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生物化学复习思考题

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生物化学复习思考题(2009年)

第二章蛋白质

1.什么是蛋白质?蛋白质有哪些生理功能?

2.蛋白质有哪些分类方法?

3.蛋白质中含氮量一般有多少?1克蛋白氮相当于多少蛋白质?

4.氨基酸有哪些构型?组成蛋白质的氨基酸是什么构型的?

5.组成蛋白质的氨基酸有哪些?熟记各种氨基酸的代号。

6.氨基酸有哪些分类方法?

7.氨基酸在什么情况下带负电和正电?什么叫做氨基酸的等电点?

8.氨基酸有哪三个重要的反应?

9.哪些氨基酸可以吸收紫外光?

10.什么叫做构象?什么叫做构型?

11.解释名词:肽、肽键、二肽、寡肽、多肽、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端

12.什么叫做蛋白质的一级结构?

13.什么叫做肽单位?肽单位有哪些性质?

14.什么叫做α-碳原子的二面角?

15.什么叫做蛋白质的二级结构?二级结构有哪些类型?

16.什么叫α-螺旋和β-折叠?平行和反平行β-折叠有何区别?

17.试述α-角蛋白的结构.

18.什么叫做超二级结构?超二级结构有哪些类型?

19.解释名词:结构域、三级结构、四级结构、亚基、亚单位、均一的亚基、不均一的亚基

20.维持蛋白质高级结构的力有哪些?

21.什么是二硫键?二硫键是怎样形成的?

22.蛋白质是生物大分子,为什么在水溶液中还很稳定?

23.蛋白质在什么情况下带正电和负电?什么叫做蛋白质的等电点?

24.解释名词:变性、复性、沉淀、可逆沉淀、不可逆沉淀、盐析

25.蛋白质变性的本质是什么?

第三章酶化学

1.什么叫酶?与一般的催化剂比较,酶有哪些相同之处和不同点?

2.酶的反应专一性有哪些种类?什么叫绝对专一性、相对专一性、基团专一性、键专一性、立体异构专一性?

3.酶的惯用法命名有哪些方式?

4.国际酶学委员会将酶分为哪几类?水解酶类与裂解酶类有何区别?

5.什么叫做简单酶和结合酶?

6.解释名词:酶蛋白、辅因子、辅酶、辅基、全酶、活性中心、结合部位、催化部位。

7.酶分子活性中心以外的必需基团有什么功能?

8.解释名词:酶原、致活素、靠近、定向、底物形变、共价催化、亲核催化、亲核剂

9.什么叫酶促反应初速度?

10. 影响酶促反应的因素有哪些?

11.底物浓度怎样影响酶促反应?米氏方程表示了什么关系?

12.米氏常数Km有什么意义?

13.某一酶促反应的速度从最大速度的10%提高到90%时,底物浓度应是原来的多少倍?

14.某酶的Km值为2.4×10-4M,分别在下述底物浓度下催化反应:

① 2×10-7M

② 6.3×10-5M

③ 10-4M

○42×10-3M。当底物浓度为0.05M时,其反应速度为128×10-7克分子/升.分。试计算以上各不同浓度底物时的反应初速度。如果酶量加倍,各情况的初速度又会如何?

15.酶浓度怎样影响酶促反应?

16.双底物酶促反应有多少个方式?

17.温度怎样影响酶促反应?什么叫酶促反应的最适温度?

18.pH值为什么也会影响酶促反应?什么叫酶的最适pH值?

19. 什么叫抑制剂?抑制剂对酶活性的抑制可分为哪几种类型?

20. 什么叫竞争性抑制?竞争性抑制时米氏方程怎样表达?与无抑制相比,竞争性抑制的Vmax与Km值

有何变化?

21. 什么叫非竞争性抑制?它与竞争性抑制有何差别?非竞争性抑制时,米氏方程如何表达?Vmax和Km

有何变化?

22. 反竞争性抑制的效果如何?

23. 不可逆抑制剂是怎样与酶结合而抑制酶活性的?

24. 解释名词:多酶体系、限速步骤、反馈抑制、顺序反馈抑制、变构酶(别构酶)、效应物、正效应物、

负效应物、别构抑制剂、协同效应、正协同效应、负协同效应。

25.别构酶有哪些性质?

26.什么叫做共价调节酶?酶的共价修饰有哪些方式?

27.解释名词:同工酶、固定化酶、核酶、胞内酶、胞外酶、酶活性、比活力、酶活性的国际单位、催量、

转换数、纯化倍数、回收率

第四章核苷酸与核酸

1.构成核苷酸的戊糖有哪些?DNA和RNA的主要碱基有哪些?

2.什么叫做核苷和核苷酸?熟记各种核苷酸的代号。

3.核苷酸有什么生物学功能?

4.什么叫做磷酸二酯键?

5.为什么核苷酸会吸收紫外光?什么叫做减色效应?

6.Chargaff定则有哪些内容?

7.什么叫做DNA的一级结构和二级结构?

8.DNA的双螺旋结构模型包括哪些内容?碱基配对有哪些原则?

9.维持DNA双螺旋结构有哪些作用力?

10.A型、B型、Z型DNA有什么区别?

11.什么叫做回文结构、发卡结构、十字架结构、镜象重复、絞链DNA(H-DNA)?

12.细胞中有哪些重要的RNA?

13.mRNA分子上的顺反子是什么意思?什么叫做单顺反子和多顺反子mRNA?

14. mRNA分子的一级结构有什么特点?

15.tRNA的二级结构有什么特点?

16.什么叫做核酸的变性、复性、热变性、增色效应、熔解温度(Tm)、淬火、分子杂交?

17.解释名词:核酸酶、限制性核酸内切酶、核酸内切酶、核酸外切酶、粘性末端、平齐末端、同座酶18.限制性核酸内切酶是怎样命名的?

19.什么是基因、基因组?什么叫质粒?

20.病毒的遗传物质是什么?

21.解释名词:结构基因、调节顺序、反式行为因子、顺式行为因子、卫星DNA、外显子、内含子。22.解释名词:DNA的三级结构、超螺旋、正超螺旋、负超螺旋。

第五章维生素和辅酶

1.什么是维生素?维生素包括哪两大类?各类包括哪些维生素?

2.维生素A有多少种?有什么生理功能?

3.维生素D有什么生理功能?

4.维生素K有多少种?其生理功能是什么?

5.维生素E有哪些主要的生理功能?

6.抗坏血酸的分子结构有什么特点?在体内的生理功能是什么?

7.硫胺素在体内与什么物质结合成复合物?这个复合物的主要功能是什么?

8.黄素、核黄素、FMN、FAD的分子结构有哪些联系?在生物体内,核黃素主要以什么形式存在?其主

要生理学功能是什么?核黃素辅基是怎样起氧化还原作用的?

9.泛酸在体内有那些主要的生理学功能?

10.维生素B5包括哪些化合物?其在体内的主要生理功能是什么?辅酶I和辅酶II是怎样起氧化还原作用

的?

11.维生素B6包括哪些化合物?在体内的主要功能是什么?

12.生物素的主要功能是什么?

13.在体内具有生理活性的叶酸是什么形式?其生理作用是什么?可转移哪些基团?

14.维生素B12存在于哪些生物中?辅酶B12在体内主要有哪些生理功能?

15.硫辛酸的主要生理功能是什么?

第六章生物膜

1.什么叫生物膜?生物膜有哪些特征?

2.生物膜主要由哪些物质组成?

3. 构成生物膜的脂类物质有哪些?这些分子在结构上有哪些特点?

4. 膜蛋白在生物膜上怎样分布?什么叫内嵌蛋白和外周蛋白?

5. 解释名词:双亲分子、脂双分子层、膜联蛋白、侧向扩散、跨脂双层扩散、颠倒换位、类结晶态、凝胶

态、相变、相变温度

6. 什么叫膜的“流动镶嵌模型”?

7. 解释名词:跨膜通道、载体蛋白、分子泵、胞吐作用、胞吞作用、主动转运、被动转运、一级主动转运、

二级主动转运、通道蛋白、单向转运蛋白、偶联转运蛋白(共转运蛋白)、同向转运蛋白、反向转运蛋白、协同转运(共转运)、同向转运、反向转运

8. 什么叫葡萄糖转运蛋白(葡萄糖透性酶)?试解释它转运葡萄糖的作用机制。

9. 什么叫Cl-/HCO3-交换蛋白?试解释它的作用方式。

10. 转运A TP酶有哪些类型?试解释Na+/K+ATP酶的作用机制。

11. 试解释半乳糖苷转运蛋白的作用机制。

第七章激素与细胞信号转导

1.什么叫激素?高等动物激素的分泌有哪些方式?

2.按照化学结构,激素可以分为哪些种类?

3.什么叫做腺体激素和组织激素?

4.下丘脑可以分泌哪些激素?

5.垂体的前叶、中叶、后叶各可以分泌哪些激素?

6.动物的甲状腺可以分泌哪些激素?

7.胰岛能分泌哪两种重要的激素?

8.肾上腺的髓质和皮质分别可以分泌哪些激素?

9.重要的性激素有哪三大类?各大类激素有什么主要的功能?

10.前列腺素的化学本质是什么?

11.什么叫做激素的反馈调节?激素的反馈调节有哪些种类?

12.什么叫做激素的协同作用和拮抗作用?

13.什么叫受体和配体?激素的受体有哪些特征?

14.激素的受体有哪些种类?

15.G蛋白的结构如何?与G蛋白结合的受体是怎样进行信号转导的?

16.解释名词:第一信使、第二信使、级联系统(级联放大作用)、G蛋白

17.甾体激素是怎样进行信号转导的?

第八章新陈代谢引论

1.解释名词:同化作用、异化作用、中间代谢、代谢途径、分子水平调节、细胞水平调节、整体水平调节、同位素示踪法、体内研究、体外研究

2.细胞代谢中主要的化学反应有哪些?

3.新陈代谢的调节有哪些方式?

第九章糖代谢

1. 什么叫呼吸作用?什么叫呼吸基质?高等生物的呼吸基质有哪些?

2. 熟释由葡萄糖开始到丙酮酸生成为止的糖酵解全过程。并熟记各步骤起催化作用的酶的名称。

3.在糖酵解过程中,哪些反应消耗A TP?哪些反应生成ATP?哪些反应生成NADH?1分子葡萄糖变成2分子丙酮酸可纯得多少分子的ATP(不包括NADH经氧化磷酸化所产生的ATP数)?

4.糖酵解有什么生理功能?

5.在糖酵解中,哪几个酶有调节作用?什么物质可使这些酶活性受抑制?

6.丙酮酸生成后,可有哪几条去路?各在什么种类的生物中发生?

7.什么叫葡萄糖异生作用?葡萄糖异生作用是通过什么途径进行的?

8. 糖酵解和三羧酸循环分别在细胞的什么部位进行?

9. 由丙酮酸转变为乙酰CoA的过程如何?有哪些酶类参加?有哪些辅因子参加?

10. 熟记三羧酸循环的全过程,并熟记各步骤的酶的名称。

11. 在三羧酸循环(柠檬酸循环)中,哪个步骤脱氢生成NADH和FADH2?如果经氧化磷酸化作用每个

NADH可生成3个A TP,每个FADH2可生成2个ATP,则1分子乙酰CoA经三羧酸循环可生成多少分子的ATP?若经氧化磷酸化作用每个NADH可生成2.5个ATP,每个FADH2可生成1.5个ATP,则1分子乙酰CoA经三羧酸循环可生成多少分子的ATP?

12. 三羧酸循环有哪些生理功能?三羧酸循环是怎样得到调节控制的?

13. 试述乙醛酸途径的过程。该途径的产物是什么?

14. 熟记磷酸戊糖途径的全过程,并熟记各步骤的酶的名称。

15.磷酸戊糖途径有哪些生理功能?每分子葡萄糖经此途径彻底氧化,可生成多少分子的NADPH?16.磷酸戊糖途径在细胞的什么部位进行?该途径有何特点?

17.糖原是怎样降解和合成的?分别用什么酶催化?

第十章生物氧化

1. 什么叫做物质代谢和能量代谢? 什么叫生物氧化?

2. 什么叫自由能?怎样利用自由能变(?G)来判断一个反应能否自发进行?

3. 标准自由能变化(?G°)与反应的平衡常数有何关系?ΔG°和ΔG?°各表示什么意义?

4. 糖代谢有下列反应:

1-磷酸葡萄糖磷酸葡萄糖异构酶 6-磷酸葡萄糖

在38℃反应平衡时,1-磷酸葡萄糖含量为5%,6-磷酸葡萄糖含量为95%,求反应的△G oˊ。如果反应未达到平衡时,设1-磷酸葡萄糖的浓度为0.01Mol/L,而6-磷酸葡萄糖的浓度为0.001Mol/L,求反应的△G是多少。

5.生物体内的自由能有什么作用?

6. ATP分子中有多少个高能磷酸鍵?每个高能磷酸鍵水解时能释放多少自由能?ATP可通过哪些方式水解

而放出自由能?

7. 除ATP外,生物体内还有哪些高能磷酸化合物?

8. 什么叫电子传递链(呼吸链)?电子传递链包括哪些电子载体?哪些只是传递电子的?哪些既传递电子,

又传递氢?

9. E?°与ΔE?°各表示什么意义??G?°与?E?°的关系如何?

10. 电子传递链包括哪几个复合物?各复合物由什么电子载体构成?什么叫末端氧化酶?(答:就是细胞

色素氧化酶。)

11. 有哪些物质可以抑制电子传递链?其抑制的部位在什么地方?

12. 什么叫磷酸化?什么叫底物水平磷酸化?什么叫氧化磷酸化?什么叫光合磷酸化?

13. 生物体内有哪些方式合成ATP?

14.电子分别从NADH和FADH2经电子传递链传递到O2,各可推动多少个ATP的合成?

15.什么叫磷/氧比(P/O)?

16.试述化学渗透学说解释氧化磷酸化的机理。

17.试述ATP合酶的结构特点?

18.什么叫解偶联作用?有哪些物质可以引起解偶联作用?线粒体膜上的解偶联蛋白有什么作用?

19.糖酵解中形成的NADH怎样通过穿梭作用进入线粒体被氧化的?

19.回顾糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化过程,试计算一分子葡萄糖经这些途径彻底氧化能产生多少分

子的ATP?

第十一章光合作用

1. 解释名词:光合作用,光反应,暗反应,光合膜,基粒,基粒类囊体,基质类囊体,堆叠区,非堆叠

区。

2. 光合色素有哪些?其分子结构如何?

3. 解释名词:基态,激发态,亚能级状态,光合单位,反应中心复合体,天线复合体,原初反应,反应

中心色素,原初电子受体,天线色素,辅助色素,天线复合体,红降现象,增益效应,光系统I,光系统II,P700,P680,放氧复合体.

4. 光系统II包括哪些成分?什么叫PS II核心复合体?

5.解释名词:水的光解,希尔反应,S状态模型,水氧化钟。

6. 光系统I包括哪些成分?

7. 什么叫做环式电子传递链和非环式电子传递链?什么叫Z链?

8. 什么叫光合磷酸化?什么环式光合磷酸化和非环式光合磷酸化?

9. 解释名词:同化力。

10.试述卡尔文循环的全过程。

11.试述光呼吸的全过程。

12.磷酸盐转运器是什么?

13.解释名词:C4途径,景天酸代谢途径.

14.试述C4途径的基本过程和景天酸代谢途径的过程。

第十二章脂类代谢

1.三酰甘油(甘油三酯)是怎样水解为甘油和脂肪酸的?生成的甘油可有哪些途径进一步代谢?

2. 细胞质的脂肪酸是怎样运输进入线粒体内的?

3. 熟记脂肪酸的β-氧化全过程,并説出各步反应由什么酶催化?

4. 1分子十八碳的脂肪酸经β-氧化、三羧酸循环和氧化磷酸化彻底氧化后,共可生成多少分子ATP?

5. 油料种子在萌发时,脂肪可转化为碳水化合物纤维素作为新分裂出来的新细胞的细胞壁成分。你能写出

由脂肪转变为纤维素的全过程嗎?

6. 脂肪酸的α-氧化过程是怎样的?

7. 酮体是由什么生成的?酮体有哪些种类?酮体可以怎样被利用?

8. 乙酰辅酶A怎样从线粒体运出细胞质的?

9.脂肪酸合成酶系统包括哪几种酶?

10.熟记饱和脂肪酸的从头合成过程,并说明各步反应是由什么酶催化的?

11. 脂肪酸的从头合成过程有什么特点?

12. 为什么生物体内的脂肪酸都是偶数碳原子的?

13. 生物体内16个以上碳原子的脂肪酸是如何合成的?

14. 有哪些途径可以合成不饱和的脂肪酸?

15.三酰甘油是怎样合成的?

第十三章氨基酸的代谢

1.解释名词:氮平衡、正氮平衡、负氮平衡、脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、脱羧基作用、

尿素-柠檬酸双循环

2.生物体内,尿素是怎样合成的?

3.解释名词:生酮氨基酸、生糖氨基酸、生酮生糖氨基酸、一碳单位

4.生物体内由氨基酸衍生的生物活性物质有哪些?

5.什么叫必需氨基酸和非必需氨基酸?哪些是必需氨基酸?哪些是非必需氨基酸?

6.根据合成时碳架来源不同,氨基酸可以分成哪些类型?各类型氨基酸合成时的碳架来源于什么物质?

第十四章核苷酸代谢

1.生物体内嘧啶碱基是怎样降解的?

2.嘌呤环和嘧啶环中各原子分别来源于什么物质?

3.熟识嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸合成过程的中间产物.

4.解释名词:硫氧还蛋白、谷氧还蛋白

第十五章DNA的复制、修复和重组

1.什么叫中心法则?Crick起初提出的中心法则模式是怎样的?经修改后,中心法则的模式又是怎样的?2.什么叫做遗传图?

3.什么叫复制、转录和翻译?

4.什么叫半保留复制?半保留复制有什么生物学意义?

5.什么叫复制子和终止区?

6.大肠杆菌的DNA聚合酶有多少种?它们的可能功能是什么?

7.DNA聚合酶I可以催化哪些反应?DNA聚合酶III的结构如何?

8.在DNA合成中,连接酶起什么作用?单链结合蛋白、拓扑异构酶、DNA解螺旋酶、dna β蛋白各起什么作用?

9.解释名词:原点、复制眼、复制叉、引物、前导链、滞后链、冈崎片段、半不连续复制、催化反应的连续性、切口移位作用、复制体、交感顺序

10.DNA复制有哪些规律?

11.试述DNA的复制过程。

12.什么叫突变?DNA的突变可有哪几种形式?哪些因素可以引起DNA的突变?

13.解释名词:自体复制顺序、原点识别复合物、缺失作用、加成作用、点突变、沉默突变

14.DNA损伤后可有哪些方法进行修复?过程如何?

15.解释名词:甲基指导的错配修复、无碱基点、光裂合酶(光解酶)、光复活修复、ABC核酸酶、直接修复、重组DNA修复、SOS反应

16.试述重组修复的过程。

17. 解释名词:同源遗传重组、位点特异重组、DNA转座、跳跃基因、可转座因子、转座子、插入因子、

复合转座子、直接转座、复制型转座。

第十六章RNA代谢

1.转录和DNA复制有何差别?什么叫不对称转录?

2.解释名词:模板链、非模板链、有意义链、无意义链、反意义链、正链、负链

3.大肠杆菌的RNA聚合酶的结构如何?各亚基有什么功能?什么叫核心酶?

4.解释名词:转录单位、交感顺序、起始点上游顺序、起始点下游顺序、闭合复合物、开放复合物5.启动子有哪些结构特征?转录时除了RNA聚合酶外还需要哪些辅助蛋白?

6.什么叫做转录终止子?转录终止子有哪些类型?

7.真核生物有哪些RNA聚合酶?

8.试述RNA的合成过程。

8.RNA合成后,除去内含子有哪些方式?各种类型内含子是怎样切除的?

9.什么叫初始转录产物?什么叫内含子和外显子?

10.RNA前体合成后,怎样加工成为成熟的mRNA?

11.什么叫共线性?

12.名词解释:小核RNA、小核糖核蛋白、复杂转录产物、简单转录产物、核酶

15.反转录病毒的基因组结构如何?反转录酶有哪些功能?

16.试述反转录的过程。

17.解释名词:逆病毒、整合酶、长末端重复序列、转座子、反转座子、端粒、端粒酶

18.病毒的RNA是怎样复制的?

第十七章蛋白质的生物合成与修饰

1.遗传密码由多少个碱基组成?四种碱基共可组成多少个遗传密码子?

2.各种氨基酸的遗传密码子是什么?起始密码子和终止密码子分别是什么?

3.密码的阅读方向是怎样的?

4.遗传密码有哪些特点?

5.什么叫做翻译移码和RNA编辑?

6.解释名词:tRNA适配器、三联体密码、同义密码子、密码子的简并性、密码子的摆动性、无意义密码子、开放阅读框

7.Crick提出的“摆动性”的内容是什么?

8.线粒体的遗传密码的意义有哪些改变?

9.什么叫做基因内基因?

10.mRNA在合成蛋白质中的主要功能是什么?

11.核糖体的结构是怎样的?大亚基和小亚基各由什么构成?大小亚基各有什么功能?

12.tRNA在合成蛋白质中的作用是什么?要实施其作用,它必须有哪些本领?

13.要合成肽链,氨基酸应该怎样变成活化的形式?

14.什么叫做第二遗传密码?氨酰tRNA合成酶要识别特定的tRNA,可能识别哪些部位?

18.多肽链的合成是从哪一端开始的?

19.tRNA分子上的反密码子的阅读方向如何?(答:从5ˊ→3ˊ)

20.写出下列密码子的反密码子的碱基顺序(不考虑“摆动性”):

UCA UGG ACG CAG GUG ACA

21.原核生物中,tRNA怎样识别起始密码子和肽链内部的AUG密码子?

22.原核细胞蛋白质合成的起始步骤需要什么物质参与?有哪些起始因子?

23.核糖体的A位和P位分别叫做什么部位?

24.原核细胞蛋白质合成的延长阶段需要什么物质参与?有哪些延长因子?

25.什么叫做移位酶?肽键的合成是由什么催化的?

26.原核生物蛋白质合成的终止因子有哪些?分别识别哪些密码?

27.解释名词:无意义突变、无意义抑制子、多聚核糖体

28.为什么会出现多聚核糖体?

29.蛋白质合成以后有哪些修饰和加工的方式?

30.按照下列DNA的单链片段,试写出:

A.DNA复制时的另一个单链的碱基顺序;

B.第一条单链所转录出来的mRNA排列顺序;

C.所合成的肽链的氨基酸排列顺序。

5’-TCGTCGATGATGATCA TCGGCTACTCGA-3’

31.用核糖体翻译以下mRNA,合成的肽链有多少个氨基酸残基?

5ˊ-AGCGUAGCAUGGUCGCCUACAAUUAGGCUCUG-3ˊ

32.什么叫信号序列(信号肽)?信号序列有什么功能?

33.新合成的蛋白质怎样运进线粒体和叶绿体?

34.解释名词:信号识别微粒、运输小泡、高尔基体的反面(反边)和顺面(顺边)、高尔基体出芽、伴侣蛋白、转运感受态、核定位顺序、内吞、内吞小窝、笼状蛋白、La、泛素

生物化学测试题及答案.

生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少?B(每克样品*6.25) A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 2.下列含有两个羧基的氨基酸是:E A.精氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 3.维持蛋白质二级结构的主要化学键是:D A.盐键 B.疏水键 C.肽键D.氢键 E.二硫键(三级结构) 4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:B A.天然蛋白质分子均有的这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征是:E A.分子中必定含有辅基 B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖肽键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定:C A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中 7.蛋白质变性是由于:D A.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白质空间构象的破坏E.蛋白质的水解 8.变性蛋白质的主要特点是:D A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解

D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀 9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为:B A.8 B.>8 C.<8 D.≤8 E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?E A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸二、多项选择题 1.含硫氨基酸包括:AD A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸D.半胖氨酸2.下列哪些是碱性氨基酸:ACD A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸 3.芳香族氨基酸是:ABD A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸 4.关于α-螺旋正确的是:ABD A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周 B.为右手螺旋结构 C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定(氢键) D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5.蛋白质的二级结构包括:ABCD A.α-螺旋 B.β-片层C.β-转角 D.无规卷曲 6.下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的:ABC A.是一种伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状 C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D.两链间形成离子键以使结构稳定(氢键) 7.维持蛋白质三级结构的主要键是:BCD A.肽键B.疏水键C.离子键D.范德华引力 8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷?BCD(>5) A.pI为4.5的蛋白质B.pI为7.4的蛋白质 C.pI为7的蛋白质D.pI为6.5的蛋白质 9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:AC A.中性盐沉淀蛋白 B.鞣酸沉淀蛋白 C.低温乙醇沉淀蛋白D.重金属盐沉淀蛋白

生物化学复习题

生物化学复习题 一、单选题 1.蛋白质的基本组成单位是 A 肽键平面 B 核苷酸 C 肽 D 氨基酸 E 碱基 2. 含有两个羧基的氨基酸是 A 赖氨酸 B 天冬酰胺 C 谷氨酰胺 D 谷氨酸 E 半胱氨酸 3.维持蛋白质分子α-螺旋的化学键是 A 肽键 B 疏水键 C 氢键 D 二硫键 E 离子键 4.蛋白质的一级结构指的是 A 蛋白质的α-螺旋结构 B 蛋白质分子的无规则卷曲 C 蛋白质分子亚基的聚合 D 蛋白质分子内氨基酸的排列顺序 E 蛋白质分子内的二硫键 5.等电点为5.7的蛋白质 A 在pH7的溶液中带正电荷 B 在pH7的溶液中带负电荷 C 在pH5的溶液中带负电荷 D 在pH5的溶液中为兼性离子 E 在pH5.7的溶液中带正电荷 6.下列哪种氨基酸为含硫氨基酸 A 色氨酸 B 苏氨酸 C 苯丙氨酸 D 甲硫氨酸 E 脯氨酸 7.下列哪种氨基酸为非编码氨基酸 A 半胱氨酸 B 组氨酸 C 鸟氨酸 D 丝氨酸 E 亮氨酸 8.蛋白质紫外吸收的最大波长是 A 290nm B 280nm C 270nm D 260nm E 250nm 9.一个样品含氮量为5%,蛋白质含量为 A 8.80% B 12.50% C 16.0% D 38.0% E 31.25% 10.酶活性中心的叙述正确的是 A 与底物结合并使之转化为产物的特定区域 B 必须基团都在酶的活性中心 C 抑制剂都结合于酶的活性中心 D 都含有辅酶 E 酶的中心部位 11、蛋白质中α-螺旋的特点正确的是 A 肽键平面充分伸展 B 主要由离子键维系 C 为左手螺旋 D 为右手螺旋 E 一圈为3.9个氨基酸 12、生物大分子主要是指 A 维生素与辅酶 B 糖原与葡萄糖 C 氨基酸与多肽 D 脂肪酸与甘油 E 蛋白质与核酸 13、每种完整蛋白质分子必定具有 A α-螺旋 B β-折叠 C 三级结构 D 四级结构 E 辅助因子 14.DNA和RNA彻底水解后的产物 A 核糖相同、部分碱基不同 B 碱基相同、核糖不同 C 碱基不同、核糖不同 D 碱基不同、核糖相同 E 以上都不对 15.下列哪种不是 ..DNA的组分 A dUMP B dGMP C dAMP D dCMP E dTMP 16.核酸中核苷酸之间的连接方式是 A C-N糖苷键 B 2′、5′-磷酸二酯键 C 3′、5′-磷酸二酯键 D 肽键 E α-1-6-糖苷键 17.关于DNA双螺旋结构模型的叙述正确的是 A 由两条完全相同的多核苷酸链绕同一中心轴盘绕成双螺旋 B 一条链是在右手螺旋、另一条链是左手螺旋 C A+G与C+T的比值为1 D A+T与G+C比值为1 E 两条链的碱基间以共价键相链 18.关于酶的叙述正确的是 A 所有蛋白质都有酶的活性 B 酶对底物都有绝对特异性 C 绝大多数酶是蛋白质 D 温度越高催化活性越强 E 其催化活性都需辅助因子 19.酶加速化学反应速度是因为

生物化学试题及答案

第五章脂类代谢 【测试题】 一、名词解释 1.脂肪动员 2.脂酸的β-氧化 3.酮体 4.必需脂肪酸 5.血脂 6.血浆脂蛋白 7.高脂蛋白血症 8.载脂蛋白 受体代谢途径 10.酰基载体蛋白(ACP) 11.脂肪肝 12.脂解激素 13.抗脂解激素 14.磷脂 15.基本脂 16.可变脂 17.脂蛋白脂肪酶 18.卵磷脂胆固醇脂酰转移酶(LCAT) 19.丙酮酸柠檬酸循环 20.胆汁酸 二、填空题 21.血脂的运输形式是,电泳法可将其为、、、四种。 22.空腹血浆中含量最多的脂蛋白是,其主要作用是。 23.合成胆固醇的原料是,递氢体是,限速酶是,胆固醇在体内可转化为、、。 24.乙酰CoA的去路有、、、。 25.脂肪动员的限速酶是。此酶受多种激素控制,促进脂肪动员的激素称,抑制脂肪动员的激素称。 26.脂肪酰CoA的β-氧化经过、、和四个连续反应步骤,每次β-氧化生成一分子和比原来少两个碳原子的脂酰CoA,脱下的氢由和携带,进入呼吸链被氧化生成水。 27.酮体包括、、。酮体主要在以为原料合成,并在被氧化利用。 28.肝脏不能利用酮体,是因为缺乏和酶。 29.脂肪酸合成的主要原料是,递氢体是,它们都主要来源于。 30.脂肪酸合成酶系主要存在于,内的乙酰CoA需经循环转运至而用 于合成脂肪酸。 31.脂肪酸合成的限速酶是,其辅助因子是。 32.在磷脂合成过程中,胆碱可由食物提供,亦可由及在体内合成,胆碱及乙醇胺由活化的及提供。 33.脂蛋白CM 、VLDL、 LDL和HDL的主要功能分别是、,和。 34.载脂蛋白的主要功能是、、。 35.人体含量最多的鞘磷脂是,由、及所构成。

生物化学实验复习题 2

生物化学实验复习题: 1.试述旋光法测定淀粉含量的实验原理。 在加热及稀盐酸的作用下,淀粉水解并转入盐酸溶液中。在一定的水解条件下,不同谷物淀粉的比旋光度是不同的。其在171~195之间,因此可用旋光法测定粗淀粉的含量。 2.淀粉含量测定的方法有几种?比较各方法特点。 淀粉是由多个葡萄糖缩合而成的多糖,测定淀粉的方法主要有酸水解法、酶水解法和旋光法等。 1、酸水解法:面粉经乙醚除去脂肪,乙醇除去可溶性糖类后,用酸水解淀粉为葡萄糖, 按还原糖测定方法测定还原糖含量,再折算为淀粉含量。 2、酶水解法:面粉经除去脂肪及可溶性糖类后,其中淀粉用淀粉酶水解成双糖,再用 盐酸将双糖水解成单糖,最后按还原糖测定,并折算成淀粉。 3、旋光法:在加热及稀盐酸的作用下,淀粉水解并转入盐酸溶液中。在一定的水解条 件下,不同面粉淀粉的比旋光度是不同的。其淀粉的比旋光度在171~195之间,因此可用旋光法测定淀粉的含量。 3.简述旋光法测定淀粉的关键步骤。 1.样品的处理 在电子天平上称取小麦粉2.5000g置于三角瓶中→加入50ml 1%HCl混成浆状(不能有结块)→沸水浴中准确加热15min→先加1ml 30% ZnSO4混匀→再加1ml 15%亚铁氰化钾混匀→移至100ml容量瓶中加水定容混匀后过滤→弃去最初15ml收集其余滤液。 2.旋光度测定 取滤液20ml置于旋光管中,先用1%HCl 调节旋光仪“0”点,然后将样品溶液放入旋光仪中测α 4.写出计算粗淀粉含量的公式并说明各符号的含义。

5.试述凯氏定氮法测定蛋白质含量的实验原理。 含氮的有机物与浓硫酸共热时,其中的碳、氢二元素被氧化成二氧化碳和水,而氮则转变成氨,并进一步与硫酸作用生成硫酸铵。 浓碱可使消化液中的硫酸铵分解,游离出氨,借水蒸汽将产生的氨蒸馏到一定浓度的过量硼酸溶液中,硼酸吸收氨后使溶液中氢离子浓度降低,然后用标准无机酸滴定,直到恢复溶液中原来氢离子浓度为止,最后根据所用标准酸的摩尔数(相当于待测物中氨的摩尔数)计算出待测物中的总氮量。 6.蛋白质含量测定的方法有几种?比较各方法特点。 定氮法,双缩尿法(Biuret法)、Folin-酚试剂法(Lowry法)和紫外吸收法.考马斯亮蓝法(Bradford法). 凯氏定氮灵敏度低,适用于0.1.0mg氮,误差为±2%费时 10小时将蛋白氮转化为氨,用酸吸收后滴定非蛋白氮(可用三氯乙酸沉淀蛋白质而分离)用于标准蛋白质含量的准确测定;干扰少;费时太长 双缩脲法(Biuret法)灵敏度低 20mg 中速 20~30分钟多肽键+碱性Cu2+?紫色络合物硫酸铵;Tris缓冲液;某些氨基酸用于快速测定,但不太灵敏;不同蛋白质显色相似 紫外吸收法较为灵敏 50~100mg 快速 10分钟蛋白质中的酪氨酸和色氨酸残基

生物化学各章练习题及答案

生物化学各章练习题及答案

生化练习题 一、填空题: 1、加入高浓度的中性盐,当达到一定的盐饱和度时,可使蛋白质的溶解度__________并__________,这种现象称为 __________。 2、核酸的基本结构单位是_____________。 3、____RNA 分子指导蛋白质合成,_____RNA 分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。 4、根据维生素的溶解性质,可将维生素分为两类,即 ____________和____________。 5、___________是碳水化合物在植物体内运输的主要方式。 6、糖酵解在细胞的_____________中进行 7、糖类除了作为能源之外,它还与生物大分子间识别有关,也是合成__________,___________,_____________等的碳骨架的共体。 8、脂肪是动物和许多植物主要的能源贮存形式,是由甘油与3分子_____________酯化而成的。 9、基因有两条链,作为模板指导转录的那条链称 _____________链。 10、以RNA 为模板合成DNA 称_____________。 二、名词解释 1、蛋白质的一级结构: 2、糖的有氧氧化: 3、必需脂肪酸: 4、半保留复制: 三、问答题 1、蛋白质有哪些重要功能?

1、蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 2、糖的有氧氧化:糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。 3、必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 4、半保留复制:双链DNA 的复制方式,其中亲代链分离,每一子代DNA 分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。 三、问答题 2、DNA 分子二级结构有哪些特点? 答:按Watson-Crick 模型,DNA 的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10 对碱基组成;碱基按A=T,G=C 配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA 结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。 3、怎样证明酶是蛋白质? 答:(1)酶能被酸、碱及蛋白酶水解,水解的最终产物都是氨基酸,证明酶是由氨基酸组成的。 (2)酶具有蛋白质所具有的颜色反应,如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。 (3)一切能使蛋白质变性的因素,如热、酸碱、紫外线等,同样可以使酶变性失活。

生物化学试题及答案(6)

生物化学试题及答案(6) 默认分类2010-05-15 20:53:28 阅读1965 评论1 字号:大中小 生物化学试题及答案(6) 医学试题精选2010-01-01 21:46:04 阅读1957 评论0 字号:大中小 第六章生物氧化 【测试题】 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8.混合功能氧化酶 二、填空题 9.琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。 10.在NADH 氧化呼吸链中,氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____,此三处释放的能量均超过____KJ。 11.胞液中的NADH+H+通过____和____两种穿梭机制进入线粒体,并可进入____氧化呼吸链或____氧化呼 吸链,可分别产生____分子ATP或____分子ATP。 12.ATP生成的主要方式有____和____。 13.体内可消除过氧化氢的酶有____、____和____。 14.胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____,线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 15.铁硫簇主要有____和____两种组成形式,通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____相连接。 16.呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 17.FMN或FAD作为递氢体,其发挥功能的结构是____。 18.参与呼吸链构成的细胞色素有____、____、____、____、____、____。 19.呼吸链中含有铜原子的细胞色素是____。 20.构成呼吸链的四种复合体中,具有质子泵作用的是____、____、____。 21.ATP合酶由____和____两部分组成,具有质子通道功能的是____,____具有催化生成ATP 的作用。 22.呼吸链抑制剂中,____、____、____可与复合体Ⅰ结合,____、____可抑制复合体Ⅲ,可抑制细胞色 素c氧化酶的物质有____、____、____。 23.因辅基不同,存在于胞液中SOD为____,存在于线粒体中的 SOD为____,两者均可消除体内产生的 ____。 24.微粒体中的氧化酶类主要有____和____。 三、选择题

生物化学实验理论考试题答案

生物化学实验理论考试题答案 1.醋酸纤维薄膜电泳时点样端应靠近电极的哪一端,为什么? 答;电泳时点样端应靠近负极,因为血清中各种蛋白质在PH为8.6的环境中均带负电,根据同性相吸,异性相斥原理,点样端在负极时蛋白质向正极泳动从而实现蛋白质分离。 2.用分光光度计测定物质含量时,设置空白对照管的作用,为什么? 答;空白对照是为了排除溶剂对吸光度的影响。溶液的吸光度表示物质对光的吸收程度,但是作为溶剂也能吸收,反射和透射一部分的光,因此必须以相同的溶剂设置对照,排除溶剂对吸光度的影响。 3.简述血清蛋白的醋酸纤维薄膜的电泳原理? 答;血清蛋白中各种蛋白质离子在电场力的作用下向着与自身电荷相反的方向涌动,而各种蛋白质等电点不同,且在PH为8.6时所带电荷不同,分子大小不等,形状各有差异,所以在同一电泳下永动速度不同从而实现分离。 4.何谓Rf值?影响Rf值的因素? 答;Rf是原点到层析中心的距离与原点到溶剂前沿的距离之比。Rf的大小与物质的结构,性质,溶剂系统,层析滤纸的质量和层析温度有关,对同一种物质来讲Rf是一个常量。 5.什么是盐析?盐析会引起蛋白质的变性吗?一般用什么试剂? 答;盐析是指当溶液中的中性盐持续增加时,蛋白质的溶解度下降,当中性盐的浓度达到一定程度的时候,蛋白质从溶液中析出的现象。盐析不会引起蛋白质的变性,因为蛋白质的结构并未发生改变,去掉引起盐析的因素蛋白质仍能溶解;一般用饱和硫酸铵溶液进行盐析 6.简述DNS法测定还原糖浓度的实验原理? 答;还原糖与DNS在碱性条件下加热被氧化成糖酸,而DNS被还原为棕红色的3-氨基-5-硝基水杨酸。在一定范围内还原糖的量与3-氨基-5硝基水杨酸颜色的深浅成正比,用分光光度计测出溶液的吸光度,通过查对标准曲线可计算出3-氨基-5硝基水杨酸的浓度,从而得出还原糖的浓度。 7.影响蛋白质沉淀的因素是什么?沉淀和变性有什么联系? 答;水溶液中的蛋白质分子由于表面形成水化层和双电层从而形成稳定的亲水胶

生物化学复习题+答案

生物化学复习题 一、单项选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键是E A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定(C) A.溶液的pH值大于pI B.溶液的pH值小于pI C.溶液的pH值等于pI D.溶液的pH值等于7.4 3、测得某一蛋白质样品的氮含量为0.4克,此样品约含蛋白质( B )克 A.2.00 B.2.50 C.6.40 D.3.00 4. 酶的Km值大小与:A A.酶性质有关B.酶浓度有关C.酶作用温度有关D.酶作用时间有关E.环境pH有关 5. 蛋白质一级结构的主要化学键是E A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 6. 各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序是:B A.a →a3 →b →C1 →1/2 O2 B.b →C1 →C →a →a3 →1/2 O2 C.a1 →b →c → a →a3 →1/2 O2 D.a →a3 → b →c1 →a3 →1/2 O2 E. c →c1 →b →aa3 →1/2 O2 7. 属于底物水平磷酸化的反应是:A A.1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸B.苹果酸→草酰乙酸C.丙酮酸→乙酰辅酶A D.琥珀酸→延胡索酸E.异柠檬酸→α-酮戊二酸 8. 糖酵解途径中生成的丙酮酸必须进入线粒体内氧化,因为:C A.乳酸不能通过线粒体膜B.为了保持胞质的电荷中性C.丙酮酸脱氢酶系在线粒体内D.胞质中生成的丙酮酸别无其他去路E.丙酮酸堆积能引起酸中毒 9. 糖原合成中葡萄糖的供体是(B): A.CDP-葡萄糖B.UDP-葡萄糖C.1-磷酸葡萄糖D.6-磷酸葡萄糖 10. 6-磷酸葡萄糖脱氢酶的辅酶是:E A.FMN B.FAD C.NAD+ D.NADP+ E. TPP 11. 脂肪酸生物合成时所需的氢来自:C A. FADH2 B. NADH+H+ C. NADPH+H+ D. FMNH2 E.以上都是 12. 下面有关酮体的叙述错误的是B

生物化学试题及答案期末用

生物化学试题及答案 维生素 一、名词解释 1、维生素 二、填空题 1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分,参与体内代谢过程。 2、维生素按溶解性可分为和。 3、水溶性维生素主要包括和VC。 4、脂脂性维生素包括为、、和。 三、简答题 1、简述B族维生素与辅助因子的关系。 【参考答案】 一、名词解释 1、维生素:维持生物正常生命过程所必需,但机体不能合成,或合成量很少,必须食物供给一类小分子 有机物。 二、填空题 1、辅因子; 2、水溶性维生素、脂性维生素; 3、B族维生素; 4、VA、VD、VE、VK; 三、简答题 1、

生物氧化 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 二、填空题 1.生物氧化是____ 在细胞中____,同时产生____ 的过程。 3.高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物,其中重要的是____,被称为能量代谢的____。 4.真核细胞生物氧化的主要场所是____ ,呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。 5.以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用,即参与从____到____的电子传递作用;以NADPH 为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。 6.由NADH→O2的电子传递中,释放的能量足以偶联ATP合成的3个部位是____、____ 和____ 。 9.琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。

10.在NADH 氧化呼吸链中,氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____,此三处释放的能量均超过____KJ。 12.ATP生成的主要方式有____和____。 14.胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____,线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 16.呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 26.NADH经电子传递和氧化磷酸化可产生____个ATP,琥珀酸可产生____个ATP。 三、问答题 1.试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 2.描述NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化的偶联部位。 7.简述化学渗透学说。 【参考答案】 一、名词解释 1.物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化。 2.代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合为水,此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。 3.代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水,同时伴有ADP磷酸化为ATP,此过程称氧化磷酸化。 4.物质氧化时每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数,即生成ATP的摩尔数,此称P/O比值。 二、填空题 1.有机分子氧化分解可利用的能量 3.释放的自由能大于20.92kJ/mol ATP 通货 4.线粒体线粒体内膜 5.生物氧化底物氧H++e- 生物合成 6.NADH-CoQ Cytb-Cytc Cyta-a3-O2 9.复合体Ⅱ泛醌复合体Ⅲ细胞色素c 复合体Ⅳ 10.NADH→泛醌泛醌→细胞色素c 细胞色素aa3→O2 30.5 12.氧化磷酸化底物水平磷酸化 14.NAD+ FAD

生物化学实验复习题库

生物化学实验复习题库 生物化学实验复习题库 1、卵磷脂提取原理: 卵磷脂在大脑、神经组织、肝脏、肾上腺和红细胞中含量丰富,尤其是在蛋黄中。卵磷脂易溶于脂肪溶剂,如乙醇和乙醚,可以用这些脂肪溶剂提取。本实验用95%乙醇提取卵磷脂,用蒸汽浴分离乙醇和卵磷脂。 2.卵磷脂的提取原理:新提取的卵磷脂被鉴定为白蜡,与空气接触后,由于不饱和脂肪酸的氧化而变成棕色。卵磷脂中的胆碱基团在碱性条件下分解成三甲胺。三甲胺有一种特殊的鱼腥味,可以被识别。 3、糖莫尔斯试验的颜色反应: 糖用无机酸(浓硫酸、浓盐酸)脱水,生成糠醛或糠醛衍生物,在浓无机酸的作用下,与а-萘酚形成紫色缩合物。因为糠醛或糠醛衍生物对此都是肯定的,所以它不是糖的特定反应,而是可以用来鉴别糖的存在。 4、糖色反应塞的测试: 酮糖在浓酸的作用下脱水生成5-羟甲基糠醛,后者与红色的间苯二酚反应。有时,它也产生棕红色沉淀,溶解在乙醇中形成亮红色溶液。这个反应是酮糖的特定反应,在同样条件下醛糖显色反应缓慢,只有当糖浓度高或沸腾时间长时,才是弱阳性反应。在实验条的条件下,蔗糖可能水解并呈现阳性反应。赛波特试验可以识别酮糖的存在。5.什么是纸色谱?

纸色谱是最简单的液-液相分配色谱。滤纸是纸色谱的支撑。当载体被水饱和时,大多数水分子被滤纸的纤维素牢固地吸附,因此,纸及其饱和水是色谱的固定相,与固定相不混溶的有机溶剂是色谱的流动相。 因为不同的氨基酸在相同的溶剂中有不同的溶解度,所以氨基酸在滤纸上的迁移率不同。 6.什么是Rf值?影响Rf值的主要因素是什么 Rf是氨基酸的特定位移值。Rf=从原点到色谱点中心的距离/从原点到溶液前端的距离 影响纸色谱迁移率Rf值的主要因素有:1 .样本本身的性质和结构;2、溶剂的性质;3.酸碱度;4.温度;5.滤纸的性质。 7.如何准备延长剂? 8.平衡溶剂在色谱柱中的作用是什么?9.牛奶制备酪蛋白的原理和方法。 牛奶含有半乳糖、蛋白质和脂肪。蛋白质中的酪蛋白通过等电点沉淀,然后通过离心获得。小的碳水化合物分子被分离,因为它们在清澈的液体中。通过有机溶剂萃取除去沉淀物中的脂肪,最终得到纯净的白色结晶酪蛋白。 方法:在鲜奶中加入PH4.7的醋酸缓冲液,在40℃下沉淀酪蛋白,洗涤,将醇醚吸附于水中,干燥成粉末,计算提取率。步骤:保温、调节酸碱度、沉淀、离心、洗涤、干燥和称重 10.蛋白质的等电点是多少?实际意义是什么?

生物化学复习题及答案

《生物化学》 一、单项选择(在每小题的备选答案中,只选一个最佳答案) 1、使蛋白质变性的化学因素中不包括( C ) A、强酸 B、强碱 C、尿素 D、重金素 A、激素敏感性脂肪酶 B、抗脂解激素 C、脂解激素 D、卵磷脂-胆固醇酰基转移酶 3、关于核酸正确的说法是(B ) A、核酸是中性电解质 B、核酸是两性电解质 C、核酸是酸性电解质 D、核酸是碱性电解质 4、蛋白质的特征性的吸收峰是在(D ) A、250nm波长处 B、300nm波长处 C、260nm波长处 D、280nm波长处 5、维生素的本质为(A ) A、小分子有机化合物 B、非营养素

C、高分子有机化合物 D、重要能源物质 6、核酸分子的主要连接键是( D ) A、1’,5’-磷酸二酯键 B、3’,4’-磷酸二酯键 C、二硫键 D、3’,5’-磷酸二酯键 7、机体利用非糖物质转变为糖的过程称为( B ) A、糖原的合成 B、糖的异生作用 C、有氧氧化 D、糖酵解 A、体内氨基酸生成过多 B、肝功能严重障碍 C、组织蛋白分解过多 D、急性肾功能衰竭 9、机体不能合成,必须由食物提供的氨基酸称为(A) A、必需氨基酸 B、非必需氨基酸 C、脂肪族氨基酸 D、芳香族氨基酸 10、降低血糖的激素( A ) A、胰岛素 B、甲状腺素 C、肾上腺皮质素 D、胰高血糖素

11、血液的正常pH范围维持在(C ) A、7.5~8.0之间 B、6.35~7.45之间 C、7.35~7.45之间 D、5.35~7. 45之间 A、2或3分子 B、4分子 C、15或18分子 D、38或36分子 A、维生素C族 B、维生素B2 C、维生素PP D、维生素A 14、酶能加速化学反应的机理是(A ) A、降低化学反应的活化能 B、酶的活性中心形成 C、增加化学反应的活化能 D、向反应体系中提供能量 A、胆红素与血浆清蛋白的结合 B、胆红素肝细胞Y蛋白的结合 C、胆红素肝细胞Z蛋白的结合 D、胆红素与葡萄糖醛酸的结合 16、三叶草结构是用来描述核酸下列哪种结构( C ) A、DNA分子的三级结构 B、mRNA的空间结构

生物化学复习题及答案

生物化学复习 一、单选题: 1. 能出现在蛋白质分子中的下列氨基酸,哪一种没有遗传密码E.羟脯氢酸 2. 组成蛋白质的基本单位是A.L-α-氨基酸 3. 蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定C.溶液PH值等于PI 4. 下列关于对谷胱甘肽的叙述中,哪一个说法是错误的C.是一种酸性肽 5. 核酸对紫外线的吸收是由哪一结构所产生的C.嘌呤、嘧啶环上的共轭双键 6. 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是B.碱基序列 7. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B.缬氨酸取代谷氨酸 8. 酶加快化学反应速度的根本在于它E.能大大降低反应的活化能 9. 临床上常用辅助治疗婴儿惊厥和妊娠呕吐的维生素是C.维生素B6 10. 缺乏下列哪种维生素可造成神经组织中的丙酮酸和乳酸堆积D. 维生素B1 11. 关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 12.下列哪种因素不能使蛋白质变性E.盐析 13. 蛋白质与氨基酸都具有A A.两性 B.双缩脲胍 C.胶体性 D.沉淀作用 E.所列都具有 14. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是C A.甲硫氨酸 B.胱氨酸 C.羟脯氨酸 D.同型半胱氨酸 E.精氨酸 15. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B A.赖氨酸取代谷氨酸 B.缬氨酸取代谷氨酸 C.丙氨酸取代谷氨酸 D.蛋氨酸取代谷氨酸 E.苯丙氨酸取代谷氨酸 16. 关于竞争性抑制剂作用的叙述错误的是D A.竞争性抑制剂与酶的结构相似 B.抑制作用的强弱取决与抑制剂浓度与底物浓度的相对比例 C.抑制作用能用增加底物的办法消除 D.在底物浓度不变情况下,抑制剂只有达到一定浓度才能起到抑制作用 E.能与底物竞争同一酶的活性中心 17. 下列关于酶的活性中心的叙述正确的是A A.所有的酶都有活性中心 B.所有酶的活性中心都含有辅酶 C.酶的必须基团都位于活性中心之内 D.所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E.所有酶的活性中心都含有金属离子 18. 下列关于酶的变构调节,错误的是C A.受变构调节的酶称为变构酶 B.变构酶多是关键酶(如限速酶),催化的反应常是不可逆反应 C.变构酶催化的反应,其反应动力学是符合米-曼氏方程的 D.变构调节是快速调节 E.变构调节不引起酶的构型变化

生物化学考试试卷及答案

生物化学考试试卷及答 案 Company number:【WTUT-WT88Y-W8BBGB-BWYTT-19998】

河南科技学院 2014-2015学年第二学期期终考试 生物化学试题(A ) 适用班级:园林131-134 注意事项:1.该考试为闭卷考试; 2.考试时间为考试周; 3.满分为100分,具体见评分标准。 ) 1、蛋白质的变性作用: 氨基酸的等点: 3、氧化磷酸化: 4、乙醛酸循环: 5、逆转录: 二、选择题(每题1分,共15分) 1、蛋白质多肽链形成α-螺旋时,主要靠哪种次级键维持( ) A :疏水键; B :肽键: C :氢键; D :二硫键。 2、在蛋白质三级结构中基团分布为( )。 A :疏水基团趋于外部,亲水基团趋于内部; B :疏水基团趋于内部,亲水基团趋于外部; C :疏水基团与亲水基团随机分布; D :疏水基团与亲水基团相间分布。 3、双链DNA 的Tm 较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致( ) A :A+G ; B :C+T : C :A+T ; D :G+C 。 4、DNA 复性的重要标志是( )。 A :溶解度降低; B :溶液粘度降低; C :紫外吸收增大; D :紫外吸收降低。 5、酶加快反应速度的原因是( )。 A :升高反应活化能; B :降低反应活化能; C :降低反应物的能量水平; D :升高反应物的能量水平。 6、鉴别酪氨酸常用的反应为( )。 A 坂口反应 B 米伦氏反应 C 与甲醛的反应 D 双缩脲反应 7、所有α-氨基酸都有的显色反应是( )。 A 双缩脲反应 B 茚三酮反应 C 坂口反应 D 米伦氏反应 8、蛋白质变性是由于( )。 A 蛋白质一级结构的改变 B 蛋白质空间构象的破环 C 辅基脱落 D 蛋白质发 生水解 9、蛋白质分子中α-螺旋构象的特征之一是( )。

生物化学实验习题及参考答案完整版

生物化学实验习题及参 考答案 HEN system office room 【HEN16H-HENS2AHENS8Q8-HENH1688】

生物化学实验习题及解答 一、名词解释 1、pI; 2、层析; 3、透析; 4、SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳; 5、蛋白质变性; 6、复性; 7、Tm 值; 8、同工酶; 9、Km值; 10、DNA变性;11、退火;12、增色效应 二、基础理论单项选择题 1、用下列方法测定蛋白质含量,哪一种方法需要完整的肽键( ) A、双缩脲反应 B、凯氏定氮 C、紫外吸收 D、羧肽酶法 2、下列哪组反应是错误的() A、葡萄糖——Molish反应 B、胆固醇——Libermann-Burchard反应 C、色氨酸——坂口(Sakaguchi)反应 D、氨基酸——茚三酮反应 3、Sanger试剂是() A、苯异硫氰酸 B、2,4-二硝基氟苯 C、丹磺酰氯 D、-巯基乙醇 4、肽键在下列哪个波长具有最大光吸收() A、215nm B、260nm C、280nm D、340nm 5、下列蛋白质组分中,哪一种在280nm具有最大的光吸收() A、色氨酸的吲哚基 B、酪氨酸的酚环 C、苯丙氨酸的苯环 D、半胱氨酸的硫原子 6、SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子量是根据各种蛋白质() A、在一定pH值条件下所带的净电荷的不同 B、分子大小不同 C、分子极性不同 D、溶解度不同 7、蛋白质用硫酸铵沉淀后,可选用透析法除去硫酸铵。硫酸铵是否从透析袋中除净,你选用下列哪一种试剂检查() A、茚三酮试剂 B、奈氏试剂 C、双缩脲试剂 D、Folin-酚试剂 8、蛋白质变性是由于() A、一级结构改变 B、亚基解聚 C、空间构象破坏 D、辅基脱落 9、用生牛奶或生蛋清解救重金属盐中毒是依据蛋白质具有() A、胶体性 B、粘性 C、变性作用 D、沉淀作用 10、有关变性的错误描述为()

医学生物化学复习题及答案

医学生物化学复习题及答案 一、单项选择题(在备选答案中只有一个是正确的) 1.下列含有两个羧基的氨基酸是( ) A.精氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 2.维持蛋白质二级结构的主要化学键是( ) A.盐键 B.疏水键 C.肽键 D.氢键 E.二硫键 3.组成蛋白质的氨基酸有( ) A.10种 B.15种 C.20种 D.25种 E.30种 4.核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是( ) A.核苷 B.碱基顺序 C.磷酸戊糖 D.磷酸二酯键 E.戊糖磷酸骨架 5.真核细胞的DNA主要存在于( ) A.线粒体 B.核染色体 C.粗面内质网 D.溶酶体 E.胞浆 6.某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%,则胞嘧啶的含量应为( ) A.15% B.30% C.40% D.35% E.7% 7.酶催化效率高的原因是( ) A.降低反应活化能 B.升高反应活化能 C.减少反应的自由能 D.降低底物的能量水平 E.升高产物的能量水平 8.国际酶学委员会将酶分为六大类的依据是() A.酶的来源 B.酶的结构 C.酶的物理性质 D.酶促反应的性质 E.酶所催化的底物 9.有机磷化合物对于胆碱酯酶的抑制属于() A.不可逆抑制 B.可逆性抑制 C.竞争性抑制 D.非竞争性抑制 E.反竞争性抑制 10.丙酮酸羧化酶是哪一个代谢途径的关键酶() A.糖异生 B.糖酵解 C.磷酸戊糖途径 D.脂肪酸合成 E.胆固醇合成 11.能抑制糖异生的激素是() A.肾上腺素 B.胰岛素 C.生长素 D.糖皮质激素 E.胰高血糖素 12.能降低血糖的激素是() A.肾上腺素 B. 胰高血糖素 C.胰岛素 D.生长素 E. 糖皮质激素

生物化学题库及答案

生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1.构成蛋白质的氨基酸有 20 种,一般可根据氨基酸侧链(R)的 大小分为非极性侧链氨基酸和极性侧 链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有 疏水性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征是具有亲水 性。碱性氨基酸(pH6~7时荷正电)有两3种,它们分别是赖氨 基酸和精。组氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别是天冬 氨基酸和谷氨基酸。 2.紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋 白质分子中含有苯丙氨基酸、酪氨基酸或 色氨基酸。 3.丝氨酸侧链特征基团是-OH ;半胱氨酸的侧链基团是-SH ;组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4.氨基酸与水合印三酮反应的基团是氨基,除脯氨酸以外反应产物 的颜色是蓝紫色;因为脯氨酸是 —亚氨基酸,它与水合印三酮的反 应则显示黄色。 5.蛋白质结构中主键称为肽键,次级键有、 、

氢键疏水键、范德华力、二硫键;次级键中属于共价键的是二硫键键。 6.镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 谷氨酸被缬氨酸所替代,前一种氨基酸为极性侧链氨基酸,后者为非极性侧链氨基酸,这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。 7.Edman反应的主要试剂是异硫氰酸苯酯;在寡肽或多肽序列测定中,Edman反应的主要特点是从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定。 8.蛋白质二级结构的基本类型有α-螺旋、、β-折叠β转角无规卷曲 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为氢 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与氨基酸种类数目排列次序、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候,多肽链的αa-螺旋往往会中断。 9.蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体,其稳定性主要因素有两个,分别是分子表面有水化膜同性电荷斥力 和。

生物化学实验复习题

生物化学实验复习题 生物化学实验复习题 一、生物化学的基本操作 1、判断玻璃仪器洗涤干净的标准时什么? 2、若容器内附有油污,应该怎样洗涤? 3、玻璃仪器的一般洗涤方法 4、玻璃仪器干燥时,若不急用应怎样干燥,若急用应怎么办?容量玻璃仪器(如容量瓶、吸量管、滴定管)以及烧结、结构复杂的玻璃仪器,能否烧烤?若不能,该怎么干燥? 5、请准确量取一定量液体从一个器皿转移至另一器皿中(操作) a刻度吸管b奥氏吸管c微量加样器 6、使用奥氏吸管的原则是什么? 7、电动离心机的使用方法(配平、离心机使用的检查、调试) 8、分光光度计的使用方法及注意事项(比色皿选择、洗涤、保护) 二、血清r-球蛋白的提纯 1、盐析、分段盐析法德基本原理 2、凝胶过滤法德基本原理 3、沉淀r-球蛋白所需硫酸铵的最小浓度时多少? 4、不同型号交联葡聚糖凝胶“G”表示,请问G后面的数字表示什

么含义? 5、影响凝胶层析分离效果的因素有哪些? 6、如何检测蛋白质或铵根离子是否流出? 7、透析法脱盐的原理 三、酚试剂发测定蛋白质 1、酚试剂测定的原理 2、为什么设计空白对照管? 3、在本实验条件下对蛋白溶液进行比色,选择的波长是多少? 4、本实验蛋白质浓度在什么浓度范围内呈正相关线形关系? 5、比色反应最好在什么时间内比色? 6、制作标准曲线时,有哪些基本要求? 四、血浆脂蛋白蛋白琼脂糖凝胶电泳 1、血脂的组成 2、脂蛋白的组成及分类 3、电泳的一般原理 4、影响带电颗粒泳动速度的因素主要有哪些? 5、电泳图谱出现形状不规则的原因是什么? 6、超速离心法和电泳法分离血浆脂蛋白的主要原理是什么? 7、有A.B.C.D四种不同的蛋白质,pI分别为4.0、5.0、6.0、7.0.,请设计3中实验方法将它们彼此分开。(电泳、凝胶过滤。盐析) 8、采用不损伤蛋白质结构和功能的物理方法分离纯化蛋白质时,常用技术有哪些?(有:非变性电泳、层析、超速离心、盐析)

生物化学试题及答案.

生物化学试题及答案(6) 第六章生物氧化 【测试题】 一、名词解释 1.生物氧化 2. 呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O 比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8.混合功能氧化酶 二、填空题 9.琥珀酸呼吸链的组成成分有 ___ 、 __ 、___ 、 _ 、____ 。 10.在NADH氧化呼吸链中,氧化磷酸化偶联部位分别是、、___ ,此三处释放的能量均超过 __ KJ 11.胞液中的NADH+H通+过______ 和_________________________________ 两种穿梭机制进入线粒体,并可进入_________________ 氧化呼吸链或______________________________ 氧化呼 吸链,可分别产生 __ 分子ATP 或分子ATP。 12.ATP 生成的主要方式有___ 和。 13.体内可消除过氧化氢的酶有 __ 、 ___ 和。 14.胞液中α- 磷酸甘油脱氢酶的辅酶是___ ,线粒体中α- 磷酸甘油脱氢酶的辅基是___ 。 15.铁硫簇主要有__ 和____ 两种组成形式,通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____ 相连接。 16.呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____ 和__ 。 17.FMN 或FAD 作为递氢体,其发挥功能的结构是 __ 。 18.参与呼吸链构成的细胞色素有、 ____ 、____ 、___ 、____ 、___ 。 19.呼吸链中含有铜原子的细胞色素是 __ 。 20.构成呼吸链的四种复合体中,具有质子泵作用的是___ 、___ 、___ 。 21.ATP 合酶由_ 和____ 两部分组成,具有质子通道功能的是____ ,__ 具有催化生成ATP 的作用。 22.呼吸链抑制剂中, __ 、_____ 、 _ 可与复合体Ⅰ结合, ____ 、___ 可抑制复合体Ⅲ,可抑制细胞色素c 氧化酶的物质有 __ 、___ 、___ 。 23.因辅基不同,存在于胞液中SOD 为__ ,存在于线粒体中的SOD 为___ ,两者均可消除体内产生的 24.微粒体中的氧化酶类主要有 __ 和 三、选择题

生物化学实验重点试题

一、解词 1、总氮量水中各种形态无机和有机氮的总量 2、酶的抑制作用是指在某个酶促反应系统中,某种低相对分子质量的物质加入后,导致酶活力降低的过程。 3、酶的最适温度酶催化活性最高时的温度 4、蛋白质的等电点每个蛋白都存在一个pH使它的表面净电荷为零即等电点 5、盐析增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象 6、蛋白质变性蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失6、酶的专一性酶对底物及其催化反应的严格选择性通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应 7、激活剂能提高酶活性的物质大部分是离子或简单的有机化合物 8、抑制剂凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质 9、酶催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体 二、填空 1、球蛋白可在半饱和中性硫酸铵溶液中析出,清蛋白可在高盐浓度溶液中析出。 2、在PH3.0、和9.5时的电场中,卵清蛋白(PI4.6)移动方向分别为负移 动,正移动。 3、唾液淀粉酶的最适温度是37 4、还原糖与本乃狄试剂共热现象生成生成砖红色沉淀。 5、维生素C也称抗坏血酸,它具有很强还原性 6、用苔黑酚浓盐酸溶液可以鉴定核糖核酸 7、当溶液的PH低于蛋白质等电点时,蛋白质分子带正电荷;当溶液的 PH大于蛋白质等电点时,蛋白质分子带负电荷; 10.凯氏定氮法测定蛋白质含量消化终点颜色为清澈的蓝紫色色。 11.蛋白质变性的实质是空间结构被破坏。 12.常用的RNA提取方法有苯酚法、、高盐法等。 13、维持蛋白质亲水胶体稳定的因素是蛋白质颗粒表面的电荷层 和水化膜、 14、蛋白质在等电点时,主要以两性离子离子形式存在;当溶液的P H>PI 时,蛋白质分子以负离子形式存在;当溶液的P H<PI时,蛋白质分子带正离子形式存在。 15、蛋白质分子中氮的平均含量为 5.16% ,样品中的蛋白质含量常以测 氮量乘以 6.25 、即 6 。 三、选择 1、盐析法沉淀蛋白质的原理( ) A 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 B 次级键断裂蛋白质的构象改变 C 中和电荷,破坏水化膜 D 调节蛋白质溶液的等电点 2、以下哪项不是酶的特性() A 酶是生物催化剂,催化效率极高 B 易受Ph,温度等外界因素的影响 C 能加速化学反应但不改变反应平衡点 D 有高度特异性 3、RNA和DNA的最大紫外吸收值是在() A 280nm B 260nm C 510nm D 620nm 4、.凯氏定氮法使用的混合催化剂硫酸钾-硫酸铜配比为() A 1:3 B 5:1 C 3:1 D 1:1

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