中科院研究生院2010年硕士研究生入学考试612《生物化学与分子生物学》考试大纲
一、考试内容
1?蛋白质化学
考试内容
蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号
氨基酸的理化性质及化学反应
（一级、二级、高级结构的概念及形式）
蛋白质分子的结构
蛋白质一级结构测定的一般步骤
蛋白质的变性作用
考试要求蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法
蛋白质结构与功能的关系
了解氨基酸、肽的分类
掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质
（目前关于蛋白质一级结构测定的新方了解蛋白质一级结构的测定方法
法和新思路很多，而教科书和教学中涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可）
理解氨基酸的通式与结构
四级结构的概念及亚基理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，掌握肽键的特点
掌握蛋白质的变性作用
2?核酸化学
考试内容掌握蛋白质结构与功能的关系
核酸的基本化学组成及分类
核苷酸的结构
DNA的三级结构
DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；
RNA的分类及各类RNA的生物学功能
核酸的主要理化特性
核酸的研究方法
考试要求
结构、结构单位以及掌握核酸的性质
全面了解核酸的组成、
全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质
DNA的二级结构模型和核酸杂交技术
深入，建议增加相关考核）
3?糖类结构与功能
考试内容了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码研究越来越糖的主要分类及其各自的代表
糖链和糖蛋白的生物活性
考试要求糖聚合物及其代表和它们的生物学功能
掌握糖的概念及其分类理解旋光异构掌握RNA的
掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用
掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质
掌握糖的鉴定原理
4?脂质与生物膜
考试内容
生物体内脂质的分类，其代表脂及各自特点
甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性。油脂和甘油磷脂的结构与性质流体镶嵌模型”的要点
生物膜的化学组成和结构，
考试要求
了解脂质的类别、功能
熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构
掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质
掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性
5?酶学
考试内容
酶的作用特点
酶的作用机理
影响酶促反应的因素（XX方程的推导）
酶的提纯与活力鉴定的基本方法
熟悉酶的国际分类和命名
考试要求了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用了解酶的概念
掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制
了解酶的分离提纯基本方法
熟悉酶的国际分类（第一、二级分类）
如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制
了解特殊酶，
掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法
了解抗体酶、核酶的基本概念
掌握固定化酶的方法和应用
6.xx和辅酶
考试内容
xx的分类及性质
考试要求各种维生素的活性形式、生理功能
了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病
了解脂溶性xx的结构特点和功能
7?激素
考试内容
激素的分类
激素的化学本质；激素的合成与分泌
常见激素的结构和功能（甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素）激素作用机理
考试要求
了解激素的类型、特点
理解激素的化学本质和作用机制
了解常见激素的结构和功能
理解第二信使学说
8.新陈代谢和生物能学
考试内容
新陈代谢的概念、类型及其特点
ATP与高能磷酸化合物
ATP的生物学功能
电子传递过程与ATP的生成
考试要求呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序
理解新陈代谢的概念、类型及其特点
了解高能磷酸化合物的概念和种类
理解ATP的生物学功能
掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序
掌握氧化磷酸化偶联机制
9?糖的分解代谢和合成代谢
考试内容
包括物质代谢、能量代谢和有关的酶
糖的代谢途径，
糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程
糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径
糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶
酶
糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键光合作用的概况
光呼吸和C
4途径
考试要求
全面了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程
了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶
点
八、、
掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点
了解光合作用的总过程
理解光反应过程和暗反应过程
10.脂类的代谢与合成
考试内容了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程
脂肪动员的概念、限速酶；甘油代谢
酮体的生成和利用
血脂及血浆脂蛋白
考试要求脂肪酸的-氧化过程及其能量的计算
胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄甘油的来源合去路，甘油的激活
全面了解甘油代谢：
了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白
理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶
掌握脂肪酸B-氧化过程及能量生成的计算
掌握脂肪的合成代谢
理解脂肪酸的生物合成途径
了解磷脂和胆固醇的代谢
11.核酸的代谢
考试内容
嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径
外源核酸的消化和吸收
碱基的分解
核苷酸的生物合成
考试要求常见辅酶核苷酸的结构和作用
中国科学院研究生院 2007年招收攻读硕士学位研究生入学统一考试试题 科目名称：生物化学与分子生物学 考生须知： 1．本试卷满分为150 分，全部考试时间总计180 分钟。 2．所有答案必须写在答题纸上，写在试题纸上或草稿纸上一律无效。 一、名词解释(每题 4 分，共20 分) 1. 重组修复 2. 转座子 3. C4 途径 4. 正前馈作用和正反馈作用 5. RNA 剪接和可变剪接 二、单项选择题(每题1分，共20分，请在答题纸上标清题号，并将答案写在题号后) 1. 下列各项中，不属于细胞代谢的中间产物的是： A. 葡萄糖-6-磷酸 B. 丙酮酸 C. 胆固醇 D. 乙酰辅酶A 2. 在真核生物细胞周期的四个时相中，用于准备DNA 合成的是： A. M 期 B. G1 期 C. S 期 D. G2 期 3. 下列各项中，不属于真核生物基因表达转录前水平调节的过程是： A. RNA 编辑 B. 染色质丢失 C. 染色体DNA 的修饰和异染色质化 D. 基因重排 4. 下列各项中，尚未获得诺贝尔奖的是： A. DNA 双螺旋模型 B. PCR 仪的发明 C. RNA 干扰技术 D.抑癌基因的发现 5. 下列事件中，不属于表观遗传调控的是： A. DNA 甲基化 B.组蛋白乙酰化 C. mRNA加尾 D. RNA 干扰 6. 大肠杆菌中，参与转录终止调控的是： A. TATA box B. ρ因子 C. snoRNA D. RNaseP 7. 正转录调控系统中，调节基因的产物被称为： A. 阻遏蛋白 B. 诱导因子 C. 激活蛋白 D. 增强子 8. 既可利用上游启动子，又可利用下游启动子的RNA 聚合酶是： A. RNA 聚合酶I B. RNA 聚合酶II C. RNA 聚合酶III D. RNA 聚合酶IV 9. 用来研究蛋白质-蛋白质间相互作用的实验技术是： A. 酵母双杂交技术 B. 原位杂交技术 C. RACE 技术 D. SAGE技术 10. 能够引起细胞内蛋白降解的反应是： A. 泛素化 B. 去泛素化 C. 磷酸化 D. 去磷酸化 11．双缩脲发应用来测定： A. 肽 B. 糖 C. RNA D. DNA 12. 抗霉素A 对呼吸链（电子传递链）抑制的作用点在： A. NADH 脱氢酶附近 B.琥珀酸脱氢酶 C. 细胞色素氧化酶 D. 细胞色素b 附近 13. 氨基酸在掺入肽链前必须活化，氨基酸的活化部位是： A. 内质网的核糖体 B. 可溶的细胞质 C. 高尔基体 D. 线粒体 14. T4 DNA 连接酶催化的连接反应需要能量，其能量来源是： A. ATP B. NAD C. GTP D.乙酰CoA 15.组蛋白的修饰可引起核小体的解离，这种修饰是： A. 糖基化 B. 腺苷化 C. 磷酸化 D. 乙酰化 16. 磷酸化酶激酶活性的发挥依赖于：
中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容
中国科学院研究生院 2013 年招收攻读硕士学位研究生入学统一考试试题科目名称：生物化学 考生须知： 1．本试卷满分为150 分，全部考试时间总计180 分钟。 2．所有答案必须写在答题纸上，写在试题纸上或草稿纸上一律无效。 一．名词解释(每题2 分，共20 分) 1. 结构基因（structural gene）： 2. 错义突变（missense mutation）： 3. 反密码子(anticodon)： 4. 反转录（reverse transcription）： 5. 甲基化酶（methylase）： 6. 开放阅读框（open reading frame）： 7. 配体（ligand）： 8. 启动子（promoter）： 9. 转染（transfection）： 10. cDNA： 二、单项选择题(每题1 分，共20 分，请在答题纸上标清题号，并将答案写在
题号后) 1．核酸对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近？ A．280nm B．260nm C．200nm D．340nm 2．在鸟氨酸循环中，尿素由下列哪种物质水解而得 A、鸟氨酸 B、胍氨酸 C、精氨酸 D、精氨琥珀酸 3．下列哪个氨基酸含有两个羧基？ A．赖氨酸 B．谷氨酸 C．色氨酸 D．甘氨酸 4．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：A．溶液pH 值等于pI B．溶液pH 值小于pI C．溶液pH 值大于pI D．水溶液 5．蛋白质变性是由于： A．氨基酸排列顺序的改变 B．氨基酸组成的改变
C．蛋白质空间构象的破坏 D．肽键的断裂 6．下列哪个激素可使血糖浓度下降？ A．肾上腺素 B．胰岛素 C．胰高血糖素 D．糖皮质激素 7．参与嘧啶合成的氨基酸是 A、谷氨酸 B、赖氨酸 C、天冬氨酸 D、精氨酸 8．有关转录的错误叙述是： A、RNA 链按3′→5′方向延伸 B、只有一条DNA 链可作为模板 C、以NTP 为底物 D、遵从碱基互补原则 9．反密码子CAU 所识别的密码子是：A．CUA B．GUA C．AUG D．GTA 10．糖代谢中间产物中含有高能磷酸键的是：A．6-磷酸葡萄糖
中国科学院（中科院）考博历年试题汇总 中科院发育遗传所2002生物化学（博士） 注：请将试卷写在答题纸上；不用抄题，但要写请题号；草稿纸上答题无效。一、名次解释：（20分） 二、以动物细胞或植物细胞为例说明细胞中的膜结构及其功能。（12分） 三、在研究位置基因的功能时往往采用推定的该基因所编码的氨基酸序列与已知功能的蛋白质的氨基酸序列比较来推断，你认为这种比较应采用什么原则？为什么？（12分） 四、真核基因在原核细胞中表达的蛋白质常常失去生物活性，为什么？举例说明。（12分） 五、简述信号肽的结构特点、功能和从蛋白质产物中切除的机理。（12分） 六、分子筛、离子交换和亲和层析是三种分离、醇化蛋白质的方法，你如何根据所要分离、纯化的蛋白质的性质选择使用。（12分） 七、酶联免疫吸附实验（ELISA）的基本原理是什么？如何用此方法检测样品中的抗原和抗体？（12分） 八、某一个蛋白，SDS凝胶电泳表明其分子量位于16900于37100标准带之间，当用巯基乙醇和碘乙酸处理该蛋白后经SDS凝胶电泳分析仍得到一条带，但分子量接近标准带13370处，请推断此蛋白质的结构？为什么第二次用前要加碘乙酸？（8分） 中科院发育遗传所2000-2001生物化学（博士） 2000年博士研究生入学考试 生物化学试题 1．酶蛋白的构象决定了酶对底物的专一性，请描述并图示酶与底物相互关系的几种学说。（20分） 2．什么是DNA的半保留复制和半不连续复制？如何证明？真核细胞与原核细胞的DNA复制有何不同？（20分） 3．概述可作为纯化依据的蛋白质性质及据此发展的方法。（20分） 4．简述酵解和发酵两个过程并说明两者的异同。（15分） 5．吃多了高蛋白食物为什么需要多喝水？（10分） 6．在非极端环境的生物体中是否存在氰化物不敏感的呼吸作用？如果有，其可能的生物学意义是什么？（5分） 以下两题中任选一题（10分） 7．概述植物或微生物细胞感应（应答）环境刺激因子（如养分缺乏、热、冷、干旱、
机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？ 血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分） 糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分） 氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分） 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。 老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 （1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 （2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 （3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。
中国科学院大学 2017年招收博士学位研究生入学统一考试试题 科目名称：生物化学 考生须知： 1.本试卷满分为100分，全部考试时间总计180分钟。 2.所有答案必须写在答题纸上，写在试题纸上或草稿纸上一律无效。 _____________________________________________________________________ 一、名词解释（每题2分，共计20分） 1. 核小体 2. 非编码RNA（Non-coding RNA, ncRNA） 3. 自噬（Autophagy） 4. 光合作用 5. 受体 6. 异染色质 7. 反密码子 8. 片层（β-sheet） 9. 三羧酸循环 (Tricarboxylic acid cycle) 10. 免疫共沉淀 (Immunoprecipitation) 二、简答题（每题5分，请任选6题，共计30分。不建议作答超6题，若超6题，则选得分较少的6题计入总分） 1. 简述蛋白质的泛素化修饰有哪些酶完成，这些酶的主要作用是什么？ 科目名称：生物化学第1页共2页
2. 简述两种以上研究DNA与蛋白质结合的方法及其原理。 3. 简述光合作用五大复合体及其功能。 4. 简述Chip-seq的原理。 5. 简述ATP在生物体内的重要生理功能。 6. 列举植物中两种以上发挥重要功能的萜类化合物（或衍生物），并说明其功能。 7. 简述植物体中RNA聚合酶的种类及功能。 8. 举例说明亲和性标签纯化蛋白的方法和原理。 三、论述题（每题8分，请任选4题，共计32分。不建议作答超4题，若超4题，则选得分较少的4题计入总分） 1. RNA的功能有哪些？ 2．论述植物激素与受体互作产生效应的分子机理（Auxin或ABA任选一种） 3. 常见的组蛋白修饰有哪些？选三种论述其功能。 4. 论述CRISPR/Cas9系统的工作原理及Cas9蛋白酶的功能。 5. 何谓cDNA文库，建立cDNA文库的基本步骤是什么？ 6. 论述生物膜分子结构和生物膜结构的分子模型。 四、实验分析题（每题9分，请任选2题，共计18分。不建议作答超2题，若超2题，则选得分较少的2题计入总分，需写明实验设计原理，主要流程和实验要点） 1. 请用三种以上方法证明一个蛋白质含有磷酸化修饰。 2．已知一个基因的转录特异受红光诱导，请设计两种不同实验筛选调控该基因红光诱导表达的关键因子。 3．检测植物基因组织表达特异性的方法有哪些？论述其原理及优缺点。 科目名称：生物化学第2页共2页
中国科学院大学 2015年招收攻读硕士学位研究生入学统一考试试题答案 科目名称：611生物化学（甲） 智从教育独家编辑整理 考生须知： 1.本试卷总分为150分，全部考试时间总计180分钟。 2.所有答案必须写在答题纸上，写在试题纸上或草稿纸上一律无效。 一．名词解释(每题2分，共20分) 1.半保留复制：（semiconservative replication）DNA复制的一种方式。每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。 2.蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。 3.糖苷：糖苷(glycoside)单糖的半缩醛羟基很容易与醇或酚的羟基反应，失水而形成缩醛式衍生物，称糖苷。非糖部分叫配糖体。糖苷有α、β两种形式。 五、简答题（每题6分，共30分） 1.转录的过程 答：分为起始、延长和终止三个阶段。起始包括对双链DNA特定部位的识别、局部（17bp）解链以及在最初两个核苷酸间形成磷酸二酯键。第一个核苷酸掺入的位置称为转录起点。
起始后起始因子离开，核心酶构象改变，沿模板移动，转录生成杂交双链(12bp)，随后DNA 互补链取代RNA链，恢复DNA双螺旋结构。延伸速度为50nt/s，酶移动17nm。错误几率为10-5 2.真核生物细胞作为宿主表达系统具有许多优点： （1）该体系能识别和除去外源基因的内含子，剪接加工成熟的mRNA。 （2）能对翻译后的蛋白质进行加工修饰，使表达产物具有生物活性。 （3）用作受体的哺乳动物细胞易被重组DNA转染，其有遗传稳定性和可重复性。真核生物基因转移载体都附有标记基因，以便于转染外源基因的细胞的筛选。外源DNA导入真核细胞的方法，常用的由磷酸钙转染法，电穿孔转染，脂质体包裹转染，显微注射及DEAE－葡聚糖转染技术。基因表达产物的检测可采用免疫荧光抗体，免疫沉淀及免疫印迹等方法进行。例如,抗虫棉,外源基因是杀虫的。例如,转基因奶牛,外源基因表达产生胰岛素,治疗糖尿病。 3.答：乳酸循环的形成的是由肝脏和肌肉中的酶的特点所致。肝内糖异生活跃，又有葡萄糖-6-磷酸酶可水解6-磷酸葡萄糖生成葡萄糖；而肌肉中糖异生作用很低，而且缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，所以肌肉中生成的乳酸不能异生成葡萄糖。但肌肉中生成的乳酸可经细胞膜弥散入血，经血液运送到肝脏，在肝内异生为葡萄糖释放入血，为肌肉摄取利用，这样就构成了乳酸循环。其生理意义是避免损失乳酸以及防止因乳酸堆积而引起的酸中毒。 4.糖代谢和蛋白质代谢的关系。 1）.代谢都经过三羧酸循环
“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋
中国科学院大学硕士研究生入学考试 《生物化学（甲）》考试大纲 生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●掌握蛋白质一级结构的测定方法 ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性
●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容 ●生物体内脂质的分类，其代表脂及各自特点 ●甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性。油脂和甘油磷脂的结构与性质 ●生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点 考试要求 ●了解脂质的类别、功能 ●熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构 ●掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 ●掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质 5. 酶学 考试内容 ●酶的作用特点 ●酶的作用机理 ●影响酶促反应的因素（米氏方程的推导） ●酶的提纯与活力鉴定的基本方法 ●熟悉酶的国际分类和命名 ●了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用
2008年中科院分子生物学试题 生化试题最后一道是NFkappaB的蛋白调控方式 1、表观遗传，及调控方式，还有蛋白质通过哪些共价修饰调控其功能？ 2、蛋白质与DNA结合的方法和比较，EMSA和DNase1足迹法？ 3、密码子改造研究新蛋白药物，原理，关键和方法 4、设计研究未知基因（预测两个跨膜区域）功能的实验方案（不低于4个） 5、质粒改造原则 6、诱导全能干细胞的方法，实验方案等。（去年的nature上发表的） 分子生物学试题1000 1. 证明DNA是遗传物质的两个关键性实验是：肺炎球菌在老鼠体内的毒性和T2噬菌体感染大肠杆菌。这两个实验中主要的论点证据是：( ) 2. 1953年Watson和Crick提出：(DNA双螺旋结构模型 ) 3. 双链DNA中的碱基对有：( ) 4. DNA双螺旋的解链或变性打断了互补碱基间的氢键，并因此改变了它们的光吸收特性。以下哪些是对DNA的解链温度的正确描述：( ) 5. DNA的变性：( ) 6. 在类似RNA这样的单链核酸所表现出的“二级结构”中，发夹结构的形成：( ) ---(选择题) 7. DNA分子中的超螺旋：( ) ---(选择题) 8. DNA在10nm纤丝中压缩多少倍(长度)? (7 ) ---(选择题) 9. DNA在30nm纤丝中压缩多少倍?(42 ) ---(选择题) 10. DNA在染色体的常染色质区压缩多少倍?( 8400) ---(选择题) 11. DNA在中期染色体中压缩多少倍?( ) ---(选择题) 12. 组蛋白的净电荷是：( ) ---(选择题) 13. 核小体的电性是：( ) ---(选择题) 14. 当新的核小体在体外形成时，会出现以下哪些过程?( ) 15. 1953年Watson和Crick提出：( ) (e)分离到回复突变体证明
生物化学与分子生物学名词解释
生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，
而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶 原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
中科院生物化学和细胞生物学真题（考博） 作者:林自力 中科院动物所2000年细胞生物学（博士） 一、解释题（每题3分，共30分） 1、周期细胞 2、pcr技术 3、mpf 4、通讯连接 5、细胞分化 6、溶酶体 7、信号肽 8、整合素 9、基因组 10、巨大染色体 二、有丝分裂及其调控（有丝分裂的过程、变异及其调控）（18分） 三、以哺乳动物精子和卵子发生为例。简述减数分裂。（17分） 四、线粒体基因组与细胞核基因组两套遗传装置的相互作用关系。（18分） 五、图解某些细胞调节系统对细胞骨架系统的调节，并加以简述（17分） 中科院动物所2002年细胞生物学（博士） 名词解释（每题3分，共36分） 1、细胞周期 2、细胞分化 3、干细胞 4、细胞外基质 5、上皮 6、信号传导 7、转染 8、端粒 9、免疫球蛋白 10、细胞骨架 11、内质网 12、反意义rna 问答题（以下5题任选4题，每题16分，共64分） 1、试述细胞膜的化学组成 2、试述线粒体的遗传学……半自主性 3、以图解叙述细胞的有丝分裂及其调控 4、试述哺乳动物的受精作用和哺乳动物克隆的不同点 5、试述造血干细胞的分化 中科院动物所2003年细胞生物学（博士） 一、名词解释（3ⅹ10） 1、原癌基因 2、信号肽 3、细胞周期
4、高尔基体 5、干扰rna 6、免疫印迹 7、干细胞 8、突触 9、细胞骨架 10、端粒 二：综述题 1、简述生物膜的分子和结构基础，核膜在细胞周期中的变化规律。分析核孔复合体在物质转运的结构基础（15分） 2、简述线粒体内氧自由基产生的分子机制及其线粒体在细胞凋亡调节中的作用（15分） 3、简述免疫细胞发育过程和t细胞检测标准，分析艾滋病毒感染细胞的途径（10分） 4、简述神经细胞突触细胞传递的结构基础和信号传导分子机制（15分） 5、利用真核基因表达调控的原理，阐述利用体细胞进行动物克隆的分子基础核生物学意义。谈谈您对克隆人的看法（15分） 中科院神经科学研究所2002年神经生物学（博士） 中科院神经科学研究所2002年神经生物学（博士）no.1 1、检测受体mrna水平改变的方法有那些，简述其原理？ 2、检测受体蛋白水平改变的方法有那些，简述其原理？ 3、列举常见ca2+通道及其主要特征？ 4、说明判断受体的五个特征？ 5、说明ltp，及其与学习记忆的关联性？ 6、说明中枢神经系统发育的主要特征？ 7、说明谷氨酸受体的分型特征及其效应？ 8、列举常见递质转运体及其特征？ （上述为8选5做） 中科院神经科学研究所2002年神经生物学（博士）no.2 1、简述受体－信号转导通路途径（含胞内、胞外情况）？ 2、有那些方法可证明某蛋白是蛋白激酶底物？ 3、名词解释：ltp、apoptosis、cloning、epsp、rt-pcr、patch-clamp、cdna文库、plasmid 4、简述动作电位产生机理？ 中科院神经科学研究所2001年神经生理学（博士） 1、简述斑片箝的原理、用途。 2、简述膜电位和动作电位的产生机制。 3、简述ca++通道在神经元信息传递中的作用，ca++通道的类型。 4、什么叫ltp、ltd？它们的机制是什么？ 5、何谓脊休克？叙述脊反射类型及通路。 6、简述视网膜组成以及视网膜视觉信息加工机制。 7、简述神经生长因子类型及作用 中科院发育遗传所2002生物化学（博士） 注：请将试卷写在答题纸上；不用抄题，但要写请题号；草稿纸上答题无效。一、名次解释：（20分） 二、以动物细胞或植物细胞为例说明细胞中的膜结构及其功能。（12分） 三、在研究位置基因的功能时往往采用推定的该基因所编码的氨基酸序列与已知功能的蛋白
2009年山东大学考博–分子生物学试题 by admin on 2010年01月25日· 2 comments in 专业真题 一、名词解释： 1、顺式作用元件； 2、模序与结构域； 3、岗崎片段； 4、Southern Blotting； 5、遗传密码的简并性和摇摆性 二、简答： 1、基因治疗中常用病毒载体类型及特点？ 2、IP3-PKB介导的受体信号转导途径？ 3、蛋白质（酶）活性的快速调节方法有哪些？举三例说明磷酸/脱磷酸化是酶活性快速调节的重要方式。 4、细胞死亡受体蛋白的分类，组成成员的作用？ 5、细胞周期Cdk的调控作用。 6、原核生物DNA复制后随链合成中参与的酶和蛋白质及作用？ 7、举出5种类型RNA并简述其作用。 三、论述： 1、原核生物和真核生物表达调控的层次有哪些？调控机制。 2、原核生物和真核生物DNA复制的起始、延长和终止有哪些不同点？复制过程参与的因子及功能？ 08中科院分子生物学试题 1、表观遗传，及调控方式，还有蛋白质通过哪些共价修饰调控其功能？ 2、蛋白质与DNA结合的方法和比较，EMSA和DNase1足迹法？ 3、密码子改造研究新蛋白药物，原理，关键和方法 4、设计研究未知基因（预测两个跨膜区域）功能的实验方案（不低于4个） 5、质粒改造原则 6、诱导全能干细胞的方法，实验方案等。（去年的nature上发表的） 个人认为除了第二和五题之外，其它的题目都属于一骑绝尘的，要么会，要么不会，想蒙是绝对没门的。 这门专业课能及格，我想都不错了，特别是1，3，6题。 不知道大家做的如何，反正第一题，我是意思都没看懂，不知道连续的3问是不是指1个东西。还是最后1问是单独的，与前面的2问无关
生物化学与分子生物学知识总结 第一章蛋白质的结构与功能 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸 4.可根据侧链结构和理化性质进行分类 非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸 5.脯氨酸属于亚氨基酸 6.等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7.蛋白质的分子结构包括: 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及
氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键 ?蛋白质二级结构 包括α-螺旋 (α -helix) β-折叠 (β-pleated sheet) β-转角 (β-turn) 无规卷曲 (random coil) 3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或 三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。 9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 ?蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜 10.蛋白质的变性： 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 ?造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。
中国科学院遗传与发育生物学研究所博士研究生生物化学入学试题 1996年 1.请根据功能对蛋白质分类，并举例说明。（10分） 2.DNA的变性与蛋白质变性有何不同，理由是什么？（10分） 3.列出你所知道的具有DNA外切酶活性的酶及它们在分子生物 学研究中的应用。（10分） 4.举例说明蛋白质天然构象的信息存在于氨基酸顺序中。（12分） 5.以图示说明：（22分） a.真核生物基因表达的调节，指出哪些在细胞核中进行，哪些在胞质中进行。 b.哺乳动物的ATP循环，请解释为什么说ATP是“自然界的货币”。 6. 如何运用DNA序列分析方法确定DNA序列中与蛋白质结合的区域？（12分） 7. 生物膜的不对称的拓扑结构是由什么维持的？它对生物膜的哪些功能是必需的？（12分） 8. C3植物和C4植物有何差别？有人提出用基因工程手段将C3植物改造成
C4植物，你觉得是否可行？为什么？（12分） 1997年 一、名词解释：（40分） 1、蛋白质的去折叠与再折叠5、RNA－酶 2、差向异构体6、抗体酶 3、冈崎片段7、Z－DNA 4、信号肽8、酮体 二、何谓同工酶？试述同工酶分析的原理及应用。（12分） 三、简述生物膜流体镶嵌模型的要点。什么是膜脂的多形性，非双脂层结构的生理意义是什么。（12分） 四、什么是反义RNA？举例说明它的理论和实践意义。（12分） 五、列举四种不同类型的PCR技术的原理及应用。（12分） 六、影响DNA变性和复性的条件是什么？如何根据DNA复性和反应动力学分离基因组中重复频率不同的序列？（12分） 1998年
一、名词解释：（40分） 1.糖蛋白和蛋白聚糖 2.多酶体系 3.共价催化 4.A、B和ZDNA 5.糖异生 6.非蛋白质性氨基酸 7.蛋白质的四级结构 8.离子泵 9.逆转录转座子（retrotransposon） 10.亲和层析 二、哪种类型的蛋白质适用于系统学研究？为什么？比较在系统学研究中的依据蛋白质分析的技术和依据DNA分析的技术。（15分） 三、阐明核酸变性的特点及此特点为分子生物学研究提供的实验方法及可能解决的问题。（12分） 四、图示多肽合成后的空间输送中信号肽的识别过程。（9分） 五、什么是酶活性中心？如何判明酶活性中心？（12分） 六、请阐明基因组和蛋白质组概念及两者的关系，如果已知某物种的基因组全序列是否表示该物种的蛋白质组也已破译?（12分） 1999年
生物化学与分子生物学试题库 0101A01 在核酸中一般不含有的元素是（） A、碳 B、氢 C、氧 D、硫 0101A02 通常既不见于DNA又不见于RNA的碱基是（） A、腺嘌呤 B、黄嘌呤 C、鸟嘌呤 D、胸腺嘧啶 0101A03 下列哪种碱基只存在于mRNA而不存在于DNA中（） A、腺嘌呤 B、尿嘧啶 C、鸟嘌呤 D、胞嘧啶 0101A04 DNA与RNA完全水解后，其产物的特点是（） A、戊糖不同、碱基部分不同 B、戊糖不同、碱基完全相同 C、戊糖相同、碱基完全相同 D、戊糖相同、碱基部分不同 0101A05 在核酸分子中核苷酸之间的连接方式是（） A、3′，3′，-磷酸二酯键 B、糖苷键 C、3′，5′，磷酸二酯键 D、肽键 0101A06 核酸的紫外吸收是由哪一结构所产生的（） A、嘌呤和嘧啶之间的氢键 B、碱基和戊糖之间的糖苷键 C、戊糖和磷酸之间的酯键 D、嘌呤和嘧啶环上的共轭双键 0101A07 含有稀有碱基比例较多的核酸是（） A、mRNA B、DNA C、tRNA D、rRNA 0101A08 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是（） A、核苷 B、戊糖 C、磷酸 D、碱基序列 0101A09 按照结构特征划分，下列不属于丝氨酸蛋白酶类的是：（） A、胃蛋白酶 B、胰蛋白酶 C、胰凝乳蛋白酶 D、弹性蛋白酶 0101A10 关于氨基酸的脱氨基作用，下列说法不正确的是：（） A、催化氧化脱氨基作用的酶有脱氢酶和氧化酶两类； B、转氨酶的辅助因子是维生素B2； C、联合脱氨基作用是最主要的脱氨基作用； D、氨基酸氧化酶在脱氨基作用中不起主要作用。 0101B01 鸟类为了飞行的需要，通过下列哪种排泄物释放体内多余的氨（） A、尿素 B、尿囊素 C、尿酸 D、尿囊酸 0101B02 胸腺嘧啶除了在DNA出现，还经常在下列哪种RNA中出现（） A、mRNA B、tRNA C、5SrRNA D、18SrRNA 0101B03 下列哪一个代谢途径是细菌和人共有的（） A、嘌呤核苷酸的合成 B、氮的固定 C、乙醇发酵 D、细胞壁粘肽的合成0101B04 脱氧核糖核酸（DNA）分子中碱基配对主要依赖于（） A、二硫键 B、氢键 C、共价键 D、盐键 0101B05 人细胞DNA含2.9×109碱基对，其双螺旋的总长度约为（） A、990mm B、580mm C、290mm D、9900mm 0101B06 核酸从头合成中，嘌呤环的第1位氮来自（） A、天冬氨酸 B、氨甲酰磷酸 C、甘氨酸 D、谷氨酰胺 0101B07 m2G是（） A、含有2个甲基的鸟嘌呤碱基 B、杂环的2位上带甲基的鸟苷 C、核糖2位上带甲基的鸟苷酸 D、鸟嘌呤核苷磷酸二甲酯 0101B08 核苷酸从头合成中，嘧啶环的1位氮原子来自（）
中科院XXXX攻读硕士学位研究生入学试题《生物化学及分子 生物学 在XXXX，中国科学院研究生入学考试“生物化学与分子生物学”试题1。对错:20道题，总分30分 1。蛋白质变性的本质是非共价键断裂，自然构象分解，但共价键不断裂。 2，一些抗生素是多肽或其衍生物 3，“自杀底物”指亲和标记中使用的共价修饰物 4，糖原磷酸化酶仅催化1-4个糖苷键的磷解 5和迄今发现的信号转导蛋白G均由三个亚基组成 6和红外光谱可用于研究蛋白质溶液的构象 7，丙氨酸具有光学活性 8，线粒体子宫内膜固有蛋白主要由线粒体编码 9，转录因子ⅲA可与5SRNA和5SRNA基因调控区结合，因此5SRNA可对自身合成进行负反馈调节 10，酶催化反应速度总是随着底物浓度的增加而增加中国科学家分析了 11和线粒体呼吸链复合体ⅱ的三维结构。该复合物催化琥珀酸脱氢酶Q还原酶，同时产生跨膜质子转移。 12，洗涤剂是具有亲水和疏水部分的分子 13，品质性状由单个基因决定，而数量性状由多个基因决定 14，生物的遗传性状完全由基因序列决定
15，脑细胞有CD4表面受体，所以艾滋病病毒也能感染脑细胞16，线粒体基因使用的密码子不同于细胞的密码子 17，原核生物的mRNA翻译起始区有一个SD序列，它与23SRNA 的3’端结合来启动翻译 18和葡萄糖-6-磷酸酯酶是高尔基体的标志酶19.孟德尔遗传定律和摩根遗传定律分别反映了位于不同染色体和同一染色体上的基因的遗传规律。 20，限制性内切酶是一种同时识别和切割特定DNA序列的酶 2，选择题:30道题，共45分 1，肌原纤维中的粗丝和细丝 a。分别由肌动蛋白和肌球蛋白组成b .分别由肌球蛋白和肌动蛋白组成 c .全部由肌动蛋白组成 d .全部由肌球蛋白组成 2。参与蛋白质组成的氨基酸是L型的。多肽链折叠成螺旋结构a。大部分是右旋螺线。大部分是左旋螺线。右旋螺线和左旋螺线各占50%。随机形成3，用于脱氧核糖核酸切割翻译的酶是克雷诺酶、泰克酶、脱氧核糖核酸聚合酶、脱氧核糖核酸链激酶 4，人血红蛋白分子的一个分子中所含的铁离子数是一个、一个、二个、三个、四个、 5，如果花的红色和黄色是由一对等位基因决定的，那么花a、红色b、黄色c、橙色d、白色
2001中国科学院研究生院硕士研究生入学考试试题科目名称：生物化学与分子生物学 一.是非题(20题，每题1分，共20分) 1.所有a氨基酸中的a碳原子都是一个不对称的碳原子( ) 2.蛋白质的四级结构可以定义为一些特定的三级结构的肽链通过共价键形成的大分子体系的组合( ) 3.根据凝胶过滤层析的原理,分子量愈小的物质,因为愈容易通过,所以最先被洗脱出来( ) 4.两个或几个二级结构单元被连接多肽连接在一起,组成有特殊的几何排列的局部空间结构,这样的结构称为超二级结构,有称为模体(MOTIF)( ) 5.抑制剂不与底物竞争酶结合部位,则不会表现为竞争性抑制( ) 6.酶反应最适PH不仅取决于酶分子的解离情况,同时也取决于底物分子的解离情况( ) 7.寡聚酶一般是指由多个相同亚基组成的酶分子( ) 8.糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转( ) 9.线粒体内膜ADP-ATP载体蛋白在促进ADP由细胞质进入完整线粒体基质的同时ATP由完整线粒体基质进入细胞质的过程是需要能量的( ) 10.脂质体的直径可以小到150 ?( ) 11.质膜上糖蛋白的糖基都位于膜的外侧( ) 12.雄性激素在机体内可变为雌性激素( ) 13.CoA,NAD和FAD等辅酶中都含有腺苷酸部分( ) 14.黄嘌呤氧化酶的底物是黄嘌呤,也可以是次黄嘌呤( ) 15.RNA连接酶和DNA连接酶的催化连接反应都需要模板( )
16.DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化反应都需要引物( ) 17.真核生物m RNA两端都含有3'-OH.( ) 18.在细菌中RNA聚合酶和核糖体蛋白质的合成由共同的调节系统( ) 19.所有氨酰-t RNA合成酶的作用都是把氨基酸连接在Trna末端核糖的3'-羟基上( ) 20.核小体中的核心组蛋白在细胞活动过程中都不会被化学修饰( ) 二.选择题(25题，每题1分，共25分) 1.绒毛膜促性激素是一种_____________ A.甾醇类激素 B. 脂肪酸衍生物激素 C. 含氮激素 2,溴化氰(CNBr)作用于____________ A.甲硫氨酰-X B. 精氨酰-X C. X-色氨酸 D. X-组氨酸 3.肌球蛋白分子具有下述哪一种酶的活力____________ A.ATP酶 B. 蛋白质激酶 C. 蛋白水解酶 4.神经生长因子(NGF)的活性分子由下列肽链组成________ A.αα B. ββ C. α2βγ2 5.胰岛素原是由一条"连接肽"通过碱性氨基酸残基连接其他二条链的C端和N端,这条"连接肽"称为_________ A.A链 B. B链 C. C肽 6.米氏方程双到数作图的总轴截距所对应的动力学常数为___________ A.Km B. Vmax C. Km/Vmax D. Vmax/Km 7.磷酸化酶激酶催化磷酸化酶的磷酸化,导致该酶__________________ A.由低活性形式变为高活性形式 B.由高活性形式变为低活性形式 C. 活性不受影响 8.底物引进一个基团以后,引起酶与底物结合能增加,此时酶催化反应速度增大,是由于______ A.结合能增大 B. 增加的结合能被用来降低反应活化能