第二章蛋白质
蛋白质：由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定构象和特定生物功能的生物大分子。
蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。
蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。
一、蛋白质的分类
1、组成：单纯蛋白质；结合蛋白质
2、形状：纤维状蛋白质：球状蛋白质；膜蛋白质
3、功能：酶；调节蛋白；储存蛋白；转运蛋白；运动蛋白；防御蛋白与毒蛋白；受体蛋白；支架蛋白；结构蛋白；异常功能蛋白
二、蛋白质的组成单位——氨基酸
1、元素组成：C H O N S，蛋白质系数6.25
2、氨基酸组成：
①氨基酸（amino acid）：分子中既含氨基又含羧基的化合物，蛋白质中仅
含有20（+2）种基本氨基酸。
②氨基酸的结构通式：α－氨基酸的结构通式（除脯氨酸外，均为α-氨基酸）
3、氨基酸的光学活性和立体化学特性
①α－氨基酸的α－碳是一个不对称原子（手性碳原子），α－氨基酸是光活性物质（甘氨酸除外）。②除甘氨酸外，其它19种基本氨基酸至少有两种异构体；具有两个不对称碳原子的氨基酸（例如苏氨酸、异亮氨酸）可以有4种异构体；构成蛋白质的氨基酸（除脯氨酸和甘氨酸外）均为L型氨基酸；蛋白质用碱进行水解时，或用一般的有机合成方法合成氨基酸时，得到的氨基酸为D型氨基酸和L型氨基酸的混合物。
4、氨基酸的分类（20种基本氨基酸）
①根据人体需要：必需氨基酸；版必需氨基酸；非必需氨基酸。②根据R基团的化学结构：脂肪族氨基酸；芳香族氨基酸；杂环氨基酸。③根据R基团的极性和带电性质：非极性氨基酸；极性氨基酸（不带电，带正电，带负电）。④不常见的蛋白质氨基酸，非蛋白质氨基酸。
5、氨基酸的理化性质
①1）一般物理性质；2）旋光性；3）紫外吸收光谱和荧光光谱
②两性解离和等电点：1）两性解离；2）氨基酸的解离；3）等电点
③氨基酸的化学性质：1）α－氨基参加的反应；2）α－羧基参加的反应；3）α－氨基和α－羧基共同参加的反应；4）侧链R基参加的反应
6、氨基酸的生理功能
三、肽
1、肽：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水所形成的化合物。组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
2、肽的命名：
不多于12个残基的肽直接称为二肽、三肽……；
超过12个而不多于20个残基的肽称为寡肽；
20个（含20个）以上残基的肽称为多肽。
3、肽键
一分子氨基酸的α－羧基和另一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合而形成的酰胺键，通常羰基
碳和酰胺氮之间用单键表示。（肽键具有部分双键性质）
①主链上的3种键（-C键，C-N键和N-键）都是单键，原则上绕多肽主链上的任一共价键都可以发生旋转。
②C-N键的键长为0.132 nm，比正常的C-N键短（0.145 nm），比典型的C=N键长（0.125 nm）。估计C-N键具有约40%的双键性质；由于C-N键具有部分双键性质，绕键旋转的能障比较高，在室温下足以防止旋转，保持酰胺基处于平面。
③肽平面：组成肽键的4个原子和2个相邻的Cα原子处于同一平面，该平面称为多肽主链的肽平面或称酰胺平面。二面角：绕Cα-C键的旋转（Ψ）和绕N-Cα键的旋转（φ）。
4、天然存在的活性肽
在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。
也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性肽。
四、蛋白质的结构
1、蛋白质结构的组织层次
①一级结构，二级结构，三级结构，四级结构。
②构象：由分子中某些原子或基团绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式；不同的构象之间可相互转变；势能最低、最稳定的构象为优势对象。
2、稳定蛋白质结构的作用力
稳定蛋白质高级结构的作用力：主要是非共价键或次级键的弱相互作用。
3、蛋白质的一级结构
（1）定义:多肽链中的氨基酸排列顺序，由多肽链主链上共价连接的氨基酸残基决定。（2）意义:①蛋白质的一级结构决定它的高级结构；
②蛋白质的氨基酸序列是阐明蛋白质生物活性的分子基础；
③氨基酸序列的改变可以导致蛋白功能异常和疾病；
④通过对一些蛋白质的氨基酸序列的比较可以反映出一些生物亲缘关系。
4、二级结构--多肽链折叠的规则方式
（1）定义：蛋白质主链折叠产生的有规则构象。肽链主链具有重复结构，通过形成链内或链间氢键可使肽链卷曲折叠形成各种二级结构元件，主要有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲等。
（2）特点：①二级结构是蛋白质主链折叠产生的有规则的构象；
②维系蛋白质二级结构的主要作用力是氢键，氢键存在于肽链主链之间而不是氨基酸侧链基团之间；
③氨基酸残基的侧链沿蛋白质二级结构的分布是有规律的；
④不同的氨基酸对形成某种二
成某种二级结构有一定的排斥。
5、超二级结构和结构域
（1）定义：超二级结构和结构域是位于二级结构和三级结构之间的两个层次，超二级结构的层次接近二级结构，而结构域的层次接近三级结构。
（2）①超二级结构：相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合或二级结构串，其充当三级结构的构件。
常见的超二级结构：1）αα（复绕α-螺旋）；2）βαβ；3）ββ（β曲折和希腊钥匙拓扑结构）；4）β-折叠桶；5）α-螺旋-β转角-α-螺旋
②结构域：多肽链在二级结构及超二级结构的基础上，进一步卷曲折叠成的相对独立的紧密球状结构。
结构域的类型：1）反平行α螺旋结构域；2）反平行β折叠片结构域；3）混合型折叠结构域（αβ结构域）；4）富含金属或二硫键结构域
6、蛋白质的三级结构
（1）定义：蛋白质分子在二级结构或超二级结构基础上进一步盘曲折叠而形成的整体构象，也就是一条多肽链全部原子在三维空间的排布位置。
（2）维系蛋白质三级结构的相关作用力：氢键、疏水作用、离子键和范德华力等。二硫键是维持三级结构唯一的一种共价键，能把肽链的不同区段牢固地连接在一起。
（3）蛋白质三级结构的特点：
①许多在一级结构上相差很远的，氨基酸残基在三级结构上相距很近；
②三级结构是蛋白质发挥生物活性所必须的；
③所有具有高度生物学活性的蛋白质几乎都是球状蛋白；
7、蛋白质的四级结构
（1）定义：专指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。
（2）维持四级结构的化学键（作用力）：范德华力、氢键、离子键、疏水作用（亚基缔合的驱动力）和二硫键。
（3）四级结构的特点：
①亚基单独存在时无生物活性，只有相互聚合成特定构象时才具有完整的生物活性；
②当酸、热或高浓度的尿素/胍等变性因子作用于寡聚蛋白时，亚基彼此解离分开、伸展成无规卷曲。如小心处理，可将寡聚体蛋白的亚基拆开，而不破坏其三级结构；
③四级结构的形成遵从“自我装配”的原则。
（4）四级结构的对称性：大多数寡聚蛋白质分子的亚基的排列是对称的：①环状对称，②二面体点群对称，③二十面体点群对称
（5）四级缔合在结构和功能上的优越性：①增强结构稳定性；②提高遗传经济性和效率；
③使催化基团汇集在一起；④具有协同性和别构效应
五、蛋白质结构与功能的关系
1、肌红蛋白的结构与功能
（1）功能：
①肌红蛋白存在于肌细胞中。
②它是典型的球形蛋白质。
③它能与氧气可逆结合，其功能为储存氧气。
（2）结构：
①由珠蛋白和血红素（辅基）组成；
②珠蛋白由8段α螺旋构成一个球状结构，螺旋之间是由1－8个残基组成的无规卷曲，构
成蛋白质的拐弯处；
③含亲水侧链的氨基酸残基多在外层，含疏水侧链的残基被埋在分子内部，分子内部只有一个容纳4个水分子的空间。
2、血红蛋白的结构与功能
（1）功能：
①血红蛋白存在于血液的红细胞中。
②它是典型的寡聚体蛋白质。
③血红蛋白能可逆结合氧气，其功能除运输氧气外，还能运输H+和CO2。
（2）结构：
①球状蛋白，寡聚蛋白，含四个亚基（两条α链，两条β链，α2β2）；
②含四个血红素辅基；
③亲水性侧链基团在分子表面，疏水性基团在分子内部。
（3）血红蛋白的亚基缔合特点：
①四个亚基构成一个四面体构型，整个分子形成C2点群对称，每个亚基的三级结构都与肌红蛋白相似；
②α链和β链之间的亚基相互作用最大，两条α链之间或两条β链之间的相互作用
很小；
③协同效应，别构效应
（4）αβ亚基之间的相互作用：
①装配接触：α1β1、α2β2之间接触面大，作用较强；
②滑动接触：α1β2、α2β1之间接触面小，作用比较弱，容易发生改变。
③两个相同的二聚体半分子（α1β1、α2β2）组成；
④每个半分子可作为一个钢体移动。
3、免疫球蛋白IgG的结构与功能
（1）功能：
①特异性结合抗原：特异性结合抗原后，形成抗体－抗原复合物沉淀，该沉淀能被巨噬细胞和粒细胞吞噬而被彻底清除。
②激活补体：当具有补体结合位点的抗体结合抗原后，通过铰链区变构，暴露出其补体结合位点，并通过经典途径激活补体，发挥溶菌和溶病毒作用。
③结合细胞：增强效应细胞对靶细胞的杀伤作用。
（2）结构：
①含有两条相同高分子量的重链和两条相同的低分子量的轻链。
②四条链通过二硫键共价联接成Y字形结构。
③每一免疫球蛋白分子含有二个抗原结合部位，它们位于Y形结构的二个顶点。
4、蛋白质的结构与功能的进化
①自有生命以来，蛋白质的结构与功能处于不停的进化之中，向多样化和专一化的方向发展。
②新蛋白质是在旧蛋白质的基础上，经过突变、遗传和自然选择的进化过程产生和发展起来的。
③蛋白质通过进化使其结构与功能之间具有高度的统一性和适应性；这种适应性是相对的，将会随进化变得更为完善
六、蛋白质的性质
1、白质的相对分子质量
蛋白质的相对分子质量一般在六千至一百万道尔顿之间，常用kD（千道尔顿）表示，也可用沉降系数S表示（1S＝1×10-13秒）
2、蛋白质的两性电离及等电点
①白质与氨基酸类似，也是两性物质。蛋白质中可解离的基团除了其末端的氨基和羧基外，主要是侧链的氨基、羧基、咪唑基、胍基、酚基、巯基等。
②白质是人体重要的缓冲剂，具有特有的等电点，这也是鉴别蛋白质的指标之一。
③于羧基的解离度比氨基的大，在水溶液中，蛋白质的等电点一般偏酸。
④等电点时蛋白质的导电性、溶解度、粘度、渗透压等都是最小。
⑤电点和蛋白质分子中所含氨基酸的种类有关。
3.蛋白质的变性与复性
蛋白质的变性：在某些物理或化学因素的作用下，天然蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂），从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变。
变性的因素：物理因素；化学因素
蛋白质的复性：去除变性因素后，蛋白质恢复或部分恢复其原有的构象和功能。
4、胶体性质
稳定蛋白质胶体溶液的主要因素：
①白质表面极性基团形成的水化膜将蛋白质颗粒彼此隔开，不会互相碰撞凝聚而沉淀（水化层）。②性电解质非等电状态时，带同种电荷，互相排斥不致聚集而沉淀（双电层）5、蛋白质的沉淀反应
沉淀；可逆沉淀；不可逆沉淀；盐析；有机溶剂沉淀；重金属盐沉淀；生物碱试剂和某些酸类沉淀
6、蛋白质的颜色反应
双缩二脲反应；水合茚三酮反应；蛋白黄反应；米隆反应；醋酸铅反应
7、蛋白质的含量测定
凯氏定氮法：蛋白质（%）= 总氮量（%）* 换算因数
双缩脲法；福林-酚试剂法；考马斯亮蓝G-250法；紫外光吸收法
一. 对有关“蛋白质”知识点的梳理 2、“两个标准”是指判断组成蛋白质的氨基酸必须同时具备的标准有2个：一是数量标准，即每种氨基酸分子至少都含有一个氨基和一个羧基；二是位置标准，即都是一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。 3、“三个数量关系”是指蛋白质分子合成过程中的3个数量关系（氨基酸数、肽键数或脱水分子数、肽链数），它们的关系为：当n个氨基酸缩合成一条肽链时，脱水分子数为，形成个肽键，即脱去的水分子数=肽键数=氨基酸数-1= n-1；当n个氨基酸形成m条肽链时，肽键数=脱水分子数= n-m。 环肽，n个氨基酸缩合成一个环肽，脱水数=肽键数=氨基酸数= n。 4、“四个原因”是指蛋白质分子结构多样性的原因有4个：（1）氨基酸分子的种类不同； （2）氨基酸分子的数量不同；（3）氨基酸分子的排列次序不同；（4）多肽链的空间结构不同。 5、“五大功能”是指蛋白质分子主要有5大功能（功能多样性是由分子结构的多样性决定）： （1）结构蛋白：是构成细胞和生物体的重要物质，如人和动物的肌肉主要是蛋白质；（2）催化作用，如参与生物体各种生命活动的绝大多数酶；（少量为RNA）（3）运输作用，如细胞膜上的载体、红细胞中的血红蛋白； （4）调节作用，例如部分激素，胰岛素和生长激素都是蛋白质。(激素都有调节作用，但不一定都为蛋白质)； （记忆）胰岛素只能注射原因：胰岛素是蛋白质，口服会被消化酶水解，失去药效。 （5）免疫（包括细胞识别）作用，如抗体、受体、（糖蛋白）。 6.蛋白质必含元素C、H、O、N（可能含有S、Fe，均存在与R基上）。 7、富含蛋白质的食物：肉、蛋、奶和大豆制品。 8、氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸。必须从外界获取在体内不能合成的称为必需氨基酸。有8种（苯丙氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸）婴儿9种（赖氨酸）。常以谷类（尤其玉米）为食的人群应补充赖氨酸。在体内由甲种氨基酸合成乙种氨基酸，可得乙为非必需氨基酸。 9、蛋白质、核酸是生物大分子，氨基酸、核苷酸为小分子。 10、脱水缩合形成二肽（），产物（二肽和水）。肽键（）。双缩脲试剂（A质量浓度0.1g/ml的NaOH溶液，B质量浓度0.01g/ml 的CuSO2溶液）与肽键发生紫色显色反应（2个及以上） 11、多肽通常条件下为链状结构（做题时出现“通常或一般情况下”则不考虑环肽）。肽链盘曲折叠行程呢共有一定空间结构的蛋白质分子。许多蛋白质有几条连，通过一定的化学键（二硫键、链间肽键）互相结合在一起。这些肽链不呈直线，也不在一个平面上。 12.胰岛素由两条肽链组成（最好记住），51个氨基酸。 13、蛋白质多样性的根本原因：遗传信息的多样性。 14、盐析是可逆的。变性是不可逆的。高温、强酸、强碱和重金属盐都能够使蛋白质变性。（应用：汞中毒后喝牛奶、高温杀菌、医用酒精消毒等）。吃熟鸡蛋更容易消化原因（高温使蛋白质分子的空间结构变得伸展、松散，容易被蛋白酶水解。） 15、一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的主要承担者（体现者）。 二. 归类分析1. 有关蛋白质中肽键数及脱下水分子数的计算 m个氨基酸分子缩合成n条多肽链时，要脱下m-n个水分子，同时形成个m-n肽键，可用公式表示为：肽键数目=脱下的水分子数=水解时需要的水分子数=氨基酸数（m）－肽链条数（n） 例1. 血红蛋白分子有574个氨基酸，4条肽链，在形成此蛋白质分子时，脱下的水分子数和形成的肽键数分别是（）分析：依据脱下的水分子数=肽键数目=氨基酸数－肽链条数，直接得到答案D. 570和570 2. 有关蛋白质中游离的氨基或羧基数目的计算 氨基酸之间脱水缩合时，原来的氨基和羧基已不存在，形成的多肽的一端是-NH2，另一端是—COOH，所以对于n条肽链的多肽，每1条肽链至少应有1个-NH2，1个—COOH，若还有-NH2或—COOH，则存在于R基中。 （1）至少含有的游离氨基或羧基数目=肽链条数 例2. 某蛋白质分子由3条多肽链组成，内有肽键109个，则此分子中含有-NH2或—COOH的数目至少为：（）分析：每1条多肽链至少含有1个氨基和1个羧基，并且分别位于这条肽链的两端。3条多肽链应至少含有3个氨基和3个羧基。答案为3、3。 （2）游离氨基或羧基数目=肽链条数+R基中含有的氨基或羧基数 例3. 现有1000个氨基酸，其中氨基有1020个，羧基1050个，则由此合成的4条肽链中氨基、羧基的数目分别是（）分析：1000个氨基酸中含有氨基1020个，羧基1050个，多出来的20个氨基或50个羧基存在于R基中，依蛋白质中含有的游离氨基或羧基数目=肽链条数+R基中含有的氨基或羧基数，得到答案为C. 24、54。 3. 有关蛋白质相对分子质量的计算 蛋白质的相对分子质量=氨基酸数目×氨基酸的平均分子质量－脱下水的数目×18 - 二硫键数×2 例4. 已知20种氨基酸的平均分子质量是128，某蛋白质分子由两条肽链组成，共有肽键98个，该蛋白质的分子质量最接近于（）分析：根据蛋白质中肽键数=氨基酸数－肽链条数，可以推知氨基酸的数目为98+2=100，在此蛋白质的形成过程中失去的水分子数为98，答案为11036。
蛋白质计算的公式汇总文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]
有关蛋白质计算的公式汇总 ★★规律1：有关氨基数和羧基数的计算 ⑴蛋白质中氨基数=肽链数+R基上的氨基数=各氨基酸中氨基的总数-肽键数； ⑵蛋白质中羧基数=肽链数+R基上的羧基数=各氨基酸中羧基的总数-肽键数； ⑶在不考虑R基上的氨基数时，氨基酸脱水缩合形成的一条多肽链 中，至少含有的氨基数为1，蛋白质分子由多条肽链构成，则至 少含有的氨基数等于肽链数； ⑷在不考虑R基上的羧基数时，氨基酸脱水缩合形成的一条多肽链 中，至少含有的羧基数为1，蛋白质分子由多条肽链构成，则至少含有的羧基数等于肽链数。 ★★规律2：蛋白质中肽键数及相对分子质量的计算 ⑴蛋白质中的肽键数=脱去的水分子数=水解消耗水分子数=氨基酸分子个数-肽链数； ⑵蛋白质的相对分子质量=氨基酸总质量（氨基酸分子个数×氨基酸 平均相对分子质量）-失水量（18×脱去的水分子数）。 注意：有时还要考虑其他化学变化过程，如：二硫键（—S—S—）的形成等，在肽链上出现二硫键时，与二硫键结合的部位要脱去两 个H，谨防疏漏。 ★★规律3：有关蛋白质中各原子数的计算
⑴C原子数=（肽链数+肽键数）×2+R基上的C原子数； ⑵H原子数=（氨基酸分子个数+肽链数）×2+R基上的H原子数=各氨 基酸中H原子的总数-脱去的水分子数×2； ⑶O原子数=肽链数×2+肽键数+R基上的O原子数=各氨基酸中O原子 的总数-脱去的水分子数； ⑷N原子数=肽链数+肽键数+R基上的N原子数=各氨基酸中N原子的总数。 注意：一个氨基酸中的各原子的数目计算：① C原子数＝R基团中的C原子数＋2；②H 原子数＝R基团中的H原子数＋4；③ O原子数＝R基团中的O原子数＋2；④N原子数＝R基团中的N原子数＋1。 ★★规律4：有关多肽种类的计算： 假设有n（0＜n≤20）种、m个氨基酸，任意排列构成多肽（这里m≤n）： ⑴若每种氨基酸数目无限（允许重复）的情况下，可形成肽类化合物的种类：有n m种； ⑵若每种氨基酸只有一个（不允许重复）的情况下，可形成肽类化合 物的种类：有n×(n-1)×(n-2)…×(n-m+2)×(n-m+1)= 种。 ★★规律5：蛋白质中氨基酸数目与核酸中碱基数的计算： ⑴DNA基因的碱基数（至少）：mRNA的碱基数（至少）：氨基酸的数目＝6：3：1； ⑵肽键数（得失水数）＋肽链数=氨基酸数=（DNA）基因碱基数/6= mRNA碱基数/3。
有关蛋白质计算的公式 汇总 集团文件发布号：（9816-UATWW-MWUB-WUNN-INNUL-DQQTY-
有关蛋白质计算的公式汇总 ★★规律1：有关氨基数和羧基数的计算 ⑴蛋白质中氨基数=肽链数+R基上的氨基数=各氨基酸中氨基的总数-肽键数； ⑵蛋白质中羧基数=肽链数+R基上的羧基数=各氨基酸中羧基的总数-肽键数； ⑶在不考虑R基上的氨基数时，氨基酸脱水缩合形成的一条多肽链 中，至少含有的氨基数为1，蛋白质分子由多条肽链构成，则至 少含有的氨基数等于肽链数； ⑷在不考虑R基上的羧基数时，氨基酸脱水缩合形成的一条多肽链 中，至少含有的羧基数为1，蛋白质分子由多条肽链构成，则至少含有的羧基数等于肽链数。 ★★规律2：蛋白质中肽键数及相对分子质量的计算 ⑴蛋白质中的肽键数=脱去的水分子数=水解消耗水分子数=氨基酸分子个数-肽链数； ⑵蛋白质的相对分子质量=氨基酸总质量（氨基酸分子个数×氨基酸 平均相对分子质量）-失水量（18×脱去的水分子数）。 注意：有时还要考虑其他化学变化过程，如：二硫键（—S—S—）的形成等，在肽链上出现二硫键时，与二硫键结合的部位要脱去两 个H，谨防疏漏。 ★★规律3：有关蛋白质中各原子数的计算 ⑴C原子数=（肽链数+肽键数）×2+R基上的C原子数； ⑵H原子数=（氨基酸分子个数+肽链数）×2+R基上的H原子数=各氨 基酸中H原子的总数-脱去的水分子数×2；
⑶O原子数=肽链数×2+肽键数+R基上的O原子数=各氨基酸中O原子 的总数-脱去的水分子数； ⑷N原子数=肽链数+肽键数+R基上的N原子数=各氨基酸中N原子的总数。 注意：一个氨基酸中的各原子的数目计算：① C原子数＝R基团中的C原子数＋2；②H 原子数＝R基团中的H原子数＋4；③ O原子数＝R基团中的O原子数＋2；④N原子数＝R基团中的N原子数＋1。 ★★规律4：有关多肽种类的计算： 假设有n（0＜n≤20）种、m个氨基酸，任意排列构成多肽（这里m≤n）： ⑴若每种氨基酸数目无限（允许重复）的情况下，可形成肽类化合物的种类：有n m种； ⑵若每种氨基酸只有一个（不允许重复）的情况下，可形成肽类化合 物的种类：有n×(n-1)×(n-2)…×(n-m+2)×(n-m+1)= 种。 ★★规律5：蛋白质中氨基酸数目与核酸中碱基数的计算： ⑴DNA基因的碱基数（至少）：mRNA的碱基数（至少）：氨基酸的数目＝6：3：1； ⑵肽键数（得失水数）＋肽链数=氨基酸数=（DNA）基因碱基数/6= mRNA碱基数/3。 注意：解题时看清是“碱基数”还是“碱基对数”，二者关系为：碱基数=2×碱基对数；对于真核生物而言,上式中的DNA片段相当于 基因编码区中的外显子；关于终止密码子所占的数量，若题目中 没有明确要求则不做计算。 特别提示：以上规律既适用于“链状肽”的相关计算，也适用于“环状肽”的相关计算，不过，若为环状肽，则可视为公式中的肽链数等于零，再进行相关计算。
蛋白质 一、概述 1.蛋白质：一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。 2.元素组成：CONH。基本组成单位：氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链，该长链又称为多肽链)。一些蛋白质含有非氨基酸成分. 3.分类：按形状和溶解性：纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状，多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形，可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。“溶于膜”)。 4.性质：生物大分子；胶体性质；带电性质；溶解性与沉淀；灼烧时可以产生特殊气味；颜色反应；可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。 5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性？ 二、氨基酸 1.α－氨基酸结构： 2.分类：必需/半必需/非必需~~ 根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~ 根据R基团的极性和带电性质： a.非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp b.极性氨基酸： 不带电：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys； 带正电：His、Lys、Arg； 带负电：Asp、Glu *非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。 *不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。 *带负电荷的极性氨基酸，R基团带有负电。 *带正电荷的极性氨基酸，R基团带有正电。
3.酸碱化学：氨基酸是两性电解质，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3+正离子和能接受质子的－COO-负离子。 氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离可看作二元酸（阳离子—兼性离子—阴离子）。氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得，二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。 4.等电点：在某一pH值下，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在。 当氨基酸所处环境pH值等于该氨基酸等电点时，氨基酸净电荷数等于零，在电场中不能移动；氨基酸在等电点可以解离，解离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等。 pI值等于等电兼性离子两边的pK值的算术平均值,pI=(pKa1+pKa2)/2。 5.α－氨基、α－羧基参加的反应： 共同参加的反应：茚三酮显色反应。二者的聚合反应（成肽反应）。 侧链R基参加的反应：二硫键的形成和打开 6.氨基酸巨星： Pro—亚氨基酸；影响蛋白质的空间结构和蛋白质的折叠。 Phe,Trp,Tyr—侧链具有芳香环；有特殊的光谱性质，是生物物理学家的宠儿。 Cys—巯基是很活跃的化学基团；在蛋白质内部和蛋白质之间形成二硫键；影响蛋白质的结构和功能。Asp,Glu,Arg,Lys—侧链带电荷、可解离；影响氨基酸与蛋白质的酸碱性质；参与许多酶的催化作用。His—侧链可解离；可带正电荷；解离常数接近生物体液pH；供出和接受质子的速率很大；在酶和其它蛋白的功能中具有重要地位。 三、肽 1.一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间脱水缩合形成的共价键称为肽键。 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物即称为肽，组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。 2.肽键是一种酰胺键。由于酰胺氮原子上的孤电子对离域与羰基碳轨道重叠，因此在酰胺氮和羰基氧之间发生共振相互作用。 肽键共振产生几个重要结果： a.肽键具有部分双键性质。 b.限制绕肽键的自由旋转。 c.组成肽键的4个原子和2个相邻的C原子处于同一酰胺平面。 d.在肽平面内，两个C可以处于顺式构型或反式构型，反式构型比顺式构型稳定，肽链中的肽键绝大多数都是反式构型。 e.肽键具有永久偶极，肽基具有较低的化学反应性。 3.肽链具有方向性：N-端氨基酸残基为起点，C-端氨基酸残基为终点。 4.命名：12~20寡肽，后为多肽。 5.肽的物理和化学性质：小肽的理化性质与氨基酸类似。肽的酸碱性质与带电性质取决于肽的末端氨基、羧基和侧链上的基团。肽的等电点可以通过取等电兼性离子两边的pKa的平均值，算出其pI值。 6.双缩脲反应：含有两个或两个以上肽键的化合物都能与CuSO4碱性溶液发生双缩脲反应而生成紫红色或蓝紫色的复合物。可利用这个反应测定多肽与蛋白质的含量。 7.多肽的人工合成方法：多肽的人工合成有两种类型，一种是由不同氨基酸按照一定顺序排列的控制合成，另一种是由一种或两种氨基酸聚合或共聚合。 四、一级结构 1.每一种天然蛋白质都有自己特有的三维空间结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象。一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但该蛋白质在生理条件下占优势的构象只有一种或很少几种，它们在热力学上是最稳定的，处于这种有生理功能的构象状态的蛋白质称为天然蛋白质 2.一级结构：多肽链的氨基酸序列。 二级结构：多肽链借助氢键排列成的局部规则结构（如α螺旋）。 三级结构：多肽链借助多种非共价键折叠成的特定三维空间结构。 四级结构：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
人体细胞中的核酸有两种：DNA和RNA DNA碱基：A、T、C、G，五碳糖：脱氧核糖 RNA碱基：A、U、C、G，五碳糖：核糖 所以碱基有5种：A、T、C、G、U 五碳糖有两种：核糖、脱氧核糖 核苷酸有8种：腺嘌呤核糖核苷酸（A）、鸟嘌呤核糖核苷酸（G）、胞嘧啶核糖核苷酸（C)、尿嘧啶核糖核苷酸（U）、腺嘌呤脱氧核糖核苷酸（A）、鸟嘌呤脱氧核糖核苷酸（G）、胞嘧啶脱氧核糖核苷酸（C)、胸腺嘧啶脱氧核糖核苷酸（T） 在R基上无N元素存在的情况下，N原子的数目与氨基酸的数目相等。 .肽链中氨基酸数目、肽键数目和肽链数目之间的关系：若有n个氨基酸分子缩合成m 条肽链，则可形成(n-m)个肽键，脱去(n-m)个水分子，至少有－NH2和－COOH各m个。游离氨基或羧基数＝肽链条数＋R基中含有的氨基或羧基数 例1.谷胱甘肽(分子式C10H17O6N3S)是存在于动植物和微生物细胞中的一种重要的三肽，它是由谷氨酸（C5H9NO4）、甘氨酸（C2H5O2）和半胱氨酸缩合而成，则半胱氨酸可能的分子式为( ) A.C3H3NS B. C3H5NS C. C3H7O2NS D. C3H3O2NS 解析: 谷胱甘肽是由3个氨基酸通过脱去2分子水缩合而成的三肽。因此，这3个氨基酸分子式之和应等于谷胱甘肽分子式再加上2个水分子，即C10H17O6N3S+2H2O=C10H21O8N3S 。故C10H21O8N3S - C5H9NO4 -C2H5NO2 =C3H7O2NS(半胱氨酸)。 参考答案：C 点拨：掌握氨基酸分子的结构通式以及脱水缩合反应的过程是解决此类计算题的关键。 二、有关蛋白质中肽键数及脱下水分子数的计算例2. 人体内的抗体IgG是一种重要的免疫球蛋白，由4条肽链构成，共有m个氨基酸，则该蛋白质分子有肽键数( ) A.m 个B. (m+1)个 C.(m-2)个 D.(m-4)个 参考答案：D 点拨：m个氨基酸分子脱水缩合成n条多肽链时,要脱下(m-n)个水分子,同时形成(m-n)
高中化学知识点规律大全 ——糖类油脂蛋白质 1．糖类 [糖类的结构和组成] (1)糖类的结构：分子中含有多个羟基、醛基的多羟基醛，以及水解后能生成多羟基醛的由C、H、O组成的有机物．糖类根据其能否水解以及水解产物的多少，可分为单糖、二糖和多糖等． (2)糖类的组成：糖类的通式为Cn(H2O)m，对此通式，要注意掌握以下两点：①该通式只能说明糖类是由C、H、O三种元素组成的，并不能反映糖类的结构；②少数属于糖类的物质不一定符合此通式，如鼠李糖的分子式为C6H12O5；反之，符合这一通式的有机物不一定属于糖类，如甲醛CH2O、乙酸C2H4O2等． [单糖——葡萄糖] (1)自然界中的存在：葡萄和其他带甜味的水果中，以及蜂蜜和人的血液里． (2)结构：分子式为C6H12O6(与甲醛、乙酸、乙酸乙酯等的最简式相同，均为CH2O)，其结构简式为：CH2OH －(CHOH)4－CHO，是一种多羟基醛． (3)化学性质：兼有醇和醛的化学性质． ①能发生银镜反应． ②与新制的Cu(OH)2碱性悬浊液共热生成红色沉淀． ③能被H2还原： CH2OH－(CHOH)4－CHO + H 2CH2OH－(CHOH)4－CH2OH(己六醇) ④酯化反应： CH2OH－(CHOH)4－CHO+5CH3COOH CH2－(CH)：--CHO(五乙酸葡萄糖酯) OOCCH3 (4)用途：①是一种重要的营养物质，它在人体组织中进行氧化反应，放出热量，以供维持人体生命活动所需要的能量；②用于制镜业、糖果制造业；③用于医药工业．体弱多病和血糖过低的患者可通过静脉注射葡萄糖溶液的方式来迅速补充营养．
(1)多糖：由许多个单糖分子按照一定的方式，通过分子间脱水缩聚而成的高分子化合物．淀粉和纤维素是最重要的多糖． (2)高分子化合物；即相对分子质量很大的化合物．从结构上来说，高分子化合物通过加聚或缩聚而成．判断是否为高分子化合物的方法是看其化学式中是否有n值(叫做聚合度)，如聚乙烯卡CH：一CH2头、淀粉(C6H10O5)n等都是高分子化合物．通过人工合成的高分子化合物属于合成高分子化合物，而淀粉、纤维素等则属于天然高分子化合物． NaOH 24 溶液中和稀H2SO4，使溶液呈碱性，才能再加入银氨溶液并水浴加热． 2．油脂 [油脂] (1)油脂的组成和结构：油脂属于酯类，是脂肪和油的统称．油脂是由多种高级脂肪酸(如硬脂酸、软脂酸等)与甘油生成的甘油酯．它的结构式表示如下： 在结构式中，R1、R2、R3代表饱和烃基或不饱和烃基．若R l＝R2＝R3，叫单甘油酯；若R1、R2、R3不相同，则称为混甘油酯．天然油脂大多数是混甘油酯． (2)油脂的物理性质： ①状态：由不饱和的油酸形成的甘油酯(油酸甘油酯)熔点较低，常温下呈液态，称为油；而由饱和的软脂酸或硬脂酸生成的甘油酯(软脂酸甘油酯、硬脂酸甘油酯)熔点较高，常温下呈固态，称为脂肪．油脂是油和脂肪的混合物． ②溶解性：不溶于水，易溶于有机溶剂(工业上根据这一性质，常用有机溶剂来提取植物种子里的油)． (3)油脂的化学性质：
蛋白质一节复习及计算问题归类 一、几个概念 1、蛋白质水解（初步水解和彻底水解） 蛋白质分子在酶的作用下水解形成氨基酸：肽键断裂，恢复氨基、羧基，需要的水分子数与脱水数目相同 2、蛋白质变性 蛋白质在物理（紫外线等）、化学（强酸强碱、酒精等）的作用下空间结构被破坏（肽键完好）而丧失生物学活性的过程（不可逆）。变性后肽链变得松散，易被水解。 意义：是病菌、病毒蛋白质变性失活而失去致病性和繁殖能力 3、蛋白质盐析 在某些盐溶液（氯化钠、硫酸铵等）中溶解度降低而以沉淀析出，析出的沉淀还能溶解在清水中（可逆） 二、有关蛋白质的计算 （一）有关蛋白质相对分子质量的计算 例1．组成生物体某蛋白质的20种氨基酸 的平均相对分子质量为128，一条含有100个 肽键的多肽链的分子量为多少？ （分析）在解答这类问题时，必须明确的 基本关系式是： 蛋白质的相对分子质量＝氨基酸数×氨基酸 的平均相对分子质量?脱水数×18（水的相对分子质量）[含有二硫键的蛋白质比如胰岛素的相对分子质量还要减去二硫键数×2] 变式1：全世界每年有成千上万人由于吃毒蘑菇而身亡，其中鹅膏草碱就是一种毒菇的毒素，它是一种环状八肽。若20种氨基酸的平均分子量为128，则鹅膏草碱的分子量约为( ) A．1024 B. 898 C．880 D. 862 解析：所谓环肽即指由首尾相接的氨基酸组成的环状的多肽，其特点是肽键数与氨基酸数相同。所以，鹅膏草碱的分子量=8×128?8×18=880，答案为C。 环状肽：肽键数=脱去的水分子数=氨基酸数目 （二）、有关蛋白质中氨基酸数、肽链数、肽键数、脱水数的计算 例2.氨基酸分子缩合形成含2条肽链的蛋白质分子时，相对分子量减少了900，由此可知，此蛋白质分子中含有的氨基酸数和肽键数分别是（） A.52、52 B.50、50 C.52、50 D.50、49 解析：氨基酸分子形成蛋白质时相对分子质量减少的原因是在此过程中脱去了水，据此可知，肽键数＝脱水数＝900÷18＝50，依上述关系式，氨基酸数＝肽键数＋肽链数＝50＋2＝52，答案为C。 （分析）在解答这类问题时，必须明确的基本知识是蛋白质中氨基酸数、肽链数、肽键数、脱水数的数量关系。基本关系式有： ｎ个氨基酸脱水缩合形成一条多肽链，则肽键数＝(ｎ?1)个； ｎ个氨基酸脱水缩合形成ｍ条多肽链，则肽键数＝(ｎ?ｍ)个； 无论蛋白质中有多少条肽链，始终有：
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
https://www.doczj.com/doc/ac688098.html,/bbs/home.php?mod=space&uid=34800&do =blog&id=38530 常见蛋白质标签总结（Flag、HA、cMyc、CBP等） Protein tags are peptide sequences genetically grafted onto a recombinant protein. Often these tags are removable by chemical agents or by enzymatic means, such as proteolysis or intein splicing. Tags are attached to proteins for various purposes. 一、氨基酸标签（含小肽标签） A stretch of amino acids is added to the protein and enables the recovery of the labelled protein by its unique affinity. Usually its easiest to add the tag to either end of the protein to ensure its accessibility and not to disturb the protein folding. 1.组氨酸标签（His tag）一般为6个组氨酸，用Ni2+（Cu2+）亲和层析纯 化 2.FLAG tag ：N-DYKDDDDK-C ，recovered with specific antibody 3.HA tag： an epitope derived from the Influenza protein haemagglutinin (HA， 禽流感病毒血凝素)，e.g. N-YPYDVPDYA-C，recovery with an HA antibody 4.MYC tag： an epitope derived from the human proto-oncoprotein MYC，e.g. N-ILKKATAYIL-C, N-EQKLISEEDL-C，recovery with an MYC antibody 5.SBP tag：Streptavidin Binding Peptide，链霉亲合素结合肽，38 amino acid tag (MDEKTTGWRGGHVVEGLAGELEQLRARLEHHPQGQREP)， 更多参考在Sigma 6.CBP tag：钙调蛋白结合肽（CBP; 26aa）钙调蛋白结合肽与钙调素结合 是Ca2+依赖的，这种结合不受标签所处的位置影响（N端和C端均 可），在中性pH条件下使用2mM EGTA可以很方便的将目标蛋白洗 脱下来。这一系统有如下优点：1 特异性很高，因为大肠杆菌没有可以 和钙调素结合的蛋白；2 与His标签相比可以在强还原性条件下纯化。 7.纤维素结合肽（CBD）：能与纤维素介质特异性的结合，可以在温和的 条件下洗脱（乙二醇或低盐条件），pET CBD 载体含有纤维素结合肽 （CBD）的序列，可方便构建。 二、蛋白质标签 Rather than adding only a few amino acids a whole protein is fused to the protein to be purified or detected. The affinity of the attached protein enables the recovery of the artificial fusion protein. As for the peptides, the protein tag is added to either end of the target protein. 1.GST tag： the small glutathione-S-transferase (GST; 26 kDa)，recovery by affinity to substrate glutathione bound to a column, e.g. glutathione sepharose 2.MBP tag：麦芽糖结合蛋白（MBP; 40kDa）载体：pMAL
高三第二轮复习生物知识结构网络 第一单元 生命的物质基础和结构基础 (细胞中的化合物、细胞的结构和功能、细胞增殖、分化、癌变和衰老、生物膜系统和细胞工程) 1.1化学元素与生物体的关系 1.2生物体中化学元素的组成特点 1．3生物界与非生物界的统一性和差异性
１.5蛋白质的相关计算 设构成蛋白质的氨基酸个数m, 构成蛋白质的肽链条数为n, 构成蛋白质的氨基酸的平均相对分子质量为a, 蛋白质中的肽键个数为ｘ, 蛋白质的相对分子质量为y, 控制蛋白质的基因的最少碱基对数为r, 则肽键数＝脱去的水分子数,为n m x- =……………………………………①蛋白质的相对分子质量x ma y18 - =…………………………………………② 或者x a r y18 3 - =…………………………………………③1．６蛋白质的组成层次
１．７核酸的基本组成单位 1．8生物大分子的组成特点及多样性的原因 １.９生物组织中还原性糖、脂肪、蛋白质和DNA的鉴定
1．10选择透过性膜的特点 1.11细胞膜的物质交换功能 1．１2线粒体和叶绿体共同点 1、具有双层膜结构 ２、进行能量转换 3、含遗传物质——DNA 4、能独立地控制性状 5、决定细胞质遗传 ６、内含核糖体 7、有相对独立的转录翻译系统 8、能自我分裂增殖 1.１３真核生物细胞器的比较 水 被选择的离子和小分子 其它离子、小分子和大分子 亲脂小分子 高浓度——→低浓度 不消耗细胞能量（A TP ） 离子、不亲脂小分子 低浓度——→高浓度 需载体蛋白运载 消耗细胞能量（ATP ）
1.14细胞有丝分裂中核内DN Ａ、染色体和染色单体变化规律 注:设间期染色体数目为２Ｎ个，未复制时DNA 含量为2a 。 1.15理化因素对细胞周期的影响 注:+ 表示有影响 １．16细胞分裂异常（或特殊形式分裂)的类型及结果 1.17细胞分裂与分化的关系 G
有关蛋白质计算的公式汇总 ★★规律1：有关氨基数和羧基数的计算 ⑴蛋白质中氨基数=肽链数+R基上的氨基数=各氨基酸中氨基的总数-肽键数； ⑵蛋白质中羧基数=肽链数+R基上的羧基数=各氨基酸中羧基的总数-肽键数； ⑶在不考虑R基上的氨基数时，氨基酸脱水缩合形成的一条多肽链中，至少含有的氨 基数为1，蛋白质分子由多条肽链构成，则至少含有的氨基数等于肽链数； ⑷在不考虑R基上的羧基数时，氨基酸脱水缩合形成的一条多肽链中，至少含有的羧基 数为1，蛋白质分子由多条肽链构成，则至少含有的羧基数等于肽链数。 ★★规律2：蛋白质中肽键数及相对分子质量的计算 ⑴蛋白质中的肽键数=脱去的水分子数=水解消耗水分子数=氨基酸分子个数-肽链数； ⑵蛋白质的相对分子质量=氨基酸总质量（氨基酸分子个数×氨基酸平均相对分子质量） -失水量（18×脱去的水分子数）。 注意：有时还要考虑其他化学变化过程，如：二硫键（—S—S—）的形成等，在肽链上出现二硫键时，与二硫键结合的部位要脱去两个H，谨防疏漏。 ★★规律3：有关蛋白质中各原子数的计算 ⑴C原子数=（肽链数+肽键数）×2+R基上的C原子数； ⑵H原子数=（氨基酸分子个数+肽链数）×2+R基上的H原子数=各氨基酸中H原子的 总数-脱去的水分子数×2； ⑶O原子数=肽链数×2+肽键数+R基上的O原子数=各氨基酸中O原子的总数-脱去的水 分子数； ⑷N原子数=肽链数+肽键数+R基上的N原子数=各氨基酸中N原子的总数。
注意：一个氨基酸中的各原子的数目计算：① C原子数＝R基团中的C原子数＋2；②H 原子数＝R基团中的H原子数＋4；③ O原子数＝R基团中的O原子数＋2；④N原子数＝R基团中的N原子数＋1。 ★★规律4：有关多肽种类的计算： 假设有n（0＜n≤20）种、m个氨基酸，任意排列构成多肽（这里m≤n）： ⑴若每种氨基酸数目无限（允许重复）的情况下，可形成肽类化合物的种类：有n m种； ⑵若每种氨基酸只有一个（不允许重复）的情况下，可形成肽类化合物的种类：有n ×(n-1)×(n-2)…×(n-m+2)×(n-m+1)= 种。 ★★规律5：蛋白质中氨基酸数目与核酸中碱基数的计算： ⑴DNA基因的碱基数（至少）：mRNA的碱基数（至少）：氨基酸的数目＝6：3：1； ⑵肽键数（得失水数）＋肽链数=氨基酸数=（DNA）基因碱基数/6= mRNA碱基数/3。 注意：解题时看清是“碱基数”还是“碱基对数”，二者关系为：碱基数=2×碱基对数；对于真核生物而言,上式中的DNA片段相当于基因编码区中的外显子；关于终止密码子所占的数量，若题目中没有明确要求则不做计算。 特别提示：以上规律既适用于“链状肽”的相关计算，也适用于“环状肽”的相关计算，不过，若为环状肽，则可视为公式中的肽链数等于零，再进行相关计算。
高中生物蛋白质知识点总结 蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组 成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%， 最重要的还是其与生命现象有关。下面是小编整理的高中生物蛋白质知识点 总结，供参考。 1.蛋白质基本含义蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经 过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。蛋白质中一定含有碳、氢、氧、 氮元素。蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条 或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。蛋白质就是 构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用， 可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。2.原子数由m个氨基酸，n条肽 链组成的蛋白质分子，至少含有n个—COOH，至少含有n个—NH2，肽键 m-n个，O原子m+n个。分子质量设氨基酸的平均相对分子质量为a，蛋白 质的相对分子质量=ma-18(m-n)基因控制基因中的核苷酸6信使RNA中的核 苷酸3蛋白质中氨基酸13.蛋白质组成及特点蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为： 碳50%氢7%氧23%氮16%硫0~3%其他微量。(1)一切蛋白质都含N元素， 且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%;(2)蛋白质系数：任何生物样品中 每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在，6.25常称为 蛋白质常数(3)蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子 上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质 具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。
生物必修一蛋白质计算公式总结 导读：我根据大家的需要整理了一份关于《生物必修一蛋白质计算公式总结》的内容，具体内容：纵观近几年高考试题,与生物必修一蛋白质计算有关的内容进行了不同程度的考查，下面是我给大家带来的，希望对你有帮助。生物必修一蛋白质计算公式[注：肽链数(m);氨基酸总数(... 纵观近几年高考试题,与生物必修一蛋白质计算有关的内容进行了不同程度的考查，下面是我给大家带来的，希望对你有帮助。 生物必修一蛋白质计算公式 [注：肽链数(m);氨基酸总数(n);氨基酸平均分子量(a);氨基酸平均分子量(b);核苷酸总数(c);核苷酸平均分子量(d)]。 1.蛋白质(和多肽)：氨基酸经脱水缩合形成多肽，各种元素的质量守恒，其中H、O参与脱水。每个氨基酸至少1个氨基和1个羧基，多余的氨基和羧基来自R基。①氨基酸各原子数计算：C原子数=R基上C原子数+2;H 原子数=R基上H原子数+4;O原子数=R基上O原子数+2;N原子数=R基上N 原子数+1。②每条肽链游离氨基和羧基至少：各1个;m条肽链蛋白质游离氨基和羧基至少：各m个; ③肽键数=脱水数(得失水数)=氨基酸数-肽链数=n—m ;④蛋白质由m条多肽链组成：N原子总数=肽键总数+m个氨基数(端)+R基上氨基数; =肽键总数+氨基总数肽键总数+m个氨基数(端); O原子总数=肽键总数+2(m个羧基数(端)+R基上羧基数); =肽键总数+2×羧基总数肽键总数+2m个羧基数(端);
⑤蛋白质分子量=氨基酸总分子量—脱水总分子量(—脱氢总原子 量)=na—18(n—m); 2.蛋白质中氨基酸数目与双链DNA(基因)、mRNA碱基数的计算： ①DNA基因的碱基数(至少)：mRNA的碱基数(至少)：蛋白质中氨基酸的数目=6：3：1; ②肽键数(得失水数)+肽链数=氨基酸数=mRNA碱基数/3=(DNA)基因碱基数/6; ③DNA脱水数=核苷酸总数—DNA双链数=c—2; mRNA脱水数=核苷酸总数—mRNA单链数=c—1; ④DNA分子量=核苷酸总分子量—DNA脱水总分子量=(6n)d—18(c—2)。 mRNA分子量=核苷酸总分子量—mRNA脱水总分子量=(3n)d—18(c—1)。 ⑤真核细胞基因：外显子碱基对占整个基因中比例=编码的氨基酸数 ×3÷该基因总碱基数×100%;编码的氨基酸数×6真核细胞基因中外显子碱基数(编码的氨基酸数+1)×6。 3.有关双链DNA(1、2链)与mRNA(3链)的碱基计算： ①DNA单、双链配对碱基关系：A1=T2，T1=A2;A=T=A1+A2=T1+T2， C=G=C1+C2=G1+G2。 A+C=G+T=A+G=C+T=1/2(A+G+C+T);(A+G)%=(C+T)%=(A+C)%=(G+T)%=50%;(双链DNA两个特征：嘌呤碱基总数=嘧啶碱基总数) DNA单、双链碱基含量计算： (A+T)%+(C+G)%=1;(C+G)%=1―(A+T)%=2C%=2G%=1―2A%=1―2T%;(A1+T1)% =1―(C1+G1)%;(A2+T2)%
2 极性不带电荷7种：甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln） 3 极性带正电（碱性氨基酸）3种：赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 4极性带负电（酸性氨基酸）2种：天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu） 5 脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺 6 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸 7 杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸 8 杂环亚氨基酸：脯氨酸 9 由于一个晶体中分子的有序排列通常只有在分子单元相同的情况下才能形成，许多蛋白质都能结晶这一事实，强有力地证明，即使是非常大的蛋白质，也是有特定结构的不连续的化学实体。 10 稳定一个特定蛋白质结构的最重要的作用力是非共价相互作用。蛋白质行使功能经常伴有两种或更多结构形式的相互转变。 11 蛋白质中原子的空间排列叫做蛋白质的构象。蛋白质的可能构象包括任何无须破坏共价键而达成的结构状态。具有功能和折叠构象的任何一种蛋白质称为天然蛋白质。 12 弱相互作用力是稳定蛋白质构象的主要作用力，因为它们数目众多。自由能最低的蛋白质构象（即最稳定的构象）就是弱相互作用力数目最多的一种构象。 13 蛋白质中基团是协同形成氢键的，一个氢键的形成有利于其
他氢键的形成。 14 蛋白质结构模式规则：疏水残基主要包埋在蛋白质内部，远离水；蛋白质内氢键的数目达到最大值。肽键是刚性的平面。 15 蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子，蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。二级结构（α-螺旋、β-折叠）：蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。三级结构：蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。 16 蛋白质中发现的α-螺旋都是右手螺旋，α-螺旋是α角蛋白中最主要的结构，它最佳地利用了内部的氢键。氨基酸序列影响α螺旋稳定性。脯氨酸和甘氨酸残基的存在阻碍α-螺旋的形成。 17 影响α-螺旋稳定性的因素：连续性的R基团带电的氨基酸残基之间的静电排斥（或吸引）；相邻的基团体积庞大；间隔三个或四个残基的氨基酸侧链之间的相互作用；脯氨酸和甘氨酸残基的存在；螺旋节段末端的氨基酸残基与α-螺旋固有的电偶极的相互作用。 18 β构象使多肽链折叠成片状结构。锯齿状的多肽链并排排列，形成一系列的片层结构，这种排列叫β-折叠片。氢键在多肽链的相