的水的体积为Vˊw=4.27L, 该体积等于石子间空隙的体积与石子开口孔隙之和。V s+V k＝4.27L 故，石子的质量吸水率为 W m＝m w/m＝0.2/15×100%=1.3%石子的体积吸水率为
V v =V k/V o = 0.2/(10-4.27+0.2)×100% = 3.4% 石子的堆积密度为 ρodˊ=m/ V oˊ=15/10=1500(kg/m3) 石子的表观密度为 ρod＝m/V o=15/(10-4.27+0.2)=2530(kg/m3) 第3章考试题 一、名词解释 1 胶凝材料 2 气硬性胶凝材料 1 凡能在物理、化学作用下，从浆体变为坚固的石状体，并能胶结其他物料而具有一定机械强度的物质错。 2 只能在空气中硬化，并保持和继续发展强度的胶凝材料 二、问答题 1 建筑石膏制品为何一般不适于室外? 答：因建筑石膏制品化学成分主要为CaSO4·2H2O，微溶于水；且建筑石膏制品内部含大量毛细孔隙、水或水蒸汽易进入建筑石膏制品内部，加快二水石膏晶体溶解于水的速度，特别是晶体间搭接处易受溶液破坏，强度大为下降。正因为其耐水性差、吸水率高、抗渗性及抗冻性差，故不宜用于室外。
酶的稳定性和固定化 摘要：固定化酶，不溶于水的酶。是用物理的或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在水不溶性凝胶或半透膜的微囊体中制成的。酶固定化后一般稳定性增加，易从反应系统中分离，且易于控制，能反复多次使用。便于运输和贮存，有利于自动化生产。固定化酶是近十余年发展起来的酶应用技术，在工业生产、化学分析和医药等方面有诱人的应用前景。 关键词：固定化酶，稳定性 正文： 一、酶稳定的分子原因 1、稳定蛋白质构象的力（盐键、氢键、二硫键和疏水作用）。 2、金属离子、底物、辅助因子和其他低相对分子量配体的相互作用使酶蛋白构象稳定。 3、金属离子由于结合到多肽链的不稳定部分（特别是拐弯处），可以显著增加酶的稳定性。 4、蛋白质与其它的生物大分子尤其是蛋白质与脂的作用。 在生物体内，蛋白质常与脂类或多糖相互作用形成复合物，屏蔽了蛋白质表面的疏水区域，从而显著增加蛋白质的稳定性。 5、氨基酸残基的坚实装配 蛋白质分子中存在约25%的体积的空隙，这些空隙通常为水分子所充满。由布朗运动调节的极性水分子与蛋白质疏水核的接触会导致蛋白质不稳定。 6、对氧化修饰敏感的氨基酸含量较低 活性部位的氨基酸残基的氧化作用是酶失活的最常见机理之一。如半胱氨酸的巯基和色氨酸的吲哚环，对氧化特别敏感。 二、酶的固定化方法 （一）、吸附法 物理吸附法：酶被物理吸附于不溶性载体的一种固定化方法。此类载体很多，无机载体有多孔玻璃、活性炭、酸性白土、漂白土、高岭石、氧化铝、硅胶、膨润土、羟基磷灰石、磷酸钙、金属氧化物等；天然高分子载体有淀粉、白蛋白等；最近，大孔型合成树脂、陶瓷等载体也十分引人注目；此外还有疏水基的载体（丁基或己基-葡聚糖凝胶）可以疏水性吸附酶，以及以单宁作为配体的纤维素衍生物等载体。物理吸附法酶活力损失少，但容易脱落。
1.酶的特性有哪些？（1）催化效率高：比一般的酶高106-1013倍；（2）酶作用的专一性：一种酶作用于一种或一类分子结构相似的物质（3）易变性：大多数酶的化学本质是蛋白质，因而会被高温、酸、强碱等破坏(4)酶的催化条件温和；(5)酶在生物体内参与每一次反应后，它本身的性质和数量都不会发生改变。 8. 国际酶学委员会推荐的分类和命名规则的主要依据是什么？ 酶学委员会提出以酶所催化的化学反应性质作为酶的分类和命名规则的主 要依据，每一种酶都给以三个名称：系统名，惯用名和一个数字编号。 2、脂肪酶和脂肪氧化酶的不同？脂肪酶水解脂肪，产生甘油、甘油一酯和脂肪酸脂肪氧化酶催化顺，顺-1,4-戊二烯的不饱和脂肪酸及酯的氢化氧化作用。4、酶活力：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。 3、Km值代表反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 固定化酶：是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。优点：同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次的使用；固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；稳定性显著提高；可长期使用，并可预测衰败的速度；提供了研究酶动力学的良好模型。26.固定化酶的稳定性增强主要表现在哪些方面？操作稳定性（2）贮藏稳定性（3）热稳定性（4）对蛋白酶的稳定性（5）酸碱稳定性。 27.什么是糖酶？常见的糖酶有哪几种？（四种以上） 糖酶：裂解多糖中将单糖连接在一起的化学键，使多糖降解为小分子，催化糖单位结构上的重排形成新的糖类化合物的酶。 常见的糖酶：α-淀粉酶、糖化酶、β-淀粉酶，乳糖酶，果胶酶，纤维素酶等最常见的微生物产酶发酵类型是液体深层发酵 2. 琼脂糖凝胶过滤和离子交换法等纯化酶的机理各是什么？ 琼脂糖凝胶过滤：不同式样通过凝胶时，能进入颗粒状凝胶的微孔的小分子被阻滞，不能进入微孔的大分子未被阻滞，改变颗粒状凝胶的微孔大小可能改变凝胶量分级分离范围。（琼脂糖凝胶过滤根据分子大小而设计的方法） 离子交换法：改变PH或提高溶液离子强度，根据酶结合到离子交换剂上的能力将混合物中的蛋白质分离开。（离子交换法按分子所带正负电荷多少分离的方法）5. 一些乳制品中为什么添加乳糖酶？ 乳糖的溶解度比较低，在冷冻乳制品中容易析出，使得产品带有颗粒状结构，乳糖部分水解可以防止出现这种情况。 .酶的动力学研究包括哪些内容？图示竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的区别。酶促反应动力学以化学动力学为基础，通过对酶促反应速度的测定来讨论诸如底物浓度、抑制剂、温度、pH和激活剂等因素对酶促反应速度的影响。 4. 酶制剂的保存需要考虑哪些因素？(1) 温度：在低温条件下（0-4℃）使用、处理和保存，有的需要更低的温度，加入甘油或多元醇有保护作用。(2) pH与缓冲液：pH应在酶的pH稳定范围内，采用缓冲液保存。(3) 酶蛋白浓度：一般酶浓度高较稳定，低浓度时易于解离、吸附或发生表面变性失效。(4) 氧：有些酶易于氧化而失活。(5) 为提高酶稳定性，常加入下列稳定剂：如钙离子保护淀粉酶，锰离子保护溶菌酶，二巯基乙醇保护巯基酶。（常加入下列稳定剂：①底物、抑制剂和辅酶，它们的作用可能是通过降低局部的能级水平，使酶蛋白处于不稳定状态的扭曲部分转入稳定状态。②对巯基酶，可加入－SH保护剂。如二巯基乙醇、GSH(谷胱甘肽)、DTT(二硫苏糖醇)等。③其他如Ca2+能保护α－淀粉酶，Mn2+能稳定溶菌酶，Cl－能稳定透明质酸酶。）
1、单成分酶：只有蛋白质成分，由蛋白质起催化功能。 双成分酶：除蛋白质部分外，还含有非蛋白组分的酶，也叫全酶。即：全酶=酶蛋白+辅助因子 辅助因子：包括辅酶，辅基，金属离子 辅酶：与E蛋白结合较松弛，易分离的有机辅因子 辅基：与E蛋白结合紧密，不易分离的有机辅因子 酶原：没有活性的酶的前体 同工酶：催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构不同的一组酶 固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能够反复和连续使用的酶。 固定化细胞：被限制自由移动的细胞，即细胞被约束或限制在一定的空间范围内，但仍保留催化活性并能被反复连续使用。 2、酶的催化作用为什么具有专一性？ (1)锁钥假说 （2）诱导契合学说：E表面由于底物诱导形成的互补形状 ①当底物结合到E的活性部位上时，E的构象发生一定的改变 ②催化基因的正确定向对催化是必要的 ③底物诱导酶蛋白构象变化导致催化基团的正确定向和底物结合到酶的活性部位上去 （3）结构性质互补学说 3、E的催化作用为什么具有高效性？高效作用机制？ （一）可降低反应的活化能，提高反应速度 (二)作用机制 （1）E的邻近与定向效应 使底物浓度在活性中心附近很高 酶对底物分子的电子轨道具有导向作用 E使分子间的反应转变为分子内反应 邻近效应和定向效应对底物起固定作用 （2）诱导契和底物形变的催化效应 E从低活性形式转变成高活性形式，利于催化 底物形变，利于形成ES复合物 底物构象变化，过渡态结构大大降低活化能 （3）酸碱催化：可通过暂时提供（或接受）一个质子以稳定过渡态达到催化的反应目的 （4）共价催化：底物分子的一部分与E分子上的活性基团间通过共价结合而形成的中间产物，快速完成反应 （5）静电催化 （6）活性部位的微环境效应 疏水环境：介电常数低，加强极性基团间的作用 电荷环境：在E活性心附近，往往有一电荷离子，可稳定过渡态的离子 4、酶的固定化有哪些优点？固定化应遵循的原则 优点：⑴固定化酶在较长时间内可反复使用，使酶的使用效率提高，使用成本降低。 ⑵固定化酶极易与反应体系分离，产物溶液中没有酶的残留，简化了提纯工艺，而且产品收率高，质 量好。 ⑶在大多数情况下，酶经过固定化后稳定性提高。 ⑷固定化酶具有一定的机械强度，可以用搅拌或装柱的方式作用于底物溶液，便于酶催化反应的连续 化和自动化操作。 ⑸固定化酶的催化反应过程更易控制。 ⑹固定化酶与游离酶相比更适用于多酶体系的适用，不仅可利用多酶体系中的协同效果使酶催化反应 速度大大提高，而且还可以控制反应按一定顺序进行。 固定化应遵循的原则：
食品类专业简历精品范文 在食品类专业简历中个人成就是很多方面能力的一种证明，比如说曾经在某项共工作中所展现的领导能力，可以体管理专业能力。在写个人简历的时候，就其个人成就要写出相关经历的所涉及到的一些任务，包括是什么类型的、如何产生的，当时的背景以及具体情景，还有所需要完成的目标，以及完成过程中你所做的工作等等。通过细节的描写，可以提高个人简历的真实度以及可读性。 篇一：食品类专业简历精品范文 个人信息 民族：汉目前所在地：广州 年龄： 26 岁户口所在地：广州 婚姻状况：未婚 求职意向及工作经历 人才类型：全职 应聘职位：食品工程/糖酒、品质管理、生产管理 工作年限：0职称：其它 求职类型：全职可到职日期：随时 月薪要求：面议希望工作地区：广州深圳
个人工作经历：20XX.09～20XX.10 理工学院教科办助理秘书 教育背景 毕业院校：暨南大学 最高学历：硕士毕业日期：20XX-06 所学专业一：轻工/粮食/食品类所学专业二： 受教育培训经历：20XX年9月～20XX年暨南大学食品科学与工程(功能性食品研究方向)硕士研究生 全面、系统、深入地学习功能性食品理论和分离检验理论，掌握了食品研发、食品包装开发食品检验方法和技术，深入系统研究了食品功能因子在食品中的作用和可食性包装研究开发。论文题目：可食性膜研究开发与食品包装实验。在校所学课程：高级食品化学、食品添加剂、现代仪器分析、食品贮运与包装、高分子化学与物理、食品分离技术、食品酶学。 1999年9月～20XX年7月南昌大学食品科学与工程 (发酵工程方向)学士 掌握了扎实的食品科学与工程基础知识，同时辅修了计算机网络与工程技术专业;担任学生干部增强自身的组织、管理和协调能力;培养了良好的分析和解决问题能力 语言能力 外语：英语外语水平： 四级
食品酶学复习题 第一章 ?1、怎样理解酶的概念？ ?2、国际酶学委员会推荐的酶的分类和命名规则的主要依据是什么？ ?3、食品酶学的主要研究内容是什么？ 第二章 ?一、什么叫酶的发酵生产？酶发酵生产的一般工艺流程是什么？ ?二、为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料？常用的酶源微生物有哪 些？ ?三、培养基组分的基本类别有哪些？各有何主要作用？酶的发酵生产中， 碳源的选择主要考虑哪些方面？氮源选择的最基本原则是什么？ 第三章 ?一、酶提取的主要提取剂有哪几种？怎样选择？ ?二、在酶的分离纯化中，根据溶解度、分子大小、带电性和吸附性不同， 能够采用的分离方法各有哪些？其中效率最高的方法是什么？在方法的选择和顺序的安排上有何依据？ ?三、常用的沉淀分离法有哪几种？其主要操作要领是什么？ ?四、根据过滤介质截留物质颗粒的大小，可将过滤分为哪几类？其过滤介 质和截留特性分别是怎样的？ ?五、什么是层析分离法？分为哪几类？基本原理分别是什么？ ?六、凝胶过滤层析的分配系数Kd是什么？有什么意义？怎样计算？ ?七、什么是凝胶电泳？按凝胶组成系统分，凝胶电泳可分为哪几类？其基 本原理和主要用途分别是什么？ ?八、什么叫等电聚焦电泳？其分离原理是什么？ ?九、什么叫酶的结晶过程？酶结晶的条件和主要方法是什么？ ?十、什么是真空浓缩？其主要影响因素有哪些？ 第四章 ?一、什么叫固定化酶？酶的固定化方法有哪些？其基本概念分别是什么？ ?二、酶固定化后，其性质是否有变化？都有哪些规律性变化？
第五章 ?一、淀粉糖酶主要有哪几种类型？其作用特性分别是怎样的？ ?二、什么是液化（型淀粉）酶？什么是淀粉的酶法液化？其有何优越性？ ?三、什么是果胶物质和果胶酶？果胶酶是如何分类的？ ?四、根据活性中心进行分类，蛋白酶可分为哪几类？其一般性质分别是什 么？ ?五、酶活性中心中常见的功能基团有哪些？简述你对活性中心的理解。 ?六、你熟悉的蛋白酶有那些？其特异性分别是怎样的？ ?七、什么是多酚氧化酶？简述酶促褐变的机理及其控制措施。 ?八、什么是脂肪氧合酶？它对食品质量有哪些主要的影响？如何控制？ ?八、什么是葡萄糖氧化酶？它在食品工业有哪些主要应用？ 第六章 ?1、酶在淀粉糖的生产中有哪些应用？主要的机理是什么？ ?2、何为低聚果糖？其酶法合成原理如何？ ?3、在焙烤食品和面条生产中，哪些酶制剂得到了应用？举例说明其用途 和作用机理。 第七章 ?1、果蔬加工中常用的酶制剂有哪些？其用途和原理是什么？ 第八章 ?1、什么是ELISA？其基本原理是什么？酶在其中起了什么作用？在食品 分析中有哪些应用？ ?2、举例说明什么是酶生物传感器？ ?3、举例说明酶抑制率法的基本原理和在食品分析中的主要应用。
一、填空题 1、蛋白质的二级结构有、和。 2、竞争性抑制剂不改变酶的；非竞争性抑制剂不改变酶的。 3、有竞争性抑制剂参与的米氏方程为。 4、α-淀粉酶耐酸，不耐；β-淀粉酶，不耐。 5、根据作用模式蛋白酶可分为和。 6、根据其程度不同，酶的专一性、和。 7、用双倒数作图法测定酶促反应的Km和Vmax，其纵轴截矩为，斜率 为、横轴为 。 8、酶的比活力是指，比活力越高，表明。 9、酶的活性中心由和两部分构成。 二、名词解释（ 1、同工酶； 2、电泳； 3、包埋法； 4、酶电极； 三、判断是非 1、除甘氨酸外，所以的氨基酸都是具有光学性，在蛋白质中的氨基酸都是D型。（） 2、酶反应器和生化反应器的区别主要表现在酶反应器的生产条件为低温、低压、和能耗低。（） 3、羧肽酶B可以除去苦味肽。（） 4、脲酶的专一性很强，除作用于尿素外，不作用于其他物质。（） 5、当底物浓度处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比，当底物处于限速浓 度时，酶促反应将随时间而降低。（） 6、某一酶反应的最适pH和最适温度都是恒定的，是酶的特征常数。（） 7、一个酶作用于多种底物时，其最适底物的Km值应是最小的。（） 8、K＋能维持淀粉酶的最适构象，从而使酶具有最高的活力。（） 9、β-淀粉酶是一种外切酶。（） 10、辅基和辅酶的区别只在于它们与蛋白质结合的牢固程度不同，并无严格区别。（） 四、选择题
1、目前公认的酶与底物结合的学说是。 A、活性中心学说 B、诱导锲合学说 C、钥匙学说 D、中间产物学说 2、变构酶是一种。 A、单位酶 B、寡聚酶 C、多酶复合体 D、米氏酶 3、下列关于酶特性的叙述，错误的是。 A、催化效率高 B、专一性强 C、作用条件温和 D、都有辅助因子参与 4、下列关于同工酶的叙述中，错误的是。 A、同工酶的结构、组成不尽相同 B、不同的同工酶Km值不同 C、同工酶在电泳中迁移率不同 D、同工酶的功能不同 5、一个简单的酶促反应，当［S］《Km时。 A、反应速度最大 B、反应速度与底物浓度成正比 C、增加底物浓度，反应速度不受影响 D、增加底物浓度，反应速度降低 6、丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响属于。 A、反馈抑制 B、非竞争性抑制 C、竞争性抑制 D、底物抑制 7、胰凝乳蛋白酶仅能水解R1是。 A、酪氨酸、苯丙氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 B、酪氨酸、组氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 C、蛋氨酸、苯丙氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 D、精氨酸、苯丙氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 8、巯基蛋白酶存在于活性部位的氨基酸是。 A、Cys、His、Met B、Cys、His、Asp C、Cys、Asp、Met D、Tye、His、Met 9、下列关于多酚氧化酶，叙述错误的是。 A、一元酚羟基化生成相应的邻-二羟基化合物 B、邻-二酚氧化生成邻醌 C、两类反应都需要有分子氧参加 D、邻-二酚氧化生成邻羧酸 10、下列关于酶与水分活度，叙述正确的是。 A、降低酶制剂的水分活度有利于提高它们的稳定性 B、不同的酶对水分活度的要求都是一样的
食品酶学 一、名词解释 1、酶：酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。 2、生物传感器：由生物识别单元和物理转换器相结合所构成的分析仪器。 3、盐析：一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。 4、生物因子：指细胞生长繁殖所必须不可缺的微量有机化合物。 5、同功酶（(isoenzyme）：指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的AA序列、空间结构等）的酶。 6、酶活力单位（active unit）：在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。 7、酶原：不具有活性的酶的前体。 8、酶比活力（specific activity）：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白） 10、固定化酶（immobilized enzyme）：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。 11辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。 12、单体酶：仅有一个活性中心的多肽链构成的酶，一般是由一条多肽链组成。 13、寡聚酶：由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶。 二、简答题 3、凝胶过滤的原理 将凝胶装于层析柱中，加入混合液内含不同分子量的物质，小分子溶质能在凝胶海绵状网格内，即凝胶内部空间全都能为小分子溶质所到达，凝胶内外小分子溶质浓度一致。在向下移动的过程中，它从一个凝胶颗粒内部扩散到胶粒孔隙后再进入另一凝胶颗粒，如此不断地进入与流出，使流程增长，移动速率慢故最后流出层析柱。而中等大小的分子，它们也能在凝胶颗粒内外分布，部分送入凝胶颗粒，从而在大分子与小分子物质之间被洗脱。大分子溶质不能透入凝胶内，而只能沿着凝胶颗粒间隙运动，因此流程短，下移速度较小分子溶质快而首先流出层析柱。因而，样品通过定距离的层析柱后，不同大小的分子将按先后顺序依次流出，彼此分开。 4、分离纯化酶有哪些?根据什么? 根据酶和杂蛋白的性质差异，它们的分离方法可分为： ⑴根据分子大小而设计的方法，如离心分离法、筛膜分离法、凝胶过滤法等 ⑵根据溶解度大小分离的方法，如盐析法、有机溶剂沉淀法、共沉淀法、选择性沉淀法、等电点沉淀法等 ⑶按分子所带正负电荷多少分离的方法，如离子交换分离法、电泳分离法、聚焦层析法等 ⑷按稳定性差异建立的分离方法，如选择性热变性法、选择性酸碱变性法、选择性表面变性法等 ⑸按亲和作用的差异建立的分离方法，如亲和层析法、亲和电泳法等 5、固定化酶 （一）制备方法 固定化酶的制备方法很多，常用的有吸附法、包埋法、结合法和交联法。根据酶自身的性质、应用目的、应用环境来选择固定化载体和方法。 1）吸附法（adsorption）：利用各种固体吸附剂将酶吸附在其表面上固定的方法，是固定化
酶工程试题(A) 一名词解释（每题3分，共计30分） 1. 酶工程：又叫酶技术，是酶制剂的大规模生产和应用的技术。 2.自杀性底物：底物经过酶的催化后其潜在的反应基团暴露，再作用于酶而成为酶的不可逆抑制剂，这种底物叫自杀性底物。 3.别构酶；调节物与酶分子的调节中心结合后，引起酶分子的构象发生变化，从而改变催化中心对底物的亲和力，这种影响被称为别构效应，具有别构效应的酶叫别构酶 4.诱导酶：有些酶在通常的情况下不合成或很少合成，当加入诱导物后就会大量合成，这样的酶叫诱导酶 5.Mol催化活性：表示在单位时间内，酶分子中每个活性中心转换的分子数目 6.离子交换层析：利用离子交换剂作为载体这些载体在一定条件下带有一定的电荷，当带相反电荷的分子通过时，由于静电引力就会被载体吸附，这种分离方法叫离子交换层析。 7.固定化酶：通过物理的或化学的方法，将酶束缚于水不溶的载体上，或将酶束缚于一定的空间内，限制酶分子的自由流动，但能使酶发挥催化作用的酶 8.修饰酶：在体外用一定的化学方法将酶和一些试剂进行共价连接后而形成的酶 9.非水酶学：通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的，研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学 10模拟酶：利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。 二填空题(每空1分,共计30分) 1.决定酶催化活性的因素有两个方面，一是酶分子结构，二是反应条件。 2.求Km最常用的方法是双倒数作图法。 3.多底物酶促反应的动力学机制可分为两大类，一类是序列机制，另一类是乒乓机制。 4.可逆抑制作用可分为竞争性，反竞争性，非竞争性，混合性； 5.对生产酶的菌种来说，我们必须要考虑的条件有，一是看它是不是致病菌，二是能够利用廉价原料，发酵周期短，产酶量高，三是菌种不易退化，四是最好选用能产生胞外酶的菌种，有利于酶的分离纯化，回收率高。 6.酶活力的测定方法可用终止反应法和连续反应法。 7.酶制剂有四种类型即液体酶制剂，固体酶制剂，纯酶制剂和固定化酶制剂。 8.通常酶的固定化方法有吸附法，包埋法，交联法， 共价键结合法。 9.酶分子的体外改造包括酶的表面修饰和内部修饰。 10.模拟酶的两种类型是半合成酶和全合成酶。 11.抗体酶的制备方法有拷贝法和引入法。 三问答题(每题10分,共计40分) 1.固定化酶和游离酶相比，有何优缺点？ 解：优点（1）易将固定化酶和底物，产物分开产物溶液中没有酶的残留简化了提纯工艺 （2）可以在较长的时间内连续使用（3）反应过程可以严格控制，有利于工艺自动化（4）提高了酶的稳定性 （5）较能适于多酶反应 （6）酶的使用效率高产率高成本低 缺点 （1）固定化时酶的活力有损失 （2）比较适应于水溶性底物 （3）与完整的细胞相比，不适于多酶反应。 2.写出三种分离纯化酶蛋白的方法，并简述其原理。 解：.方法:透析与超虑离心分离凝胶过滤盐析等电点沉淀共沉淀吸附层析电泳亲和层析热变性酸碱变性表面变性等（原理略） 3.为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料？ 解：（1）微生物种类多，酶种丰富，且菌株易诱变，菌种多样 （2）微生物生长繁殖快，酶易提取，特别是胞外酶 （3）来源广泛，价格便宜 （4）微生物易得，生长周期短 （5）可以利用微电脑技术控制酶的发酵生产，可进行连续化，自动化，经济效益高 （6）可以利用以基因工程为主的分子生物学技术，选育和改造菌种，增加产酶率和开发新酶种 4 下面是某人对酶测定的一些数据，据此求出该酶的最大反应速度和米氏常数 [S](mol/L) V0(umol/min) 0.5?10-628 4.0?10-640 1.0?10-570 2.0?10-595 4.0?10-5112 1.0?10-4128 2.0?10-4139 1.0?10-2140 解：最大反应速度140 ，Km: 1.0?10-5 酶工程试题（B） 一名词解释 1抗体酶：是一种具有催化作用的免疫球蛋白，属于化学人工酶 2酶反应器：是利用生物化学原理使酶完成催化作用的装置，他为酶促反应提供合适的场所和最佳的反应条件，使底物最大限度的转化为物。 3模拟酶：利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。 4底物抑制：在酶促反应中，高底物浓度使反应速度降低的现象。 5稳定pH：酶在一定的pH范围之内是稳定的，超过这个限度易变性失活，这样的pH范围为此酶的稳定pH 6产酶动力学：主要研究细胞产酶速率及各种因素对产酶速率的影响，包括宏观产酶动力学和微观产酶动力学。 7凝胶过滤：又叫分子排阻层析，分子筛层析，在层析柱中填充分子筛，加入待纯化样品再用适当缓冲液淋洗，样品中的分子经过一定距离的层析柱后，按分子大小先后顺序流出的，彼此分开的层析方法。 8固定化酶：通过物理的或化学的方法，将酶束缚于水不溶的载体上，或将酶束缚于一定的空间内，限制酶分子的自由流动，但能使酶发挥催化作用的酶 9非水酶学：通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的，研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学 10液体发酵法：以液体培养基为原料进行微生物的繁殖和产酶的方法，根据通风方法不同又分为液体表层发酵法和液体深层发酵法。 二填空题(每空1分,共计30分) 1.Km值增加，其抑制剂属于竞争性抑制剂，Km不变，其抑制剂属于非竞争性抑制剂，Km减小，其抑制剂属于反竞争性抑制剂。 2.菌种培养一般采用的方法有固体培养法和液体培养法。 3.菌种的优劣是影响产酶发酵的主要因素，除此之外发酵条件对菌种产酶也有很大的影响，发酵条件一般包括温度，PH ，氧气，搅拌，湿度和泡沫等。 4.打破酶合成调节机制限制的方有控制条件，遗传控制，其它方法。 5.酶生物合成的模式分是同步合成型，延续合成型，中期合成型，滞后合成型。 6.根据酶和蛋白质在稳定性上的差异而建立的纯化方法有热变性法，酸碱变性法和表面变性法 7. 通常酶的固定化方法有交联法、包埋法，吸附法、共价结合法 8. 酶分子的体外改造包括酶的表面修饰和内部修饰。 9.酶与抗体的重要区别在于酶能够结合并稳定化学反应的过滤态，从而降低了底物分子的能障，而抗体结合的抗原只是一个基态分子，所以没有催化能力 三问答题(每题10分,共计40分) 1.在生产实践中，对产酶菌有何要求？ 一般必须符合下列条件： a)不应当是致病菌，在系统发育上最好是与病原菌无关 b)能够利用廉价原料，发酵周期短，产酶量高 c)菌种不易变异退化，不易感染噬菌体 d)最好选用产胞外酶的菌种，有利于酶的分离纯化，回收率高 在食品和医药工业上应用，安全问题更显得重要 2.对酶进行化学修饰时，应考虑哪些因素？ 解：（1）被修饰酶的性质，包括酶的稳定性，酶活性中心的状况，侧链基团的性质及反应性 （2）修饰反应的条件，包括PH与离子强度，修饰反应时间和温度，反应体系中酶与修饰剂的比例等 3.列出用共价结合法对酶进行固定化时酶蛋白上可和载体结合的功能团 解：（1）酶蛋白N端的α氨基或赖氨酸的∑氨基 （2）酶蛋白C端的羧基及天冬氨酸的β羧基或谷氨酸的γ羧基 （3）半胱氨酸的巯基1分 （7）丝氨酸骆氨酸苏氨酸上的羟基 （8）苯丙氨酸和骆氨酸上的苯环 （9）组氨酸上的咪唑基 色氨酸上的吲哚基 4.某酶的初提取液经过一次纯化后，经测定得到下列数据，试计算比活力，回收率及纯化倍数。 体积（ml）活力单位（u/ml）蛋白氮（mg/ml） 初提取液120 200 2.5 硫酸铵沉淀 5 810 1.5 解：（1）起始总活力：200?120＝24000（单位） （2）起始比活力：200÷2.5＝80（单位/毫克蛋白氮） （3）纯化后总活力810?5＝4050（单位）2 （4）纯化后比活力810÷1.5＝540（单位/毫克蛋白氮） （5）产率（百分产量）：4050÷24000＝17％ （6）纯化倍数：540÷80=6.75