肽和氨基酸的吸收 吸收部位：主要在小肠 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制：耗能的主动吸收过程
γ-谷氨酰基循环
一、氨基酸的一般代谢 （一）体内蛋白质的降解途径：
溶酶体途径—非ATP 依赖性蛋白降解途径：主要降解细胞外来源的蛋白质，以及膜蛋白和细胞内长寿命的蛋白质。
细胞液途径—ATP 依赖性蛋白降解途径：主要降解异常的蛋白质和短寿命的蛋白质
（二）氨基酸代谢库
细胞外
CH
H 2N COOH R
氨基酸
（三）联合脱氨基作用 1、转氨基作用
2、L-谷氨酸的氧化脱氨基作用
COOH
|
(CH 2)2
|
HC-NH 2
|
COOH
COOH
| (CH 2)2 |
C=O |
COOH
COOH
|
(CH 2)2
| C=O
|
COOH
CH 3 | C=O
CH 3 | 2 | COOH COOH
| CH 2
| C=O
|
COOH
COOH
| CH 2
|
HC -NH 2
|
COOH
谷氨酸 α-酮戊二酸
谷氨酸
α-酮戊二酸
丙氨酸 草酰乙酸 天冬氨酸
COOH
|
(CH 2)2
|
HC-NH 2
|
COOH
联合脱氨基作用
3、氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基
4、非氧化脱氨作用
C O O H
| (C H 2)2
|
H C -N H 2
|
C O O H
C O O H
| (C H 2)2
|
C =O |
C O O H C H 3 |
C =O |
C O O
H
R |
H C -N H
|
C O 谷氨酸
α-丙酮酸
α- -酮戊二酸 D + +N H 3+H +
+H 2O
H 苹果酸
腺苷酸代琥
α-酮戊氨α
（五）、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解 α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量 α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸 α-酮酸可转变成糖及脂类化合物
二、氨的代谢 （一）氨来源
1、氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨（主要来源）
2、肠道细菌腐败作用产生氨
RCH 2NH 2
RCHO+NH
3
胺氧化酶
蛋白质和氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨
尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨
CoA α-酮戊二酸糖
α-磷酸甘油
脂肪酸
脂肪
CO 磷酸丙糖
葡萄糖或糖原
甘油三酯
3、肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺
（二）、氨在血液中以丙氨酸及谷氨酰胺的形式转运 1、通过丙氨酸-葡萄糖循环氨从肌肉运往肝
2、通过谷氨酰胺氨从脑和肌肉等组织运往肝或肾 ? 反应过程：
? 生理意义：谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。 （三）、氨在肝合成尿素是氨的主要去路 1、Krebs 提出尿素是通过鸟氨酸循环合成的学说
谷氨酰胺
谷氨酸 + NH 3
谷氨酰胺酶
H 2肌肉
血液
肝
谷氨酸+ NH 3
谷氨酰胺+H 2O
谷氨酰胺合成酶
ATP ADP+P i
谷氨酰胺酶
2、肝中鸟氨酸循环合成尿素的详细步骤
（1）NH3、CO2和ATP 缩合生成氨基甲酰磷酸（线粒体）
（2）氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸（线粒体）
（3）瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸（胞液）
CO 2 + NH 3 + H 2O + 2ATP
氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ
（N-乙酰谷氨酸，Mg 2+
） O
H 2N- C- O ~ PO 32-+ 2ADP + Pi 氨基甲酰磷酸
鸟氨酸氨基甲酰转移酶
H 3PO 4
+ 氨基甲酰磷酸
NH 2
C
O O
~PO 3
2-
NH
CH
COOH
NH 2
NH 2
C O
瓜氨酸
(CH 2)3NH 2(CH 2)32鸟氨酸
（4）精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸（胞液）
（5）精氨酸水解释放尿素并再生成鸟氨酸（胞液）
鸟氨酸循
精氨酸代琥珀酸合成
ATP
AMP+PPi
H 2O +
天冬氨酸
精氨酸代琥珀酸
NH CH
COOH
NH 2
NH 2C O
瓜氨酸
(CH 2)3COOH
C H H 2N
CH 2
COOH NH (CH 2)3CH
COOH
NH 2
NH 2C
N
COOH C H CH 2（限速酶）
精氨酸
延胡索酸
精氨酸代琥珀酸裂解酶
精氨酸代琥珀酸
COOH CH
CH HOOC +
NH (CH 2)3CH
COOH NH 2
NH 2C
NH
NH (CH 2)3CH COOH
NH 2NH 2C N
COOH
C H CH 2COOH
尿素
鸟氨酸
精氨酸
H 2O
（四）尿素合成障碍可引起高血氨症与氨中毒
血氨浓度升高称高氨血症( hyperammonemia)，常见于肝功能严重损伤时，尿素合成酶的遗传缺陷也可导致高氨血症。
高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒 (ammonia poisoning)，也称肝昏迷。 氨中毒的可能机制（肝昏迷）
三、个别氨基酸的代谢
1、含硫氨基酸代谢
体内含硫氨基酸：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸和胱氨酸 1）蛋氨酸代谢
蛋氨酸循环—SAM 的生成与作用
TAC ↓
能不
α-酮戊二酸
谷氨酸
谷氨酰胺
NH 3
NH 3
脑内 α-酮戊二酸↓
Asp
- 酮酸
H 2O
肌酸与磷酸肌酸
精氨酸
甘氨酸
鸟氨酸
胍乙酸
C
NH 2
NH HN (CH 2)3CHNH 2COOH
+
CH 2NH 2COOH
NH 2(CH 2)3CHNH 2COOH
NH 2C NH NH CH 2COOH
+
－腺苷－腺苷C
NH HN CH 2COOH
C
NH NH HN CH 3CH 2COOH
C C N N C NH H 3C O H
H 2
肌酸
磷酸肌酸
肌酸酐
转脒基酶
图9-13 肌酸代谢
肾
肌肉
2）半胱氨酸和胱氨酸代谢 半胱氨酸与胱氨酸互变
牛磺酸的生成
活性硫酸根的生成
C H 2-S H C H -N H 2 C O O H
Ｌ－半胱氨酸
H 2-S O 3H C H -N H 2 C O O H
磺基丙氨酸
C O 2 磺基丙氨 酸脱羧酶
C H 2-S O 3H C H 2-N H 2
牛磺酸
脱巯基酶
C H 2 -N H 2
C O O H α-氨基丙烯酸
C H 2-S H H -N H 2
C O O H
半胱氨酸
C H 3
=N H
C O O H
α-亚氨基丙酸
C H 3 =O
C O O H
丙酮酸
N H 3
H 2O
[O ] H 24
S O 42- A T P P P i P P i
A M P -S O 3- 腺苷5′磷酰硫
酸
A T P A D P
A D P A O H H 2O 3P -O -
O 3S -O -P --C H 2
O H 3′-磷酸腺苷-5′-磷酰硫酸
5
3
H 2
第十五章 氨基酸、多肽与蛋白质 （Amino Acids,Peptides and Protein ） 一、教学目的和要求 1．掌握氨基酸的分类、常见氨基酸的结构和名称。 2．掌握氨基酸的化学性质。 3．理解多肽的一般结构。 4．了解蛋白质的一级结构 、二级结构、三级结构和四级结构。 5．了解蛋白质的性质。 6．了解氨基酸、蛋白质在生命活动中的重要意义。 二、教学重点与难点 重点是氨基酸的化学性质。 难点是蛋白质的一级结构 、二级结构、三级结构和四级结构。 三、教学方法和教学学时 （1）教学方法：以课堂讲授为主，结合必要的课堂讨论。教学手段以板书和多媒体相结合，配合适量的课外作业。 （2）教学学时：2学时 四、教学内容 1、氨基酸。 2、多肽。 3、蛋白质。 4、核酸。 五、总结、布置作业 15.1 氨基酸Amino Acids 一、氨基酸的结构和分类 在蛋白质中常见的氨基酸约20种，除脯氨酸外都是α-氨基酸，除甘氨酸外都含手性碳原子且大多 为 L-构型。 组成蛋白质常见的氨基酸有20种，除甘氨酸外，其他氨基酸都有手性碳原子，具有旋光性，其构型 L 型，投影在右的为D 型。D 、L 氨基酸在生理活性上差别很大。 二、氨基酸的化学性质 1. 氨基酸的两性和等电点 研究表明，氨基酸晶体是以偶极离子的形式存在的： R-CH-COO NH 2 R-CH-COO - N + H 3 R-CH-COOH N + H 3 H 3O + OH OH H O + 氨基酸在溶液中的存在形式与溶液的pH 值有关，如果调节pH 使氨基酸成为正负电荷相等的偶极离子，
此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点(pI) 等电点是每一种氨基酸的特定常数。 当pH ＜pI ，主要以正离子形式存在，在电场中会向阴极移动； 当pH ＞pI ，主要以负离子形式存在，在电场中会向阴极移动； 当pH ＝pI ，主要以偶极离子形式存在，在电场中会向阴极移动； 2. 与亚硝酸反应 放出氮气((Van Slyke 定氨基法) R-CH-COOH +NH 2 HNO 2 R-CH-COOH +OH N 2O H 2 测定放出的氮量，便可计算分子中氨基的含量。 3. 与甲醛反应 R-CH-COOH NH 2 HCHO HOCH 2-N-CH 2OH R-CH-COOH 甲醛固定氨基后，便可用碱滴定羧基。 原理：-OH 的-I 效应降低了N 原子上的电子云密度，使氨基的碱性消失，再用碱滴定-COOH ，从而测定氨基酸的含量——氨基酸的甲醛滴定法。 4. 络合性能 R CH O Cu O R CH O N H 2O NH 2 5. 氨基酸的受热反应 α-氨基酸： C H 3NH 2 O 3 H C H 3NH O CH 3 NH O β- γ - δ- 氨基酸脱水与相应的羟基酸脱水相似。 6. 与水合茚三酮反应——生成兰紫色物质 O O OH OH H 2N-CH-COOH R O O OH O N 此反应可用来鉴别氨基酸。 7. 失羧作用 -CH-COOH NH 2 H 2N-CH 2(CH 2)3Ba(OH)2-CO 2 H 2N-(CH 2)5 -NH 2 赖氨酸 尸胺 蛋白质腐烂时之所以极臭就是因为生成了剧毒的尸胺和腐肉胺（1,4-丁二胺）。 8. 失羧和失氨作用 (CH 3)2CHCH 2-CHCOOH + H 2O NH 2 (CH 3)2CHCH 2CH 2OH 2 + NH 3
蛋白质与氨基酸的关系 WTD standardization office【WTD 5AB- WTDK 08- WTD 2C】
一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从% 增至% 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使
一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降
氨基酸和多肽在生活中的应用 一·食品 氨基酸：氨基酸含量比较丰富的食物有鱼类，豆类及豆制品。氨基酸可以用作食品添加剂来提高食物的营养价值;如红牛饮料中含有赖氨酸添加剂；可用于调味，谷氨酸具有鲜味，其钠盐就是味精。 多肽：在普通的面包制作基础上添加一定数量的功能肽，可提高其营养价值并有防止面包老化（功能肽具有保湿性）；可作为乳蛋白的替代品，制成特殊的婴幼儿食品，能有效地减轻或消除儿童对乳蛋白的过敏反应，来促进宝宝的生长发育；还可作为调味剂，如阿巴斯甜，是一种低热量的食用调味剂。 二·保健品 氨基酸：如脑白金，瑞年氨基酸等中老年保健品，其中一些氨基酸，如精氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等具有缓解压力，避免沮丧及焦虑等状态的作用，有提高精力的作用。 多肽：白蛋白多肽（AP）从卵清蛋白中分离提取的一组低聚肽。它具有调整人体免疫功能、提高血清蛋白含量、改善微循环，进而增强体质、提高防病能力的作用；大豆多肽是从大豆蛋白中分离出来的活性多肽，它具有降低胆固醇在体内重吸收，减少甘油三酯在体内合成，促进脂肪代谢等功能；由于食用多肽具有易被吸收利用的特点，所以，当体内因消耗过多的营养物质，致使体内出现内环境失调，各系统功能处于低效状态，感到疲劳，服用多肽就能迅速地使体内所缺乏的活性物质和营养得到补充，从而达到消除疲劳的目的。 三·药品 氨基酸：精氨酸注射液可用于肝昏迷的急救药，可由明胶水解并精制而成；甘氨酸与重氮化合物作用制成的一系列抗癌药物对胃癌等有显著功效；谷氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用于治疗消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。 多肽：多肽吸收快速，所以人们把多肽原料中间体作为药品和食品配方的原因，其目的是要加强药效，增强吸收率，可将平常人所食的营养物质，特别是钙等对人体有益的微量元素，吸附、粘贴、装载在本体上；多肽被人体吸收后，可在人体中起信使作用，它作为神经递质传递信息，指挥神经，发挥自身作用，维护人体神经的团队精神和整体效应。 四·美容护肤 氨基酸：一些氨基酸可以增加皮肤营养，改善皮肤问题，可用作护肤品；头部美容的有烫发剂【半肤氨酸（半胧氨酸是还原剂,它能使头发角蛋白的硫一硫键打开,使坚硬而弹性的头发变成柔软容易延伸的还原头发,做成卷曲或波浪形状后,再用氧化剂处理使其重新恢复硫一硫键,义变回天然头发）】、染发剂、护发剂、养发剂， 多肽：可用作多肽护肤品，如表皮生长因子，成纤维细胞生长因子、抗菌肽，生物多肽护肤效果相较于传统护肤品高出许多（但也很贵。。。）。多肽在护肤品中的作用：激活细胞活性，修复受损细胞，促进新陈代谢，构成结缔组织的有机物质，帮助弹力蛋白、胶原蛋白的合成。
实验二蛋白质和氨基酸的呈色反应 一、实验目的 1.了解构成蛋白质的基本结构单位及主要联接方式。 2.了解蛋白质和某些氨基酸的呈色反应原理。 3.学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法 二、呈色反应： (一)双缩脱反应： 1.原理： 尿素加热至180℃左右生成双缩脲并放出一分子氨。双缩脲在碱性环境中能与cu2+结合生成紫红色化合物，此反应称为双缩脲反应。蛋白质分子中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。可用于蛋白质的定性或定量测定。 一切蛋白质或二肽以上的多肽部有双缩脲反应，但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。 2.试剂： (1)尿索： 10克 (2)10%氢氧化钠溶液 250毫升 (3)1%硫酸铜溶液 60毫升 (4)2％卵清蛋白溶液 80毫升 3.操作方法： 取少量尿素结晶，放在干燥试管中。用微火加热使尿素熔化。熔化的尿素开始硬化时，停止加热，尿素放出氨，形成双缩脲。冷后，加10％氢氧化钠溶液约1毫升，振荡混匀，再加1％硫酸铜溶液1滴，再振荡。观察出现的粉红颜色。避免添加过量硫酸铜，否则，生成的蓝色氢氧化铜能掩盖粉红色。 向另一试管加卵清蛋白溶液约l毫升和10％氢氧化钠溶液约2毫升，摇匀，再加1％硫酸铜溶液2滴，随加随摇，观察紫玫色的出现。
(二)茚三酮反应 1.原理： 除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。 该反应十分灵敏，1：1 500 000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应，是一种常用的氨基酸定量测定方法。 茚三酮反应分为两步，第一步是氨基酸被氧化形成CO 2、NH 3 和醛，水合 茚三酮被还原成还原型茚三酮；第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分于和氨缩合生成有色物质。 反应机理如下： 此反应的适宜pH为5—7，同一浓度的蛋白质或氨基酸在不同pH条件下的颜色深浅不同，酸度过大时甚至不显色。 2.试剂： (1)蛋白质溶液 100毫升 2％卵清蛋白或新鲜鸡蛋清溶液(蛋清：水＝1：9) (2)0.5％甘氨酸溶液 80毫升 (3)0.1％茚三酮水溶液 50毫升 (4)0.1％茚三酮—乙醇溶液 20毫升
氨基酸、多肽及蛋白质类药物 山东药品食品职业学院张慧婧 第一部分氨基酸、多肽及蛋白质基本知识 一、蛋白质基本知识 蛋白质是一切生命的物质基础，是生物体的重要组成成分之一。无论是病毒、细菌、寄生虫等简单的低等生物，还是植物、动物等复杂的高等生物，均含有蛋白质。蛋白质占人体重量的16%～20%，约达人体固体总量的45%，肌肉、血液、毛发、韧带和内脏等都以蛋白质为主要成分的形式存在；植物体内蛋白质含量较动物偏低，但在植物细胞的原生质和种子中蛋白质含量较高，如大豆中蛋白含量约为38%，而黄豆中高达40%；微生物中蛋白质含量也很高，细菌中的蛋白质含量一般为50%～80%，干酵母中蛋白质含量也高达46．6%，病毒除少量核酸外几乎都由蛋白质组成，疯牛病的病原体——朊病毒仅由蛋白质组成。 这些不同种类的蛋白质，具有独特的生物学功能，几乎参与了所有的生命现象和生理过程，可以说一切生命现象都是蛋白质功能的体现。 1．生物催化作用 作为生命体新陈代谢的催化剂——酶，是被认识最早和研究最多的一大类蛋白质，它的特点是催化生物体内的几乎所有的化学反应。生物催化作用是蛋白质最重要的生物功能之一。正是这些酶类决定了生物的代谢类型，从而才有可能表现出不同的各种生命现象。 2．结构功能 第二大类蛋白质是结构蛋白，它们构成动、植物机体的组织和细胞。在高等动物中，纤维状胶原蛋白是结缔组织及骨骼的结构蛋白，α-角蛋白是组成毛发、羽毛、角质、皮肤的结构蛋白。丝心蛋白是蚕丝纤维和蜘蛛网的主要组成成分。膜蛋白是细胞各种生物膜的重要成分，它与带极性的脂类组成膜结构。 3.运动收缩功能 另一类蛋白质在生物的运动和收缩系统中执行重要功能。肌动蛋白和肌球蛋白是肌肉收缩系统的两种主要成分。细菌的鞭毛或纤毛蛋白同样可以驱动细胞作相应的运动。 4.运输功能 有些蛋白质具有运输功能，属于运载蛋白，它们能够结合并且运输特殊的分子。如脊椎动物红细胞中的血红蛋白和无脊椎动物的血蓝蛋白起运输氧的功能，血液中的血清蛋白运输脂肪酸，β-脂蛋白运输脂类。许多营养物质（如葡萄糖、氨基酸等）的跨膜输送需要载体蛋白的协助，细胞色素类蛋白在线粒体和叶绿体中担负传递电子的功能。 5.代谢调节功能 执行该功能的主要是激素类蛋白质，如胰岛素可以调节糖代谢。细胞对许多激素信号的响应通常由GTP结合蛋白（G蛋白）介导。 6.保护防御功能 细胞因子、补体和抗体等是参与机体免疫防御和免疫保护最为直接和最为有效的功能分子，其化学本质大都为蛋白质，免疫细胞因子、补体和抗体等目前也已用于免疫性疾病和一些非免疫性疾病的预防和治疗。
构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用（一） 序号分类名称 缩写及 分子量 生理功能 必需氨基酸 1 赖氨酸Lys 146.13 促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； 2 蛋氨酸 （甲硫氨酸） Met 149.15 参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； 3 色氨酸 Trp 204.11 促进胃液及胰液的产生； 4 苯丙氨酸 Phe 165.09 参与消除肾及膀胱功能的损耗； 5 苏氨酸 Thr 119.18 有转变某些氨基酸达到平衡的功能； 6 异亮氨酸 Ile 131.11 参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； 7 亮氨酸Leu 131.11 作用平衡异亮氨酸； 8 缬氨酸 Val 117.09 作用于黄体、乳腺及卵巢； 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。 条件必需氨基酸 9 精氨酸Arg 174.4 它能促使氨转变成为尿素，从而降低血氨含量。它也是精子蛋白的主要成分，有促进精子生成，提供精子运动 能量的作用。 10 组氨酸 His 155.09 在组氨酸脱羧酶的作用下，组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用，并与多种变态反应及发炎有 关。
人体虽能够合成，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸） 构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用（二） 序号分类名称 分子量及缩 写 生理功能和作用 非必需氨基酸 11 丙氨酸Ala 89.06 预防肾结石、协助葡萄糖的代谢，有助缓和低血糖，改善身体能量。 12 脯氨酸Pro 115.08 脯氨酸是身体生产胶原蛋白和软骨所需的氨基酸。它保持肌肉和关节灵活，并有减少紫外线暴露和正常老化造 成皮肤下垂和起皱的作用。 13 甘氨酸Gly 75.05 在中枢神经系统，尤其是在脊椎里，甘氨酸是一个抑制性神经递质。 14 丝氨酸Ser 105.06 是脑等组织中的丝氨酸磷脂的组成部分，降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 15 半胱氨酸Cys 121.12 异物侵入时可强化生物体自身的防卫能力、调整生物体的防御机构。 16 酪氨酸 Tyr 181.09 是酪氨酸酶单酚酶功能的催化底物，是最终形成优黑素和褐黑素的主要原料。 17 天冬酰胺Asn 132.6 天冬酰胺有帮助神经系统维持适当情绪的作用，有时还有助于预防对声音和触觉的过度敏感，还有助于抵御疲 劳。 18 谷氨酰胺Gln 146.08 平衡体内氨的含量，谷酰胺的作用还包括建立免疫系统，加强大脑健康和消化功能 19 天冬氨酸Asp 133.6 它可作为K+、Mg+离子的载体向心肌输送电解质，从而改善心肌收缩功能，同时降低氧消耗，在冠状动脉循环 障碍缺氧时，对心肌有保护作用。它参与鸟氨酸循环，促进氧和二氧化碳生成尿素，降低血液中氮和二氧化碳 的量，增强肝脏功能，消除疲劳。 20 谷氨酸 Glu 147.08 参与脑的蛋白和塘代谢，促进氧化，改善中枢神经活动，有维持和促进脑细 胞功能的作用，促进智力的增加 指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。 备注：以上简单阐述了各种氨基酸在体内发挥的生理作用，没有阐述其药理和保健作用。以上分类是从营养学角度区分。
第六章蛋白质和氨基酸 一、填空 1、除8种必需氨基酸外，还有组氨酸是婴幼儿不可缺少的氨基酸。 2、营养学上，主要从蛋白质含量、被消化吸收程度和被人体利用程度三方面来全面评价食品蛋白质的营养价值。 3、谷类食品中主要缺少的必需氨基酸是赖氨酸。 4、最好的植物性优质蛋白质是大豆蛋白。 5、谷类食品含蛋白质7.5-15% 。 6、牛奶中的蛋白质主要是酪蛋白。 7、人奶中的蛋白质主要为乳清蛋白。 8、蛋白质和能量同时严重缺乏的后果可产生干瘦性营养不良。 9、蛋白质与糖类的反应是蛋白质或氨基酸分子中的氨基与还原糖的羰基之间的反应，称为羰氨反应，该反应主要损害的氨基酸是赖氨酸，蛋白质消化性和营养价值也因此下降。 10、谷类蛋白质营养价值较低的主要原因是优质蛋白质含量较低。 11、蛋白质净利用率表达为消化率*生物价。 12、氮平衡是指摄入氮和排出氮的差值。 二、选择 1、膳食蛋白质中非必需氨基酸A具有节约蛋氨酸的作用。 A.半胱氨酸 B.酪氨酸 C.精氨酸 D.丝氨酸 2、婴幼儿和青少年的蛋白质代谢状况应维持D。 A.氮平衡 B. 负氮平衡 C.排出足够的尿素氮 D.正氮平衡 3、膳食蛋白质中非必需氨基酸B具有节约苯丙氨酸的作用。 A.半胱氨酸 B.酪氨酸 C.丙氨酸 D.丝氨酸 4、大豆中的蛋白质含量是D。 A.15%-20% B.50%-60% C.10%-15% D.35%-40% 5、谷类食物中哪种氨基酸含量比较低? B A.色氨酸 B.赖氨酸 C.组氨酸 D.蛋氨酸 6、合理膳食中蛋白质供给量占膳食总能量的适宜比例是B。 A. 8% B. 12% C.20% D.30% 7、在膳食质量评价内容中，优质蛋白质占总蛋白质摄入量的百分比应为D。 A. 15% B. 20% C.25% D.30% 8、以下含蛋白质相对较丰富的蔬菜是B。 A. 木耳菜 B. 香菇 C. 菠菜 D. 萝卜 9、评价食物蛋白质营养价值的公式×100表示的是D。 A.蛋白质的消化率 B.蛋白质的功效比值 C.蛋白质的净利用率 D.蛋白质的生物价 10、限制氨基酸是指D。
For personal use only in study and research; not for commercial use For personal use only in study and research; not for commercial use 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。
氨基酸、多肽及蛋白质类药物 氨基酸、多肽及蛋白质类药物 山东药品食品职业学院张慧婧 第一部分氨基酸、多肽及蛋白质基本知识 一、蛋白质基本知识 蛋白质是一切生命的物质基础，是生物体的重要组成成分之一。无论是病毒、细菌、寄生虫等简单的低等生物，还是植物、动物等复杂的高等生物，均含有蛋白质。蛋白质占人体重量的16%-20%约达人体固体总量的45%肌肉、血液、毛发、韧带和内脏等都以蛋白质为主要成分的形式存在；植物体内蛋白质含量较动物偏低，但在植物细胞的原生质和种子中蛋白质含量较咼，如大豆中蛋白含量约为38%而黄豆中咼达40%微生物中蛋白质含量也很高，细菌中的蛋白质含量一般为50%-80%干酵母中蛋白质含量也高达46. 6%病毒除少量核酸外几乎都由蛋白质组成，疯牛病的病原体——朊病毒仅由蛋白质组成。 这些不同种类的蛋白质，具有独特的生物学功能，几乎参与了所有的生命现象和生理过程，可以说一切生命现象都是蛋白质功能的体现。 1?生物催化作用 作为生命体新陈代谢的催化剂一一酶，是被认识最早和研究最多的一大类蛋白质，它的特点是催化生物体内的几乎所有的化学反应。生物催化作用是蛋白质最重要的生物功能之一。正是这些酶类决定了生物的代谢类型，从而才有可能表现出不同的各种生命现象。 2?结构功能 第二大类蛋白质是结构蛋白，它们构成动、植物机体的组织和细胞。在高等动物中，纤维状胶原蛋白是结缔组织及骨骼的结构蛋白， a -角蛋白是组成毛发、羽毛、角质、皮肤的结 构蛋白。丝心蛋白是蚕丝纤维和蜘蛛网的主要组成成分。膜蛋白是细胞各种生物膜的重要成分，它与带极性的脂类组成膜结构。 3.运动收缩功能 另一类蛋白质在生物的运动和收缩系统中执行重要功能。肌动蛋白和肌球蛋白是肌肉收缩系统的
生物化学习题（氨基酸和蛋白质） 一、名词解释： 两性离子：指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子 必需氨基酸：指人体（和其他哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的环境pH，用符号pI表示。 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序 二级结构：蛋白质分子的局部区域内，多肽链按一定方向盘绕和折叠的方式 三级结构：蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象 四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体 盐析：在蛋白质分子溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象 盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象 蛋白质的变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致生物活性丧失的现象； 蛋白质在受到光照、热、有机溶剂及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变 蛋白质的复性：在一定条件下，变性的蛋白质分子回复其原有的天然构象并回复生物活性的现象同源蛋白质：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质。如血红蛋白 别构效应：某些不涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其它部位（别构部位），引起蛋白质的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。 肽单位：又称肽基，是肽链主链上的重复结构。由参与肽键合成的N原子、C原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-C原子组成的一个平面单位。 二、填空题： 1、天然氨基酸中，甘氨酸（Gly）不含不对称碳原子，故无旋光性。 2、常用于检测氨基酸的颜色反应是茚三酮。 3、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质含量，这是因为蛋白质分子中的 Phe 、 Tyr和Trp （三字符表示）三种氨基酸残基有紫外吸收能力。 4、写出四种沉淀蛋白质的方法：盐析、有机溶剂、重金属盐和加热变性。 （生物碱试剂、某些酸类沉淀法） 5、蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸残基的氨基和另一氨基酸的羧基连接而形成的。 6、大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为16 %，如测得1g样品含氮量为10mg，则蛋白质含量
第17章氨基酸和肽 本章重点：介绍20种编码氨基酸的结构、分类和命名；氨基酸的两性电离和等电点；氧化脱氨、茚三酮反应、脱羧反应；肽的命名；肽键的结构及其与医药相关的生物活性肽。 蛋白质可以被酸、碱或蛋白酶催化水解，在水解过程中，蛋白质分子逐渐降解成相对分子质量越来越小的肽段，直到最终成为氨基酸混合物。氨基酸(amino acid)是分子中具有氨基和羧基的一类含有复合官能团的化合物，是蛋白质的基本组成成分；肽(peptide)是氨基酸分子间脱水后以肽键(peptide bond)相互结合的物质，除蛋白质部分水解可产生长短不一的各种肽段外，生物体内还有很多肽游离存在，它们具有各种特殊的生物学功能，在生长、发育、繁衍及代谢等生命过程中起着重要的作用。本章主要介绍组成蛋白质的氨基酸结构、种类、性质。 学完本章以后，你能否回答以下问题： 1．组成天然蛋白质的氨基酸有多少种？其结构特点是什么？ 2．何谓氨基酸的等电点？中性氨基酸的等电点是小于7、等于7、还是大于7？ 3．什么是肽单位？它有哪些基本特征？ 17．1氨基酸的结构、分类和命名 17．1．1 氨基酸的结构 温习提示：羟基酸和羰基的结构。手性碳原子，D/L和R/S构型标记法。 氨基酸是一类取代羧酸，可视为羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代的一类产物，根据氨基和羧基在分子中相对位置的不同，氨基酸可分为α-，β-，γ-，…，ω-氨基酸。 R CHC OOH R CHC H COOH R CHC H2CH2C OOH 2 NH2NH NH2 2 α-氨基酸β-氨基酸γ-氨基酸 目前在自然界中发现的氨基酸有数百种，但由天然蛋白质完全水解生成的氨基酸中只有20种，与核酸中的遗传密码相对应，用于在核糖体上进行多肽合成，这20种氨基酸称为编码氨基酸(coding amino acid)。它们在化学结构上具有共同点，即在羧基邻位α-碳原子上有一氨基，为α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)。由于氨基酸分子中既含有碱性的氨基又含有酸性的羧基，在生理条件下，羧基几乎完全以—COO-形式存在，大多数氨基主要以—NH3+形式存在，所以氨基酸分子是一偶极离子，一般以内盐形式存在，可用通式表示为： R C H C OO +NH 3 式中R代表侧链基团，不同的氨基酸只是侧链R基不同。20种编码氨基酸中除甘氨酸外，其它各种氨基酸分子中的α-碳原子均为手性碳原子，都有旋光性。 氨基酸的构型通常采用D/L标记法，有D-型和L -型两种异构体。以甘油醛为参考标准，
实验一蛋白质与氨基酸的理化性质实验 一、实验目的 1.了解蛋白质和某些氨基酸的颜色反应原理。 2.学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。 3.学习蛋白质等电点的测定。 二、蛋白质的盐析与变性 1.原理 在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下，蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水破坏水化层和双电层而沉淀。 蛋白质的沉淀反应分为可逆反应和不可逆反应两类。 （1）可逆的沉淀反应此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化，除去引起沉淀的因素后，沉淀的蛋白质仍能重新溶解于溶剂中，并保持其天然性质而不变性。如大多数蛋白质的盐析作用或在低温下用乙醇（或丙酮）短时间作用与蛋白质。提纯蛋白质时，常利用此类反应分离蛋白质。 （2）不可逆的沉淀反应此时蛋白质分子内部结构发生重大变化，蛋白质常因变性而发生沉淀现象，沉淀后的蛋白质不再复溶于同类的溶剂中，加热引起的蛋白质沉淀与凝固、蛋白质与重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类反应。 有时蛋白质变性后，由于维持溶液稳定的条件仍然存在（如电荷层），蛋白质并不絮凝析出。因此变性后的蛋白质并不一定都表现出沉淀现象。反之沉淀的蛋白质也未必都已变性。 2.试剂与材料 （1）蛋白质溶液[5%卵清蛋白溶液或鸡蛋清的水溶液 500ml (新鲜鸡蛋清：水=1：9)] （2）pH4.7乙酸-醋酸钠的缓冲溶液 100 ml （3）3%硝酸银溶液 10 ml （4）5%三氯乙酸溶液 50 ml （5）95%乙醇 250 ml （6）饱和硫酸铵溶液 250 ml
（7）硫酸铵结晶粉末 1000g （8）0.1mol/L盐酸溶液 300 ml （9）0.1mol/L氢氧化钠溶液 100ml （10）0.05mol/L碳酸钠溶液 100ml (11)0.1mol/L乙酸溶液 100ml （12）2%氯化钡溶液 150 ml 3.实验步骤 （1）蛋白质的盐析加入无机盐（硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）的浓溶液后，蛋白质水溶液溶解度发生变化，过饱和的蛋白质会发生絮凝沉淀，这种加入盐溶液或固体盐能析出蛋白质的现象称为盐析。加入的盐浓度不同，析出的蛋白质现象也不同，人们常用逐步提高蛋白质溶液中盐浓度的方法，使蛋白质分批沉淀，此类盐析方法称为分段盐析。 例如，球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中析出，而清蛋白则在饱和硫酸铵溶液中才能析出。通过盐析来制备的蛋白质沉淀物，当加水稀释降低盐类浓度时，它又能再溶解，故蛋白质的盐析作用是一种可逆沉淀过程。 加5%卵清蛋白溶液5ml于试管中，再加等量的饱和硫酸铵溶液，搅拌均匀后静置数分钟则析出球蛋白的沉淀。倒出少量沉淀物，加少量水，观察是否溶解，试解释实验现象。将试管内沉淀物过滤，向滤液中逐渐添加硫酸铵粉末，并慢速搅拌直到硫酸铵粉末不再溶解为止（饱和状态），此时析出的沉淀为清蛋白。 取出部分清蛋白沉淀物，加少量蒸馏水，观察沉淀的再溶解现象。 （2）重金属离子沉淀蛋白质重金属离子与蛋白质结合成不溶于水的复合物。 取1支试管，加入蛋白质溶液2ml，再加3%硝酸银溶液1～2滴，震荡试管，观察是否有沉淀产生。放置片刻，倾去上层清液，加入少量的蒸馏水，观察沉淀是否溶解。（3）某些有机酸沉淀蛋白质取1支试管,加入蛋白质溶液2ml，再加入1ml5%三氯乙酸溶液，振荡试管，观察沉淀的生成。放置片刻，倾出上清液，加入少量蒸馏水，观察沉淀是否溶解。 （4）有机溶剂沉淀蛋白质取1支试管，加入2ml蛋白质溶液，再加入2ml95%乙醇。混匀，观察沉淀的产生。加入少量的蒸馏水，观察沉淀是否溶解。 三、蛋白质的颜色反应
肽和氨基酸的吸收 吸收部位：主要在小肠 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制：耗能的主动吸收过程 γ-谷氨酰基循环 一、氨基酸的一般代谢 （一）体内蛋白质的降解途径： 溶酶体途径—非ATP 依赖性蛋白降解途径：主要降解细胞外来源的蛋白质，以及膜蛋白和细胞内长寿命的蛋白质。 细胞液途径—ATP 依赖性蛋白降解途径：主要降解异常的蛋白质和短寿命的蛋白质 （二）氨基酸代谢库 细胞外 CH H 2N COOH R 氨基酸
（三）联合脱氨基作用 1、转氨基作用 2、L-谷氨酸的氧化脱氨基作用 COOH | (CH 2)2 | HC-NH 2 | COOH COOH | (CH 2)2 | C=O | COOH COOH | (CH 2)2 | C=O | COOH CH 3 | C=O CH 3 | 2 | COOH COOH | CH 2 | C=O | COOH COOH | CH 2 | HC -NH 2 | COOH 谷氨酸 α-酮戊二酸 谷氨酸 α-酮戊二酸 丙氨酸 草酰乙酸 天冬氨酸 COOH | (CH 2)2 | HC-NH 2 | COOH
联合脱氨基作用 3、氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基 4、非氧化脱氨作用 C O O H | (C H 2)2 | H C -N H 2 | C O O H C O O H | (C H 2)2 | C =O | C O O H C H 3 | C =O | C O O H R | H C -N H | C O 谷氨酸 α-丙酮酸 α- -酮戊二酸 D + +N H 3+H + +H 2O H 苹果酸 腺苷酸代琥 α-酮戊氨α
第十四章氨基酸和蛋白质的性质 蛋白质和核酸是生命现象的物质基础，是参与生物体内各种生物变化最重要的组分。蛋白质存在于一切细胞中，它们是构成人体和动植物的基本材料，肌肉、毛发、皮肤、指甲、血清、血红蛋白、神经、激素、酶等都是由不同蛋白质组成的。蛋白质在有机体中承担不同的生理功能，它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、控制代谢过程、传递遗传信息、负责机械运动等。核酸分子携带着遗传信息，在生物的个体发育、生长、繁殖和遗传变异等生命过程中起着极为重要的作用。 人们通过长期的实验发现：蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水解，最终均产生α-氨基酸。因此，要了解蛋白质的组成、结构和性质，我们必须先讨论α-氨基酸。 第一节氨基酸 氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基（-NH2）取代后的衍生物。目前发现的天然氨基酸约有300种，构成蛋白质的氨基酸约有30余种，其中常见的有20余种，人们把这些氨基酸称为蛋白氨基酸。其它不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸。 一、α-氨基酸的构型、分类和命名 构成蛋白质的20余种常见氨基酸中除脯氨酸外，都是α-
氨基酸，其结构可用通式表示： RCHCOOH NH2 这些α-氨基酸中除甘氨酸外，都含有手性碳原子，有旋光性。其构型一般都是L-型（某些细菌代谢中产生极少量D-氨基酸）。 氨基酸的构型也可用R、S标记法表示。 根据α-氨基酸通式中R-基团的碳架结构不同，α-氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸；根据R-基团的极性不同，α-氨基酸又可分为非极性氨基酸和极性氨基酸；根据α-氨基酸分子中氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的数目不同，α-氨基酸还可分为中性氨基酸（羧基和氨基数目相等）、酸性氨基酸（羧基数目大于氨基数目）、碱性氨基酸（氨基的数目多于羧基数目）。 氨基酸命名通常根据其来源或性质等采用俗名，例如氨基乙酸因具有甜味称为甘氨酸、丝氨酸最早来源于蚕丝而得名。在使用中为了方便起见，常用英文名称缩写符号（通常为前三个字母）或用中文代号表示。例如甘氨酸可用Gly或
精品文档 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降 精品文档