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5.2蛋白质的物理化学性质

5.2蛋白质的物理化学性质
5.2蛋白质的物理化学性质

清远市技师学院(高级技工学校)教案用纸(A-8)

第二章乳的物理化学性质作业

乳地胶体性质有那些? 答:. 真溶液:乳糖、水溶性盐类、水溶性维生素等呈分子或离子态分散于乳中,形成真溶液.其微粒≤ .文档收集自网络,仅用于个人学习 . 高分子溶液:乳白蛋白及乳球蛋白呈大分子态分散于乳中,形成典型地高分子溶液.其微粒直径约为~文档收集自网络,仅用于个人学习 . 胶体悬浮液:酪蛋白在乳中形成酪蛋白酸钙–磷酸钙复合体胶粒. 胶粒直径约为~. . 乳浊液:乳脂肪以脂肪球地形式分散于乳中,形成乳浊液.直径约为~ . 乳地物理性质有哪些? (一)乳地光学性质乳地色泽是由于乳中酪蛋白胶粒及脂肪球对光地不规则反射地结果 (二)乳地热学性质 . 冰点:牛乳冰点地平均值为﹣~﹣℃,平均为﹣℃. . 沸点:在(个大气压)下约为℃. . 比热牛乳地比热一般约为(·℃)文档收集自网络,仅用于个人学习 (三)乳地电学性质 . 电导率由于乳中含有盐类,因此具有导电性,可以传导电流.正常牛乳地电导率℃时为~ . 氧化还原电势一般牛乳地氧化还原电势为~.乳经过加热,则产生还原性强地硫基化合物,而使降低;铜离子存在可使上升;而微生物污染后随着氧地消耗和产生还原性代谢产物,使降低. 文档收集自网络,仅用于个人学习 (四)乳地滋味与气味特殊地香味:挥发性脂肪酸及其它挥发性物质.另外:很容易吸收外界地各种气味.稍带甜味:乳糖.稍带咸味:氯离子.文档收集自网络,仅用于个人学习 (五)乳地密度与比重乳地比重(相对密度)指乳在℃时地重量与同容积水在℃时地重量之比.正常乳地比重以℃为标准,平均为=. 乳地密度系指乳在℃时地质量与同容积水在℃时地质量之比.正常乳地密度平均为=.我国乳品厂都采用这一标准.文档收集自网络,仅用于个人学习 (六)乳地酸度与值新鲜乳地酸度称为固有酸度或自然酸度,这种酸度与贮存过程中因微生物繁殖所产生地酸无关.挤出后地乳在微生物地作用下产生乳酸发酵,导致乳地酸度逐渐升高.由于发酵产酸而升高地这部分酸度称为发酵酸度.自然酸度和发酵酸度之和称为总酸度. 文档收集自网络,仅用于个人学习

水的基本物理化学性质(冰水汽)解答

水的基本物理化学性质 一. 水的物理性质(形态、冰点、沸点): 常温下(0~100℃),水可以出现固、液、气三相变化,利用水的相热转换能量是很方便的。 纯净的水是无色、无味、无臭的透明液体。水在1个大气压时(105Pa),温度 1)在0℃以下为固体,0℃为水的冰点。 2)从0℃-100℃之间为液体(通常情况下水呈液态)。 3)100℃以上为气体(气态水),100℃为水的沸点。 4)水是无色、无臭、无味液体,在浅薄时是清澈透明,深厚时呈蓝绿色。 5)在1atm时,水的凝固点(f.p.)为0℃,沸点(b.p.)为100℃。 6)水在0℃的凝固热为5.99 kJ/mole(或80 cal/g)。 7)水在100℃的汽化热为40.6 kJ/mole(或540 cal/g)。 8)由於水分子间具有氢键,故沸点高、莫耳汽化热大,蒸气压小。 9)沸点: (1)沸点:液体的饱和蒸气压等於液面上大气压之温度,此时液体各点均呈剧烈汽 化现象,且液气相可共存若液面上为1 atm(76 mmHg)时,则该沸点称为「正常沸点」,水的正常沸点为100℃。 (2)若液面的气压加大,则液体需更高的蒸气压才可沸腾;而更高的温度使得更高 的蒸气压,故液体的沸点会上升。液面上蒸气压愈大,液体的沸点会愈高。 (3)反之,若液面上气压变小,则液面的沸点将会下降。 10)水在4℃(精确值为3.98℃)时的体积最小、密度最大,D = 1g/mL。 11)三相点:指在热力学里,可使一种物质三相(气相,液相,固相)共存的一个温度 和压力的数值。举例来说,水的三相点在0.01℃(273.16K)及611.73Pa 出现。 12)临界点(critical point):物理学中因为能量的不同而会有相的改变(例如:冰 →水→水蒸气),相的改变代表界的不同,故当一事物到达相变前一刻时我们称它临 界了,而临界时的值则称为临界点。之温度为临界温度,压力为临界压力。 13)临界温度:加压力使气体液化之最高温度称为临界温度。如水之临界温度为374℃, 若温度高於374℃,则不可能加压使水蒸气液化。 14)临界压力:在临界温度时,加压力使气体液化的最小压力称之。临界压力等於该液 体在临界温度之饱和蒸气压。 二. 水的比热: 把单位质量的水升高1℃所吸收的热量,叫做水的比热容,简称比热,水的比热为4.18xKJ/Kg.K。 在所有的液体中,水的比热容最大。因此水可作为优质的热交换介质,用于冷却、储热、传热等方面。 三. 水的汽化热: 在一定温度下单位质量的水完全变成同温度的气态水(水蒸气)所需的热量,叫做水的汽化热。 水从液态转变为气态的过程叫做汽化,水表面的汽化现象叫做蒸发,蒸发在任何温度下都能进行。 水的汽化热为2257KJ/Kg。一般地:使水在其沸点蒸发所需要的热量五倍于把等量水从1℃加热到100℃所需要的热量。

高中化学糖类、油脂、蛋白质性质

糖类、油脂、蛋白质性质 教学课时: 2.5课时 知识体系 4 9. 油脂:高级脂肪酸与甘油所生成的高级脂肪酸甘油酯称为油脂。 ⑴ 生成: ⑵ 水解 ⑶ 分类: 油(液态):植物油一般呈液态,高级不饱和脂肪酸甘油酯 脂肪(固态):动物油一般呈固态,高级饱和脂肪酸甘油酯 10. 糖类 ㈠ 葡萄糖(果糖) ⑴ 分子结构 分子式:C 6H 12O 6 (180) 结构简式:CH 2OH(CHOH)4CHO 结构式:略 从葡萄糖的结构式可以看出,其分子中除-OH 外还含有一个特殊的原子团 ,这个原子团称为醛基,醛基能被弱氧化剂氧化成羧基。 ⑵ 物理性质:白色晶体,有甜味,易溶于水 ⑶ 化学性质 ① 还原性: 与银氨溶液反应:银镜反应 CH 2OH(CHOH)4CHO +2〔Ag(NH 3)2〕OH ??→?水浴 CH 2OH(CHOH)4COONH 4+2Ag↓+3NH 3+H 2O 与新制氢氧化铜反应:砖红色沉淀

CH 2OH(CHOH)4CHO +2Cu(OH)2?→? ?CH 2OH(CHOH)4COOH +Cu 2O↓+2H 2O ② 具有与乙醇相似的性质 ⑷ 葡萄糖的制法:淀粉水解 ⑸ 用途:医疗,制糖,制镜 ㈡ 蔗糖(麦芽糖) 低聚糖: 糖类水解后生成几个分子单糖的糖.双糖、三糖等. 其中最重要的是双糖(蔗糖 ㈢ 淀粉和纤维素:属于天然高分子化合物 定义:多糖是由很多个单糖分子按照一定方式,通过在分子间脱去水分子而成的多聚体。因此多糖也称为多聚糖。一般不溶于水,没有甜味,没有还原性。

12. 蛋白质 ⑴ 蛋白质的组成 定义:蛋白质是由不同的氨基酸(天然蛋白质所含的都是α一氨基酸)经缩聚后形成的高分子化合物。 ① 含有C 、H 、O 、N 、S 等元素,相对分子质量很大,从几万到几千万,属于天然高分子化合物。 ② 1965年我国科技工作者成功合成了具有生物活性的——结晶牛胰岛素。 ⑵ 性 质 ① 水解反应: ② 盐析 — 可逆过程 — 可分离提纯蛋白质 铵盐、钠盐等 蛋白质溶液是胶体。 ③ 变性 — 不可逆过程 紫外线照射、加热或加入有机化合物、酸、碱、重金属盐(如铜盐、铅盐、汞盐等) ④ 颜色反应—可鉴别蛋白质 带有苯环的蛋白质跟浓硝酸作用会产生黄色 ⑤ 灼烧时有烧焦羽毛的气味—可鉴别蛋白质

物理化学性质

甲醇 MSDS 基本信息 中文名:甲醇;木酒精木精;木醇英文名: Methyl alcohol;Methanol 分子式:CH4O 分子量: 32.04 CAS号: 67-56-1 外观与性状:无色澄清液体,有刺激性气味。 主要用途:主要用于制甲醛、香精、染料、医药、火药、防冻剂等。 物理化学性质 熔点: -97.8 沸点: 64.8 相对密度(水=1):0.79 相对密度(空气=1): 1.11 饱和蒸汽压(kPa):13.33/21.2℃ 溶解性:溶于水,可混溶于醇、醚等多数有机溶剂临界温度(℃):240 临界压力(MPa):7.95 燃烧热(kj/mol):727.0 甲醇由甲基和羟基组成的,具有醇所具有的化学性质。[3] 甲醇可以在纯氧中剧烈燃烧,生成水蒸气(I)和二氧化碳(IV)。另外,甲醇也和氟气会产生猛烈的反应。[4] 与水、乙醇、乙醚、苯、酮、卤代烃和许多其他有机溶剂相混溶,遇热、明火或氧化剂易 燃烧。燃烧反应式为: CH3OH + O2 → CO2 + H2O 具有饱和一元醇的通性,由于只有一个碳原子,因此有其特有的反应。例如:① 与氯化钙形成结晶状物质CaCl2·4CH3OH,与氧化钡形成B aO·2CH3OH的分子化合物并溶解于甲醇中;类似的化合物有MgCl2·6CH3OH、CuSO4·2CH3OH、CH3OK·CH3OH、AlCl3·4CH3OH、AlCl3·6CH3OH、AlCl3·10CH3OH等;② 与其他醇不同,由于-CH2OH基与氢结合,氧化时生成的甲酸进一步氧化为CO2;③ 甲醇与氯、溴不易发生反应,但易与其水溶液作用,最初生成二氯甲醚(CH2Cl)2O,因水的作用转变成HCHO与HCl;④ 与碱、石灰一起加热,产生氢气并生成甲酸钠;CH3OH+NaOH→HCOONa+2H2;⑤与锌粉一起蒸馏,发生分解,生成 CO和H2O。[2] 产品用途 1.基本有机原料之一。主要用于制造甲醛、醋酸、氯甲烷、甲胺和硫酸二甲酯等多种 有机产品。也是农药(杀虫剂、杀螨剂)、医药(磺胺类、合霉素等)的原料,合成对苯二甲酸二甲酯、甲基丙烯酸甲酯和丙烯酸甲酯的原料之一。还是重要的溶剂,亦

蛋白质结构及性质论文

蛋白质结构及性质论文 ——动科一班黄细旺(1207010127)&冯志(1207010126) 摘要:蛋白质结构及其理化性质 关键词:蛋白质、结构、理化性质 前言: 蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连形成的生物大分子。人体内具有生理功能的蛋白质都是有序结构,每种蛋白质都有其一定的氨基酸百分组成及氨基酸排列顺序,以及肽链空间的特定排布位置。因此由氨基酸排列顺序及肽链的空间排布等所构成的蛋白质分子结构,才真正体现蛋白质的个性,是每种蛋白质具有独特生理功能的结构基础。 蛋白质结构 蛋白质分子结构分成一级、二级、三级、四级结构四个层次,后三者统称为高级结构或空间构象。并非所有的蛋白质都有四级结构,由一条肽链形成的蛋白质只有一级、二级和三级结构,由二条或二条以上多肽链形成的蛋白质才可能有四级结构。 1.蛋白质的一级结构 蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。一级结构的主要化学键是肽键,有些蛋白质还包含二硫键,它是由两个半胱氨酸巯基脱氢氧化而成。 2.蛋白质的二级结构 蛋白质的二级是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肪酸主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链构象。 (一)肽单元20世纪30年代末L.Panling和R.B.Cory应用X线衍射技术研究氨基酸和寡肽的晶体结构其目的是要获得一组标准键长和键角以推导肽的构象最终提出了肽单元概念。他们发现参与肽健的6个原子位于同一平面Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反构型,此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元其中肽键(C-N)的键长为0132nm.介于C-N的单健长(0149nm)和双键长(0127nm)之问,所以有一定程度双键性能,不能自由旋转。而Cα分别与N和羰基碳相连的键都是典型的单键可以自由旋转。 (二)α-螺旋Paulαing和Core根据实验数据提出了两种肽链局部主链原子空间构象的分子模型,称为α-螺旋和β-折叠,它们是蛋白质二级结构的主要形式,在α-螺旋结构中多肽键的主链围绕中心轴是有规律的螺旋式上升,螺旋的走向为顺时钟方向即右手螺旋,其氨基酸恻键伸向螺旋外侧。每36个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0.54nm。a一螺旋的每个肽键N-H和第四个的羧基氧形成氨键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行。肽链中的全部肽键都可形成氢键以稳固α-螺旋结构。肌红蛋白和血红蛋白分子中有许多肽链段落呈a一螺旋结构,毛发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白以及血凝块中的纤维蛋白它们的多肽链几乎全长

第一章蛋白质化学习题答案

(一)名词解释 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值,用符号pI表示。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),

使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23.凝胶电泳:以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24.层析:按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。

水的物理、化学及物理化学处理方法

水的物理、化学及物理化学处理方法简介 (一)物理处理方法 利用固体颗粒和悬浮物的物理性质将其从水中分离去除的方法称为物理处理方法。物理处理法的最大优点是简单易行,效果良好,费用较低。 物理处理法的主要处理对象是水中的漂浮物、悬浮物以及颗粒物质。 常用的物理处理法有格栅与筛网、沉淀、气浮等。 (1)格栅与筛网 格栅是用于去除水中较大的漂浮物和悬浮物,以保证后续处理设备正常工作的一种装置。格栅通常有一组或多组平行金属栅条制成的框架组成,倾斜或直立地设立在进水渠道中,以拦截粗大的悬浮物。 筛网用以截阻、去除水中的更细小的悬浮物。筛网一般用薄铁皮钻孔制成,或用金属丝编制而成,孔眼直径为0.5~1.0mm。 在河水的取水工程中,格栅和筛网常设于取水口,用以拦截河水中的大块漂浮物和杂草。在污水处理厂,格栅和筛网常设于最前部的污水泵之前,以拦截大块漂浮物以及较小物体,以保护水泵及管道不受阻塞。 (2)沉淀 沉淀是使水中悬浮物质(主要是可沉固体)在重力作用下下沉,从而与水分离,使水质得到澄清。这种方法简单易行,分离效果良好,是水处理的重要工艺,在每一种水处理过程中几乎都不可缺少。按照水中悬浮颗粒的浓度、性质及其絮凝性能的不同,沉淀现象可分为:自由沉淀、絮凝沉淀、拥挤沉淀、压缩沉淀。 水中颗粒杂质的沉淀,是在专门的沉淀池中进行的。按照沉淀池内水流方向的不同,沉淀池可分为平流式、竖流式、辐流式和斜流式四种。 (3)气浮 气浮法亦称浮选,它是从液体中除去低密度固体物质或液体颗粒的一种方法。通过空气鼓入水中产生的微小气泡与水中的悬浮物黏附在一起,靠气泡的浮力一起上浮到水面而实现固液或液液分离的操作。其处理对象是:靠自然沉降或上浮难以去除的乳化油或相对密度接近于1的微小悬浮颗粒。 浮选过程包括微小气泡的产生、微小气泡与固体或液体颗粒的粘附以及上浮分离等步骤。实现浮选分离必须满足两个条件:一是必须向水中提供足够数量的

蛋白质的性质和分类

蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征,在等电点易生成沉淀。不同的蛋白质等电点不同,该特性常用作蛋白质的分离提纯。生成的沉淀按其有机结构和化学性质,通过pH的细微变化可复溶。蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂,并且由于其分子量大和离解度低,在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。 在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时,可使其若干理化和生物学性质发生改变,这种现象称为蛋白质的变性。酶的灭活,食物蛋白经烹调加工有助于消化等,就是利用了这一特性。 (二)蛋白质的分类 简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。不同分类间往往也有交错重迭的情况。一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。 1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。 (1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质,一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。胶原蛋白不溶于水,对动物消化酶有抗性,但在水或稀酸、稀碱中煮沸,易变成可溶的、易消化的白明胶。胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸,缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。 (2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织,如腱和动脉的蛋白质。弹性蛋白不能转变成白明胶。 (3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。它们不易溶解和消化,含较多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和猪毛,在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时,其消化率可提高到70-80%,胱氨酸含量则减少5-6%。 2.球状蛋白 (1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等,溶于水,加热凝固。 (2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取;其不溶或微溶于水,可溶于中性盐的稀溶液中,加热凝固。血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。 (3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。不溶于水或中性溶液,而溶于稀酸或稀碱。 (4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。不溶于水、无水乙醇或中性溶液,而溶于70-80%的乙醇。 (5) 组蛋白属碱性蛋白,溶于水。组蛋白含碱性氨基酸特别多。大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合,如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。 (6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白,含碱性氨基酸多,溶于水。例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。 球蛋白比纤维蛋白易于消化,从营养学的角度看,氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。 3. 结合蛋白 结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体),磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶),金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶),脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白),色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。

初中化学常见物质的物理化学性质-

初中化学常见物质的物理化学性质 一、初中化学常见物质的颜色 (一)、固体的颜色 1、红色固体:铜,氧化铁 2、绿色固体:碱式碳酸铜 3、蓝色固体:氢氧化铜,硫酸铜晶体 4、紫黑色固体:高锰酸钾 5、淡黄色固体:硫磺 6、银白色固体:银,铁,镁,铝,汞等金属 7、黑色固体:铁粉,木炭,氧化铜,二氧化锰,四氧化三铁,(碳黑,活性炭) 8、红褐色固体:氢氧化铁 9、白色固体:氯化钠,碳酸钠,氢氧化钠,氢氧化钙,碳酸钙,氧化钙,硫酸铜,五氧化二磷,氧 化镁 (二)、液体的颜色 10、蓝色溶液:硫酸铜溶液,氯化铜溶液,硝酸铜溶液 11、浅绿色溶液:硫酸亚铁溶液,氯化亚铁溶液,硝酸亚铁溶液 12、黄色溶液:硫酸铁溶液,氯化铁溶液,硝酸铁溶液 13、紫红色溶液:高锰酸钾溶液 (三)、气体的颜色 14、红棕色气体:二氧化氮15、黄绿色气体:氯气 16、无色气体:氧气,氮气,氢气,二氧化碳,一氧化碳,二氧化硫,氯化氢气体等大多数气体。 二、初中化学溶液的酸碱性 1、显酸性的溶液:酸溶液和某些盐溶液(硫酸氢钠、硫酸氢钾等) 2、显碱性的溶液:碱溶液和某些盐溶液(碳酸钠、碳酸氢钠等) 3、显中性的溶液:水和大多数的盐溶液 三、化学敞口置于空气中质量改变的 (一)质量增加的 1、由于吸水而增加的:氢氧化钠固体,氯化钙,氯化镁,浓硫酸; 2、由于跟水反应而增加的:氧化钙、氧化钡、氧化钾、氧化钠,硫酸铜; 3、由于跟二氧化碳反应而增加的:氢氧化钠,氢氧化钾,氢氧化钡,氢氧化钙; (二)质量减少的1、由于挥发而减少的:浓盐酸,浓硝酸,酒精,汽油,浓氨水 4、由于风化而减少的:碳酸钠晶体。.1.

四、初中化学物质的检验(一)、气体的检验 1、氢气:在玻璃尖嘴点燃气体,罩一干冷小烧杯,观察杯壁是否有水滴,往烧杯中倒入澄清的石灰水,若不变浑浊,则是氢气. 2、氨气:湿润的紫红色石蕊试纸,若试纸变蓝,则是氨气. 3、水蒸气:通过无水硫酸铜,若白色固体变蓝,则含水蒸气. (二)、离子的检验. 1、氢离子:滴加紫色石蕊试液/加入锌粒 2、氢氧根离子:酚酞试液/硫酸铜溶液 3、碳酸根离子:稀盐酸和澄清的石灰水 4、氯离子:硝酸银溶液和稀硝酸,若产生白色沉淀,则是氯离子 5、硫酸根离子:硝酸钡溶液和稀硝酸/先滴加稀盐酸再滴入氯化钡 6、铵根离子:氢氧化钠溶液并加热,把湿润的红色石蕊试纸放在试管口 7、铜离子:滴加氢氧化钠溶液,若产生蓝色沉淀则是铜离子 8、铁离子:滴加氢氧化钠溶液,若产生红褐色沉淀则是铁离子 (三)、相关例题 1、如何检验NaOH是否变质:滴加稀盐酸,若产生气泡则变质 2、检验NaOH中是否含有NaCl:先滴加足量稀硝酸,再滴加AgNO3溶液,若产生白色沉淀,则含有NaCl。 3、检验三瓶试液分别是稀HNO3,稀HCl,稀H2SO4? 向三只试管中分别滴加Ba(NO3)2 溶液,若产生白色沉淀,则是稀H2SO4;再分别滴加AgNO3溶液,若产生白色沉淀则是稀HCl,剩下的是稀HNO3 4、淀粉:加入碘溶液,若变蓝则含淀粉。 5、葡萄糖:加入新制的氢氧化铜,若生成砖红色的氧化亚铜沉淀,就含葡萄糖。。 6、铁的三种氧化物:氧化亚铁,三氧化二铁,四氧化三铁。。 new:实验室制取CO2不能用的三种物质:硝酸,浓硫酸,碳酸钠。 34、三种遇水放热的物质:浓硫酸,氢氧化钠,生石灰。。。 六、初中化学常见混合物的重要成分 1、水煤气:一氧化碳(CO)和氢气(H2) 七、初中化学常见物质俗称 1、硫酸铜晶体(CuSO4 .5H2O):蓝矾,胆矾 2、乙醇(C2H5OH):酒精 3、乙酸(CH3COOH):.2.

实验十 蛋白质功能性质的检测

实验十
蛋白质功能性质的检测
*** 2014305004**
2014 级食品科学与工程*班
一、实验目的 通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。
二、实验原理 蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物 理化学性质,即对食品的加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些性质,这些性 质对食品的质量和风味起着重要的作用。 蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系 中的用途有着十分密切的关系,是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的 有关性质三个主要类型,主要包括有吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和 粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。
三、实验材料、试剂和仪器 1. 实验材料 (1) 2%蛋清蛋白溶液:取 2g 蛋清加 98ml 蒸馏水稀释,过滤取清夜。 (2) 卵黄蛋白:鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 2. 试剂 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液;氯化钠、饱和氯化钠溶液;花生油;酒石酸 3. 仪器 刻度试管;100ml 烧杯;冰箱
四、操作步骤 1. 蛋白质水溶性的测定 在 10ml 刻度试管中加入 0.5ml 蛋清蛋白,加入 5ml 水,摇匀,观察其水溶 性,有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液,摇匀,得到澄清的蛋白 质的氯化钠溶液。

取上述蛋白质的氯化钠溶液 3ml,加入 3ml 饱和硫酸铵溶液,观察球蛋白的 沉淀析出,再加入粉末硫酸铵至饱和,摇匀,观察清蛋白从溶液中析出,解释蛋 清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 2. 蛋白质乳化性的测定 取 0.5ml 卵黄蛋白于 10ml 刻度试管中,加入 4.5ml 水和 5 滴花生油;另取 5ml 水于 10ml 刻度试管中,加入 5 滴花生油;再将两支试管用力振摇 2~3min, 然后将两支试管放在试管架上,每隔 15min 观察一次,共观察 4 次,观察油水是 否分离。 3. 蛋白质起泡性的测定 (1) 在二个 100ml 的烧杯中,各加入 2%的蛋清蛋白溶液 30ml,一份用玻璃 棒不断搅打 1~2min;另一份用吸管不断吹入空气泡 1~2min,观察泡沫的生成、 泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。 (2) 在二支 10ml 刻度试管中,各加入 2%的蛋清蛋白溶液 5ml,一支放入冰 箱中冷至 10℃,另一支保持常温(30~35℃) ,以相同的方式振摇 1~2min,观察 泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。 (3) 在三支 10ml 刻度试管中,各加入 2%的蛋清蛋白溶液 5ml,其中一支试 管加入酒石酸 0.1g,一支加入氯化钠 0.1g;另一支作对照用,以相同的方式振摇 1~2min,观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。 4. 蛋白质凝胶作用的测定 在试管中加入 1ml 蛋清蛋白, 再加 1ml 水和几滴饱和食盐水至溶解澄清, 放 入沸水中,加热片刻观察凝胶的形成。
五、实验结果与分析 1.蛋白质水溶性的测定 水中 现象 产生白色沉淀 加入饱和氯化钠后 沉淀溶解,澄清溶液 加入饱和硫酸铵后 出现白色絮状物
蛋清蛋白加入水有白色沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液,摇 匀, 得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。这是因为加入中性盐会增加蛋白质分子表 面的电荷, 增强蛋白质分子与水分子的作用,从而使蛋白质分子在水溶液中溶解

蛋白质的性质实验(二)

蛋白质的性质实验(二) 蛋白质的等电点测定和沉淀反应 一、蛋白质等电点的测定 1.目的 (1)了解蛋白质的两性解离性质。 (2)学习测定蛋白质等电点的一种方法。 2.原理 蛋白质是两性电解质。在蛋白质溶液中存在下列平衡: 蛋白质分子的解离状态和解离程度受溶液的酸碱度影响。当溶液的pH达到一定数值时,蛋白质颗粒上正负电荷的数目相等,在电场中,蛋白质既不向阴极移动,也不向阳极移动,此时溶液的pH值称为此种蛋白质的等电点。不同蛋白质各有其特异的等电点。在等电点时,蛋白质的理化性质都有变化,可利用此种性质的变化测定各种蛋白质的等电点。最常用的方法是测其溶解度最低时的溶液pH值。 本实验借观察在不同pH溶液中的溶解度以测定酪蛋白的等电点。用醋酸和醋酸钠(醋酸钠混合在酪蛋白溶液中)配制成各种不同pH值的缓冲液。向诸缓冲溶液中加入酪蛋白后,沉淀出现最多的缓冲液的pH值即为酪蛋白的等电点。 3.器材 4.试剂 (1)0.4%酪蛋白醋酸钠溶液 200mL 取0.4g酪蛋白,加少量水在乳钵中仔细地研磨,将所得的蛋白质悬胶液移入200 mL锥形瓶内,用少量40~50 ℃的温水洗涤乳钵,将洗涤液也移入锥形瓶内。加入10 mL1 mol/L醋酸钠溶液。把锥形瓶放到50℃水浴中,并小心地旋转锥形瓶,直到酪蛋白完全溶解为止。将锥形瓶内的溶液全部移至 100 mL容量瓶内,加水至刻度,塞紧玻塞,混匀。 5.操作 (1)取同样规格的试管4支,按下表顺序分别精确地加入各试剂,然后混匀。

(2)向以上试管中各加酪蛋白的醋酸钠溶液1mL,加一管,摇匀一管。此时1、2、3、4 管的pH依次为5.9、5.3、4.7、3.5。观察其混浊度。静置10分钟后,再观察其混浊度。最混浊的一管的pH即为酪蛋白的等电点。 二、蛋白质的沉淀及变性 1.目的 (1)加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识。 (2)了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。 (3)了解蛋白质变性和沉淀的关系。 2.原理 在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶 体颗粒,在一定的理化因素影响下,蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水而沉淀。 蛋白质的沉淀反应可分为两类。 (1)可逆的沉淀反应此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化,除去引起沉淀的因素后,蛋白质的沉淀仍能溶解于原来的溶剂中,并保持其天然性质而不变性。如大多数蛋白质的盐析作用或在低温下用乙醇(或丙酮)短时间作用于蛋白质。提纯蛋白质时,常利用此类反应。 (2)不可逆沉淀反应此时蛋白质分子内部结构发生重大改变,蛋白质常变性而沉淀,不再溶于原来溶剂中。加热引起的蛋白质沉淀和凝固,蛋白质和重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类。 蛋白质变性后,有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在(如电荷),并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀,而沉淀的蛋白质也未必都已变性。

蛋白质的理化性质(一)

蛋白质的理化性质(一) 关键词:蛋白质蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物,其理化性质一部分与氨基酸相似,如两性电离、等电点、呈色反应、成盐反应等,也有一部分又不同于氨基酸,如高分子量、胶体性、变性等。 一、蛋白质的胶体性质 蛋白质分子量颇大,介于一万到百万之间,故其分子的大小已达到胶粒1~100nm范围之内。球状蛋白质的表面多亲水基团,具有强烈地吸引水分子作用,使蛋白质分子表面常为多层水分子所包围,称水化膜,从而阻止蛋白质颗粒的相互聚集。 与低分子物质比较,蛋白质分子扩散速度慢,不易透过半透膜,粘度大,在分离提纯蛋白质过程中,我们可利用蛋白质的这一性质,将混有小分子杂质的蛋白质溶液放于半透膜制成的囊内,置于流动水或适宜的缓冲液中,小分子杂质皆易从囊中透出,保留了比较纯化的囊内蛋白质,这种方法称为透析(dialysis)。 蛋白质大分子溶液在一定溶剂中超速离心时可发生沉降。沉降速度与向心加速度之比值即为蛋白质的沉降系数S。校正溶剂为水,温度20℃时的沉降系数S20·w可按下式计算:式中X 为沉降界面至转轴中心的距离,W为转子角速度,W2X为向心加速度,dX/dt为沉降速度。单位用S,即Svedberg单位,为1×1013秒,分子愈大,沉降系数愈高,故可根据沉降系数来分离和检定蛋白质。 二、蛋白质的两性电离和等电点 蛋白质是由氨基酸组成的,其分子中除两端的游离氨基和羧基外,侧链中尚有一些解离基,如谷氨酸、天门冬氨酸残基中的γ和β-羧基,赖氨酸残基中的ε-氨基,精氨酸残基的胍基和组氨酸的咪唑基。作为带电颗粒它可以在电场中移动,移动方向取决于蛋白质分子所带的电荷。蛋白质颗粒在溶液中所带的电荷,既取决于其分子组成中碱性和酸性氨基酸的含量,又受所处溶液的pH影响。当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质游离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子(zwitterion,净电荷为O),此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(isoelectricpoint,简写pI)。处于等电点的蛋白质颗粒,在电场中并不移动。蛋白质溶液的pH 大于等电点,该蛋白质颗粒带负电荷,反之则带正电荷。各种蛋白质分子由于所含的碱性氨基酸和酸性氨基酸的数目不同,因而有各自的等电点。 凡碱性氨基酸含量较多的蛋白质,等电点就偏碱性,如组蛋白、精蛋白等。反之,凡酸性氨基酸含量较多的蛋白质,等电点就偏酸性,人体体液中许多蛋白质的等电点在pH5.0左右,所以在体液中以负离子形式存在。 三、蛋白质的变性 天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失,如酶失去催化活力,激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用(denaturation)。变性蛋白质只有空间构象的破坏,一般认为蛋白质变性本质是次级键,二硫键的破坏,并不涉及一级结构的变化。 变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低,同时蛋白质的粘度增加,结晶性破坏,生物学活性丧失,易被蛋白酶分解。 引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等;化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。在临床医学上,变性因素常被应用于消毒及灭菌。反之,注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。 变性并非是不可逆的变化,当变性程度较轻时,如去除变性因素,有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,变性的可逆变化称为复性。例如,前述的核糖核酸酶中四对二硫键及其氢键。在巯基乙醇和8M尿素作用下,发生变性,失去生物学活性,变性后如

人教版高中化学必修二糖类、油脂、蛋白质的性质

高中化学学习材料 (灿若寒星**整理制作) 糖类、油脂、蛋白质的性质 学校:___________姓名:___________班级:___________考号:___________ 1.葡萄糖的结构简式为CH2OH—CHOH—CHOH—CHOH—CHOH—CHO,其对应的性质中不正确的是 ( ) A.与钠反应放出氢气 B.可与乙酸发生酯化反应 C.能发生银镜反应 D.可使小苏打溶液冒出气泡 2.核糖是合成核酸的重要原料,其结构简式为 CH2OH—CHOH—CHOH—CHOH—CHO,下列关于核糖的叙述中,正确的是 ( ) A.与葡萄糖互为同分异构体 B.可以与银氨溶液作用形成银镜 C.与葡萄糖互为同系物 D.可以使石蕊溶液变红 3.(双选)对于淀粉和纤维素的下列说法中,正确的是 ( ) A.组成相同,相对分子质量相同 B.都能水解,水解的最终产物相同,且产物都能发生银镜反应 C.化学性质相同 D.都属于混合物 4.有机物X、Y、M(M为乙酸)的转化关系为淀粉X Y乙酸乙酯,下列说法错误的是 ( ) A.X可用新制的氢氧化铜检验 B.Y可发生加成反应 C.由Y生成乙酸乙酯的反应属于取代反应 D.可用碘的四氯化碳溶液检验淀粉是否水解完全 5.将淀粉水解,并用新制的氢氧化铜悬浊液检验其水解产物的实验中,要进行的主要操作是①加热;②滴入稀硫酸;③加入新制的氢氧化铜悬浊液;④加入足量的氢氧化钠溶液。以上各步操作的先后顺序排列正确的是( ) A.①②③④① B.②①④③① C.②④①③① D.③④①②① 6.只用一种试剂就可以鉴别乙酸溶液、葡萄糖溶液、蔗糖溶液,这种试剂是 ( ) A.NaOH溶液 B.新制Cu(OH)2悬浊液 C.石蕊溶液 D.Na2CO3溶液 7.(双选)下列关于油脂的叙述正确的是 ( ) A.油脂是不溶于水、比水轻的酯类化合物 B.油脂没有固定的熔、沸点 C.脂肪都是硬脂酸甘油酯 D.油脂不能使酸性高锰酸钾溶液褪色 8.下列说法正确的是 ( ) A.糖类化合物都具有相同的官能团

蛋白质的功能性质的应用

二、食品加工中蛋白质功能性质的应用 各种蛋白质都有不同的功能性质,在食品加工过程发挥出不同的功能。根据其功能性质的不同,选定适宜的蛋白质,确定用量,加入到食品中,使之与其它成分如糖、脂肪、水反应,可加工成理想的成品。 (一)以乳蛋白作为功能蛋白质 在生产冰淇淋和发泡奶油点心过程中,乳蛋白起着发泡剂和泡沫稳定剂的作用。乳蛋白冰淇淋还有保香作用。在焙烤食品中加入脱脂乳粉,可以改善面团的吸水性,增大体积,阻止水分的蒸发,控制气体的逸散速度,加强结构性。乳清中的蛋白质,具有较强的耐搅打性,可用作西式点心的顶端配料,稳定泡沫,脱脂奶粉可以作为乳化剂添加到肉糜中去,增强其保湿性。’ (二)以卵类蛋白作为功能蛋白质 卵类蛋白主要由蛋清蛋白和蛋黄蛋白组成。 蛋清蛋白的主要功能是促进食品的凝结、胶凝、发泡和成形。在搅打适当黏度的卵类蛋白质的水分体系时,其中的蛋清蛋白的重叠的分子部分伸展开,捕捉并且滞留住气体,形成泡沫。卵类蛋白对泡沫有稳定作用。用鸡蛋作为揉制糕饼面团混合料时,蛋白质在 气一液界面上形成弹性膜,这时已有部分蛋白质凝结.把空气滞留在面团中,有利于发酵,防止气体逸散,面团体积增大,稳定蜂窝结构和外形。 蛋黄蛋白的主要功能是乳化及乳化稳定性。它常常吸附在油水界面上,促进产生并稳定水包油乳状液。卵类蛋白能促进油脂在其它成分中的扩散,从而加强食品的黏稠度。 鸡蛋在调味汁和牛乳糊中不但起增稠作用,还可作为黏结剂和涂料,把易碎食品黏连在一起,使它们在加工时不致散裂。 (三)以肌肉蛋白质作为功能蛋白质 肌肉蛋白的保水性是影响鲜肉滋味、嫩度和颜色的重要功能性质,也是影响肉类加工质量的决定因素。肌肉中的水溶性肌浆蛋白和盐溶性肌纤蛋白的乳化性,对大批量肉类的加工质量影响极大。肌肉蛋白的溶解性、溶胀性、黏着性和胶凝性,在食品加工中也很重要。如胶凝性可以提高产品强度、韧性和组织性。蛋白的吸水、保水和保油性能,使食品在加工时减少油水的流失量,阻止食品收缩;蛋白的黏着性有促进肉糜结合,免用黏着剂的作用。 (四)以大豆蛋白质作为功能蛋白质 大豆蛋白质具有广泛的功能性质,如溶解性、吸水和保水性、黏着性、胶凝性、弹性、乳化性和发泡性等。每一种性质都给食品加工带来特定的效果。如将大豆蛋白加入到咖啡乳内,是利用其乳化性;涂在冰淇淋表面,是利用其发泡性;用于肉类加工,是利用它的保水性、乳化性和胶凝性。加在富含脂肪的香肠、大红肠和午餐肉中,是利用它的乳化性,提高肉糜问的黏性等等。因其价廉,故应用得非常广泛。

蛋白质功能性质的检测

蛋白质功能性质的检测 蛋白质的功能性质的一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质,即对食品的加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些性质,这些性质对食品的质量和风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系,是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可以分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型,主要包括有吸水性、溶解性、保水性、分散ing、粘度合粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用的等等。 一、实验目的 通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。 二、实验材料、试剂和仪器 2.1. 实验材料 2.1.1 2%蛋清蛋白溶液:取2g蛋清加98ml蒸馏水稀释,过滤取清夜。 2.1.2 卵黄蛋白:鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 2.2 试剂 2.2.1 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液 2.2.2 氯化钠、饱和氯化钠溶液 2.2.3 花生油 2.2.4 酒石酸 2.3 仪器 若干试管、100ml烧杯、冰箱、均质机 三、操作步骤 3.1蛋白质水溶性的测定 在10ml试管中加入0.5ml蛋清蛋白,加入5ml水,摇匀,观察其水溶性,有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液,摇匀,得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。 取上述蛋白质的氯化钠溶液3ml,加入3ml饱和硫酸铵溶液,观察球蛋白的沉淀析出,再加入粉末硫酸铵至饱和,摇匀,观察清蛋白从溶液中析出,解释蛋

清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 3.2蛋白质乳化性的测定 取10g卵黄蛋白于均质机料液瓶中,加入90g 水,加入5ml花生油,均质1min后,取约10ml于试管中;另取100g水于均质机料液瓶中,加入5ml花生油,进行均质1min后,取约10ml于试管中,两试管中液面相平即可,然后将两支试管放在试管架上,每隔15min观察一次,共观察4次,观察油水是否分离。 3.3蛋白质起泡性的测定 (1) 在二个100ml的烧杯中,各加入2%的蛋清蛋白溶液30ml,一份用玻璃棒不断搅打1~2min;另一份用吸管不断吹入空气泡1~2min,观察泡沫的生成、泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。 (2) 在二支10ml试管中,各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml,一支放入冰箱中冷至10℃,另一支保持常温(30~35℃),以相同的方式振摇1~2min,观察泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。 (3) 在三支10ml试管中,各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml,其中一支试管加入酒石酸0.1g,一支加入氯化钠0.1g;另一支作对照用,以相同的方式振摇1~2min,观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。 3.4蛋白质凝胶作用的测定 在试管中加入1ml蛋清蛋白,再加1ml水和几滴饱和食盐水至溶解澄清,放入沸水中,加热片刻观察凝胶的形成。 四、实验结果 4.1蛋白质的水溶性 蛋白质的溶解度的大小受到一些条件,如pH值、离子强度、温度、溶剂类型的影响。蛋清蛋白加水后产生白色沉淀,这是因为蛋清蛋白的水合能力比较差。随后在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液,摇匀,得到了澄清的蛋白质的氯化钠溶液。这是由于不同浓度范围的盐类对蛋白质的溶解性会产生不同的影响。当中性

蛋白质的结构和性质教案 高中化学

高二化学第四章第三节蛋白质的结构和性质 一、内容及其解析 1、内容:这节我们学习蛋白质的组成与性质,本节内容主要分为:①、从蛋白质在生物界的广泛存在引入,介绍“蛋白质是生命的基础”;②、介绍蛋白质的组成;③、介绍蛋白质的性质;④、介绍蛋白质的用途。 2、分析:“氨基酸的组成”是本节学习的难点,因为氨基酸的分子结构对于学生来说是陌生的。氨基酸属于多官能团化合物,教学中可考虑用迁移、替代、延伸的方法让学生轻松的接受。蛋白质的性质是本节的重点,可考虑用边讲边演示的方法进行,或边讲边做试验、边讨论的教学方法。 二、目标及其解析 1、目标 ⑴、使学生学习蛋白质是生命最基本的物质基础。 ⑵、学习蛋白质的组成、性质及用途。 ⑶、学习酶的特性与广泛的用途。 2、分析 ⑴、通过蛋白质在生物界里的广泛存在作简单的介绍,得出“蛋白质是生命的基础,没有蛋白质就没有生命”这一重要结论。 ⑵、蛋白质的组成及性质是本节的难点及重点,可用通过阅读课本相关内容及习题讲解来突破难点、突出重点,让学生轻松接受。 ⑶、联系生活、生产和社会,渗透相关学科知识,让学生真正了解蛋白质重要而广泛的用途,以体现化学教育的经济价值、社会价值和人文价值。 三、教学问题诊断分析 学生在学习氨基酸的组成上可能会出现障碍,以为氨基酸的分子结构对于学生来说是陌生的,且氨基酸属于多官能团化合物。同时在学习蛋白质的性质上也可能会出现困难,要克服以上困难我们可借助实验来帮助学生理解,根据实验现象来得出结论的教学方法。 四、教学支持条件分析 在课本演示实验的基础上,增添多媒体来教学。 五、教学过程设计 【引入】师生活动复习上节课内容氨基酸。 【板书】一、蛋白质的组成 【师】请同学们阅读课本88页,回答下列问题。 蛋白质的定义:蛋白质是由氨基酸分子经过缩合后通过肽键构成的天然有机高分子化合物。 1. 构成蛋白质的基础物质是什么? 2 蛋白质的组成元素主要有哪些? 3、蛋白质的结构 【学生活动】 【师生互动】解决以上问题。

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