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生化蛋白质代谢

第五章蛋白质代谢

第一节概述

一、主要途径

1.蛋白质代谢以氨基酸为核心，细胞内外液中所有游离氨基酸称为游离氨基酸库，其

含量不足氨基酸总量的1％，却可反映机体氮代谢的概况。食物中的蛋白都要降解为氨基酸才能被机体利用，体内蛋白也要先分解为氨基酸才能继续氧化分解或转化。

2.游离氨基酸可合成自身蛋白，可氧化分解放出能量，可转化为糖类或脂类，也可合

成其他生物活性物质。合成蛋白是主要用途，约占75％，而蛋白质提供的能量约占人体所需总能量的10－15％。蛋白质的代谢平衡称氮平衡，一般每天排出5克氮，相当于30克蛋白质。

3.氨基酸通过特殊代谢可合成体内重要的含氮化合物，如神经递质、嘌呤、嘧啶、磷

脂、卟啉、辅酶等。磷脂的合成需S-腺苷甲硫氨酸，氨基酸脱羧产生的胺类常有特殊作用，如5－羟色胺是神经递质，缺少则易发生抑郁、自杀；组胺与过敏反应有密切联系。

二、消化

外源蛋白有抗原性，需降解为氨基酸才能被吸收利用。只有婴儿可直接吸收乳汁中的抗体。可分为以下两步：

1.胃中的消化：胃分泌的盐酸可使蛋白变性，容易消化，还可激活胃蛋白酶，保持其

最适pH，并能杀菌。胃蛋白酶可自催化激活，分解蛋白产生蛋白胨。胃的消化作用很重要，但不是必须的，胃全切除的人仍可消化蛋白。

2.肠是消化的主要场所。肠分泌的碳酸氢根可中和胃酸，为胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹

性蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶等提供合适环境。肠激酶激活胰蛋白酶，再激活其他酶，所以胰蛋白酶起核心作用，胰液中有抑制其活性的小肽，防止在细胞中或导管中过早激活。外源蛋白在肠道分解为氨基酸和小肽，经特异的氨基酸、小肽转运系统进入肠上皮细胞，小肽再被氨肽酶、羧肽酶和二肽酶彻底水解，进入血液。所以饭后门静脉中只有氨基酸。

三、内源蛋白的降解

1.内源蛋白降解速度不同，一般代谢中关键酶半衰期短，如多胺合成的限速酶－鸟氨

酸脱羧酶半衰期只有11分钟，而血浆蛋白约为10天，胶原为1000天。体重70千克的成人每天约有400克蛋白更新，进入游离氨基酸库。

2.内源蛋白主要在溶酶体降解，少量随消化液进入消化道降解，某些细胞器也有蛋白

酶活性。内源蛋白是选择性降解，半衰期与其组成和结构有关。有人认为N－末端组成对半衰期有重要影响（N-末端规则），也有人提出半衰期短的蛋白都含有一个富含脯氨酸、谷氨酸、丝氨酸和苏氨酸的区域（PEST区域）。如研究清楚，就可能得到稳定的蛋白质产品。

四、氨基酸的吸收

食用蛋白质后15分钟就有氨基酸进入血液，30到50分钟达到最大。氨基酸的吸收与葡萄糖类似，有以下方式：

1.需要载体的主动转运，需要钠，消耗离子梯度的势能。已发现6种载体，运载不同

侧链种类的氨基酸。

2.基团转运，需要谷胱甘肽，每转运一个氨基酸消耗3个ATP，而用载体转运只需三分

之一个。此途径为备用的旁路，一般无用。

第二节脱氨和脱羧

氨基酸失去氨基称为脱氨，是机体氨基酸分解代谢的第一步。绝大多数氨基酸先脱氨生成α－酮酸，再氧化或转化为其他物质。有氧化脱氨和非氧化脱氨两类，前者普遍存在，后者存在于某些微生物。

一、氧化脱氨

（一）过程：氨基酸在氨基酸氧化酶催化下脱氢生成亚氨基酸，再水解生成酮酸和氨。

脱下的氢由黄素蛋白传递给氧，生成过氧化氢，再分解为水和氧。总反应如下：

2氨基酸+O2=2酮酸+2NH3

过氧化氢也可氧化酮酸生成脂肪酸和二氧化碳。

（二）有关酶

1.L-氨基酸氧化酶：可催化多数氨基酸，但甘氨酸、侧链含羟基、羧基、氨基的氨

基酸无效，需专门的酶。以FAD或FMN为辅基，人的酶以FMN为辅基。

2.D-氨基酸氧化酶：存在于肝、肾，以FAD为辅基。

3.氧化专一氨基酸的酶：如甘氨酸氧化酶、D-天冬氨酸氧化酶、L-谷氨酸脱氢酶等。

后者重要，分布广泛，活力高，受别构调节，能量不足时激活，加快氧化。以NAD

或NADP为辅酶，不需氧，通过呼吸链再生。在体外可用于合成味精。

二、非氧化脱氨

1.还原脱氨：严格无氧时氢化酶催化生成羧酸和氨。

2.水解脱氨：水解酶催化，生成α－羟酸和氨。

3.脱水脱氨：丝氨酸和苏氨酸在脱水酶催化下生成烯，重排成亚氨基酸，自发水解生

成酮酸和氨。脱水酶以磷酸吡哆醛为辅基。

4.脱巯基脱氨：半胱氨酸在脱硫氢基酶催化下脱去硫化氢，重排、水解，生成丙酮酸

和氨。

5.氧化－还原脱氨：两个氨基酸一个氧化，一个还原，脱去两个氨，生成酮酸和脂肪

酸。

三、脱酰胺作用

谷氨酰胺酶和天冬酰胺酶可催化脱酰胺，生成相应的氨基酸。此酶分布广泛，专一性强。

四、转氨基作用

1.定义：指α－氨基酸和酮酸之间氨基的转移作用。氨基酸的α－氨基转移到酮酸的酮

基上，生成酮酸，原来的酮酸形成相应的氨基酸。转氨作用普遍存在，除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸外都参与转氨，对其分解及合成有重要作用。

2.转氨酶：种类很多，多需要谷氨酸，对另一个氨基酸要求不严，以活力最大的命名。

其反应是可逆的，由浓度控制。都含磷酸吡哆醛，乒乓机制。吡哆醛还参与脱羧、脱水、脱硫化氢及消旋等反应。

五、联合脱氨

指脱氨与转氨联合，是氨基酸降解的主要方式，有两种方式：

1.氨基酸先转氨生成谷氨酸，再由谷氨酸脱氢酶脱去氨基。普遍存在。

2.腺苷酸循环：氨基转给谷氨酸，再生成天冬氨酸，与次黄嘌呤核苷一磷酸生成腺苷

酸代琥珀酸，再裂解成腺苷酸和延胡索酸。腺苷酸水解成次黄嘌呤核苷酸，放出氨；

延胡索酸水化、氧化再生草酰乙酸。此途径主要存在于肌肉和脑，其腺苷酸脱氨酶活性较高。肝脏谷氨酸脱氢酶活力高，但90％转化为天冬氨酸。

六、脱羧

少数氨基酸先脱羧生成一级胺。此反应由脱羧酶催化，含磷酸吡哆醛，专一性强，每种酶只催化一种L-氨基酸。此酶在各种组织中普遍存在，生成的胺有重要生理作用，如脑中谷氨酸脱羧生成的γ－氨基丁酸是神经递质。

第三节氮的排泄

氨对机体有毒，特别是对脑。血液中1％的氨即可使神经中毒。水生动物可直接排氨，陆生动物排溶解度较小的尿素，卵生动物排不溶的尿酸。

一、氨的转运

（一）谷氨酰胺合成酶将氨与谷氨酸合成谷氨酰胺，消耗一个ATP。谷氨酰胺中性无毒，容易通过细胞膜，进入血液运到肝脏后被谷氨酰胺酶分解，放出氨。

（二）肌肉通过葡萄糖-丙氨酸循环转运氨。氨经谷氨酸转给丙氨酸，运到肝后再转氨生成谷氨酸。丙酮酸异生为葡萄糖返回肌肉。这样肌肉活动产生的丙酮酸和氨都得到处理，一举两得。

二、尿素的生成

1.在线粒体中氨甲酰磷酸合成酶I将氨和CO2合成氨甲酰磷酸，消耗2个ATP。N-乙酰谷

氨酸是此酶的正调节物。酶II在细胞质，与核苷酸的合成有关。

2.氨甲酰磷酸与鸟氨酸形成瓜氨酸和磷酸，由鸟氨酸转氨甲酰酶催化，需镁离子。

3.瓜氨酸出线粒体，进入细胞质，与天冬氨酸生成精氨琥珀酸。精氨琥珀酸合成酶需

镁离子，消耗1个ATP的两个高能键。

4.精氨琥珀酸裂解酶催化其裂解，生成精氨酸和延胡索酸。

5.精氨酸酶催化水解生成鸟氨酸和尿素。

6.总反应为：

NH4++CO2+3ATP+Asp+2H2O=尿素+延胡索酸+2ADP+2Pi+AMP+Ppi

共除去2分子氨和1分子CO2，消耗4个高能键。前两步在线粒体中进行，可避免氨进入血液引起神经中毒。此途径称为尿素循环或鸟氨酸循环，缺乏有关酶会中毒死亡。

三、其他途径

爬虫和鸟排泄不溶的尿酸，可保持水，但耗能高。具体见核酸代谢。此外，蜘蛛排鸟嘌呤，某些鱼排氧化三甲胺，高等植物合成谷氨酰胺和天冬酰胺，储存体内。

第四节碳架氧化

20种氨基酸分别以5种物质进入三羧酸循环：丙氨酸、丝氨酸、苏氨酸、甘氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸和色氨酸生成乙酰辅酶A，精氨酸、组氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和谷氨酸生成α-酮戊二酸，甲硫氨酸、异亮氨酸、缬氨酸生成琥珀酰辅酶A；苯丙氨酸和酪氨酸还生成延胡索酸；天冬氨酸和天冬酰胺生成草酰乙酸。分解主要在肝和肾进行，某些中间物可转化为糖、酮体及生物活性物质，见下节。氨基酸脱羧形成胺后不能进入三羧酸循环。

一、乙酰辅酶A途径

（一）由丙酮酸生成乙酰辅酶A

1.丙氨酸：由谷丙转氨酶转氨生成丙酮酸

2.丝氨酸：脱水脱氨生成丙酮酸，由丝氨酸脱水酶催化，含磷酸吡哆醛。

3.甘氨酸：可接受羟甲基，转变成丝氨酸。由丝氨酸转羟甲基酶催化，以磷酸吡哆醛为

辅基，甲烯基四氢叶酸为供体，需锰。此途径主要作为丝氨酸的合成途径，甘氨酸的分解主要是作为一碳单位供体，由甘氨酸裂解酶裂解生成甲烯基四氢叶酸和二氧化碳及氨，次要途径是氧化脱氨生成乙醛酸，再氧化成甲酸或草酸。甘氨酸与谷胱甘肽、肌酸、胆碱、嘌呤、卟啉的合成都有关系。

4.苏氨酸：由苏氨酸醛缩酶裂解成甘氨酸和乙醛，乙醛可氧化成乙酸再生成乙酰辅酶A。

也可脱水生成α-酮丁酸，或脱去脱羧形成氨基丙酮。

5.半胱氨酸：可转氨生成β-巯基丙酮酸，再由转硫酶脱去硫化氢生成丙酮酸。也可先氧

化成半胱氨酸亚磺酸，再转氨、脱去亚硫酸形成丙酮酸。产生的硫化氢要氧化成亚硫酸，再氧化成硫酸，由尿排出。

（二）由乙酰乙酰辅酶A生成乙酰辅酶A

1.苯丙氨酸：由苯丙氨酸-4-单加氧酶催化生成酪氨酸，消耗一个NADPH。

2.酪氨酸：先转氨生成4-羟苯丙酮酸，再氧化、脱羧、开环，裂解成延胡索酸和乙酰乙

酸。延胡索酸进入三羧酸循环，乙酰乙酸由琥珀酰辅酶A活化生成乙酰乙酰辅酶A，硫解形成两个乙酰辅酶A。

3.亮氨酸：先转氨、脱羧生成异戊酰辅酶A，再脱氢、末端羧化、加水生成羟甲基戊二

酰辅酶A(HMG CoA)，裂解成乙酰乙酸和乙酰辅酶A。

4.赖氨酸：先由两条途径生成L-α-氨基己二酸半醛，其一是与α-酮戊二酸缩合成酵母氨

酸，再放出谷氨酸；其二是先脱去α氨基再环化、开环，将氨基转移到α位。生成半醛后氧化成酸，转氨生成α-酮己二酸，脱羧生成戊二酰辅酶A，脱氢、脱羧形成巴豆酰辅酶A，最后水化、脱氢成乙酰乙酰辅酶A。

5.色氨酸：较复杂，先氧化，依次脱去甲醛、丙氨酸，最后形成α-酮己二酸，生成乙酰

乙酰辅酶A。其11个碳原子共生成一个乙酰乙酰辅酶A，一个，4个二氧化碳和一个甲酸。

二、α-酮戊二酸途径，由精氨酸、组氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和谷氨酸5种。

1.精氨酸：由精氨酸酶水解成鸟氨酸和尿素，再转氨生成谷氨酸γ半醛，由脱氢酶氧化

成谷氨酸，转氨或脱氨形成。α-酮戊二酸。

2.组氨酸：组氨酸分解酶脱去氨基形成尿刊酸，再水合、开环生成N-甲亚氨基谷氨酸，

谷氨酸转甲亚氨酶催化转给四氢叶酸，形成谷氨酸。

3.谷氨酰胺：可由谷氨酰胺酶水解；可将酰胺转给α-酮戊二酸，生成两个谷氨酸；也

可转到α-酮戊二酸的γ-羧基上，形成的γ-酮谷酰胺酸可水解生成α-酮戊二酸。

4.脯氨酸：先由脯氨酸氧化酶形成双键，再加水开环形成谷氨酸γ半醛，用NAD氧化成

谷氨酸。

三、琥珀酰辅酶A途径，有甲硫氨酸、异亮氨酸和缬氨酸。

1.甲硫氨酸：与ATP生成S-腺苷甲硫氨酸，转甲基后水解，生成高半胱氨酸，在胱硫

醚-β-合成酶催化下与丝氨酸合成胱硫醚，胱硫醚-γ-分解酶催化脱去半胱氨酸和氨基，生成α-酮丁酸，脱羧成丙酰辅酶A，丙酰辅酶A羧化酶催化生成D-甲基丙二酰辅酶A，消旋酶生成L-型，变位生成琥珀酰辅酶A。

2.异亮氨酸：转氨，脱羧生成α-甲基丁酰辅酶A，经β-氧化生成乙酰辅酶A和丙酰辅酶

A，最后生成琥珀酰辅酶A。

3.缬氨酸：转氨，脱羧形成异丁酰辅酶A，脱氢、水化后再水解，生成β-羟异丁酸，

脱氢生成甲基丙二酸半醛，氧化为甲基丙二酰辅酶A，再变位生成琥珀酰辅酶A。四、延胡索酸途径

苯丙氨酸和酪氨酸的部分碳链形成延胡索酸，另一部分为乙酰乙酸。

五、草酰乙酸途径

天冬酰胺酶催化生成天冬氨酸，再转氨生成草酰乙酸，进入三羧酸循环。天冬酰胺酶可控制白血病。

六、生糖氨基酸和生酮氨基酸

生成乙酰乙酰辅酶A的苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸和色氨酸称为生酮氨基酸；其他氨基酸称为生糖氨基酸。苯丙氨酸和酪氨酸既生糖又生酮。因为丙酮酸可生成乙酰辅酶A，再生酮，所以二者的界限并不是非常严格的。

第五节氨基酸衍生物

一、一碳单位

（一）定义：含一个碳原子的基团称为一碳单位，甲烷和二氧化碳例外。主要有亚氨甲基、甲酰基、羟甲基、亚甲基（甲叉基、甲烯基）次甲基（甲川基、甲炔基）和甲基。

一碳单位是甲基供体，与肾上腺素、肌酸、胆碱、嘌呤、嘧啶等的合成有关。其载体是四氢叶酸，连接在5位和10位氮上。

（二）来源

1.甘氨酸裂解酶裂解甘氨酸，生成甲烯基四氢叶酸和二氧化碳及氨。甘氨酸脱氨生成的

乙醛酸可产生次甲基四氢叶酸，乙醛酸氧化生成的甲酸可生成甲酰基四氢叶酸。

2.苏氨酸可分解产生甘氨酸，形成一碳单位。

3.丝氨酸的β-碳可转移到四氢叶酸上，生成亚甲基四氢叶酸和甘氨酸。

4.组氨酸分解时产生亚氨甲酰谷氨酸，生成亚氨甲酰四氢叶酸。脱氨后产生次甲基四氢

叶酸。

5.甲硫氨酸生成的S-腺苷甲硫氨酸可提供甲基，产生的高半胱氨酸可从四氢叶酸接受甲

基形成甲硫氨酸。可供给50种受体。

二、生物活性物质

1.酪氨酸与黑色素：酪氨酸酶先催化羟化，形成二羟苯丙氨酸，即多巴，再将多巴氧

化成多巴醌，多巴醌可自发聚合形成黑色素。缺乏酪氨酸酶引起白化病。

2.儿茶酚胺类激素：酪氨酸由酪氨酸羟化酶催化生成多巴，脱羧形成多巴胺，β-羟化

形成去甲肾上腺素，再从S-腺苷甲硫氨酸接受甲基形成肾上腺素。此三种激素称为儿茶酚胺类激素，对心血管和神经系统有重要作用。

3.色氨酸羟化、脱羧形成5-羟色胺，是神经递质，与神经兴奋、小动脉和支气管平滑

肌收缩、胃肠道肽类激素的释放有关。色氨酸脱氨脱羧可形成吲哚乙酸，是植物生长激素。色氨酸分解的中间物可转变为尼克酸，但合成率很低。

4.肌酸合成：先由精氨酸和甘氨酸合成胍基乙酸，再由S-腺苷甲硫氨酸转甲基，生成

肌酸。可磷酸化，作为储备能源，称为磷酸原。

5.组氨酸脱羧形成组胺，可使平滑肌舒张、微血管扩张、胃酸分泌，引起支气管哮喘、

丘疹等过敏反应。临床用抗组胺药物治疗过敏。组胺还是感觉神经递质。

6.多胺合成：是碱性小分子，含多个氨基的长链脂肪族化合物，如精胺、亚精胺、尸

胺、腐胺等。鸟氨酸脱羧形成腐胺，再与S-腺苷甲硫氨酸生成亚精胺，再反应则生成精胺。精胺有退热降压作用。多胺常与核酸并存，可能在转录和细胞分裂的调节中起作用。

7.谷氨酸脱羧生成γ-氨基丁酸，是有抑制作用的神经递质，在生物体中广泛存在。

8.半胱氨酸氧化成磺基丙氨酸，脱羧形成牛磺酸。可形成牛磺胆酸，参与脂类吸收。

三、氨基酸代谢缺陷症

缺乏代谢中的某种酶，可引起代谢缺陷症，多为先天遗传，已发现30多种。如缺乏

苯丙氨酸-4-单加氧酶引起的苯丙酮尿症，苯丙氨酸转氨生成苯丙酮，聚集在血液中，由尿排出。在儿童时期限制摄入苯丙氨酸可防止智力迟钝。缺乏尿黑酸氧化酶则酪氨酸生成尿黑酸，氧化成黑色物质，称为尿黑酸症。缺乏α-酮异戊酸脱氢酶引起支链氨基酸代谢障碍，血和尿中支链氨基酸及其酮酸增多，称为枫糖尿症。

第五节氨基酸的合成代谢

一、概述

20种基本氨基酸的生物合成途径已基本阐明，其中人类不能合成的10种氨基酸，即苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、色氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸称为必须氨基酸。

氨基酸的合成途径主要有以下5类：

1.谷氨酸类型，由α-酮戊二酸衍生而来，有谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和精氨酸，蕈

类和眼虫还可合成赖氨酸。

2.天冬氨酸类型，由草酰乙酸合成，包括天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸和

异亮氨酸，细菌和植物还合成赖氨酸。

3.丙酮酸衍生类型，包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸，为异亮氨酸和赖氨酸提供部分碳

原子。

4.丝氨酸类型，由3-磷酸甘油酸合成，包括丝氨酸、甘氨酸和半胱氨酸。

5.其他，包括苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸和组氨酸。

二、脂肪族氨基酸的合成

（一）谷氨酸类型

1.谷氨酸：由α-酮戊二酸与氨经谷氨酸脱氢酶催化合成，消耗NADPH，而脱氨时则生成

NADH。

2.谷氨酰胺：谷氨酰胺合成酶可催化谷氨酸与氨形成谷氨酰胺，消耗一个ATP，是氨合

成含氮有机物的主要方式。此酶受8种含氮物质反馈抑制，如丙氨酸、甘氨酸等，因为其氨基来自谷氨酰胺。

谷氨酰胺可在谷氨酸合成酶催化下与α-酮戊二酸形成2个谷氨酸，这也是合成谷氨酸的途径，比较耗费能量，但谷氨酰胺合成酶Km小，可在较低的氨浓度下反应，所以常用。

3.脯氨酸：谷氨酸先还原成谷氨酸γ-半醛，自发环化，再还原生成脯氨酸。可看作分解

的逆转，但酶不同，如生成半醛时需ATP活化。

4.精氨酸：谷氨酸先N-乙酰化，在还原成半醛，以防止环化。半醛转氨后将乙酰基转给

另一个谷氨酸，生成鸟氨酸，然后与尿素循环相同，生成精氨酸。

5.赖氨酸：蕈类和眼虫以α-酮戊二酸合成赖氨酸，先与乙酰辅酶A缩合成高柠檬酸，异

构、脱氢、脱羧生成α-酮己二酸，转氨，末端羧基还原成半醛，经酵母氨酸转氨生成赖氨酸。

（二）天冬氨酸类型

1.天冬氨酸：由谷草转氨酶催化合成。

2.天冬酰胺：由天冬酰胺合成酶催化，谷氨酰胺提供氨基，消耗一个ATP的两个高能键。

细菌可利用游离氨。也消耗两个。

3.赖氨酸：细菌和植物先将天冬氨酸还原成半醛，再与丙酮酸缩合成环，还原后开环并

N-琥珀酰化，末端羧基转氨后脱去琥珀酸，异构，脱羧，形成赖氨酸。

4.甲硫氨酸：先合成半醛，还原成高丝氨酸，再将羟基酰化。然后可由两个途径生成高

半胱氨酸，一是在硫解酶催化下与硫化氢生成高半胱氨酸，二是与半胱氨酸合成胱硫

醚，再裂解放出高半胱氨酸和丙酮酸。最后由5甲基四氢叶酸提供甲基，生成甲硫氨酸。

胱硫醚途径与分解时不同，合成时有琥珀酰基，分解时放出丙酮酸。

5.苏氨酸：天冬氨酸依次还原成半醛和高丝氨酸，被ATP磷酸化后由苏氨酸合成酶水解

生成苏氨酸。

6.异亮氨酸：有4个碳来自天冬氨酸，2个来自丙酮酸，一般列入天冬氨酸类型，但其合

成与缬氨酸类似，见下。

（三）丙酮酸衍生物类型

1.丙氨酸：由谷丙转氨酶合成，反应可逆，无反馈抑制。

2.缬氨酸：丙酮酸脱羧、氧化成乙酰TPP，与另一个丙酮酸缩合，形成α-乙酰乳酸，

然后甲基移位，脱水形成α-酮异戊酸，转氨生成缬氨酸。

3.异亮氨酸：苏氨酸脱水脱氨生成α-酮丁酸，然后与缬氨酸相同，与活性乙醛缩

合，移位、脱水、转氨，生成异亮氨酸。

4.亮氨酸：开始与缬氨酸相同，形成α-酮异戊酸后与乙酰辅酶A合成α-异丙基苹

果酸，异构、脱氢、脱羧，形成α-酮异己酸，转氨生成亮氨酸。

（四）丝氨酸类型

1.丝氨酸：3-磷酸甘油酸脱氢生成3-磷酸羟基丙酮酸，转氨生成3-磷酸丝氨酸，水

解形成丝氨酸。

2.甘氨酸：丝氨酸经丝氨酸转羟甲基酶催化，形成甲叉FH4和甘氨酸。

3.半胱氨酸：某些植物和微生物由O-乙酰丝氨酸和H2S反应生成，其H2S由硫酸还原

而来。动物则由高半胱氨酸与丝氨酸合成胱硫醚，再分解成半胱氨酸和α-酮丁

酸，与甲硫氨酸的分解相同。

三、芳香族氨基酸的合成

（一）形成分枝酸：芳香族氨基酸由植物和微生物合成，分枝酸是其共同前体。赤藓糖-4-磷酸与磷酸烯醇式丙酮酸缩合，生成莽草酸后与另一个PEP形成分枝酸，称为莽草酸途径。

（二）苯丙氨酸：分枝酸变位生成预苯酸，脱水脱羧形成苯丙酮酸，再转氨生成苯丙氨酸。

（三）酪氨酸：分枝酸变位，氧化脱羧形成对羟苯丙酮酸，转氨生成酪氨酸。也可由苯丙氨酸羟化形成。苯丙氨酸和酪氨酸的合成称为预苯酸支路。

（四）色氨酸：分枝酸接受谷氨酰胺的氨基，生成邻氨基苯甲酸，再与磷酸核糖焦磷酸（PRPP）缩合，核糖的C1与氨基相连，由焦磷酸水解驱动。然后核糖部分重排，脱水脱羧，生成吲哚-3-甘油磷酸，甘油被丝氨酸取代即生成色氨酸，由色氨酸合成酶催化。色氨酸的C1、C6来自PEP，2、3、4、5位来自赤藓糖，7、8位来自核糖，氮来自谷氨酰胺，吲哚以外来自丝氨酸。

四、组氨酸合成：首先PRPP的C1与ATP的N1相连，脱去焦磷酸后开环，分解，放出5-氨基咪唑-4-氨甲酰核苷酸，用于合成嘌呤。留下的咪唑甘油磷酸经氧化、转氨、脱磷酸形成组氨醇，氧化生成组氨酸。

五、氨基酸合成的调节

（一）产物的反馈调节

1.简单反馈抑制：如由苏氨酸合成异亮氨酸，异亮氨酸抑制苏氨酸脱氨酶。

2.协同抑制：如谷氨酰胺合成酶受8种物质抑制。

3.多重抑制：催化PEP与赤藓糖-4-磷酸缩合的醛缩酶由三种同工酶，分别受三种产

物的抑制。

4.连续反馈抑制：产物抑制某中间过程，使其底物积累，抑制前面的反应。如半胱

氨酸和甲硫氨酸等合成。

5.其他：甘氨酸的合成受一碳单位和FH4的调节，丙氨酸、谷氨酸和天冬氨酸不受

反馈抑制，与其酮酸保持可逆平衡。

（二）酶量调节：一些酶的合成受产物阻遏，如大肠杆菌的甲硫氨酸合成中的某些酶。

阻遏调节速度较慢。

第六节氨基酸衍生物的合成

一、谷胱甘肽

（一）功能：作为还原剂，保护红细胞等不被氧化损伤。一般还原型与氧化型的比值为500。谷胱甘肽与过氧化物反应可解毒。谷胱甘肽还参与氨基酸的转运。

（二）合成：谷氨酸的γ-羧基与半胱氨酸生成肽键，再与甘氨酸反应生成谷胱甘肽。共消耗2个ATP。

二、肌酸：需甘氨酸、精氨酸和甲硫氨酸，精氨酸提供胍基，甲硫氨酸提供甲基。

三、卟啉

（一）在线粒体中，甘氨酸与琥珀酰辅酶A缩合，生成5-氨基乙酰丙氨酸（ALA），ALA 合成酶含磷酸吡哆醛，是限速酶，受血红素抑制。

（二）ALA从线粒体进入细胞质，2个缩合成一分子胆色素原，由ALA脱水酶催化。4分子胆色素原首尾相连，形成线性四吡咯，再环化，改变侧链和饱和度，生成原卟啉IX，与Fe2+螯合，生成血红素。如缺乏某些酶，可引起中间物积累，称为卟啉症。

（三）分解：单加氧酶使血红素断裂，形成线性的胆绿素，放出CO。胆绿素还原生成胆红素，是青肿伤痕变色的原因。胆红素在肝脏与2个葡萄糖醛酸结合，增加溶解度，从胆汁进入肠道。血红素中的铁可再循环。

哈哈李老师,我是于庆元,这是我编的一些打油诗,分别是氨基酸分解与合成的途径,咱也班门弄一下斧,希望对下届的DDMM们强化记忆有用.

Now-----------look!

氨基酸氧化途径解释

半块酥饼干,四个旧铜板; 半苏丙甘丝->丙酮酸

弹尽粮绝来,容色本已老; 亮赖色苯酪->乙酰乙酰辅酶A

老本胡吃掉,天天嚼青草; 酪苯->延胡索

酸; 天(Asp)天(Asn)->草酰乙酸

腹中早无谷,无脸惊先祖; 脯谷精酰(Gln)组->@酮戊二酸

留下一双鞋,全部喂老虎. 硫异缬->琥珀酰辅酶A.

一个孤独的老年人的悲惨命运.

氨基酸合成途径无需翻译的内容

飘然而去戊二酸, @酮戊二酸

推门一看百草仙. 草酰乙酸

晚安来客医病痛, 丙酮酸

告诉吃3-甘油酸. 3-磷酸甘油酸

服完药吃藓烯醇, 4-磷酸赤藓糖,磷酸烯醇式丙酮酸

喝PRPP、

ATP. PRPP,ATP.

这个合成途径吗,就是考较李老师的语文功底了:)

就是把每个黑色的字翻译成一个氨基酸.

不过有两个提示:

1. 凡发 yi 的字只能翻译成 I(异亮氨酸).

2. 第三句的"晚"翻译成V(缬氨酸),而第五句的"完"翻译成W(色氨酸). 这两条实际上是无法避免的漏洞,因为汉语和英语的某些不同之处而引起的相信您已经看出来翻译方法了吧:)

大学《生物化学》蛋白质习题参考答案复习课程

精品文档精品文档《第五章蛋白质》习题一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) (A) 8.8% (B) 8.0% (C) 8.4% (D) 9.2% (E) 9.6% 2.属于碱性氨基酸（即R基团带正电的氨基酸）的是( C ) (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 3.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 4.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是( B ) (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构并不包括各原子的空间位置 5.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) (A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 (C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 6.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 (C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 7.有关肽键的叙述，错误的是( D ) (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双键性质 (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 8.有关蛋白质三级结构描述，错误的是( A ) (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 9.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 10.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 11.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 12.有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是( C ) (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定，其方向与折叠的长轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 13.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 14.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 15.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨酸 16.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于( D ) (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量

生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH

生物化学蛋白质代谢习题

一、单选题（每题0.5分，共40分） 1. 如果要求酶促反应v=Vmax×80%, 则[S] 应为Km 的倍数是： A. 4.5 B.9 C.4 D.5 E.80 2. 酶原激活通常是使酶原中哪种键断裂？ A 氢键 B 疏水键 C 离子键 D 肽键 E 二硫键 3. 蛋白质分子中氨基酸属于下列哪一项？ A L-β-氨基酸 B D-β-氨基酸 C L-α-氨基酸 D D-α-氨基酸 E L-D-α氨基酸 4. 对具有四级结构的蛋白质进行一级结构分析时发现 A 只有一个自由的α-氨基和一个自由的α羟基 B 只有自由的α-氨基，没有自由的α-羟基 C 只有自由的α-羟基，没有自由的α-氨基 D 既无自由的α-羟基，也无自由的α-氨基 E 有一个以上自由的α-氨基和α-羟基 5. 能使蛋白质沉淀但不变性的试剂是 A.浓盐酸 B.饱和硫酸氨溶液 C.浓氢氧化钠溶液 D.生理盐水 E 常温丙酮 6. 蛋白质变性时不应出现的变化是： A 溶解度降低 B 失去原有生理功能 C 天然构象破坏 D 各种次级键被破坏 E 个别肽键被破坏 7. IP3受体位于 A 核糖体 B 内质网 C 核膜 D 高尔基体 E 溶酶体 8. 某一限制性内切酶切割5’G↓AATT C3’序列所产生的末端是

3’C TTAA↑G5’ A.3’突出末端 B.5’突出末端 C.3’磷酸基末端 D.3’和5’突出末端 E.平末端 9. 在基因重组工程中不可用作基因克隆载体的是 A.质粒DNA B.病毒DNA C.噬菌体DNA D.逆转录病毒DNA E.细菌基因组DNA 10. 表达人类蛋白质的最理想的细胞体系是 A.大肠杆菌表达体系 B.放线菌表达体系 C.昆虫表达体系 D.线虫表达体系 E.哺乳类细胞表达体系 11. 三羧酸循环中草酰乙酸的补充主要来自 A 乙酰CoA缩合产生 B 柠檬酸裂解产生 C 丙酮酸羧化产生 D 苹果酸还原产生 E 天冬氨酸转氨基后产生 12. 二硝基苯酚能抑制 A 糖原合成 B 氧化磷酸化 C 糖异生 D 糖酵解 E 磷酸戊糖途径 13. 能直接与O2结合的细胞色素是 A Cytaa3 B Cytb562 C Cytb565 D Cytc E Cytc1 14. 不属于第二信使的是 A cAMP B G蛋白 C IP3 D Ca2 E cGMP 15. 关于6-磷酸果糖激酶-1的叙述，正确的是 A 其产物为2.6-双磷酸果糖

大学生物化学习题-答案

生物化学习题蛋白质 —、填空题 1. 氨基酸的等电点（pl）是指—水溶液中，氨基酸分子净电荷为0时的溶液PH值。 2. 氨基酸在等电点时，主要以_兼性一离子形式存在,在pH>pI的溶液中，大部分以负/阴离子形式存在,在pH

生化蛋白质代谢

第五章蛋白质代谢第一节概述一、主要途径 1.蛋白质代谢以氨基酸为核心，细胞内外液中所有游离氨基酸称为游离氨基酸库，其含量不足氨基酸总量的1％，却可反映机体氮代谢的概况。食物中的蛋白都要降解为氨基酸才能被机体利用，体内蛋白也要先分解为氨基酸才能继续氧化分解或转化。 2.游离氨基酸可合成自身蛋白，可氧化分解放出能量，可转化为糖类或脂类，也可合成其他生物活性物质。合成蛋白是主要用途，约占75％，而蛋白质提供的能量约占人体所需总能量的10－15％。蛋白质的代谢平衡称氮平衡，一般每天排出5克氮，相当于30克蛋白质。 3.氨基酸通过特殊代谢可合成体内重要的含氮化合物，如神经递质、嘌呤、嘧啶、磷脂、卟啉、辅酶等。磷脂的合成需S-腺苷甲硫氨酸，氨基酸脱羧产生的胺类常有特殊作用，如5－羟色胺是神经递质，缺少则易发生抑郁、自杀；组胺与过敏反应有密切联系。二、消化外源蛋白有抗原性，需降解为氨基酸才能被吸收利用。只有婴儿可直接吸收乳汁中的抗体。可分为以下两步： 1.胃中的消化：胃分泌的盐酸可使蛋白变性，容易消化，还可激活胃蛋白酶，保持其最适pH，并能杀菌。胃蛋白酶可自催化激活，分解蛋白产生蛋白胨。胃的消化作用很重要，但不是必须的，胃全切除的人仍可消化蛋白。 2.肠是消化的主要场所。肠分泌的碳酸氢根可中和胃酸，为胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶等提供合适环境。肠激酶激活胰蛋白酶，再激活其他酶，所以胰蛋白酶起核心作用，胰液中有抑制其活性的小肽，防止在细胞中或导管中过早激活。外源蛋白在肠道分解为氨基酸和小肽，经特异的氨基酸、小肽转运系统进入肠上皮细胞，小肽再被氨肽酶、羧肽酶和二肽酶彻底水解，进入血液。所以饭后门静脉中只有氨基酸。三、内源蛋白的降解 1.内源蛋白降解速度不同，一般代谢中关键酶半衰期短，如多胺合成的限速酶－鸟氨酸脱羧酶半衰期只有11分钟，而血浆蛋白约为10天，胶原为1000天。体重70千克的成人每天约有400克蛋白更新，进入游离氨基酸库。 2.内源蛋白主要在溶酶体降解，少量随消化液进入消化道降解，某些细胞器也有蛋白酶活性。内源蛋白是选择性降解，半衰期与其组成和结构有关。有人认为N－末端组成对半衰期有重要影响（N-末端规则），也有人提出半衰期短的蛋白都含有一个富含脯氨酸、谷氨酸、丝氨酸和苏氨酸的区域（PEST区域）。如研究清楚，就可能得到稳定的蛋白质产品。四、氨基酸的吸收食用蛋白质后15分钟就有氨基酸进入血液，30到50分钟达到最大。氨基酸的吸收与葡萄糖类似，有以下方式： 1.需要载体的主动转运，需要钠，消耗离子梯度的势能。已发现6种载体，运载不同侧链种类的氨基酸。 2.基团转运，需要谷胱甘肽，每转运一个氨基酸消耗3个ATP，而用载体转运只需三分

生物化学名词解释——蛋白质

简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。）蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。

生物化学试题库及其答案——蛋白质降解和氨基酸代谢

一、填空题 1．根据蛋白酶作用肽键的位置，蛋白酶可分为酶和酶两类，胰蛋白酶则属于酶。 2．转氨酶类属于双成分酶，其共有的辅基为或；谷草转氨酶促反应中氨基供体为氨酸，而氨基的受体为该种酶促反应可表示为。 3．植物中联合脱氨基作用需要酶类和酶联合作用，可使大多数氨基酸脱去氨基。 4．在线粒体内谷氨酸脱氢酶的辅酶多为；同时谷氨酸经L-谷氨酸氢酶作用生成的酮酸为，这一产物可进入循环最终氧化为CO2和H2O。 5．动植物中尿素生成是通循环进行的，此循环每进行一周可产生一分子尿素，其尿素分子中的两个氨基分别来自于和。每合成一分子尿素需消耗分子ATP。 6．根据反应填空 7．氨基酸氧化脱氨产生的a-酮酸代谢主要去向是、、、。 8．固氮酶除了可使N2还原成以外，还能对其它含有三键的物质还原，如等。该酶促作用过程中消耗的能量形式为。 9．生物界以NADH或NADPH为辅酶硝酸还原酶有三个类别，其中高等植物子叶中则以硝酸还原酸酶为主，在绿藻、酵母中存在着硝酸还原酶或硝酸还原酶。 10．硝酸还原酶催化机理如下图请填空完成反应过程。

11．亚硝酸还原酶的电子供体为，而此电子供体在还原子时的电子或氢则来自于或。 12．氨同化（植物组织中）通过谷氨酸循环进行，循环所需要的两种酶分别为和；它们催化的反应分别表示为和。 13．写出常见的一碳基团中的四种形式、、、；能提供一碳基团的氨基酸也有许多。请写出其中的三种、、。二、选择题（将正确答案相应字母填入括号中） 1．谷丙转氨酶的辅基是（） A、吡哆醛 B、磷酸吡哆醇 C、磷酸吡哆醛 D、吡哆胺 E、磷酸吡哆胺 2．存在于植物子叶中和绿藻中的硝酸还原酶是（） A、NADH—硝酸还原酶 B、NADPH—硝酸还原酶 C、Fd—硝酸还原酶 D、NAD（P）H—硝酸还原酶 3．硝酸还原酶属于诱导酶，下列因素中哪一种为最佳诱导物（） A、硝酸盐 B、光照 C、亚硝酸盐 D、水分 4．固氮酶描述中，哪一项不正确（） A、固氮酶是由钼铁蛋白质构成的寡聚蛋白 B、固氮酶是由钼铁蛋白质和铁蛋白构成寡聚蛋白 C、固氮酶活性中心富含Fe原子和S2-离子 D、固氮酶具有高度专一性，只对N2起还原作用 5．根据下表内容判断，不能生成糖类的氨基酸为（） 6．一般认为植物中运输贮藏氨的普遍方式是（） A、经谷氨酰胺合成酶作用，NH3与谷氨酸合成谷氨酰胺； B、经天冬酰胺合成酶作用，NH3与天冬氨酸合成天冬酰胺；

蛋白质代谢的实际途径

如对您有帮助，可购买打赏，谢谢蛋白质代谢的实际途径导语：相信大家肯定都知道蛋白质对于我们人体的重要性吧，我们人体如果缺少了蛋白质，容易给我们的身体健康带来多方面的影响，所以我们建议大家在相信大家肯定都知道蛋白质对于我们人体的重要性吧，我们人体如果缺少了蛋白质，容易给我们的身体健康带来多方面的影响，所以我们建议大家在日常的生活中要注意对于蛋白质的摄入。我们还需要多了解一些关于蛋白质的知识，下文我们就来给大家介绍一下蛋白质代谢的实际途径吧。蛋白质代谢指蛋白质在细胞内的代谢途径。各种生物均含有水解蛋白质的蛋白酶或肽酶，这些酶的专一性不同，但均能破坏肽键，使各种蛋白质水解成其氨基酸成分的混合物。 1、蛋白质代谢以氨基酸为核心，细胞内外液中所有游离氨基酸称为游离氨基酸库，其含量不足氨基酸总量的1%，却可反映机体氮代谢的概况。食物中的蛋白都要降解为氨基酸才能被机体利用，体内蛋白也要先分解为氨基酸才能继续氧化分解或转化。 2、游离氨基酸可合成自身蛋白，可氧化分解放出能量，可转化为糖类或脂类，也可合成其他生物活性物质。合成蛋白是主要用途，约占75%，而蛋白质提供的能量约占人体所需总能量的10-15%。蛋白质的代谢平衡称氮平衡，一般每天排出5克氮，相当于30克蛋白质。 3、氨基酸通过特殊代谢可合成体内重要的含氮化合物，如神经递质、嘌呤、嘧啶、磷脂、卟啉、辅酶等。磷脂的合成需S-腺苷甲硫氨酸，氨基酸脱羧产生的胺类常有特殊作用，如5-羟色胺是神经递质，缺少则易发生抑郁、自杀;组胺与过敏反应有密切联系。在上面的文章里面我们介绍了什么是蛋白质，我们知道蛋白质对于预防疾病常识分享，对您有帮助可购买打赏

大学生物化学》蛋白质习题参考答案

《第五章蛋白质》习题一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) 2.(A) % (B) % (C) % (D) % (E) % 3.属于碱性氨基酸（即R基团带正电的氨基酸）的是( C ) 4. (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 5.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) 6. (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 7.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是( B ) 8. (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构并不包括各原子的空间位置 9.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) 10.(A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 11.(C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 12.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) 13. (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 14.(C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 15.有关肽键的叙述，错误的是( D ) 16. (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双键性质 17. (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 18.有关蛋白质三级结构描述，错误的是( A ) 19. (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 20.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) 21. (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 22.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) 23. (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 24. (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 25.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) 26. (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 27.有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是( C ) 28. (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定，其方向与折叠的长轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 29.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) 30. (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 31.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) 32. (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 33.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) 34. (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨酸 35.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于( D ) 36. (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 37. (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量

生物化学考试复习资料蛋白质分解和氨基酸代谢

蛋白质分解和氨基酸代谢一级要求单选题 1 丙氨酸和α-酮戊二酸经谷丙转氨酶和下述哪一种酶的连续催化作用才能产生游离的氨? A 谷氨酰胺酶 B 谷草转氨酶 C 谷氨酸脱氢酶 D 谷氨酰胺合成酶 E α-酮戊二酸脱氢酶 C 2 下列哪一个不是一碳单位? A CO 2 B -CH 3 C ≥CH D >CH 2 E -CH 2OH A 3 5-羟色胺是由哪个氨基酸转变生成? A 组氨酸 B 色氨酸 C 脯氨酸 D 酪氨酸 E 精氨酸 B 4 肌肉中氨基酸脱氨的主要方式是 A 联合脱氨作用 B L-谷氨酸氧化脱氨作用 C 转氨作用 D 鸟氨酸循环 E 嘌呤核苷酸循环 E 5 下列哪一种氨基酸经过转氨作用可生成草酰乙酸? A 谷氨酸 B 丙氨酸 C 苏氨酸 D 天冬氨酸 E 脯氨酸 D 6 合成下列哪一种物质需天冬氨酸? A 卟啉 B 甾类化合物 C 鞘脂类 D 嘧啶 E 辅酶A D 7 在尿素合成中下列哪一种反应需要ATP? A 精氨酸→鸟氨酸+尿素+α-酮戊二酸 B 草酰乙酸+谷氨酸→天冬氨酸 C 瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸 D 延胡索酸→苹果酸 E 以上四种反应都不需要ATP C 8 脑中γ-氨基丁酸是由以下哪一代谢物产生的? A 天冬氨酸 B 谷氨酸 C α-酮戊二酸 D 草酰乙酸 E 苹果酸 B 9 体内转运一碳单位的载体是 A 叶酸 B 维生素B12 C 四氢叶酸 D S-腺苷蛋氨酸 E 生物素 C 10 血液中非蛋白氮中主要成分是 A 尿素 B 尿酸 C 肌酸 D 多肽 E 氨基酸 A 11 转氨酶的辅酶中含有下列哪种维生素? A Vit.B1 B Vit.B12 C Vit.C D Vit.B6

蛋白质代谢

一．名词解释 1.密码的摆动性二．填空题 1.翻译延长的注册也称进位，是指＿＿＿＿进入＿＿＿＿位。 2.翻译延长包括注册、＿＿＿＿和＿＿＿＿三处程序。 3.转肽酶催化生成的化学键是＿＿＿＿，该酶还有＿＿＿＿酶的活性。 4.蛋白质生物合成终止需要＿＿＿＿因子，它使＿＿＿＿从核糖体上脱落。三．选择题 1.在蛋白质合成中不消耗高能磷酸键的步骤是 A.移位 B.氨基酸活化 C.转肽 D。氨基酰-tRNA进位 E.启动 2原核生物蛋白质合成的肽链延长阶段不需要 A.转肽酰酶 B.GTP C.Tu、Ts与G因子 D.甲酰甲硫氨酰-tRNA E.mRNA 3.蛋白质合成 A.由mRNA的3’端向5’端进行 B.由N端向C端进行 C.由C端向N端进行 D.由28S-tRNA指导 E.由4S-vrRNA指导 4.下列关于氨基酸密码子的描述哪一项是错误的 A.密码子有种属特异性，所以不同生物合成不同的蛋白质 B.密码子阅读有方向性，从5’端起始，3’端终止 C.一种氨基酸可有一组以上的密码子 D.一组密码子只代表一种氨基酸 E.密码子第3位（即3’端）碱基在决定掺入氨基酸的特异性方面重要性较小 5.下列哪一项叙述说明遗传密码是不重叠的 A.多聚U—G指导多聚Cys—Val的合成 B.单个碱基突变只改变生成蛋白质的一个氨基酸 C.大多数氨基酸是由一组以上的密码子编码的 D.原核生物和真核生物多肽链合成的启动信号均为AUG

E.已经发现了3组终止密码子四．问答题简述蛋白质生物合成的延长过程一．名词解释 1.mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子相互辨认，大多数情况是遵从碱基配对规律的。但也可出现不严格的配对，这种现象就是遗传密码子的摆动性，tRNA分子上有相当多的稀有碱基，例如次黄嘌呤（inosine，1），1常出现于三联体反密码子的5’端第一位，它和mRNA上的A、C、U 都可以配对二．填空题 1.氨基酰tRNA；A位 2.成肽；转位 3.肽键；酯 4.核糖体释放；mRNA 三．选择题 1.C 2.D 3.B 4.A 5.B 四．问答题蛋白质生物合成延长可以分三步描述：①注册（或称进位）：即氨基酰-tRNA进入核糖体A位，是由延长因子EF-T结合和促进的过程。进位完成后，核糖体P位有起始者-tRNA（第二轮以后则为肽酰-tRNA）。A位有下一位的氨基酰-tRNA。②成肽：在转肽酶催化下，P位上的肽酰-tRNA 的肽酰基R-CO-与A位上的氨基酰-tRNA氨基酸-NH2成肽，肽链延长一个氨基酸残基。P位上的tRNA脱落。③转位：新生成的肽酰-tRNA连同mRNA 从A位前移至P位，此过程由转位酶催化。转位后A位留空，回复到可注册的状态，继续下一位氨基酸的加入。复习此问题时，应同时联系延长因子EFT、转肽酶、转位酶（EFG）的本质及作用。

生物化学蛋白质化学

生物化学第一章蛋白质化学第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子，占人体重量的16~20%，占干重的45%，肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能：生物催化作用、调节作用（激素，基因表达调控作用）、免疫防御与保护作用（细胞因子、补体、抗体）、转运和储存作用（转运蛋白）、结构功能（保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态，细胞骨架）、运动与支撑作用、信息接收传递作用（受体蛋白）、生物膜功能 ?蛋白质组学：蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质；蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种，组成蛋白质的氨基酸只有20余种（基本氨基酸）。 ?基本氨基酸的共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸；②除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子，且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型；③不同的氨基酸的R链不同，对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式（见书P11） ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸；极性不带电R基氨基酸（易溶于水）：甘氨酸、丝氨酸、

氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺；带负电的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；带正电的R基氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质：①高熔点，200℃以上，以离子状态存在；②一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂；③氨基酸一般有味；④除甘氨酸外均有旋光性。 ?氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点：pH高于等电点带负电，低于等电点带正电。等电点时主要以两性离子存在，极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围，践行氨基酸的pI在碱性围，酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质：色氨酸（280nm）、酪氨酸（275nm）和苯丙氨酸（257nm）含有苯环共轭双键系统，具有紫外吸收特性。③茚三酮反应：与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质，与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色，与天冬酰胺反应呈棕色；④α-羧基的反应：与碱、醇、硼氢化锂反应；⑤R基的反应：Million反应（Tyr-红色）、Folin反应（Tyr-蓝色）、坂口反应（Arg-红色）、Pauly反应（His、Tyr-橘红色）、乙醛酸的反应（Trp-紫红色环）。 ?氨基酸的功能：①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位；②多种生物活性物质的前体； ③作为神经递质或神经营养素；④参与生物体的物质代和能量代。第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括：①组成蛋白质的多肽链的数目；②多肽链的氨基酸顺序；③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时，均是从氨基端开始，延长到羧基端终止，因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念：蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学

大学生物化学名词解释(上)(复习全)

蛋白质 1、氨基酸(amino acid，aa)：蛋白质多肽链的基本结构单位，或称构件分子、构造单元（building block） 2、旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力 3、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在 4、肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基 5、氨基酸顺序：在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序 6、蛋白质：成百上千个氨基酸分子以肽键相连，组成的长链分子（多肽链） 7、蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序和连接方式 8、同源蛋白质：进化上相关的一组蛋白质，它们常在不同物种中行使着相同的功能 9、序列同源性：同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性，这种相似性称序列同源性 10、不变残基：同源蛋白质的氨基酸序列中有许多位置的氨基酸残基对所有已经研究过的物种来说都是相同的，称为不变残基 11、可变残基：其它位置的氨基酸残基对不同物种有相当大的变化，称可变残基 12、进化树：根据同源蛋白质氨基酸差异数所提供的信息可以构建物种进化树，显示在进化过程中各个物种的起源和出现顺序 13、疏水相互作用：非极性分子进入水中，有聚集在一起形成最小疏水面积的趋势，保持这些非极性分子聚集在一起的作用则称为疏水作用。对蛋白质来说，在水相溶液中，球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部，这种现象可称为疏水作用 14、盐键（又称离子键）：正电荷和负电荷之间的一种静电作用 15、肽平面：因为肽键不能自由旋转，所以肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子共处一个平面，称肽平面 16、蛋白质的二级结构：指蛋白质主链的折叠产生的有规则的构象。 17、二级结构元件：主要有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲 18、影响α-螺旋稳定性的5个因素：相连残基R基团的静电排斥或吸引相邻R基的大小相隔3个残基的R基的相互作用 Pro和Gly的出现 α-螺旋末端aa 残基的极性 19、超二级结构：相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合或二级结构串，充当三级结构的构件，称为超二级结构。 20、结构域：多肽链在二级结构及超二级结构的基础上，进一步卷曲折叠，形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域 21、蛋白质三级结构：一个蛋白质中所有原子的整体排列被称为蛋白质的三级结构。包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系 22、寡聚蛋白：由两个或两个以上独立的球状蛋白质通过非共价键结合成的多聚体 23、亚基：寡聚蛋白中的每个独立的球状蛋白质称为亚基（subunit），亚基一般由一条肽链构成，也称为单体（monomer） 24、原体：对称的寡聚蛋白质分子可视为是由两个或多个不对称的相同结构成分组成，这种相同结构成分被称为原体或原聚体 25、蛋白质的四级结构：指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚

蛋白质、糖类、脂质与人体健康

题目：蛋白质、糖类、脂质与人体健康学科：高中生物作者：张小娟单位：康乐县第一中学

目录一、摘要二、蛋白质、糖类、脂质与人体健康 1、蛋白质与健康 2、糖类与健康 3、脂质与健康三、总结四、参考文献

【摘要】蛋白质、糖类和脂质以其越来越重要的经济价值和科研价值而逐渐受到人们越来越多关注。据估计生物技术可以利用三大物质给人类创造数千亿美元的收入，但比这更重要的是三大物质挽救了数亿人的生命。人类的生活条件也因生物技术的使用而大有改善。我国作为一个拥有十三亿人口大国，生物技术对保证国民的身体健康起着举足轻重的作用。那么三大物质与人体健康又有哪些联系呢关键词：生物技术、蛋白质、糖类、脂质、人体健康蛋白质、糖类、脂质与人体健康 1、生物技术中蛋白质与人体健康（1）蛋白质的定义及概述蛋白质是一种复杂的有机化合物，旧称“朊”。组成蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸通过脱水缩合形成肽链。蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子，每一条多肽链二十～数百个氨基酸残基不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列，蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，

在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，折叠或螺旋构成一定的空间结构，从而发挥某一特定功能。产生蛋白质的细胞器是核糖体。蛋白质（protein）是生命的物质基础，机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体质量的％，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.8kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。被食入的蛋白质在体内经过消化分解成氨基酸，吸收后在体内主要用于重新按一定比例组合成人体蛋白质，同时新的蛋白质又在不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的量，尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。（2）蛋白质的生理功能 1、构成蛋白质的身体。蛋白质是一切生命的物质基础，是肌体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织：毛发、皮肤、骨骼、内脏、大脑、血液、神经等都是由蛋白质组成，所以说饮食造就人本身。可见蛋白质对人的生长发育非常重要。

蛋白质的分解代谢习题

蛋白质的分解代谢习题 Prepared on 22 November 2020

第九章蛋白质的分解代谢一. 选择题（一）A型题 1.氮的负平衡常出现于下列情况 A. 长时间饥饿 B. 消耗性疾病 C. 大面积烧伤 D. 大量失血 E. 以上都可能 2.体内氨的主要代谢去路是 A. 合成嘌呤碱 B. 合成非必需氨基酸 C. 合成尿素 D. 合成谷氨酰胺 E.合成嘧啶碱 3.血氨升高的主要原因可以是 A. 脑功能障碍 B. 肝功能障碍 C. 肾功能障碍 D. 碱性肥皂水灌肠 E.蛋白质摄入过多 4.食物蛋白质营养价值的高低主要取决于 A. 必需氨基酸的种类 B. 必需氨基酸的数量 C. 必需氨基酸的比例 D. 以上都是 E.以上都不是 5.体内氨基酸脱氨基的最重要方式是 A. 氧化脱氨基 B. 联合脱氨基 C. 转氨基作用 D. 还原脱氨基 E.直接脱氨基 6.脑中氨的主要代谢去路是 A. 合成谷氨酰胺 B. 合成尿素 C. 合成必需氨基酸 D. 扩散入血 E.合成含氮碱 7.儿茶酚胺类物质是由哪一氨基酸代谢转变而来 A. 丙氨酸 B. 酪氨酸 C. 色氨酸 D. 甲硫氨酸 E.苯丙氨酸 8.-酮酸可进入下列代谢途径，错误的是 A. 还原氨基化合成非必需氨基酸 B. 彻底氧化分解为CO2和H2O C. 转变为糖或酮体 D. 转变为脂类物质

E.转变为某些必需氨基酸 9.测定下列哪一酶活性可以帮助诊断急性肝炎 A. NAD+ B. ALT C. AST D. MAO E. FAD 10. AST含量最高的器官是 A.肝 B. 心 C. 肾 D. 脑 E. 肺 11. 蛋白质的互补作用是指 A.糖和脂的混合食用，以提高营养价值 B.脂和蛋白质的混合食用，以提高营养价值 C.不同来源的蛋白质混合食用，以提高营养价值 D.糖和蛋白质的混合食用，以提高营养价值 E.糖、脂和蛋白质的混合食用，以提高营养价值 12.蛋白质的哪一营养作用可被糖或脂肪代替 A. 构成组织结构的材料 B. 维持组织蛋白的更新 C. 修补损伤组织 D. 氧化供能 E. 执行各种特殊功能 13. 氮的总平衡常见于下列哪种情况 A. 儿童、孕妇 B. 健康成年人 C. 长时间饥饿 D. 康复期病人 E. 消耗性疾病 14.下列哪一氨基酸不参与蛋白质合成 A. 谷氨酰胺 B. 半胱氨酸 C. 瓜氨酸 D. 酪氨酸 E. 脯氨酸 15. 鸟氨酸循环的亚细胞部位在 A. 胞质和微粒体 B. 线粒体和内质网 C. 微粒体和线粒体 D. 内质网和胞质 E. 线粒体和胞质 16.鸟氨酸循环中第二个NH3来自下列哪一氨基酸直接提供 A. 精氨酸 B. 天冬氨酸 C. 鸟氨酸 D. 瓜氨酸

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