第一章绪论
一、生物化学的概念
生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。生物化学是一门医学基础理论课。
二、生物化学的主要内容
1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。
3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。
三、生物化学的发展史
四、生物化学与健康的关系
生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。
本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。
五、学好生物化学的几点建议
1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。
2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。
3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。
4．学习后及时做好复习，整理好笔记。
5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。
6．实验实训课是完成本课程的重要环节。亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。
第一章蛋白质的化学
一、蛋白质的分子组成
（一）蛋白质的元素组成
蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S。
特征元素：N元素（含量比较恒定约为16%）
故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。（实例应用）
（二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸（AA）
（一）编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸，共有20种（二）氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸（甘氨酸除外）
（三）氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。
二、蛋白质的结构与功能
（一）蛋白质的基本结构
1．肽键和肽
（1）肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键称肽键，肽键是蛋白质分子中氨基酸之间相互连接的主键。
（2）肽：氨基酸通过肽键而成的化合物称肽。
（3）生物活性肽
2．蛋白质的一级结构
概念：蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序，是蛋白质分子的基本结构。
意义：是空间结构及其功能的基础。
实例分析：胰岛素、分子病等
（二）蛋白质的空间结构
蛋白质在一级结构的基础上进一步折叠、盘曲而成的三维结构，又称构象。
维系空间结构的化学键：氢键、盐键、疏水键和二硫键等
空间结构可分下列层次：
1．蛋白质的二级结构α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
2．蛋白质的三级结构特点是多肽链中疏水的氨基酸一般集中在分子内部。有些蛋白质仅有一条三级结构的多肽链，其表面可形成活性中心，具有活性。
3．蛋白质的四级结构亚基的概念、数目、种类
三、蛋白质的理化性质和分类
（一）、蛋白质的理化性质
1．两性电离与等电点蛋白质是两性离子，其分子所带电荷受环境pH的影响。
蛋白质的等电点：蛋白质分子呈电中性时的溶液pH值称蛋白质的等电点（pI）。
1）蛋白质在pH小于其等电点的溶液中呈阳离子，
2）蛋白质在pH大于其等电点的溶液中呈阴离子，
3）蛋白质在pH和其等电点相同的溶液中不带电，此时溶解度最低，易于沉淀析出。
临床应用：电泳技术
电泳：带电颗粒在电场中朝与其所带电荷相反的方向泳动，称电泳（electrophoresis）。
电泳技术是目前分离、提纯、鉴定蛋白质最常用的方法之一。
2．蛋白质的亲水胶体性质
临床应用：盐析（salt precipitaion）、有机溶剂沉淀法
3．蛋白质的沉淀
1）盐析法2）有机溶剂沉淀法3）生物碱试剂法4）重金属沉淀法
4．蛋白质的变性：蛋白质在理化因素作用下，使蛋白质分子的空间结构破坏，理化性质及生物学活性丧失的过程。
引起蛋白质变形的因素：（举例：物理因素、化学因素和生物因素）
变性的本质：非共价键断裂，使蛋白质分子从严密有规则的空间结构变成松散紊乱的结构状态。
蛋白质变性的实际应用举例：应用变性的实例、防止变性的实例
5．紫外吸收性质及呈色反应在280 nm具有紫外吸收的特点
临床应用：用280nm 吸收值测定对蛋白质进行定性和定量。
（二）蛋白质的分类
1．按分子形状分类球状蛋白质、纤维状蛋白质
2．按组成分类单纯蛋白质、结合蛋白质
第二章核酸的化学
核酸的分类、分布与生物学功能
（一）组成成份
1．碱基 A G C U T
2．戊糖
3．磷酸
比较两类核酸的化学组成
组成成分DNA RNA
磷酸磷酸磷酸
戊糖2-脱氧核糖核糖
碱基 A G C T A G C U
（二）组成核酸的基本单位——核苷酸
1．核苷2．核苷酸
二、核酸的分子结构
（一）核酸分子的一级结构
（二）核酸分子的空间结构
1．DNA的二级结构——双螺旋结构，其主要特点是：
1）两条链方向相反、相互平行、主链是磷酸戊糖链，处于螺旋外侧。
2）碱基在螺旋内侧并配对存在，A与T配对的G与C配对，A与T之间二个氢键相连（A-T），G与C之间三个氢键相链（G-C）。
3）螺旋直径2nm，二个碱基对平面距0.34mm，10bp为一螺距，距离为3.4nm。
4）稳定因素主要是碱基之间的氢键和碱基对平面之间的堆积力。
DNA的二级结构的生物学意义：
1）提出了遗传信息的贮存方式、DNA的复制机理
2）是DNA复制、转录和翻译的分子基础
2．RNA的空间结构
tRNA二级结构特点：呈三叶草形，有三环四臂。
第三章酶
一、酶的概述
（一）酶的概念
1．酶的定义：酶是由活细胞产生的生物催化剂，本质为蛋白质，具有高度专一性和高效的催化作用。
2．酶促反应、底物和作用物
（二）酶促反应的特点
1．高度的催化效率
在常温常压及中性pH条件下，酶比一般催化剂的催化效率高107 -1013 倍。
2．高度催化专一性
酶对所作用的底物有严格的选择性，从酶对底物分子结构要求不同，可分三种专一性：1）对专一性：一种E只能催化一种S （脲酶）
2）相对专一性：一种E只能催化一类S （一种化学键/水解酶类）
3）立体异构专一性：一种E只能催化一种S的某一种特定构型（LDH --- 乳酸脱氢酶）
3．高度的不稳定性（易受变性因素影响而失活）
二、酶的结构与功能
（一）酶的分子组成
1．单纯蛋白酶如蛋白酶、淀粉酶、脂酶等水解酶。
2．结合蛋白酶：酶蛋白+ 辅助因子（结合成全酶才有活性）
1）酶蛋白：决定催化反应的特异性（选择E催化的S）
2）辅助因子：决定催化反应的类型（递电子、氢或一些基团）
主要有金属离子和有机小分子（辅基/辅酶）参与组成
（二）酶的活性中心与必需基团
1．活性中心：存在于酶分子表面的局部空间区域（构象），由必需基团所组成功能：结合底物并催化底物进行反应
2．必需基团：与酶活性中心有关的功能基团（酶发挥催化作用所需要基团），一般指分布在酶分子表面的极性基团，包括-COOH、-NH2、-OH、 -SH、咪唑基等。
功能：在活性中心内（活性中心的组份）——有结合基团和催化基团
在活性中心外——维持构象稳定
（三）酶原与酶原激活
1．概念：在细胞内合成或初分泌时，只是酶的无活性前体——酶原
2．酶原激活：在一定条件下，使酶原转化成活性的酶，称酶原的激活。
酶原激活的过程通常是在酶原分子中切除部分肽段，从而有利于酶活性中心的形成或暴露。
3．意义：在特定条件下被激活，可调节代谢、保护自体
（避免细胞自身消化，保持血流畅通）
许多蛋白水解酶如消化腺分泌的蛋白酶、参于血液凝固的酶和溶解纤维蛋白凝块的酶均以酶原形式存在，发挥作用前需先经过加工。
实例：胰蛋白酶原激活
（四）同工酶
1．概念：催化功能相同，但酶蛋白的组成与结构等均不同的一组酶
特点：a. 存在于同一种属或同一个体的不同组成或同一组织同一细胞中。
b. 一级结构不同，理化性质包括带电性质不同，免疫学性质不同，但空间结构中的活性中心相同或相似。
c. 往往是四级结构的酶类。
d. 已发现一百多种酶具有同工酶性质。发现最早研究最多的是乳酸脱氢酶，它有
五种同工酶。临床测定同工酶酶谱的变化，多用于疾病的诊断和鉴别诊断。
2．组成、分型、分布、命名和医学应用
以乳酸脱氢酶为例：LDH是由2种亚基组成的四聚体，共有5种分型。
LDH同工酶在诊断中的意义：心肌炎：LDH1↑，肺梗塞：LDH3↑，肝炎：LDH5↑
三、酶催化反应的动力学
影响酶促反应的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、激活剂等。必需采用测定反应初速度的条件。
（一）底物浓度的影响——矩形双曲线
（二）酶浓度的影响
在底物浓度足够高时，酶促反应速度与酶浓度呈正比。
（三）pH的影响
酶活性最高时的pH值称酶的最适pH。
大多数酶最适pH值在7左右，亦有偏酸和偏碱的例外。
（四）温度的影响
最适温度：最大酶促反应速度时的温度。
（五）激活剂对反应速度的影响
1．凡能提高酶活性的物质称激活剂（activator）。
2．通常分必需激活剂和非必需激活剂两类，前者多为金属离子。
（六）抑制剂对酶促反应速度的影响
凡使酶活性降低或丧失的作用称抑制作用，使酶活性起抑制作用的物质称抑制剂。根据抑制剂与酶结合的方式不同，抑制作用可分为不可逆抑制和可逆抑制两大类。
1．不可逆抑制：
例子：重金属离子对巯基酶的抑制作用；有机磷农药对羟基酶（如胆碱酯酶）的抑制作用。
2．可逆抑制：
1）竞争性抑制：
重要实例：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物的抑菌作用。
2）非竞争性抑制作用：抑制剂可逆地与酶的非活性中心区结合，由于抑制剂不与底物竞争酶的活性中心，故称非竞争性抑制作用。
四、酶与医学的关系
（一）酶与疾病发生
酶的质、量异常可致疾病（白化病/ 蚕豆黄）
（二）酶与疾病诊断
酶活性高低可反映疾病（主要是血浆中的细胞酶类）
（三）酶与疾病治疗
多酶片：治疗消化不良
尿激酶酶：治疗血栓、抢救心梗
糜蛋白酶：治疗老慢支、清创
溶酶片：治疗口腔溃疡
维生素
维生素是人体必需的小分子有机物，在体内不能合成或合成不足，必需由食物提供，一
旦缺乏会导致缺乏症。维生素分为脂溶性和水溶性两种。脂溶性维生素包括A、D、K、E。缺乏维生素A易导致夜盲症和干眼病；缺乏维生素D会导致佝偻病及软骨病。维生素E是体内重要的抗氧化剂；维生素K促进多重凝血因子形成。水溶性维生素包括B族维生素和维生素C两大类。缺乏维生素B1会导致脚气病；缺乏维生素B2可引起口角炎等；缺乏维生素PP易导致癞皮病；维生素B6构成转氨酶的辅酶磷酸吡哆醛；生物素是羧化酶辅酶；泛酸构成的HSCoA是酰基转移酶辅酶；叶酸是一碳单位的载体，维生素B12是甲基转移酶辅酶，缺乏叶酸和B12都会导致巨幼红细胞性贫血。维生素C是羟化酶辅酶，参与胶原蛋白形成及体内多种氧化还原反应，缺乏维生素C导致坏血病。
维生素、辅酶与相关酶之间的关系
维生素活性形式（辅助因子形式）相关酶
B1焦磷酸硫胺素（TPP）α-酮酸脱氢酶复合体
B2黄素单核苷酸（FMN）
黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
黄素酶
PP 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）
不需氧脱氢酶
B6磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺转氨酶、脱羧酶泛酸辅酶A（HSCoA）酰基转移酶
生物素生物素羧化酶
叶酸四氢叶酸（FH4）一碳单位转移酶B12甲基B12（CH3- B12）甲基转移酶
C L-抗坏血酸羟化酶
第四章糖代谢
一、糖的分解代谢
（一）糖的酵解
1．糖酵解的概念：糖的无氧分解是指葡萄糖或糖原在无氧条件下，分解成乳酸的过程。因其反应过程与酵母的生酵发酵相似，故又称糖酵解。
反应部位：在细胞浆内进行，因酵解过程中所有的酶均存于胞浆。
2．反应过程：可分二个阶段：
第一阶段：葡萄糖分解生成丙酮酸的过程
第二阶段：丙酮酸还原成乳酸
3．糖无氧氧化的生理意义
1）糖无氧氧化是机体在缺氧或无氧条件下迅速获得能量的有效方式。
2）有些组织细胞，如神经、白细胞、骨髓、成熟红细胞、肿瘤等，即使氧供充足，也主要依靠糖无氧氧化获得能量。
3）成熟红细胞因缺乏线粒体不能依靠糖的有氧氧化来获得能量，所需能量的90%——95%来自于糖酵解。
（二）糖的有氧氧化
1．糖的有氧氧化的概念：在有氧情况下，葡萄糖或糖原彻底氧化成C02和H 20的过程。是糖氧化产能的主要方式。
2．糖有氧氧化的过程：分为三个阶段：
3．糖有氧氧化的生理意义 1）在有氧条件下，人体内大多数组织细胞主要利用糖的有氧氧化获得能量
1分子葡萄糖经有氧氧化可净得38（或36）分子ATP ，是无氧氧化的19（或18）倍 2）三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质彻底氧化分解的共同途径
3）三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大物质代谢相互联系与转化的枢纽。 （三）磷酸戊糖途径
二、糖原合成与分解
（一）糖原的合成
由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。 （二）糖原的分解
由糖原分解为葡萄糖的过程称为糖原分解，习惯上指肝糖原的分解。
三、 糖异生作用
糖异生作用是指非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。 （一）糖异生途径
糖异生途径基本上是糖无氧氧化的可逆过程， （二）糖异生的生理意义
1．维持空腹或饥饿情况下血糖浓度的相对恒定 2．有利于乳酸的利用 3．调节酸碱平衡。
四、 血糖
（一）血糖的来源与去路
1．血糖：血液中的葡萄糖。空腹血糖浓度为3.9～6.1mmol/L （葡萄糖氧化酶法）
2．血糖恒定的意义：血糖浓度的相对稳定对保证组织器官，特别是对脑组织的正常生理活动具有重要意义。 （二）血糖浓度的调节
1．组织器官的调节 肝 2．激素的调节
调节血糖的激素有两大类，一类是降低血糖的激素，即胰岛素；另一类是升高血糖的激素，有胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素和生长素等。 （三）高血糖和低血糖 1．高血糖和糖尿
临床上将空腹血糖浓度高于7.22mmol/L 称为高血糖。当血糖浓度超过肾糖阈（8.8～9.9mmol/L ）时，一部分葡萄糖从尿中排出，称之为糖尿。
引起高血糖和糖尿的原因有生理性和病理性两种。 2．低血糖
空腹血糖浓度低于3.3mmol/L
称为低血糖。低血糖影响脑组织的功能，会出现头晕、
CO 2+H 2O+ATP
葡萄糖或糖原
丙酮酸
丙酮酸
乙酰辅酶A
（胞液）
（线粒体）
第一阶段
第二阶段
心悸、倦怠无力等，严重时（血糖浓度低于2.5mmol/L）出现昏迷，称为低血糖休克。如不及时给病人静脉补充葡萄糖，可导致死亡。
引起低血糖的病因有：①胰性（胰岛β-细胞功能亢进、胰岛α-细胞功能低下等）；②肝性（肝癌、糖原累积病等）；③内分泌异常（垂体功能低下、肾上腺皮质功能低下等；④肿瘤（胃癌等）；⑤饥饿或不能进食者等。
第六章脂类代谢
脂类包括三脂酰甘油(甘油三酯)及类脂。
一、概述
（一）脂类的分布与含量
（二）脂类的生理功能
必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。
二、甘油三脂的中间代谢
（一）三脂酰甘油的分解代谢
1．三脂酰甘油动员
2．脂肪酸的氧化
产物：二氧化碳和水
3．酮体的生成和利用：
酮体是脂肪酸在肝内氧化不完全所产生的一类中间产物的统称，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酸
1．酮体的生成：
生成部位：肝脏
2．酮体的利用：
利用部位：肝外组织
意义：当糖供应不足时，酮体是脑组织的主要能源。饥饿、糖尿病等情况下，脂肪动员增加，肝内生酮增加，血中酮体增加，可产生酮血症、酮尿症甚至酮症酸中毒。
（二）甘油三脂的合成代谢
三、类脂代谢
（一）甘油磷脂代谢
（二）胆固醇代谢
1. 胆固醇的合成
合成部位肝脏
合成原料乙酰辅酶A
合成过程 1.二羟戊酸的合成 2.鲨烯的生成 3.胆固醇的生成
2．胆固醇的转化与排泄
转化为：胆汁酸；转化为类固醇激素；转化为维生素D3
四、血脂与血浆脂蛋白
（一）血脂的组成与含量
血浆中的脂质，包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸。
（二）血浆脂蛋白
1．血浆脂蛋白的分类
1）电脉分类法α－脂蛋白、前β－脂蛋白、β－脂蛋白、乳糜微粒
2）超速离心法高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、极低密度脂蛋白、乳糜微粒
2．血浆脂蛋白的性质、组成、功能见表6－2
（三）高脂血症又称高脂蛋白血症。
标准：空腹12-14小时血甘油三酯>2。26mmol/L(200mg/dl)，
血胆固醇>6。21mmol/L(240mg/dl)为标准。
第七章氨基酸分解代谢
一、蛋白质的营养作用
（一）蛋白质的生理功能
1．维持组织细胞的生长、更新和修复
2．参与体内各种生理活动
3．氧化供能
（二）蛋白质的需要量
1．氮平衡 16%
2．蛋白质的需要量 80克/天
二、氨基酸的一般代谢
（一）氨基酸代谢概况
血中氨基酸的来源和去路
来源
1）食物蛋白质消化吸收
2）组织蛋白质降解
3）体内合成的非必需氨基酸
去路：
1）合成组织蛋白质（此为蛋白质的主要生理功能）
2）分解成CO2 + H2O + 尿素 + 能量。
3）转变成其它含氮化合物。
（二）氨基酸的脱氨基作用
1．转氨基作用
重要的转氨酶：谷丙转氨酶/ALT（肝脏活性最强）和谷草转氨酶/ASP（心肌细胞活性最强），这两种酶均为细胞内酶，借此用于临床疾病的诊断。
2．氧化脱氨基作用
3．联合脱氨基作用——主要方式
联合脱氨基作用是指转氨基作用（由转氨酶催化）和谷氨酸的氧化脱氨基作用（由谷氨酸脱氢酶催化）偶联的过程。这是体内主要的脱氨基方式。
（三）氨的代谢
1．体内氨的来源
氨对机体有毒，因此机体必需及时消除氨的毒性作用。
氨的来源有三：
1）氨基酸脱氨生成是NH3的主要来源，
2）肠道NH3的吸收，此途径的NH3由蛋白质的腐败作用及尿素的肠肝循环产生，酸性的肠道环境可减少NH3的吸收；
3）肾脏产NH3，部分可吸收入血。
2．氨的主要去路——合成尿素
尿素生成部位：肝脏
生成过程：鸟氨酸循环。
尿素合成的意义：NH3有毒，尿素是中性无毒高度溶解的化合物，可随血由肾排出，故尿素的生成是体内解除氨毒的最主要方式，是NH3的主要去路。
（四）α–酮酸的代谢
1．合成非必需氨基酸
2．转化为糖和脂质
3．氧化供能
三、个别氨基酸代谢
（一）氨基酸脱羧基作用
1．组胺来自于组胺酸组胺有扩血管降血压，促进胃液分泌等作用
2．GABA 来自于谷氨酸γ-氨基丁酸为抑制性神经递质
3．5-HT 来自于色氨酸 5-羟色胺与睡眠疼痛和体温调节有关
（二）一碳单位的代谢：
1．概念：指蛋白质代谢中所生成的含有一个碳原子的有机基团
如：-CH3、-CH2-、-CH=、-CHO等。
2．转运载体：四氢叶酸（FH4）。
3．生理功用：参与嘌呤、嘧啶和某些重要物质的合成。
（三）芳香族氨基酸的代谢
1．苯丙氨酸代谢
先天性缺乏苯丙氨酸羟化酶，引起苯丙酮酸尿症。
2．酷氨酸代谢
先天性缺乏酪氨酸酶，可导致白化病。
肝脏生化
肝是人体内最大的实质器官，成人约1500克，占体重的2.5%左右。肝有“物质代谢中枢”之称，不仅影响食物的消化、吸收，而且在物质代谢、生物转化及排泄中均具有十分重要作用。
第二章糖类化学 1.糖的概念：糖类物质是多羟基的醇类或醛累化合物及其他们的衍生物或聚合 物。 2.糖的种类可以分为：单糖寡糖多糖结合唐糖的衍生物。 3.根据旋光性分类，可以将自然界中的糖分为D型和L型。规定，已距醛基或 酮基最远的的不对称性碳原子为准，羟基在右的为D型，羟基在左的为L型. 4.还原性二糖：由一分子糖的的半缩醛羟基与另一分子的糖的醇羟基缩合而 成。 5.非还原性二糖：由二分子糖的半缩醛羟基脱水而成。 6.淀粉、糖原、和纤维素的基本结构单元是葡萄糖。 7.凡是能被费林试剂还原的糖都称为还原糖。 8.糖类的生物学功能：提供能量，细胞间的碳骨架，细胞间的的骨架，细胞间 识别和生物分子识别。 第三章蛋白质 1.蛋白质的基本结构单元是氨基酸。 2.大多数蛋白质的含氮量接近16% 3.蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序。 4.氨基酸：分子中含有氨基的羧酸称为氨基酸。 5.氨基酸为两性电解质，当PH等于PI时，氨基酸为兼性离子。 6.肽键是蛋白质中的主要共价键，也称为主键。 7.必需氨基酸：人体中不能合成的，必须从食物中摄取的氨基酸称为必须氨基 酸。 8.必需氨基酸包括：赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、 色氨酸、苯丙氨酸。 9.极中性氨基酸包括：丝氨酸、酪氨酸、苏氨酸、谷氨酰胺、半胱氨酸、天冬 酰胺。 10.酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸 11.碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸 12.氨基酸的等电点（PI）：在一定PH值得溶液中，氨基酸所带的正负电荷相等， 净电荷为零，此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点。（当PH＞PI,氨基酸带净负电荷，在电场中向正极移动；当PH＜PI，氨基酸带净正电荷，在电场中
实验一 蛋白质及氨基酸的颜色反应 一、目的意义 1、学习几种鉴定氨基酸与蛋白质的一般方法及其原理。 2、学习和了解一些鉴定蛋白质的特殊颜色反应及其原理。 二、实验原理 1、双缩脲反应 当尿素加热到180℃左右时，2分子尿素发生缩合放出1分子氨而形成双缩脲。双缩脲在碱性溶液中与铜离子结合生成复杂的紫红色化合物，这一呈色反应称为双缩脲反应。 蛋白质分子中含有多个与双缩脲相似的键，因此也具有双缩脲的颜色反应。借此可以鉴定蛋白质的存在或测定其含量。应当指出，双缩脲反应并非蛋白质的特异颜色反应，因为凡含有肽键的物质并不都是蛋白质。 2、茚三酮反应 蛋白质与茚三酮共热，产生蓝紫色化合物，此反应为一切蛋白质及α-氨基酸（除脯氨酸 和羟脯氨酸）所共有。含有氨基酸的其他化合物也呈此反应。 该反应十分灵敏，1:浓度的氨基酸水溶液就能呈现反应。因此，此反应广泛用于氨基酸的定量测定。 3、黄色反应 含有苯环侧链的（特别是含酪氨酸）蛋白质溶液与硝酸共热时，呈黄色（硝基化合物），再加碱则变为橙黄色，此反应也称为黄蛋白反应。 OH + HNO 3 HO NO 2 + H 2O HO NO 2 + O N OH OH
三、仪器与试剂 1、试剂 (1) 蛋白质溶液：取10mL鸡蛋清，用蒸馏水稀释至100mL，搅拌均匀后用纱布过滤得上清液。 (2) 0.3%色氨酸溶液、0.3%酪氨酸溶液、0.3%脯氨酸溶液、0.5%甘氨酸溶液、0.5%苯酚溶液。 (3) 0.1％茚三酮－乙醇溶液：称取0.1g茚三酮，溶于100mL 95％乙醇。 (4) 10％NaOH溶液、1％硫酸铜溶液、尿素、浓硝酸。 2、仪器：试管及试管夹、酒精灯。 四、操作方法 1、双缩脲反应 (1) 取一支干燥试管，加入少量尿素，用微火加热使之熔化，待熔化的尿素开始变硬时停止加 热。此时，尿素已缩合为双缩脲并放出氨气（可由气味辨别）。待试管冷却，加入约1mL10％NaOH溶液，振荡使其溶解，再加入1滴1％硫酸铜溶液。混匀后观察出现的粉红色。(2) 另取1支试管，加入1mL蛋白质溶液，再加入2mL 10％NaOH溶液摇匀，然后再加入2 滴1％的硫酸铜溶液。摇匀观察其颜色变化。 (3) 注意事项 加入的硫酸铜不可过量，否则会产生蓝色的氢氧化铜，从而掩盖了双缩脲反应的粉红色。 (4) 记载上述实验过程和结果，并解释现象。 2、茚三酮反应 (1) 取3支试管，分别加入蛋白质溶液、0.3%脯氨酸溶液、0.5%甘氨酸溶液各1mL，再加0.5mL 0.1％茚三酮－乙醇溶液，混匀后在小火上加热煮沸1－2min，放置冷却，观察颜色变化。 (2) 在滤纸的不同部位分别滴上一滴0.3%脯氨酸溶液、0.5%甘氨酸溶液，风干后再在原处滴 一滴0.1％茚三酮－乙醇溶液，在微火旁烘干显色，观察斑点出现及其颜色。 (3) 记载上述实验过程和结果，并解释现象。 3、黄色反应 向6个试管中按下表加试剂，观察现象并记录。
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
生物化学实验讲义 赵 国 芬 2010年9月
实验之前说明 1.各班学习委员将成员分成10个大组,每个大组中2人一小组,大组采用循环实 验的方法,同时开出不同的10个实验. 2.共开出10个不同的实验 实验一温度、pH及酶的激活剂、抑制剂对酶活性的影响 实验二牛奶中蛋白质的提取与鉴定 实验三血液葡萄糖的测定-福林（Folin）-吴宪氏法 实验四双缩脲测定蛋白质的含量 实验五血清蛋白质醋酸纤维薄膜电泳 实验六植物组织中还原糖和总糖的含量测定 实验七应用纸层析法鉴定动物组织中转氨基作用 实验八植物组织中维生素C的定量测定 实验九琥珀酸脱氢酶的作用及其竞争性抑制的观察 实验十植物组织中DNA的提取和鉴定 3.穿着要利索,做好实验记录 4.注意实验室卫生和安全. 一. 实验室规则:按照实验室的规则给学生讲解. 二. 生物化学所用的实验技术 1.样品: :血液、血浆、血清、组织 植物样品：果实、花蕾、茎等 无论用什么做材料，为了提取物质，需匀浆 2．移液管的使用： 移液管吸管 移液管 奥氏吸管 读数时视线与凹面相平，取液时要用吸管嘴吸，放出液体时注意嘴部液体的残留问题。 3．离心机的使用： 平衡（管平衡、机器平衡）缓起和慢停 4．分光光度计 机器原理和测定原理（比尔定律） 5．水浴锅的使用 三、实验报告的书写（用教务处统一印刷的报告纸写） 目的、原理、仪器、药品、步骤、结果及结论、讨论
实验一、温度、pH及酶的激活剂、抑制剂对酶活性的影响 一、实验目的 通过本实验了解酶催化的特异性以及pH、温度、抑制剂和激活剂对酶活力的影响，对于进一步掌握代谢反应及其调控机理具有十分重要的意义。 二、实验原理 酶的化学本质是蛋白质。凡是能够引起蛋白质变性的因素，都可以使酶丧失活性。此外，温度、pH和抑制剂、激活剂对酶的活性都有显著的影响。酶的活性通常是用测定酶作用底物在酶作用前后的变化来进行观察的。 本实验用唾液淀粉酶作用的底物—淀粉，被唾液淀粉酶分解成各种糊精、麦芽糖等水解产物的变化来观察该酶在各种环境条件下的活性。 淀粉被酶水解的变化，可以用遇碘呈不同颜色来观察。淀粉遇碘呈蓝色;糊精按分子从大到小的顺序，遇碘可呈蓝色、紫色、暗褐色和红色;最小的糊精和麦芽糖遇碘不呈现颜色反应。 三、试剂 1.0.5%淀粉溶液 2.碘化钾－碘溶液 3.1%尿素溶液。 4.1%CuSO4溶液 5.磷酸氢二钠－柠檬酸缓冲液pH5.0-8.0: 6.0.5%NaCl溶液。 7.唾液淀粉酶制备每人用自来水漱口3次，然后取20m1蒸馏水含于口中，半分钟后吐入烧杯中，纱布过滤，取滤液lOml，稀释至2Oml为稀释唾液，供实验用。 四、操作步骤 一、温度对酶活性的影响 （一）淀粉酶的观察 1、取3支大试管，编号后按表操作 2、在白色比色板上，置碘液2滴于各孔中，每隔1分钟，从第二管中取出反应
生化处理站简介 庆华循环经济工业园生化污水处理站总投资4200万元，于2008年4月开工建设，2009年7月试车调试，2009年10月达标运行，2010年4月通过环保验收。 该工艺采用国家环保部2006年130号文件推荐的A∕O内循环生物脱氮工艺。每小时处理生产、生活污废水130吨，该工艺最大特点具有流程简单、运行费用低、容积负荷高、抗冲击能力强等，特别适合煤炭，焦化行业污废水的处理。 废水来源为焦化一期生产废水、焦化二期生产废水、甲醇生产废水、生活污水。具体工艺流程走向为，工业园区生产生活污废水，汇总后进隔油均和池，进行重力除油和均衡水质。由泵提升至缺氧池，在缺氧性菌团作用下进行反硝化脱氮反应。出水自流至好氧池，通过微生物的生物化学作用去除污水中可生物降解的有机物和将氨氮氧化成硝态氮。在缺氧、好养的生化段中使废水中的酚、氰等污染物质得以去除。至二次沉淀池，在二沉池内进行泥水分离。上清液至混凝沉淀池，投加复合混凝剂，进一步降低出水中的悬浮物及COD。出水至处理后吸水井。废水经预处理、生化处理、物化处理。废水经处理后达到国家污废水综合排放一级标准。达标后的废水全部回用于熄焦，煤场喷淋除尘，洁净煤生产用水。产生的剩余活性污泥，在重力脱水后，由槽车送至煤场与原煤拌合，进行炼焦。 在整个污水处理过程中，产生的氮气逸至大气中，对大气无影响。中水全部回用于生产环节中，污泥至原料堆场，进行再生产。真正的
实现了无污染和零排放。 我公司是一个负责任的企业，也是一个追求社会效益的企业，始终坚持“节能减排，清洁生产”的生产理念。污水处理站的投入使用，实现了环保效益、经济效益、社会效益的有机结合，为我公司建设成资源节约型，环境友好型企业做出了应有的贡献。
生化复习资料 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 蛋白质的基本组成单位是氨基酸 ?编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ?每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 氨基酸的分类 ?所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 ?根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 ?氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）， 氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK 1 + pK 2 ）,(pK 1 和pK 2 分 别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 ?氨基酸的紫外吸收性质 ?吸收波长：280nm ?结构特点：分子中含有共轭双键 ?光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 ?呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 ?寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 ?多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 ?氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 ?肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 ?肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
生物化学实验报告 姓名： 专业： 院系： 学号：
实验一蛋白质分子量测定------凝胶层析法 一、实验原理 凝胶层析法是利用凝胶把分子大小不同的物质分开的一种方法，又叫做分子筛层析法，排阻层析法。凝胶本身是一种分子筛，它可以把分子按大小不同进行分离，如同过筛可以把大颗粒与小颗粒分开一样。但这种“过筛”与普通的过筛不一样。将凝胶颗粒放在适宜溶剂中浸泡，使其充分戏液膨胀，然后装入层析柱中，加入欲分离的混合物后，再以同一溶剂洗脱，在洗脱过程中，大分子不能进入凝胶内部而沿凝胶颗粒间的缝隙最先流出柱外，而小分子可以进入凝胶内部，流速缓慢，以致最后流出柱外，从而使样品中分子大小不同的物质得到分离。 凝胶是由胶体溶液凝结而成的固体物质，无论是天然凝胶还是人工凝胶，它们的内部都具有很微细的多孔网状结构。凝胶层析法常用的天然凝胶是琼脂糖凝胶，人工合成的凝胶是聚丙烯酰胺凝胶和葡聚糖凝胶，后者的商品名为Sephadex型的各种交联葡聚糖凝胶，它具有不同孔隙度的立体网状结构的凝胶，不溶于水。 这种聚合物的立体网状结构，其孔隙大小与被分离物质分子的大小有相应的数量级。在凝胶充分溶胀后，交联度高的，孔隙小，只有相应的小分子可以通过，适于分离小分子物质。相反，交联度低得孔隙大，适于分离大分子物质。利用这种性质可分离不同分子量的物质。 以下进一步来说明凝胶层析的原理。将凝胶装载柱后，柱床总体
积称为“总体积”，以Vt表示。实质上Vt是由Vo，Vi与Vg三部分组成，即Vt=Vi+Vg+Vo。Vo称为“孔隙体积”或“外体积”又称“外水体积”，即存在于柱床内凝胶颗粒外面孔隙之间的水相体积，相应于一般层析柱法中内流动相体积；Vi为内体积，即凝胶颗粒内部所含水相的体积，Vg为凝胶本身的体积，因此Vt-Vo等于Vi+Vg。 洗脱体积与Vo及Vi之间的关系可用下式表示： Ve=Vo+KdVi 式中Ve为洗脱体积，自加入样品时算起，到组分最大浓度（峰）出现时所流出的体积；Kd为样品组分在二相间的分配系数，也可以说Kd是分子量不同的溶质在凝胶内部和外部的分配系数。它只与被分离物质分子的大小和凝胶颗粒孔隙的大小分布有关，而与柱的长短粗细无光，也就是说它对每一物质为常数，与柱的物理条件无关。Kd 可通过实验求得，上式可改写成： Kd=(Ve-Vo)/Vi 上式中Ve为实际测得的洗脱体积；Vo可用不被凝胶滞留的大分子物质的溶液通过实际测量求出；Vi可由g.Wr求得。因此，对一层析柱凝胶床来说，只要通过实际实验得知某一物质的洗脱体积Ve就可算出它的Kd值。 Vo表示外体积；Vi内体积；Ve II、Ve III分别代表组分II和III的洗脱体积。Kd可以有下列几种情况： 1、当Kd=0时，则Ve=Vo。即对于根本不能进入凝胶内部的大分子物质，洗脱体积等于空隙体积。
生物化学复习资料 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸 凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25 氨基酸结构通式： 蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。 氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺 必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。这就是氨基酸的两性性质。 氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。 蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。 第二节肽 肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。 少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。 谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。 化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构：指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。 维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键，维持二级结构靠氢键，维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。 第四节蛋白质的重要性质书P16 蛋白质的等电点：当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零，此时介质的pH即为蛋白质的等电点。
生物化学实验讲义 化学工程与技术学院 基础部
实验一酪蛋白的制备 一、目的 学习从牛乳中制备酪蛋白的原理和方法。 二、原理． 牛乳中主要的蛋白质是酪蛋白，含量约为35g/L。酪蛋白是一些含磷蛋白质的混合物，等电点为4.7。利用等电点时溶解度最低的原理，将牛乳的pH调至4.7时，酪蛋白就沉淀出来。用乙醇洗涤沉淀物，除去脂类杂质后便可得到纯的酪蛋白。 三、器材 1 、离心机2、．抽滤装置 3、精密pH试纸或酸度计 4、电炉 5、烧杯 6、温度计． 四、试剂与材料 1、牛奶2500mL 2、95％乙醇1200mL 3、无水乙醚1200mL
4、0.2mol／L pH 4.7醋酸—醋酸钠缓冲液3000mL 5、．乙醇—乙醚混合液2000mL 五、操作 1、将100mL牛奶加热至40℃。在搅拌下慢慢加入 预热至40℃、pH 4.7的醋酸缓冲液100 mL。用精密pH试纸或酸度计调pH至4.7。将上述悬浮液冷却至室温。离心15分钟(3 000r／min)。弃去清液，得酪蛋白粗制品。 2、用水洗沉淀3次，离心10分钟(3000r／min)， 弃去上清液。 3、在沉淀中加入30mL乙醇，搅拌片刻，将全部悬 浊液转移至布氏漏斗中抽滤。用乙醇—乙醚混合液洗沉淀2次。最后用乙醚洗沉淀2次，抽干。 4、将沉淀摊开在表面皿上，风干；得酪蛋白纯晶。 5、准确称重，计算含量和得率。 含量：酪蛋白g／100mL牛乳(g％)
得率： 测得含量 100 % 理论含量 思考题 1、制备高产率纯酪蛋白的关键是什么？ 实验二小麦萌发前 后淀粉酶活力的比较 一、目的 1.学习分光光度计的原理和使用方法。 2.学习测定淀粉酶活力的方法。 3.了解小麦萌发前后淀粉酶活力的变化。 二、原理 种子中贮藏的糖类主要以淀粉的形式存在。淀粉酶能使淀粉分解为麦芽糖。 2（C6H10O5）n +nH2O nC12H22O11 麦芽糖有还原性，能使3，5---二硝基水杨酸还原成棕色的3-氨基-5-硝基水扬酸。后者可用分光光度计测定。
第一章绪论 生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）； 物质代谢及其调节（动态生化）； 生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。 第二章糖类化学 一、糖的定义及分类 糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖） 单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。Eg:半乳糖 寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。Eg:乳糖 多糖：由许多单糖分子缩合而成。如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。 复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。 二单糖 1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。单糖构型的确定以甘油醛为标准。距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。 2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。如：D-Glu与L-Glu 3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。 4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。如：葡萄糖与甘露糖；葡萄糖与半乳糖。 5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体） 6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。 1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。 2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。 3)环式结构可通过与开链结构之间的平衡转化为后者，有半缩醛羟基的为还原糖。 4)非还原性双糖相当于由两个单糖的半缩醛羟基失水而成的，两个单糖都成为苷， 这样的双糖没有变旋现象和还原性。如：蔗糖） 7、糖含量的测定：蒽酮测糖。 三寡糖 麦芽糖：两分子葡萄糖通过α-1，4-糖苷键连接而成 纤维二糖：两分子葡糖糖通过β-1，4-糖苷键连接 乳糖：一分子葡萄糖和一分子β半乳糖通过β-1，4-糖苷键连接而成 蔗糖：一分子葡糖糖和一分子果糖通过脱水缩合而成
蛋白质结构与功能的关系解答一 （1）蛋白质一级结构与功能的关系 ①一级结构是空间构象的基础 蛋白质一级结构决定空间构象，即一级结构是高级结构形成的基础。只有具有高级结构的蛋白质才能表现生物学功能。实际上很多蛋白质的一级结构并不是决定蛋白质空间构象的惟一因素。除一级结构、溶液环境外，大多数蛋白质的正确折叠还需要其他分子的帮助。这些参与新生肽折叠的分子，一类是分子伴侣，另一类是折叠酶。 ②一级结构是功能的基础 一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象和功能也相似。相似的一级结构具有相似的功能，不同的结构具有不同的功能，即一级结构决定生物学功能。 ③蛋白质一级结构的种属差异与分子进化 对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较，发现存在种属差异。蛋白质一定的结构执行一定的功能，功能不同的蛋白质总是有不同的序列。如果一级结构发生变化，其蛋白质的功能可能发生变化。 ④蛋白质的一级结构与分子病 蛋白质的氨基酸序列改变可以引起疾病，人类有很多种分子病已被查明是某种蛋白质缺乏或异常。这些缺损的蛋白质可能仅仅有一个氨基酸发生异常所造成的，即所为的分子病。如镰状红细胞贫血症（HbS）。 （2）蛋白质高级结构与功能的关系 ①高级结构是表现功能的形式蛋白质一级结构决定空间构象，只有具有高级结构的蛋白质才能表现出生物学功能。 ②血红蛋白的空间构象变化与结合氧
血红蛋白（Hb）是由α2β2组成的四聚体。每个亚基的三级结构与肌红蛋白（Mb）相似，中间有一个疏水“口袋”，亚铁血红素位于“口袋”中间，血红素上的Fe2+能够与氧进行可逆结合。当第一个O2与Hb结合成氧合血红蛋白（HbO2）后，发生构象改变犹如松开了整个Hb分子构象的“扳机”，导致第二、第三和第四个O2很快的结合。这种带O2的Hb亚基协助不带O2亚基结合氧的现象，称为协同效应。O2与Hb结合后引起Hb构象变化，进而引起蛋白质分子功能改变的现象，称为别构效应。小分子的O2称为别构剂或协同效应剂。Hb则称为别构蛋白。 ③构象病因蛋白质空间构象异常变化——相应蛋白质的有害折叠、折叠不能，或错误折叠导致错误定位引起的疾病，称为蛋白质构象病。其中朊病毒病就是蛋白质构象病中的一种。 蛋白质结构与功能的关系解答二 (一)蛋白质一级结构与功能的关系要明白三点： 1.一级结构是空间构象和功能的基础，空间构象遭破坏的多肽链只要其肽键未断，一级结构未被破坏，就能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。 2.即使是不同物种之间的多肽和蛋白质，只要其一级结构相似，其空间构象及功能也越相似。 3.物种越接近，其同类蛋白质一级结构越相似，功能也相似。 但一级结构中有些氨基酸的作用却是非常重要的，若蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响其空间构象或生理功能，产生某种疾病，这种由蛋白质分
生物化学 1、生物化学的主要内容是什么？ 答：（一）生物体的化学组成、分子结构及功能 （二）物质代谢及其调控 （三）遗传信息的贮存、传递与表达 2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？ 答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。因此氨基酸具有两性解离的性质。在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。 3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？ 答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键（---CO—NH--- ）称为肽键。蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。 4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？ 答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。 5、蛋白质的功能有哪些？ 答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面： 1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。 2.调节身体功能 3. 供给能量 6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？
答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。 7、酶的特点有哪些？ 答：1、酶具有极高的催化效率 2、酶对其底物具有较严格的选择性。 3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。 4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。 8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团 答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。一般还认为活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，一定的底物靠此部位结合到酶分子上，第二个是催化部位，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。 酶的分子中存在有许多功能基团例如，-nh2、-cooh、-sh、-oh等，活性中心是酶分子中能与底物特性异结合，并将底物转化为产物的部位。酶分子的功能团基团中，那些与酶活性密切相关的基团称做酶的必需基团。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在窨结构上彼此靠近，集中在一起形成且定窨构象的区域，能与底物特异的结合，并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心。但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团 构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团，促进底物发生化学变化的基团称为催化基团。活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团 9、酶共价最常见的形式是什么？ 答：酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化甩脱甲化、腺苷化与脱腺苷化，以及—SH与—S—S—的互变等。 10、酶促反应动力学中，温度对反应速度的影响是什么？
一、名词解释 1、血液：血液中的葡萄糖称为血糖。 2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。 糖原分解成葡萄糖的过程称为糖原的分解。 3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程叫糖异生。 4、有氧氧化：指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷(ADP)再合成三磷酸腺苷（ATP）。 5、三羧酸循环（TAC循环）：由乙酰CoA和草酰乙酸缩合成有三个羧基的柠檬酸, 柠檬酸经一系列反应, 一再氧化脱羧, 经α酮戊二酸、琥珀酸, 再降解成草酰乙酸。而参与这一循环的丙酮酸的三个碳原子, 每循环一次, 仅用去一分子乙酰基中的二碳单位, 最后生成两 分子的CO2 , 并释放出大量的能量。反应部位在线粒体基质。 6、糖酵解：是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。（在供氧不足时，葡萄糖在胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸再进一步还原乳酸。） 7、血脂：血中的脂类物质称为血脂。 8、血浆脂蛋白：指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。（脂类在血浆中的存在形式和转运形式） 9、脂肪动员：指在病理或饥饿条件下，储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪动员。 （补充知识：脂肪酶—催化甘油三酯水解的酶的统称。甘油三酯脂肪酶—脂肪分解的限速酶。）10、酮体：在肝脏中，脂肪酸的氧化很不完全，因而经常出现一些脂肪酸氧化分解的中间产物，这些中间产物是乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。（知识补充：酮体是脂肪分解的产物，而不是高血糖的产物。进食糖类物质也不会导致酮体增多。）
《生物化学》说课稿 各位领导、老师们，你们好！ 今天我要进行说课的内容是生物化学这门课程，首先，我对本门课程内容将从四个方面进行分析，说大纲、教材；说学情；说教学计划；说教法与教学手段。 1.说大纲和教材 1.1说大纲：本门课程以护理学为例子，大纲要求护理学的学习要求为掌握一定的生化基础知识，基本能应用基础生化知识解释常见的遗传疾病、能看懂简单的检验术语及缩写词等作为教学的要求，培养的是高职高专技术型专门人才。 1.2说教材的地位 本门课程现在教材存在种类繁多，版本较多，良莠不齐，教师难以选择好教材，有的教材质量差，水平低等问题，给教学工作带来了很大不便。因此选择陈明雄主编，我校教师参编的国家高职高专规划教材为教学用书，以王镜岩主编的《生物化学》；贾宏褆主编的八年制临床教材《生物化学》等用书为教师参考的材料，作为总的用书。 1.3说教材的作用 生物化学是研究人体化学组成及其代谢以及化学成分之间相互作用的学科，为重要的基础学科，是所有医药类专业必修的课程之一，因此地位比较突出，该课程的作用表现在：阐明人体物质组成、分子结构及其功能，为临床实践操作提供理论指导依据，提高医药卫生人才理论和实践水平，为学生持续发展打牢基础。 1.4说培养目标 知识目标：课程内容分掌握、熟悉和了解三个层次。要求学生重点掌握各生物大分子的结构及主要的代谢过程，相关的的基本理论知识及能够解释常见的遗传病机制。 能力目标：掌握重要的临床生化指标，具有生物化学实验的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象及运用所学的知识在分子水平上探讨病因和发病机制。
素质目标：培养实事求是的工作作风，树立牢固专业素养，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神，具有健康的体魄和良好的心理素质 1.5说教材设计 《生物化学》，中国医药科技出版社出版，系我校教师参编的国家规划教材。编写思路以多年实践教学经验为指导，根据我校实际情况选择的符合高职高专学生学习。结构特点：继承并体现基本内容，具有适用性，重点难点分明，每章节增加趣味知识故事。 1.6课程时数时间分配与考核 理论教学时数为32学时，实验学时16学时，理论与实验比为2:1，理论考试占60%，实验占30%，平时成绩占10%。 2、说学情 2.1学生情况分析 我校3年制大专招收高中起点的学生，其中文科生缺乏化学知识，加之有些学生学习方法欠佳等，这些因素都制约着学习。总体情况欠佳，学生绝大多数勤奋好学,但护理专业在课程设计时缺乏部分医学基础学科学习,导致本学科的学习难度增大。此外学科与专业的联系紧密度也影响了学生的学习态度. 2.2心理状态分析 部分学生心理承受能力差，对应激刺激不知所措，新到一所大学从各方面都不太适应，独立学习和生活能力还存在一些问题。而医学本身涉及生理卫生知识，故对学生应进行科学全面的分析与引导，培养其形成健康、良好的心理素质。 2.2护理专业学生特点 学生以女生为主，课堂纪律好，学习积极性高，态度端正，因此整体学习氛围好 3．说教学计划 3.1生物化学与其他专业课程关系 生物化学等基础课程是专业核心课程的基础，对学生以后的可持续发展至关重要。 3.2教学设计理念
第一章核酸 名词解释 1.增色效应；DNA变性后，其紫外吸收值升高的现象。 2.分子杂交；在一定条件下，不同来源的单链核酸分子按碱基互补配对原则结 合在一起。 3.DNA变性；在一定的物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的 氢键断裂，变成单链的过程。 4.DNA复性；在适当的条件下，两天彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构 的过程。 5.Tm；热变性过程中光吸收达到最大吸收的一半时的温度。 填空题： 1. 核酸分子中糖环与碱基之间为核苷键，核苷与核苷之间通过 3ˋ-5ˋ磷酸二 脂键连接成多聚体。 2. DNA变性后，紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高，生物活性丧失。 3. DNA双螺旋直径为2nm，每隔3.4nm上升一圈，相当于10个碱基对。 4. Z－DNA为左手螺旋。 5．维系DNA双螺旋结构稳定的力主要有氢键和碱基堆积力。 6．DNA双螺旋结构模型是Watson和Crick于1953年提出的。 选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案） 1、有关核酸的杂交A
A．DNA变性的方法常用加热变性 B．相同来源的核酸才能通过变性而杂交 C．不同来源的核酸复性时，若全部或部分碱基互补就可以杂交 D．杂交可以发生在DNA与DNA之间，RNA与DNA，RNA与RNA之间 E．把待测DNA标记成探针进行杂交 2．DNA的复性速度与以下哪些有关ABCD A．温度B．分子内的重复序列C．变性DNA的起始浓度 D．以上全部3．某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为D A．15% B．30% C．40% D．35% E．70% 4．DNA变性是指D A．分子中磷酸二酯键断裂B．多核苷酸链解聚 C．DNA分子由超螺旋→双螺旋D．互补碱基之间氢键断裂 E．DNA分子中碱基丢失 5．关于双螺旋结构学说的叙述哪一项是错误的BCD A．由两条反向平行的脱氧多核苷酸链组成 B．碱基在螺旋两侧，磷酸与脱氧核糖在外围 C．两条链间的碱基配对非常严格，A与T间形成三个氢键，G与C间形成两个氢键 D．碱基对平面垂直于中心轴，碱基对之间的作用力为范德华力 E．螺旋每转一圈包含10个碱基对 6．下列关于双链DNA碱基含量关系，哪一个是错误的AB A．A＝T，G＝C B．A＋T＝G＋C C．A＋G＝C＋T D．A＋C＝G ＋T 7．下列是几种DNA分子的碱基组成比例。哪一种的Tm值最高C A．A＋T＝15% B．G＋C＝25% C．G＋C＝40% D．A＋T＝80% 8．ATP分子中各组分的连接方式是：B A．R-A-P-P-P B．A-R-P-P-P C．P-A-R-P-P D．P-R-A-P-P 9．决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：E A．–XCCA3`末端 B．TψC环； C．DHU环 D．额外环 E．反密码子环 10．根据Watson-Crick模型，求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为：D A．25400 B．2540 C．29411 D．2941 E．3505 11．构成多核苷酸链骨架的关键是：E A．2′3′-磷酸二酯键 B．2′4′-磷酸二酯键 C．2′5′-磷酸二酯键 D．3′4′-磷酸二酯键 E．3′5′-磷酸二酯键 12．真核细胞mRNA帽子结构最多见的是：B A．m7APPPNmPNmP B． m7GPPPNmPNmP C．m7UPPPNmPNmP D．m7CPPPNmPNmP E． m7TPPPNmPNmP
实验一蛋白质和氨基酸的呈色反应 一、目的要求 (1)学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法及其原理。 (2)学习几种鉴定特定氨基酸的特殊颜色反应及其原理。 二、原理 ㈠蛋白质和氨基酸鉴定常用方法 蛋白质所含有的某些氨基酸及其特殊结构，可以与某些试剂反应、生成有色物质。 1．双缩眠反应 当脲(即尿素)加热至l80℃时．两分子脲缩合，放出一分子氨而形成双缩脲(biuret)。 然后在碱性溶液中与铜离子(cu2+)结合生成复杂的紫红色化合物。这一呈色反应称为双缩脲反应。 紫红色铜双缩服复合物分子结构见下页图。 蛋白质或二肽以上的多肽分子中，含有多个与双缩脲结构相似的肽键，因此也有双缩脲反应。应当指出，含有—个CS—NH2、一CH2一NH2，一CRH—NH2，一CH2一NH2—CHNH2一CHOH-CH2NH2，-CHOH—CH2NH2等基团的物质，甚至过量的铵盐也干扰本实验。
2．Salkowski(1888)蛋白黄色反应 它是芳香族氨基酸，特别是有酪氨酸和色氨酸蛋白质所特有的呈色反应。苯丙氨酸和苯 反应很困难。皮肤、指甲和毛发等遇浓硝酸变黄，原因在此。 硝基苯衍生物呈黄色，在碱性溶液中，它进一步形成深橙色的硝醌酸钠。参考反应是： 3．茚三酮反应 蛋白质、多糖和各种氨基酸具有茚三酮反应。除无α—氨基的脯氨酸和羟脯氨酸呈黄色 外．其他氨基酸生成紫红色．最终为蓝色化合物。
三、器材与试剂 ㈠器材 ⒈试管及试管架⒉水浴锅⒊量筒⒋滴管⒌滤纸片⒍移液管 ㈡试剂和材料 ⒈10％NaOH溶液⒉1％CuSO4溶液⒊0.5％苯酚溶液⒋浓HNO3 ⒌卵清蛋白溶液（蛋清：水＝1︰20）⒍尿素⒎0.1％茚三酮乙醇溶液 四、操作步骤 1.双缩脲反应 （1）取一支干燥的试管，加入少量尿素，用微火加热使尿素熔化，待融化的尿素重又开始硬化时停止加热，此时尿素已缩合成双缩脲并放出氨（可由其嗅味辨别或见红色石蕊试纸变色）。试管冷却后，加入约1毫升10％氢氧化钠溶液，振荡使双缩脲溶解，再加入2滴1％硫酸铜溶液，混匀后观察有无紫色出现。
生物化学基本内容 学习方法 生物化学是是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调节的一门科学。其发展快、信息量丰富，有大量需要记忆的内容，因此学好它不是一件容易的事情。下面就如何学好生物化学这门课程谈一谈自己的浅见，希望能对学生们有所帮助。 1、选择好教材和参考书 目前市场上有各种各样的生物化学教材和一些参考书，如何选择适合自己的教材和参考书对于培养自己的学习兴趣，学好本学科十分重要。我个人认为应该准备三本教材和一本习题集：一本是简单的版本，便于理解和自学。如南京大学由郑集等编写的《普通生物化学》；一本是高级的版本，如北京大学王镜岩等编著的《生物化学》，阅读此类教科书便于对各章内容全面和深入的掌握；第三本应该是一本英文的原版教材，如DonaldVoet编著的《FundamentalsofBiochemistry》和ChristopheK.Mathews编写的《Biochemistry》。英文版教材的特点是新、印刷精美，图表多为彩图，通常还有配套的多媒体光盘，方便你自学。阅读一本好的英文生化教材，不仅对提高自己的专业英语水平，而且对理解各章节的内容，学好本学科是非常有帮助。 2、由表及里，循序渐进，课前预习，课后复习 根据研究内容，本课程可分为以下几部分：①重要生物分子的结构和功能：着重介绍蛋白质、核酸、酶、维生素等的组成、结构与功能。重点阐述生物分子具有哪些基本的结构?哪些重要的理化性质?以及结构与功能有什么关系等问题，同时要随时将它们进行比较。这样既便于理解，也有利于记忆。②物质代谢及其调节：主要介绍糖代谢、脂类代谢、能量代谢、氨基酸代谢、核昔酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。此部分内容是传统生物化学的核心内容。学习这部分内容时，应注重学习各种物质代谢的基本途径，特别是糖代谢途径、三羧酸循环途径、糖异生途径和酮体代谢途径；各代谢途径的关键酶及生理意义；各代谢途径的主要调节环节及相互联系；代谢异常与临床疾病的关系等问题。③分子遗传学基础：重点介绍了DNA复制，DNA转录和翻译。学习这部分内容时，应重点学习复制、转录和翻译的基本过程，并从必要条件、所需酶蛋白和特点等方面对三个过程进行比较，在理顺本课程的基本框架后，就应全面、系统、准确地掌握教材的基本内容，并且找出共性，抓住规律。 3、学会做笔记 首先有一点必须强调，上课时学生的主要任务时是听老师讲课而不是做笔记，因此在课堂上要集中精力听讲，一些不清楚的内容和重要的内容可以笔录下来，以便课后复习和向老师求教。当然，条件好的同学可以买来录音设备，将老师的上课内容录下来，以供课后消化。另外，老师的讲稿大都做成了幻灯片，学生可从老师那里得到拷贝。 4、懂得记忆法 学习生物化学时，学生反映最多的问题是记不住学过的内容。关于此问题我的建议是：首先分清楚那些需要记忆，那些根本就不需要记忆。如氨基酸的三字母和单字母符号是需要记的，而许多生物分子的结构式并不需要记；其次明白理解是记忆之母，因此对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；第三，记忆要讲究技巧，多想想方法。如关于必需氨基酸的记忆，可以将高等动物10种必需氨基酸的首写字母拼写成一句话：Tip MTV hall(需付小费的MTV厅)。 5、勤于动手，联系实际 这是由“学懂”通向“会做”的桥梁和提高考生在考试中的实践能力的重要保证。平时多做习题，多做实验，是你掌握本学科，取得比较理想的考试成绩的一个很重要的保证。 5、充分利用网络资源