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生活常识分享免疫球蛋白c偏高的原因是什么
导语：免疫蛋白c是衡量身体健康的一个指标。一般情况来说免疫蛋白c一般主要反应身体没有没有炎症出现，临床上会由免疫蛋白c偏高或者偏低来判断是
免疫蛋白c是衡量身体健康的一个指标。一般情况来说免疫蛋白c 一般主要反应身体没有没有炎症出现，临床上会由免疫蛋白c偏高或者偏低来判断是否有炎症出现。那么导致免疫蛋白c偏高的原因都有哪些呢？下面就为大家做一些解释，希望能对大家有所帮助。
1、C反应蛋白主要反映身体内有没有炎症，这个指标比较敏感，轻微的感冒、拉肚子等都可以引起其升高，它没有特异性，临床上指标升高需要结合患者症状来判断炎症情况。
2、IgG是免疫球蛋白的一种，它反映的是身体的免疫状况，它的降低一般提示身体免疫力下降或者是有消耗性的原因使得IgG下降。平时我们检测的项目包括总胆固醇，低、高密度胆固醇，但是总胆固醇还包括其他的类别，比如及低密度胆固醇等，所以并不是高低密度胆固醇正常了，总胆固醇就一定正常。
免疫蛋白c是人体内不可缺少的一种免疫细胞，免疫蛋白c过多或者过少都会对身体产生一定的影响，都会影响身体健康。一般来说免疫蛋白c的指标用来判断身体是否有炎症是临床经常运用的判定方法。以上就是为大家介绍的一些免疫蛋白c偏高的原因，大家可以根据自己的实际情况进行治疗。
第一节免疫球蛋白的结构（The Structure of Immunoglobulin) B淋巴细胞在抗原刺激下增殖分化为浆细胞，产生能与相应抗原发生特异性结合的免疫蛋白，这类免疫球蛋白被称为抗体（antibody, Ab）。 1937年，Tiselius用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，其后又证明抗体的活性部分是在γ球蛋白部分。因此，相当长一段时间内，抗体又被称为γ球蛋白（丙种球蛋白）。 实际上，抗体的活性除γ球蛋白外，还存在于α和β球蛋白处。1968年和1972年的两次国际会议上，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。 Ig是化学结构的概念，它包括正常的抗体球蛋白和一些未证实抗体活性的免疫球蛋白，如骨髓瘤病人血清中的M蛋白及尿中的本周氏（Bence Jones, BJ）蛋白等。 免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig,SIg）和膜型（membrane Ig, mIg）。前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后者是B细胞表面的抗原识别受体。 ☆☆相关素材☆☆ 图片正常人血清电泳分离图 一免疫球蛋白的基本结构 The basical structure of immunoglobulin 免疫球蛋白分子是由两条相同的重链（heavy chain，H链）和两条相同的轻链（light chain，L链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。 X射线晶体结构分析发现，IgG分子由3个相同大小的节段组成，位于上端的两个臂由易弯曲的铰链区（hinge region）连接到主干上形成一个"Y"形分子，称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本单位。
第四章免疫球蛋白 第一节基本概念 1、抗体：B淋巴细胞在有效的抗原刺激下分化为浆细胞，产生具有与相应抗原发生特异性结合功能的免疫球蛋白，这类免疫球蛋白称为抗体。 1937年，Tiselius用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，其后又证明抗体的活性部分是在γ球蛋白部分。因此，相当长一段时间内，抗体又被称为γ球蛋白（丙种球蛋白）。实际上，抗体的活性除γ球蛋白外，还存在于α和β球蛋白处。 20世纪40年代初期，Tiselius和Kabat用肺炎球菌多糖免疫家兔，证实了抗体活性与血清丙种球蛋白组分相关。肺炎球菌多糖免疫家兔后可获得高效价免疫血清。然后加入相应抗原吸收以除去抗体，将除去抗体的血清进行电泳图谱分析，发现丙种球蛋白（γ-G）组分明显减少，从而证明了抗体活性是存在于丙种球蛋白内。 2、免疫球蛋白：具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白(immunoglobulin，Ig)。 区别： 抗体都是免疫球蛋白，而免疫球蛋白并不都是抗体。如骨髓瘤蛋白，巨球蛋白血症、冷球蛋白血症等患者血清中存在的异常免疫球蛋白结构与抗体相似，但无抗体活性。 免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig,SIg）和膜型（membrane Ig, mIg）。 前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后 者是B细胞表面的抗原识别受体。 第二节免疫球蛋白结构
一、免疫球蛋白的基本结构 （一）重链和轻链 免疫球蛋白分子是由两条相同的重链（heavy chain，H链）和两条相同的轻链（light chain，L链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。X 射线晶体结构分析发现，IgG分子由3个相同大小的节段组成。 1. 重链 分子量约为50～75kD，由450～550个氨基酸残基组成。免疫球蛋白重链恒定区由于氨基酸的组成和排列顺序不同，故其抗原性也不同。据此，可将免疫球蛋白分为五类，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。不同的同种型具有不同的特征，包括链内二硫键的数目和位置、连接寡糖的数量、功能区的数目以及铰链区的长度等。同一类Ig根据其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数目和位置的差别，又可分为不同的亚类。如IgG可分为IgG1～IgG4；IgA可分为IgA1和IgA2。IgM、IgD和IgE尚未发现有亚类。 2.轻链 免疫球蛋白轻链的分子量约25 kD，由214个氨基酸残基构成。轻链可分为两型，即κ(kappa)型和λ(lambda)型，一个天然Ig分子上两条轻链的型别总是相同的,两型轻链的功能无差异。不同种属中，两型轻链的比例不同，正常人血清免疫球蛋白κ:λ约为2:1，而在小鼠则为20:1。κ:λ比例的异常可能反映免疫系统的异常，例如人类免疫球蛋白λ链过多，提示可能有产生λ链的B细胞肿瘤。根据λ链恒定区个别氨基酸的差异，又可分为λ1、λ2、λ3和λ 4 四个亚型。 （二）可变区和恒定区 通过分析不同免疫球蛋白重链和轻链的氨基酸序列，发现重链和轻链靠近N端的约110个氨基酸的序列变化很大，称为可变区（variable
免疫球蛋白（Ig）指具有抗体（Ab）活性或化学结构，与抗体分子相似的球蛋白。免 疫球蛋白是由两条相同的轻链和两条相同的重链通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。免疫球蛋白分为五类，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE）。 免疫系统由免疫组织、器官、免疫细胞及免疫活性分子等组成。免疫球蛋白是免疫活性分子中的一类，而免疫活性分子包括免疫细胞膜分子，如抗原识别受体、分化抗原、主要组织相容性分子以及一些其他受体分子等；也包括由免疫细胞和非免疫细胞合成和分泌的分子，如免疫球蛋白分子、补体分子以及细胞因子等。免疫球蛋白是化学结构上的概念。所有抗体的化学基础都是免疫球蛋白，但免疫球蛋白并不都具有抗体活性。 抗体与Ig 抗体是机体免疫细胞被抗原激活后，B细胞分化成熟为浆细胞后所合成、分泌的一类 能与相应抗原特异性结合的具有免疫功能的球蛋白。抗体是生物学功能上的概念，而免疫球蛋白是化学结构上的概念。所有抗体的化学基础都是免疫球蛋白，但免疫球蛋白并不都具有抗体活性。 Ig的功能 免疫球蛋白可分为抗体和膜免疫球蛋白。抗体主要存在于血清中，也可见于其他体液 和外分泌液，其主要功能是特异性地结合抗原。膜免疫球蛋白是B细胞膜上的抗原受体， 能特异性识别抗原分子。在体内，抗体和抗原结合后可直接发挥效应，如抗毒素可中和外毒素，病毒的中和抗体可阻止病毒感染靶细胞，分泌型IgA可抑制细菌黏附宿主细胞等。在体外，抗体与抗原结合后可出现凝集、沉淀等现象。免疫球蛋白能激活补体；结合细胞表面的Fc受体，（Fc即可结晶片段。用木瓜蛋白酶水解IgG分子，可得到两个Fab和一个Fc段。该片段能与效应分子和效应细胞相互作用，但不能与抗原结合。）从而表现出不同的生物学作用，如调理作用、抗体依赖性细胞介导的细胞毒作用、介导Ⅰ型超敏反应；通过胎盘和黏膜，在人类，IgG是惟一能通过胎盘的Ig类型，母体的IgG通过胎盘转移给胎儿是一种重 要的自然被动免疫，对于新生儿抗感染具有重要意义。分泌型IgA可通过消化道和呼吸道黏膜，是机体黏膜局部免疫的主要因素。此外，抗体对免疫应答有正调节和负调节作用。
—————————————————————————鸡免疫球蛋白M（IgM）定量检测试剂盒（ELISA） 使用说明书 仅供科研使用，不得用于医学诊断。 使用前仔细阅读本说明书。 用途：用于定量检测鸡血清、血浆及相关液体样本中免疫球蛋白M（IgM）的含量。 工作原理 本试剂盒采用双位点夹心酶联免疫吸附法（ELISA），测定样品中鸡免疫球蛋白M（IgM）的水平。向预先包被鸡免疫球蛋白M（IgM）抗体的酶标孔中加入标准品、待测样本和HRP标记的免疫球蛋白M（IgM）抗体，经过温育和洗涤，去除未结合的组分，然后再加入底物A、B，产生蓝色，并在酸的作用下转化成最终的黄色。颜色的深浅与样品中鸡免疫球蛋白M（IgM）的浓度呈正相关。 试剂盒组成 30、15、7.25、3.62、1.81 需要而未提供的试剂和器材 1． 37℃恒温箱。 2．标准规格酶标仪。 3．精密移液器及一次性吸头 4．蒸馏水， 5．一次性试管 6．吸水纸 注意事项 1．从2-8℃取出的试剂盒，在开启试剂盒之前要室温平衡至少30分钟。酶标
包被板开封后如未用完，板条应装入密封袋中保存。 2．各步加样均应使用加样器，并经常校对其准确性，以避免试验误差 3．建议所有标准品、样本都做双份检测。 4．严格按照说明书的操作进行，试验结果判定必须以酶标仪读数为准. 5．为避免交叉污染，要避免重复使用手中的吸头和封板膜。 6．不用的其它试剂应包装好或盖好。不同批号的试剂不要混用。保质前使用。7．底物B对光敏感，避免长时间暴露于光下。 洗板方法 手工洗板方法：甩掉酶标板内的液体；在实验台上铺垫几层吸水纸，酶标板朝下用力拍几次；将稀释后的洗涤液至少0.35ml注入孔内，浸泡1-2分钟。根据需要，重复此过程数次。 自动洗板：如果有自动洗板机，应在熟练使用后再用到正式实验过程中 标本要求 1．不能检测含NaN3的样品，因NaN3抑制辣根过氧化物酶的（HRP）活性。 2．标本采集后尽早进行提取，提取按相关文献进行，提取后应尽快进行实验。若不能马上进行试验，可将标本放于-20℃保存，但应避免反复冻融 操作程序 1．分别设空白孔（空白对照孔不加样品及酶标试剂，其余各步操作相同）、标准品孔、待测样品孔。在酶标包被板上标准品孔中加入标准品50μl；在酶标包被板上待测样品孔中先加样品稀释液40μl，然后再加待测样品10μl（样品最终稀释度为5倍）。每孔加入酶标试剂50μl，空白孔除外。轻轻晃动混匀，37℃温育60分钟。 2．弃去液体，甩干，每孔加满稀释后洗涤液，振荡30秒，甩去洗涤液，用吸水纸拍干。如此重复5次，拍干。 3．每孔先加入显色剂A50μl，再加入显色剂B50μl，轻轻震荡混匀，37℃避光显色15分钟. 4．取出酶标板，每孔加终止液50μl，终止反应（此时蓝色立转黄色）。 5．测定：以空白孔调零，在450nm波长下测量各孔的吸光度值（OD值）。测定应在加终止液后15分钟以内进行。 6．根据标准品的浓度及对应的OD值计算出标准曲线的直线回归方程，再根据样品的OD值在回归方程上计算出对应的样品浓度。也可以使用各种应用软件来计算。应记住由于样品稀释了的，其实际浓度应该乘以总稀释倍数。 操作程序总结：
第四章 免疫球蛋白 抗体(antibody，Ab)是介导体液免疫的重要效应分子，是B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的糖蛋白，主要存在于血清等体液中，能与相应抗原特异性地结合，显示免疫功能。早在十九世纪 后期，von Behring及其同事Kitasato就发现白喉或破伤风毒素免疫动物后可产生具有中和毒素作用的物质，称之为抗毒素(antitoxin),随后引入抗体一词来泛指抗毒素类物质。1937年Tiselius和Kabat用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，并发现抗体活性存在于从α到γ的这一广泛区域（图4-1），但主要存在于γ区，故相当长一段时间内，抗体又被称为γ球蛋白（丙种球蛋白）。1968年和1972年世界卫生组织和国际免疫学会联合会的专门委员会先后决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig，SIg）和膜型（membrane Ig, mIg）。前者主要存在于血液及组织液中，具有抗体的各种功能；后者构成B细胞膜上的抗原受体。 第一节 免疫球蛋白的结构 一、免疫球蛋白的基本结构
X射线晶体衍射结构分析发现，免疫球蛋白由四肽链分子组成，各肽链间有数量不等的链间二硫键。结构上Ig可分为三个长度大致相同的片段，其中两个长度完全一致的片段位于分子的上方，通过一易弯曲的区域与主干连接，形成一”Y”字型结构（图4－2），称为Ig单体，构成免疫球蛋白分子的基本单位。 图4?2 （一）重链和轻链 任何一类天然免疫球蛋白分子均含有四条异源性多肽链，其中，分子量较大的称为重链(heavy chain, H)，而分子量较小的为轻链(light chain, L)。同一天然Ig 分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成完全相同。 1. 重链 分子量约为50～75kD，由450～550个氨基酸残基组成。各类免疫球蛋白重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不尽相同，因而其抗原性也不同。据此，可将免疫球蛋白分为5类（class）或5个同种型（isotype），即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。不同类的免疫球蛋白具有不同的特征，如链内和链间二硫键的数目和位置、连接寡糖的数量、结构域的数目以及铰链区的长度等均不完全相同。即使是同一类Ig其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数目、位置也不同，据此又可将同类Ig分为不同的亚类（subclass）。如人IgG可分为IgG1～IgG4；IgA可分为IgA1和IgA2。
分泌型免疫球蛋白A的研究进展 张宝中1，2，冉多良2，童贻刚1 1．军事医学科学院微生物流行病研究所，病原微生物生物安全国家重点实验室，北京100071； 2．新疆农业大学动物医学学院，新疆乌鲁木齐830052 ［摘要］大部分感染都起源于黏膜表面，而黏膜免疫的主要抗体是分泌型免疫球蛋白A（SIgA），它能有效地阻断病原体的感染和侵入。SIgA是由1个IgA二聚体、1条J链和1个分泌片（SC）共价结合构成的异源十聚体。IgA和J链由活化B细胞产生，SC则由黏膜上皮细胞合成。SIgA分子具有极高的稳定性和极强的抗微生物活性。我们就SIgA合成的相关机制、IgA 单体和SIgA的结构与功能，以及重组SIgA的研究进展简要综述。 ［关键词］分泌型免疫球蛋白A；多聚免疫球蛋白受体；重组分泌型免疫球蛋白A ［中图分类号］R392．1［文献标识码］A［文章编号］1009－0002(2009)02－0263－03 Advances in Research on Secretory Immunoglobulin A ZHANG Bao－Zhong1,2,RAN Duo－Liang2,TONG Yi－Gang1 1．State Key Laboratory of Pathogen and Biosecurity,Institute of Microbiology and Epidemiology,Academy of Military Med-ical Sciences,Beijing100071;2．College of Veterinary Science,Xinjiang Agricultural University,Urumqi,830052;China ［Abstract］The majority of infections origin from the mucous membrane surface．The mucosa immunity mainly relies on secretory immunoglobulin A(SIgA),which blocks infection and invasion of the pathogens effectively．SIgA is composed of an IgA dimer,a J chain and a secretory component(SC),which forms a hetero－decamer by covalent interactions．IgA and J chain are produced by activated B cells,while SC is synthesized by mucous membrane epithelial cells．SIgA molecules are extremely stable and have very high anti－microbe activity．In this review we summarized the SIgA synthesis related mechanism,structure and functions of IgA monomer and SIgA,as well as the advances in recombinant SIgA． ［Key words］secretory immunoglobulin A(SIgA);poly immunoglobulin receptor;recombinant SIgA doi:10．3969／j．issn．1009－0002．2009．02．032综述 分泌型免疫球蛋白A（secretory immunoglobulin A，SIgA）是20世纪60年代初在外分泌液中发现的一种IgA抗体，主要存在于乳汁、胃肠液、呼吸道分泌液等外分泌液中。SIgA分子是由2个IgA单体（每个单体含2条轻链和2条重链）、1条J链和1条分泌片（secretory component，SC，为多聚免疫球蛋白受体的胞外裂解片段）构成的异源十聚体[1]，为了与血清IgA单体相区别而被命名为SIgA。研究表明，SIgA是外分泌液中存在的一种主要抗体，是呼吸道、消化道、泌尿生殖道等抵御病原体及有害物质的第一道免疫防线，是机体黏膜免疫最重要的抗体[2－4]。 1分泌型IgA合成的相关机制 二聚体IgA（dIgA）或多聚体IgA（pIgA）从浆细胞分泌出来后，在上皮细胞的嗜碱性侧与多聚免疫球蛋白受体（poly im-munoglobulin receptor，pIgR）以共价健形成dIgA－pIgR或pIgA－pIgR复合物，然后通过内吞作用和转运被运输到黏膜外侧，此后完整的SIgA分子通过pIgR分裂（pIgR C端跨膜部分和胞内部分在黏膜上皮细胞内降解）释放出来。SIgA在保护机体免受黏膜表面的微生物侵袭方面起着非常重要的作用，其合成与抗原提呈、淋巴细胞归巢迁移（trafficking）及周围环境中的细胞因子均有很大关系[5]。在黏膜免疫诱导部位，抗原加工、提呈后，形成针对抗原的IgA型B细胞。在此过程中，B细胞的分化、增殖有赖T 细胞的帮助[6]。其中多种Th2样因子参与了诱导部位B细胞增殖、分化，相关因子包括TGF－β、IL－4等。前体B细胞在诱导部位内进行同种型转换（isotype switch），形成膜表面抗体IgA阳性的B细胞，同种型转换是形成IgA型浆细胞的关键之一。体外研究发现[7]，在TGF－β作用下，B细胞基因重排，使Cα基因得以表达，从而使其转型为IgA型B细胞。但有研究证实IL－4的作用远高于TGF－β。在体内实验中[8]，证实IL－4是调控B细胞在PP （潘氏结）内分化的主要因子，IL－4－／－小鼠失去合成IgA的功能，提示IL－4对于IgA的合成十分重要。 2SIgA的结构特征 IgA在分泌物中主要以二聚体形式存在，SIgA是由十肽组成的免疫球蛋白，来自2个不同的细胞系，沉降系数为11S，它包含2个单体的IgA、1条J链和1个分泌片，它们通过共价结合就形成所谓的SIgA。 ［收稿日期］2008－08－06 ［基金项目］国家自然科学基金（30872223） ［作者简介］张宝中（1982－），男，硕士研究生 ［通信作者］童贻刚，（E－mail）tongyg＠hotmail．com
静注人免疫球蛋白ph4 具有抗体活性的动物蛋白,是由淋巴细胞（B细胞）产生的一种糖蛋白。主要存在于血浆中，也见于其他体液、组织和一些分泌液中。人血浆内的免疫球蛋白大多数存在于丙种球蛋白（γ-球蛋白）中。可分为五类，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE），IgG，IgA和IgM还有亚类。IgG，IgD，IgE均为单体，分泌液中IgA（SIgA）是双体，IgM 是五聚体。其中IgG是最主要的免疫球蛋白，约占人血浆丙种球蛋白的70%，分子量约15万，含糖2～3%。尽管免疫球蛋白千变万化，但都有类似的结构。抗体分子是由两对长短不同的多肽链所组成，四条链通过链间二硫键构成Y型基本结构（H2L2）。IgG分子由4条肽链组成。其中分子量为2.5万（23kD）的肽链，称轻链（L链），分子量为5万的肽链（50～60kD），称重链（H链）。轻链与重链之间通过二硫键（—S—S—）相连接。 H和L链上都有可变区，同类重链和同型轻链的近N端约110个氨基酸序列的变化很大，其他部分的氨基酸序列相对恒定，据此可将轻链和重链区分为可变区(V)和恒定区(C)。VH和VI。各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度变化，称为高变区(HVR)或互补决定区(CDR)，分别为CDRl、CDR2和CDR3。CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，称为骨架区(FR)。VH和VI。各有113和107个氨基酸残基，组成4个FR(分别为FRl、FR2、FR3和FR4)和3个CDRs。VH和VI-中的各氨基酸可编号，一些保守的氨基酸都有其固定的编号位置，将不同序列和已编号的序列进行对比以后，在某个位置上多出来氨基酸编号为A、B、C等，如27A、27B、27C、106A等。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位，识别及结合抗原，并决定抗体识别的特异性。 免疫球蛋白轻、重链可变区氨基酸顺序的编号 重链和轻链的C区分别称为CH和CL，不同型别(x或入)CI。的长度基本一致．但不同类别IgCH的长度不一，有的包括CHl～CH3，有的为CHl～CH4。同一种属生物体内针对不同抗原的同一类别Ig的C 区氨基酸组成和排列顺序比较恒定，其抗原性是相同的，但V区各有不同。C区与抗体的效应功能相关，可激活补体，介导穿过胎盘和黏膜屏障，结合细胞表面的Fc受体从而介导调理作用、ADCC作用和I型超敏反应。 在Ig分子伸出的两臂和主干之间(CHl与CH2之间)还有个可弯曲的区域，称为铰链区。该区含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，能改变两个结合抗原的Y形臂之间的距离，两臂之间的角度可自0到90变化，这样有利于两臂同时结合两个不同的抗原表位。虽然IgD、IgG、IgA有绞链区，而IgM和IgE没有，但这并不说明它们完全不能弯曲，实际上还有相对的弯曲性。各类抗体的铰链区的长度及氨基酸的顺序也有不同；人IgD的可伸展的距离最大，IgG4和两种IgA的弯曲度则有限。 所有的抗体是Ig，但Ig并不都是抗体。Ig的两个重要特征是特异性和多样性。它们是机体受抗原（如病原体）刺激后产生的，其主要作用是与抗原起免疫反应，生成抗原-抗体复合物，从而阻断病原体对机体的危害，使病原体失去致病作用。另一方面，免疫球蛋白有时也有致病作用。临床上的过敏症状如花粉引起的支气管痉挛，青霉素导致全身过敏反应，皮肤荨麻疹（俗称风疹块）等都是由免疫球蛋白制剂能增强人体抗病毒的能力，可作药用。如注射人血清或人胎盘中提取的丙种球蛋白制剂可防治麻疹、传染性肝炎等传染病。Ig是一个多藣有分子：（1）可结合抗原；（2）可作为抗原诱发抗体的产生；（3）可激发一系列如补体激活、吞吐噬调理、信号传导等次级反应。各种特异性Ig已被广泛应用于临床疾病的预防、治疗和诊断。例如，IgM是体液免疫应答首先产生的Ig。SIgA是机体黏膜防御感染的重要因素。IgE是同速发型过敏反应发生有关的Ig。IgD以膜结合形式存在于B细胞，在B细胞分化发育中起重调节有作用。 [编辑本段]注射免疫球蛋白不是万能的 首先，丙种球蛋白注入人体后产生的免疫力是被动给予的，不是自身主动产生的，一般2周就被排泄，之后体内丙种球蛋白的含量又恢复到原来水平，要长期保持体内所含丙种球蛋白的高水平，就必须每隔2周注射1次。 其次，应用丙种球蛋白有一定的适应症，因为该药随所含抗体量的不同而预防效果各异。普通的丙种球蛋白主要用于预防麻疹、甲肝、流行性腮腺炎等，想用丙种球蛋白来预防各种疾病是不可能的。
第一节免疫球蛋白的结构 (The Structure of Immunoglobulin) B淋巴细胞在抗原刺激下增殖分化为浆细胞，产生能与相应抗原发生特异性结合的免疫蛋 白，这类免疫球蛋白被称为抗体( an tibody, Ab )。 1937年，Tiselius 用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、a 1、a 2、B及丫球蛋白等组分，其后又证明抗体的活性部分是在丫球蛋白部分。因此，相当长一段时间内，抗体又被称为丫 球蛋白(丙种球蛋白)。 实际上，抗体的活性除丫球蛋白外，还存在于a和B球蛋白处。1968年和1972年的两次 国际会议上，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白(immunoglobulin , Ig )。 Ig是化学结构的概念，它包括正常的抗体球蛋白和一些未证实抗体活性的免疫球蛋白，如骨髓瘤病人血清中的M蛋白及尿中的本周氏(Be nee Jon es, BJ )蛋白等。 免疫球蛋白可分为分泌型(secreted lg,Slg )和膜型(membrane Ig, mIg )。前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后者是B细胞表面的抗原识别 受体。 ☆☆相关素材☆☆ 图片正常人血清电泳分离图 I 丨总血清 -------- igG -------- IgA --------- IgM 一电泳迁移率十 (igES极少、不能定曲表示) 正常人血清电泳分离图 一免疫球蛋白的基本结构The basical structure of immunoglobulin 免疫球蛋白分子是由两条相同的重链( heavy chain , H链)和两条相同的轻链(light chain , L链)通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。 X射线晶体结构分析发现，IgG分子由3个相同大小的节段组成，位于上端的两个臂由易弯曲的铰链区(hinge region )连接到主干上形成一个 "Y"形分子，称为Ig分子的单体, 是构成免疫球蛋白分子的基本单位。
斑马鱼免疫球蛋白M（IgM）ELISA试剂盒使用方法 本试剂盒仅供研究使用。 检测范围：96T 0.06ng/ml – 2.5ng/ml 使用目的： 本试剂盒用于测定斑马鱼血清、血浆及相关液体样本中免疫球蛋白M（IgM）含量。 实验原理 本试剂盒应用双抗体夹心法测定标本中斑马鱼免疫球蛋白M（IgM）水平。用纯化的斑马鱼免疫球蛋白M（IgM）抗体包被微孔板，制成固相抗体，往包被单抗的微孔中依次加入免疫球蛋白M（IgM），再与HRP标记的免疫球蛋白M（IgM）抗体结合，形成抗体-抗原-酶标抗体复合物，经过彻底洗涤后加底物TMB显色。TMB在HRP酶的催化下转化成蓝色，并在酸的作用下转化成最终的黄色。颜色的深浅和样品中的免疫球蛋白M（IgM）呈正相关。用酶标仪在450nm波长下测定吸光度（OD值），通过标准曲线计算样品中斑马鱼免疫球蛋白M（IgM）浓度。 1．标本采集后尽早进行提取，提取按相关文献进行，提取后应尽快进行实验。若不能马上进行试验，可将标本放于-20℃保存，但应避免反复冻融 2．不能检测含NaN3的样品，因NaN3抑制辣根过氧化物酶的（HRP）活性。 操作步骤 1.标准品的稀释：本试剂盒提供原倍标准品一支，用户可按照下列图表在小试管中进行稀 释。 2.加样：分别设空白孔（空白对照孔不加样品及酶标试剂，其余各步操作相同）、标准孔、 待测样品孔。在酶标包被板上标准品准确加样50μl，待测样品孔中先加样品稀释液40μl，然后再加待测样品10μl（样品最终稀释度为5倍）。加样将样品加于酶标板孔底部，尽量不触及孔壁，轻轻晃动混匀。
3.温育：用封板膜封板后置37℃温育30分钟。 4.配液：将30倍浓缩洗涤液用蒸馏水30倍稀释后备用 5.洗涤：小心揭掉封板膜，弃去液体，甩干，每孔加满洗涤液，静置30秒后弃去，如此 重复5次，拍干。 6.加酶：每孔加入酶标试剂50μl，空白孔除外。 7.温育：操作同3。 8.洗涤：操作同5。 9.显色：每孔先加入显色剂A50μl，再加入显色剂B50μl，轻轻震荡混匀，37℃避光显色 15分钟. 10.终止：每孔加终止液50μl，终止反应（此时蓝色立转黄色）。 11.测定：以空白空调零，450nm波长依序测量各孔的吸光度（OD值）。测定应在加终止 液后15分钟以内进行。 操作程序总结： 计算 以标准物的浓度为横坐标，OD值为纵坐标，在坐标纸上绘出标准曲线，根据样品的OD值由标准曲线查出相应的浓度；再乘以稀释倍数；或用标准物的浓度与OD值计算出标准曲线的直线回归方程式，将样品的OD值代入方程式，计算出样品浓度，再乘以稀释倍数，即为样品的实际浓度。 注意事项
抗体相关知识 抗体指机体的免疫系统在抗原刺激下，由B淋巴细胞或记忆细胞增殖分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白，免疫球蛋白简写Ig，分为IgG、IgM、IgE、IgA和IgD，临床以IgG、IgM应用最广，IgE由嗜碱性粒细胞和肥大细胞产生，参与过敏反应。 IgG（免疫球蛋白G） 1、是血清主要的抗体成分，约占血清Ig的75%。其中40～50%分布于血清中，其余分布在组织中。 2、IgG是唯一可以通过胎盘的免疫球蛋白，保护婴儿最初六个月不受感染。 3、IgG的功能作用主要在机体免疫中起保护作用，大多数抗菌、抗病毒；应对麻疹、甲型肝炎等，能有效地预防相应的感染性疾病。 IgM（免疫球蛋白M） 1、IgM占血清免疫球蛋白总量的5%-10%，血清浓度约1mg/ml。 2、IgM是个体发育过程中最早合成和分泌的抗体，在胚胎发育晚期的胎儿即能产生IgM，故脐带血IgM升高提示胎儿有宫内感染（如风疹病毒或巨细胞病毒等感染）。 3、IgM也是初次体液免疫应答中最早出现的抗体，是机体抗感染的“先头部队”；血清中检出IgM 提示新近发生感染，可用于感染的早期诊断。 4、膜表面IgM是B细胞抗原受体的主要成分。只表达mIgM是未成熟B细胞的标志。 IgM IgG 分子量大（五聚体）小（单体） 血液中的含量少（5%-10%）多（75%） 出现时间最早出现感染中后期出现 持续时间短(半衰期短) 长（半衰期长） 感染时的含量变化一经感染，快速产生，消失快出现时间晚，消失慢 提示感染提示新近感染提示曾经感染或感染时间长 能否通过胎盘不能（分子量大）能（分子量小） 出现的免疫应答时间初次免疫应答再次免疫应答 用处多数用于诊断疾病疫苗用于预防疾病 血型中的IgG、IgM区别 ABO血型中的天然的抗A抗体、抗B抗体是IgM类抗体，是先天产生的抗体，称天然抗体，不能通过胎盘。 Rh血型及其他稀有血型的抗体，如抗D抗体、抗E抗体等都是IgG类抗体，是后天产生的抗体，后天抗体，能通过胎盘，引起溶血。 冷抗体，是在20℃以下活跃的抗体，多为IgM，4℃放置会产生凝集现象，如冷凝集试验、交叉配血试验中的冷凝集现象。 温抗体，是在室温下活跃的抗体，多为IgG
免疫球蛋白IgA测定 1检验目的 指导本室工作人员规范操作本检测项目，确保检测结果的准确。 2原理 免疫透射比浊法 抗免疫球蛋白A抗体和样本中的抗原形成抗原抗体复合物，出现凝集，进行透射比浊检测。通过加入PEG可促使反应迅速达到终点，可增加灵敏度，降低样本中抗原过剩导致假阴性的风险。 3标本要求 3.1使用新鲜血清,不使用血浆. 3.2在采集血液后2h分离血清. 3.38h内不能及时测定血清可存放于2-80C冰箱保存,3天后测定的血清置-150C―-200C 冰冻保存,但冰冻血清只能复融一次. 3.4严重溶血或脂血的标本不能作测定.
4试剂 4.1 试剂：上海罗氏诊断产品有限公司IgA试剂盒,国械注进20142405056 YZB/GER 5724-2014） 4.1.1 试剂组成 R1:TRIS 缓冲液：20 mmol/l，pH 8.0；氯化钠：200 mmol/L；PEG：3.6%；防腐剂和稳定剂。 R2:抗人免疫球蛋白A抗体（羊）：取决于滴度；TRIS缓冲液：20 mmol/l；氯化钠：150 mmol/L；防腐剂。 4.1.2 试剂准备：试剂为即用式。 4.1.3 试剂稳定性与贮存：2-8°C下保存期限：见试剂标签上的有效期。机上稳定期：90天。 4.1.4变质指示：当试剂有浊度时，表明有细菌污染则试剂不能使用。 4.2 校准品：使用罗氏多项生化校准品提供的IgA校准品对自动分析仪进行校准。 4.3 质控品：使用正常值、病理值复合控制品。 5 仪器
AU2700生化分析仪，罗氏P800生化分析仪, 西门子ADVIA-2400生化分析仪，东芝TBA-120生化分析仪 6 操作步骤 6.1 样品的准备：将标好号的样品离心后放到仪器规定的位置。 6.2 试剂的检测：仪器开机后，检查各种试剂的位置，体积等确认无误后方可进行测定。 6.3 项目基本参数：参见生化检验AU2700生化分析仪，罗氏P800生化分析仪, 西门子ADVIA-2400生化分析仪，东芝TBA-120生化分析仪项目测定参数。 6.4仪器操作步骤：参见生化检验AU2700生化分析仪，罗氏P800生化分析仪, 西门子ADVIA-2400生化分析仪，东芝TBA-120生化分析仪操作规程。 7 质量控制 在每一批标本中都应把非定值血清水平I与II质控做为未知标本进行分析，以2S为质控警告限，3S为失控限，绘制质控图，判断是否在控。
免疫球蛋白轻链和重链（ immunoglobulin light chain and he... 返回上一级免疫球蛋白轻链和重链（ immunoglobulinlight chain and heavy c... 【参考范围】 免疫电泳法：正常为阴性。 免疫速率散射比浊法（ARRAY-360测定仪参考值）：Kappa链血清0.598? 1.329g/L;尿液v 18.5mg/L; Lambda 链血清 0.280?0.665g/L;尿液v 500mg/L; Kappa/Lambda血清 1.47?2.95。 【影响因素】 1 ．免疫电泳法标本要新鲜不可污染或有沉淀，否则电泳时会出现拖尾现象；用抗K或抗入血清电泳时，其中一种抗血清有时出现2条沉淀线，是靠近 加样孔较粗的为骨髓瘤蛋白所致，另一条通常较弱为游离轻链所致，极少数情况下提示标本与抗血清中可能存在非特异性反应物质，应用抗IgD、抗IgE血清进一步鉴定;另外琼脂浓度、缓冲液离子强度、电压等要合适，每次实验必须做阴性、阳性血清对照。 2．速率散射比浊法抗血清效价高、特异性和亲和力强是实验的关键; PEG 的分子量、浓度要适当、所用器具必须清洁;注意抗原和抗体比例，防止hook 效应的发生。 【临床意义】 1.正常Ig分子的基本结构是由4条多肽链组成，即2条相同的分子量较小的轻链（L链）和2条相同的分子量较大的重链（H链）。L链共分为两型K型和入型，同一个天然Ig分子L链的型均相同，正常人血清中K型：入型约为2: 1。
H链大小约为L链的2倍，根据H链抗原性可将其分为5类Y链、a链、卩链、3链、￡链，不同的H链与L链(K型或入型)分别组成一个完整的lg分子，称为lgG( Y、IgA( a、IgM (a)、IgD ( 5)、IgE()。 2.L 链阳性或升高见于多发性骨髓瘤、慢性淋巴细胞性白血病、巨球蛋白血症、淀粉样变性和恶性肿瘤等。在多发性骨髓瘤患者中，约20％患者只分泌游 离轻链， 50%的既有单克隆免疫球蛋白，又有单克隆尿轻链，前者预后较差。免疫电泳只出现单一 L链沉淀线提示多属于恶性疾病，两条同时出现则多属于 SLE肝脏疾病等。 尿液中游离L链又称为本周蛋白或凝溶蛋白，由于其分子量较小，易通过肾小球迅速从尿中排出，因此血中可呈阴性反应。将轻链病患者尿液加热至 56C, 15min 凝固，继续加热至100C时溶解，在冷至60C以下又重新凝固而沉淀，本周蛋白含量v 1.45g/L时加热法检测常为阴性。 3.H 链升高见于重链病，重链病是一类淋巴细胞和浆细胞的恶性肿瘤，在患者血清/尿液中大量出现某一类型Ig的H链或片段，其中Y a及□重链病较常见。
浅谈人免疫球蛋白M（IgM）的研制 杨向有1李月2 （1上海新兴医药股份有限公司上海200135; 2山西康宝生物制品股份有限公司山西长治046011) 【摘要】目的：从人血浆中分离IgM；方法：采用低温乙醇法从人血浆中分离出组份Ⅰ+Ⅱ+Ⅲ沉淀（含有大多数种类的人免疫球蛋白）；通过改变条件先把人免疫球蛋白中含量最多的IgG分离出去，而后上柱层析分离出分子量最大人免疫球蛋白IgM；配制除菌后制成冻干制剂。采用S/D灭活法和干热灭活法对产品进行病毒灭活。结果：制成纯度大于95％的IgM冻干制剂结论：此方法可以很好的从人血浆中提取出IgM，制备人免疫球蛋白M（IgM）能更充分的利用血浆中的有效成分，具有很好的药用价值和广阔的市场前景。 Abstract Objective:Separate IgM from human plasma;Methods:It was isolated from human plasma component precipitationⅠⅡⅢby low temperature ethanol(With most types of human immunoglobulin) First one by changing the conditions of the most abundant immunoglobulin IgG separated, Then isolated by chromatography on the molecular weight of the largest human immunoglobulin IgM, Made lyophilized after the preparation and sterilization. Use of S / D inactivation and dry heat-inactivated virus inactivation method products;Results: Made more than 95% of the IgM purity of lyophilized Conclusion: This method can well be extracted from human plasma IgM, preparation of human immunoglobulin M (IgM) to the full utilization of the active ingredient in plasma, with good medicinal value and broad market prospects. 【关键词】人免疫球蛋白M（IgM），低温乙醇法，层析，病毒灭活 Key words:Human Immunoglobulin, Low temperature ethanol method,chromatog raphy, inactivation of virus 1. 人免疫球蛋白M（IgM）的简介 1.1人免疫球蛋白M（IgM） 免疫球蛋白由重链和轻链组成，根据重链(Heavy chain，H链)恒定区化学结构的不同，相应的免疫球蛋白被划分为多种类型，分别为免疫球蛋白M(IgM)、免疫球蛋白D(IgD)、免疫球蛋白A(IgA)、免疫球蛋白E(IgE)$1免疫球蛋白G(IgG)。[1-2] 人免疫球蛋白M (IgM) 存在于人的血清中，占血清免疫球蛋白总量的5~10%，血清浓度约1mg/ml，[3-4]主要由脾脏中浆细胞合成，一个IgM分子由5个单体通过J链连接成五聚体，有较高抗原结合价，也是五类免疫球蛋白（IgA、IgD、IgE 、IgG、IgM）中分子量最大的，其分子量为950k道尔顿，故又称为巨球蛋白。IgM 对防止菌血症起主要作用。[4] 1.2人免疫球蛋白M（IgM）与其他人免疫球蛋白各种性质的比较 表1：人免疫球蛋白M（IgM）与其他人免疫球蛋白各种性质的比较[2]
第四章 免疫球蛋白 第一部分：学习习题 一、 填空题 1．免疫球蛋白分子是有两条相同的____和两条相同的____通过链____连接而成的四肽链结构。 2．根据免疫球蛋白重链抗原性不同，可将其分为IgA 、IgM 、 IgG 、IgE 、IgD 等五类，其相应的重链分别为___、___、___、___、___。 3．免疫球蛋白轻链可分为___型和___型。 4．用木瓜蛋白酶水解IgG 可得到两个相同的____片段和一个____片段，前者的抗原结合价为1；用胃蛋白酶水解IgG 则可获得一个抗原结合价为2的_____片段和无生物学活性的____片段。 二、 多选题 [A 型题] 1．抗体与抗原结合的部位： A.V H B. V L C. C H D.C L E. V H 和 V L 2．免疫球蛋白的高变区(HVR)位于 A.V H 和 C H B. V L 和V H C.Fc 段 D.V H 和C L E. C L 和C H 3．能与肥大细胞表面FcR 结合，并介导I 型超敏反应的Ig 是： A.IgA B. IgM C. IgG D.IgD E. IgE 4．血清中含量最高的Ig 是： A.IgA B. IgM C. IgG
D.IgD E. IgE 5．血清中含量最低的Ig是： A.IgA B. IgM C. IgG D.IgD E. IgE 6．与抗原结合后激活补体能力最强的Ig是： A.IgA B. IgM C. IgG D.IgD E. IgE 7．脐血中哪类Ig增高提示胎儿有宫内感染？ A.IgA B. IgM C. IgG D.IgD E. IgE 8．在免疫应答过程中最早合成的Ig是： A.IgA B. IgM C. IgG D.IgD E. IgE 9．下面哪一类Ig参与粘膜局部抗感染： A.IgA B. IgM C. IgG D.IgD E. IgE 10．分子量最大的Ig是： A.IgA B. IgM C. IgG D.IgD E. IgE 11．ABO血型的天然抗体是： A.IgA类抗体 B. IgM类抗体 C. IgG类抗体 D.IgD类抗体 E. IgE类抗体 12．在种系发育过程中最早出现的Ig是： A.IgA类抗体 B. IgM类抗体 C. IgG类抗体
免疫球蛋白轻链和重链( immunoglobulin light chain and he... 返回上一级免疫球蛋白轻链和重链( immunoglobulinlight chain and heavy c... 【参考范围】 免疫电泳法：正常为阴性。 免疫速率散射比浊法（ARRAY-360测定仪参考值）:Kappa链血清0.598～1.329g/L；尿液＜18.5mg/L； Lambda链血清0.280～0.665g/L；尿液＜500mg/L；Kappa/Lambda血清 1.47～ 2.95。 【影响因素】 1．免疫电泳法标本要新鲜不可污染或有沉淀，否则电泳时会出现拖尾现象；用抗κ或抗λ血清电泳时，其中一种抗血清有时出现2条沉淀线，是靠近加样孔较粗的为骨髓瘤蛋白所致，另一条通常较弱为游离轻链所致，极少数情况下提示标本与抗血清中可能存在非特异性反应物质，应用抗IgD、抗IgE血清进一步鉴定；另外琼脂浓度、缓冲液离子强度、电压等要合适，每次实验必须做阴性、阳性血清对照。 2．速率散射比浊法抗血清效价高、特异性和亲和力强是实验的关键；PEG 的分子量、浓度要适当、所用器具必须清洁；注意抗原和抗体比例，防止hook 效应的发生。 【临床意义】 1．正常Ig分子的基本结构是由4条多肽链组成，即2条相同的分子量较小的轻链（L链）和2条相同的分子量较大的重链（H链）。L链共分为两型κ型和λ型，同一个天然Ig分子L链的型均相同，正常人血清中κ型：λ型约为2：1。
H链大小约为L链的2倍，根据H链抗原性可将其分为5类Υ链、α链、μ链、δ链、ε链，不同的H链与L链（κ型或λ型）分别组成一个完整的Ig分子，称为IgG(γ）、IgA(α）、IgM（μ）、IgD（δ）、IgE(ε）。 2.L链阳性或升高见于多发性骨髓瘤、慢性淋巴细胞性白血病、巨球蛋白血症、淀粉样变性和恶性肿瘤等。在多发性骨髓瘤患者中，约20％患者只分泌游离轻链，50%的既有单克隆免疫球蛋白，又有单克隆尿轻链，前者预后较差。免疫电泳只出现单一L链沉淀线提示多属于恶性疾病，两条同时出现则多属于SLE、肝脏疾病等。 尿液中游离L链又称为本周蛋白或凝溶蛋白，由于其分子量较小，易通过肾小球迅速从尿中排出，因此血中可呈阴性反应。将轻链病患者尿液加热至56℃，15min凝固，继续加热至100℃时溶解，在冷至60℃以下又重新凝固而沉淀，本周蛋白含量＜1.45g/L时加热法检测常为阴性。 3.H链升高见于重链病，重链病是一类淋巴细胞和浆细胞的恶性肿瘤，在患者血清/尿液中大量出现某一类型Ig的H链或片段，其中Υ、α及μ重链病较常见。