.蛋白质的结构及其多样性
1.蛋白质的结构及其多样性
(1)氨基酸的脱水缩合
①过程：一个氨基酸分子中的氨基(—NH2)和另一个氨基酸分子中的羧基(—COOH)相连接，同时脱去一分子水。
②二肽形成示例
③肽键：连接两个氨基酸分子的化学键可表示为—CO—NH—。
(2)蛋白质的结构层次
①肽的名称确定：一条多肽链由几个氨基酸分子构成就称为几肽。
②H2O中各元素的来源：H来自—COOH和—NH2，O来自—COOH。
③一条肽链上氨基数或羧基数的确定：一条肽链上至少有一个游离的氨基和一个游离的羧基，分别位于肽链的两端；其余的氨基(或羧基)在R基上。
(3)蛋白质的结构多样性与功能多样性
■助学巧记
巧用“一、二、三、四、五”助记蛋白质的结构与功能
2.氨基酸脱水缩合与相关计算
(1)蛋白质相对分子质量、氨基酸数、肽链数、肽键数和失去水分子数的关系
①肽键数＝失去水分子数＝氨基酸数－肽链数；
②蛋白质相对分子质量＝氨基酸数目×氨基酸平均相对分子质量－脱去水分子数×18。(不考虑形成二硫键)
肽链
数目
氨基
酸数
肽键
数目
脱去水
分子数
多肽链相
对分子量
氨基
数目
羧基
数目1条m m－1 m－1 am－18(m－1) 至少1个至少1个n条m m－n m－n am－18(m－n) 至少n个至少n个注：氨基酸平均分子质量为a。
(2)蛋白质中游离氨基或羧基数目的计算
①至少含有的游离氨基或羧基数＝肽链数×1。
②游离氨基或羧基数目＝肽链数×1＋R基中含有的氨基或羧基数。
(3)利用原子守恒法计算肽链中的原子数
①N原子数＝肽键数＋肽链数＋R基上的N原子数＝各氨基酸中N原子总数。
②O原子数＝肽键数＋2×肽链数＋R基上的O原子数＝各氨基酸中O原子总数－脱去水分子数。
1.在分泌蛋白的合成、加工、运输和分泌的过程中，用含35S标记的氨基酸作为原料，则35S存在于图示①～④中的哪个部位？
提示35S存在于氨基酸的R基上，题图中①处是R基，②处是肽键，③处连接的是肽键或羧基，④处连接的是碳原子，故35S存在于①部位。
2.蛋白质是生命活动的主要承担者，在组成细胞的有机物中含量最多。下图为有关蛋白质分子的简要概念图，请思考：
(1)图示a中一定具有S吗？
(2)图示①为何种过程？该过程除产生多肽外，还会产生何类产物？
(3)图中b、c、d内容是什么？请写出b、c的化学表达式。
(4)甲硫氨酸的R基是—CH2—CH2—S—CH3，则它的分子式是________？
提示(1)不一定。
(2)①为“脱水缩合”过程，该过程还可产生H2O。
(3)b、c、d依次为“氨基酸”、“肽键”、“蛋白质功能多样性”；
b的化学表达式为
c的化学表达式为—CO—NH—。
(4)氨基酸共性部分为C2H4O2N，则甲硫氨酸分子式为C2＋3H4＋7O2NS即
C5H11O2NS。
1.真题重组判断正误
(1)植物根细胞膜上存在运输离子的蛋白质(2016·海南卷，3A)(√)
(2)植物叶肉细胞中液泡膜与类囊体膜上的蛋白质不同(2016·海南卷，3B)(√)
(3)血红蛋白中不同肽链之间通过肽键连接(2014·江苏卷，1C)(×)
(4)高尔基体是肽链合成和加工的场所(2013·安徽，1B)(×)
(5)细胞中氨基酸种类和数量相同的蛋白质不一定是同一种蛋白质(2013·天津，1C)(√)
以上内容主要源于教材必修1P20～24关于蛋白质的合成、多样性及功能的内容，把握氨基酸的种类、特性；氨基酸如何形成蛋白质及蛋白质重要功能举例并能进行相关计算是解答本类题目的关键。
2.(教材必修1P24 T3改编)下图为牛胰岛素结构图，该物质中—S—S—是由两个—SH脱去两个H形成的。下列说法正确的是()
A.牛胰岛素为51肽，其中含有50个肽键
B.牛胰岛素中至少含有2个—NH2和2个—COOH
C.牛胰岛素水解产物含有20种不同的氨基酸
D.牛胰岛素形成时，减少的分子质量为882
解析由图可知，牛胰岛素是由两条肽链形成的蛋白质，不是多肽，含有的肽键数＝氨基酸的分子数－肽链数＝51－2＝49，A错误；牛胰岛素含有两条肽链，每条肽链至少含有一个—NH2和一个—COOH，因此至少含有2个—NH2和2个—COOH，B正确；牛胰岛素水解产物最多含有20种不同的氨基酸，C错误；牛胰岛素形成的过程中，形成了49个肽键，还形成了3个二硫键，所以减少的相对分子质量为49×18＋6＝888，D错误。
答案 B
蛋白质的结构和功能
1.(2016·江苏卷，4)蛋白质是决定生物体结构和功能的重要物质。下列相关叙述错误的是()
A.细胞膜、细胞质基质中负责转运氨基酸的载体都是蛋白质
B.氨基酸之间脱水缩合生成的H2O中，氢来自于氨基和羧基
C.细胞内蛋白质发生水解时，通常需要另一种蛋白质的参与
D.蛋白质的基本性质不仅与碳骨架有关，而且也与功能基团有关
解析细胞膜上负责转运氨基酸的载体是蛋白质，细胞质基质中负责转运氨基酸的载体是tRNA，A错误；氨基酸之间脱去的水分子中氢来自氨基和羧基，B正确；细胞内蛋白质水解时需蛋白酶催化，蛋白酶属于蛋白质，C正确；蛋白质的基本性质与碳骨架有关，也与功能基团有关，D正确。
答案 A
2.(2017·中原各校联考)下列各种蛋白质的功能，错误的组合是()
A.抗体——免疫
B.唾液淀粉酶——催化
C.载体蛋白——运输
D.血红蛋白——调节
解析抗体是具有免疫功能的蛋白质；酶是起催化作用的物质；载体蛋白具有运输物质的功能；血红蛋白是运输氧气的载体。
答案 D
几种常考蛋白质的分布和功能
此部分经常借助某些具体的蛋白质从不同角度进行命题，现举例如下：名称分布功能绝大多数酶细胞内或细胞外催化作用
载体蛋白细胞膜运输某些物质如离子、氨基酸等
某些激素(如生长激素、胰
岛素)
内环境中调节生命活动抗体、淋巴因子内环境中免疫作用
血红蛋白红细胞内主要运输O2和部分CO2糖蛋白(受体蛋白)等细胞膜表面保护、润滑、识别等作用结构蛋白细胞膜、肌细胞等构成细胞和生物体的成分
蛋白质的相关计算
1.某蛋白质由m条肽链、n个氨基酸组成。该蛋白质至少含有—COOH、—NH2、氧原子的个数分别为()
A.m、m、n－m
B.m、n、n－2m
C.m、m、n＋m
D.m、m、n＋2m
解析因每条肽链至少含有1个游离的—COOH和1个游离的—NH2，故该蛋白质至少含有m个—COOH、m个—NH2；因该蛋白质由m条肽链、n个氨基酸组成，故其至少含有(n－m)个肽键；因1个肽键中含有一个氧原子，且该蛋白质中至少含有m个游离的—COOH，故该蛋白质至少含有(n－m)×1＋2×m＝n－m＋2m＝n＋m个氧原子。
答案 C
2.(2016·河南郑州预测)如图表示的是一个由200个氨基酸构成的蛋白质分子。下列叙述正确的是()
A.该分子中含有198个肽键
B.这200个氨基酸中至少有200个氨基
C.合成该蛋白质时相对分子质量减少了3 600
D.该蛋白质中至少含有4个游离的羧基
解析该蛋白质分子含有2条肽链，且2条肽链之间由2个肽键连接，故该分子一共含有200个肽键；由图可知，第70位、120位的氨基酸的R基上有氨基，故组成该蛋白质分子的200个氨基酸中至少含有202个氨基；合成该蛋白质时脱去的水分子数与形成的肽键数相等，故合成该蛋白质时相对分子质量减少了18×200＝3 600；该蛋白质分子含有2条肽链，至少含有2个游离的羧基。
答案 C
一. 对有关“蛋白质”知识点的梳理 2、“两个标准”是指判断组成蛋白质的氨基酸必须同时具备的标准有2个：一是数量标准，即每种氨基酸分子至少都含有一个氨基和一个羧基；二是位置标准，即都是一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。 3、“三个数量关系”是指蛋白质分子合成过程中的3个数量关系（氨基酸数、肽键数或脱水分子数、肽链数），它们的关系为：当n个氨基酸缩合成一条肽链时，脱水分子数为，形成个肽键，即脱去的水分子数=肽键数=氨基酸数-1= n-1；当n个氨基酸形成m条肽链时，肽键数=脱水分子数= n-m。 环肽，n个氨基酸缩合成一个环肽，脱水数=肽键数=氨基酸数= n。 4、“四个原因”是指蛋白质分子结构多样性的原因有4个：（1）氨基酸分子的种类不同； （2）氨基酸分子的数量不同；（3）氨基酸分子的排列次序不同；（4）多肽链的空间结构不同。 5、“五大功能”是指蛋白质分子主要有5大功能（功能多样性是由分子结构的多样性决定）： （1）结构蛋白：是构成细胞和生物体的重要物质，如人和动物的肌肉主要是蛋白质；（2）催化作用，如参与生物体各种生命活动的绝大多数酶；（少量为RNA）（3）运输作用，如细胞膜上的载体、红细胞中的血红蛋白； （4）调节作用，例如部分激素，胰岛素和生长激素都是蛋白质。(激素都有调节作用，但不一定都为蛋白质)； （记忆）胰岛素只能注射原因：胰岛素是蛋白质，口服会被消化酶水解，失去药效。 （5）免疫（包括细胞识别）作用，如抗体、受体、（糖蛋白）。 6.蛋白质必含元素C、H、O、N（可能含有S、Fe，均存在与R基上）。 7、富含蛋白质的食物：肉、蛋、奶和大豆制品。 8、氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸。必须从外界获取在体内不能合成的称为必需氨基酸。有8种（苯丙氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸）婴儿9种（赖氨酸）。常以谷类（尤其玉米）为食的人群应补充赖氨酸。在体内由甲种氨基酸合成乙种氨基酸，可得乙为非必需氨基酸。 9、蛋白质、核酸是生物大分子，氨基酸、核苷酸为小分子。 10、脱水缩合形成二肽（），产物（二肽和水）。肽键（）。双缩脲试剂（A质量浓度0.1g/ml的NaOH溶液，B质量浓度0.01g/ml 的CuSO2溶液）与肽键发生紫色显色反应（2个及以上） 11、多肽通常条件下为链状结构（做题时出现“通常或一般情况下”则不考虑环肽）。肽链盘曲折叠行程呢共有一定空间结构的蛋白质分子。许多蛋白质有几条连，通过一定的化学键（二硫键、链间肽键）互相结合在一起。这些肽链不呈直线，也不在一个平面上。 12.胰岛素由两条肽链组成（最好记住），51个氨基酸。 13、蛋白质多样性的根本原因：遗传信息的多样性。 14、盐析是可逆的。变性是不可逆的。高温、强酸、强碱和重金属盐都能够使蛋白质变性。（应用：汞中毒后喝牛奶、高温杀菌、医用酒精消毒等）。吃熟鸡蛋更容易消化原因（高温使蛋白质分子的空间结构变得伸展、松散，容易被蛋白酶水解。） 15、一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的主要承担者（体现者）。 二. 归类分析1. 有关蛋白质中肽键数及脱下水分子数的计算 m个氨基酸分子缩合成n条多肽链时，要脱下m-n个水分子，同时形成个m-n肽键，可用公式表示为：肽键数目=脱下的水分子数=水解时需要的水分子数=氨基酸数（m）－肽链条数（n） 例1. 血红蛋白分子有574个氨基酸，4条肽链，在形成此蛋白质分子时，脱下的水分子数和形成的肽键数分别是（）分析：依据脱下的水分子数=肽键数目=氨基酸数－肽链条数，直接得到答案D. 570和570 2. 有关蛋白质中游离的氨基或羧基数目的计算 氨基酸之间脱水缩合时，原来的氨基和羧基已不存在，形成的多肽的一端是-NH2，另一端是—COOH，所以对于n条肽链的多肽，每1条肽链至少应有1个-NH2，1个—COOH，若还有-NH2或—COOH，则存在于R基中。 （1）至少含有的游离氨基或羧基数目=肽链条数 例2. 某蛋白质分子由3条多肽链组成，内有肽键109个，则此分子中含有-NH2或—COOH的数目至少为：（）分析：每1条多肽链至少含有1个氨基和1个羧基，并且分别位于这条肽链的两端。3条多肽链应至少含有3个氨基和3个羧基。答案为3、3。 （2）游离氨基或羧基数目=肽链条数+R基中含有的氨基或羧基数 例3. 现有1000个氨基酸，其中氨基有1020个，羧基1050个，则由此合成的4条肽链中氨基、羧基的数目分别是（）分析：1000个氨基酸中含有氨基1020个，羧基1050个，多出来的20个氨基或50个羧基存在于R基中，依蛋白质中含有的游离氨基或羧基数目=肽链条数+R基中含有的氨基或羧基数，得到答案为C. 24、54。 3. 有关蛋白质相对分子质量的计算 蛋白质的相对分子质量=氨基酸数目×氨基酸的平均分子质量－脱下水的数目×18 - 二硫键数×2 例4. 已知20种氨基酸的平均分子质量是128，某蛋白质分子由两条肽链组成，共有肽键98个，该蛋白质的分子质量最接近于（）分析：根据蛋白质中肽键数=氨基酸数－肽链条数，可以推知氨基酸的数目为98+2=100，在此蛋白质的形成过程中失去的水分子数为98，答案为11036。
蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自
2.2 蛋白质的结构及其多样性教学设计 教学目标: 1、知识目标 说明蛋白质分子结构 说明蛋白质结构多样性的原因。 2、情感、态度、价值观目标 通过关注蛋白质研究进展与生物体生命活动和健康的关系，激发学生学科学、用科学的求知欲。 3、能力目标 ①、通过对蛋白质分子结构等知识的讨论分析培养学生分析综合能力。 ②、通过讨论交流培养学生口头表达能力和逻辑思维能力。 教学重点: 蛋白质的分子结构和多样性。 教学难点: 蛋白质的分子结构多样性。 教学思路： 本节内容通过学生自主阅读、主动探究与教师讲述和启发引导相结合的方法，使之对知识形成一个系统的认识。同时使用电脑多媒体和加强知识容量和知识的连贯性。最后通过练习强化对所学知识的理解。 教学器具: 多媒体课件
【教学反思】 本节课是生物必修一《分子与细胞》（第2章组成细胞的分子）第2节《生命活动的主要承担者──蛋白质》第二课时，本节课内容比较抽象，为避免学生产生枯燥、无味的感觉，要更加充分调动学生的积极性、主动性，让学生主动探索。我注意从以下三个方面去调动学生的积极主动性： 一、在引入知识时，尽可能用直观的、活泼的方式将学生带入新的知识情境中，然后用一些有代表性的问题将学生引入师生互动环节，这一环节要个学生留出足够的时间，允许学生争论和犯错误；最后是学生通过自己的主动学习掌握基础知识后，教师提出深层次的问题，帮助学生加深对知识的理解，拓展自己思考问题的视野。这个教学设计围绕着学生，让学生成为学习的主体，和教师一起合作、探究。 二、用身边的事例创设情景，激发学生学习的兴趣。以扩大教学容量并提高一部分学有余力的学生的能力；如已知氨基酸的平均分子量，结合胰岛素的结构示意图，引导学生求胰岛素分子的分子量。
蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括
高中生物涉及的“多样性” （详细版） 1、细胞多样性 成人身体约有1014个细胞，这些细胞大约有200多种不同的类型，根据分化程度的不同，又可分为600多种。在同一个由多细胞构成的生物体内，由于细胞结构和功能的分化，构成生物体的细胞也呈现多样性。用显微镜观察的几种细胞具有不同的形态和结构，这就反映了细胞的多样性。 细胞的多样性和统一性：组成生物体的细胞多种多样，但是所有细胞都具有共同的基本结构。 细胞学说的建立过程： 1543年，比利时的维萨里发表了《人体构造》，揭示了人体在器官水平的结构。 法国的比夏认为器官由组织组成。 1665年，英国科学家虎克用显微镜观察了植物木栓组织，看到了死亡的细胞，并命名。 荷兰人列文虎克和意大利的马尔比基分别用显微镜观察了多种细胞。 1838年，德国植物学家施莱登提出细胞是构成植物体的基本单位。 1839年，德国动物学家施旺结合施莱登的观点，建立了细胞学说。 1858年，德国的魏尔肖提出：细胞通过分裂产生新细胞。 2、蛋白质多样性 蛋白质：细胞内含量最多的有机物。其组成单位是氨基酸，约有20种，８种必需氨基酸（甲缬赖异苯亮色苏）和12种非必需氨基酸。组成蛋白质的氨基酸的特点是：每种氨基酸分子至少都含有一个氨基和一个羧基，并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。组成蛋白质分子结构具有多样性（原因是组成蛋白质分子的氨基酸种类不同，数目成百上千，排列次序变化多端，由氨基酸形成的肽链的空间结构千差万别），导致功能也具有多样性（构成细胞和生物体的重要物质，催化作用，运输作用，调节作用，免疫作用）。蛋白质多样性是生物多样性的直接原因。 蛋白质是由肽链构成的，具有一定的空间立体结构，多肽具有一定的功能，但多肽不是
蛋白质 一、概述 1.蛋白质：一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。 2.元素组成：CONH。基本组成单位：氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链，该长链又称为多肽链)。一些蛋白质含有非氨基酸成分. 3.分类：按形状和溶解性：纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状，多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形，可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。“溶于膜”)。 4.性质：生物大分子；胶体性质；带电性质；溶解性与沉淀；灼烧时可以产生特殊气味；颜色反应；可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。 5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性？ 二、氨基酸 1.α－氨基酸结构： 2.分类：必需/半必需/非必需~~ 根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~ 根据R基团的极性和带电性质： a.非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp b.极性氨基酸： 不带电：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys； 带正电：His、Lys、Arg； 带负电：Asp、Glu *非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。 *不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。 *带负电荷的极性氨基酸，R基团带有负电。 *带正电荷的极性氨基酸，R基团带有正电。
3.酸碱化学：氨基酸是两性电解质，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3+正离子和能接受质子的－COO-负离子。 氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离可看作二元酸（阳离子—兼性离子—阴离子）。氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得，二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。 4.等电点：在某一pH值下，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在。 当氨基酸所处环境pH值等于该氨基酸等电点时，氨基酸净电荷数等于零，在电场中不能移动；氨基酸在等电点可以解离，解离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等。 pI值等于等电兼性离子两边的pK值的算术平均值,pI=(pKa1+pKa2)/2。 5.α－氨基、α－羧基参加的反应： 共同参加的反应：茚三酮显色反应。二者的聚合反应（成肽反应）。 侧链R基参加的反应：二硫键的形成和打开 6.氨基酸巨星： Pro—亚氨基酸；影响蛋白质的空间结构和蛋白质的折叠。 Phe,Trp,Tyr—侧链具有芳香环；有特殊的光谱性质，是生物物理学家的宠儿。 Cys—巯基是很活跃的化学基团；在蛋白质内部和蛋白质之间形成二硫键；影响蛋白质的结构和功能。Asp,Glu,Arg,Lys—侧链带电荷、可解离；影响氨基酸与蛋白质的酸碱性质；参与许多酶的催化作用。His—侧链可解离；可带正电荷；解离常数接近生物体液pH；供出和接受质子的速率很大；在酶和其它蛋白的功能中具有重要地位。 三、肽 1.一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间脱水缩合形成的共价键称为肽键。 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物即称为肽，组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。 2.肽键是一种酰胺键。由于酰胺氮原子上的孤电子对离域与羰基碳轨道重叠，因此在酰胺氮和羰基氧之间发生共振相互作用。 肽键共振产生几个重要结果： a.肽键具有部分双键性质。 b.限制绕肽键的自由旋转。 c.组成肽键的4个原子和2个相邻的C原子处于同一酰胺平面。 d.在肽平面内，两个C可以处于顺式构型或反式构型，反式构型比顺式构型稳定，肽链中的肽键绝大多数都是反式构型。 e.肽键具有永久偶极，肽基具有较低的化学反应性。 3.肽链具有方向性：N-端氨基酸残基为起点，C-端氨基酸残基为终点。 4.命名：12~20寡肽，后为多肽。 5.肽的物理和化学性质：小肽的理化性质与氨基酸类似。肽的酸碱性质与带电性质取决于肽的末端氨基、羧基和侧链上的基团。肽的等电点可以通过取等电兼性离子两边的pKa的平均值，算出其pI值。 6.双缩脲反应：含有两个或两个以上肽键的化合物都能与CuSO4碱性溶液发生双缩脲反应而生成紫红色或蓝紫色的复合物。可利用这个反应测定多肽与蛋白质的含量。 7.多肽的人工合成方法：多肽的人工合成有两种类型，一种是由不同氨基酸按照一定顺序排列的控制合成，另一种是由一种或两种氨基酸聚合或共聚合。 四、一级结构 1.每一种天然蛋白质都有自己特有的三维空间结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象。一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但该蛋白质在生理条件下占优势的构象只有一种或很少几种，它们在热力学上是最稳定的，处于这种有生理功能的构象状态的蛋白质称为天然蛋白质 2.一级结构：多肽链的氨基酸序列。 二级结构：多肽链借助氢键排列成的局部规则结构（如α螺旋）。 三级结构：多肽链借助多种非共价键折叠成的特定三维空间结构。 四级结构：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。
蛋白质的结构及其多样性 各位评委、老师：大家好！ 今天我说课的题目是《蛋白质的结构及其多样性》。接下来我就从以下几个方面来说说这节课 一、教材与学情分析 蛋白质的结构及其多样性节选自人教版高中生物必修一第二章第二节的内容。本节主要讲述了氨基酸形成蛋白质的过程和蛋白质结构多样性的原因。它以本章的第 1 节细胞中的元素和化合物知识、生物组织中的糖类、脂肪和蛋白质检测知识为基础。同时也为第3节学习遗传信息的携带者――核酸奠定了学法基础。此外，学生在生活中接触过不少蛋白质，有利于本节内容的学习和理解。本部分包含的一些氨基酸种类和蛋白质结构知识，是以后生物学习中不可缺少的部分，也是高考的常考内容。 二、教学目标 根据课程标准和新课改所倡导的“知识与技能、过程与方法、情感态度与价值观”的目标观，我确定了如下的三维教学目标 1知识与技能： 概述氨基酸形成蛋白质的过程 阐述蛋白质结构多样性的原因 2过程与方法 通过学生间的讨论与交流提高学生交流与合作的能力。 3情感态度与价值观 通过讲述蛋白质在生活中的多种用途，激发学生的学习兴趣，培养科学探索精神。 三、教学重点、难点 结合课程标准和高中生的认知发展规律，我确定了如下教学重难点 重点 1氨基酸形成蛋白质的过程 2蛋白质结构多样性的原因 难点： 1氨基酸形成蛋白质的过程 下面，为了突出重点，突破难点，达到本节的教学目标，接下来我将简单介绍下我的教学方法和对学生学法的指导。我所理解的教学是由教师的教与学生的学共同组成的双边活动过程，是一个教学相长的过程。 四、教法 首先当然是在教学中应用最广的讲授法，在我们的印象中讲授法似乎就是知识由教师向学生简单的传递，是一种灌输式的教学。但是如果我们能善于联系学生的生活经验和社会科技，帮助学生建立起新旧知识间的联系，同样也是有意义学习。其次是多媒体演示法帮助学生直观形象的学习知识，激发学生的学习兴趣。再次还有谈话法，通过提问的方式及时检查学生的学习状况；最后是讨论法，有利于学生相互取长补短，共同进步。总之，我认为没有最好的教学方法，每种教学方法都有优缺点，在教学中我们应灵活选用，做到不同教学方法的优化组合。 五、学法 我们常说：“现代的文盲不是不识字的人，而是不会学习的人”，因而，我在教学过程中特别重视学法的指导。充分发挥学生的主观能动性，使学生成为学习的主人。这节课指导学生的学习方法主要是自学辅导法、归纳法、讨论法和理论联系实际的方法。 六、教学过程 1、通过一段简短的三鹿事件视频介绍导入新课，同时对学生进行思想品德教育。 2蛋白质的结构 结合图2-4说明蛋白质结构多样性的原因。 3氨基酸形成蛋白质的过程
https://www.doczj.com/doc/b11653731.html,/bbs/home.php?mod=space&uid=34800&do =blog&id=38530 常见蛋白质标签总结（Flag、HA、cMyc、CBP等） Protein tags are peptide sequences genetically grafted onto a recombinant protein. Often these tags are removable by chemical agents or by enzymatic means, such as proteolysis or intein splicing. Tags are attached to proteins for various purposes. 一、氨基酸标签（含小肽标签） A stretch of amino acids is added to the protein and enables the recovery of the labelled protein by its unique affinity. Usually its easiest to add the tag to either end of the protein to ensure its accessibility and not to disturb the protein folding. 1.组氨酸标签（His tag）一般为6个组氨酸，用Ni2+（Cu2+）亲和层析纯 化 2.FLAG tag ：N-DYKDDDDK-C ，recovered with specific antibody 3.HA tag： an epitope derived from the Influenza protein haemagglutinin (HA， 禽流感病毒血凝素)，e.g. N-YPYDVPDYA-C，recovery with an HA antibody 4.MYC tag： an epitope derived from the human proto-oncoprotein MYC，e.g. N-ILKKATAYIL-C, N-EQKLISEEDL-C，recovery with an MYC antibody 5.SBP tag：Streptavidin Binding Peptide，链霉亲合素结合肽，38 amino acid tag (MDEKTTGWRGGHVVEGLAGELEQLRARLEHHPQGQREP)， 更多参考在Sigma 6.CBP tag：钙调蛋白结合肽（CBP; 26aa）钙调蛋白结合肽与钙调素结合 是Ca2+依赖的，这种结合不受标签所处的位置影响（N端和C端均 可），在中性pH条件下使用2mM EGTA可以很方便的将目标蛋白洗 脱下来。这一系统有如下优点：1 特异性很高，因为大肠杆菌没有可以 和钙调素结合的蛋白；2 与His标签相比可以在强还原性条件下纯化。 7.纤维素结合肽（CBD）：能与纤维素介质特异性的结合，可以在温和的 条件下洗脱（乙二醇或低盐条件），pET CBD 载体含有纤维素结合肽 （CBD）的序列，可方便构建。 二、蛋白质标签 Rather than adding only a few amino acids a whole protein is fused to the protein to be purified or detected. The affinity of the attached protein enables the recovery of the artificial fusion protein. As for the peptides, the protein tag is added to either end of the target protein. 1.GST tag： the small glutathione-S-transferase (GST; 26 kDa)，recovery by affinity to substrate glutathione bound to a column, e.g. glutathione sepharose 2.MBP tag：麦芽糖结合蛋白（MBP; 40kDa）载体：pMAL
蛋白质结构与功能的关系 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可
蛋白质计算总结 -标准化文件发布号：（9556-EUATWK-MWUB-WUNN-INNUL-DDQTY-KII
蛋白质形成过程有关的计算规律 1.脱水数=肽键数=氨基酸数-肽链数 =(n-m) 例1：血红蛋白是由574个氨基酸构成的蛋白质，含四条多肽链，那么在形成肽链过程中，其肽键的数目和脱下的水分子数分别是（） A．573和573 B．570和570 C．572和572 D．571和571 2.在一个蛋白质中至少含有的游离氨基（或者游离羧基）数＝肽链数。 氨基总数=肽链数+所有R基的氨基数 羧基总数=肽链数+所有R基的羧基数 例2：现有1000个氨基酸，共有氨基1050个，羧基1020个，由它们合成的六条肽链中，氨基、羧基数目分别为（） A．1044、1014 B．56、26 C．6、6 D．1、1 3.蛋白质的相对分子质量＝（氨基酸数×氨基酸的平均分子量）－（失去的水分子数× 水的分子量）。 如：一个由m个氨基酸形成的含有n条肽链的蛋白质，氨基酸的平均分子质量为a,则蛋白质的相对分子质量＝am-18(m-n)。 例3：20种氨基酸的平均分子量为128，由100个氨基酸构成一条肽链的蛋白质，其分子量约为（） A．12800 B．11000 C．11018 D．7800 4.蛋白质中原子数的计算 氮原子数=肽键数+肽链数+R基上氮原子数 氧原子数=肽键数+肽链数×2+R基上氧原子数=各氨基酸中氧原子的总数-脱去水分子数 氢原子数=各氨基酸中氢原子的总数-脱去水分子数×2 5、环肽肽键数=脱水数=氨基酸数 6.每形成一个二硫键，脱掉两个H，因此相对分子质量减少而2 7、氨基酸的排列与多肽的种类 假若有A、B、C三种氨基酸，由这三种氨基酸组成多肽的情况可分如下两种情形分析： ①A、B、C三种氨基酸，每种氨基酸数目无限的情况下，可形成肽类化合物的种类： ②A、B、C三种氨基酸，且每种氨基酸只有一个的情况下，形成肽类化合物的种类：
随堂·真题演练 1.(2015·课标卷Ⅰ，5)人或动物PrP基因编码一种蛋白(PrP c)，该蛋白无致病性。PrP c的空间结构改变后成为PrP sc(朊粒)，就具有了致病性。PrP sc可以诱导更多的PrP c转变为PrP sc，实现朊粒的增殖，可以引起疯牛病。据此判断，下列叙述正确的是() A.朊粒侵入机体后可整合到宿主的基因组中 B.朊粒的增殖方式与肺炎双球菌的增殖方式相同 C.蛋白质空间结构的改变可以使其功能发生变化 D.PrP c转变为PrP sc的过程属于遗传信息的翻译过程 解析根据题干信息知，朊粒为蛋白质，不可能整合到宿主的基因组中，A错误；由题干可知，朊粒的增殖是通过诱导更多的PrP c的空间结构改变实现的，而肺炎双球菌的增殖方式为二分裂，B错误；蛋白质功能发生变化的一个重要原因是空间结构发生改变，C正确；遗传信息的翻译过程是指在核糖体上以mRNA为模板合成蛋白质的过程，而PrP c转变为PrP sc的过程是空间结构的改变，不符合上述特点，D错误。 答案 C 2.(2015·福建理综，1)人体内含有多种多样的蛋白质，每种蛋白质() A.都含有20种氨基酸 B.都是在细胞内发挥作用 C.都具有一定的空间结构 D.都能催化生物化学反应 解析组成人体内蛋白质的氨基酸有20种，但并不是每种蛋白质都含有20种氨基酸，A错误；有的蛋白质在细胞外发挥作用，例如人体内的消化酶，B错误；每种蛋白质都具有一定的空间结构，C正确；酶能催化生物化学反应，绝大多数酶是蛋白质。但是蛋白质不一定是酶，例如某些激素、抗体等，D错误。 答案 C 3.(2015·海南单科，11)关于蛋白质的叙述，错误的是() A.rRNA能参与蛋白质的生物合成 B.DNA和蛋白质是染色体的组成成分 C.人体血浆中含有浆细胞分泌的蛋白质 D.核糖体上合成的蛋白质不能在细胞核中发挥作用
第二章蛋白质的结构与功能 复习测试 （一）名词解释 1. 肽键 2. 结构域 3. 蛋白质的等电点 4. 蛋白质的沉淀 5. 蛋白质的凝固 （二）选择题 A型题： 1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是： A. 胱氨酸 B. 谷氨酸 C. 瓜氨酸 D. 蛋氨酸 E. 丝氨酸 2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸： A. 半胱氨酸 B. 组氨酸 C. 鸟氨酸 D. 丝氨酸 E. 亮氨酸 3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无 L型与D型氨基酸之分： A. 丙氨酸 B. 甘氨酸 C. 亮氨酸 D. 丝氨酸 E. 缬氨酸 4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有： A. 8种 B. 61种 C. 12种 D. 20种 E. 64种 5. 测定100克生物样品中氮含量是2克，该样品中蛋白质含量大约为： A. 6.25% B. 12.5% C. 1% D. 2% E. 20% 6. 蛋白质分子中的肽键： A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的 B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的 C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的 E. 以上都不是 7. 多肽链中主链骨架的组成是 A. –CNCCNCNCCNCNCCNC- B. –CCHNOCCHNOCCHNOC- C. –CCONHCCONHCCONHC- D. -CCNOHCCNOHCCNOHC- E. -CCHNOCCHNOCCHNOC- 8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况： A. 氨基酸种类的数量 B. 分子中的各种化学键 C. 多肽链的形态和大小 D. 氨基酸残基的排列顺序 E. 分子中的共价键 9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是： A. 盐键 B. 氢键 C. 疏水键 D. 二硫键 E. 肽键 10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是： A. 肽键平面充分伸展 B. 靠盐键维持稳定 C. 螺旋方向与长轴垂直 D. 多为左手螺旋 E. 以上都不是 11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构： A. α-螺旋 B. 双螺旋 C. β-片层 D. β-转角 E. 不规则卷曲
研究蛋白质与蛋白质相互作用方法总结 蛋白质与蛋白质之间相互作用构成了细胞生化反应网络的一个主要组成部分，蛋白-蛋白互作网络与转录调控网络对调控细胞及其信号有重要意义。 一、酵母双杂交系统 酵母双杂交系统是当前广泛用于蛋白质相互作用组学研究的一种重要方法。其原理是当靶蛋白和诱饵蛋白特异结合后，诱饵蛋白结合于报道基因的启动子，启动报道基因在酵母细胞内的表达，如果检测到报道基因的表达产物，则说明两者之间有相互作用，反之则两者之间没有相互作用。将这种技术微量化、阵列化后则可用于大规模蛋白质之间相互作用的研究。在实际工作中，人们根据需要发展了单杂交系统、三杂交系统和反向杂交系统等。Angermayr等设计了一个SOS蛋白介导的双杂交系统。可以研究膜蛋白的功能，丰富了酵母双杂交系统的功能。此外，酵母双杂交系统的作用也已扩展至对蛋白质的鉴定。 二、噬茵体展示技术 在编码噬菌体外壳蛋白基因上连接一单克隆抗体的DNA序列，当噬菌体生长时，表面就表达出相应的单抗，再将噬菌体过柱，柱上若含目的蛋白，就会与相应抗体特异性结合，这被称为噬菌体展示技术。此技术也主要用于研究蛋白质之间的相互作用，不仅有高通量及简便的特点，还具有直接得到基因、高选择性的筛选复杂混合物、在筛选过程中通过适当改变条件可以直接评价相互结合的特异性等优点。目前，用优化的噬菌体展示技术，已经展示了人和鼠的两种特殊细胞系的cDNA文库，并分离出了人上皮生长因子信号传导途径中的信号分子。 三、等离子共振技术 表面等离子共振技术(Surface Plasmon Resonance，SPR)已成为蛋白质相互作用研究中的新手段。它的原理是利用一种纳米级的薄膜吸附上“诱饵蛋白”，当待测蛋白与诱饵蛋白结合后，薄膜的共振性质会发生改变，通过检测便可知这两种蛋白的结合情况。SPR技术的优点是不需标记物或染料，反应过程可实时监控。测定快速且安全，还可用于检测蛋白一核酸及其它生物大分子之间的相互作用。 四、荧光能量转移技术
举例说明蛋白质的结构于其功能之间的关系。 1、蛋白质一级结构决定高级结构，高级结构决定生物功能。 2、在不同种属之间，有些 aa 发生变化，不影响他的生物功能，例如，胰岛素的种属差异十分明显，但不同种属间分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰岛素的一级结构稍有不同，但功能相同，主要是不同种属间具有20个不变aa残基构成的保守区决定的。此外，还包括细胞色素c，肌红蛋白，血红蛋白等一级结构稍有不同，功能相似。 3、在不同种属之间，由于基因突变，有些 aa 发生微观变化就引起功能的明显变化。例如，人的镰刀状红细胞贫血病和地中海贫血病。人的血红蛋白 b 链中第 6 位 glu 被 val 代替，由一个 aa 的变化，导致红细胞呈镰刀状， 降低运氧能力一起细胞形态和功能的变化。力起细胞形态和功能的变化 4、总之，蛋白质一级结构中各 aa 贡献不同，不变残基在蛋白质高级结构和功能上起重要作用，可变残基发生改变，不引起功能变化。不变残基在功能上起作用，可变残基在蛋白质进化上起重要作用。 5、蛋白质高级结构与功能的高度统一，结构决定功能。如血红蛋白的变构效应。血红蛋白由 4 个亚基组成， 2 个 a 亚基 ,2 个 b 亚基，分子中的 a 亚基对氧的亲和力比 b 亚基大，能首先与第一个氧结合，导致 a 亚基构象发生变化，进而引起相邻的b 亚基的构象也发生变化进而引起相邻的 b 亚基的构象也发生变化，增强 b 亚基对氧的亲和力。由于导致整个血红蛋白分子构象发生改变，与氧的结合能力大大加强，在肺部充分利用氧，使氧分压不致过高，在血液流经组织内时，当第一个氧放出后，其余三个氧很快放出，供组织利用氧。