1蛋白质的结构与功能习题

第一章蛋白质的结构与功能

一、名词解释

1、氨基酸的等电点

2、肽键

3、肽单位

4、蛋白质一级结构

5、蛋白质二级结构

6、α-螺旋

7、β-折叠

8、超二级结构（模体）

9、结构域10、蛋白质变性11、蛋白质复性12、蛋白质三级结构13、蛋白质四级结构14、别构效应

二、填空题

1．组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有______________、______________、______________。2．氨基酸在等电点（pI）时，以______________离子形式存在，在pH>pI时以______________离子形式存在，在pH

3．组成蛋白质的氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是______________，含硫的氨基酸有______________和______________。

4．蛋白质具有两性电离性质，大多数蛋白质在酸性溶液中带______________电荷，在碱性溶液中带______________电荷。当蛋白质处在某一pH溶液中时，它所带正负电荷数相等，此时的蛋白质成为______________，该溶液的pH称为蛋白质的______________。

5．蛋白质二级结构的形式主要有______________、______________、______________和______________。6．蛋白质中的______________、______________和______________3种氨基酸具有______________特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

7．α-螺旋结构是由同一肽链的______________和______________间的______________键维持的，螺距为______________，每圈螺旋含______________个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为______________。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于______________手螺旋。

8．球状蛋白质中有______________侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有______________侧链的氨基酸残基位于分子的内部。

9．维持蛋白质的一级结构的化学键有______________和______________；维持二级结构靠______________；维持三级结构和四级结构靠______________键，其中包括______________、______________、______________和______________。

10．谷氨酸的pK1(α-COOH)＝2.19，pK2（α-NH3+）＝9.67，pK R（R）＝4.25，谷氨酸的等电点为______________。11．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有______________圈螺旋，该α-螺旋片段的轴长为______________。

12．可以按蛋白质的相对分子质量、电荷及构象分离蛋白质的方法是______________。

13．血红蛋白（Hb）与氧结合的过程呈现______________效应，是通过Hb的______________实现的。14．组成蛋白质的氨基酸中侧链pK接近中性的氨基酸是______________。无游离（自由）氨基的氨基酸是______________。

15．在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的___________与另一个氨基酸α碳原子上的___________脱去一分子水形成的键叫___________，它是蛋白质分子中的基本结构键。

16．丝氨酸侧链特征基团是____________；半胱氨酸的侧链基团是____________；组氨酸的侧链基团是____________。

17．蛋白质颗粒表面的____________和____________是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。

18．氨基酸的结构通式为___________________。

19．在生理pH条件下，蛋白质分子中，____________和____________氨基酸残基的侧链几乎完全带负电，而____________和____________氨基酸残基侧链完全荷正电，而____________的侧链则部分带正电荷（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）

20．两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为__________。21．用电泳方法分离蛋白质的原理是在一定的pH条件下，不同蛋白质的____________、____________和____________不同，因而在电场中移动的____________和____________不同，从而使蛋白质得到分离。

三、单项选择题

1．在生理pH7的条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？（）

A.丙氨酸

B. 酪氨酸

C.赖氨酸

D.甲硫氨酸

2．下列有关氨基酸的叙述，哪个是错误的？（）

A.酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环

B. 酪氨酸和丝氨酸都含羟基

C.亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸

D.脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸

3．蛋白质分子在280nm处有吸收峰，它主要是由哪种氨基酸引起都？（）

A. 谷氨酸

B.色氨酸

C.苯丙氨酸

D.组氨酸

4．天然蛋白质中含有的氨基酸的结构（）。

A.全部是L-型

B.全部是D-型

C.部分是L-型，部分是D-型

D.除甘氨酸外都是L-型

5．天然蛋白质中不存在的氨基酸是（）。

A. 半胱氨酸

B.瓜氨酸

C.丝氨酸

D.甲硫氨酸

6．蛋白质都变性伴随由结构上的变化是（）。

A.肽链的断裂

B.氨基酸残基的化学修饰

C.一些侧链基团的暴露

D.氨基酸排列顺序的改变

7．在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之为（）。

A.三级结构

B.缔合现象

C.四级结构

D.别构现象

8．每分子血红蛋白可结合氧的分子数是多少？（）

A. 1

B. 2

C. 3

D. 4

9．蛋白质典型的α-螺旋为下列哪一种类型？（）

A. 2.610

B. 310

C. 3.613

D. 4.416

10．下列关于蛋白质结构叙述不正确的是（）。

A. 三级结构具有空间构象

B. 各种蛋白质均具有一、二、三和四级结构

C. 无规卷曲是在一级结构基础上形成的

D. α-螺旋属于二级结构

11．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是（）。

A.天然蛋白质分子均有这种结构

B. 具有三级结构的多肽链都具有生物学活性

C. 三级结构的稳定性主要是次级键维系

D. 亲水基团聚集在三级结构的表面

12．具有四级结构的蛋白质特征是（）。

A. 分子中必定含有辅基

B.含有两条或两条以上的多肽链

C.每条多肽链都具有独立的生物学活性

D.依赖共价键维系蛋白质分子的稳定

13．下列关于肌红蛋白的叙述，哪一个是错误的？（）

A. 肌红蛋白是由一条多肽链和一个血红素辅基组成的

B.肌红蛋白含有高比例的α-螺旋

C.血红素位于两个His残基之间

D.大多数非极性侧链位于分子表面，所以肌红蛋白不溶于水

14．血红蛋白的氧结合曲线形状是（）。

A. 双曲线

B.抛物线

C.S形曲线

D.直线

15．关于二级结构叙述哪一项不正确（）。

A.右手α-螺旋比左手α-螺旋稳定，因为左手α-螺旋中L-构型氨基酸残基侧链空间位阻大，不稳定；

B.一条多肽链或某多肽片断能否形成α-螺旋，以及形成的螺旋是否稳定与它的氨基酸组成和排列

顺序有极大关系；

C.多聚的异亮氨基酸R基空间位阻大，因而不能形成α-螺旋；

D.β-折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定，所以蛋白质中只有反平行式。

16．形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于（）。

A.不断绕动状态

B.可以相对自由旋转

C.同一平面

D.随不同外界环境而变化的状态

17．血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形，这是由于（）。

A.氧可氧化Fe（Ⅱ），使之变为Fe（Ⅲ）

B.第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力增强

C.这是变构效应的显著特点，它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥

D.亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变

18．蛋白质变性是由于（）。

A.一级结构改变

B.空间构象破坏

C.辅基脱落

D.蛋白质水解

19．当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（）。

A.稳定性增加

B.表面净电荷不变

C.表面净电荷增加

D.溶解度最小

20．蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是（）。

A.加尿素

B.透析法

C.加过甲酸

D.加重金属盐

21．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是（）。

A.天然蛋白质分子均有的这种结构

B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性

C.三级结构的稳定性主要是次级键维系

D.亲水基团聚集在三级结构的表面

E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基

22．SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子质量是根据各种蛋白质（）。

A.在一定pH条件下所带净电荷的不同

B.分子大小不同

C.分子极性不同

D.溶解度不同

23．蛋白质一级结构与功能关系的特点是（）。

A.相同氨基酸组成的蛋白质，功能一定相同。

B.一级结构相近的蛋白质，其功能类似性越大。

C.一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失。不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构

相同

D.不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同。

E、以上都不对。

24．“分子病”首先是蛋白质什么基础层次结构的改变（）。

A.一级

B.二级

C.超二级

D.三级

E.四级

25．70%的酒精消毒是使细菌蛋白质（）。

A.变性

B.变构

C.沉淀

D.电离

E.溶解

四、是非题

1.氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。（）

2.因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。（）

3.蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。（）

4.维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。（）

5.蛋白质在等电点时，静电荷为零，溶解度最小。（）

6.蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变。（）

7.镰刀红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。（）

8.在蛋白质和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。（）

9.肌红蛋白和血红蛋白的亚基在一级结构上具明显的同源性，它们的构象和功能也很相似，因此这两种

蛋白的氧结合曲线也是十分相似的。（）

10.蛋白质的亚基（或称亚单位）和肽链是同义的。（）

11.蛋白质的α-螺旋结构通过侧链之间形成氢键而稳定。（）

12.构成天然蛋白质的氨基酸，其D－构型和L－型普遍存在。（）

13.构型的改变必须有旧的共价健的破坏和新的共价键的形成，而构象的改变则不发生此变化。（）

14.β-折叠是主肽链相当伸展的结构，因此它仅存在于某些纤维状蛋白质中。（）

15.天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。（）

16.蛋白质的变性是其立体结构的破坏，因此常涉及肽键的断裂。（）

17.双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。（）

18.同源蛋白质中，保守性较强的氨基酸残基在决定蛋白质三维结构与功能方面起重要作用，因此致死性

突变常常与它们的密码子突变有关。（）

19.血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的别构(或变构)蛋白，因而与氧结合过程中呈现协

同效应，而后者却不是。（）

20.溶液的pH可以影响氨基酸的等电点。（）

21.具有四级结构的蛋白质，当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活性。（）

22.肽键上所有原子和它两端的Cα都位于同一刚性平面上。（）

23.β转角是由四个连续的氨基酸残基构成的。（）

五、问答题

1.蛋白质有哪些重要功能？

2.简述蛋白质的α-螺旋和β-折叠的结构要点。

3.稳定蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？

4.试比较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？

5.试述蛋白质结构与功能的关系。（包括一级结构、高级结构与功能的关系）

6.动物体内血红蛋白和肌红蛋白如何协同完成氧的运输与储存？以血红蛋白和肌红蛋白为例论述蛋白质

空间结构与功能的关系。

7.镰刀形细胞贫血病的分子病理学机制是什么？以此为例论述蛋白质一级结构与功能的关系。

8.通过下面信息确定一个蛋白的亚基组成：

凝胶层析确定分子质量：200kDa

SDS－PAGE确定分子质量：100kDa

加巯基乙醇的SDS－PAGE确定分子质量：40kDa和60kDa。

9.胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须

存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？

10.已知氨基酸平均分子量为120Da。有一种多肽的分子量是15120Da，如果此多肽完全以α－螺旋形式存

在，试计算此α－螺旋的长度和圈数。

1蛋白质的结构与功能习题

第一章蛋白质的结构与功能 一、名词解释 1. 氨基酸的等电点2、肽键3、肽单位4、蛋白质一级结构5、蛋白质二级结构6、a螺旋7、& 折叠8、超二级结构（模体） 9、结构域10、蛋白质变性11 、蛋白质复性12、蛋白质三级结构13、蛋白质四级结构14、别构 效应 二、填空题 1．组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有 ___________________ 、 ______________ 、 _____________ 。 2. 氨基酸在等电点（pl）时，以 ___________ 离子形式存在，在pH>pl时以__________________ 离子形式存在，在pH

蛋白质结构与功能的关系94592

蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自

1 蛋白质结构和功能 作业

第一章蛋白质的结构与功能 内容提要 蛋白质是重要的生物大分子物质，体内分布广，含量丰富，种类繁多。每种蛋白质都有特定的空间构象及生物学功能。 组成蛋白质的基本单位为氨基酸，共20种，除甘氨酸外均为L–α–氨基酸。氨基酸为两性电解质，在溶液的pH等于其pI时氨基酸呈兼性离子。含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸在280nm波长附近有最大吸收峰。氨基酸之间通过肽键相连而成肽。肽键是蛋白质分子中的主要共价键也称为主键。小于10个氨基酸组成的肽为寡肽，大于10个氨基酸为多肽，其为链状称为多肽链。多肽链是蛋白质的基本结构，两端分别称为氨基末端（N－末端），羧基末端（C－末端）。 蛋白质的结构分为一级、二级、三级和四级结构。多肽链从氨基末端至羧基末端的氨基酸排列顺序为蛋白质的一级结构，其连接键为肽键，还有二硫键。 二级、三级及四级结构为空间结构（高级结构）。肽键中的六个原子基本上位于同一平面，称为肽单元。蛋白质的主链局部空间构象（而不涉及氨基酸侧链）称为蛋白质的二级结构，主要形式有α－螺旋、β－折叠、β－转角及无规卷曲，以氢键维持其稳定性。两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互邻近形成的特殊空间构象，称为模体。蛋白质的三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。其稳定性维持主要靠次级键。分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各执行其功能，称为结构域。亚基与亚基间通过非共价键结合所形成的空间结构为四级结构。 蛋白质也具有两性解离性质，体内大多数蛋白质的等电点接近pH5.0。所以在人体体液pH7.4的环境下，大多数蛋白质解离成阴离子。蛋白质是生物大分子之一，其颗粒表面的电荷和水化膜是维持蛋白质胶体稳定的重要因素。若除去蛋白质胶体表面电荷和水化膜，蛋白质极易从溶液中下沉析出。一般认为，蛋白质变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。蛋白质在280nm波长处有特征性吸收峰。 蛋白质的结构与其功能密切相关，一级结构是空间结构的基础，也是功能的基础。一级结构相似的蛋白质，其空间结构及功能也相近。若蛋白质的一级结构发生改变则影响其正常功能，由此引起的疾病称为分子病。 多肽链正确折叠对其形成正确构象和功能的发挥具有重要意义。除一级结构是决定蛋白质折叠成正确空间构象的因素外，还需分子伴侣的参与。若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生，有人将此类疾病称为蛋白构象疾病。 分离、纯化蛋白质是研究单个蛋白质结构与功能的先决条件。通常利用蛋白质的理化性质，采取不损伤蛋白质结构和功能的物理方法来纯化蛋白质。常用的技术有电泳法、层析法、超速离心法等。

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括

蛋白质的结构与功能习题

第一章蛋白质的结构与 一、名词解释 1.氨基酸的等电点2、肽键3、肽单位4、蛋白质一级结构5、蛋白质二级结构6、a螺旋7、性折叠8、超二级结构 （模体）9、结构域10、蛋白质变性11、蛋白质复性12、蛋白质三级结构13、蛋白质四级结构14、别构效应 二、填空题 1．组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有___________________ 、______________ 、______________ 。 2.____________________________________ 氨基酸在等电点（pl）时，以_________________ 离子形式存在，在pH>pl时以____________________________________________ 离子形式存在，在pHvpl 时，以_______________ 离子形式存在。 3.组成蛋白质的氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是___________________ ，含硫的氨基酸有 _______________ 和 4.蛋白质具有两性电离性质，大多数蛋白质在酸性溶液中带____________________ 电荷，在碱性溶液中带_______________ 电荷。当蛋白质处在某一pH 溶液中时，它所带正负电荷数相等，此时的蛋白质成为 _________________ ，该溶液的pH 称为 蛋白质的______________ 。 5.蛋白质二级结构的形式主要有_________________ 、______________ 、 ____________ 和_______________ 。 6.蛋白质中的________________ 、____________ 和______________ 3种氨基酸具有______________ 特性，因而使蛋白 质在280nm 处有最大吸收值。 7.a螺旋结构是由同一肽链的________________ 和_______________ 间的_______________ 键维持的，螺距为 ，每圈螺旋含个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为。天然蛋白质分子中的a螺旋大都属于手螺旋。 8.球状蛋白质中有_______________ 侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有 _________________ 侧链的氨基酸残基位于分子的内部。 9.维持蛋白质的一级结构的化学键有_________________ 和_______________ ；维持二级结构靠________________ ；维持三级 结构和四级结构靠_______________ 键，其中包括______________ 、______________ 、_____________ 和 ________________________________ 。 10. ________________________________________________________________________________________ 谷氨 酸的pK i（a COOH）= 2.19，pK2 （^NH a+）= 9.67，pg （R）= 4.25，谷氨酸的等电点为 _________________________ 。11. ________________________________________________________ 一个a螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有__________________________________________________________________ 圈螺旋，该a螺旋片段的轴长为 12.可以按蛋白质的相对分子质量、电荷及构象分离蛋白质的方法是____________________ 。 13. ___________________________________________ 血红蛋白（Hb）与氧结合的过程呈现效应，是通过Hb的实现的。 14.组成蛋白质的氨基酸中侧链pK 接近中性的氨基酸是 __________________ 。无游离（自由）氨基的氨基酸是 15. _______________________________________________ 在蛋白质分子中，一个氨基酸的a碳原子上的与另一个氨基酸a碳原子上的____________________________________________ 脱去一分子水 形成的键叫___________ ，它是蛋白质分子中的基本结构键。 16.丝氨酸侧链特征基团是______________ ；半胱氨酸的侧链基团是 ______________ ；组氨酸的侧链基团是 。 17.蛋白质颗粒表面的_____________ 和_____________ 是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 18.氨基酸的结构通式为______________________ 。 19.在生理pH 条件下，蛋白质分子中， ______________ 和____________ 氨基酸残基的侧链几乎完全带负电，而 __________ 和___________ 氨基酸残基侧链完全荷正电，而______________ 的侧链则部分带正电荷（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分） 20.两条相当伸展的肽链（或同一条肽链的两个伸展的片段）之间形成氢键的结构单元称为____________ 。 21.用电泳方法分离蛋白质的原理是在一定的pH 条件下，不同蛋白质的 _________________ 、____________ 和____________

名词解释 第一章 蛋白质的结构与功能

生物化学名词解释 第一章蛋白质 1.amino acid：An organic acid with an α-carbon atom linked to a carboxylic acid, an amino group, a hydrogen atom, and a side chain (the R group). Twenty different amino acids are the building blocks of proteins. 2.peptide bond： A covalent linkage formed between the α-carboxyl group of one amino acid and the α- amino group of another. Also known as an amide bond. 3.peptide: Two or more amino acids covalently joined by peptide bonds. 4.polypeptide: A long chain of amino acids linked by peptide bonds; the molecular weight is generally less than 10,000. 5.Configuration. The spatial arrangement in which atoms are covalently linked in a molecule. 6.Conformation. The spatial arrangement of atoms in a protein is called its conformation. 7.primary structure ：In a polymer, the sequence of amino acids and any interchain and intrachain disulfide bonds of a protein. This sequence is specified by genetic information. 8.secondary structure：The localized conformation of a protein. As the polypeptide chain folds, it forms certain localized arrangements of adjacent amino acids . 9.peptide unit: The six atoms of the peptide group (Cα1、C、O、N、H、Cα2) lie in a single plane, with the oxygen atom of the carbonyl group and the hydrogen atom of the amide nitrogen trans to each other. 10.T ertiary structure ：The overall three-dimensional conformation of a protein in its native folded state. 11.The molecular chaperones are large, multisubunit proteins that accelerate the folding process by providing a protected environment where polypeptides fold into native conformations and form quaternary structures. 12.quaternary structure：In proteins containing more than one polypeptide chain, the spatial arrangements of those chains (subunits) and the nature of contacts among them. 13.subunit: The independently three-dimensional structure in a protein with quaternary structure. 14.allosteric effect：an effect that a small molecule, called an effector, noncovalently binds to a protein and alters its activity. 15.Bohr effect : increase in the concentration of H+ and Pco2 reduces oxygen affinity to hemoglobin 16.isoelectric point of protein: The pH at which a protein solute has no net electric charge and thus does not move in an electric field. 17.denaturation of protein : Many physical and chemical reagents (urea or SDS, etc.) that break noncovalent bonds disrupt secondary, tertiary, and quaternary structure of protein with attendant loss of biologic activity.

生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH

以多种蛋白为例阐述蛋白质结构与功能的关系

举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。

蛋白质的结构和功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可

蛋白质的空间结构和功能

蛋白质的空间结构和功能 1．构象(conformation)指的是，一个由多个碳原子组成的分子，因单键的旋转而形成的不同碳原子上各取代基或原子的空间排列，只需单键的旋转即可造成新的构象。多肽链主链在形式上都是单键。因此，可以设想一条多肽主链可能有无限多种构象。然而，一种蛋白质的多肽链在生物体正常的温度和pH下只有一种或很少几种构象，并为生物功能所必需。这种天然的构象是什么样的因素促成的? 答：①由于肽键因共振结构而使C—N键具有部分双键的性质，不能自由旋转，因而使得一条多肽主链构象的数目受到了极大限制。②与位于相邻刚性平面交线上的Cα相连接的侧链基团的结构、大小和性质对于主链构象的形成及稳定有很大的影响，使多肽链主链构象数目又受到很大的限制。因为Cα与两个刚性平面连接的单键的旋转度不同程度受到侧链的限制。③各种侧链基团相互作用所形成的各种力使蛋白质在热力学上达到了一种最稳定的构象 2．假若一条多肽链完全由丙氨酸构成，什么样的环境促使它很可能形成α–螺旋，是疏水环境还是亲水环境? 答；一条多肽链呈α-螺旋构象的推动力是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部(α-螺旋内)的氢键，也能与水分子形成氢键。如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。疏水环境对于氢键的形成不能提供任何竞争，因此，更可能促进α-螺旋结构的形成。 3．以nm为单位计算α-角蛋白卷曲螺旋（coiled coil）的长度。假定肽链是由100个残基构成。 答：α-角蛋白的每条肽链呈α-螺旋构象，而每个α-螺旋含 3.6个残基。在α-角蛋白中，每轮螺旋的长度为0.51nm。因此, α-角蛋白卷曲螺旋（coiled coil）的长度是： （100残基÷3.6个残基/轮）×0.51/轮＝14.2nm 4．一种叫做Schistosoma mansoni 寄生虫的幼虫能感染侵入人的皮肤。这种幼虫分泌出能裂解的-Gly-Pro-X-Y-（X和Y可能是几种氨基酸中的任何一种）顺序中的X和Y之间肽键的酶。为什么该酶活性对这种寄生虫侵入是重要的。 答：-Gly-Pro-X-Y-顺序频繁出现在胶原蛋白分子中，在身体的各部位都存在，包括皮肤。由于该幼虫酶能催化胶原蛋白多肽链裂解，故该寄生虫能进入宿主皮肤而生存。 5．①是T rp还是Gln更有可能出现在蛋白质分子表面？②是Ser还是Val更有可能出现在蛋白质分子的内部？③是Leu还是Ile更少可能出现在α-螺旋的中间？④是Cys还是Ser更有可能出现在β-折叠中？ 答：蛋白质氨基酸残基在蛋白质结构中出现的位置与这些氨基酸残基的亲水性或疏水性

1蛋白质的结构与功能习题

1蛋白质的结构与功能习题

第一章蛋白质的结构与功能 一、名词解释 1、氨基酸的等电点 2、肽键 3、肽单位 4、蛋白质一级结构 5、蛋白质二级结构 6、α-螺旋 7、β-折叠 8、超二级结构（模体） 9、结构域10、蛋白质变性11、蛋白质复性12、蛋白质三级结构13、蛋白质四级结构14、别构效应 二、填空题 1．组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有______________、______________、______________。2．氨基酸在等电点（pI）时，以______________离子形式存在，在pH>pI时以______________离子形式存在，在pH