实验16 氨基酸和蛋白质的性质
一、实验目的
验证氨基酸和蛋白质的某些重要化学性质
二、仪器与药品
清蛋白、CuSO4、醋酸铅、HgCl2、(NH4)2SO4、5% Hac、苦味酸、鞣酸、茚三酮、1%甘氨酸、1%酪氨酸、1%色氨酸、1%鸡蛋白、浓HNO3、20%NaOH、饱和CuSO4、硝酸汞试剂、30% NaOH、10%硝酸铅、恒温水浴锅
三、实验步骤
1.用重金属盐沉淀蛋白质
（1）在盛有1ml清蛋白的试管中加入饱和试样，观察现象？
试样：CuSO4、Pb(Ac)2、HgCl2
(2)蛋白质的可逆沉淀
在盛有2ml清蛋白的试管中加入2ml饱和(NH4)2SO4。振荡观察现象？取此浑浊液加入
1-3水振荡，观察现象？
（3）蛋白质与生物碱反应
再支盛有0.5ml蛋白质液的试管中加入5%Hac至呈酸性，分别加入饱和苦味酸和鞣酸，观察现象？
2.蛋白质的颜色反应
（1）与茚三酮反应
在4支试管中分别加入1%甘氨酸、1%酪氨酸、1%色氨酸、1%鸡蛋白各1ml，加入茚三酮试剂2-3滴，沸水浴中加热10-15min，观察现象？
（2）黄蛋白反应
在试管中加入1ml清蛋白和1ml浓HNO3，加热煮沸，观察现象？
（3）蛋白质的二缩脲反应
在盛有1ml清蛋白和1ml20%NaOH溶液的试管中，滴加几滴CuSO4液共热，观察现象？
取1%甘氨酸作对比试验，观察现象？
（4）蛋白质与硝酸汞试剂作用
在盛有2ml清蛋白的试管中，加入硝酸汞试剂2-3滴，观察现象，小心加热，观察现象？
用酪氨酸重复上述过程，现象如何？
3.用碱分解蛋白质
取1-2ml清蛋白放入试管中，加入2-4ml30%NaOH，煮沸2-3min，析出沉淀，继续沸腾，用湿润红石蕊试纸检验。
上述热浴液加入1ml10%Pb(NO3)2，煮沸，观察现象？
四、问题讨论
1. 1.怎样区分蛋白质的可逆沉淀和不可逆沉淀？
2. 2.在蛋白质的二缩脲反应中，为什么要控制硫酸铜溶液的加入良？过量的硫酸铜会导
致什么结果？
第一部分 基础生化实验 实验一 氨基酸及蛋白质的性质 【实验目的】 1. 加深理解所学有关的蛋白质性质的理论知识 2. 掌握氨基酸和蛋白质常用的定性、定量分析的方法及原理 一、蛋白质呈色反应 蛋白质的呈色反应是指蛋白质所含的某些氨基酸及其特殊结构，在一定条件下可与某些试剂发生了生成有色的物质的反应。 不同蛋白质分子所含的氨基酸残基也是不完全相同，因此所发生的成色反应也不完全一样。另外呈色反应并不是蛋白质的专一反应，某些非蛋白质类物质（含有-CS-NH 、-CH 2-NH 2、-CRH-NH 2、-CHOH-CH 2NH 2等基团的物质）也能发生类似的颜色反应。因此，不能仅仅根据呈色反应的结果为阳性就来判断被测物质一定是蛋白质。 注意：本次实验为定性实验，试剂的量取用滴管完成。 （一）双缩脲反应 【实验原理】 当尿素经加热至180℃左右时，两分子尿素脱去一分子氨，进而缩合成一分子双缩脲。其在碱性条件下双缩脲与铜离子结合成红紫色络合物，此反应称为双缩脲反应。其反应过程如下： C O H 2N H 2N + C O H 2N H 2N H 22 O O + NH 多肽及蛋白质分子结构中均含有许多肽键，其结构与双缩脲分子中的亚酰胺键相同。因此，在碱性条件下与铜离子也能呈现出类似于双缩脲的呈色反应。其反应过程如下： 【试剂】 1. 蛋白质溶液（鸡蛋清用蒸馏水稀释10倍，通过2-3层沙布滤去不容物） 2. 0.1%甘氨酸溶液
3.0.01%精氨酸溶液 4.10%NaOH溶液 5.1%CuSO4溶液 6.尿素结晶 【实验操作】 1. 双缩脲的制备 取少许尿素结晶 (约火柴头大小)放入干燥的试管中，微火加热至尿素熔解至硬化，刚硬化时立即停止加热，此时双缩脲即已形成。冷却后加10%氢氧化钠溶液约1ml、并震荡，再加入1%硫酸铜溶液2滴，再震荡，观察颜色的变化。 注意：a.在操作过程中试管不能冲向其他人以防止烫伤； b.控制加热的时间既不能过长也不能过短； c.加热时火不能太大，防止碳化。 2. 观察现象 另外取试管4支，按照下表加入各种试剂，观察并解释现象。 表1. 试剂 管号 1 2 3 4 蛋白质样液（ml） 1.0 0.01%精氨酸（ml） 1.0 0.1%甘氨酸（ml） 1.0 10%NaOH（ml） 2.0 2.0 2.0 2.0 蒸馏水（ml） 1.0 现象 （二）茚三酮反应 【实验原理】 在弱酸条件下（pH5-7），蛋白质或氨基酸与茚三酮共热，可生成蓝紫色缩合物。此反应为一切蛋白质和α—氨基酸所共有(亚氨基酸如脯氨酸和羟脯氨酸产生黄色化合物)。含有氨基的其他化合物亦可发生此反应。 第一步： C O C O C OH OH +C COOH H NH2 R C O C O C H OH +RCHO NH 3CO2 ++ 第二步：
蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征，在等电点易生成沉淀。不同的蛋白质等电点不同，该特性常用作蛋白质的分离提纯。生成的沉淀按其有机结构和化学性质，通过pH的细微变化可复溶。蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂，并且由于其分子量大和离解度低，在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。 在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时，可使其若干理化和生物学性质发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。酶的灭活，食物蛋白经烹调加工有助于消化等，就是利用了这一特性。 (二)蛋白质的分类 简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。不同分类间往往也有交错重迭的情况。一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。 1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。 (1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质，一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。胶原蛋白不溶于水，对动物消化酶有抗性，但在水或稀酸、稀碱中煮沸，易变成可溶的、易消化的白明胶。胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸，缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。 (2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织，如腱和动脉的蛋白质。弹性蛋白不能转变成白明胶。 (3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。它们不易溶解和消化，含较多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和猪毛，在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时，其消化率可提高到70-80%，胱氨酸含量则减少5-6%。 2.球状蛋白 (1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等，溶于水，加热凝固。 (2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取；其不溶或微溶于水，可溶于中性盐的稀溶液中，加热凝固。血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。 (3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。不溶于水或中性溶液，而溶于稀酸或稀碱。 (4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。不溶于水、无水乙醇或中性溶液，而溶于70-80%的乙醇。 (5) 组蛋白属碱性蛋白，溶于水。组蛋白含碱性氨基酸特别多。大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合，如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。 (6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白，含碱性氨基酸多，溶于水。例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。 球蛋白比纤维蛋白易于消化，从营养学的角度看，氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。 3. 结合蛋白 结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体)，磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶)，金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶)，脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白)，色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。
5．6 氨基酸、蛋白质的性质 一、实验目的 １．熟悉蛋白质的化学性质。 ２．掌握蛋白质的鉴别方法。 二、实验原理 蛋白质是含氮的复杂生物高分子，是由各种Ｌ构型的α氨基酸通过肽键相连而成的多聚物，并且具有稳定的构象。在酸、碱或酶的作用下，单纯蛋白质发生水解，其最终产物是α氨基酸。 １．呈色反应 蛋白质中的某些氨基酸的特殊基团可以与特定的化学试剂作用呈现出各种颜色，这种呈色反应可以作为蛋白质或氨基酸的定性检验和定量测定的依据。 （１）茚三酮反应 茚三酮反应是蛋白质中的α氨基酸与茚三酮水合物在溶液中共热生成蓝紫色化合物罗曼紫（Ｒｕｈｅｍａｎｎ’ｓｐｕｒｐｌｅ）的反应。 该反应非常灵敏，是所有α氨基酸共有的特征性反应。可根据α氨基酸与茚三酮反应生成化合物的颜色深浅程度以及释放出ＣＯ２的体积定量测定氨基酸。 （２）米伦反应 米伦（ｍｉｌｌｏｎ）反应也是蛋白质颜色反应之一。该反应是米伦试剂与含酚羟基蛋白质的颜色反应，可用于鉴别蛋白质中酪氨酸的存在。 （３）蛋白黄反应 蛋白质分子中若含有苯环，则遇浓硝酸加热变黄，此反应称为蛋白质的蛋白黄反应，用于鉴别蛋白质中苯环的存在。除以上各颜色反应外还有缩二脲反应、亚硝酰铁氰化钠反应等。表３１为常用的蛋白质的颜色反应。 表３１蛋白质的颜色反应 反应名称试剂（成分）颜色鉴别基团 缩二脲反应强碱、稀硫酸铜溶液紫色或紫红色多个肽键 茚三酮反应稀茚三酮溶液蓝紫色氨基
蛋白黄反应浓硝酸深黄色或橙红色苯环 米伦反应汞或亚汞的硝酸盐、亚硝酸盐红色酚羟基 亚硝酰铁氰化钠反应亚硝酰铁氰化钠溶液红色巯基 ２．沉淀反应 蛋白质分子末端具有游离的α—ＮＨ３＋和α—ＣＯＯ－，因此，蛋白质和氨基酸一样，也具有两性解离和等电点的性质。在等电状态下，蛋白质颗粒容易聚集而析出沉淀；在非等电状态时，蛋白质分子表面总带有一定的同性电荷，由于电荷之间的相互排斥作用阻止蛋白质分子凝聚。蛋白质是高分子化合物，具有溶胶的一些性质，蛋白质分子表面带有许多极性基团，可与水结合，并使水分子在其表面定向排列形成一层水化膜，这使蛋白质颗粒均匀分散在水中难以聚集沉淀。以上两因素维持着蛋白质溶液的稳定，破坏这两种因素则可使蛋白质沉淀。 （１）中性盐沉淀蛋白质将高浓度的中性盐加入蛋白质溶液中，盐离子的水化能力强而夺去蛋白质的水分，破坏了蛋白质分子表面的水化膜，产生沉淀，即发生盐析。利用各种蛋白质沉淀所需中性盐浓度不同，可将蛋白质分阶段沉淀，此操作过程被称为分段盐析（ｆｒａｃｔｉｏｎａｌｓａｌｔｉｎｇｏｕｔ）。 （２）有机溶剂沉淀蛋白质利用乙醇、丙酮和甲醇等一些极性较大的有机溶剂与水之间具有亲和力，破坏蛋白质表面的水化膜而使蛋白质沉淀。 （３）重金属离子沉淀蛋白质某些重金属离子如Ａｇ＋，Ｈｇ２＋，Ｃｕ２＋和Ｐｂ２＋等（用Ｍ＋表示）可与带负电荷的蛋白质颗粒结合，形成不溶性盐而沉淀。反应式为： （４）有机酸沉淀蛋白质苦味酸、鞣酸、钨酸、三氯乙酸、磺基水杨酸等（用Ｘ－表示）可与带正电荷的蛋白质颗粒结合，形成不溶性盐而沉淀。反应式为： 三、实验用品 试管１２支，２５０ｍｌ烧杯１只，离心管３支，离心机１台，玻璃棒１根。 蛋白质溶液，０．０１ｍｏｌ／Ｌ茚三酮溶液，０．０１ｍｏｌ／Ｌ苯酚溶液，米伦试剂，浓
第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸
E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质
（一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），
使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
第十四章氨基酸和蛋白质的性质 蛋白质和核酸是生命现象的物质基础，是参与生物体内各种生物变化最重要的组分。蛋白质存在于一切细胞中，它们是构成人体和动植物的基本材料，肌肉、毛发、皮肤、指甲、血清、血红蛋白、神经、激素、酶等都是由不同蛋白质组成的。蛋白质在有机体中承担不同的生理功能，它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、控制代谢过程、传递遗传信息、负责机械运动等。核酸分子携带着遗传信息，在生物的个体发育、生长、繁殖和遗传变异等生命过程中起着极为重要的作用。 人们通过长期的实验发现：蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水解，最终均产生α-氨基酸。因此，要了解蛋白质的组成、结构和性质，我们必须先讨论α-氨基酸。 第一节氨基酸 氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基（-NH2）取代后的衍生物。目前发现的天然氨基酸约有300种，构成蛋白质的氨基酸约有30余种，其中常见的有20余种，人们把这些氨基酸称为蛋白氨基酸。其它不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸。 一、α-氨基酸的构型、分类和命名 构成蛋白质的20余种常见氨基酸中除脯氨酸外，都是α-
氨基酸，其结构可用通式表示： RCHCOOH NH2 这些α-氨基酸中除甘氨酸外，都含有手性碳原子，有旋光性。其构型一般都是L-型（某些细菌代谢中产生极少量D-氨基酸）。 氨基酸的构型也可用R、S标记法表示。 根据α-氨基酸通式中R-基团的碳架结构不同，α-氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸；根据R-基团的极性不同，α-氨基酸又可分为非极性氨基酸和极性氨基酸；根据α-氨基酸分子中氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的数目不同，α-氨基酸还可分为中性氨基酸（羧基和氨基数目相等）、酸性氨基酸（羧基数目大于氨基数目）、碱性氨基酸（氨基的数目多于羧基数目）。 氨基酸命名通常根据其来源或性质等采用俗名，例如氨基乙酸因具有甜味称为甘氨酸、丝氨酸最早来源于蚕丝而得名。在使用中为了方便起见，常用英文名称缩写符号（通常为前三个字母）或用中文代号表示。例如甘氨酸可用Gly或
生物化学习题（氨基酸和蛋白质） 一、名词解释： 两性离子：指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子 必需氨基酸：指人体（和其他哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的环境pH，用符号pI表示。 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序 二级结构：蛋白质分子的局部区域内，多肽链按一定方向盘绕和折叠的方式 三级结构：蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象 四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体 盐析：在蛋白质分子溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象 盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象 蛋白质的变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致生物活性丧失的现象； 蛋白质在受到光照、热、有机溶剂及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变 蛋白质的复性：在一定条件下，变性的蛋白质分子回复其原有的天然构象并回复生物活性的现象同源蛋白质：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质。如血红蛋白 别构效应：某些不涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其它部位（别构部位），引起蛋白质的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。 肽单位：又称肽基，是肽链主链上的重复结构。由参与肽键合成的N原子、C原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-C原子组成的一个平面单位。 二、填空题： 1、天然氨基酸中，甘氨酸（Gly）不含不对称碳原子，故无旋光性。 2、常用于检测氨基酸的颜色反应是茚三酮。 3、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质含量，这是因为蛋白质分子中的 Phe 、 Tyr和Trp （三字符表示）三种氨基酸残基有紫外吸收能力。 4、写出四种沉淀蛋白质的方法：盐析、有机溶剂、重金属盐和加热变性。 （生物碱试剂、某些酸类沉淀法）
实验一蛋白质与氨基酸的理化性质实验 一、实验目的 1.了解蛋白质和某些氨基酸的颜色反应原理。 2.学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。 3.学习蛋白质等电点的测定。 二、蛋白质的盐析与变性 1.原理 在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下，蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水破坏水化层和双电层而沉淀。 蛋白质的沉淀反应分为可逆反应和不可逆反应两类。 （1）可逆的沉淀反应此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化，除去引起沉淀的因素后，沉淀的蛋白质仍能重新溶解于溶剂中，并保持其天然性质而不变性。如大多数蛋白质的盐析作用或在低温下用乙醇（或丙酮）短时间作用与蛋白质。提纯蛋白质时，常利用此类反应分离蛋白质。 （2）不可逆的沉淀反应此时蛋白质分子内部结构发生重大变化，蛋白质常因变性而发生沉淀现象，沉淀后的蛋白质不再复溶于同类的溶剂中，加热引起的蛋白质沉淀与凝固、蛋白质与重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类反应。 有时蛋白质变性后，由于维持溶液稳定的条件仍然存在（如电荷层），蛋白质并不絮凝析出。因此变性后的蛋白质并不一定都表现出沉淀现象。反之沉淀的蛋白质也未必都已变性。 2.试剂与材料 （1）蛋白质溶液[5%卵清蛋白溶液或鸡蛋清的水溶液 500ml (新鲜鸡蛋清：水=1：9)] （2）pH4.7乙酸-醋酸钠的缓冲溶液 100 ml （3）3%硝酸银溶液 10 ml （4）5%三氯乙酸溶液 50 ml （5）95%乙醇 250 ml （6）饱和硫酸铵溶液 250 ml
（7）硫酸铵结晶粉末 1000g （8）0.1mol/L盐酸溶液 300 ml （9）0.1mol/L氢氧化钠溶液 100ml （10）0.05mol/L碳酸钠溶液 100ml (11)0.1mol/L乙酸溶液 100ml （12）2%氯化钡溶液 150 ml 3.实验步骤 （1）蛋白质的盐析加入无机盐（硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）的浓溶液后，蛋白质水溶液溶解度发生变化，过饱和的蛋白质会发生絮凝沉淀，这种加入盐溶液或固体盐能析出蛋白质的现象称为盐析。加入的盐浓度不同，析出的蛋白质现象也不同，人们常用逐步提高蛋白质溶液中盐浓度的方法，使蛋白质分批沉淀，此类盐析方法称为分段盐析。 例如，球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中析出，而清蛋白则在饱和硫酸铵溶液中才能析出。通过盐析来制备的蛋白质沉淀物，当加水稀释降低盐类浓度时，它又能再溶解，故蛋白质的盐析作用是一种可逆沉淀过程。 加5%卵清蛋白溶液5ml于试管中，再加等量的饱和硫酸铵溶液，搅拌均匀后静置数分钟则析出球蛋白的沉淀。倒出少量沉淀物，加少量水，观察是否溶解，试解释实验现象。将试管内沉淀物过滤，向滤液中逐渐添加硫酸铵粉末，并慢速搅拌直到硫酸铵粉末不再溶解为止（饱和状态），此时析出的沉淀为清蛋白。 取出部分清蛋白沉淀物，加少量蒸馏水，观察沉淀的再溶解现象。 （2）重金属离子沉淀蛋白质重金属离子与蛋白质结合成不溶于水的复合物。 取1支试管，加入蛋白质溶液2ml，再加3%硝酸银溶液1～2滴，震荡试管，观察是否有沉淀产生。放置片刻，倾去上层清液，加入少量的蒸馏水，观察沉淀是否溶解。（3）某些有机酸沉淀蛋白质取1支试管,加入蛋白质溶液2ml，再加入1ml5%三氯乙酸溶液，振荡试管，观察沉淀的生成。放置片刻，倾出上清液，加入少量蒸馏水，观察沉淀是否溶解。 （4）有机溶剂沉淀蛋白质取1支试管，加入2ml蛋白质溶液，再加入2ml95%乙醇。混匀，观察沉淀的产生。加入少量的蒸馏水，观察沉淀是否溶解。 三、蛋白质的颜色反应
一、名词解释（每词5分） 1、必须氨基酸 2、等电点 3、蛋白质的变性 4、胶凝 5、持水力 二、填空题（每空5分） 1.蛋白质分子中氨基酸之间是通过连接的。 2.在pH大于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 3.在pH小于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 4.在pH等于氨基酸的等电点时,该氨基酸。 5.蛋白质的功能性质主要有、、 和。 6.蛋白质溶解度主要取决于、和。 7.蛋白质的变性只涉及到结构的改变，而不变。 三、选择题(每题2分) 1.下列氨基酸中不属于必需氨基酸是( )。 A.蛋氨酸 B.半胱氨酸 C.缬氨酸 D.苯丙氨酸 E.苏氨酸 2.维持蛋白质二级结构的化学键为( )。 A.肽键 B.二硫键 C.氢键 D.疏水键 E.碱基堆积力 3. 蛋白质变性后( )。 A.溶解度下降 B.粘度下降 C.失去结晶能力 D.消化率提高 E.分子量减小 4、蛋白质与风味物结合的相互作用可以是（）。 A、范徳华力 B、氢键 C、静电相互作用 D、疏水相互作用 5、作为有效的起泡剂，ＰＲＯ必须满足的基本条件为（） Ａ、能快速地吸附在汽－水界面Ｂ、易于在界面上展开和重排 Ｃ、通过分子间相互作用力形成粘合性膜 Ｄ、能与低分子量的表面活性剂共同作用 四、判断题（每题2分） 1.蛋白质的水合性好，则其溶解性也好。（） 2.通常蛋白质的起泡能力好，则稳定泡沫的能力也好。（） 3.溶解度越大，蛋白质的乳化性能也越好，溶解度非常低的蛋白质，乳化性能差。 （） 4.盐溶降低风味结合，而盐析类型的盐提高风味结合。（） 5.氨基酸侧链的疏水值越大，该氨基酸的疏水性越大。（） 五、简答题（每题5分） 1.影响蛋白质发泡及泡沫稳定性的因素 2.对食品进行热加工的目的是什么热加工会对蛋白质有何不利影响 六、论述题（10分） 影响蛋白质变性的因素有哪些
有机化学实验教案 实验名称：氨基酸和蛋白质的性质 11化学班yingshou 【实验原理】 蛋白质是存在于细胞中的一种含氮的生物高分子化合物，在酸、碱存在下，或受酶的作用，水解成相对分子质量较小的月示、胨、多肽和二羧胡椒嗪，而水解的最终产物为各种氨基酸，其中以α-氨基酸为主。关于氨基酸和蛋白质的性质我们只做蛋白质的沉淀、蛋白质的颜色反应和蛋白质的分解等性质实验,这些性质有助于认识或鉴定氨基酸和蛋白质。 一、蛋白质的沉淀反应原理： 蛋白质是亲水胶体，当其稳定因素被破坏或与某些试剂结合成不溶性盐类后，即自溶液中沉淀析出 二、颜色反应原理： 蛋白质的呈色反应是指蛋白质所含的某些氨基酸及其特殊结构，在一定条件下可与某些试剂发生了生成有色的物质的反应。不同蛋白质分子所含的氨基酸残基也是不完全相同，因此所发生的成色反应也不完全一样。另外呈色反应并不是蛋白质的专一反应，某些非蛋白质类物质（含有-CS-NH、-CH2-NH2、-CRH-NH2、-CHOH-CH2NH2等基团的物质）也能发生类似的颜色反应。因此，不能仅仅根据呈色反应的结果为阳性就来判断被测物质一定是蛋白质。三、用碱分解蛋白质原理 蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象称为蛋白质的变性作用。 【仪器和药品】 仪器：试管、量筒、滴管、 药品：清蛋白溶液、硫酸铜、碱性醋酸铅、氯化汞、饱和硫酸铵、5%醋酸、饱和苦味酸、饱和鞣酸、1%甘氨酸、络氨酸、色氨酸、茚三酮试剂、浓硝酸、20%氢氧化钠、硝酸汞、30&碱液、10%硝酸铅 【实验过程和步骤】 1.蛋白质的沉淀 （1）用重金属盐沉淀蛋白质取3支试管，标明号码，各盛1mL清蛋白溶液，分别加入饱和硫酸铜、碱性醋酸铅、氯化汞2-3滴（小心有毒），观察有无蛋白质沉淀析出？ （2）蛋白质的可逆沉淀取2mL清蛋白溶液，放在试管里，加入同体积的饱和硫酸铵溶液，将混合物稍加振荡，析出蛋白质沉淀使溶液变浑或呈絮状沉淀。将1mL浑浊的液体倾入；另一支试管中，加入1-3mL水，振荡时，蛋白质沉淀是否溶解？ （3）蛋白质与生物碱试剂反应取2支试管，各加0.5mL蛋白质溶液，并滴加5%的醋酸使之呈酸性。然后分别滴加饱和的苦味酸溶液和饱和的鞣酸溶液，直到沉淀发生为止。 2.蛋白质的颜色反应 （1）与茚三酮反应在4支试管里，分别加入1%的甘氨酸、酪氨酸、色氨酸和鸡蛋白溶液各1mL，再分别滴加茚三酮试剂2-3滴，在沸水浴中加热10-15min观察有什么现象？ （2）黄蛋白反应于试管中加入1-2mL清蛋白溶液和1mL农硝酸，此时呈现白色沉淀或浑浊。在灯焰上加热煮沸，此时溶液和沉淀是否都呈黄色？有时由于煮沸使析出的沉淀水解，而使沉淀全部或部分溶解，溶液的黄色是否变化？
第二节生命活动的主要承担者——蛋白质 （满分100分，90分钟） 一．单项选择题（每小题2分，共64分） 1．已知苯丙氨酸的分子式是C9H11NO2，那么该氨基酸的R基是( ) A．—C7H7O B．—C7H7 C．—C7H7N D．—C7H5NO 2．同为组成生物体蛋白质的氨基酸，酪氨酸几乎不溶于水，而精氨酸易溶于水，这种差异的产生，取决于( ) A．两者R基团组成的不同 B．两者的结构完全不同C．酪氨酸的氨基多 D．精氨酸的羧基多 3．三鹿奶粉的三聚氰胺事件后，2010年在甘肃、青海、吉林竟然再现三聚氰胺超标奶粉。三聚氰胺的化学式：C3H6N6，其结构如右图，俗称密胺、蛋白精，正是因为它含有氮元素，才让唯利是图的人拿它来冒充蛋白质。下列有关它的说法，不正确的是( ) A．组成细胞的有机物中含量最多的是蛋白质 B．高温使蛋白质变性，肽键断裂，变性后的蛋白质易消化 C．核糖体合成蛋白质的方式都为脱水缩合 D．蛋白质能与双缩脲试剂发生紫色反应，而三聚氰胺不能 4下面是三种组成蛋白质的氨基酸的结构式，据图分析下列叙述不正确的是 ( )
A．以上这三种氨基酸的R基依次是—H、—CH3、—CH2OH B．将这三种氨基酸(足量)置于适宜条件下，经脱水缩合可形成三肽化合物最多有27种 C．甲是最简单的氨基酸 D．从上式可看出，只要含有一个氨基和一个羧基的化合物就是组成蛋白质的氨基酸 5．甘氨酸( C2H5O2N)和X氨基酸反应生成二肽的分子式为C7H12O5N2，则X氨基酸是( ) 6．下图是有关蛋白质分子的简要概念图，对图示分析正确的是( ) A．a肯定含有P元素 B．①过程有水生成 C．多肽中b的数目等于c的数目 D．d表示氨基酸种类的多样性 7．下列依次为丙氨酸、丝氨酸和天门冬氨酸的结构式：
糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要化学性质 糖类、蛋白质均为食物中重要的营养素，是维持人体物质组成和生理机能不可缺少的要 素，也是生命活动的物质基础，它们的结构特点及主要化学性质如下： 一、糖类的组成、结构和分类： 糖类由C 、H 、O 三种元素组成，多数糖类可用通式Cm(H 2O)n 来表示（m 和n 可以相同， 也可以不同）；从结构上看，糖类是多羟基醛或多羟基酮或水解后可生成多羟基醛或多羟基酮的化合物。根据能否水解以及水解后的产物，糖类可分为单糖、二糖和多糖。单糖是不能水解的糖，一般为多羟基醛或多羟基酮，葡萄糖是一种重要的单糖，它是一种多羟基醛；二糖和多糖均可水解，常见的二糖有麦芽糖、蔗糖；常见的多糖有淀粉、纤维素，它们是天然高分子化合物。 二、糖类的化学性质： 糖类物质主要含羟基和羰基两种官能团，可发生以下几种反应。 1、氧化反应 ①与氧气反应 如C 6H 12O 6 (s)+ 6O 2(g) →6CO 2(g) + 6H 2O(l) △H =-2804kJ/ mol ②被银氨溶液或新制的Cu(OH)2氧化：分子中含醛基的糖（如葡萄糖、麦芽糖）有还原性，均可发生此反应。 如 CH 2OH(CHOH)4CHO + 2Cu(OH)2 →CH 2OH(CHOH)4COOH + Cu 2O ↓ +2 H 2O CH 2OH(CHOH)4CHO + 2[Ag(NH 3)2]OH →CH 2OH(CHOH)4COO NH 4 +2Ag ↓+H 2O +3NH 3 2、酯化反应:糖类分子中含羟基，故可发生酯化反应，如葡萄糖与乙酸作用生成葡萄糖 五乙酸酯、纤维素与硝酸作用生成纤维素硝酸酯。 3、加成反应：糖中含羰基，能与氢氰酸、氨及氨的衍生物、醇等发生加成反应。 4、水解反应：二糖和多糖均可水解。 (C 6H 10O 5)n + nH 2O → n C 6H 12O 6 （催化剂:硫酸） 淀粉 (葡萄糖) 5、淀粉的特性：遇碘单质变蓝色。 三、氨基酸的结构和性质 1、氨基酸的结构：氨基酸是羧酸分子中H 原子被—NH 2取代得到的衍生物，分子中含 有氨基—NH 2和羧基—COOH 两种官能团。天然蛋白质水解的产物均为α-氨基酸，α-氨基酸的结构简式可表示为 2、氨基酸的主要化学性质 ①氨基酸的两性 氨基酸分子中含有氨基和羧基，通常以两性离子形式存在，能与酸、碱反应生成盐。 如：与酸反应 NH 2CH 2COOH+NaOH →NH 2CH 2COO-Na++H 2O 与碱反应 NH 2CH 2COOH+HCl →Cl -+NH 3CH 2COOH ②氨基酸的成肽反应 在酸或碱存在的条件下加热，一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键 的化合物，称为成肽反应。 四、蛋白质的组成、结构和性质 1、蛋白质的组成和结构： ① 蛋白质的成分里含C 、H 、O 、N 、S 等元素。 ② 不同氨基酸按不同排列顺序相互结合构成的多肽，多肽与蛋白质没有本质区别，一般将 相对分子质量在10000以上的称为蛋白质，它是高分子化合物。10000以下的为多肽。 R –CH –COOH NH 2 O —C —NH — ‖
《羧酸氨基酸和蛋白质第一课时》导学案 ［学习目标定位］1.熟知羧酸的分类结构特点及其主要化学性质。 2.会比较羧基、羰基与羟 基的性质差异。 1.乙酸的组成与结构 乙酸的分子式C2H4Q,结构式为，结构简式为CHCOOH官能团是一COOH 2 ?乙酸的性质 ⑴ 乙酸俗名为醋酸，是一种无色液体，具有强烈的刺激性气味，易溶于水和乙醇_____________ (2)乙酸是一种弱酸，其酸性比碳酸的强，具有酸的通性。 在水中可以电离出H，电离方程式为CHlllIjH CH3COO + H。 (3)与酸碱指示剂作用，能使石蕊试液变红。_ ⑷ 与Mg反应的化学方程式为Mg+ 2CHCOOH^ (CHsCOO)”叶H2 f。 ⑸ 与CaO反应的化学方程式为CaO^ 2CHCOOZ (CH3COO2Ca+ H2O。 ⑹与C U(OH)2反应的化学方程式为Cu(OH)2+ 2CHCOOH^(CH3COO)Cu+ 2H2O ⑺ 与NetCO反应的化学方程式为N32CO + 2CHCOO—T2CHCOON住COf+ HQ 探究点一羧酸的概念 1.分类：观察下列几种酸的结构简式填空： ①乙酸：CHCOOH②硬脂酸：C7H35COOH ③亚油酸：C7H31COOH④苯甲酸：CHCOOH ⑤乙二酸：HOO—COOH (1)从上述酸的结构可以看出，羧酸可以看作是由羧基和烃基(或氢原子)相连而构成的化合 物。其通式可表示为R-COOH官能团为—COOH (2)按不同的分类标准对羧酸进行分类： 若按羧酸分子中烃基的结构分类，上述物质中的①②③⑤属于脂肪酸，④属于芳香酸。若按羧酸分子中羧基的数目分类，上述物质中的①②③④属于一元酸, ⑤属于二元酸。按烃基的饱和程度分①②⑤属于饱和酸， ③④属于不饱和酸。 2.物理性质 (1)水溶性：分子中碳原子数在4个以下的羧酸能与水互溶。随碳链增长，羧酸在水中的溶解 度迅速减小。 ⑵熔、沸点：比相同碳原子数的醇的沸点高，原因是羧酸分子之间更容易形成氢_______________ 3?常见的羧酸
糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要 化学性质
精品文档 糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要化学性质 糖类、蛋白质均为食物中重要的营养素，是维持人体物质组成和生理机能不可缺少的要素，也是生命活动的物质基础，它们的结构特点及主要化学性质如下： 一、糖类的组成、结构和分类： 糖类由C、H、O三种元素组成，多数糖类可用通式Cm(H2O)n来表示（m和n 可以相同，也可以不同）；从结构上看，糖类是多羟基醛或多羟基酮或水解后可生成多羟基醛或多羟基酮的化合物。根据能否水解以及水解后的产物，糖类可分为单糖、二糖和多糖。单糖是不能水解的糖，一般为多羟基醛或多羟基酮，葡萄糖是一种重要的单糖，它是一种多羟基醛；二糖和多糖均可水解，常见的二糖有麦芽糖、蔗糖；常见的多糖有淀粉、纤维素，它们是天然高分子化合物。 二、糖类的化学性质： 糖类物质主要含羟基和羰基两种官能团，可发生以下几种反应。 1、氧化反应 ①与氧气反应如C6H12O6 (s)+ 6O2(g) →6CO2(g) + 6H2O(l) △H=-2804kJ/ mol ②被银氨溶液或新制的Cu(OH)2氧化：分子中含醛基的糖（如葡萄糖、麦芽糖）有还原性，均可发生此反应。 如 CH2OH(CHOH)4CHO + 2Cu(OH)2→CH2OH(CHOH)4COOH + Cu2O↓ +2 H2O CH2OH(CHOH)4CHO + 2[Ag(NH3)2]OH→CH2OH(CHOH)4COO NH4 +2Ag↓+H2O +3NH3 2、酯化反应:糖类分子中含羟基，故可发生酯化反应，如葡萄糖与乙酸作用生成葡萄糖五乙酸酯、纤维素与硝酸作用生成纤维素硝酸酯。 收集于网络，如有侵权请联系管理员删除
课 题 第4节 羧酸 氨基酸和蛋白质（一） 教具 学案 多媒体课件 教学目的 教法 实验探究 合作交流 重点 难点 羧酸的结构特点及化学性质 教学情景设计 内 容 总结补充创 新 【自主学习】 一、羧酸的概述 1．概念：由________和________相连构成的有机化合物。 2．通式：________，官能团________。 3．分类： (1)按分子中烃基分 ①脂肪酸? ?? 低级脂肪酸：如乙酸： 高级脂肪酸????? 硬脂酸： 软脂酸： 油酸： ②芳香酸：如苯甲酸：________________，俗名________________。 (2)按分子中羧基的数目分 ①一元羧酸：如甲酸________，俗名________。 ②二元羧酸：如乙二酸________________，俗名________。 ③多元羧酸。 4.命名： （1）选主链：选取含有 的最长碳链为主链，命名为某酸。 （2）编号位：从 开始给主链碳原子编号。 （3）写名称：在某酸的前面加上取代基的 和
如：CH 3CH CH 3CH 2CH 2C OH O 。 5．物理性质 (1)水溶性 碳原子数在____以下的羧酸与水互溶，随着分子中碳链的增长，溶解度逐渐________。 (2)熔、沸点 比相应醇____，其原因是羧酸比与其相对分子质量相近的醇形成________的几率大。 6．常见的羧酸 【对点演练】 1．下列物质中，属于饱和一元脂肪酸的是( ) A ．乙二酸 B ．苯甲酸 C ．硬脂酸 D ．石炭酸 2．由—CH 3、—OH 、 、—COOH 四种基团两两组合而成的化合物中，其水溶液能使 紫色石蕊试液变红的有( ) A ．1种 B ．2种 C ．3种 D ．4种 【自主学习】 二、化学性质(以R —COOH 为例) 1．弱酸性 (1)与碳酸氢钠反应：________________________________________ (2)与氨气或氨水常温反应：___________________________________ 2．羟基被取代
食品中的氨基酸、多肽及蛋白类物质 主要内容 1概述 2蛋白质的理化性质 3蛋白质的食品加工学特性 4食品中常见的蛋白质 1概述 1.1氨基酸基本的理化性质 一、基本物理学性质 包括基本组成和结构、溶解性、酸碱性质、立体化学、熔点、沸点、光学行为、旋光性、疏水性等。 (一）溶解性质 根据氨基酸侧链与水相互作用的程度可将氨基酸分作几类。含有脂肪族和芳香族侧链的氨基酸，如Ala、Ile、Leu、Met、Pro、Val及Phe、Tyr，由于侧链的疏水性，这些氨基酸在水中的溶解度均较小；侧链带有电荷或极性集团的氨基酸，如Arg、Asp、Glu、His、Lys和Ser、Thr、Asn在水中均有比较大的溶解度；但根据电荷及极性分析也有一些例外，如脯氨酸属于带疏水基团的氨基酸，但在水中却有异常高的溶解度。
（二）氨基酸的疏水性 氨基酸的疏水性，是影响氨基酸溶解行为的重要因素，也是影响蛋白质和肽的物理化学性质（如结构、溶解度、结合脂肪的能力等）的重要因素。 按照物理化学的原理，疏水性可被定义为：在相同的条件下，一种溶于水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂的相同溶质的自由能 相比所超过的数值。估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单的方法就是实验测定氨基酸溶于水和溶于一种有机溶剂的自由能变化。 一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链的疏水性，将此变化值标作△G′。 （三）氨基酸的光学性质 氨基酸中的苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸分子中由于有共轭体系，因此可以吸收近紫外光。它们的最大吸收波长（λmax)分别为260nm、275nm、278nm；在吸收最大波长光线的时候还会发出荧光。 二、基本化学性质 关于氨基酸基本的化学性质，在生物化学中已经进行了介绍。下面再根据Owen R. Fennema, Food Chemistry, 作简要系统介绍；其主要的线索还是氨基酸分子中所带的官能团。 三、重要的分析鉴定反应 （一）与茚三酮的反应（略）
第十四章氨基酸、多肽与蛋白质 14.2 写出下列氨基酸分别与过量盐酸或过量氢氧化钠水溶液作用的产物。 a. 脯氨酸 b. 酪氨酸 c. 丝氨酸 d. 天门冬氨酸 答案： 14.3 用简单化学方法鉴别下列各组化合物： b. 苏氨酸丝氨酸 c. 乳酸丙氨酸 答案： 14.4 写出下列各氨基酸在指定的PH介质中的主要存在形式。 a. 缬氨酸在PH为8时 b. 赖氨酸在PH为10时 c. 丝氨酸在PH为1时 d. 谷氨酸在PH为3时 答案： 14.5写出下列反应的主要产物 答案： 14.6 某化合物分子式为C3H7O2N，有旋光性，能分别与NaOH或HCl成盐，并能与醇成 酯，与HNO2作用时放出氮气，写出此化合物的结构式。 答案： 14.7 由3-甲基丁酸合成缬氨酸，产物是否有旋光性？为什么？ 答案： 如果在无手性条件下,得到的产物无旋光活性,因为在α–氯代酸生成的那一步无立体选择性. 14.8 下面的化合物是二肽、三肽还是四肽？指出其中的肽键、N-端及C-端氨基酸，此 肽可被认为是酸性的、碱性的还是中性的？ 答案：三肽,N端亮氨酸,C端甘氨酸. 中性. 14.10 命名下列肽，并给出简写名称。 答案： a 丝氨酸--甘氨酸--亮氨酸，简写为：丝--甘--亮 b 谷氨酸--苯丙氨酸--苏氨酸，简写为：谷--苯丙--苏 14.11 某多肽以酸水解后，再以碱中和水解液时，有氮气放出。由此可以得出有关此多 肽结构的什么信息？ 答案：此多肽含有游离的羧基,且羧基与NH3形成酰胺. 14.12 某三肽完全水解后，得到甘氨酸及丙氨酸。若将此三肽与亚硝酸作用后再水解， 则得乳酸、丙氨酸及甘氨酸。写出此三肽的可能结构式。 答案：丙--甘--丙或丙--丙--甘 14.13 某九肽经部分水解，得到下列一些三肽：丝-脯-苯丙，甘-苯丙-丝，脯-苯丙 -精，精-脯-脯，脯-甘-苯丙，脯-脯-甘及苯丙-丝-脯。以简写方式排出此九肽中氨基酸的顺序。 答案： 精—脯—脯—甘—苯丙—丝—脯—苯丙—精 1
实验16 氨基酸和蛋白质的性质 一、实验目的 验证氨基酸和蛋白质的某些重要化学性质 二、仪器与药品 清蛋白、CuSO4、醋酸铅、HgCl2、(NH4)2SO4、5% Hac、苦味酸、鞣酸、茚三酮、1%甘氨酸、1%酪氨酸、1%色氨酸、1%鸡蛋白、浓HNO3、20%NaOH、饱和CuSO4、硝酸汞试剂、30% NaOH、10%硝酸铅、恒温水浴锅 三、实验步骤 1.用重金属盐沉淀蛋白质 （1）在盛有1ml清蛋白的试管中加入饱和试样，观察现象？ 试样：CuSO4、Pb(Ac)2、HgCl2 (2)蛋白质的可逆沉淀 在盛有2ml清蛋白的试管中加入2ml饱和(NH4)2SO4。振荡观察现象？取此浑浊液加入 1-3水振荡，观察现象？ （3）蛋白质与生物碱反应 再支盛有0.5ml蛋白质液的试管中加入5%Hac至呈酸性，分别加入饱和苦味酸和鞣酸，观察现象？ 2.蛋白质的颜色反应 （1）与茚三酮反应 在4支试管中分别加入1%甘氨酸、1%酪氨酸、1%色氨酸、1%鸡蛋白各1ml，加入茚三酮试剂2-3滴，沸水浴中加热10-15min，观察现象？ （2）黄蛋白反应 在试管中加入1ml清蛋白和1ml浓HNO3，加热煮沸，观察现象？ （3）蛋白质的二缩脲反应 在盛有1ml清蛋白和1ml20%NaOH溶液的试管中，滴加几滴CuSO4液共热，观察现象？ 取1%甘氨酸作对比试验，观察现象？ （4）蛋白质与硝酸汞试剂作用 在盛有2ml清蛋白的试管中，加入硝酸汞试剂2-3滴，观察现象，小心加热，观察现象？ 用酪氨酸重复上述过程，现象如何？ 3.用碱分解蛋白质 取1-2ml清蛋白放入试管中，加入2-4ml30%NaOH，煮沸2-3min，析出沉淀，继续沸腾，用湿润红石蕊试纸检验。 上述热浴液加入1ml10%Pb(NO3)2，煮沸，观察现象？ 四、问题讨论 1. 1.怎样区分蛋白质的可逆沉淀和不可逆沉淀？ 2. 2.在蛋白质的二缩脲反应中，为什么要控制硫酸铜溶液的加入良？过量的硫酸铜会导 致什么结果？