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生物化学综述

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摘要:生物化学是一门运用化学的理论和方法研究生命物质的重要学科。其任务主要是了解生物的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。从早期对生物总体组成的研究,进展到对各种组织和细胞成分的精确分析。它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的基础生命科学。生物化学主要研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调节以及遗传信息传递的分子基础与调控规律。

关键词:生物化学,大分子结构,物质代谢,诺贝尔奖

1.前言

二十一世纪是生物科学的世纪,而生物化学作为生物的一个重要的研究学科,也越来越受到人们的重视,近年来在生物化学领域也取得了很多重大的突破。本文将从生物大分子的结构与功能,物质的代谢与调节,生物化学的发展与诺贝尔奖三部分展开。

2.生物大分子的结构与功能

生物大分子指的是作为生物体内主要活性成分的各种分子量达到上万或更多的有机分子。高相对分子量的生物有机化合物(生物大分子)主要是指蛋白质、核酸以及高相对分子量的碳氢化合物。生物大分子是生物体的重要组成成份,不但有生物功能,而且分子量较大,其结构也比较复杂。

2.1蛋白质

蛋白质是生命的物质基础,没有蛋白质就没有生命。因此,它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组

成部分都有蛋白质参与。人体内蛋白质的种类很多,性质、功能各异,但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的,并在体内不断进行代谢与更新。

2.1.1氨基酸

氨基酸是蛋白质的基本组成单位,是指含有氨基的羧酸。生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。除甘氨酸外均为L-α-氨基酸其中(脯氨酸是一种L-α-亚氨基酸)。除甘氨酸外,其它蛋白质氨基酸的α-碳原子均为不对称碳原子(即与α-碳原子键合的四个取代基各不相同),因此氨基酸可以有立体异构体,即可以有不同的构型(D-型与L-型两种构型)。20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类。氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用,在紫外区只有三种AA有光吸收能力,这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸,因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。蛋白质一般都含有这三种AA残基,所以其最大光吸收在大约280nm波长处,因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3正缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子,因此氨基酸是两性电解质。氨基酸的带电状况取决于所处环境的PH值,改变PH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷,也可使它处于正负电荷数相等,即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液PH值称为该AA。氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应生成蓝紫色化合物。

2.1.2肽

肽,一种有机化合物,由氨基酸脱水而成,含有羧基和氨基,是一种两性化合物。亦称“胜”。它是由两个或多个氨基酸通过一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基结合而成。一个氨基酸不能称为肽,也不能合成肽,必须是两个或两个以上氨基酸以肽键相连的化合物。两个氨基酸以肽键相连的化合物称为二肽。涉及生物体内多种细胞功能的生物活性物质。

2.1.3蛋白质

蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物大分子。一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。二级结构:蛋白质分子局区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。三级结构:蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。四级结构:多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链,以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物,在蛋白质分子中存在着氨基和羧基,因此跟氨基酸相似,蛋白质也是两性物质。蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应,经过多肽,最后得到多种α-氨基酸。有些蛋白质能够溶解在水里形成溶液。蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小,所以蛋白质具有胶体的性质。在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下,蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来.这种凝结是不可逆的,不能再使它们恢复成原来的蛋白质.蛋白质的这种变化叫做变性。蛋白质变性后,就失去了原有的可溶性,也就失去了它们生理上的作用。因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程。

2.2核酸

核酸是由许多核苷酸聚合成的生物大分子化合物,为生命的最基本物质之一。核酸广泛存在于所有动物、植物细胞、微生物内、生物体内核酸常与蛋白质结合形成核蛋白。不同的核酸,其化学组成、核苷酸排列顺序等不同。根据化学组成不同,核酸可分为核糖核酸,简称RNA和脱氧核糖核酸,简称DNA。

2.2.1核苷酸

核苷酸是核糖核酸及脱氧核糖核酸的基本组成单位,是体内合成核酸的前身物,一类由嘌呤碱或嘧啶碱基、核糖或脱氧核糖以及磷酸三种物质组成的化合物。核苷酸随着核酸分布于生物体内各器官、组织、细胞的核及胞质中,并作为核酸的组成成分参与生物的遗传、发育、生长等基本生命活动。生物体内还有相当数量以游离形式存在的核苷酸。三磷酸腺苷在细胞能量代谢中起着主要的作

用。体内的能量释放及吸收主要是以产生及消耗三磷酸腺苷来体现的。此外,三磷酸尿苷、三磷酸胞苷及三磷酸鸟苷也是有些物质合成代谢中能量的来源。腺苷酸还是某些辅酶,如辅酶Ⅰ、Ⅱ及辅酶A等的组成成分。核苷酸是核酸的基本结构单位,人体内的核苷酸主要有机体细胞自身合成。核苷酸在体内的分布广泛。细胞中主要以5′-核苷酸形式存在。细胞中核糖核苷酸的浓度远远超过脱氧核糖核苷酸。

2.2.2 RNA

与DNA相比,RNA种类繁多,分子量相对较小,一般以单股链存在,但可以有局部二级结构,其碱基组成特点是含有尿嘧啶而不含胸腺嘧啶,碱基配对发生于C和G与U和A之间,RNA碱基组成之间无一定的比例关系,且稀有碱基较多。此外,tRNA

表1 RNA的分类

核蛋白体RNA rRNA Mt tRNA 核蛋白体组成成

信使RNA mRNA mt tRNA 蛋白质合成模板转运RNA tRNA mt tRNA 转运氨基酸

不均一核RNA hnRNA 成熟mRNA的前

小核RNA snRNA 参与hnRNA的剪

接、转运

小胞浆RNA scRNA 蛋白质内质网定

位合成的信号识

别体的组成成分

遗传信息从DNA分子抄录到RNA分子中的过程称为转录。在真核生物中,最初转录生成的RNA称为不均一核RNA(heterogeneous nuclear RNA),然而在细胞浆中起作用,作为蛋白质的氨基酸序列合成模板的mRNA(messenger RNA)。hnRNA是mRNA的未成熟前体。mRNA的5′末端被加上一个m7pGppp帽子,在mRNA3′末端多了一个多聚腺苷酸(polyA)尾巴。mRNA从5′末端到3′末端的结构依次是5′帽子结构,5′末端非编码区,决定多肽氨基酸序列的编码区,3′末端非编码区,和多聚腺苷酸尾巴。

tRNA(transfer RNA)是蛋白质合成中的接合器分子。tRNA分子有100多种,各可携带一种氨基酸,将其转运到核蛋白体上,供蛋白质合成使用。tRNA是细胞内分子量最小的一类核酸,由70~120核苷酸构成,各种tRNA无论在一级结构上,还是在二、三级结构上均有一些共同特点。tRNA中含有10%~20%的稀有碱基(rare bases)。tRNA分子内的核苷酸通过碱基互补配对形成多处局部双螺旋结构,未成双螺旋的区带构成所谓的环和襻。现发现的所有tRNA均可呈现三叶草样(clover leafpattern)二级结构。

核蛋白体RNA(ribosomal RNA)是细胞内含量最多的RNA,约占RNA总量的80%以上,是蛋白质合成机器棗核蛋白体(核糖体)(ribosome)的组成成分。核糖体蛋白(ribosmal protein,rp)有数十种,大多是分子量不大的多肽类,分布在核蛋白体大亚基的蛋白称为rpl,在小亚基的称rps。原核生物和真核生物的核蛋白体均由易于解聚的大、小亚基组成。对大肠杆菌核蛋白体的研究发现其质量中三分之二是rNRA,三分之一是蛋白质。rRNA分为5S、16S、23S三种。S是大分子物质在超速离心沉降中的一个物理学单位,可反映分子量的大小。小亚基由16SrRNA和21种rps构成,大亚基由5S、23S rRNA和31种 rpl构成。真核生物核蛋白体小业基含18S rRNA和30多种rps,大亚基含28S、5.8S、5S三种rRNA。

2.2.3 DNA

核酸是由很多单核苷酸聚合形成的多聚核苷酸,DNA的一级结构即是指四种核苷酸(dAMP、dCMP、dGMP、dTMP)按照一定的排列顺序,通过磷酸二酯键连接形成的多核苷酸,由于核苷酸之间的差异仅仅是碱基的不同,故又可称为碱基顺序。核苷酸之间的连接方式是:一个核苷酸的5′位磷酸与下一位核苷酸的3′

-OH形成3′,5′磷酸二酯键,构成不分支的线性大分子,其中磷酸基和戊糖基构成DNA链的骨架,可变部分是碱基排列顺序。核酸是有方向性的分子,即核苷酸的戊糖基的5′位不再与其它核苷酸相连的5′末端,以及核苷酸的戊糖基3′位不再连有其它核苷酸的3′末端,两个末端并不相同,生物学特性也有差异。DNA双螺旋是核酸二级结构的重要形式。双螺旋结构理论支配了近代核酸结构功能的研究和发展,是生命科学发展史上的杰出贡献。总之,DNA的双螺旋结构永远处于动态平衡中,DNA分子构象的变化与糖基和碱基之间空间相对位置有关。在DNA的一级结构中,四种碱基A,T,C,G远非均匀分布,尽管双螺旋的构型大体相同,但沿着DNA链各处的物理结构不完全相同,各处双螺旋的稳定性也就显示出差别,充分体现了DNA一级结构决定高级结构的原理。双螺旋DNA进一步扭曲盘绕则形成其三级结构,超螺旋是DNA三级结构的主要形式。指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂,碱基间的堆积力遭到破坏,但不涉及到其一级结构的改变。凡能破坏双螺旋稳定性的因素,如加热、极端的pH、有机试剂甲醇、乙醇、尿素及甲酰胺等,均可引起核酸分子变性。指变性DNA在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象,它是变性的一种逆转过程。热变性DNA一般经缓慢冷却后即可复性,此过程称之为退火。

3.物质的代谢与调节

3.1糖代谢

糖是一类化学本质为多羟醛或多羟酮及其衍生物的有机化合物。在人体中糖的主要主要存在形式是葡萄糖和糖原。葡萄糖是糖在血液中的运输形式,在机体糖代谢中占据主要地位;糖原是葡萄糖的多聚体,为糖在体内的储存形式,包括肝糖原和肌糖原。糖主要生理功能是提供能量,提供碳源,还可以通过一系列反应转变为脂肪,氨基酸等,或者与蛋白质,脂结合形成糖蛋白,糖脂,为生物膜的重要组分,另外,糖也参与了糖胺聚糖和蛋白聚糖的形成。

糖酵解不需要氧,在各组织中分解葡萄糖以产生ATP的形式提供能量以及为其他代谢途径提供中间产物。在有线粒体的细胞,氧气充足时,糖酵解最终产物

为丙酮酸,丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA,乙酰CoA是三羧酸循环的原料;在没有线粒体的组织(如红细胞)或者氧气供应不足时,糖酵解产生的丙酮酸进一步还原为乳酸。糖酵解全部反应都在胞浆中进行。

有氧酵解:D-葡萄糖→→丙酮酸,净生成2分子ATP和2分子NADH

无氧酵解:D-葡萄糖→→乳酸,净生成2分子ATP

TCA循环是碳水化合物,氨基酸,脂肪酸汇聚进行氧化代谢,碳骨架转变为的最终通路,是三大营养物质代谢联系的枢纽。整个过程在线粒体中进行,CO

2

为氧化磷酸化提供了还原当量。在一次循环结束时,生成3分子NADH,1分子。进入电子传递链最终被氧化生成10分子ATP。

GTP,1分子FADH

2

从非糖物质生成葡萄糖或者糖原的过程称为糖异生,可以在空腹或饥饿状态下保持血糖浓度相对稳定。其主要原料为乳酸,甘油和生糖氨基酸。糖异生主要在肝脏进行,在长时间禁食时,肾脏糖异生能力大大增强。

PPP指葡萄糖生成磷酸戊糖和NADPH,反应在胞浆中进行,关键酶为葡萄糖-6-磷酸脱氢酶。该途径可为核苷酸的合成提供核糖以及提供NADPH作为体内重要的生化还原剂,也是食物来源的五碳糖代谢降解的主要途径。

肌肉收缩使葡萄糖酵解产生乳酸,乳酸通过血液入肝,在肝内糖异生为葡萄糖,葡萄糖释放入血被肌肉摄取回到循环。

3.2脂代谢

脂类是不溶于水的,能用非极性溶剂从组织中提取的各种有机分子。脂类是机体主要的能源物质,可储能供能(如甘油三酯);还可以构成生物膜,如磷脂和胆固醇;还可协助吸收,如可协助脂溶性维生素的吸收,提供必须脂肪酸;对机体还有保护和保温作用。

脂肪酸合成主要在肝脏和泌乳乳腺,其次在脂肪组织。原料为葡萄糖氧化分解产生的乙酰CoA,由胞液中的脂肪酸合酶(fatty acid synthase,FAS)催化。

反应过程:乙酰CoA转运出线粒体(柠檬酸-丙酮酸穿梭作用)→乙酰CoA 羧化为丙二酰CoA(乙酰CoA羧化酶,acetyl CoA carboxylase,ACC)→脂肪酸

合成循环(加氢,脱水,再加氢)

三酰甘油(triacylglycerol,TAG)一般以近无水形式的脂滴储存在脂肪细胞胞质,作为“脂库”,TAG很少在肝脏中储存,多数和其他脂类及载脂蛋白装配形成极低密度脂蛋白(VLDL),运输出肝脏到外周组织。

反应过程:甘油磷酸→溶血磷脂酸→磷脂酸(二酰甘油磷酸)→二酰甘油(DAG)→三酰甘油(TAG)

储存于脂肪细胞中的三酰甘油在激素敏感性脂酶的催化下水解释放出脂肪酸和甘油。游离的脂肪酸出细胞后在血浆中与清蛋白结合转运到组织氧化供能,甘油则通过血液转运到肝脏被磷酸化后用于TAG的合成或者参与糖异生。

脂肪酸可以在体内大多数组织细胞的线粒体中氧化分解,生成乙酰CoA,。

NADH和FADH

2

反应过程:

活化阶段:位于线粒体外膜的长链脂酰CoA合酶(硫激酶)催化长链脂肪酸(LCFA)转变为脂酰CoA。

进入阶段:脂酰CoA在位于线粒体内外膜的肉碱-软脂酰转移酶Ⅰ,Ⅱ(carnitine palmitoyltransferase Ⅰ,Ⅱ;CPT-Ⅰ,Ⅱ)的催化下,脂酰CoA 进入线粒体。CPT-Ⅰ是关键酶。

β-氧化阶段:脱氢→水化→再脱氢→硫解,最终分解为一分子乙酰CoA和一分子少了2个碳原子的脂酰CoA。重复以上循环过程直至脂肪酰完全被分解为乙,NADH。乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化分解。

酰CoA和FADH

2

3.3氨基酸代谢

机体中不存在仅作为供应氨基酸的蛋白质,氨基酸必须从食物中获得或者从头合成。营养必需氨基酸为体内需要但是又不能自身合成的氨基酸,必须由食物供给,它们是:缬氨酸,异亮氨酸,亮氨酸,苯丙氨酸,甲硫氨酸,色氨酸,苏氨酸,赖氨酸。氨基酸可以合成蛋白质;转变为其他含氮小分子物质前体或者葡萄糖,糖原,脂肪酸,酮体等物质。

在转氨酶(transaminase)的作用下,某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸,而另一种α-酮酸得到氨基生成相应的氨基酸。但赖氨酸,苏氨酸,脯氨酸不能进行转氨基作用。转氨基最重要的氨基受体是α-酮戊二酸,产生谷氨酸。

氨基酸分解代谢包括α-氨基的脱去和随后碳骨架的分解,这些途径有7种中间产物的形成:草酰乙酸,丙酮酸,α-酮戊二酸,延胡索酸,琥珀酰CoA,乙酰CoA和乙酰乙酸。这些产物进入葡萄糖或脂类的合成代谢途径或者通过三羧酸循环氧化产生能量。生糖氨基酸是分解代谢产生丙酮酸或者三羧酸循环中间产物之一的氨基酸。生酮氨基酸是分解代谢产生乙酰乙酸或者其前体(乙酰CoA 或乙酰乙酰CoA)之一的氨基酸,有亮氨酸和赖氨酸。苯丙氨酸,酪氨酸,异亮氨酸,色氨酸是生糖兼生酮氨基酸。非必需氨基酸可以从中间代谢产物中合成,必需氨基酸必需来源于食物。

4.生物化学的发展与百年诺贝尔奖

生物化学是在18世纪70年代以后,伴随着近代化学和生理学的发展逐步兴起的。1775年,Lavoisier提出一种观点,认为生物体呼吸过程的本质与燃烧过程一样,均要消耗氧气,释放出二氧化碳和水。这种观点引发了人们对生物体能量代谢的关注,是近代生物化学研究的开端。1877年,德国科学家提出了生物化学这个名词。在这一时期,科学家从生物体内提取出了卵磷脂等有机物质,这对以后的研究起了很大的推动作用。19 世纪末到 20 世纪初,酶、维生素和激素的发现被认为是这一时期最为重要的三大发现。1897年,Buchner证明了发酵过程在没有酵母菌存在的情况下也可进行,其本质是由酵素即酶引起的催化过程,由此开创了酶化学的研究。这项研究,成为近代生物化学诞生的标志,Buchner 也因此获得了 1907年诺贝尔化学奖。1926年,Summer首次制备出脲酶的结晶,使酶学获得迅速的发展,他也因此项发现获得了1946年诺贝尔化学奖。1911年,Funk结晶出抗神经炎维生素,取名为“维他命”,意思是“生命的胺”。他当时认为可能所有维生素都是胺类物质,但后经研究发现并非如此,于是又改名为

vitamin。1902年,J.Abel分离出肾上腺素并制成结晶1905年Bayliss和Starling提出“激素”( hormone) 一词。1926 年,Went从燕麦胚芽鞘分离出植物激素———生长素。20世纪30年代以后,生物化学在研究生物体的新陈代谢及其调控机制方面取得了重大进展,相继对糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、磷酸戊糖途径等进行了详细的研究。在研究糖酵解方面,G.Embden、O.Meyerhof、Parnas 3 位科学家做出了非常大的贡献。Krebs证明了三羧酸循环,Calvin证明了光合碳代谢途径,并获得1961年诺贝尔化学奖。从20世纪50年代开始,生物化学的研究逐渐深入到了分子水平。有许多杰出的科学家做出了突出贡献:Sanger于1953年确立了胰岛素的分子结构,为蛋白质的一级结构测定打下了基础,并因此获得1958年诺贝尔化学奖。Perutz和Kendrew用X射线衍射法研究得到了球蛋白和纤维蛋白的结构,获得1962年诺贝尔化学奖。1953年,Watson和Crick提出 DNA 的双螺旋结构模型,奠定了分子生物学的基础。

从 1901 年首次颁发诺贝尔奖100年以来,有39次化学奖颁给了生物化学领域。诺贝尔化学奖的颁发既反映了百年来生物化学发展取得的巨大成就,也有力地推动了生物化学从叙述生物化学阶段向动态生物化学和机能生物化学阶段的不断迈进,促进了生物化学学科的快速发展。

生物化学是探讨生命现象化学本质的学科,它以研究生命物质的化学组成、性质、结构和功能等静态问题为基础,设计研究各种化学物质在生物体内怎样变化、怎样相互转换、怎样相互制约以及在变化过程中能量转换等动态问题。在百余年来诺贝尔化学奖的颁发过程中,多次奖项属于生物化学领域。这既反映了20世纪以来化学与生命科学研究的紧密联系,也反映了化学科学的发展对解析生命现象的巨大贡献。

从1901年至今,百余年来的诺贝尔化学奖的历史使我们认识到,化学触及人类生产与生活的各个方面,生物化学作为从化学学科衍生出来的一门学科,在不长的时间内得到了迅速的发展,从叙述生物化学、动态生物化学到机能生物化学阶段,每一次生物化学领域的新成就和诺贝尔化学奖的获得都标志着生物化学的一个新里程碑出现。展望未来,我们应该相信,生物化学的研究将更加辉煌。

参考文献:

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[2]王悦,彭蜀晋,周媛.百年诺贝尔化学奖与生物化学的发展[J].大学化学,2001,26(5)86-92.

[3]王镜岩,徐长法.生物化学[M].高等教育出版社.2002.7.

生物化学综述

合肥学院 2012届生物化学综述 题目糖代谢综述 姓名:余同节 专业:生物工程 班级: 12级生物工程(1)班 学号: 1202011036 指导教师:肖厚荣

2013 年 10 月 22 日 高血压合并与糖代谢 摘要:高血压常合并有糖代谢异常,有关高血压与糖代谢异常在发病机制和病理过程中对心血管系统特别是对左心室重构的影响和内在相关联系国内外已有不少的研究报道,目前这也是该领域研究讨论的重点和热点。本文通过复习相关文献就糖代谢异常对高血压左心室重构影响的研究进展综述如下。 关键词:高血压糖代谢异常左心室重构 高血压和糖尿病目前已成为我国面临急需解决和防治的重大社会公共卫生问题。两大疾病的发病率、致残率、致死率都居高不下,并且患病者的知晓率、控制率低,每年消耗巨大的财力和卫生医疗资源,因此对高血压糖尿病的研究和防治在我国公共卫生领域具有重大意义。 1 高血压与糖尿病的流行病学特征 随着我国经济的快速发展,高血压和糖尿病呈显著增高趋势。我国先后进行过四次大规模高血压患病率的人群抽样调查,根据最近一次既2002年调查数据,我国18岁以上成人高血压18.8%,估计目前我国最少约有2亿高血压患者,每10个成人中就有2人患高血压。我国的高血压患者约占全球高血压总人数的1/5[1]。而糖尿病最近几年流行情况更为严重。2007 年全国14 个省市进行了糖尿病的流行病学调查。通过加权分析,在考虑性别、年龄、城乡分布和地区差别的因素后,估计我国20 岁以上的成年人糖尿病患病率为9.7%,中国成人糖尿病总数达9240万[2],我国可能已成为糖尿病患病人数最多的国家。上述发病率情况正呈一个快速增高的趋势。短期内我国高血压和糖尿病患病率急剧增加可能有多种原因,但两病增高的可能公共原因是:1.城市化:

生物化学 糖综述

糖类 1. 糖类是多羟基醛类或多羟基酮及其聚合物和某些衍生物的总称 2. 旋光异构 凡是使“平面偏振光”偏振平面发生旋转的物质,称旋光活性物质,构型不同的分子旋光性不同,此现象称为旋光异构现象。 注:旋光性的大小和方向用旋光度来衡量,但是某种物质的旋光度并不是恒定值,受到多种因素的影响。 3. 构象(Conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单链周围的原子旋转所产生的空间排布。从一种构象变成另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新生成。 构型(configuration):指一个分子由于其不对称C原子上各原子和原子团特有的固定的空间排列,而使该分子所具有的特定的立体化学形式。 4. 葡萄糖与甘露糖、半乳糖相比较,仅一个不对称C原子构型有所不同,这种非对映异构物称为差向异构体(epimers)。但是甘露糖、半乳糖这两不是差向异构体。 5. 葡萄糖空间的排列有两种形式,它们互为对映异构体(antipode),分别用D-型或L-型表示, *葡萄糖的构型取决于第五位羟基,如果在投影式中此碳原子上的-OH与D(+)-甘油醛的C2-OH有相同取向,则称D型糖,反之L型糖; 自然界中的葡萄糖都是D-型结构。 6.变旋现象 许多单糖,新配制的溶液会发生旋光度的改变,这种现象称变旋。 葡萄糖的变旋现象:是由于开链状态与环状状态形成平衡体系过程中比旋度变化引起的。在溶液中,α-D-葡萄糖可以转变为开链式结构,再有开链式结构转变成β-D-葡萄糖,同时β-D-葡萄糖也会以此方式转化为α-D-葡萄糖。一段时间后,三者异构体达到动态平衡后,旋光度不在变化。 其原因是开链的单链分子内醇基与醛基或酮基发生亲核加成,形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。 7. α-D(+)-或β-D(+)-吡喃葡萄糖 1. 葡萄糖分子中的醛基可以和C5上的羟基缩合形成六元环的半缩醛。这样原来羰基的C1就变成不对称碳原子,并形成一对非对映旋光异构体。一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子(C5)上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖,不在同一侧的称为β-葡萄糖。 2. 半缩醛羟基比其它羟基活泼,糖的还原性一般指半缩醛羟基。葡萄糖的醛基除了可以与C5上的羟基缩合形成六元环外,还可与C4上的羟基缩合形成五元环。五元环化合物不甚稳定,天然糖多以六元环的形式存在。五元环化合物可以看成是呋喃的衍生物,叫呋喃糖;六元环化合物可以看成是吡喃的衍生物,叫吡喃糖。 3. 因此,葡萄糖的全名应为α-D(+)-或β-D(+)-吡喃葡萄糖。α-和β-糖互为端基异构

高级生化-蛋白质综述

摘要:蛋白质组学是后基因组时代的新兴学科,是当今生命科学领域 新的增长点,本文就蛋白质组学中的分离和鉴定技术包括双向凝胶电泳、色谱和质谱等技术近几年的发展状况及最新研究进展进行综述。关键词:蛋白质组学;双向凝胶电泳;色谱;质谱;生物信息学 Abstract:Proteomics which is the new discipline in the time of the post-genomics develops rapidly in the life science.The present paper has documented the current situation and new development of the techniques of separation and identification in this area,including 2·dimensional gel- electro·phoresis,chromatography an d mass spectrometry. Key words:Proteomics;2-Dimensional gel electrophoresis;Chromatography;Mass spectrometry;Bioinformatics 1、概念及相关内容 随着人类基因组测序计划的完成,生命科学的重心开始转移到对基因的功能性产物即蛋白质的研究,并产生了一门新的学科———蛋白质组学(proteomics) 。“蛋白质组(proteome) ”一词是1995 年由澳大利亚科学家Marc Wilkins 和Keith Wil2liams[ 1 ] 最早提出的,是由蛋白质(protein) 和基因组(genome) 派生而来。被定义为“一个细胞或组织所表达的所有蛋白质产物或某一特定时期内所表达的所有蛋白质产物”。蛋白质组研究与以往的蛋白质化学研究不同,它着重于全面性和整体性,研究的对象不是单一或少数的蛋白质,而是从细胞整体水平上对蛋白质的结构和功能进行研究,包括蛋白质在细胞内的表达水平、位置、功能和调节以及翻译后的修饰、剪接等加工信息。蛋白质组研究使人们对生命系统与活动分子机制的认识由间接的基因、核酸层次深入到生命的直接执行者———蛋白质水平。蛋白

生物化学糖代谢知识点总结

各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物,是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况,糖主要可分为以下四大类: 单糖:葡萄糖(G )、果糖(F ),半乳糖(Gal ),核糖 双糖:麦芽糖(G-G ),蔗糖(G-F ),乳糖(G-Gal ) 多糖:淀粉,糖原(Gn ),纤维素 结合糖: 糖脂 ,糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下: 淀粉:植物中养分的储存形式 糖原:动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素:作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构,调节细胞信息传递,形成生物活性物质,构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化消化部位:主要在小肠,少量在口腔。 消化过程:口腔 胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位:小肠上段 吸收形式:单糖 吸收机制:依赖Na+依赖型葡萄糖转运体(SGLT )转运。 2.吸收吸收途径:

第二阶段:丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段:三羧酸循环 第四阶段:氧化磷酸化 CO 2 NADH+FADH 2 H 2 O [O] TAC 循环 ATP ADP 变 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 -1 NAD + 乳 酸 NADH+H + 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调 第一阶段:糖酵解途径 G (Gn ) 丙酮酸乙酰CoA 胞液 线粒体

○1糖酵解途径(同糖酵解,略) ②丙酮酸进入线粒体,氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: ③乙酰CoA 进入柠檬酸循环及氧化磷酸化生成ATP 概述:三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC )也称为柠檬酸循环或 Krebs 循环,这是因为循环反应中第一个中间产物是含三个羧基的柠檬酸。它由一连串反应组成。 反应部位:所有的反应均在线粒体(mitochondria)中进行。 涉及反应和物质:经过一轮循环,乙酰CoA 的2个碳原子被氧化成CO 2;在循 环中有1次底物水平磷酸化,可生成1分子ATP ;有4次脱氢反应,氢的接受体分别为NAD +或FAD ,生成3分子NADH+H+和1分子FADH2。 总反应式:1乙酰CoA + 3NAD + + FAD + GDP + Pi + 2H 2O2CO 2 + 3(NADH+H + ) + FADH 2 + CoA + GTP 特点:整个循环反应为不可逆反应 生理意义:1. 柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路 。 2. 柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。 丙酮酸乙酰CoA + + 丙酮酸脱氢酶复合体

生物化学课程论文

一前言 免疫球蛋白或称抗体,是以高特异性和亲和力结合抗原的血清糖蛋白,是血清中最丰富的蛋白质之一。具有高度的特异性和庞大的多样性。1968年命名为Imunog lobulin,简称Ig,人类有五种化学上和物理上不同类别的抗体,分别为IgG,IgA,IgM,IgD,IgE。普遍存在于哺乳动物的血液、组织液、淋巴液及外分泌液中。免疫球蛋白在动物体内具有重要的免疫和生理调节作用,是动物体内免疫系统最为关键的组成物质之一。

二本论 2.1免疫球蛋白的基本结构 2.1.1 抗体单位 所有的抗体都有相同的基本的4条多肽链单位:两条轻链(L链)和两条重链(H链)。一条通过二硫键二硫键和非共价相互作用与一条重链结合。同样地,两条重链通过通过共价二硫键以及通过非共价键的亲水的和疏水的相互作用结合在一起。每种免疫球蛋白的L链都含有可变区(V区)和恒定区(C区)。V区包含抗原结合部位而C区决定抗原的命运。 2.1.2亲和力 亲和力是一个抗体结合部位与一个抗原决定簇结合的牢固性。结合常数越高,抗体自抗原分离可能越小。显然,当抗原是一个毒素或病毒,并且必须通过与抗体快速和牢固的结合来中和时,抗体群体的亲和力是关键的。在抗原注入后不久形成的抗体通常对该抗原具有较低亲和力,而后来产生的抗体则有显著的亲和力。 2.1.3 抗体效价和亲合力 一个抗体的效价是它能与之反应的抗原决定簇的最大数量,当对一个抗原有两个或更多的结合部位时,能显著地增加抗体对细菌或病毒上的抗原结合的牢固性。这种结合效应就是亲合力,是多决定簇抗原和针对它产生的抗体之间结合的牢固程度。 2.2抗体类别 免疫球蛋白(Ig)是参与人体体液免疫的生力军,通常有IgG、IgM、IgA、IgD、IgE等五类[1]此外,根据抗原特异性的不同,同一种Ig又可分为若干亚类。不同的抗原具有不同的生物学活性,并通过不同途径进入机体。机体为了抗御这些抗原,不同类型的抗体有分工。免疫球蛋白的多样性非常复杂,除了免疫球蛋白重链和轻链由于恒定区不同而形成不同类型或亚类免疫球蛋白外,重链和轻链可变区的氨基酸组成多样化是决定抗体多样性的重要因素[2]。 2.3免疫生理功能 科学研究证明,免疫球蛋白对许多病原微生物和毒素具有抑制作用。如志贺痢疾菌,弗氏痢疾菌-1,弗氏痢疾茵-6,尔内氏痢疾菌,沙门氏菌,埃希氏大肠杆菌,脆壁类菌体,链球菌,肺炎双球菌,金黄葡萄菌,白喉毒素,破伤风毒素,链球菌溶血素,葡萄球菌溶血素,脑病毒,流感病毒等[3]。 人体免疫活性细胞存在着全部Ig的合成信息,由遗传控制基因编码产生各种Ig,以维持机体的正常免疫[4]。每种免疫球蛋白还具有各自所特有的基本特性与免疫功能。 IgG类免疫球蛋白是血液中最丰富的免疫球蛋白,对血液带有的大多数传染性介质具有较强的免疫力,并且是唯一一种通过胎盘对发育中的胎儿从而对初生婴儿提供被动体液免疫的抗体。有四种不同的IgG亚类,各亚类的重链顺序上略有不同,功能活性上有相应的差异。 IgA主要存在外分泌物中,具有一定的抗感染免疫作用,局部抗菌,抗病毒。是防御

生物化学 糖习题参考答案

糖习题 1.下列无还原性的糖是(B ) A.麦芽糖 B.蔗糖 C.木糖 D.果糖 2.下列单糖中属于酮糖的是(A ) A.果糖 B.核糖 C.甘露糖 D.半乳糖 3.淀粉中的糖苷键主要为( A ) A.α型 B.γ型 C.β型 D.X型 4.构成纤维素的糖苷键为( C ) A.α型 B.γ型 C.β型 D.X型 5.下列无变旋现象的糖是(B ) A.麦芽糖 B.蔗糖 C.甘露糖 D.半乳糖 6.糖蛋白中蛋白质与糖分子结合的键称(A ) A.糖肽键 B.肽键 C.二硫键 D.3,5-磷酸二酯键 7.乳糖的糖苷键类型为(B ) A.α-1,4糖苷键 B.β-1,4糖苷键 C.β-1,6糖苷键 D.α-1,6糖苷键8.糖类的生理功能不包含(A ) A.主要的储能形式 B.蛋白聚糖和糖蛋白的组成成分 C.构成细胞膜的组成成分 D.提供能量 9.麦芽糖的糖苷键类型为(A ) A.α-1,4糖苷键 B.β-1,4糖苷键 C.β-1,6糖苷键 D.α-1,6糖苷键10.纤维二糖的糖苷键类型为(B ) A.α-1,4糖苷键 B.β-1,4糖苷键 C.β-1,6糖苷键 D.α-1,6糖苷键二、填空题 1.构成纤维素的的基本单位为纤维二糖,其糖苷键为β类型。 2.双糖的重要代表为:纤维二糖、麦芽糖、乳糖、蔗糖等。 3.蔗糖水解产生的单糖是果糖和葡萄糖。 4.糖是含多羟基醛或酮化合物及其衍生物和缩聚物的总称。根据糖类物质是否水解及其水解后的产物,糖类可分为单糖、寡糖和多糖。 5.单糖的构型有 D 、 L 两种,它是与最简单的单糖之一甘油醛的构型相比较而确定

的。 6.直链淀粉由葡萄糖通过α-1,4 糖苷键连接而成。而支链淀粉除含此键外,还含有α-1,6 糖苷键。 7.多糖是由许多单糖分子通过糖苷键相连而成的大分子物质。 8.单糖与浓酸和α-奈酚反应能显红色,这一鉴定糖的反应叫 Molish 反应。9.单糖直链构型由离羰基最远的手性碳原子的排布决定,环状构型由决定直链构型的手性碳原子和异头碳羟基二者的排布来决定。 10.淀粉水解过程中产生一系列分子大小不等的复杂多糖,依次为淀粉糊精(与碘成蓝色),继而生成红色糊精(与碘成红色),再生成低分子质量的无色糊精(与碘不显色),以至麦芽糖,最终生成葡萄糖。 11.蔗糖水解产生的单糖是果糖和葡萄糖,其糖苷键为β-1,2 类型。12.α-淀粉酶和β–淀粉酶只能水解淀粉的α-1,4 ,所以不能够使支链淀粉完全水解。13.己糖的优势构型是 D 型,优势构象是椅式。 三、判断题 1.糖原、淀粉和纤维素都有一个还原端,所以他们都具有还原性。非还原端更多(-)2.果糖是左旋的,因此它属于L-构型。没有因果关系(-)3.具有旋光性的物质不一定有变旋性,而具有变旋性的物质一定有旋光性。(+)4.糖的变旋现象是指糖溶液放置后,旋光方向由右旋变为左旋,或从左旋变为右旋。旋光度的改变(-)5.纤维素和淀粉的基本组成单位都是葡萄糖,所以理化性质相同。糖苷键类型不同 (-)6.糖的变旋现象是由于糖在溶液中发生了化学变化。成环时异头碳羟基的空间取向有变化 (-)7.从热力学上来讲,葡萄糖的船式构象比椅式更稳定。(-)8.乳糖也即葡萄糖α-1,4-半乳糖苷,麦芽糖也即葡萄糖β-1,4-葡萄糖苷。反了(-)9.具有旋光性的物质一定有变旋性,具有变旋性的物质也一定有旋光性。(-)10.淀粉具有还原性,可与斐林试剂发生反应。(-)11.动物体内储存的多糖类物质为糖原。(+)12.蔗糖没有还原性,不能发生氧化还原反应。(+)

生物化学综述

合肥学院 (生物化学综述) 学号: 1202011034 姓名: 张雪 班级: 12生物工程(1)班 专业: 生物工程 题目: 壳聚糖的结构和性质以 及前景

摘要:壳聚糖及其衍生物是一种天然高分子,随着对其研究的深入发展,涉及的内容和应用范围越来越广泛。本文综合概述了壳聚糖的结构、性质、富集及其化学改性的方法,简单介绍了它们的应用领域。生物相容性好、可降解、对组织和细胞无毒副作用的生物材料一直是生物医学领域研究的热点。壳聚糖(α(1-4)2-氨基2-去氧β-D葡聚糖)是甲壳素脱乙酰得到的天然多糖中惟一的碱性多糖,具有很多优良的特性。本文就壳聚糖的结构、性质及其应用进行综述 关键词:壳聚糖,结构,性质,富集;化学改性;应用。 引言: 壳聚糖具有许多独特的化学物理性质,根据其酸化、酉旨化和氧化、接枝与交联、经基化、经烷基化等反应还可制备成多种用途的产品,而且从氨基 多糖的特点出发具有比纤维素更为广泛的用途。对壳聚糖的应用开发研究,自本世纪六十年代以来就十分 活跃,近年来国际更是十分重视对它的深入开发和应用。通过对甲壳质和壳聚糖进行化学修饰与改性来制备性能独特的衍生物已经成为当今世界应用开发的一个重要方面。

一.壳聚糖的结构与性质 1.壳聚糖的来源甲壳素 壳聚糖来源于一种自然资源十分丰富的线 性聚合物一甲壳素,是甲壳素经脱乙酰化反应后得到的一种生物高分子Ⅲ。甲壳素是一种天然多糖类生物高分子聚合物,在自然界中广泛存在于低等生物菌类、藻类的细胞,节支动物虾、蟹、昆虫的外壳,软体动物(如鱿鱼、乌贼)的内壳和软骨,高等植物的细胞壁等,将甲壳动物的外壳通过酸碱处理,脱去钙盐和蛋白质,即可得到甲壳素。甲壳素化学名为[(1,4)一2一乙酰胺基一2一脱氧一BD-葡萄糖],分子式为(C8H13N05)。,单体之间以B(1-4)糖苷键连接,分子量一般在lO6左右,理论胺含量为6.9%。甲壳素的化学结构与植物中广泛存在的纤维素结 构非常相似,故又称为动物纤维素。 壳聚糖是一种天然化合物,属于碳水化合物中的多糖,是甲壳素N-脱乙酰基的产物,其学名是β(1→4)-2-氨基-2-脱氧-D-葡萄糖。

生物化学 第一章 糖

第一章糖类化学 一:填空题 1.糖类是具有________________结构的一大类化合物。根据其分子大小可分为________________、 ________________和________________三大类。 2.判断一个糖的D-型和L-型是以________________碳原子上羟基的位置作依据。 3.糖类物质的主要生物学作用为(1)________________(2)________________(3)________________。 4.糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 5.蔗糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 6.麦芽糖是由两分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 7.乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 8.糖原和支链淀粉结构上很相似,都由许多________________组成,它们之间通过________________和 ________________两种糖苷键相连。两者在结构上的主要差别在于糖原分子比支链淀粉________________、________________和________________。 9.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 10.多糖的构象大致可分为________________、________________、________________和 ________________四种类型,决定其构象的主要因素是________________。 11.直链淀粉的构象为________________,纤维素的构象为________________。 12.人血液中含量最丰富的糖是________________,肝脏中含量最丰富的糖是________________,肌肉 中含量最丰富的糖是________________。 13.糖胺聚糖是一类含________________和________________的杂多糖,其代表性化合物有 ________________、________________和________________等。 14.肽聚糖的基本结构是以________________与________________组成的多糖链为骨干,并与 ________________肽连接而成的杂多糖。 15.常用定量测定还原糖的试剂为________________试剂和________________试剂。 16.蛋白聚糖是由________________和________________共价结合形成的复合物。 17.自然界较重要的乙酰氨基糖有________________、________________和________________。 18.鉴别糖的普通方法为________________试验。 19.脂多糖一般由________________、________________和________________三部分组成。 20.糖肽的主要连接键有________________和________________。 21.直链淀粉遇碘呈________________色,支链淀粉遇碘呈________________色,糖原遇碘呈 ________________色。 二:是非题 1.[ ]D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖,后者存在于自然界。 2.[ ]人体不仅能利用D-葡萄糖而且能利用L-葡萄糖。 3.[ ]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。 4.[ ]糖的变旋现象是由于糖在溶液中起了化学作用。 5.[ ]糖的变旋现象是指糖溶液放置后,旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。 6.[ ]由于酮类无还原性,所以酮糖亦无还原性。 7.[ ]果糖是左旋的,因此它属于L-构型。 8.[ ]D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。

生物传感器综述

生物传感器综述

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生物传感器课程论文 论文题目:生物传感器技术在环境分析 与检测方面的应用研究进展专业: 分析化学 姓名:雷杰 学号:12015130529 指导教师:晋晓勇 时间:2015年10月23日

生物传感器技术在环境分析与检测方面的应用研究进展 摘要:生物传感器作为一类新兴传感器,它是以生物分子敏感元件,将化学信号、热信号、光信号转换成电信号或者直接产生电信号予以放大输出,从而得到检测结果。文章综述了生物传感器在环境监测,包括水环境、大气环境等领域的应用和最新进展,并展望了环境监测生物传感器的发展前景及发展方向。 关键词:生物传感器技术;环境分析检测;

0.前言 生物传感器这门课属于分析化学和生物化学的一门交叉学科,它涉及到生物化学、电化学等多个基础学科。就目前生物传感器研究的历史阶段,它仍然处于十分活跃的研究阶段,生物传感器的研究逐渐变得专业化、微型化、集成化、也有一些生物相容的生物传感器,生物可控和智能化的传感器制成[1]。基于生物传感器的基本结构和性能,从它的选择性,稳定性,灵敏度和传感器系统的集成化发展的特点和趋势,科研人员主要研究生物传感器在医疗、食品工业和环境监测等方面,它的发展对生产生活都有极大影响,尤其是生物传感器专一性好、易操作、设备简单、可现场检测、便携式、测量快速准确、适用范围广,从而深受研究者的青睐。本文主要概述了近三年来生物传感器在环境分析与检测方面的应用研究,从而对以后生物传感器技术的研究有所帮助与借鉴。 1.生物传感器技术 1.1生物传感器的组成及工作原理 生物传感器主要是由生物识别和信号分析两部分组成。生物识别部分是由具有分子识别能力的生物敏感识别元件构成,包括细胞、生物素、酶、抗体及核酸。信号分析部分通常叫换能器。它们的工作原理一般是根据物质电化学、光学、质量、热量、磁性等,物理化学性质将被分析物与生物识别元件之间反应的信号转变成易检测、量化的另一种信号,比如电信号、焚光信号等,再经过信号读取设备的转换过程,最终得到可以对分析物进行定性或定量检测的数据[2]。 生物传感器识别和检测待测物的工作原理:首先,待测物分子与识别元素接触;然后,识别元素把待测物分子从样品中分离出来;接着,转换器将识别反应相应的信号转换成可分析的化学或物理信号;最后,使用现代分析仪器对输出的信号进行相应的转换,将输出信号转化为可识别的信号。生物传感器的各个部分包括分析装置、仪器和系统也由此构成。生物传感器中的识别元素决定了传感器的特异性,是生物定性识别的决定因素;识别元素与待测分子的亲合力,以及换能器和检测仪表的精密度,在很大程度上决定了传感器的灵敏度和响应速度。

关于化学生物学研究前沿进展的综述

关于化学生物学研究前沿进展的综述 姓名:陶宗学号:16010601001 导师:王海华教授 摘要 作为化学领域的一门新兴二级学科,化学生物学已经成为具有举足轻重作用的交叉研究领域,是推动未来生命和化学学科发展的重要动力。本文对近几年来我国化学生物学领域取得的突出进展加以归纳和介绍: (1)基于小分子化合物及探针的研究。利用有机化学手段,通过设计合成一系列多样化的小分子化合物,以这些探针为工具深入开展了细胞生理、病理活动的调控机制、细胞关键信号转导通路及重要靶标、抑制剂和标记物的发现、基于金属催化剂的活细胞生物分子激活等方面的研究;(2)以化学生物学技术为手段,着重发展了针对蛋白质、核酸和糖等生物大分子的合成、特异标记与操纵方法,用以揭示这些生物大分子所参与的生命活动的调控机制;(3)采用信号传导过程研究与靶标发现相结合,以实现“从功能基因到药物”的药物研发模式,发展了药物靶标功能确证与化合物筛选的联合研究策略;(4)以化学分析为手段,发展了在分子水平、细胞水平或活体动物水平上,获取生物学信息的新方法和新技术。这些研究成果极大地推动了我国化学生物学的进步。 关键词:化学生物学; 小分子探针; 生物大分子标记; 信号转导; 药物靶标 近年来,化学生物学已经成为具有举足轻重作用的一门新兴交叉学科,是推动未来生命科学和生物医药发展的关键研究领域。通过充分发挥化学和生物学、医学交叉的优势,化学生物学的研究具有重要的科学意义和应用前景,能够深入揭示生物学新规律,促进新药、新靶标和新的药物作用机制的发现,造福于人类的健康事业,推动社会经济发展。 在化学生物学的发展过程中,相继出现了如组合化学、高通量筛选技术、分子进化等一系列新技术和新方法,为化学与生物学、医学交叉领域的研究注入了新的内涵和驱动力。近年来,化学生物学家以小分子探针为主要工具,对细胞生命现象,尤其是细胞信号转导过程中的重要分子事件和机理进行了深入的研究。与此同时,化学生物学在与包括生物化学、分子生物学、结构生物学、细胞生物学等领域的交叉合作越发深入,研究优势越发明显,这也推动了化学、医学、药学、材料科学和生物学科相关前沿的探索研究。以下对近两年来我国化学生物学领域取得的突出进展进行大致的归纳和介绍。 1 基于小分子化合物及探针的研究

中科院生物化学和细胞生物学真题

中科院生物化学和细胞生物学真题(考博) 作者:林自力 中科院动物所2000年细胞生物学(博士) 一、解释题(每题3分,共30分) 1、周期细胞 2、pcr技术 3、mpf 4、通讯连接 5、细胞分化 6、溶酶体 7、信号肽 8、整合素 9、基因组 10、巨大染色体 二、有丝分裂及其调控(有丝分裂的过程、变异及其调控)(18分) 三、以哺乳动物精子和卵子发生为例。简述减数分裂。(17分) 四、线粒体基因组与细胞核基因组两套遗传装置的相互作用关系。(18分) 五、图解某些细胞调节系统对细胞骨架系统的调节,并加以简述(17分) 中科院动物所2002年细胞生物学(博士) 名词解释(每题3分,共36分) 1、细胞周期 2、细胞分化 3、干细胞 4、细胞外基质 5、上皮 6、信号传导 7、转染 8、端粒 9、免疫球蛋白 10、细胞骨架 11、内质网 12、反意义rna 问答题(以下5题任选4题,每题16分,共64分) 1、试述细胞膜的化学组成 2、试述线粒体的遗传学……半自主性 3、以图解叙述细胞的有丝分裂及其调控 4、试述哺乳动物的受精作用和哺乳动物克隆的不同点 5、试述造血干细胞的分化 中科院动物所2003年细胞生物学(博士) 一、名词解释(3ⅹ10) 1、原癌基因 2、信号肽 3、细胞周期

4、高尔基体 5、干扰rna 6、免疫印迹 7、干细胞 8、突触 9、细胞骨架 10、端粒 二:综述题 1、简述生物膜的分子和结构基础,核膜在细胞周期中的变化规律。分析核孔复合体在物质转运的结构基础(15分) 2、简述线粒体内氧自由基产生的分子机制及其线粒体在细胞凋亡调节中的作用(15分) 3、简述免疫细胞发育过程和t细胞检测标准,分析艾滋病毒感染细胞的途径(10分) 4、简述神经细胞突触细胞传递的结构基础和信号传导分子机制(15分) 5、利用真核基因表达调控的原理,阐述利用体细胞进行动物克隆的分子基础核生物学意义。谈谈您对克隆人的看法(15分) 中科院神经科学研究所2002年神经生物学(博士) 中科院神经科学研究所2002年神经生物学(博士)no.1 1、检测受体mrna水平改变的方法有那些,简述其原理? 2、检测受体蛋白水平改变的方法有那些,简述其原理? 3、列举常见ca2+通道及其主要特征? 4、说明判断受体的五个特征? 5、说明ltp,及其与学习记忆的关联性? 6、说明中枢神经系统发育的主要特征? 7、说明谷氨酸受体的分型特征及其效应? 8、列举常见递质转运体及其特征? (上述为8选5做) 中科院神经科学研究所2002年神经生物学(博士)no.2 1、简述受体-信号转导通路途径(含胞内、胞外情况)? 2、有那些方法可证明某蛋白是蛋白激酶底物? 3、名词解释:ltp、apoptosis、cloning、epsp、rt-pcr、patch-clamp、cdna文库、plasmid 4、简述动作电位产生机理? 中科院神经科学研究所2001年神经生理学(博士) 1、简述斑片箝的原理、用途。 2、简述膜电位和动作电位的产生机制。 3、简述ca++通道在神经元信息传递中的作用,ca++通道的类型。 4、什么叫ltp、ltd?它们的机制是什么? 5、何谓脊休克?叙述脊反射类型及通路。 6、简述视网膜组成以及视网膜视觉信息加工机制。 7、简述神经生长因子类型及作用 中科院发育遗传所2002生物化学(博士) 注:请将试卷写在答题纸上;不用抄题,但要写请题号;草稿纸上答题无效。一、名次解释:(20分) 二、以动物细胞或植物细胞为例说明细胞中的膜结构及其功能。(12分) 三、在研究位置基因的功能时往往采用推定的该基因所编码的氨基酸序列与已知功能的蛋白

生物化学综述

生物化学课程论文………………………………………………………………………………………………… 题目:蛋白质翻译后修饰综述 学院:生命科学技术学院(生化与分子) 成员:祝乐清(1433121003) 任课老师:李弘剑 二О一五年一月七日

蛋白质翻译后修饰 摘要:后基因组时代的到来意味着生命科学研究重心转向功能基因组学及功能蛋白质组学等新领域(蛋白质翻译后修饰是蛋白质组学的重要组成部分(蛋白质经翻译后修饰改变自身的空间构象、活性、稳定性及其与其他分子相互作用等方面的性能,从而参与调节机体多样化的生命活动。多数蛋白质存在翻译后修饰,目前已知的蛋白质共价修饰方式多达200余种,主要包括磷酸化、亚硝基化、硝基化、泛素化和小泛素相关修饰物化(SUMO)等。我们就蛋白质翻译后修饰类型和生物学功能做以下综述。 关键词:蛋白质翻译后修饰;磷酸化;糖基化;硝基化;亚硝基化;泛素化;SUMO 1磷酸化 磷酸化是蛋白质翻译后修饰中最广泛的共价修饰方式,三磷酸腺苷/三磷酸鸟苷的γ位磷酸基团经磷酸化激酶催化转移到蛋白质特定位点上,而其反向过程去磷酸化由蛋白磷酸酶催化去除相应磷酸基团。发生磷酸化的蛋白质按磷酸化残基不同分为4类:O-磷酸盐蛋白质"由羟氨基酸如丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基磷酸化形成:N-磷酸盐蛋白质:由天冬氨酸或谷氨酸残基磷酸化形成:酰基磷酸盐蛋白质:由精氨酸、赖氨酸或组氨酸残基磷酸化形成:S-磷酸盐蛋白质:由半胱氨酸残基磷酸化形成。其中,丝氨酸/苏氨酸磷酸化主要是通过改变蛋白质空间结构影响酶活性。酪氨酸磷酸化除上述作用外,更重要的是为与其他蛋白质形成多蛋白复合体提供基团,而形成的多蛋白复合体可进一步促进蛋白质磷酸化。在多细胞生物有丝分裂中,相比非磷酸化的组蛋白H380位点苏氨酸,组蛋白H2A和

生物化学论文

酵母蔗糖酶的分离纯化 (浙江工业大学药学院药学1002+工商管理浙江杭州310014) 摘要:本实验采取菌体自溶的方法来破碎细胞壁后经菌体分离提取蔗糖酶液,再在适宜条件下进行热提取,醇提取的方法进行初步提纯。然后采用例子交换柱的对初提取液进行纯化,讨论该方法相较于其他的有哪些优缺点,及实验中的重要步骤。用DNS方法对每步提取后的溶液进行酶活力测定,对比其活力大小。然后利用凯式定氮发及Folin-酚法对每步提取液的蛋白质量,比活力进行测定,对比两种方法各有哪些方面的优势及劣势,并确定最简单有效地蛋白质测定方法。掌握蛋白质标准曲线制定的关键方法。最后,采用SDS凝胶电泳测定蛋白质的分子量。并与其他测点蛋白质分子量测定法分析比较,分析利弊,并提出改进的方法。结合以上每步实验,总结实验过程中提取纯化时的关键步骤及相关问题讨论。实验确定蔗糖酶的最适PH值等于5,最适温度为35度,(待修改) 关键词:蔗糖酶提取纯化酶活力蛋白质含量 1.文献综述 蔗糖酶蔗糖酶(Sucrose,EC 3.2,l_26) 又称转化酶(Invertase)。1828年Dumas等首先指出酵母菌发酵蔗糖时必须有这种酶的存在。蔗糖在蔗糖酶的作用下,水解为葡萄糖和果糖,所以甜度增加。按水解蔗糖的方式,切开蔗糖的B—D一呋哺果还原力增加,又由于生成蔗糖酶可分为从果糖末端EC 3 2.1,2o3 和从葡萄糖末端切开蔗糖的—D一葡萄糖。苷酶( — uc呻 d丑se EC 3.2.1,20)。前者存在于酵母中,后者存在于霉菌中,工业上多从酵母中提取。 蔗糖酶的提取及性质研究经过提取,提纯,酶活力测定,比活力,蛋白质含量及相对分子量测定,不同的实验方法对结果又较大的影响。 1.1 蔗糖酶的提取 现阶段主要存在甲苯自溶法、冻融法、SDS抽提法三种方法。不同的提取方法的提纯环境的要求不同,且提纯效果有一定的差异。不同提取方法的比较如下:表1 不同蔗糖酶提取方法比较 蔗糖酶提取方法提取液酶活性实验优点实验缺陷 甲苯自溶法偏低试剂简单、价格低 廉其耗时长、重复性差、酶活性低 冻融法一般,是甲苯自溶 的534倍。可以确定提取蔗 糖酶的最佳条件 耗时长,操作繁 杂。

生化综述

华南农业大学 课程综述(生物化学) 题目:酶与医学 ——酶的基本机理以及在医学上的运用 系(院): 专业: 学生姓名:陈泽豪 指导教师: 2014年5月27日 目录 1.引言 (3)

2.酶的作用机理 (3) 3.1酶的作用机制 (3) 3.2影响酶促反应速率的因素 (3) 3.酶在医学诊断上的运用 (4) 3.1同工酶检测 (4) 3.2检测体内酶的含量及活性 (5) 4.酶在医学治疗上的运用 (5) 4.1直接使用酶作为药物 (5) 4.2用酶制造各种药物 (6) 5.结束语 (6) 参考文献 (6) 酶与医学 ——酶的基本机理以及在医学上的运用

摘要:酶,是由活细胞产生的能在体内或体外产生催化作用的一类具有特殊空间结构的生物大分子,其化学本质是核酸或者蛋白质。酶以特殊的机理催化着化学反应的发生,效率受到反应环境的温度以及底物浓度等因素的影响。酶的催化作用是机体实现物质代谢以维持生命活动的必要条件。因先天性或后天性条件导致人体内的酶的含量、工作发生异常,则会使人体内环境失调,患上疾病。因而,酶在医学上的诊断和治疗方面充当着十分重要的角色。本文从酶的基本机理讲起,着重介绍酶在医学上诊断以及治疗方面的应用,现在的状况和发展前景。此外,本文中仅讨论蛋白质属性的酶。 关键词:酶,催化剂,遗传病 1.引言 酶是具有高效催化作用的蛋白质,具有高效性、特异性、不稳定性以及可调节性的特点。酶促反应受到温度、底物浓度等多种因素影响。根据酶本身的工作机理以及其在人体内各部分所担当的作用,医学上可以根据人体内酶的状况对病人作诊断,或者用酶作为药物治疗某些疾病。 2.酶的作用机理 3.1酶的作用机制 化学反应的发生取决于底物分子之间的碰撞,只有那些能量达到或超过一定水平的分子(活化态分子)互相碰撞才能产生化学反应,能量低的初态分子要转变为活化态分子需要一定的能量,这部分能量称为活化能。而酶能够通过特有的作用机制使反应的活化能降低,使底物只需要比较少的能量就能从初态转化为活化态。酶是如何令活化能下降的?中间产物学说认为,酶与反应底物结合形成酶—底物复合物,然后再分解成酶与底物,在这个过程中酶的某些化学基团发生作用使到底物发生形变,处于不稳定的过渡期,因此转化成活化态分子所需的能量大大降低。此外,酶与底物的结合并非简单的机械关系,两者结构一般不完全互补,当它们相互靠近时彼此有道,空间构象都发生改变,从而使两者结构互补形成酶—底物结合物。 3.2影响酶促反应速率的因素 影响酶促反应速率的因素有多种。一是底物浓度,当底物浓度较低时,酶促反应速率随着底物浓度的上升而增加。随着底物浓度的上升,酶促反应速率上升的趋势也会逐渐减缓,最后反应速率稳定于一定水平,此时再增加底物浓度酶促反应速率也不会进一步上升。 二是酶的浓度。在底物充足的前提下,酶促反应的速率与酶的浓度成正比。当酶的浓度到达底物浓度的饱和水平时,再增加酶的浓度反应速率也不会上升。

生物化学 糖代谢小结

糖代谢知识要点 (一)糖酵解途径: 糖酵解途径中,葡萄糖在一系列酶的催化下,经10 步反应降解为2 分子丙酮酸,同时产生2 分子NADH+H+和2 分子ATP。主要步骤为:(1)葡萄糖磷酸化形成二磷酸果糖;(2)二磷酸果糖分解成为磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮,二者可以互变;(3)磷酸甘油醛脱去2H 及磷酸变成丙酮酸,脱去的2H 被NAD+所接受,形成NADH+H+。 (二)丙酮酸的去路: (1)有氧条件下,丙酮酸进入线粒体氧化脱羧转变为乙酰辅酶A,同时产生1 分子NADH+H+。乙酰辅酶A 进入三羧酸循环,最后氧化为CO2 和H2O。 (2)在厌氧条件下,可生成乳酸和乙醇。同时NAD+得到再生,使酵解过程持续进行。 (三)三羧酸循环: 在线粒体基质中,丙酮酸氧化脱羧生成的乙酰辅酶A,再与草酰乙酸缩合成柠檬酸,进入三羧酸循环。柠檬酸经脱水加水转变成异柠檬酸,异柠檬酸经连续两次脱羧和脱羧生成琥珀酰CoA;琥珀酰CoA 发生底物水平磷酸化产生1 分子GTP 和琥珀酸;琥珀酸再脱氢,加水及再脱氢作用依次变成延胡索酸,苹果酸及循环开始的草酰乙酸。三羧酸循环每循环一次放出2 分子CO2,产生3 分子NADH+H+,和一分子FADH2。 (四)磷酸戊糖途径: 在胞质中,在磷酸戊糖途径中磷酸葡萄糖经氧化阶段和非氧化阶段被氧化分解为 CO2,同时产生NADPH + H+。其主要过程是G-6-P 脱氧生成6-磷酸葡萄糖酸,再脱氢,脱羧生成核酮糖-5-磷酸。6 分子核酮糖-5-磷酸经转酮反应和转醛反应生成5 分子6-磷酸葡萄糖。中间产 物甘油醛-3-磷酸,果糖-6-磷酸与糖酵解相衔接;核糖-5-磷酸是合成核酸的原料,4-磷酸赤藓糖参与芳香族氨基酸的合成;NADPH+H+提供各种合成代谢所需要的还原力。 (五)糖异生作用: 非糖物质如丙酮酸,草酰乙酸和乳酸等在一系列酶的作用下合成糖的过程,称为糖异生作用。糖异生作用不是糖酵解的逆反应,因为要克服糖酵解的三个不可逆反应,且反应过程是在线粒体和细胞液中进行的。2 分子乳酸经糖异生转变为1 分子葡萄糖需消耗4 分子ATP 和2 分子GTP。 (六)糖原和淀粉的降解与生物合成 糖原磷酸化酶和脱枝酶是糖元降解过程的主要酶类,糖原磷酸化酶作用于糖原的直链部分,从糖原的非还原端分解末端葡萄糖残基,生成1- 磷酸葡萄糖和少一个葡萄糖分子的糖原,脱枝酶是具有双重功能的酶,一种起转移葡萄糖残基作用的酶,称糖基转移酶。另一种是水解葡萄糖α-1,6-糖苷键作用的酶,称糖原脱枝酶,又称α-1,6-糖苷酶。 淀粉则在α-淀粉酶、β-淀粉酶、葡萄糖淀粉酶、α-1,6-糖苷酶的作用下淀粉切断成分子量较小的糊精、麦芽糖或葡萄糖。 在蔗糖和多糖合成代谢中糖核苷酸起重要作用,糖核苷酸是单糖与核苷酸通过磷酸酯键结合所形成的化合物。在植物体中主要以UDPG 为葡萄糖供体,由蔗糖磷酸合酶催化蔗糖的合成;淀粉的合成以ADPG 或UDPG 为葡萄糖供体,小分子寡糖引物为葡萄糖受体,淀粉合酶催化直链淀粉合成,Q 酶催化分枝淀粉合成。 糖代谢中有很多变构酶可以调节代谢的速度。酵解途径中的调控酶是己糖激酶,6-磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶,其中6-磷酸果糖激酶是关键反应的限速酶;三羧酸反应的调控酶是柠檬酸合酶,柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶,柠檬酸合酶是关键的限速酶。糖异生作用的调控酶有丙酮酸羧激酶,二磷酸果糖磷酸酯酶,6-磷酸葡萄糖酶。 磷酸戊糖途径的调控酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶;它们受可逆共价修饰、变构调控及能荷的调控。

生物科技文献综述

生物科技文献综述江西师范大学生命科学学院

生物化学文献综述 引言: 生物化学是研究生命过程中化学基础的科学。疾病的发生发展是致病因子对生命过程的干扰和破坏;药物的防治是对病理过程的干预。生物化学通过用化学的理论和方法研究生命现象、生命过程的化学基础,通过探索干预和调整疾病发生发展的途径和机理,为新药发现中提供必不可少的理论依据。 生物化学是自90年代中期以来的新兴研究领域。哈佛大学的Schreiber博士和Scripps研究所的Schultz博士分别在东西海岸引领这个领域,他们的所在地所形成的重心地位甚至在加强。从源头来讲,化学是研究分子的科学,生物化学,分子生物学,还有生物学化学都是一样的。但是由于科学家们长期以来的习惯称谓,我们通常使用生物化学指蛋白质结构和活性的研究,用分子生物学指基因表达和控制的研究,用生物学化学指分子水平上的生物现象的研究。 三、关键词 化学生物学与分子生物学;临床医学;多学科融合;科研创新;虚拟实验;多方向研究;综合性实验四、主题综述: 化学生物学使用小分子作为工具解决生物学的问题或通过干扰、调节正常过程了解蛋白质的功能。在某种意义上,使用小分子调节目标蛋白质与制药公司发展新药类似。但是,当所有公司的目标蛋白质到目前为止仅是约450种的时候,人类基因组计划为我们带来了至少几万个目标蛋白质。最终的目标是寻找特异性调节素或寻找解开所有蛋白质之谜的钥匙,但这需要更系统和整体的方法而并非传统方法。化学生物学看起来是有希望的答案。系统的化学生物学仅仅诞生于90年代中期,部份是由于基础条件到那时才刚刚完备。代表性的技术进步包括机器人工程,高通量及高灵敏度的生物筛选,信息生物学,数据采集工具,组合化学和芯片技术例如DNA芯片。化学生物学更普遍的被叫做化学遗传学,而且它正在扩展到化学基因组学。和经典遗传学相比较,小分子并不是取代或超越基因表达,而是被用于抑制或活化翻译过程。 化学生物学、计算生物学与合成生物学,在生物芯片技术、计算模型方法与基因网络设计等方面构成了现代系统生物学与系统遗传学的重要技术基础。 五、研究法方向及方法 在进行研究的过程中,分为了正向研究和逆向研究。在正向法中,目标生物学现象第一次被定义,然后引起被寻找现象的分子选择自许多被应用的分子。被选择的分8子能被附到某些蛋白质上而且抑制/活化它们,引发重要的修饰,然后与分子相连的蛋白质被检查并研究。下面是使用正向法发现和发展肌基质蛋白的例子Nat。 首先,为了获得足量得化合物以引发要得到的现象,通过组合化学的合成方法制得嘌呤文库。多种化合物可与放射性研究引起的不同变异相比较。已经分化的神经原细胞和肌肉细胞很少被增殖。因此,一旦受伤,细胞长不好,恢复很难。这项研究的最初目的是为了找到一种化合物来引起改变肌肉细胞分化,达到再生目的。 分化的肌肉组织构成交织的管状结构。几百个嘌呤类化合物被在96孔圆片上植入潜伏肌肉组织中,找到了能够分离相连接的组织的化合物。这种化合物自肌管隔断嘌呤命名为肌基质

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