加粗为8种人体必需氨基酸 常见氨基酸的作用： 一. 甘氨酸（GLY） 1、降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 2、降低血液中的血糖值，防治糖尿病 3、能防治血凝、血栓 4、提高肌肉活力，防止胃酸过多 5、甜味为砂糖的0.8倍，对人体有补益等营养作用 二. 亮氨酸（LEU）
1、降低血液中的血糖值，对治疗头晕有作用 2、促进皮肤、伤口及骨头有愈合作用 3、如果缺乏时，会停止生长，体重减轻 三. 蛋（甲硫）氨酸（MET） 1、参与胆碱的合成，具有去脂的功能，防治动脉硬化高血脂症 2、有提高肌肉活力的功能 3、促进皮肤蛋白质和胰岛素的合?? 四. 酪氨酸（TYR） 1、造肾上腺激素、甲状腺激素和黑色素的必需氨基酸 2、可防治老年痴呆症 3、促进新陈代谢，增进食欲 4、对治疗胃溃疡等慢性疾病、神经性炎症及发育不良等效果 5、与色素形成有关系，缺乏时会利白化症 五. 组氨酸（HIS） 1、参与血球蛋白合成，促进血液生成 2、产生组氨、促进血管扩张，增加血管壁的渗透性 3、医治胃病、十二指肠等有特效 4、促进腺体分泌，对过敏性疫病有效果 5、可治疗消化性溃疡、发育不良等症状 6、对治疗心功能不全、心绞痛、降低血压、哮喘及类风湿关节炎有效果 六. 苏氨酸（THR） 人体必需，缺乏时会使人消瘦，甚至死亡 七. 丙氨酸（ALA） 1、能促进血液中酒精的代谢（分解）作用增强肝功能，有保肝护肝作用 2、甜味为砂糖的1.2倍 八. 异亮氨酸（ILE） 1、能维持机体平衡，治疗精神障碍 2、有促进食欲的增加和抗贫血的作用 3、如果缺乏时，会出现体力衰竭，昏迷等症状 九. 色氨酸（TRY） 1、促进血红蛋白的合成 2、防治癞皮病 3、促进生长，增加食欲 4、甜味为砂糖的35倍，配制生产的低塘食物等对糖尿病、肥胖病人食用较好 十. 胱氨酸（CYS） 1、有治疗脂肪肝和解毒效果
氨基酸分类 一根据侧链基团的极性 1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种 丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸 （Pro）苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met） 2、极性氨基酸（亲水氨基酸）： 1）极性不带电荷：7种 甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys） 酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln） 2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）[1] 氨基酸 二、根据化学结构 1、脂肪族氨基酸 丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺 2、芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸 3、杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸 4、杂环亚氨基酸：脯氨酸[1] 三、从营养学的角度 1、必需氨基酸（essential amino acid）：
指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。共有8种其作用分别是： 1)赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调 节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； 2)色氨酸：促进胃液及胰液的产生； 3)苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗； 4)蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾 脏、胰脏及淋巴的功能； 5)苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； 6)异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司 令部作用于甲状腺、性腺； 7)亮氨酸：作用平衡异亮氨酸； 8)缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。 2、半必需氨基酸和条件必需氨基酸： 1)精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病 毒性黄疸等病的有效药物。 2)组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性 关节炎等的药物。 人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸） 3、非必需氨基酸（nonessentialamino acid）： 指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
必需氨基酸种类及其作用 必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。 必须氨基酸的种类及其作用： 赖氨酸：能使注意力高度集中；对儿童发育、增加体重和身高具有明显的作用 亮氨酸：促进睡眠；降低对头疼的敏感性；缓解偏头疼；缓和焦躁及紧张情绪减轻因酒精而引起生化反应失调的症状，并有助于控制酒精中毒。 色氨酸：促进睡眠,减少对疼痛的敏感度;缓解偏头痛,缓和焦躁及紧张情绪。 蛋氨酸：帮助分解脂肪，能预防脂肪肝、心血管疾病和肾脏疾病的发生；将有害物质如铅等重金属除去；防止肌肉软弱无力；治疗风湿热和怀孕时的血毒症；一种有力的抗氧化剂 苏氨酸：协助蛋白质被人体吸收、利用所不可缺少的氨基酸；防止肝脏中脂肪的累积；促进抗体的产生，增强免疫系统。 缬氨酸：加快创伤愈合；治疗肝功能衰竭；提高血糖水平，增加生长激素 异亮氨酸：血红蛋白形成必需氨基酸；调节糖和能量的水平，帮助提高体能；帮助修复肌肉组织 苯丙氨酸：降低饥饿感；提高性欲：改善记忆力及提高思维的敏捷度；消除抑郁情绪饮食中缺少上述氨基酸，会影响身体健康，然而，对婴儿来讲，这些氨基酸是身体发育时的重要因素。除上述八种必需氨基酸外，对于婴幼儿和孕妇来说，另外两种氨基酸也是必不可少的。它们的作用是： 精氨酸:被称为“大脑食粮”因为它能增强记忆能力，提高记忆商数. 组氨酸:促进宝宝的免疫系统功能尽早完善,强化生理性代谢机能,稳定体内蛋白质的利用节奏,促进宝宝机体发育 必须氨基酸的食物： 赖氨酸：鳝鱼、泥鳅、鱿鱼、带鱼、鳗鱼、海参、墨鱼、蜗牛，其次有山药、银杏、冻豆腐、豆腐皮。 亮氨酸：存在于动物蛋白质和奶制品中，如牛奶、乳制品、蛋、猪肉、牛肉、鸡肉、豆类等，全谷、叶菜、燕麦和小麦胚芽中也发现有亮氨酸存在，同时大蒜黑木耳也含有丰富的亮氨酸 色氨酸：含色氨酸最多的是小米，每100克含色氨酸202mg，此外，牛奶、香菇、葵花子、海蟹、黑芝麻、黄豆、南瓜子、肉松、油豆腐、鸡蛋、鱼片等也是富含色氨酸的食物。 蛋氨酸：豆制品，黑芝麻酱，海藻类含有丰富蛋氨酸。 苏氨酸：发酵食品（谷物制品）、鸡蛋、茼蒿、奶、花生、米、胡萝卜、叶菜类、番木瓜、苜蓿等。 缬氨酸：白干酪、鱼、禽类、牛、花生、芝麻籽和滨豆。 异亮氨酸：糙米，豆类，肉类，坚果，大豆粉，和全麦。 苯丙氨酸：苯丙氨酸在大部分的食物里都可以找到。肉和奶制品中苯丙氨酸的含量尤其的高，燕麦和小麦胚芽里苯丙氨酸的含量很低。 如果担心食物中的氨基酸不宜吸收，可以饮用一些氨基酸补充剂，氨康源氨基酸饮料，含有八种必需氨基酸，且吸收率在97%以上，并且可以和其他饮品一起食用，因为氨康源氨基酸的稳定性及高，不用担心其他饮品影响其营养价值。 以上就是必需氨基酸及其作用与食物。
第八章氨基酸代谢 一、名词解释 86、转氨基作用 答案：（transmination）是α-氨基酸与α-酮酸之间在转氨酶的作用下氨基转移作用。 87、必需氨基酸 答案：（essential amino acids EAA）人类及哺乳动物自身不能合成，必需通过食物摄取得到的组成蛋白质的氨基酸，有Lys,Ile,Leu,Met,Trp,Phe,Val,Thr以及His和Arg。 88、尿素循环 答案：又称鸟氨酸循环（urea cycle）是生物体（陆生动物）排泄氨以维持正常生命活动的一种代谢方式。高等植物可将复杂的氨以酰胺的形式贮存起来，一般不进行尿素循环。整个循环从鸟氨酸开始经瓜氨酸精氨酸再回到鸟氨酸，循环一圈消耗2分子氨，1分子CO2和3分子ATP，净生成1分子尿素。 89、生酮氨基酸 答案：（ketogenic amino acid）可以降解为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA，而生成酮体的氨基酸称生酮氨基酸。有Leu、Ile、Lys、Phe、Trp、Tyr,其中后5种为生酮生糖氨基酸。 90、生糖氨基酸 答案：（glucogenic amino acid）降解产物可以通过糖异生途径生成糖的氨基酸。组成蛋白质的 20种氨基酸中，除了生酮氨基酸外，其余皆为生糖氨基酸。 91、脱氨基作用 答案：（deamination）氨基酸失去氨基的作用，是生物体内氨基酸分解代谢的第一步，分氧化脱氨和非氧化脱氨两种方式。 92、联合脱氨基作用 答案：（dideamination）概括地说即先转氨后脱氨作用。分两个内容，一个指氨基酸先转氨生成谷氨酸和相应的α-酮酸，再在谷氨酸脱氢酶的催化下脱氨基，生成α-酮戊二酸，同时释放氨。另一个指嘌呤核苷酸循环，即天门冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸作用生成腺苷酸代琥珀酸，后者被裂解酶催化，生成AMP和延胡索酸，AMP在腺苷酸脱氢酶作用下，脱去氨，生成次黄嘌呤核苷酸。 93、蛋白酶 答案：（proteinase）又称内肽酶，主要作用于肽链内部肽键，水解生成长度转短的多肽链。 94、肽酶 答案：（Peptidase）水解多肽链羧基末端肽键（羧肽酶）或氨基末端肽键（氨肽酶）。 二、填空题 124、氨的同化途径有合成途径、合成途径。 答案：谷氨酸；氨甲酰磷酸 125、由无机态的氨转变为氨基酸，首先是形成，然后由它通过作用形成其它们氨基酸。
人体必需氨基酸 人体必需氨基酸指人体不能合成或合成速度远不适应机体地需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸.共有赖氨酸（）、色氨酸（）、苯丙氨酸（）、蛋氨酸（）、苏氨酸（）、异亮氨酸（）、亮氨酸（）、缬氨酸（）种，另一种说法把组氨酸（）、精氨酸（）也列为必需氨基酸总共为种. 种人体必须氨基酸地简单记忆方法：“假设来写一两本书”就是甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸 氨基酸地种类有种，大致可以分为三类：必需氨基酸、和非必需氨基酸.其中，有种氨基酸，人体不能自己合成，而且这些氨基酸都非常重要，必须通过食物来摄取，这些氨基酸就称为必需氨基酸.此外，人体合成精氨酸、组氨酸地力不足于满足自身地需要，需要从食物中摄取一部分，我们称之为半必需氨基酸.另外地十种氨基酸，人体可以自己合成，不必靠食物补充，我们称为非必需氨基酸. 一、赖氨酸 促进大脑发育，是肝及胆地组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退还. 赖氨酸为碱性必需氨基酸.由于谷物食品中地赖氨酸含量甚低，且在加工过程中易被破坏而缺乏，故称为第一限制性氨基酸. 赖氨酸可以调节人体代谢平衡.赖氨酸为合成肉碱提供结构组分，而肉碱会促使细胞中脂肪酸地合成.往食物中添加少量地赖氨酸，可以刺激胃蛋白酶与胃酸地分泌，提高胃液分泌功效，起到增进食欲、促进幼儿生长与发育地作用.赖氨酸还能提高钙地吸收及其在体内地积累，加速骨骼生长.如缺乏赖氨酸，会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血，致使中枢神经受阻、发育不良. 赖氨酸在医药上还可作为利尿剂地辅助药物，治疗因血中氯化物减少而引起地铅中毒现象，还可与酸性药物（如水杨酸等）生成盐来减轻不良反应，与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病. 单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹地原因，而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细胞增生症地致病者.印第安波波利斯研究室在年发表地研究表明，补充赖氨酸能加速疱疹感染地康复并抑制其复发. 长期服用赖氨酸可拮抗另一个氨基酸――精氨酸，而精氨酸能促进疱疹病毒地生长. 二、色氨酸（促进胃液及胰液地产生） 色氨酸可转化生成人体大脑中地一种重要神经传递物质――–羟色胺，而–羟色胺有中和肾上腺素与去甲肾上腺素地作用，并可改善睡眠地持续时间.当动物大脑中地–羟色胺含量降低时，表现出异常地行为，出现神经错乱地幻觉以及失眠等.此外，–羟色胺有很强地血管收缩作用，可存在于许多组织，包括血小板和肠粘膜细胞中，受伤后地机体会通过释放–羟色胺来止血.医药上常将色氨酸用作抗闷剂、抗痉挛剂、胃分泌调节剂、胃粘膜保护剂和强抗昏迷剂等.
第三十章氨基酸的分解代谢 第一节氨基酸的来源和分解 一．氨基酸的来源 细胞可以有选择的降解蛋白质，蛋白质的存活期与其对细胞的代谢需求、营养状态和激素的作用相关。 真核细胞降解蛋白质有两种体系，溶酶体无选择的降解蛋白质，而泛肽给选择降解蛋白质加以标记，这一过程需要消耗ATP，有关的机制将在蛋白质生物合成一章介绍。外源蛋白质在哺乳动物的消化道被分解为氨基酸才能吸收，一个70kg 的人每天大约有400g 的蛋白质周转，其中约1/4 被降解或转变为葡萄糖，需要外源蛋白质补充，其余3/4 在体内再循环。细胞内不同的蛋白质周转速度差别很大。氨基酸的代谢有多条途径，可以再合成蛋白质、氧化分解或转化为糖类和脂类。植物和多数细菌氨基酸的合成占主导地位，动物只能合成部分氨基酸，不能合成的氨基酸称作必需氨基酸，包括Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp、His。 二．脱氨基作用和脱羧基作用 大多数氨基酸的脱氨基作用是将氨基转移到á-酮戊二酸或草酰乙酸，然后通过谷氨酸脱氢酶或嘌呤核苷酸循环脱氨基，称作联合脱氨基作用。因此，多数氨基酸的脱氨基作用是由氨基转移反应开始的，氨基转移反应的辅酶是PLP 和PMP。
氨基转移反应：氨基酸1+á-酮酸2≒á-酮酸1+氨基酸2。丙氨酸氨基移换酶催化的反应：
氨基移换酶的作用机制：
谷氨酸脱氢酶的氧化脱氨基作用：体内过多的氨会使身神经系统中毒，可能的原因是氨会与á-酮戊二酸反应生成谷氨酸，同时消耗NADPH，使柠檬酸循环不能正常进行。水生生物可以将氨直接排出体外；鸟类和爬行类将氨转化为尿酸排出体外；多数陆生生物将氨转化为尿素排出体外。
氨基酸及其种类教学设计 一、教材分析 本节内容为必修一第二章第二节的内容，第一章从宏观世界引入，初步介绍微观世界的细胞的概念，第二章从分子的角度，介绍细胞的基本组成。蛋白质是生命活动的主要承担着，因此是生物学中尤为重要的物质，因此也是学生学习的重点。 二、学情分析 学生在之前的学习中初步了解到细胞是构成生物体的基本单位，但是高一的学生没有学过有机化学，缺乏有关氨基酸的化学结构知识，缺乏系统、客观的认识，没有全面、深刻的感受，这部分内容为分子角度，不是人肉眼可以观察到的，因此比较抽象，学生在学习这部分内容时比较难以理解. 三、教学目标 1．知识与能力 ①掌握氨基酸的基本结构； ②了解氨基酸的种类。 2．过程与方法 ①能自主写出氨基酸的通式； ②培养学生观察和总结能力。 3．情感、态度与价值观 ①认同氨基酸是组成蛋白质的基本结构； ②理解氨基酸对于人体健康的重要意义。 四、教学重难点 1．重点：氨基酸的结构通式； 2．难点：氨基酸的结构特点。 五、教学方法 情景导入法、启发式教学、问题引导法、合作学习 六、课前准备 课件制作，教学需要图片搜集 七、教学过程 导入： 同学们，早上好！请问你们今天的早餐吃了什么？大家有没有想过我们的早餐要怎样搭配才更合理呢？老师这里有三位同学提供的早餐食谱，大家看看谁的搭配更合理一些？ 教师课件展示： 甲同学：一碗稀饭、三个包子 乙同学：两个馒头、一杯豆浆 丙同学：两个包子、一个鸡蛋、一杯牛奶 学生：小组讨论交流后回答：丙同学 教师：对的，丙同学的早餐中含有丰富的蛋白质。通过前面的学习，我们都知道组成细胞的有机物中含量最多的就是蛋白质。 提问：我们每天吃进去的这些蛋白质能不能直接被人体吸收呢？
氨基酸的种类及对人体的作用 氨基酸（anjisuan）含有氨基的羧酸都是氨基酸，但在生物体中存在的氨基酸种类不多。组成天然蛋白质基本结构的氨基酸共有20种。 除组成天然蛋白质基本结构的20种氨基酸外，还发现几种特殊的其他氨基酸是某些特 种蛋白质的成分。每种特殊氨基酸都是20种基本氨基酸中某种氨基酸的衍生物，都是 在其母体氨基酸参入多肽链后经酶促修饰生产的。例如4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、γ-羰基谷氨酸、锁链素和异锁链素等。 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 已知基本氨基酸有二十个品种，其中赖氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸8种氨基酸，人体不能自己制造，我们称之为必须氨基酸，需要由食物提供。此外，人体合成精氨酸、组氨酸的力不足于满足自身的需要，需要从食物中摄取一部分，我们称之为半必须氨基酸。其余的十种氨基酸人体能够自己制造，我们称之为非必须氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本组成单位，大约有200多种，但在动物的营养中起重要作用而且被人们广泛认识的只有20多种，称之为标准氨基酸。根据动物对氨基酸的营养需要通 常分为必需氨基酸和非必需氨基酸两大类，必需氨基酸是指在标准氨基酸中，动物体不能自身合成，或者合成的速度或数量不能满足动物正常生长的需要，必须由饲料提供的一类氨基酸。非必需氨基酸并不是可要可不要的氨基酸，而是动物体可以自身合成或者需要量较少的一类氨基酸。必需氨基酸中需要在饲料中补充量最多的称为第一限制性氨基酸，补充量排在后面的称为第二限制氨基酸。 氨基酸是构建生物机体的众多生物活性大分子之一，是构建细胞、修复组织的基础材料。氨基酸被人体用于制造抗体蛋白以对抗细菌和病毒的侵染，制造血红蛋白以传送氧气，制造酶和激素以维持和调节新陈代谢；氨基酸是制造精卵细胞的主体物质，是合成神经介质的不可缺少的前提物质；氨基酸能够为机体和大脑活动提供能源，氨基酸是一切生命之元。 芳香族：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸 杂环：组氨酸、脯氨酸、色氨酸 杂环亚氨基酸：脯氨酸，指其alpha-氨基是亚氨基。 其余：脂肪族 分支氨基酸是指beta-碳原子有分支的氨基酸 一般来说，分支氨基酸指Val缬氨酸,Leu亮氨酸，Ile异亮氨酸， 脂肪氨基酸：甘氨酸Gly 丙氨酸Ala Val缬氨酸,Leu亮氨酸，Ile异亮氨酸 芳香族：苯丙氨酸氨酸Tyr 色氨酸Trp 含羟基氨基酸：半胱氨酸Cys 甲硫氨酸Met 含羧基：天冬氨Asp 谷氨酸Glu
第30、31章、氨基酸代谢（下册P299和p340） 本章的重点：1、掌握脱氨基的多种方式。2、掌握转氨基作用的概念。掌握体内最重要的转氨酶（GPT、GOT）的名称、催化的反应并了解它们在临床诊断上的主要应用。掌握转氨酶的辅酶的名称、与VitB6的关系并了解其作用机制。3、熟悉L-谷氨酸脱氢酶（GLDH）催化的反应。4、掌握“一般联合脱氨基作用”的概念、进行部位及反应过程。熟悉“嘌呤核苷酸循环”的进行部位并了解其大致反应过程。 本章的主要内容： 细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸，由此可排除不正常蛋白质，排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得以正常进行。对正常蛋白质细胞也要进行有选择的降解。蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。 §3.1 氨基酸分解代谢（P303）： 氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。脱氨基的方式，不同生物不完全相同。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中，非氧化脱氨基作用主要见于微生物。陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素，脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解，形成能进入柠檬酸循环的化合物，最后氧化成CO2和H2 O。 (1) 氨基酸的脱氨基作用： 绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用，氨基酸与α-酮戊二酸在氨基转移酶作用下发生氨基酸脱氨同时生成Glu（也有的转到草酰乙酸上生成Asp）。 （1）氨基转移反应分两步进行： 1. 氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛（PLP）上，自 身形成α-酮酸，PLP则形成磷酸吡哆胺（PMP）。 2．PMP的氨基转移到α-酮戊二酸（或草酰乙酸）上，生成Glu（或Asp），PLP恢复。 详细机制可见P305 图30-3。 （2）转氨酶： 已发现有50种以上的转氨酶，大多数需要α-酮戊二酸为氨基受体。 1. 丙氨酸转氨酶（ALT），又称谷丙转氨酶（G..P.T），主要存在于 肝细胞浆中，用于诊断肝病。 2. 天冬氨酸转氨酶（AST），又称谷草转氨酶（G..O.T），在心、 肝中含量丰富，可用于测定心肌梗死，肝病。 人体转氨酶以ALT和AST活力最高。 （二）氧化脱氨基作用
“氨基酸及其种类”教学设计 夏晗学号：2011211873 一、前端分析 【学习内容分析】 本小段是必修一第二章第二节的内容。前承《细胞中的元素和化合物》后启《遗传信息的携带者——核酸》。本段主要介绍了氨基酸是组成蛋白质的基本单位以及结构特点。在本小段的内容中，氨基酸的结构是重点，它对后面理解脱水缩合起到了重要的铺垫作用。本小段内容在氨基酸的组成上也呼应了上一小节《细胞中的元素和化合物》的内容。 【学习者分析】 学习者是刚入校的高一学生。初中学过生物，有一定的生物基础。在学完《细胞中的元素和化合物》这一小节后对理解氨基酸的组成元素不会有困难。但在氨基酸的结构方面，其结构对于高一从未接触过生物结构的学生来说有些抽象，理解起来有些难度。 【学习环境分析】 此次上课在多媒体教室，有齐全的多媒体设备。教师将用多媒体展示课件，学生可以通过多媒体辅助学习。 二、教学目标 【知识目标】 1.说出氨基酸的元素组成。 2.写出氨基酸的结构通式。
3.阐明氨基酸的结构特点。 【能力目标】 尝试构建氨基酸的结构模型。 【情感态度价值观目标】 关注人体必需的氨基酸及其他人体必需的营养物质。 三、教学重难点 【教学重点】 氨基酸的结构特点 【教学难点】 氨基酸的空间结构 四、教学媒体 多媒体设备，课件用power point展示在大屏幕上。 五、教学策略 科学史的教学策略、PBL、合作性教学策略 六、教学过程 时间分配教师行为教学意图学生行为 所用的教 学媒体 1分钟【播放】一段关于蛋 白质的视频，【提问】 蛋白质是有什么组 成的。【正板书】标 题——氨基酸 课堂导入 观看视频，思考这是一段 关于什么营养物质的视 频，思考蛋白质是有什么 组成的并积极举手回答。 多媒体视 频 1分钟【讲述】一段氨基酸 从蛋白质水解出来 的科学史，【讲授】 氨基酸是组成蛋白 质的基本单位。构成 但蛋白质的氨基酸 提起学生 兴趣，讲授 知识 听教师讲科学史轻松接 受知识
氨基酸代谢复习题带 答案
第八章氨基酸代谢 一、名词解释 86、转氨基作用 答案：（transmination）是α-氨基酸与α-酮酸之间在转氨酶的作用下氨基转移作用。 87、必需氨基酸 答案：（essential amino acids EAA）人类及哺乳动物自身不能合成，必需通过食物摄取得到的组成蛋白质的氨基酸，有Lys,Ile,Leu,Met,Trp,Phe,Val,Thr以及His和Arg。 88、尿素循环 答案：又称鸟氨酸循环（urea cycle）是生物体（陆生动物）排泄氨以维持正常生命活动的一种代谢方式。高等植物可将复杂的氨以酰胺的形式贮存起来，一般不进行尿素循环。整个循环从鸟氨酸开始经瓜氨酸精氨酸再回到鸟氨酸，循环一圈消耗2分子氨，1分子CO2和3分子ATP，净生成1分子尿素。 89、生酮氨基酸 答案：（ketogenic amino acid）可以降解为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA，而生成酮体的氨基酸称生酮氨基酸。有Leu、Ile、Lys、Phe、Trp、Tyr,其中后5种为生酮生糖氨基酸。 90、生糖氨基酸 答案：（glucogenic amino acid）降解产物可以通过糖异生途径生成糖的氨基酸。组成蛋白质的 20种氨基酸中，除了生酮氨基酸外，其余皆为生糖氨基酸。
91、脱氨基作用 答案：（deamination）氨基酸失去氨基的作用，是生物体内氨基酸分解代谢的第一步，分氧化脱氨和非氧化脱氨两种方式。 92、联合脱氨基作用 答案：（dideamination）概括地说即先转氨后脱氨作用。分两个内容，一个指氨基酸先转氨生成谷氨酸和相应的α-酮酸，再在谷氨酸脱氢酶的催化下脱氨基，生成α-酮戊二酸，同时释放氨。另一个指嘌呤核苷酸循环，即天门冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸作用生成腺苷酸代琥珀酸，后者被裂解酶催化，生成AMP 和延胡索酸，AMP在腺苷酸脱氢酶作用下，脱去氨，生成次黄嘌呤核苷酸。 93、蛋白酶 答案：（proteinase）又称内肽酶，主要作用于肽链内部肽键，水解生成长度转短的多肽链。 94、肽酶 答案：（Peptidase）水解多肽链羧基末端肽键（羧肽酶）或氨基末端肽键（氨肽酶）。 二、填空题 124、氨的同化途径有合成途径、合成途径。 答案：谷氨酸；氨甲酰磷酸 125、由无机态的氨转变为氨基酸，首先是形成，然后由它通过作用形成其它们氨基酸。 答案：谷氨酸；转氨 126、氨基酸降解的主要方式有作用，作用，作用。
氨基酸及其种类教学设计 一、前端分析 1.教材分析 本节内容为必修一第二章第二节的内容，第一章从宏观世界引入，初步介绍微观世界的细胞的概念，第二章从分子的角度，介绍细胞的基本组成。蛋白质是生命活动的主要承担着，因此是生物学中尤为重要的物质，因此也是学生学习的重点。 2.学情分析 学生在之前的学习中初步了解到细胞是构成生物体的基本单位，但是高一的学生没有学过有机化学，缺乏有关氨基酸的化学结构知识，缺乏系统、客观的认识，没有全面、深刻的感受，这部分内容为分子角度，不是人肉眼可以观察到的，因此比较抽象，学生在学习这部分内容时比较难以理解. 二、教学目标 知识目标：掌握氨基酸的基本结构；了解氨基酸的种类； 能力目标：能自主写出氨基酸的通式；培养学生观察和总结能力； 情感、态度、价值观目标：认同氨基酸是组成蛋白质的基本结构；理解氨基酸对于人体健康的重要意义。 三、重难点分析 重点：氨基酸的结构通式； 难点：氨基酸的结构特点。 四、教学方法 情景导入法，PBL法，启发式教学，发现式教学。 五、课前准备 课件制作，教学需要图片搜集 六、教学过程 教学内容教师行为学生活动教学意图 从日常生活引出蛋白质的重要性。介绍蛋白质在生 活中的地位，我们 的生活离不开蛋 白质。 了解蛋白质的重 要性。 从社会现象引入 课程，提起学生的 兴趣，引导学生关 注社会现状，关注 生活。 蛋白质的消化吸收我们的食物中一 些肉蛋奶和豆类 中蛋白质的含量 比较丰富，然而蛋 白质却不能被人 体直接吸收。蛋白 质必须经过消化 成为各种氨基酸， 才能被人体吸收 阐释氨基酸与蛋 白质的关系，提出 氨基酸。
利用。 引出氨基酸的概念。给学生观看各种 氨基酸产品的图 片，引出氨基酸。 观看照片，初步了 解氨基酸。 从生活中引入氨 基酸的概念，使知 识与生活相联系。没有市场也就没 有产品，从这么多 琳琅满目的氨基 酸产品中，我们看 出氨基酸的重要， 那么我们肯定会 思考，什么是氨基 酸呢？ 氨基酸的结构引导学生考虑：什 么氨基酸？给大 家看氨基酸的结 构式，提问：不同 氨基酸有什么特 点？有什么共 性？观察氨基酸的结 构，归纳结构特 点。 引导学生积极主 动的思考，培养学 生的观察能力 观察其他的氨基酸那么有人会问，是 不是这几种氨基 酸只是特列呢？ 让我们看看其他 的氨基酸。 了解其他的氨基 酸结构。 引导学生们认同 氨基酸的结构通 式。 总结氨基酸的通式通过所观察到的 氨基酸的共性，总 结氨基酸的通式， 回答什么是氨基 酸？ 归纳总结氨基酸 的结构特点，及通 式。 培养学生的归纳 总结能力。 总结氨基酸的特点氨基酸是构成蛋 白质的基本单位， 是含有一个碱性 氨基和一个酸性 羧基的有机化合 物。 1、每个氨基酸至 少含有一个氨基 和一个羧基； 2、有一个氨基和 一个羧基链接在 一个碳原子上； 3、该碳原子上还 连着一个氢和一 个R基。 总结所学知识，加 深印象。 七、板书设计 1.氨基酸的结构通式 2.结构特点 每个氨基酸至少含有一个氨基和一个羧基； 有一个氨基和一个羧基链接在一个碳原子上；
第三节氨基酸的一般代谢 一、氨基酸的来源与去路 （一）氨基酸的来源 1．食物蛋白质经消化被吸收的氨基酸 2．体内组织蛋白质的降解产生氨基酸 3．体内合成非必需氨基酸 （二）氨基酸去路 1．合成蛋白质和多肽 2．氨基酸分解代谢 3．转变成含氮化合物、嘌呤、嘧啶、肾上腺素等
二、氨基酸的分解代谢 （一）氨基酸的脱氨基作用 有4种： 氨基酸氧化脱氨基作用 转氨基作用 联合脱氨基作用 嘌呤核苷酸循环。
1．氨基酸氧化脱氨基作用 通式： 体内存在酶有3种： L-氨基酸氧化酶(animo aci oxideativese ） D-氨基酸氧化酶 L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase ） R-CH-COOH NH 2 氨基酸氨基酸氧化酶 -2H R-C-COOH NH 亚氨酸H 2O NH 3R-C-COOH O -酮酸α
L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase）
2．转氨基作用 ⑴转氨基作用的概念 在转氨酶的作用下,可逆地把氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成α-酮酸（α-ketoacid）。故为转氨基作用。 氨基酸α-酮酸 COOH H2N H R1+ R2 + 转氨酶 C COOH H2N H C COOH R1 C O COOH R2 C O
⑵转氨基作用的特点： ①转氨酶（transaminase）。其辅酶为磷酸吡 哆醛，属于维生素B6。其作用机制： ②转氨基作用是合成非必需氨基酸的重要途径。 ③体内存在多种转氨酶。其中最重要的酶是： 谷丙转氨酶(glutamic pyruvic transaminase, GPT,又称ALT )和谷草转氨酶（glutamic oxaloacetic transaminase,GOT又称AST）。 ④转氨酶在体内广泛存在,但各组织中含量不等。 应用的意义：可作为临床上疾病诊断和预后 的指标之一。
第九章氨基酸代谢 第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血，转运） 3.氧化供能 氮平衡 【 1.氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义：反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用，指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需 氨基酸可以互相补充 ~ 而提高营养价值。 第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃：壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基
酸，主要水解芳香族氨基酸 2.小肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，水解蛋白为小肽和氨基酸；生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位：小肠，吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制：耗能的主动吸收过程 、 ○1通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环（氨基酸）：关键酶----r--谷氨酰基转移酶， 具体过程参P199图 !
【 大肠下段的腐败作用 1.产生胺：肠道细菌脱羧基作用生成胺，其中 假神经递质：酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化，入脑羟基化成β-羟酪胺，苯乙醇胺，其结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。 2.产生氨： 3.产生其他物质：有害（多），如胺、氨、苯酚、吲哚； 可利用物质（少），如脂肪酸、维生素 ：
氨基酸的生理功能 氨基酸通过肽键连接起来成为肽与蛋白质。氨基酸、肽与蛋白质均是有机生命体组织细胞的基本组成成分，对生命活动发挥着举足轻重的作用。 某些氨基酸除可形成蛋白质外，还参与一些特殊的代谢反应，表现出某些重要特性。（1）赖氨酸 赖氨酸为碱性必需氨基酸。由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低，且在加工过程中易被破坏而缺乏，故称为第一限制性氨基酸。 赖氨酸可以调节人体代谢平衡。赖氨酸为合成肉碱提供结构组分，而肉碱会促使细胞中脂肪酸的合成。往食物中添加少量的赖氨酸，可以
刺激胃蛋白酶与胃酸的分泌，提高胃液分泌功效，起到增进食欲、促进幼儿生长与发育的作用。赖氨酸还能提高钙的吸收及其在体内的积累，加速骨骼生长。如缺乏赖氨酸，会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血，致使中枢神经受阻、发育不良。 赖氨酸在医药上还可作为利尿剂的辅助药物，治疗因血中氯化物减少而引起的铅中毒现象，还可与酸性药物（如水杨酸等）生成盐来减轻不良反应，与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病。 单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹的原因，而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细胞增生症的致病者。印第安波波利斯Lilly研究室在1979年发
表的研究表明，补充赖氨酸能加速疱疹感染的康复并抑制其复发。 长期服用赖氨酸可拮抗另一个氨基酸――精氨酸，而精氨酸能促进疱疹病毒的生长。 （2）蛋氨酸 蛋氨酸是含硫必需氨基酸，与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。当缺乏蛋氨酸时，会引起食欲减退、生长减缓或不增加体重、肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象，最后导致肝坏死或纤维化。 蛋氨酸还可利用其所带的甲基，对有毒物或药物进行甲基化而起到解毒的作用。因此，蛋氨酸可用于防治慢性或急性肝炎、肝硬化等肝脏疾病，也可用于缓解砷、三氯甲烷、四氯化碳、苯、吡啶和喹啉等有害物质的毒性反应。
20种常见氨基酸的名称和结构式 名称中文英文缩写结构式等电点非极性氨基酸 丙氨酸 (α-氨基丙酸) Alanine 丙Ala A CH COO NH3 CH3 6.02 缬氨酸 (β-甲基-α-氨基丁酸) *Valine 缬Val V CHCOO NH3 (CH3)2CH 5.97 亮氨酸 (γ-甲基-α-氨基戊酸) *Leucine 亮Leu L CHCOO NH3 (CH3)2CHCH2 5.98 异亮氨酸 (β-甲基-α-氨基戊酸) *Isoleucine 异亮Ile I CHCOO NH3 CH3CH2CH CH3 6.02 苯丙氨酸 (β-苯基-α-氨基丙酸) *Phenylalanine 苯丙Phe F CHCOO NH3 CH2 5.48 色氨酸 [α-氨基-β-(3-吲哚基)丙 酸] *Tryptophan 色Trp W N CH2CH COO NH3 H 5.89 蛋(甲硫)氨酸 (α-氨基-γ-甲硫基戊酸) *Methionine 蛋 （甲硫） Met M CHCOO NH3 CH3SCH2CH2 5.75 脯氨酸 (α-四氢吡咯甲酸) Proline 脯Pro P COO N H H 6.30 非电离的极性氨基酸 甘氨酸 (α-氨基乙酸) Glycine 甘Gly G CH2COO NH3 5.97 丝氨酸 (α-氨基-β-羟基丙酸) Serine 丝Ser S CHCOO NH3 HOCH2 5.68 苏氨酸 (α-氨基-β-羟基丁酸) *Threonine 苏Thr T CHCOO NH3 CH3CH OH 6.53
半胱氨酸 (α-氨基-β-巯基丙酸) Cysteine 半胱Cys C CHCOO NH3 HSCH2 5.02 酪氨酸 (α-氨基-β-对羟苯基丙 酸) Tyrosine 酪Tyr Y CHCOO NH3 CH2 HO 5.66 天冬酰胺 (α-氨基丁酰胺酸) Asparagine 天胺Asn N CH2CHCOO NH3 H2N C O 5.41 谷氨酰胺 (α-氨基戊酰胺酸) Glutamine 谷胺Gln Q CH2CH2CHCOO NH3 H2N C O 5.65 碱性氨基酸组氨酸 [α-氨基-β-(4-咪唑基)丙 酸] Histidine 组His H N CH2CH COO NH3 H N7.59 赖氨酸 (α,ω-二氨基己酸) *Lysine 赖Lys K CHCOO NH2 CH2CH2CH2CH2 NH39.74 精氨酸 (α-氨基-δ-胍基戊酸) Arginine 精Arg R H 2 N C CHCOO NH2 NHCH2CH2CH2 NH210.76 酸性氨基酸天冬氨酸 (α-氨基丁二酸) Aspartic acid 天冬Asp D NH3 HOOCCH2CHCOO 2.97 谷氨酸 (α-氨基戊二酸) Glutamic acid 谷Glu E CHCOO NH3 HOOCCH2CH2 3.22 带“*”为必需氨基酸
氨基酸分类一、总表
20种氨基酸密码子表 二、分类 1. 根据氨基酸分子中所含氨基和羧基数目的不同，将氨基酸分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸： 2. 根据氨基酸的极性分类：
其中，属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 3. 按其亲水性、疏水性可分为： 4. 其它的分类方法 天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。 1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是： ①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； ②色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生； ③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； ④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； ⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； ⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； ⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸； ⑧缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。 其理化特性大致有： 1）都是无色结晶。熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。 2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。
第三章氨基酸分解代谢下册P299 30章 细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸，由此可排除不正常蛋白质，排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得以正常进行。对正常蛋白质细胞也要进行有选择的降解。蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。 §3.1 氨基酸分解代谢（P303）： 氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。脱氨基的方式，不同生物不完全相同。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中，非氧化脱氨基作用主要见于微生物。陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素，脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解，形成能进入柠檬酸循环的化合物，最后氧化成CO2和H2 O。 (一)氨基酸的脱氨基作用： 绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用，氨基酸与α-酮戊二酸在氨基转移酶作用下发生氨基酸脱氨同时生成Glu（也有的转到草酰乙酸上生成Asp）。（1）氨基转移反应分两步进行： 1.氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛（PLP）上，自身形成α-酮酸，PLP则形成磷酸吡哆胺（PMP）。 2．PMP的氨基转移到α-酮戊二酸（或草酰乙酸）上，生成Glu（或Asp），PLP 恢复。 详细机制可见P305 图30-3。 （2）转氨酶： 已发现有50种以上的转氨酶，大多数需要α-酮戊二酸为氨基受体。 1.丙氨酸转氨酶（ALT），又称谷丙转氨酶（G..P.T），主要存在于肝细胞浆中，用于诊断肝病。 2.天冬氨酸转氨酶（AST），又称谷草转氨酶（G..O.T），在心、肝中含量丰富，可用于测定心肌梗死，肝病。 人体转氨酶以ALT和AST活力最高。 （二）氧化脱氨基作用 在氧化脱氨基作用中以谷氨酸脱氢酶活性最高，该酶以NAD(P)+为辅酶，使Glu经氧化作用，脱2H，再水解脱去氨基，生成α-酮戊二酸，如P306 图30-4所示。 谷氨酸脱氢酶由6个相同的亚基构成，分子量为33万，是变构调节酶，被GTP和ATP抑制，被ADP激活。活性受底物及产物浓度左右。 （三）联合脱氨基作用 氨基酸脱氨基重要方式是联合脱氨基作用。 （1）氨基酸的α-氨基借助转氨作用转移到α-酮戊二酸的分子上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后Glu在谷氨酸脱氢酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，同时释放出氨（P307图30-5）。 此过程在肌体中广泛存在。 （2）嘌呤核苷酸的联合脱氨基作用：次黄嘌呤核苷酸与Asp作用形成中间产物腺苷酸琥珀酸，后者在裂合酶作用下分解成腺嘌呤核苷酸和延胡索酸，腺嘌呤核苷酸水解生成游离氨基酸和次黄嘌呤核苷酸（P307图30-6）。 此过程在骨骼肌、心肌、肝脏及脑中存在。
氨基酸分类Revised on November 25, 2020
氨基酸分类 一、总表 20种氨基酸密码子表 二、分类 1. 根据氨基酸分子中所含氨基和羧基数目的不同，将氨基酸分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸：
2. 根据氨基酸的极性分类： 其中，属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 3. 按其亲水性、疏水性可分为： 4. 其它的分类方法 天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。 1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是： ①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； ②色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生； ③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； ④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； ⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；
⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； ⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸； ⑧缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。 其理化特性大致有： 1）都是无色结晶。熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。 2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。 3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。2、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。 氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质，是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位，与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能，是生物体内不可缺少的营养成分之一。 一、构成人体的基本物质，是生命的物质基础 1．构成人体的最基本物质之一 构成人体的最基本的物质，有蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐、维生素、水和食物纤维等。 作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸，无疑是构成人体内最基本物质之一。 构成人体的氨基酸有20多种，它们是：色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、3.5.二碘酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸、瓜氨酸、乌氨酸等。这些氨基酸存在于自然界中，在植物体内都能合成，而人体不能全部合成。其中8种是人体不能合成的，必需由食物中提供，叫做“必需氨基酸”。这8种必需氨基酸是：色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。其他则是“非必需氨基酸”。组氨酸能在人体内合成，但其合成速度不能满足身体需要，有人也把它列为“必需氨基酸”。胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸和甘氨酸长期缺乏可能引起生理功能障碍，而列为“半必需氨基酸”，因为它们在体内虽能合成，但其合成原料是必需氨基酸，而且胱氨酸可取代80%～90%的蛋氨酸，酪氨酸可替代70%～75%的苯丙氨酸，起到必需氨基酸的作用，上述把氨基酸分为“必需氨基酸”、“半必需氨基酸”和“非必需氨基酸”3类，是按其营养功能来划分的；如按其在体内代谢途径可分为“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”；按其化学性质又可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸，大多数氨基酸属于中性。 2．生命代谢的物质基础 生命的产生、存在和消亡，无一不与蛋白质有关，正如恩格斯所说：“蛋白质是生命的物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质，轻者体质下降，发育迟缓，抵抗力减弱，贫血乏力，重者形成水肿，甚至危及生命。一旦失去了蛋白质，生命也就不复存在，故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说，它是生命的第一要素。 蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，就可导致生理功能异常，影响抗体