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第二章 蛋白质化学

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第二章蛋白质化学

(一)名词解释

1.兼性离子(两性离子); 2.等电点; 3.构象; 4.蛋白质的变构作用(别构效应); 5.超二级结构; 6.结构域;7. 蛋白质的三级结构; 8.肽单位 9.蛋白质的变性作用(denaturation of protein); 10.Bohr 效应(Bohr effect);11.蛋白质的二级结构; 12.盐溶与盐析

(二)填充题

1.氨基酸在等电点时,主要以__________离子形式存在,在pH>pI 的溶液中,大部分以________离子形式存在,在pH<pI的溶液中,大部分以________离子形式存在。

2.组氨酸的pK1(α-COOH)值是1.82,pK2 (咪唑基)值是6.00, pK3(α-NH3+)值是9.17,它的等电点是__________。

3.Asp的pK1=2.09,pK2= 3.86,pK3=9,82,其pI等于________。

4.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有________、________和

_________。其中_______的摩尔吸光系数最大。

5 .蛋白质分子中氮的平均含量为_______,故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______即是。

6.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应,然后用碱(NaOH)来滴定_________上放出的__________。

7.除半胱氨酸和胱氨酸外,含硫的氨基酸还有_________,除苏氨酸和酪氨酸外,含羟基的氨基酸还有__________,在蛋白质中常见的20种氨基酸中,__________是一种亚氨基酸,___________不含不对称碳原子。

8.蛋白质的氨基酸残基是由_________键连接成链状结构的,其氨基酸残基的______称蛋白质的一级结构。

9.β-折叠片结构的维持主要依靠两条肽链之间的肽键形成________来维持。

10.在螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键与_______基本平行,每圈螺旋包含_____个氨基酸残基,高度为_______,每个氨基酸残基使螺旋轴上升______,并沿轴旋转______度。

11.蛋白质颗粒在电场中移动的速率主要取决于_______的大小和

_______量的多少。

12.用凝胶过滤法分离蛋白质,相对分子质量较小的蛋白质在柱中滞留的时间较_______,因此最先流出凝胶柱的蛋白质,其相对分子质量最_______。

13.血红蛋白的辅基是________,当其中的1个亚基与氧结合后,其余亚基与氧的亲合力______,这种现象称________,当CO2或H+浓度增高时,血红蛋白与氧的亲合力_______,这种现象称_________。

14蛋白质变性时空间结构________,而一级结构_________,变性后,蛋白质的溶解度一般会_________,生物学功能________。

15.稳定蛋白质胶体溶液的因素是________和________。

19 .一般说来,球状蛋白质在其分子内部含有________性氨基酸残基,而在分子外表面含________性氨基酸残基。

20.胰蛋白酶专一性地切断________和________的羧基端肽键。(三)选择题

1.某肽经酸水解分析知含有等摩尔的赖氨酸、甘氨酸和脯氨酸。用胰蛋白酶水解此肽并结合色谱法分析,得到一个自由的碱性氨基酸和一个二肽,下面哪一结构代表此肽?

1) Pro—Gly—Lys 3)Lys—Gly—Pro

2) Lys—Pr0—Gly 4) Pr0—Lys—Gly

2.下列哪一个氨基酸不能使偏振光旋转?

1)亮氨酸 2)甘氨酸 3)丙氨酸 4)丝氨酸

3.下列哪组氨基酸只含有非必需氨基酸?

1)赖氨酸和丙氨酸 2)碱性氨基酸

3)具分支的氨基酸 4)酸性氨基酸

4.关于四肽Glu—Lys—Val—Asp,下面哪一个叙述是正确的?

1)在pH=12时它移向正极 3)在pH=12时它移向负极

2)它含有1个必需氨基酸 4)它含有1个酸性氨基酸

5.在生理pH条件下,极性带电荷的氨基酸是下列中的哪一个?

1)丙氨酸 2)亮氨酸 3)苯丙氨酸 4)天门冬氨酸

6.下列哪种氨基酸在生理pH条件下带净正电荷?

1)丙氨酸 2)精氨酸 3)苯丙氨酸 4)天门冬氨酸

7.在生理pH条件下,带净负电荷的氨基酸是下列中的哪一个? 1)缬氨酸 2)赖氨酸 3)酪氨酸 4)谷氨酸

8.在近紫外区哪组氨基酸有吸收?

1)苯丙氨酸和组氨酸 3)色氨酸和苯丙氨酸

2)酪氨酸和组氨酸 4)酪氨酸和精氨酸

9.下列哪种氨基酸能与茚三酮乙醇溶液反应形成黄色化合物?

1)谷氨酰胺 2)组氨酸 3)脯氨酸 4)赖氨酸

10.下列哪种氨基酸侧链可解离基团的pK值接近生理pH值?

1)色氨酸 2)精氨酸 3)组氨酸 4)酪氨酸

11.下列关于a螺旋结构的叙述哪一个是错误的?

1)每圈螺旋包含3.6个氨基酸残基 3)结构的稳定靠侧链的相互作用

2)脯氨酸、甘氨酸是螺旋结构的破坏者4)结构的稳定主要靠氢键12.下列关于血红蛋白结构的叙述哪一个是不正确的?

1)有四个亚基组成的四聚体 3)有两种不同的亚基组成

2)亚基之间靠非共价键相互连接 4)有四个相同的亚基组成

13.下列关于蛋白质四级结构的论述哪一个不正确?

1)一般有两条或两条以上的肽链组成 3)亚基之间靠共价键连接

2)每条肽链都有特定的三级结构 4)每条肽链称为它的一个亚基14.处于等电状态的蛋白质应具有下列哪一特性?

1)溶解度最大 3)在电场中不向任一电极移动

2)胶体溶液最稳定4)失去生物学活性

15.蛋白质在280nm处的光吸收值主要归之于下列哪个氨基酸? 1)丙氨酸 2)组氨酸 3)酪氨酸 4)精氨酸

16.下列哪个氨基酸侧链可解离基团的pK值大于生理pH值?

1)蛋氨酸 2)赖氨酸 3)组氨酸 4)丙氨酸

17.下列关于蛋白质的结构与其功能关系的叙述哪一个是正确的?

1)从蛋白质的氨基酸排列顺序可推知其生物学功能

2)氨基酸排列顺序的改变将导致其功能异常

3)只有具特定二级结构的蛋白质才有活性

4)只有具特定的四级结构的蛋白质才有活性

18.下列关于HbS和HbA结构的叙述哪一个是正确的?

1)HbAα1亚基中的第六位谷氨酸被缬氨酸取代

2)HbAα2亚基中的第六位谷氨酸被缬氨酸取代

3)HbAβ亚基中第六位的谷氨酸被缬氨酸取代

4)HbAβ1亚基中第六位的谷氨酸被缬氨酸取代

19.下面关于蛋白质三级结构的论述哪一个是正确的?

1)维持蛋白质三级结构稳定的力都是非共价键

2)分子近于球形,亲水基团多位于分子表面

3)分子近于球形,疏水基团多位于分子表面

4)球状蛋白质分子内只有α- 螺旋

20.在生理pH条件下,下列哪种基团既可充当质子的受体,又可充当质子的供体?

1)酪氨酸的酚羟基 3)精氨酸的胍基

2)组氨酸的咪唑基 4)赖氨酸的侧链氨基

21.下列有关血红蛋白功能的叙述哪一个是不正确的?

1)血红蛋白的氧合(饱和)曲线为S型

2)氧与血红蛋白的结合改变其分子中二价铁的氧化还原状态

3)氧与血红蛋白的结合能力(亲和力)受环境pH的影响

4)血红蛋白对氧的亲和力受2,3—二磷酸甘油酸存在的影响

22.α- 螺旋结构的稳定主要靠哪种化学键?

1)二硫键 3)链内氢键

2)侧链间的氢键 4)主链间的氢键

23.β折叠结构的稳定主要靠哪种化学键?

1)二硫键 3)链内氢键

2)侧链间的氢键 4)主链间的氢键

24.下列关于蛋白质变性作用的叙述哪一个是正确的?

1)高级结构的破坏 3)肽键的断裂

2)分子中共价键的断裂 4)蛋白质一级结构的改变

25.蛋白质中不存在的氨基酸是下列中的哪一个?

1)色氨酸 2)羟赖氨酸 3)羟脯氨酸 4)鸟氨酸

26.用酒精消毒的机理是下述中的哪一个?

1)使蛋白质降解 3)破坏蛋白质颗粒表面的双电层和水化层

2)破坏分子中的共价键 4)使蛋白质变性沉淀

27.下列关于β-折叠结构的叙述哪一个是不正确的?

1)结构的形成一般需两条或两条以上的肽链

2)结构的稳定靠链间的氢键

3)与α螺旋结构比较,肽链是比较伸展的

4)结构的稳定靠非共价键

28.下列哪一个是α-氨基酸所具有的特征?

1)羧基连在α-碳原子上 3)氨基和羧基连在同一个α-碳原子上

2)氨基连在α-碳原子上 4)是取代的羧酸

29.下列关于用离子交换纤维素色谱法分离蛋白质原理的叙述哪一个是正确的?

1)根据分子所带的电荷性质及多少 3)根据分子的大小及所带的净电荷数

2)根据分子的形状和大小 4)根据分子的形状及所带的电荷性质

30.下列关于肌红蛋白结构的叙述哪一个是不正确的?

1)有一条多肽链组成

2)肽链的大部分卷曲为螺旋状

3)肽链的大部分卷曲为螺旋状或形成β折叠

4)结构的稳定主要靠非共价键

31.下列关于肽结构的叙述哪一个是不正确的?

1)肽是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间脱去一分子水而形成的化合物

2)由两个氨基酸组成的肽称为二肽

3)肽都有一个自由的氨基末端和一个羧基末端

4)由多个氨基酸组成的肽称为多肽

32.变性蛋白具有下列何种特性?

1)变性蛋白不易被蛋白酶作用 3)变性蛋白的溶解度降低

2)变性蛋白的一级结构改变 4)变性蛋白的溶解度增加

33.在蛋白质的碱性溶液中加入重金属离子将产生什么现象?

1)蛋白质与重金属离子形成可溶性的复合物

2)中和蛋白质分子表面的负电荷使其变得更稳定

3)形成不溶性的重金属盐沉淀

4)破坏离子键、肽键等

34.生物碱试剂沉淀蛋白质的机理是下述中的哪一个?

1)生物碱试剂与蛋白质分子表面的负电荷结合

2)生物碱试剂与蛋白质分子中的金属离子结合

3)生物碱试剂与蛋白质分子表面的正电荷结合

4)生物碱试剂与蛋白质分子中的硫氢基结合

35.当用酸处理时,下述蛋白质中的哪种氨基酸可转变为另一种氨基酸?

1)Arg 2) Ser 3) G1n 4)Thr

36.下列哪组氨基酸只含有必需氨基酸?

1)组氨酸和甘氨酸 3)非极性且带有分支的氨基酸

2)碱性氨基酸 4)酸性氨基酸

37.下列哪组氨基酸属于芳香组氨基酸?

1)精氨酸和丝氨酸 3)缬氨酸和酪氨酸

2)脯氨酸和组氨酸 4)酪氨酸和色氨酸

38.下列哪组氨基酸属于含杂环的氨基酸?

1)天门冬氨酸和苏氨酸 3)苯丙氨酸和蛋氨酸

2)脯氨酸和组氨酸 4)色氨酸和亮氨酸

39.下列关于离子交换树脂的叙述哪一个是不正确的?

1)是人工合成的不溶于水的高分子聚合物

2)阴离子交换树脂可交换的离子是阴离子

3)有阳离子交换树脂和阴离子交换树脂两大类

4)阳离子交换树脂可交换的离子是阴离子

40.下列关于蛋白质二级结构的叙述哪一个是不正确的?

1)蛋白质的二级结构指肽链主链骨架的结构

2)维系二级结构稳定的力主要是氢键

3)维系二级结构稳定的力主要是非共价键

4)二级结构与侧链的构象无关

41.下列关于β转角结构的叙述哪一个是正确的?

1)β转角结构的形成一般需要4个以上的氨基酸

2)β转角结构的形成一般需要3~4个氨基酸

3)β转角结构的稳定主要靠非共价键

4)小侧链的氨基酸多位于β转角结构中

42.下列关于超二级结构的叙述哪一个是正确的?

1)超二级结构只存在于球状蛋白质中 3)指二级结构间组合的结构层次

2)超二级结构只存在于纤维状蛋白质中 4)超二级结构是二级结构的一种43.下列关于蛋白质结构域的叙述哪一个是正确的?

1)结构域可单独行使特定的功能

2)结构域一般由α-螺旋肽段组成

3)结构域一般由β折叠肽段组成

4)是介于二级结构和三级结构之间的结构层次

44.下列关于蛋白质分子中氢键的叙述哪一个是不正确的?

1)多肽主链之间可形成氢键 3)多肽侧链与主链之间可形成氢键

2)多肽侧链之间可形成氢键 4)只有多肽侧链之间可形成氢键

45.下列哪一个四肽可被溴化氰水解?

1)Leu-Thr-Ser—Met 3)Ile-Lys—Pr0—Met

2)Phe-Met —Lys—Pr0 4)Trp-Tyr-His—Pr0

46.假定一蛋白质全部由α-螺旋肽段组成,其分子量为3000,氨基酸残基的平均分子量为110,该蛋白质的分子长度是多少?

1)4.2nm 2)4.5nm 3)4.1nm 4)4.8nm

47..对任一二肽,它所具有的可解离基团的最小数目和最大数目是下列中的哪一个?

1)最小1个,最大6个 3)最小2个,最大6个

2)最小2个,最大4个 4)最小1个,最大4个

48.哪种氨基酸可使肽链之间形成共价交联结构?

1)Met 2)Set 3)Glu 4)CySH

49.下列哪个氨基酸可干扰α-螺旋的形成?

1)Phe 2)CySH 3)Pr0 4)His

50.下列关于血红蛋白和肌红蛋白性质上的差异的叙述哪一个是不正确的?

1)血红蛋白比肌红蛋白易与二氧化碳结合

2)血红蛋白具四级结构

3)在任一给定的氧分压下,血红蛋白都易与氧结合,而肌红蛋白不能

4)血红蛋白与氧的结合依赖于二氧化碳、H’和BPG的浓度,而肌红蛋白无此现象

(四)判断题

1.氨基酸为氨基取代的羧酸,可直接用酸碱滴定法进行定量测定。

2.当溶液的pH等于某一可解离基团的pKa时,该基团一半被解离。

3.在pH很高或很低的溶液中,氨基酸主要以非离子化形式出现。

4.肽链的主链有1/3化学键不能旋转。

5.溴化氰可以断裂甲硫氨酸的氨基参与形成的肽链。

9.原子之间的距离越小,范德华引力越强。

10.在α-螺旋中,每3.6个氨基酸绕一圈,并形成1个氢键。

11.胶原蛋白的原胶原分子是3股右手螺旋扭曲成的左手螺旋。

12.球蛋白的三维折叠多采取亲水侧基在外,疏水侧基藏于分子内部的结构模式。

14.血红蛋白与氧的结合能力随pH降低而增高。

17.当溶液的pH小于某蛋白质的pI时,该蛋白质在电场中向阳极移动。

18.用凝胶过滤分离蛋白质,小分子蛋白由于所受的阻力小首先被洗脱出来。

19.若蛋白质与阴离子交换剂结合较牢,可用增加NaCl浓度或降低pH的方法将其从层析柱洗脱出来。

(五)分析和计算题

1.分别计算谷氨酸、精氨酸和丙氨酸的等电点。

2.在下面指出的pH条件下,下列蛋白质在电场中向哪个方向移动?A表示向阳极,B表示向阴极,C表示不移动。人血清蛋白:pH5.5,pH

3.5;血红蛋白:pH7.07,pH9.0;胸腺组蛋白:pH5.0,pH8.0,

pH11.5;已知:人血清蛋白的pI=4.64 血红蛋白的pI=7.07 胸腺组蛋白的pI=10.8。

3.简述蛋白质溶液的稳定因素和实验室沉淀蛋白质的常用方法。

4.在体外,用下列方法处理,对血红蛋白与氧的亲和力有何影响?(1)pH值从7.0增加到7.4;(2) CO2分压从1000 Pa增加到4 000 Pa;(3) O2分压从6000 Pa下降到2000 Pa; (4)2,3-二磷酸甘油酸的浓度从8×10-

4mol/L下降到2×10-4ol/L;(5)α

β2解聚成单个亚基。

2

5.试述蛋白质二级结构的三种基本类型。

6.蛋白质变性后,其性质有哪些变化?

7.为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。(1)在低pH 值时沉淀。(2)当离子强度从零逐渐增加时,其溶解度开始增加,然后下降,最后出现沉淀。(3)在一定的离子强度下,达到等电点pH值时,表现出最小的溶解度。(4)加热时沉淀。(5)加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介质的介电常数,导致溶解度的减小。(6)如果加入一种非极性强的溶剂。使介电常数大大地下降会导致变性。

8.已知牛血清白蛋白含色氨酸0.58%(按质量计),色氨酸相对分子质量为204。(1)计算牛血清白蛋白的最低相对分子质量(2)用凝胶过滤测得牛血清白蛋白相对分子质量大约为7万,问牛血清白蛋白分子中含几个色氨酸残基?

9.有一个蛋白分子在pH7的水溶液中可以折叠成球状,通常是带极性侧链的氨基酸位于分子外部,带非极性侧链的氨基酸位于分子内部。请解析:

(1)在Val、Pro、Phe、Asp、Lys、Ile、His中,哪些位于内部?哪些位于分子外部?

(2)为什么在球状蛋白内部和外部都发现Gly和Ala?

(3)Ser、Thr、Asn、Gln都是极性氨基酸,为什么会在内部发

现?

(4)在球状蛋白的分子内部和外部都能找到Cys,为什么?

生物化学试题库及其答案——蛋白质的生物合成 (1)

一、选择题 1.下列有关mRAN的论述,正确的一项是() A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T,G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2.下列反密码子中能与密码子UAC配对的是() A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3.下列密码子中,终止密码子是() A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4.下列密码子中,属于起始密码子的是() A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5.下列有关密码子的叙述,错误的一项是() A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6.密码子变偶性叙述中,不恰当的一项是() A、密码子中的第三位碱基专一性较小,所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U,由于密码子的简并性与变 偶性特点,使之仍能翻译出正确的氨基酸来,从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位,使之具有更广泛的阅读能力,(I-U、I-C、I-A)从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示,其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7.关于核糖体叙述不恰当的一项是() A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在(解聚体)时,同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基(P)位点和氨酰基(A)位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子,延伸因子,释放因 子和各种酶相结合的位点 8.tRNA的叙述中,哪一项不恰当() A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外,其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用,统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9.tRNA结构与功能紧密相关,下列叙述哪一项不恰当() A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位,均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守,它对识别核糖体并与核糖体结合有关

第一章蛋白质化学习题答案

(一)名词解释 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值,用符号pI表示。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),

使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23.凝胶电泳:以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24.层析:按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。

生物化学第一章蛋白质习题含答案

蛋白质习题 一、是非题 1.所有蛋白质分子中N元素的含量都是16%。 2.蛋白质是由20种L-型氨基酸组成,因此所有蛋白质的分子量都一样。 3.蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4.氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6.用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7.蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9.蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10.脯氨酸不能维持α-螺旋,凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11.蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12.胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶,是各种氨基酸的水溶液。 13.蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15.血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高.这是因为它有多个亚基。

二、填空题 1.20种氨基酸中是亚氨基酸.它可改变α-螺旋方向。 2.20种氨基酸中除外都有旋光性。 3.20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫,在折叠的多肽链中能形成氢键。 4.20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子,像甲硫氨酸一样,使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5.球蛋白分子外部主要是基团.分子内部主要是基团。 6.1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定,证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7.测定蛋白质浓度的方法有、、 8.氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9.用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10.1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11.目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。

第二章 蛋白质化学2 (1)

第二章核酸的结构和功能 一、选择题 1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性,条件之一是(B)。 A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐 2、在适宜条件下,核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋,取决于(D)。 A、DNA的Tm值 B、序列的重复程度 C、核酸链的长短 D、碱基序列的互补 3、核酸中核苷酸之间的连接方式是(C)。 A、2’,5’—磷酸二酯键 B、氢键 C、3’,5’—磷酸二酯键 D、糖苷键 4、tRNA的分子结构特征是(A)。 A、有反密码环和3’—端有—CCA序列 B、有反密码环和5’—端有—CCA序列 C、有密码环 D、5’—端有—CCA序列 5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系(D)是不正确的。 A、C+A=G+T B、C=G C、A=T D、C+G=A+T 6、下面关于Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的叙述中(A)是正确的。 A、两条单链的走向是反平行的 B、碱基A和G配对 C、碱基之间共价结合 D、磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧 7、具5’-CpGpGpTpAp-3’顺序的单链DNA能与下列(C)RNA杂交。 A、5’-GpCpCpAp-3’ B、5’-GpCpCpApUp-3’ C、5’-UpApCpCpGp-3’ D、5’-TpApCpCpGp-3’ 8、RNA和DNA彻底水解后的产物(C)。 A、核糖相同,部分碱基不同 B、碱基相同,核糖不同 C、碱基不同,核糖不同 D、碱基不同,核糖相同 9、下列关于mRNA描述,(A)是错误的。 A、原核细胞的mRNA在翻译开始前需加“PolyA”尾巴。 B、真核细胞mRNA在 3’端有特殊的“尾巴”结构 C、真核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构 D、原核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构 10、tRNA的三级结构是( B )。 A、三叶草叶形结构 B、倒L形结构 C、双螺旋结构 D、发夹结构 11、维系DNA双螺旋稳定的最主要的力是(C)。 A、氢键 B、离子键 C、碱基堆积力 D范德华力 12、下列关于DNA的双螺旋二级结构稳定的因素中(A)是不正确的。 A、3',5'-磷酸二酯键 C、碱基堆积力 B、互补碱基对之间的氢键

生物化学-蛋白质化学练习含答案

生物化学-蛋白质化学练习含答案

第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸, 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是,体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时,主要以 离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以离子形式存在,在 pH > 。 2

6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德(D. Vingneaud) 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—,因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法,其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型,每圈螺旋包含 氨基酸残基,高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说,球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部, 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3

生物化学习题及答案蛋白质

蛋白质 (一)名词解释 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) (二) 填空题 1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

蛋白质化学作业及答案

班级_______ 学号__________________ 姓名 ___________ 第二章《蛋白质化学》作业及参考答案 第一部分试题 1 ?氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。用三字母缩写形式列出其侧链为如下要求 的氨基酸: (a)含有一个羟基;b)含有一个氨基;c)含有一个具有芳香族性质的基团;(d)含有分支的脂肪族烃链;(e)含有硫;(f)含有一个在pH 7 —10范围内可作为亲核体的基团或原子,指出该亲核基团或原子。 2. 某种溶液中含有三种三肽:Tyr - Arg - Ser , Glu - Met - Phe 和Asp - Pro - Lys , a - COOH基团的pKa为 3.8; a -NH3基团的pKa为8.5。在哪种pH (2.0,6.0或13.0)下,通过电泳分离这三种多肽的效果最好? 3. 利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸,哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。 (a)Asp 和Lys ; (b) Arg 和Met ;c) Glu 和Vai ; (d) Gly 和Leu (e) Ser 和Ala 4?胃液(pH = 1.5)的胃蛋白酶的等电点约为1,远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团?什么样的氨基酸才能提供这样的基团? 5. —个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为: Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段,其序列由Edman降解确定,试推断原始寡肽的序列。 (a)Asp - Glu - Val - Gly - Gly - Glu - Ala (b)Val - Asp - Val - Asp - Glu (c)Val - Asp - Val (d)Glu - Ala -Leu - Gly -Arg (e)Val - Gly - Gly - Glu - Ala - Leu (f)Leu - Gly - Arg 6 ?由下列信息求八肽的序列。 (a)酸水解得Ala , Arg , Leu, Met, Phe, Thr, 2Val (b)Sanger 试剂处理得DNP-Ala。 (c)胰蛋白酶处理得Ala , Arg , Thr和Leu, Met, Phe , 2Val。当以Sanger试剂处理时分别得到DNP-Ala 和DNP-Val。 (d)溴化氰处理得Ala, Arg,高丝氨酸内酯,Thr, 2Val,和Leu , Phe ,当用San ger试剂处理时,分别得 DNP-Ala 和DNP-Leu。 7 ?下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中: CNBr异硫氰酸苯酯丹黄酰氯脲6mol/LHCl 3 -巯基乙醇水合茚三酮过甲酸胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶。其中哪一个最适合完成以下各项任务? (a)测定小肽的氨基酸序列。 (b)鉴定肽的氨基末端残基。 (c)不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂? (d)在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。 (e)在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。 (f)在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。 8?已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。 1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽(GSH, MW = 307)反应。

【精品】第二章生物化学

考试范围 一、生物大分子的结构与功能 1.蛋白质 2.核酸 3.酶 二、物质代谢 4.糖代谢 5.脂类代谢 6.氨基酸代谢 7.核苷酸代谢 近三年考试生物化学试题分布情况 内容题量比例 蛋白质结构和功能9 15.8 核酸的结构和功能 4 7 酶10 17.5 糖代谢10 17.5 脂类代谢 3 5 氨基酸代谢10 5 核苷酸代谢 3 5 第一节蛋白质的结构与功能 大纲解读: 1.蛋白质的分子组成 (1)蛋白质的平均含氮量 (2)L-α-氨基酸的结构通式 (3)20种L-α-氨基酸的分类 2.氨基酸的性质 3.蛋白质的分子结构 4.蛋白质结构与功能的关系 (1)血红蛋白的分子结构 (2)血红蛋白空间结构与运氧功能关系 (3)协同效应、别构效应的概念 5.蛋白质的性质 一、蛋白质的分子组成 1.蛋白样品的平均含氮量 2.L-α-氨基酸的结构通式 3.20种L-α-氨基酸的分类以及名称 (一)蛋白样品的平均含氮量 1.组成蛋白质的元素及含量 (1)主要元素:碳(50~55%)、氢(6~8%)、氧(19~24%)、氮(16%)、硫(0~

4%) (2)其他:磷、铁、锰、锌、碘等(元素组成) 2.蛋白质含量测定(测氮法) (1)蛋白质的平均含氮量为16%,即每克氮相当于 6.25克蛋白质。 (2)每克样品中蛋白质的含量=每克样品的含氮量× 6.25 A型题: 测得某一蛋白质样品(奶粉)含氮量为0.40克,此样品约含蛋白质()克。 A.2.0 B.2.5 C.3.0 D.3.5 E.4.0 [答疑编号111020801:针对该题提问] 『正确答案』 B 『答案解析』每克样品中蛋白质的含量=每克样品的含氮量× 6.25= 0.40×6.25=2.5克。 (二)蛋白质的基本组成单位 1.氨基酸是组成蛋白质的基本单位。 2.氨基酸通式: 3.存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外)。甘氨酸的结构式: 4.特殊氨基酸: 脯氨酸(亚氨基酸)结构式: 5.氨基酸分类: (1)非极性疏水性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸、苯丙、脯氨酸(亚氨基酸) (7种)。 (2)极性中性氨基酸:色氨酸、酪、丝、苏、半胱氨酸、蛋氨酸(甲硫氨基酸)、谷

1蛋白质化学(答案)

1 蛋白质化学 一、名词解释 1、氨基酸的等电点(pI):在某一pH 的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。 2、a-螺旋:多肽链沿长轴方向通过氢键向上盘曲所形成的右手螺旋结构称为α-螺旋。 3、b-折叠:两段以上折叠成锯齿状的多肽链通过氢键相连而并行成较伸层的片状结构。 4、分子病:由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。 5、电泳:蛋白质在溶液中解离成带电颗粒,在电场中可以向电荷相反的电极移动,这种现象称为电泳。 6、变构效应:又称变构效应,是指寡聚蛋白与配基结合,改变蛋白质构象,导致蛋白质生物活性改变的现象. 7、盐析:在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐,可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷,从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀,这种现象称为盐析(salting out )。 8、分段盐析:不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同,调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出,这种方法称为分段盐析。 9、盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 二、填空 1、不同蛋白质的含(N )量颇为相近,平均含量为(16)%。 2、在蛋白质分子中,一个氨基酸的α碳原子上的(羧基)与另一个氨基酸α碳原子上的(氨基)脱去一分子水形成的键叫(肽键),它是蛋白质分子中的基本结构键。 3、蛋白质颗粒表面的(水化层)和(电荷)是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 4、赖氨酸带三个可解离基团,它们Pk 分别为2.18,8.95,10.53,其等电点为(9.74)。 <碱性氨基酸;PI= ()R k p k p '+'22 1> 5、氨基酸的结构通式为( )。 6、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有(赖氨酸)、(精氨酸)和(组氨酸)。酸性氨基酸有(天冬氨酸)和(谷氨酸)。 7、氨基酸在等电点时,主要以(兼性或偶极)离子形式存在,在pH>pI 的溶液中,大部分以(阴)离子形式存在,在pH

1-第二章-蛋白质化学作业及答案.

班级学号姓名 第二章《蛋白质化学》作业及参考答案 第一部分试题 1.氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。用三字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸: (a)含有一个羟基;b)含有一个氨基;c)含有一个具有芳香族性质的基团;(d)含有分支的脂肪族烃链;(e)含有硫;(f)含有一个在pH 7-10范围内可作为亲核体的基团或原子,指出该亲核基团或原子。2.某种溶液中含有三种三肽:Tyr - Arg - Ser , Glu - Met - Phe 和Asp - Pro - Lys , α- COOH基团的pKa 为 3.8; α-NH3基团的pKa为8.5。在哪种pH(2.0,6.0或13.0)下,通过电泳分离这三种多肽的效果最好?3.利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸,哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。(a)Asp和Lys;(b)Arg和Met;c)Glu和Val;(d)Gly和Leu(e)Ser和Ala 4.胃液(pH=1.5)的胃蛋白酶的等电点约为1,远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团?什么样的氨基酸才能提供这样的基团? 5.一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为:Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段,其序列由Edman降解确定,试推断原始寡肽的序列。 (a)Asp - Glu - Val - Gly - Gly - Glu - Ala (b)Val - Asp - Val - Asp - Glu (c)Val - Asp - Val (d)Glu - Ala -Leu - Gly -Arg (e)Val - Gly - Gly - Glu - Ala - Leu (f)Leu - Gly - Arg 6.由下列信息求八肽的序列。 (a)酸水解得Ala,Arg,Leu,Met,Phe,Thr,2Val (b)Sanger试剂处理得DNP-Ala。 (c)胰蛋白酶处理得Ala,Arg,Thr 和Leu,Met,Phe,2Val。当以Sanger试剂处理时分别得到DNP-Ala 和DNP-Val。 (d)溴化氰处理得Ala,Arg,高丝氨酸内酯,Thr,2V al,和Leu,Phe,当用Sanger试剂处理时,分别得DNP-Ala和DNP-Leu。 7.下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中: CNBr 异硫氰酸苯酯丹黄酰氯脲6mol/LHCl β-巯基乙醇水合茚三酮过甲酸胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶。其中哪一个最适合完成以下各项任务? (a)测定小肽的氨基酸序列。 (b)鉴定肽的氨基末端残基。 (c)不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂? (d)在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。 (e)在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。 (f)在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。 8.已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽(GSH,MW=307)反应。 (a)该蛋白的最小分子量是多少? (b)如果该蛋白的真实分子量为98240,那么每分子中含有几个二硫键? (c)多少mg的巯基乙醇(MW=78.0)可以与起始的1.00g该蛋白完全反应? 第二部分单选 1.有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的pI为4.6;5.0;5.3;6.7;7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极,缓冲液的pH应该是 A 5.0 B 4.0 C 6.0 D 7.0 E 8.0

生物化学名词解释——蛋白质

简单蛋白质:完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质:由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质:多肽链能够折叠,使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质:能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用,其多肽链沿一个方向伸展或卷曲,其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质:仅含有AAs 寡聚蛋白质:由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点:蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH,此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基:在多肽链中的氨基酸,由于其部分基团参与了肽键的形成,剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分,而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢,羧基上缺了一个羟基。简单的说,氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基(—COOH),一个氨基(—NH2),一个H,一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键:氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面:肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质,使得肽基的六个原子共处一个平面,称为肽平面。 同源蛋白质:在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。(结构和功能类似的蛋白质。) 蛋白质一级结构:蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构:指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象:分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型:分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋:它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋;每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm,螺旋直径0.5nm;氨基酸残基侧链伸向外侧;同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键,并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外,肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键,也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠:常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象;肽链走向可能是平行的,也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起,相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键,氢键与肽链的长轴几乎呈直角;侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角:它大多分布在球状蛋白质分子表面,以改变肽链。它是一个发夹式转折,其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此,一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此,β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构,起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构:蛋白质中,由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体,以充当三级结构的构件。 结构域:对于较大的蛋白质分子(或亚基),多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构,这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构:指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构:具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起,形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用:非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质:是指除了具有结合底物的活性部位,还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基(活性亚基和调节亚基),活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。

第一章蛋白质化学(作业)

第一章蛋白质化学作业 一、名词解释 1. 氨基酸等电点pI 2. 氨基酸残基 3. 蛋白质一级结构 4. 蛋白质二级结构 5. 超二级结构 6. 蛋白质三级结构 7. 结构域 8. 蛋白质四级结构 9. 别构效应 10. 蛋白质的沉淀作用 11. 蛋白质的变性作用 12. 盐析作用 二、填空题 1.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有、和。 酸性氨基酸有和。 2.在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1)是带芳香侧链的极性氨基酸。 (2)和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3)是含硫的极性氨基酸。 3.氨基酸的等电点(pI)是指________________。 4..氨基酸在等电点时,主要以________________离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以________________离子形式存在,在pH

8.Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型,每圈螺旋包含个氨基酸残基,高度为 。每个氨基酸残基沿轴上升,并沿轴旋转度。 9.维持蛋白质构象的化学键有、、、和 。 10.测定蛋白质浓度的方法主要有、、和 。 11.用试剂可区分丙氨酸和色氨酸。 12.利用蛋白质不能通过半透膜的特性,使它和其他小分子物质分开的方法有和 。 13.蛋白质的二级结构有、、和。 14. α螺旋结构的稳定主要靠链内的,β折叠结构的稳定主要靠链间的。 三、是非题 1.[ ]蛋白质分子中所有的氨基酸(除甘氨酸外)都是左旋的。 2.[ ]自然界的蛋白质均由L-型氨基酸组成。 3.[ ]当溶液的pH大于某一可解离基团的pKa值时,该基团有一半以上被解离。 4.[ ]CNBr能裂解Gly-Met-Pro三肽。 5.[ ]双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应,所以二肽也有双缩脲反应。 6.[ ]天然氨基酸都具有一个不对称α-碳原子。 7.[ ]亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。 8.[ ]用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。 9.[ ]变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的。 10.[ ] 蛋白质的氨基酸顺序(一级结构)在很大程度上决定它的构象(三维结构)。 11.[ ] 某蛋白质在pH6时向阳极移动,则其等电点小于6。 12.[ ]在水溶液中,蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。 13. [ ]脯氨酸不能参与α螺旋,它使α螺旋弯曲,在肌红蛋白和血红蛋白的多肽链中,每一个弯曲处并 不一定有脯氨酸,但是每个脯氨酸却产生一个弯曲。 14. [ ]维持蛋白质三级结构最主要的作用力是氢键。 15. [ ]大多数蛋白质的主要带电基团是由它N端的氨基和C端的羧基组成。 16. [ ]蛋白质的亚基和肽链是同义的。 17. [ ]生活在空气稀薄的高山地区的人和生活在平地上的人比较,高山地区的人血液中2,3-二磷酸甘 油酸(2,3-DPG)的浓度较低。 18. [ ]血红蛋白和肌红蛋白的功能都是运输氧。 19. [ ]溶液的PH值可以影响氨基酸的等电点。 20. [ ]蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。 21. [ ]一个化合物如能和茚三酮反应生成紫色,说明这化合物是氨基酸、肽或蛋白质。

生物化学 第2章 蛋白质化学

第二章蛋白质化学 一、填空题: 1、不同蛋白质的含量颇为相近,平均含量为____%。 2、蛋白质中存在种氨基酸,除了氨基酸外,其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。 3、能形成二硫键的氨基酸是,分子量最小的氨基酸是。 4、蛋白质具有两性电离性质,大多数在酸性溶液中带电荷,在碱性溶液中带负电荷。当蛋白质处在某一pH值溶液中时,它所带的正负电荷数相等,此时的蛋白质成为,该溶液的pH值称为蛋白质的________。 5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。 6、在蛋白质分子中,一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫,它是蛋白质分子中的基本结构键。 7、一个四肽Lys-V al-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳,它将向极方向移动。 8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰,这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。 9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构,稳定其结构的作用力是。 10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的;天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的,而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。 11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键,使天然蛋白质原有的与性质改变。 13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。 14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。 15、已知下列肽段: (1)-Ala-Phe-Tyr-Ala-Arg-Ser-Glu— (2)-Lys-Glu-Arg-Gln-His-Ala-Ala— (3)-Gln-Cys-Leu-Ala-Ser-Cys-Ala— (4)-Gly-Leu-Ser-Pro-Ala-Phe-V al— 其中在pH=7条件下向负极移动快的多肽是;在280nm有最大光吸收的是;可能形成二硫键桥的是;α—螺旋中断的是。 二、选择题(只有一个最佳答案): 1、在寡聚蛋白质中,亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( ) A、三级结构 B、缔合现象 C、四级结构 D、变构现象 2、形成稳定的肽链空间结构,非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( ) A、不断绕动状态 B、可以相对自由旋转 C、同一平面 D、随不同外界环境而变化的状态 3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60,它的等电点(pI)是( ) A、7.26 B、5.97 C、7.14 D、10.77

第一章 蛋白质化学习题及答案

第一章蛋白质化学 一、填空题 1.根据R基团对水分子的亲和性,氨基酸可分成和;根据对动物的营养价值,氨基 酸又可分成和。疏水性氨基酸亲水性氨基酸必需氨基酸非必需氨基酸 2.测定一级结构需要的蛋白质的样品纯度不低于。如果一种蛋白质分子含有二硫键,可使 用电泳法对二硫键进行准确定位。97% 对角线 3.目前已发现的蛋白质氨基酸有种,其中2种罕见的氨基酸是和,它们 分别由和密码子编码。22 硒半胱氨酸吡咯赖氨酸UGA UAG 4.蛋白质紫外吸收是由三种氨基酸造成的,最大吸收峰在nm。蛋白质的pI可使用的 方法测定,pI处蛋白质的溶解度。芳香族280 等电聚焦最小 5.蛋白质的功能主要由其特定的结构决定。蛋白质的一级结构决定其高级结构和功能。α- 角蛋白的主要二级结构是,β-角蛋白的二级结构主要是。三维α-螺旋β-折叠6.蛋白质变性是指蛋白质受到某些理化因素的作用,其结构被破坏、随之丧失的现象。 高级生物功能 7.氨基酸与的反应可用于Van Slyke定氮,试剂或可用来测定N端氨基酸。 在蛋白质氨基酸中,只有与茚三酮反应产生黄色物质,其余氨基酸生成物质。亚硝酸Sanger 丹磺酰氯脯氨酸蓝紫色 8.蛋白质的结构一般包括个层次的结构,但肌红蛋白的结构层次只有个。一种蛋白 质的全部三维结构一般称为它的构象。二级结构是指,它是由氨基酸残基的氢键决定的。最常见的二级结构由、、和,其中能改变肽链走向的二级结构是。4 3多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕非侧链基团α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲β-转角 二、是非题 1.氨基酸可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸,其中亲水氨基酸溶于水,疏水氨基酸一般不溶于水。错 2.到目前为止,已在蛋白质分子中发现22种L型氨基酸。错 3.可使用双缩脲反应区分二肽和氨基酸。错 4.一种特定的氨基酸序列通常能决定几种不同的稳定的特定三维结构。错 5.许多明显不相关的氨基酸序列能产生相同的三维蛋白质折叠。正确 6.吡咯赖氨酸和羟赖氨酸都属于蛋白质翻译好后的赖氨酸残基的修饰产物。错 7.二硫键能稳定蛋白质的三级结构,但它又属于一级结构的内容。正确 8.胞外蛋白质通常具有二硫键,而胞内酶通常没有。正确 9.肽链上Pro-X之间的肽键可能是顺式,也可能是反式。错 10.存在与疏水环境中,α-螺旋比在亲水环境中的α-螺旋要稳定。正确 11.靠近α-螺旋N端的Arg残基的侧链的存在可稳定螺旋。错误。 12.大多数单核苷酸突变导致蛋白质的三维结构变得不稳定。错 三、选择题 1.六肽K-Q-C-D-E-I在pH7时的静电荷是()。B A.-2 B.-1 C.0 D.+1 E.+2 2.七肽A-S-V-D-E-L-G形成α-螺旋,与A的羰基形成氢键的氨基酸残基是()。D A.S B.V C.D D.E E.L 3.如果一种蛋白质含有一个完全由α-螺旋组成的跨膜结构域,那么最有可能出现在跨膜结构域的氨基酸残基是()。D A.P B.E C.K D.L E.R 4.以下五种氨基酸H、A、D、P、Y和R按照等电点递增的排列顺序是()。D A.DAPYHR B.DPAYHR C.DPYAHR D.DYAPHR E.DPYAHR

生物化学第一章蛋白质习题含答案

蛋白质习题 一、就是非题 1.所有蛋白质分子中N元素的含量都就是16%。 2.蛋白质就是由20种L-型氨基酸组成,因此所有蛋白质的分子量都一样。 3.蛋白质构象的改变就是由于分子内共价键的断裂所致。 4.氨基酸就是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6.用凝胶电泳技术分离蛋白质就是根据各种蛋白质的分子大小与电荷不同。 7.蛋白质分子的亚基就就是蛋白质的结构域。 8.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9.蛋白质变性就是其构象发生变化的结果。 10.脯氨酸不能维持α-螺旋,凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11.蛋日质的空间结构在很大程度上就是由该蛋白质的一级结构决定的。 12.胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶,就是各种氨基酸的水溶液。 13.蛋白质与酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15.血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高.这就是因为它有多个亚基。 二、填空题

1.20种氨基酸中就是亚氨基酸.它可改变α-螺旋方向。 2.20种氨基酸中除外都有旋光性。 3.20种氨基酸中与分子量比较小而且不 含硫,在折叠的多肽链中能形成氢键。 4.20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子,像甲硫氨酸一样,使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5.球蛋白分子外部主要就是基团.分子内部主要就是基团。 6.1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定,证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7.测定蛋白质浓度的方法有、、 8.氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法就是 9.用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据就是所有的蛋白质分 子中都含有、、与三种 氨基酸。 10.1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11.目前已知的蛋白质二级结构有、、、与几种基本形式。 12.维持蛋白质三级结构的作用力就

生物化学-蛋白质化学练习含答案

第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸,是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是,体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时,主要以离子形式存在,在pH>pI的溶液中, 大部分以离子形式存在,在pH > 。 6. 个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德(D. Vingneaud)第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—,因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、和的氨基酸的 羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所形成的肽键。 13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法,其常用的试剂 是。14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为键和键能 有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型,每圈螺旋包含 氨基酸残基,高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说,球状蛋白质的性氨基酸侧链位于分子内部, 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键是。 19. 维持蛋白质三、四级结构的化学键是、、 和。 20. 最早提出蛋白质变性理论的是我国生物化学家。 21. 血红蛋白(Hb)与氧气结合的过程呈现效应,是通过Hb的 现象实现的。 22. 当溶液中盐离子强度低时,增加盐浓度可导致蛋白质溶解,这种现象称 为。当盐浓度继续增加时,可使蛋白质沉淀,这种现象 称。 23. 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为,这是凯氏定氮法的基础。 24. 利用蛋白质不能通过半透膜的特性,使它和其他小分子物质分开的方法有 _ 和。 25. 蛋白质的超二级结构是指,其基本组合形式常见的有3 种,一是,如结合钙离子的模体;二是,如锌指结构;三是。 26. 蛋白质的二级结构有、、和 四种稳定构象异构体。 27. 蛋白质溶液的稳定性的因素是和 28. 蛋白质进入层析柱后,小分子流出的时间较,大分子流出的时间 较,因此先流出的蛋白质分子是 29. 沉降系数(S)主要与蛋白质的和有关。 30. 通常采用测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量,而且 测定含较多的蛋白质,所得的结果更准确。 31. 和是目前研究蛋白质三维空间结构较为准确的方法。 32. 根据蛋白质的组成成分可分为和 33. 根据蛋白质的形状可分为和

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