中科院研究生院硕士研究生入学考试
《生物化学（甲）》考试大纲
生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
一、考试内容
1.蛋白质化学
考试内容
●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号
●氨基酸的理化性质及化学反应
●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）
●蛋白质一级结构测定的一般步骤
●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法
●蛋白质的变性作用
●蛋白质结构与功能的关系
考试要求
●了解氨基酸、肽的分类
●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质
●掌握蛋白质一级结构的测定方法
●理解氨基酸的通式与结构
●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基
●掌握肽键的特点
●掌握蛋白质的变性作用
●掌握蛋白质结构与功能的关系
2.核酸化学
考试内容
●核酸的基本化学组成及分类
●核苷酸的结构
●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构
●RNA的分类及各类RNA的生物学功能
●核酸的主要理化特性
●核酸的研究方法
考试要求
●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质
●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质
●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术
3. 糖类结构与功能
考试内容
●糖的主要分类及其各自的代表
●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能
●糖链和糖蛋白的生物活性
考试要求
●掌握糖的概念及其分类
●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用
●理解旋光异构
●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质
●掌握糖的鉴定原理
4. 脂质与生物膜
考试内容
●生物体内脂质的分类，其代表脂及各自特点
●甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性。油脂和甘油磷脂的结构与性质
●生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点
考试要求
●了解脂质的类别、功能
●熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构
●掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性
●掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质
5. 酶学
考试内容
●酶的作用特点
●酶的作用机理
●影响酶促反应的因素（米氏方程的推导）
●酶的提纯与活力鉴定的基本方法
●熟悉酶的国际分类和命名
●了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用
●了解酶的概念
●掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制
●了解酶的分离提纯基本方法
●熟悉酶的国际分类（第一、二级分类）
●了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制
●掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法
●了解抗体酶、核酶的基本概念
●掌握固定化酶的方法和应用
6. 维生素和辅酶
考试内容
●维生素的分类及性质
●各种维生素的活性形式、生理功能
考试要求
●了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病
●了解脂溶性维生素的结构特点和功能
7. 激素
考试内容
●激素的分类
●激素的化学本质；激素的合成与分泌
●常见激素的结构和功能（甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素）
●激素作用机理
考试要求
●了解激素的类型、特点
●理解激素的化学本质和作用机制
●了解常见激素的结构和功能
●理解第二信使学说
8．新陈代谢和生物能学
考试内容
●新陈代谢的概念、类型及其特点
●ATP与高能磷酸化合物
●ATP的生物学功能
●电子传递过程与ATP的生成
●呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序
●理解新陈代谢的概念、类型及其特点
●了解高能磷酸化合物的概念和种类
●理解ATP的生物学功能
●掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序
●掌握氧化磷酸化偶联机制
9.糖的分解代谢和合成代谢
考试内容
●糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关的酶
●糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程
●糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径
●糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶
●糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶
●光合作用的概况
●光呼吸和C4途径
考试要求
●全面了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用
●理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程
●了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶
●掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点
●掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点
●了解光合作用的总过程
●理解光反应过程和暗反应过程
●了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程
10. 脂类的代谢与合成
考试内容
●脂肪动员的概念、限速酶；甘油代谢
●脂肪酸的 -氧化过程及其能量的计算
●酮体的生成和利用
●胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄
●血脂及血浆脂蛋白
考试要求
●全面了解甘油代谢：甘油的来源合去路，甘油的激活
●了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白
●理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶
●掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算
●掌握脂肪的合成代谢
●理解脂肪酸的生物合成途径
●了解磷脂和胆固醇的代谢
11. 核酸的代谢
考试内容
●嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径
●外源核酸的消化和吸收
●碱基的分解
●核苷酸的生物合成
●常见辅酶核苷酸的结构和作用
考试要求
●了解外源核酸的消化和吸收
●理解碱基的分解代谢
●理解核苷酸的分解和合成途径
●掌握核苷酸的从头合成途径
●了解常见辅酶核苷酸的结构和作用
12. DNA，RNA和遗传密码
考试内容
●DNA复制的一般规律
●参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用（重点是原核生物的DNA聚合酶）
●DNA复制的基本过程
●真核生物与原核生物DNA复制的比较
●转录的基本概念；参与转录的酶及有关因子
●原核生物的转录过程
●RNA转录后加工的意义
●mRNA、tRNA、 rRNA的转录后加工过程
●逆转录的过程
●逆转录病毒的生活周期
●RNA的复制：单链RNA病毒的RNA复制，双链RNA病毒的RNA复制
●RNA传递加工遗传信息
考试要求
●理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程
●掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类
●掌握DNA复制的特点
●掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点
●掌握DNA的损伤与修复
●全面了解RNA转录与复制的机制
●掌握转录的一般规律
●掌握RNA聚合酶的作用机理
●理解原核生物的转录过程
●掌握启动子的作用机理
●了解真核生物的转录过程
●理解RNA转录后加工过程及其意义
●掌握逆转录的过程
●理解RNA的复制
●掌握RNA传递加工遗传信息
13. 蛋白质的合成和转运
考试内容
●mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理和密码子的概念、特点
●tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理
●参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能
●蛋白质生物合成的过程
●翻译后的加工过程
●真核生物与原核生物蛋白质合成的区别
●蛋白质合成的抑制剂
考试要求
●全面了解蛋白质生物合成的分子基础
●掌握翻译的步骤
●掌握翻译后加工过程
●理解真核生物与原核生物蛋白质合成的区别
●理解蛋白质合成抑制因子的作用机理
14. 细胞代谢和基因表达调控
考试内容
●细胞代谢的调节网络
●酶活性的调节
●细胞信号传递系统
●原核生物和真核生物基因表达调控的区别
●真核生物基因转录前水平的调节
●真核生物基因转录活性的调节
●操纵子学说（原核生物基因转录起始的调节）
●翻译水平上的基因表达调控
考试要求
●理解代谢途径的交叉形成网络和代谢的基本要略
●理解酶促反应的前馈和反馈、酶活性的特异激活剂和抑制剂
●掌握细胞膜结构对代谢的调节和控制作用
●了解细胞信号传递和细胞增殖调节机理
●掌握操纵子学说的核心
●理解转录水平上的基因表达调控和翻译水平上的基因表达调控
15. 基因工程和蛋白质工程
考试内容
●基因工程的简介
●DNA克隆的基本原理
●基因的分离、合成核测序
●克隆基因的表达
●基因来源、人类基因组计划及核酸顺序分析
●RNA和DNA的测序方法及其过程
●蛋白质工程
考试要求
●掌握基因工程操作的一般步骤，
●掌握各种水平上的基因表达调控
●了解人类基因组计划及核酸顺序分析
●掌握RNA和DNA的测序方法及其过程
●了解蛋白质工程的进展
二、考试方法和考试时间
硕士研究生入学生物化学考试为笔试，考试时间为3小时。试卷务必书写清楚、符号和西文字母运用得当。不得在试题上答卷。
三、主要参考教材（参考书目）
《生物化学》上、下册王镜岩等编著，高等教育出版社（2002年第三版）
编制单位：中国科学院研究生院编制日期：2010年8月15日
中科院1996生化与分子 一、是非题：10分。每题答对得1分，打错到扣半分，不答者倒扣。1、米氏常数（Km）是与反应系统的酶浓度无关的一个常数。 2、与肌红蛋白不同，血红蛋白由四个亚基组成，因此提高了它与氧的结合能力，从而增加了输氧的功能。 3、维生素D和甲状腺激素的受体都在靶细胞核内。 4、凝胶过滤法可用于测定蛋白的分子量，分子量小的蛋白质先从柱上流出，分子量大的后流出。 5、两条单独肽链经链间二硫交联，组成蛋白质分子，这两条肽链是该蛋白的两个亚基。 6、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。 7、体细胞（双倍体）DNA含量约为生殖细胞DNA含量的两倍。 8、真核生物的基因不组成操纵子，不形成多顺子mRNA。 9、光合作用的总反应中，H2O中的氧参入到葡萄糖中去。 10、真核细胞和原核细胞核糖体中的RNA的数目和种类是相同的。 二、选择题：20分。答错不倒扣分。 1、从血红蛋白规水解得到的氨基酸的手性光学性质： A．都是L型的；B。都是左旋的；C。并非都是L型的；D。有D型的也有L型的。 2、生物膜的厚度在 A．100nm左右B．10nm左右C．1nm左右 3、真核生物中经RNA聚合酶Ⅲ催化转录的产物是 A．mRNA B．hnRNA C．rRNA和5SRNA D．tRNA和5SRNA 4、消化系统的水解酶，大多是以非活性的酶原形式合成出来的，但也有例外，如 A．核糖核酸酶B．羟肽酶C．胃蛋白酶 5、在染色体中DNA的构型主要是 A．A型B．B型C．C型D．Z型 6、超过滤于凝胶过滤 A．是两种性质不同，用处不同的蛋白质制备方法 B．是一种性质，但表现方法不同的蛋白质制备方法 C．是同一种方法的两种名词 7、研究蛋白质结构常用氧化法打开二硫键，所用的化学试剂是 A．亚硝酸B．过氯酸C．硫酸D．过甲酸 8、雄激素对物质代谢最显著的一项重要作用是 A．促进肝脏糖原分解B．增加脂肪贮存C．加强蛋白质的同化作用D。钾、钙、磷等物质的吸收 9、核苷酸从头合成中，嘧啶环的1位氮原子来自 A．天冬氨酸B．赖氨酸C．谷氨酰胺D．甘氨酸 10、羧肽酶C专门水解C端倒数第二位是哪个氨基酸形成的肽链 A．精氨酸B．赖氨酸C．脯氨酸11、将RNA转移到硝基纤维素膜上的技术叫A．Southern blotting B．Northern blotting C．Western blotting D．Eastern blotting 12、甘氨酸的解离常数分别为K1=2.34和K2=9.60，它的等电点（PI）是 A．7.26 B．5.97 C．7.14 D．10.77 13、对一个克隆的DNA片段做物理图谱分析，需要用 A．核酸外切酶B．限制性内切酶C．DNA连接酶D．脱氧核糖核酸酶
------------------------------------------------------------精品文档-------------------------------------------------------- 生物化学习题 一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 D*2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是( ) 、柠檬酸B、肉碱C A、ACP A E、乙酰辅酶、乙酰肉碱D) 、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( b6 A、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用 B 、转氨基作用 C D、非氧化脱氨基作用 、脱水脱氨基作用E ) 、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确d7( FADH2 和NADH、产生A B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 c8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶
一、名词解释（每题 2 分，共32 分） 糖异生酮体氧化磷酸化中间代谢联合脱氨补救合成途径无定向途径 Calvin循环核酶顺式作用元件增强子受体分子筛作用PCR第二信使蛋白聚糖 二、判断题（每题1分，共10 分） （） 1.转氨基作用是体内合成非必需氨基酸的重要途径。 （）2?在TCA循环中的各中间物，只有草酰乙酸才能被循环中的酶完全降解。 （） 3.糖酵解过程没有氧的消耗，仍可以进行氧化还原反应，但若没有无机磷的参加，则糖酵解反应将中止。 （）4?乙酰CoA是饱和脂肪酸碳链延长途径中的二碳单位的活性供体。 （） 5.乙醛酸循环是生物体中普遍存在的一条代谢途径，该循环可作为TCA 循环的辅助途径之一。 （） 6.磷脂酸是合成三酰基甘油和磷脂的共同中间物。 （）7.肉（毒）碱是一种对还原性辅酶进出线粒体起重要作用的载体。 （）8.电子能从一个高电位的氧化还原对中的还原型，自发地转移到与它相偶联的一个具有较低电位的氧化还原对中的氧化型分子中。 （）9.生物化学中所提到的“高能化合物”都含有“高能磷酸健”。 （）10.嘌呤核苷酸从头合成的第一个嘌呤核苷酸是IMP。 三、单项选择题（每题 1 分，共10分） 1. 霍乱毒素能持续激活G-蛋白，这是由于霍乱毒素能使Gs蛋白的a亚基（）A.磷酸化B.甲基化C. ADP核糖基化D.乙酰化 2. 痛风是由于血中（）含量增高的结果
A. 尿素 B.尿酸 C.乳酸 D.尿囊素 3. 胰蛋白酶特异性水解肽链中（）形成的肽键。 A. Lys羧基 B.Met羧基 C.Tyr羧基 D.GIu羧基 4. 胆固醇分子中含有（）个碳原子。 A.20 B. 27 C. 25 D. 30 5. 磷酸戊糖途径的重要意义在于其产生（）。 A.NADH B. NADPH C. FADH 2 D. F-6-P 6. tRNA反密码子的第一个碱基如果是I,则不能与之配对的密码子第三个碱基是（）。 A.U B. A C. G D. C 7. DNA在水溶液中的变性温度又称为（）。 A.溶解温度 B.融解温度 C.熔解温度 D.降解温度 8. 限制性内切酶是（）。 A.磷酸单酯酶 B.碱性磷酸酶 C.RNase D磷酸二酯酶 9. 下列那种叙述是错误的？ A. xxDNA是真核生物中的高重复顺序 B. xxDNA是同向重复顺序 C. xxDNA具有特殊的密度 D. xxDNA不具有生物学活性 10 .双脱氧末端终止法DNA测序不需要（）。 A.引物酶 B.DNA聚合酶 C.dNTP D.ddNTP
动物生物化学试题 (A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2. 限制性核酸内切酶 3. Km 4. 核糖体 5. 联合脱氨基作用 二、识别符号（每小题1分，共5分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1. 蛋白质分子的高级结构指的是（1分）， 稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2. 原核生物的操纵子是由 (1分)基因， (1分)基因及其下游的若干个功能上相关的（1分）基因所构成。 3. NADH呼吸链的组成与排列顺序为 （3分）。 4. 酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（1分），
（1分）和（1分），在肝外组织中利用。 5. 脂肪酸的氧化分解首先要（1分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒体需要一个名为（1分）的小分子协助；而乙酰辅 酶A须经过 （1分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。 四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径 （10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2. 谷丙转氨酶 五、问答题（50分） 1. 什么是蛋白质的变构作用（4分），请举例说明（4分）。（8分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（4分），说明酶的竞争抑制原理（4分）。（8分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（3分）请说明理由（5分）。（8分） 4.比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）
生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B(每克样品*6.25) A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：E A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．色氨酸E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：D A．盐键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键(三级结构) 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有的这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：C A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：D A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解
D．生物学活性丧失E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：B A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？E A．半胱氨酸B．蛋氨酸C．胱氨酸D．丝氨酸E．瓜氨酸二、多项选择题 1．含硫氨基酸包括：AD A．蛋氨酸B．氨酸C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：ACD A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是：ABD A．苯丙氨酸B．酪氨酸C．色氨酸D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是：ABD A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定（氢键） D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括：ABCD A．α-螺旋B．β-片层C．β-转角D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：ABC A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定(氢键) 7．维持蛋白质三级结构的主要键是：BCD A．肽键B．疏水键C．离子键D．德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？BCD(>5) A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质 C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质 9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：AC A．中性盐沉淀蛋白B．鞣酸沉淀蛋白 C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白
动物生物化学复习题 1、天然蛋白质氨基酸的结构要点？ 答：在与羧基相连的α－碳原子上都有一个氨基，称为α－氨基酸。α—碳原子不是手性碳原子的是哪个氨基酸？ 答：甘氨酸 具有紫外吸收特性的氨基酸有哪些？ 答：酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 吸收波长是多少？ 答：280nm 核酸的紫外吸收波长是多少？ 答：260nm 2、全酶包括哪几部分？ 答：酶蛋白与辅助因子 辅基与辅酶的异同点？ 答：与酶蛋白结合梳松，用透析、超滤等方法可将其与酶蛋白分开者称为辅酶；与酶蛋白结合紧密，不能用透析发分离的称为辅基。 正常情况下，大脑获得能量的主要途径是什么？ 答：葡萄糖的有氧氧化 糖酵解是在细胞的是在细胞的哪个部位进行的？
答：细胞的胞液中 3、糖异生的概念和意义？ 答： 概念：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。 意义：由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对恒定；有利于乳酸的利用；可协助氨基酸代谢。 生糖氨基酸、丙酮酸、乳酸、乙酰COA哪个不能异生成糖? 答：乙酰COA 4、什么是呼吸链？ 答：又称电子传递链,是指底物上的氢原子被脱氢酶激活后经过一系列的中间传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水的全部体系。各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序? 答：B-C1-C-AA3-O2 两条呼吸链的磷氧比分别是多少？ 答：NADH呼吸链：P/O~2.5（接近于3） FADH2呼吸链：P/O~1.5（接近于2） 氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素? 答：Cytaa3（细胞色素氧化酶） 5、为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体内进行脂肪酸的β-氧 化，所需要的载体是什么？ 答：肉碱
6、氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输？答：谷氨酰胺 参与尿素循环的非蛋白氨基酸有哪几种？ 答：瓜氨酸和鸟氨酸 7、RNA 和 DNA 彻底水解后的产物有哪些不同？ 答：DNA彻底水解产物:磷酸，脱氧脱氧核糖，鸟嘌呤，腺嘌呤， 胞嘧啶，胸腺嘧啶。 RNA彻底水解产物:磷酸，核糖核酸，鸟嘌呤，腺嘌呤，尿嘧啶，胸腺嘧啶 双链DNA 解链温度的增加，提示其中碱基含量高的是哪几种碱基？答：C和G（胞嘧啶和鸟嘌呤） 8、蛋白质一级结构的概念? 答：蛋白质的一级结构是指多肽链上氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 维系蛋白质一级结构的化学键主要是什么键？ 答：肽键 9、蛋白质变性后可出现哪些变化？ 答：破坏次级键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。如：溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，分子形状改变，酶失去活力，激素蛋白失去原来的生理功能。
中国科学院研究生院 2013 年招收攻读硕士学位研究生入学统一考试试题科目名称：生物化学 考生须知： 1．本试卷满分为150 分，全部考试时间总计180 分钟。 2．所有答案必须写在答题纸上，写在试题纸上或草稿纸上一律无效。 一．名词解释(每题2 分，共20 分) 1. 结构基因（structural gene）： 2. 错义突变（missense mutation）： 3. 反密码子(anticodon)： 4. 反转录（reverse transcription）： 5. 甲基化酶（methylase）： 6. 开放阅读框（open reading frame）： 7. 配体（ligand）： 8. 启动子（promoter）： 9. 转染（transfection）： 10. cDNA： 二、单项选择题(每题1 分，共20 分，请在答题纸上标清题号，并将答案写在
题号后) 1．核酸对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近？ A．280nm B．260nm C．200nm D．340nm 2．在鸟氨酸循环中，尿素由下列哪种物质水解而得 A、鸟氨酸 B、胍氨酸 C、精氨酸 D、精氨琥珀酸 3．下列哪个氨基酸含有两个羧基？ A．赖氨酸 B．谷氨酸 C．色氨酸 D．甘氨酸 4．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：A．溶液pH 值等于pI B．溶液pH 值小于pI C．溶液pH 值大于pI D．水溶液 5．蛋白质变性是由于： A．氨基酸排列顺序的改变 B．氨基酸组成的改变
C．蛋白质空间构象的破坏 D．肽键的断裂 6．下列哪个激素可使血糖浓度下降？ A．肾上腺素 B．胰岛素 C．胰高血糖素 D．糖皮质激素 7．参与嘧啶合成的氨基酸是 A、谷氨酸 B、赖氨酸 C、天冬氨酸 D、精氨酸 8．有关转录的错误叙述是： A、RNA 链按3′→5′方向延伸 B、只有一条DNA 链可作为模板 C、以NTP 为底物 D、遵从碱基互补原则 9．反密码子CAU 所识别的密码子是：A．CUA B．GUA C．AUG D．GTA 10．糖代谢中间产物中含有高能磷酸键的是：A．6-磷酸葡萄糖
中国科学院大学 2015年招收攻读硕士学位研究生入学统一考试试题答案 科目名称：611生物化学（甲） 智从教育独家编辑整理 考生须知： 1.本试卷总分为150分，全部考试时间总计180分钟。 2.所有答案必须写在答题纸上，写在试题纸上或草稿纸上一律无效。 一．名词解释(每题2分，共20分) 1.半保留复制：（semiconservative replication）DNA复制的一种方式。每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。 2.蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。 3.糖苷：糖苷(glycoside)单糖的半缩醛羟基很容易与醇或酚的羟基反应，失水而形成缩醛式衍生物，称糖苷。非糖部分叫配糖体。糖苷有α、β两种形式。 五、简答题（每题6分，共30分） 1.转录的过程 答：分为起始、延长和终止三个阶段。起始包括对双链DNA特定部位的识别、局部（17bp）解链以及在最初两个核苷酸间形成磷酸二酯键。第一个核苷酸掺入的位置称为转录起点。
起始后起始因子离开，核心酶构象改变，沿模板移动，转录生成杂交双链(12bp)，随后DNA 互补链取代RNA链，恢复DNA双螺旋结构。延伸速度为50nt/s，酶移动17nm。错误几率为10-5 2.真核生物细胞作为宿主表达系统具有许多优点： （1）该体系能识别和除去外源基因的内含子，剪接加工成熟的mRNA。 （2）能对翻译后的蛋白质进行加工修饰，使表达产物具有生物活性。 （3）用作受体的哺乳动物细胞易被重组DNA转染，其有遗传稳定性和可重复性。真核生物基因转移载体都附有标记基因，以便于转染外源基因的细胞的筛选。外源DNA导入真核细胞的方法，常用的由磷酸钙转染法，电穿孔转染，脂质体包裹转染，显微注射及DEAE－葡聚糖转染技术。基因表达产物的检测可采用免疫荧光抗体，免疫沉淀及免疫印迹等方法进行。例如,抗虫棉,外源基因是杀虫的。例如,转基因奶牛,外源基因表达产生胰岛素,治疗糖尿病。 3.答：乳酸循环的形成的是由肝脏和肌肉中的酶的特点所致。肝内糖异生活跃，又有葡萄糖-6-磷酸酶可水解6-磷酸葡萄糖生成葡萄糖；而肌肉中糖异生作用很低，而且缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，所以肌肉中生成的乳酸不能异生成葡萄糖。但肌肉中生成的乳酸可经细胞膜弥散入血，经血液运送到肝脏，在肝内异生为葡萄糖释放入血，为肌肉摄取利用，这样就构成了乳酸循环。其生理意义是避免损失乳酸以及防止因乳酸堆积而引起的酸中毒。 4.糖代谢和蛋白质代谢的关系。 1）.代谢都经过三羧酸循环
一、名解： 锌指结构pI同工酶分子伴侣底物水平磷酸化载脂蛋白RNAi 端粒脂肪动员基因组Km值受体抑癌基因SNPs 染色质重塑 二、简答题： 1，举例说明酶活性的快速调节方式有哪些？ 2，试述三羧酸循环中草酰乙酸代谢去路 3，拧-丙酮酸循环过程及意义 4，血氨的来源与去路 5，原核生物DNA复制分哪些阶段？哪些物质参与？各起什么作用？ 6，重组DNA基因的基本操作过程 2012生化 一、名词解释 1.蛋白质复性 2.模体 3.酶的共价修饰 4.糖无氧酵解 5.酮体 6.呼吸链 7.分子杂交 8.端粒酶 9.LPL受体10.MicroRNA 11.G蛋白12.ORF 13.one carbon unit 14.转录激活因子15.DNA克隆 二、问答题 1.Hb、Mb氧解离曲线差异及生理意义 2.糖异生、糖酵解有何差异 3.从生物氧化角度说明生物体内H20、CO2、ATP如何合成 4.说明鸟氨酸循环的主要过程及生理意义 5.真核基因表达调控的特点 6.如何决定DNA复制的保真性 2011生化 名词解释 1.molecular chaperon 2.proteomics 3.double helix 4.allosteric regulation 5.hybridization 6.active center 7.gluconeogenesis 8.ki(e)tone bodies 9.ATP synthase 10.gene library 11.structural gene 12.one carbon unit 13.PCR 14. receptor 15.semi-conservative replication 8. Cori’s cycle 简答题 1、试述任意三种常用的蛋白质分离方法及其原理 2、试述三类RNA的结构特征及主要功能 3、已知酶的可逆性抑制剂有三类，试述它们对酶促反应动力学性质影响的异同点 4、试述HDL的代谢概况及其与动脉粥样硬化的关系 5、什么是核苷酸的从头合成途径，试述嘧啶环各原子的来源 6、什么是第二信使，可分为哪几类？试各举一例说明其上下游分子
一．绪论与酶 1.名词解释: 生物化学——简称生命的化学；是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。 酶——由生物活细胞产生，具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。 酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。 同工酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。 维生素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一类有机化合物。 酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。 活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。 必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。 诱导契合学说—— 酶活力——酶催化底物化学反应的能力 ２.酶催化作用的特征(P2) 答：1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活 3.单纯酶和结合酶 单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 结合酶：除蛋白质组分外，还有非蛋白质的小分子物质，只有两者同时存在才有催化功能。 4.维生素与辅酶(P3) 名称辅酶形式主要作用缺乏病 B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病 B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶，递氢口角炎等 B3 CoA 酰基转移酶的辅酶 B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用癞皮病 B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体 B7 生物素羧化酶的辅酶 B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血 B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫血 5.酶催化机理(P4) 答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能 中间产物学说 诱导契合学说
中国科学院大学硕士研究生入学考试 《生物化学（甲）》考试大纲 生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●掌握蛋白质一级结构的测定方法 ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性
●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容 ●生物体内脂质的分类，其代表脂及各自特点 ●甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性。油脂和甘油磷脂的结构与性质 ●生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点 考试要求 ●了解脂质的类别、功能 ●熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构 ●掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 ●掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质 5. 酶学 考试内容 ●酶的作用特点 ●酶的作用机理 ●影响酶促反应的因素（米氏方程的推导） ●酶的提纯与活力鉴定的基本方法 ●熟悉酶的国际分类和命名 ●了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用
是非题（每题1分共计15分） 1、天然己糖都是右旋旋光性（） 2、磷脂酸是组成细胞膜的主要脂类（） 3、天然核苷酸中的碱基与戊糖的连接既有C-N键也有C-C键（） 4、具有相同氨基酸组成的蛋白质不一定具有相同的构象（） 5、辅基是酶的组成部分，总在参与酶的活性部位（） 6、Km值是所有酶的特征常数，不随酶的浓度和底物浓度的变化而变化 7、糖酵解过程不消耗氧，但这一过程仍有氧化还原反应（） 8、脂肪酸的合成与分解都是在线粒体内完成的（） 9、氨基酸分解过程中，脱氨后的碳链骨架可以转变成糖（） 10、核苷酸的从头合成途径中，核糖总是起始反应物之一（） 11、氨酰-tRNA合成酶是一个多功能酶，因此每个酶分子能识别并结合多种氨基酸（）12、氨基酸只在等电点处有缓冲作用（） 13、真核生物细胞中的mRNA在两个末端都有3,羟基（） 14、同一种酶对几种底物都能作用时，Km 最小的底物是该酶的最适底物 15、逆转录酶既具有DNA聚合酶活性，也具有RNA聚合酶活性（） 二、填空题（每空 1 分公30 分） 1、维系蛋白质三维结构的作用力是（），稳定DNA双螺旋的作用力是（） 2、酶原激活主要有肽链的（）和（）两种形式 3、糖酵解中形成的还原能力是（），HMP途径中形成的还原能力是（） 4、蛋白质肽链的主链骨架的基本结构单元被称做是（），其中肽键具有 （）的性质5、参与脂类合成的核苷酸是（），参与糖类合成的是（）
6、变构酶的调节类型包括（）效应和（）效应 7、生物体内可以利用现成的核苷或碱基通过（）途径合成核苷酸 8、Cys的Pk1=1.71,Pk2=8.33,Pk3=10.7则Cys的PI=（） 9、在一个DNA的复制叉中，一条链是连续合成的称为（），另一条链的合成不连续，称为（） 1 0 、酶的活性调节可以分为（）和（）两种形式 11、糖酵解中生成的NADH可以通过（）系统和（）系统穿过线粒体内膜 进入呼吸链12、遗传密码具有两个重要的性质（）和（） 13、极性基团在酶分子的疏水性裂隙中时，羧基的Pka值（），而氨基的 pka值（）14、生物氧化过程中，CO2的生成方式包括（）和（）两种方式 15、在电子传递链中，电子的传递分为（）和（）两个阶段 16、DNA聚合酶I既具有（）功能，也具有（）功能 三、选择题（每题 1 分共15分） 1 、蛋白质中的二硫键的主要作用是（） A、指导蛋白质的折叠 B、稳定蛋白质的结构 C、参与蛋白质的四级结构的形成 D、参与蛋白质的活性部位 2、关于RNA的论述正确的是（） A、所有的RNA都是由A、U、G、C四种碱基组成的 B、都是由重复DNA序列编码C都有帽子和尾巴结构 D、所有的tRNA3,端都是CCA-OH结构 3、x x方程的主要适用范围是（）
一、是非题：12题，共12分。 1、糖蛋白中的糖肽连接键，是一种共价键，简称为糖肽键。（） 2、电泳和等电聚焦都是根据蛋白质的电荷不同，即酸碱性质不同的两种分离蛋白质混合物的方法。（） 3、激素按其化学本质来说是有特定生理功能的多肽或蛋白质（） 4、激素是通过膜受体引发生物效应的。（） 5、真核细胞所有的细胞色素氧化酶都位于线粒体内膜上。（） 6、蛋白质生物合成之后的共价修饰，都属于不可逆的化学修饰。（） 7、核糖上被甲基化的胞嘧啶核苷被表示为Cm。（） 8、DNA固相机器合成时用的活化单体是dNTP。（） 9、tRNA只在蛋白质生物合成中起作用。（） 10、起转录调控作用的DNA元件都能结合蛋白质因子。（） 11、完成了水稻基因组物理图谱就可以宣布水稻遗传信息之谜破译了。（） 12、人休需要的烟酰胺可以由色氨酸来合成，因此在营养上色氨酸可以替代烟酰胺。（） 二、选择题：20题，每题1分，共20分。选择答案的号码必须填入（）中，答错不倒扣。 1、蛋白质在下列哪一种水解过程中，由于多数氨基酸被遭到不同程度的破坏，产生消旋现象。（） ①酸水解；②酶水解；③碱水解； 2、胰岛素和表皮生长因子的受体实际上是一种酶，它们是：（） ①磷酸化酶；②蛋白水解酶；③酪氨酸激酶 3、要断裂由甲硫氨酸残基的羧基参加形成的肽键，可用：（）①胰蛋白酶；②尿素；③溴化氢； 4、在测定蛋白质一级结构时，为了对二硫键进行定位，需将含二硫键的肽段分离，此时可用下列哪种方法。①过甲酸氧化；②对角线电泳；③硫基化合物还原。 5、下列哪一种是目前研究蛋白质分子空间结构最常用的方法①X光衍射法；②圆二色性；③荧光光谱 6、如果某个单底物酶促反应是二级反应，E+S Kcat ES→P 那么决定其催化反应速度的常数是：（）①Km; ②Ks; ③Kcat; ④Kcat/Km。 7、酶促反应降低反应活化能的能量来源于：（） ①底物化学链的断裂可释放的化学能；②酶与底物结合能；③底物形变能；④酶构象变化所释放的能量。 8、某个非底物抑制的酶，在实验上除无法测定初速度以外，造成Michacl- Menten方程失效原因是：（） ①别构酶；②底物对酸激活作用；③一定浓度范围内产物抑制作用。
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分）( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题（每小题1分，共20分） 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产A TP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２C、3 Ｄ、４．E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子A TP？( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )
《动物生物化学》 教学大纲 学时：54学时理论学分：4.5学分 适用对象：动物科学、动物医学二年级学生 先修课程：动物学、化学（有机化学、无机化学、分析化学） 考核要求：平时20%（小测、实验）、期中考试（20%）、期末考试（60%） 使用教材及主要参考书： 《生物化学》（第二版），天津农学院主编，中国农业出版社，2002年4月 王镜岩主编，《生物化学》（第三版上下册），高等教育出版社，2002年9月 黄锡泰、于自然主编（第二版），〈现代生物化学〉，化学工业出版社，2005年7月 周顺伍，《动物生物化学》（第三版），中国农业出版社，1999年十月 本课程是农业院校动物医学、动物科学本科专业以及相关专业的一门重要专业基础课。动物生物化学是研究动物生命的化学，是研究生物分子、特别是生物大分子相互作用、相互影响以表现生命活动现象原理的科学。通过本课程的学习，不仅使学生了解生命现象的基本知识和生命运活动的基本规律，而且可以掌握与动物生理学、动物饲养学、动物遗传学、动物育种学、药理学临床诊断学等专业基础课以及后续专业课程相关的必备基本理论和技能。并初步有在今后学习中运用和解决问题的能力。 一、教学的基本任务 根据本课程特点，在教学过程中，教师一定要把基本概念，基本理论讲解的清楚、易懂，对重点章节要讲深、讲透，并注重各章节的相互联系。通过学习，使学生不仅能掌握生命活动的基本规律，而且能对物质的代谢途径、关键步骤、关键环节有深刻的认识，并且对物质的代谢又有相互关系的整体概念。从而培养学生具有一定的分析和解决问题的能力。通过实验教学培养学生具备初步的科学研究能力。 章节课程内容学时 第一章绪论 1 第二章第三章第四章第五章第六章第七章第八章第九章第十章蛋白质的结构与功能 酶 糖类代谢 生物氧化 脂类代谢 含氮小分子的代谢 核酸的结构 核酸的生物学功能 生物膜和动物激素的信号调节 8 6 6 4 5 8 5 5 6 二、课程内容与要求 绪论 （一）教学目的 通过本章的学习要掌握生物化学的基本概念、研究内容及生物化学与动物医学和动物科学的关系，了解生物化学的发展史。 （二）教学内容 1.生物化学的概念； 2.生物化学的发展； 3.生物化学与畜牧和兽医 第二章蛋白质的结构与功能 （一）教学目的
生物化学试题及答案( 4) 第四章糖代谢 【测试题】 一、名词解释 1．糖酵解( glycolysis ) 2．糖的有氧氧化 3．磷酸戊糖途径 4．糖异生( glyconoegenesis) 5．糖原的合成与分解6．三羧酸循环( krebs 循环) 7．巴斯德效应(Pastuer 效应) 8．丙酮酸羧化支路 9．乳酸循环( coris 循环) 10．三碳途径 二、填空题 21．葡萄糖在体内主要分解代谢途径有22．糖酵解反应的进行亚细胞定位是在23．糖酵解途径中仅有的脱氢反应是在底物水平磷酸化反应分别由 11．糖原累积症 12．糖酵解途径 13．血糖(blood sugar) 14．高血糖(hyperglycemin) 15．低血糖 (hypoglycemin) 16．肾糖阈 17．糖尿病 18．低血糖休克 19．活性葡萄糖 20．底物循环 、和 ，最终产物为。酶催化下完成的，受氢体是酶和酶催化。 24．肝糖原酵解的关键酶分别是、和丙酮酸激酶。 25．6—磷酸果糖激酶—1最强的变构激活剂是，是由6—磷酸果糖激酶— 2 催化生成，该酶是一双功能酶同时具有和两种活性。 26．1 分子葡萄糖经糖酵解生成分子ATP，净生成分子ATP，其主要生理意义在于。 27．由于成熟红细胞没有，完全依赖供给能量。 28．丙酮酸脱氢酶复合体含有维生素、、、和。 29．三羧酸循环是由与缩合成柠檬酸开始，每循环一次有次脱氢、 - 次脱羧和次底物水平磷酸化，共生成分子ATP。 30．在三羧酸循环中催化氧化脱羧的酶分别是和。 31．糖有氧氧化反应的进行亚细胞定位是和。1 分子葡萄糖氧化成CO2和H2O 净生 成或分子ATP。 32．6—磷酸果糖激酶—1有两个ATP结合位点，一是ATP 作为底物结合，另一是与 ATP亲和能力较低，需较高浓度ATP才能与之结合。 33．人体主要通过途径，为核酸的生物合成提供。 34．糖原合成与分解的关键酶分别是和。在糖原分解代谢时肝主要受的调控， 而肌肉主要受的调控。 35．因肝脏含有酶，故能使糖原分解成葡萄糖，而肌肉中缺乏此酶，故肌糖原分解增强时，生 成增多。 36．糖异生主要器官是，其次是。 37．糖异生的主要原料为、和。 38．糖异生过程中的关键酶分别是、、和。 39．调节血糖最主要的激素分别是和。
生化复习资料 考试： 名：10个（三、四） 选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素 填：20空（1、2、8） 简答：3个（1、6、7、8） 简述：3个（9、10、11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7） 一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成
中国科学院遗传与发育生物学研究所博士研究生生物化学入学试题 1996年 1.请根据功能对蛋白质分类，并举例说明。（10分） 2.DNA的变性与蛋白质变性有何不同，理由是什么？（10分） 3.列出你所知道的具有DNA外切酶活性的酶及它们在分子生物 学研究中的应用。（10分） 4.举例说明蛋白质天然构象的信息存在于氨基酸顺序中。（12分） 5.以图示说明：（22分） a.真核生物基因表达的调节，指出哪些在细胞核中进行，哪些在胞质中进行。 b.哺乳动物的ATP循环，请解释为什么说ATP是“自然界的货币”。 6. 如何运用DNA序列分析方法确定DNA序列中与蛋白质结合的区域？（12分） 7. 生物膜的不对称的拓扑结构是由什么维持的？它对生物膜的哪些功能是必需的？（12分） 8. C3植物和C4植物有何差别？有人提出用基因工程手段将C3植物改造成
C4植物，你觉得是否可行？为什么？（12分） 1997年 一、名词解释：（40分） 1、蛋白质的去折叠与再折叠5、RNA－酶 2、差向异构体6、抗体酶 3、冈崎片段7、Z－DNA 4、信号肽8、酮体 二、何谓同工酶？试述同工酶分析的原理及应用。（12分） 三、简述生物膜流体镶嵌模型的要点。什么是膜脂的多形性，非双脂层结构的生理意义是什么。（12分） 四、什么是反义RNA？举例说明它的理论和实践意义。（12分） 五、列举四种不同类型的PCR技术的原理及应用。（12分） 六、影响DNA变性和复性的条件是什么？如何根据DNA复性和反应动力学分离基因组中重复频率不同的序列？（12分） 1998年
一、名词解释：（40分） 1.糖蛋白和蛋白聚糖 2.多酶体系 3.共价催化 4.A、B和ZDNA 5.糖异生 6.非蛋白质性氨基酸 7.蛋白质的四级结构 8.离子泵 9.逆转录转座子（retrotransposon） 10.亲和层析 二、哪种类型的蛋白质适用于系统学研究？为什么？比较在系统学研究中的依据蛋白质分析的技术和依据DNA分析的技术。（15分） 三、阐明核酸变性的特点及此特点为分子生物学研究提供的实验方法及可能解决的问题。（12分） 四、图示多肽合成后的空间输送中信号肽的识别过程。（9分） 五、什么是酶活性中心？如何判明酶活性中心？（12分） 六、请阐明基因组和蛋白质组概念及两者的关系，如果已知某物种的基因组全序列是否表示该物种的蛋白质组也已破译?（12分） 1999年