1 蛋白质结构和功能 作业

第一章蛋白质的结构与功能

内容提要

蛋白质是重要的生物大分子物质，体内分布广，含量丰富，种类繁多。每种蛋白质都有特定的空间构象及生物学功能。

组成蛋白质的基本单位为氨基酸，共20种，除甘氨酸外均为L–α–氨基酸。氨基酸为两性电解质，在溶液的pH等于其pI时氨基酸呈兼性离子。含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸在280nm波长附近有最大吸收峰。氨基酸之间通过肽键相连而成肽。肽键是蛋白质分子中的主要共价键也称为主键。小于10个氨基酸组成的肽为寡肽，大于10个氨基酸为多肽，其为链状称为多肽链。多肽链是蛋白质的基本结构，两端分别称为氨基末端（N－末端），羧基末端（C－末端）。

蛋白质的结构分为一级、二级、三级和四级结构。多肽链从氨基末端至羧基末端的氨基酸排列顺序为蛋白质的一级结构，其连接键为肽键，还有二硫键。

二级、三级及四级结构为空间结构（高级结构）。肽键中的六个原子基本上位于同一平面，称为肽单元。蛋白质的主链局部空间构象（而不涉及氨基酸侧链）称为蛋白质的二级结构，主要形式有α－螺旋、β－折叠、β－转角及无规卷曲，以氢键维持其稳定性。两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互邻近形成的特殊空间构象，称为模体。蛋白质的三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。其稳定性维持主要靠次级键。分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各执行其功能，称为结构域。亚基与亚基间通过非共价键结合所形成的空间结构为四级结构。

蛋白质也具有两性解离性质，体内大多数蛋白质的等电点接近pH5.0。所以在人体体液pH7.4的环境下，大多数蛋白质解离成阴离子。蛋白质是生物大分子之一，其颗粒表面的电荷和水化膜是维持蛋白质胶体稳定的重要因素。若除去蛋白质胶体表面电荷和水化膜，蛋白质极易从溶液中下沉析出。一般认为，蛋白质变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。蛋白质在280nm波长处有特征性吸收峰。

蛋白质的结构与其功能密切相关，一级结构是空间结构的基础，也是功能的基础。一级结构相似的蛋白质，其空间结构及功能也相近。若蛋白质的一级结构发生改变则影响其正常功能，由此引起的疾病称为分子病。

多肽链正确折叠对其形成正确构象和功能的发挥具有重要意义。除一级结构是决定蛋白质折叠成正确空间构象的因素外，还需分子伴侣的参与。若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生，有人将此类疾病称为蛋白构象疾病。

分离、纯化蛋白质是研究单个蛋白质结构与功能的先决条件。通常利用蛋白质的理化性质，采取不损伤蛋白质结构和功能的物理方法来纯化蛋白质。常用的技术有电泳法、层析法、超速离心法等。

一、选择题

【A型题】

1．下列哪种蛋白质为单纯蛋白质（）

A．肌红蛋白 B．细胞色素c C．单加氧酶 D．血红蛋白 E．血清清蛋白

2．蛋白质的基本组成单位是（）

A．肽键平面 B．核苷酸 C．肽 D．氨基酸 E．碱基

3．一个生物样品的含氮量为5％，它的蛋白质含量为（）

A．8.80％ B．12.50％ C．16.0％ D．38.0％ E．31.25％

4．在生理条件下，下列哪种氨基酸残基的侧链所带的正电荷最多（）

A． Cys B． Glu C． Lys D． Thr E．Gly

5．含有两个羧基的氨基酸是（）

A． Lys B． Asn C．Gln D． Glu E． Cys

6．下列哪种氨基酸为环状亚氨基酸（）

A．Gly B．Pro C．Trp D．Try E．Lys

7．下列哪一物质不属于生物活性肽（）

A．胰高血糖素 B．短杆菌素s C．催产素 D．胃泌素 E．血红素

8．下列哪种氨基酸为含硫氨基酸（）

A．Trp B．Thr C．Phe D．Met E．Pro

9．下列哪种氨基酸的侧链含有杂环（）

A．Trp B．Thr C．Asn D．Met E．Ala

10．蛋白质合成后修饰而成的氨基酸是（）

A．脯氨酸 B．胱氨酸 C．赖氨酸 D．蛋氨酸 E．天门冬氨酸

11．下列哪种氨基酸为非编码氨基酸（）

A．半胱氨酸 B．组氨酸 C．鸟氨酸 D．丝氨酸 E．亮氨酸

12．关于构成蛋白质的氨基酸的叙述，下列哪项是正确的（）

A．除Gly外均为D构型 B．除Gly外均为L构型 C．只含有α－氨基和α－羧基

D．均有极性侧链 E．均能与双缩脲试剂呈紫色反应

13．Glu的pKl为2.6，pK2为4.6，pK3为9.6，其pI为（）

A． 4.6 B． 3.6 C． 7.1 D． 6.1 E． 2.6

14．以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子（）

A．甘氨酸 B．丝氨酸 C．半胱氨酸 D．苏氨酸 E．丙氨酸

15．天然蛋白质中不存在的氨基酸是（）

A．丝氨酸 B．瓜氨酸 C．色氨酸 D．异亮氨酸 E．羟脯氨酸

16．下列氨基酸中，只含非必需氨基酸的是（）

A．碱性氨基酸 B．含硫氨基酸 C．支链氨基酸 D．芳香族氨基酸 E．酸性氨基酸

17、多肽链中主链骨架的组成是（）

A．－CNHOCNHOCNHO－ B．—NCCNNCCNNCCH－ C．－CHNOCHNOCHNO－

D．－CONHCCONHCCONH－ E．－CNOHCNOHCNOH－

18．在以下混合蛋白质溶液中，各种蛋白质的pI分别为4.3、5.0、5.4、6.5、7.4，电泳时欲使其都泳向正极，缓冲溶液的pH应该是（）

A． pH4.1 B．pH5.2 C．pH6.0 D．pH7.4 E．pH8.1

19．维持蛋白质分子中α－螺旋的化学键是（）

A．肽键 B．疏水键 C．氢键 D．二硫键 E．离子键

20．维持蛋白质分子中β－折叠的化学键是（）

A．肽键 B．疏水键 C．氢键 D．二硫键 E．离子键

21．关于α－螺旋的叙述，下列哪项是正确的（）

A．又称随机卷曲 B．柔软但无弹性 C．甘氨酸有利于α－螺旋的形成

D．只存在于球状蛋白质中 E．螺旋的一圈由3.6个氨基酸组成

22．含有78个氨基酸的α－螺旋的螺旋长度是（）

A． 26.52nm B． 11.7nm C． 28.08nm D． 14.04nm E． 20.72nm

23．关于蛋白质等电点的叙述，下列哪项是正确的（）

A．在等电点处，蛋白质分子所带净电荷为零 B．等电点时蛋白质变性沉淀

C．不同蛋白质的等电点不同 D．在等电点处，蛋白质的稳定性增加

E．蛋白质的等电点与它所含的碱性氨基酸的数目无关（）

24．蛋白质在280nm处有最大的光吸收，主要是由下列哪组结构引起的

A．组氨酸的咪唑基和酪氨酸的酚基 B．酪氨酸的酚基和色氨酸的吲哚环

C．酪氨酸的酚基和苯丙氨酸的苯环 D．色氨酸的吲哚环和苯丙氨酸的苯环

E．苯丙氨酸的苯环和组氨酸的咪唑基

25．下列有关肽的叙述，错误的是（）

A．肽是两个以上氨基酸借肽键连接而成的化合物 B．组成肽的氨基酸分子都不完整

C．多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线 D．氨基酸一旦生成肽，完全失去其原有的理化性质E．根据N-末端数目，可得知蛋白质的亚基数

26．蛋白质在电场中移动的方向取决于（）

A．蛋白质的分子量和它的等电点 B．所在溶液的pH值和离子强度

C．蛋白质的等电点和所在溶液的pH值 D．蛋白质的分子量和所在溶液的pH值

E．蛋白质的等电点和所在溶液的离子强度

27．关于蛋白质中β－折叠的叙述，下列哪项是正确的（）

A．β－折叠中氢键与肽链的长轴平行 B．氢键只在不同肽链之间形成

C．β－折叠中多肽链几乎完全伸展 D．β－折叠又称β－转角

E．甘氨酸及丙氨酸不利于β－折叠的形成

28．蛋白质变性（）

A．由肽键断裂而引起 B．都是不可逆的 C．可使其生物活性丧失

D．可增加其溶解度 E．以上都不对

29．蛋白质的一级结构是指（）

A．蛋白质中的无规卷曲 B．蛋白质分子的无规卷曲 C．蛋白质分子内氨基酸以肽键相连接D．蛋白质分子内氨基酸的排列顺序 E．蛋白质分子内的二硫键

30．维持蛋白质二级结构的主要化学键是（）

A．氢键 B．二硫键 C．疏水键 D．离子键 E．磷酸二酯键

31．蛋白质中次级键不包括（）

A．疏水键 B．二硫键 C．离子键 D．氢键 E．盐键

32．关于蛋白质结构的叙述，下列哪项是正确的（）

A．多肽链的折叠、盘曲主要靠肽键来维持 B．肽单元属于二级结构

C．凡有三级结构的蛋白质均有生物活性 D．具有四级结构血红蛋白具有别构效应

E．内部氢键的形成是驱动蛋白质多肽链折叠、盘曲的主要动力

33．对具有四级结构的蛋白质进行分析时（）

A．只有一个自由的α－羧基和一个自由的α－氨基

B．只有自由的α－羧基，没有自由的α－氨基

C．没有自由的α－羧基，只有自由的α－氨基

D．既没有自由的α－羧基，又没有自由的α－氨基

E．有一个以上的自由α－羧基和自由α－氨基

34．蛋白质变性会出现下列哪种现象（）

A．易被蛋白酶水解 B．无双缩脲反应 C．粘度降低 D．溶解度增加 E．分子量改变35．关于蛋白质变性的叙述，下列哪项是正确的（）

A．蛋白质变性并非绝对不可逆 B．变性后仍能保留一定的生物活性

C．在280nm处出现增色效应 D．变性后蛋白质的疏水基团进入蛋白分子的内部

E．变性后蛋白质变得难以消化

36．蛋白质变性的实质是由于下列哪种键被破坏（）

A．盐键 B．肽键 C．氢键 D．疏水键 E．次级键

37．蛋白质变性是由于（）

A．肽键断裂，一级结构遭到破坏 B．蛋白质中的一些氨基酸残基受到修饰

C．蛋白质分子沉淀 D．次级键断裂，天然构象解体

E．多肽链的净电荷等于零

38．关于蛋白质变性的叙述，下列哪项是正确的（）

A．有机溶剂使蛋白质变性主要是由于妨碍离子的相互作用 B．尿素可使蛋白质变性

C．变性是一个非协同过程 D．变性是在所加变性剂的很窄浓度范围内突然发生的

E．变性只破坏蛋白质的三、四级结构，二级和一级结构未被破坏

39．下列哪种技术既可以分离蛋白质又可以测定其分子量（）

A．亲和层析 B．超速离心 C．透析 D．离子交换层析 E．醋酸纤维素薄膜电泳

40．下列哪种分离纯化蛋白质的技术是根据溶解度的不同（）

A．凝胶过滤 B．超虑法 C．有机溶剂分级法 D．离子交换层析 E．区带电泳

41．蛋白质对紫外线的最大吸收波长是（）

A．320nm B．260nm C．280nm D．190nm E．220nm

42．有关血红蛋白（Hb）和肌红蛋白（Mb）的叙述不正确的是（）

A．都可以和氧结合，但结合曲线不同 B． Hb和Mb都含铁

C．都是含辅基的结合蛋白 D．都具有四级结构形式 E．都属于色蛋白类43．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是（）

A．血清清蛋白（分子量为68.5KD） B．牛胰岛素（分子量为5.7KD）

C．马肝过氧化氢酶（分子量为247.5KD） D．肌红蛋白（分子量为16.9KD）

E．牛β乳球蛋白（分子量为35KD）

44．分子病主要是哪种结构异常（）

A．一级结构 B．二级结构 C．三级结构 D．四级结构 E．空间结级结构45．可被胰蛋白酶水解的三肽是（）

A．Phe－Ala－Arg B．Asp－Met－Ala C．Met－Gln－Pro

D．Pro－Arg－Met E．Phe－Ala－Met

46．Hb在携带O2的过程中，引起构象改变的现象称为（）

A．变构剂 B．协同效应 C．变构效应 D．变构蛋白 E．以上都不是

47．根据哪一类氨基酸的性质，可在280nm波长下，对蛋白质进行定量测定（）

A．酸性氨基酸 B．碱性氨基酸 C．含硫氨基酸 D．杂环氨基酸 E．芳香族氨基酸

48．有活性的肌红蛋白是（）

A．一级结构 B．二级结构 C．三级结构 D．四级结构 E．空间结构

49．维系蛋白质四级结构稳定的主要化学键是（）

A．盐键 B．疏水作用 C．氢键 D．二硫键 E．Van der waals力

50．胰岛素分子A链与B链的交联是靠（）

A．氢键 B．二硫键 C．盐键 D．疏水键 E．Vander Waals力

51．蛋白质的空间构象主要取决于（）

A．肽链氨基酸的序列 B．α－螺旋和β－折叠 C．肽链中的氨基酸侧链

D．肽链中的肽键 E．肽链中的二硫键位置

52．蛋白质溶液的稳定因素是（）

A．蛋白质溶液的粘度大 B．蛋白质分子表面的疏水基团相互排斥

C．蛋白质分子表面带有水化膜 D．蛋白质溶液属于真溶液 E．以上都不是

53．能使蛋白质沉淀的试剂是（）

A．浓盐酸 B．硫酸铵溶液 C．浓氢氧化钠溶液

D．生理盐水 E．以上都不是

54．盐析法沉淀蛋白质的原理是（）

A．中和电荷，破坏水化膜 B．盐与蛋白质结合成不溶性蛋白盐

C．降低蛋白质溶液的介电常数 D．调节蛋白质溶液的等电点 E．以上都不是

55．锌指结构是（）

A．二级结构 B．结构域 C．模序 D．三级结构 E．四级结构

56．蛋白质水化膜破坏时出现

A．构象改变 B．亚基聚合 C．肽键断裂 D．二硫键形成 E．蛋白质聚集

57．下列关于蛋白质结构叙述中不正确的是（）

A．一级结构决定二、三级结构 B．二、三级结构决定四级结构

C．α－螺旋为二级结构的一种形式 D．三级结构是指蛋白质分子内所有原子的空间排列

E．无规卷曲是在一级结构基础上形成的

58．依据肽键存在，用于蛋白质定量测定的方法是（）

A．凯氏定氮法 B．酚试剂法 C．茚三酮反应

D．双缩脲法 E．280nm紫外吸收法

【X型题】

1．脯氨酸属于（）

A．亚氨基酸 B．碱性氨基酸 C．极性中性氨基酸 D．非极性疏水氨基酸 E．酸性氨基酸2．谷胱甘肽（）

A．是体内的还原型物质 B．含有两个特殊的肽键 C．其功能基团是巯基

D．为三肽 E．是多肽

3．α－螺旋

A．为右手螺旋 B．绕中心轴盘旋上升 C．螺距为0.54nm

D．靠肽键维持稳定 E．为二级结构

4．空间构象包括（）

A．β－折叠 B．结构域 C．亚基 D．模序 E．α－螺旋

5．分子伴侣（）

A．可使肽链正确折叠 B．可维持蛋白质空间构象

C．在二硫键正确配对中起重要作用 D．在亚基聚合时发挥重要作用 E．以上都不对

6．蛋白质结构域（）

A．都有特定的功能 B．为折叠的较为紧密的区域 C．属于三级结构

D．存在每一种蛋白质中 E．属于二级结构

7．谷胱甘肽的功能包括（）

A．解毒 B．是细胞内的重要还原剂 C．参与细胞间的信息传递

D．参与氨基酸的吸收及向细胞内的转运 E．是细胞的重要供氢体

8．血红蛋白（）

A．由4个亚基组成 B．含有血红素 C．其亚基间可发生负协同效应

D．与氧结合呈现双曲线性质 E．只有三级结构

9．蛋白质一级结构（）

A．是空间结构的基础 B．指氨基酸排列顺序 C．并不包括二硫键

D ．与功能无关

E ．主要化学键是肽键

10．蛋白质三级结构（ ）

A ．存在于每个天然蛋白质分子中

B ．是指局部肽段空间构象

C ．包括模序结构

D ．属于高级结构

E ．有的蛋白质只有三级结构

11．下列对蛋白质的呈色反应叙述正确的是（ ）

A ．茚三酮与α－氨基酸反应释放出CO 2和NH 3

B ．茚三酮反应能测定蛋白质水解产物中的氨基酸浓度

C ．茚三酮反应能测定蛋白质中肽键的数量

D ．双缩脲反应是检测肽类及蛋白质的方法

E ．双缩脲反应是检测蛋白质和氨基酸的共用方法

12．在pH ＝6.5时，下列哪些多肽在电泳时向负极移动（ ）

A ．赖－丙－甘－甘

B ．赖－甘－丙－谷

C ．组－甘－丙－谷

D ．谷－甘－丙－谷

E ．天冬酰胺－甘－丙－赖

13．可根据蛋白质的下列哪些性质来分离纯化蛋白质（ ）

A ．蛋白质分子的大小

B ．蛋白质的溶解度

C ．蛋白质分子所携带的电荷

D ．蛋白质的吸附性

E ．对其它分子的生物学亲和力

14．下列哪些方法可用于N －端氨基酸残基的测定（ ）

A ．二硝基氟苯法

B ．肼解法

C ．丹酰氯法

D ．还原法

E ．异硫氰酸苯酯法

15．分离、纯化蛋白质常用的技术有（ ）

A ．盐析

B ．层析

C ．电泳

D ．凝胶过滤法

E ．超速离心法

二、填空题

1．蛋白质的特征元素是______，它的平均含量为______。

2．组成蛋白质的氨基酸有______种，它们都是______型α－氨基酸，除______外都具有旋光性。

3．蛋白质分子的基本组成单位是______。蛋白质的基本结构化学键是______。

4．血红蛋白是含有______辅基的蛋白质，其中的______离子可结合1分子O 2。

5．血红蛋白的氧解离曲线为______说明第一个亚基与O 2结合可______第二个亚基与O 2结合，这被称为

______效应。

6．蛋白质颗粒表面有许多______可吸引水分子，使颗粒表面形成一层______可防止蛋白质从溶液中

______。

7．蛋白质颗粒在电场中移动。移动的速率主要取决于______和______这种分离蛋白质的方法称为______。

8．用凝胶过滤分离蛋白质，分子量较小的蛋白质在柱中滞留的时间较______因此最先流出凝胶柱的蛋白

质，其分子量最______。

9．蛋白质可与某些试剂作用产生颜色反应，可用作蛋白质的______和______分析。常用的颜色反应有

______和______。

10．多肽链的结构是具有______的，因此，在书写时把______末端写在肽链的______边，把______末端写

在______边。

11．镰刀形红细胞性贫血患者的红细胞呈______状，易溶血，因其血红蛋白分子中______条______链上第

______位氨基酸异常所致，即由正常的______被______取代。

三、名词解释

1．肽键 （peptide bond ） 2．肽 3．氨基酸残基(residue) 4．蛋白质的沉淀 5．肽单元（peptide unit ）

6．亚基(subunit)

7．蛋白质的等电点

8．变性作用

四、简答题

1．为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量?实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的?

2．何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构?

3．什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?各有何结构特征?

4．举例说明蛋白质的四级结构。

5．变性后蛋白质有何变化？

6．组成蛋白质的基本单位是什么？结构有何特点？

五、论述题

1．举例说明蛋白质的一级结构、空间结构与功能的关系。

2．蛋白质变性作用有哪些实际应用？

3．某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6？4．下列蛋白质的混合物在什么pH时电泳，分离效果最好？（1）血清清蛋白（pI=4.9）和血红蛋白（pI=6.8）；（2）肌红蛋白（pI=7.0）和胰凝乳蛋白酶原（pI=9.5）；（3）卵清蛋白（pI=4.6）、血清清蛋白（pI=4.9）和脲酶（pI=5.0）。

1蛋白质的结构与功能习题

第一章蛋白质的结构与功能 一、名词解释 1. 氨基酸的等电点2、肽键3、肽单位4、蛋白质一级结构5、蛋白质二级结构6、a螺旋7、& 折叠8、超二级结构（模体） 9、结构域10、蛋白质变性11 、蛋白质复性12、蛋白质三级结构13、蛋白质四级结构14、别构 效应 二、填空题 1．组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有 ___________________ 、 ______________ 、 _____________ 。 2. 氨基酸在等电点（pl）时，以 ___________ 离子形式存在，在pH>pl时以__________________ 离子形式存在，在pH

蛋白质结构与功能的关系94592

蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自

1 蛋白质结构和功能 作业

第一章蛋白质的结构与功能 内容提要 蛋白质是重要的生物大分子物质，体内分布广，含量丰富，种类繁多。每种蛋白质都有特定的空间构象及生物学功能。 组成蛋白质的基本单位为氨基酸，共20种，除甘氨酸外均为L–α–氨基酸。氨基酸为两性电解质，在溶液的pH等于其pI时氨基酸呈兼性离子。含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸在280nm波长附近有最大吸收峰。氨基酸之间通过肽键相连而成肽。肽键是蛋白质分子中的主要共价键也称为主键。小于10个氨基酸组成的肽为寡肽，大于10个氨基酸为多肽，其为链状称为多肽链。多肽链是蛋白质的基本结构，两端分别称为氨基末端（N－末端），羧基末端（C－末端）。 蛋白质的结构分为一级、二级、三级和四级结构。多肽链从氨基末端至羧基末端的氨基酸排列顺序为蛋白质的一级结构，其连接键为肽键，还有二硫键。 二级、三级及四级结构为空间结构（高级结构）。肽键中的六个原子基本上位于同一平面，称为肽单元。蛋白质的主链局部空间构象（而不涉及氨基酸侧链）称为蛋白质的二级结构，主要形式有α－螺旋、β－折叠、β－转角及无规卷曲，以氢键维持其稳定性。两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互邻近形成的特殊空间构象，称为模体。蛋白质的三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。其稳定性维持主要靠次级键。分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各执行其功能，称为结构域。亚基与亚基间通过非共价键结合所形成的空间结构为四级结构。 蛋白质也具有两性解离性质，体内大多数蛋白质的等电点接近pH5.0。所以在人体体液pH7.4的环境下，大多数蛋白质解离成阴离子。蛋白质是生物大分子之一，其颗粒表面的电荷和水化膜是维持蛋白质胶体稳定的重要因素。若除去蛋白质胶体表面电荷和水化膜，蛋白质极易从溶液中下沉析出。一般认为，蛋白质变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。蛋白质在280nm波长处有特征性吸收峰。 蛋白质的结构与其功能密切相关，一级结构是空间结构的基础，也是功能的基础。一级结构相似的蛋白质，其空间结构及功能也相近。若蛋白质的一级结构发生改变则影响其正常功能，由此引起的疾病称为分子病。 多肽链正确折叠对其形成正确构象和功能的发挥具有重要意义。除一级结构是决定蛋白质折叠成正确空间构象的因素外，还需分子伴侣的参与。若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生，有人将此类疾病称为蛋白构象疾病。 分离、纯化蛋白质是研究单个蛋白质结构与功能的先决条件。通常利用蛋白质的理化性质，采取不损伤蛋白质结构和功能的物理方法来纯化蛋白质。常用的技术有电泳法、层析法、超速离心法等。

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括

蛋白质的结构与功能习题

第一章蛋白质的结构与 一、名词解释 1.氨基酸的等电点2、肽键3、肽单位4、蛋白质一级结构5、蛋白质二级结构6、a螺旋7、性折叠8、超二级结构 （模体）9、结构域10、蛋白质变性11、蛋白质复性12、蛋白质三级结构13、蛋白质四级结构14、别构效应 二、填空题 1．组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有___________________ 、______________ 、______________ 。 2.____________________________________ 氨基酸在等电点（pl）时，以_________________ 离子形式存在，在pH>pl时以____________________________________________ 离子形式存在，在pHvpl 时，以_______________ 离子形式存在。 3.组成蛋白质的氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是___________________ ，含硫的氨基酸有 _______________ 和 4.蛋白质具有两性电离性质，大多数蛋白质在酸性溶液中带____________________ 电荷，在碱性溶液中带_______________ 电荷。当蛋白质处在某一pH 溶液中时，它所带正负电荷数相等，此时的蛋白质成为 _________________ ，该溶液的pH 称为 蛋白质的______________ 。 5.蛋白质二级结构的形式主要有_________________ 、______________ 、 ____________ 和_______________ 。 6.蛋白质中的________________ 、____________ 和______________ 3种氨基酸具有______________ 特性，因而使蛋白 质在280nm 处有最大吸收值。 7.a螺旋结构是由同一肽链的________________ 和_______________ 间的_______________ 键维持的，螺距为 ，每圈螺旋含个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为。天然蛋白质分子中的a螺旋大都属于手螺旋。 8.球状蛋白质中有_______________ 侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有 _________________ 侧链的氨基酸残基位于分子的内部。 9.维持蛋白质的一级结构的化学键有_________________ 和_______________ ；维持二级结构靠________________ ；维持三级 结构和四级结构靠_______________ 键，其中包括______________ 、______________ 、_____________ 和 ________________________________ 。 10. ________________________________________________________________________________________ 谷氨 酸的pK i（a COOH）= 2.19，pK2 （^NH a+）= 9.67，pg （R）= 4.25，谷氨酸的等电点为 _________________________ 。11. ________________________________________________________ 一个a螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有__________________________________________________________________ 圈螺旋，该a螺旋片段的轴长为 12.可以按蛋白质的相对分子质量、电荷及构象分离蛋白质的方法是____________________ 。 13. ___________________________________________ 血红蛋白（Hb）与氧结合的过程呈现效应，是通过Hb的实现的。 14.组成蛋白质的氨基酸中侧链pK 接近中性的氨基酸是 __________________ 。无游离（自由）氨基的氨基酸是 15. _______________________________________________ 在蛋白质分子中，一个氨基酸的a碳原子上的与另一个氨基酸a碳原子上的____________________________________________ 脱去一分子水 形成的键叫___________ ，它是蛋白质分子中的基本结构键。 16.丝氨酸侧链特征基团是______________ ；半胱氨酸的侧链基团是 ______________ ；组氨酸的侧链基团是 。 17.蛋白质颗粒表面的_____________ 和_____________ 是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 18.氨基酸的结构通式为______________________ 。 19.在生理pH 条件下，蛋白质分子中， ______________ 和____________ 氨基酸残基的侧链几乎完全带负电，而 __________ 和___________ 氨基酸残基侧链完全荷正电，而______________ 的侧链则部分带正电荷（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分） 20.两条相当伸展的肽链（或同一条肽链的两个伸展的片段）之间形成氢键的结构单元称为____________ 。 21.用电泳方法分离蛋白质的原理是在一定的pH 条件下，不同蛋白质的 _________________ 、____________ 和____________

名词解释 第一章 蛋白质的结构与功能

生物化学名词解释 第一章蛋白质 1.amino acid：An organic acid with an α-carbon atom linked to a carboxylic acid, an amino group, a hydrogen atom, and a side chain (the R group). Twenty different amino acids are the building blocks of proteins. 2.peptide bond： A covalent linkage formed between the α-carboxyl group of one amino acid and the α- amino group of another. Also known as an amide bond. 3.peptide: Two or more amino acids covalently joined by peptide bonds. 4.polypeptide: A long chain of amino acids linked by peptide bonds; the molecular weight is generally less than 10,000. 5.Configuration. The spatial arrangement in which atoms are covalently linked in a molecule. 6.Conformation. The spatial arrangement of atoms in a protein is called its conformation. 7.primary structure ：In a polymer, the sequence of amino acids and any interchain and intrachain disulfide bonds of a protein. This sequence is specified by genetic information. 8.secondary structure：The localized conformation of a protein. As the polypeptide chain folds, it forms certain localized arrangements of adjacent amino acids . 9.peptide unit: The six atoms of the peptide group (Cα1、C、O、N、H、Cα2) lie in a single plane, with the oxygen atom of the carbonyl group and the hydrogen atom of the amide nitrogen trans to each other. 10.T ertiary structure ：The overall three-dimensional conformation of a protein in its native folded state. 11.The molecular chaperones are large, multisubunit proteins that accelerate the folding process by providing a protected environment where polypeptides fold into native conformations and form quaternary structures. 12.quaternary structure：In proteins containing more than one polypeptide chain, the spatial arrangements of those chains (subunits) and the nature of contacts among them. 13.subunit: The independently three-dimensional structure in a protein with quaternary structure. 14.allosteric effect：an effect that a small molecule, called an effector, noncovalently binds to a protein and alters its activity. 15.Bohr effect : increase in the concentration of H+ and Pco2 reduces oxygen affinity to hemoglobin 16.isoelectric point of protein: The pH at which a protein solute has no net electric charge and thus does not move in an electric field. 17.denaturation of protein : Many physical and chemical reagents (urea or SDS, etc.) that break noncovalent bonds disrupt secondary, tertiary, and quaternary structure of protein with attendant loss of biologic activity.

以多种蛋白为例阐述蛋白质结构与功能的关系

举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。

蛋白质的结构和功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可

1蛋白质的结构与功能习题

1蛋白质的结构与功能习题

第一章蛋白质的结构与功能 一、名词解释 1、氨基酸的等电点 2、肽键 3、肽单位 4、蛋白质一级结构 5、蛋白质二级结构 6、α-螺旋 7、β-折叠 8、超二级结构（模体） 9、结构域10、蛋白质变性11、蛋白质复性12、蛋白质三级结构13、蛋白质四级结构14、别构效应 二、填空题 1．组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有______________、______________、______________。2．氨基酸在等电点（pI）时，以______________离子形式存在，在pH>pI时以______________离子形式存在，在pH

1-蛋白质的结构与功能

A 赖氨酸 B Cys C 谷氨酸 D Pro E 丝氨酸 1、碱性氨基酸是: 2、含巯基的氨基酸是： 3、酸性氨基酸是： 4、亚氨基酸是： 5、含非极性侧链的氨基酸是： A 酸性氨基酸 B 碱性氨基酸 C 含硫氨基酸 D 含羟基的氨基酸 E 含非极性侧链的氨基酸 6、His是： 7、蛋氨酸是： 8、酪氨酸是： 9、Val是： 10：Asp是： A 一级结构 B 二级结构 C 结构域 D 三级结构 E 四级结构 11、是指多肽链中氨基酸的排列顺序： 12、是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置： 13、是指蛋白质分子中各个亚基的空间排布和相互作用： 14、是指多肽链主链原子的局部空间排布： 15、免疫球蛋白中与抗原结合的结构是：

A 蛋白质的等电点 B 蛋白质的沉淀 C 蛋白质的模体 D蛋白质的四级结构 E 蛋白质的变性 16、蛋白质分子所带正负电荷相等时溶液的pH值称为： 17、蛋白质的空间结构被破坏，理化性质改变，并失去其生物学活性称为： 18、蛋白质肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成能发挥生物学功能的特定区域称为： 19、蛋白质从溶液中析出的现象称为： 20、两条或两条以上具有三级结构的多肽链通过非共价键相互聚合而形成的结构称为： A 亚基 B β-转角 C α-螺旋 D 三股螺旋 E β-折叠 21、只存在于具有四级结构的蛋白质中的是： 22、α-角蛋白中含量很多的是： 23、血凝块中的纤维蛋白含量很多的是： 24、氢键与长轴接近垂直的是： 25、氢键与长轴接近平行的是： A 四级结构形成 B 四级结构破坏 C 一级结构破坏 D 一级结构形成 E 二、三、四级结构破坏 26、亚基聚合时出现： 27、亚基解聚时出现： 28、蛋白质水解时出现：

第1章 蛋白质结构与功能习题

第二章蛋白质的结构与功能 复习测试 （一）名词解释 1. 肽键 2. 结构域 3. 蛋白质的等电点 4. 蛋白质的沉淀 5. 蛋白质的凝固 （二）选择题 A型题： 1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是： A. 胱氨酸 B. 谷氨酸 C. 瓜氨酸 D. 蛋氨酸 E. 丝氨酸 2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸： A. 半胱氨酸 B. 组氨酸 C. 鸟氨酸 D. 丝氨酸 E. 亮氨酸 3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无 L型与D型氨基酸之分： A. 丙氨酸 B. 甘氨酸 C. 亮氨酸 D. 丝氨酸 E. 缬氨酸 4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有： A. 8种 B. 61种 C. 12种 D. 20种 E. 64种 5. 测定100克生物样品中氮含量是2克，该样品中蛋白质含量大约为： A. 6.25% B. 12.5% C. 1% D. 2% E. 20% 6. 蛋白质分子中的肽键： A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的 B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的 C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的 E. 以上都不是 7. 多肽链中主链骨架的组成是 A. –CNCCNCNCCNCNCCNC- B. –CCHNOCCHNOCCHNOC- C. –CCONHCCONHCCONHC- D. -CCNOHCCNOHCCNOHC- E. -CCHNOCCHNOCCHNOC- 8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况： A. 氨基酸种类的数量 B. 分子中的各种化学键 C. 多肽链的形态和大小 D. 氨基酸残基的排列顺序 E. 分子中的共价键 9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是： A. 盐键 B. 氢键 C. 疏水键 D. 二硫键 E. 肽键 10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是： A. 肽键平面充分伸展 B. 靠盐键维持稳定 C. 螺旋方向与长轴垂直 D. 多为左手螺旋 E. 以上都不是 11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构： A. α-螺旋 B. 双螺旋 C. β-片层 D. β-转角 E. 不规则卷曲

蛋白质结构与功能关系

举例说明蛋白质的结构于其功能之间的关系。 1、蛋白质一级结构决定高级结构，高级结构决定生物功能。 2、在不同种属之间，有些 aa 发生变化，不影响他的生物功能，例如，胰岛素的种属差异十分明显，但不同种属间分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰岛素的一级结构稍有不同，但功能相同，主要是不同种属间具有20个不变aa残基构成的保守区决定的。此外，还包括细胞色素c，肌红蛋白，血红蛋白等一级结构稍有不同，功能相似。 3、在不同种属之间，由于基因突变，有些 aa 发生微观变化就引起功能的明显变化。例如，人的镰刀状红细胞贫血病和地中海贫血病。人的血红蛋白 b 链中第 6 位 glu 被 val 代替，由一个 aa 的变化，导致红细胞呈镰刀状， 降低运氧能力一起细胞形态和功能的变化。力起细胞形态和功能的变化 4、总之，蛋白质一级结构中各 aa 贡献不同，不变残基在蛋白质高级结构和功能上起重要作用，可变残基发生改变，不引起功能变化。不变残基在功能上起作用，可变残基在蛋白质进化上起重要作用。 5、蛋白质高级结构与功能的高度统一，结构决定功能。如血红蛋白的变构效应。血红蛋白由 4 个亚基组成， 2 个 a 亚基 ,2 个 b 亚基，分子中的 a 亚基对氧的亲和力比 b 亚基大，能首先与第一个氧结合，导致 a 亚基构象发生变化，进而引起相邻的b 亚基的构象也发生变化进而引起相邻的 b 亚基的构象也发生变化，增强 b 亚基对氧的亲和力。由于导致整个血红蛋白分子构象发生改变，与氧的结合能力大大加强，在肺部充分利用氧，使氧分压不致过高，在血液流经组织内时，当第一个氧放出后，其余三个氧很快放出，供组织利用氧。

蛋白质的结构和功能

第二讲蛋白质的结构与功能(第二部份) Lecture 2 Structure and Function of Protein (Part II) (续) 2.5 升降β-筒（Up and Down β-barrel） 相邻及平行的β-链间以发卡连接形成升降形式的筒形结构。β-链间连接的β-转角常是底物结合位点（图34~35）。 图34 大豆胰蛋白酶抑制剂中的升降β-筒 Fig 34 The Up and Down β-barrel in Soybean Trypsin Inhibitor 图35 视黄醇结合蛋白中的升降β-筒 Fig 35 The Up and Down β-barrel in Retinol Binding Protein 2.6 β-三叶草折叠（β Trefoil Folds） “β-三叶草折叠”是β-折叠链盘绕形成近似的具有三重对称轴的“三叶草”样结构（图36）。 图36 刺酮胰蛋白酶抑制剂中的β-三叶草折叠 Fig 36 The β Trefoil Fold in Erythrina Trypsin Inhibitor 2.7 β-螺旋（β Helix） 由β-折叠链盘绕形成“螺旋”样结构，比较少见（图37）。

图37 果胶酸脂裂解酶C中的β-螺旋 Fig 37 The β Helix in Pectate Lyase C 3. 全α拓扑结构(All α Topologies) 此类拓扑结构全部由α-螺旋构成。α-螺旋常呈反平行排列或垂直连接。前述“EF手型模体”、“螺旋-转角-螺旋模体”、“同源结构域模体”以及“亮氨酸拉链模体”均属于此类拓扑结构。 3.1 升降螺旋束（Up and Down Helix Bundle） 相邻反向排列的αα模体首尾相连，每个螺旋向左倾斜18°，形成左手扭曲的筒形螺旋束。最常见的是4螺旋束，形成两层结合（图38~41）。 图38 细胞色素b562中的升降螺旋束 Fig 38 The Up and Down Helix Bundle in Cytochrome b562 图39 铁蛋白中的升降螺旋束 Fig 39 The Up and Down Helix Bundle in Ferritin