生物化学习题（氨基酸和蛋白质）
一、名词解释：
两性离子：指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子必需氨基酸：指人体（和其他哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸
等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的环境pH，用符号pI表示。一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序
二级结构：蛋白质分子的局部区域内，多肽链按一定方向盘绕和折叠的方式
三级结构：蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象
四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构
超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体
盐析：在蛋白质分子溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象
盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象
蛋白质的变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致生物活性丧失的现象；
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变
蛋白质的复性：在一定条件下，变性的蛋白质分子回复其原有的天然构象并回复生物活性的现象
同源蛋白质：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质。如血红蛋白
别构效应：某些不涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其它部位（别构部位），引起蛋白质的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。
肽单位：又称肽基，是肽链主链上的重复结构。由参与肽键合成的N原子、C原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-C原子组成的一个平面单位。
二、填空题：
1、天然氨基酸中，甘氨酸（Gly）不含不对称碳原子，故无旋光性。
2、常用于检测氨基酸的颜色反应是茚三酮。
3、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质含量，这是因为蛋白质分子中的 Phe 、Tyr和 Trp （三字符表示）三种氨基酸残基有紫外吸收能力。
4、写出四种沉淀蛋白质的方法：盐析、有机溶剂、重金属盐和加热变性。（生物碱试剂、某些酸类沉淀法）
5、蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸残基的氨基和另一氨基酸的羧基连接而形成的。
6、大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为16 %，如测得1g样品含氮量为10mg，则蛋白质含量为6.25%。
7、在20种氨基酸中，酸性氨基酸有 Glu 和 Asp 两种，具有羟基的氨基酸是和Ser,Thr ，能形成二硫键的氨基酸是 Cys 。
8、蛋白质中的 Phe 、 Tyr 和 Trp 三种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大光吸收。
9、精氨酸的pI为10.76，将其溶于pH7的缓冲液，并置于电场中，则精氨酸应向电场的负极方向移动。
10、蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，分别是α-螺旋和β-折叠。
11、α-螺旋是由同一肽链的 C=O 和 N-H间的氢键维持的，螺距为 0.54nm ，每圈螺旋含 3.6 个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为 0.15nm 。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于右手螺旋。
12、球状蛋白质分子中有极性侧链的氨基酸残基长位于分子表面与水结合，而又疏水性侧链的氨基酸位于分子内部。
13、蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸 Pro 和 HPro 存在处局部螺旋结构中断。
14、氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成蓝紫色色化合物，而 Pro 与茚三酮反应生成黄色化合物。
15、维持蛋白质一级结构的化学键：肽键和二硫键；维持二级结构靠氢键；维持三、四级结构靠次级键和氢键，其中包括离子键、疏水键和范德华力。
16、稳定蛋白质胶体的因素是表面水化膜和同性电荷。
17、GSH的中文名称是谷胱甘肽，活性基团是巯基；生化功能是抗自由基、抗衰老、抗氧化。
18、电泳分离蛋白质的原理，是在一定pH条件下，不同蛋白质带电荷量和分子大小不同，因而在电场中移动的方向和速率不同，从而使蛋白质得到分离。19、加入低浓度中性盐可使蛋白质溶解度增加，这种现象称为盐溶，而加入高浓度中性盐达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度减小并沉淀析出，这种现象称为盐析，蛋白质的这种现象常用于蛋白质分离。
20、氨基酸处于等电点状态时，主要以两性形式存在，此时它的溶解度最小。
21、测定蛋白质相对分子质量的方法有沉降法、凝胶过滤法和 SDS-PAGE法。
22、今有甲、乙、丙三种蛋白质，等电点分别为8.0、4.5和10.0，当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中的移动情况为：甲不动，乙向正极移动，丙向负极移动。
23、当氨基酸的pH=pI时，氨基酸以两性离子形式存在，当pH>pI时，氨基酸以负离子形式存在。
24、谷氨酸的pK
1（α-COOH）=2.19，pK
2
（α-NH
3
+）=9.67，pK
R
（R基）=4.25，
谷氨酸的等电点为 3.22 。
25、天然蛋白质中的α-螺旋结构，其主链上所有的羰基氧与亚氨基氨都参与了链内氢键的形成，因此构象相当稳定。
26、将相对分子质量分别为a（90，000），b（45，000）c（110，000）的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析，洗脱先后顺序为c,a,b。
27、肌红蛋白的含铁量0.34%，其最小相对分子质量为16471；血红蛋白的含铁量也是0.34%，但每分子含4个铁原子，其相对分子质量为 65882 。
28、一α-螺旋片段含180个氨基酸残基，该片段中有 50 圈螺旋，该螺旋的轴长为 27nm 。
29、使蛋白质水解的方法通常有酸水解、碱水解和酶水解。
30、纸层析分离氨基酸时，固定相是层析纸吸附的水，流动相是展层溶剂；由于不同氨基酸在两相中的分配系数不同，因而在滤纸上的移动速率也不同；所分离的氨基酸可用茚三酮溶液显色定位。
31、胶原蛋白是由 三 股肽链组成的超螺旋结构，并含稀有的 羟脯氨酸 与 羟赖氨酸 。
32、 Pro 和 Gly 是破坏蛋白质α-螺旋的氨基酸，前者不是一个真正的氨基酸，后者没有同分异构体。
33、血红蛋白与氧的结合呈现 协同 效应，这是通过血红蛋白的 变构作用实现的。
34、胰蛋白酶属内肽 酶，专一性地水解肽链中Lys 和Arg 的羧基形成的肽键。
35、组氨酸的pK 1（α-COOH ）=1.82，pK 2（咪唑基）=6.00，pK 3（α-NH 3+）=9.17，它的等电点是 7.59 。
三、选择题
1、在pH7.0时，下列哪种氨基酸带正电荷？ C
A 、Glu
B 、Pro
C 、His
D 、Thr
2、苯丙氨酸的等电点最接近 B
A 、3
B 、6
C 、10
D 、13
3、 D 含有四级结构
A 、肌红蛋白
B 、胶原蛋白
C 、牛胰岛素
D 、血红蛋白
4、蛋白质中在280nm 处吸光值最大的是下列哪种氨基酸？ A
A 、色氨酸
B 、组氨酸
C 、苏氨酸
D 、半胱氨酸
5、蛋白质所形成的胶体溶液，在下列哪种条件下不稳定？ C
A 、pH>pI
B 、pH C 、pH=pI D 、pH=7.4 E 、在水溶液中 6、下列氨基酸中哪种是非必需氨基酸？ B A 、苏氨酸 B 、酪氨酸 C 、赖氨酸 D 、蛋氨酸 E 、亮氨酸 7、蛋白质的组成成分中，在280nm 处有最大光吸收的最主要成分是 A A 、酪氨酸的酚环 B 、半胱氨酸的硫原子 C 、肽键 D 、苯丙氨酸 8、下列哪种氨基酸具有碱性侧链？ A 、脯氨酸 B 、苯丙氨酸 C 、异亮氨酸 D 、赖氨酸 9、下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？ D A 、丝氨酸 B 、脯氨酸 C 、亮氨酸 D 、组氨酸 10、下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？ B A、天然蛋白质多为右手螺旋 B、肽链平面充分伸展 C、每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈 D、每个氨基酸残基上升高度为0.15nm 11、下列哪一项不是蛋白质的性质之一？ C A、处于等电点时溶解度最小 B、加入少量中性盐溶解度增加 C、变性蛋白质溶解度增加 D、有紫外吸收特性 12、下列哪种氨基酸不具有旋光性？ C A、Leu B、Ala C、Gly D、Ser E、Val 13、下列哪种酶作用于碱性氨基酸的羧基形成的肽键？ D A、胰凝乳蛋白酶 B、羧肽酶 C、氨肽酶 D、胰蛋白酶 14、下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是正确的？ A A、蛋白质分子净电荷为零时的pH是它的等电点 B、大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C、由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点 D、以上各项均不正确 15、下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？ A A、氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B、带电荷的氨基酸常在分子的外侧，面向水相 C、蛋白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D、蛋白质的空间结构主要靠次级键维持 16、下列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构？ E A、脯氨酸的存在 B、氨基酸残基大的支链 C、酸性氨基酸的相邻存在 D、碱性氨基酸的相邻存在 E、以上各项都是 17、关于β-折叠片的叙述，下列哪项是错误的？ C A、β-折叠的肽链处于曲折的伸展状态 B、β-折叠片的结构是借助于相邻（或同一肽链中的几个肽段）之间形成氢键而使结构稳定 C、有的β-折叠片结构是通过几段肽段平行排列而形成的 D、氨基酸残基之间的轴距为0.35nm 18、维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是 C A、盐键 B、疏水键 C、氢键 D、二硫键 19、维持蛋白质三级结构稳定的因素是 E A、肽键 B、二硫键 C、离子键 D、氢键 E、次级键 20、下列哪项与蛋白质的变性无关？ A A、肽键断裂 B、氢键被破坏 C、离子键被破坏 D、疏水键被破坏 21、凝胶过滤法分离蛋白质时，从层析柱上先被洗脱下来的是 A A、相对分子质量大的 B、相对分子质量小的 C、带电荷多的 D、带电荷少的 22、蛋白质空间构象的特征主要取决于下列哪一项？ A A、多肽链中氨基酸的排列 B、次级键 C、链内及链间二硫键 D、温度及pH 23、下列哪个性质为氨基酸和蛋白质所共有？ B A、胶体性质 B、两性性质 C、沉淀反应 D、变性性质 24、氨基酸在等电点时具有的特点是 E A、不带正电荷 B、不带负电荷 C、A和B D、溶解度最大 E、电场中不泳动 25、蛋白质的一级结构是指 B A、蛋白质中氨基酸的种类和数目 B、蛋白质中氨基酸的排列顺序 C、蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕 D、上述都是 26、下列蛋白质中富含羟脯氨酸的是哪一种？ D A、血红蛋白 B、肌红蛋白 C、胰岛素 D、胶原蛋白 E、细胞色素C 27、加入哪种试剂不会导致蛋白质变性？ D A、尿素 B、盐酸胍 C、SDS D、硫酸铵 E、二氧化汞 28、下列哪一项因素不影响α-螺旋的形成？ D A、碱性氨基酸相邻排列 B、酸性氨基酸相邻排列 C、脯氨酸的存在 D、丙氨酸的存在 E、甘氨酸的存在 29、煤气（CO）中毒的主要原理是 C A、CO抑制-SH酶活力 B、CO抑制胆碱酯酶活力 C、CO与血红蛋白结合导致机体缺氧 D、CO抑制体内所有酶的活力 E、以上说法都不对 30、催产素与加压素是几肽？ C A、2 B、3 C、9 D、10 E、39 四、是非判断 1、变性蛋白的一级结构被破坏了 F 2、蛋白质的一级结构决定它的高级结构 R 3、所有的蛋白质都有酶活性 F 4、所有氨基酸都具有旋光性 F 5、构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸 F 6、蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序很大程度上决定了它的构象 R 7、蛋白质的变性是立体结构的破坏，因此涉及肽键的断裂 F 8、蛋白质是生物大分子，但并不都有四级结构 R 9、血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体，前者是一个典型的变构蛋白，在与氧的结合过程中呈现变构效应，而后者却不是 R 10、并非所有构成蛋白质的20种氨基酸的α-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基 R 11、蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团 R 12、具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链都是一个亚基R 13、盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以常用于蛋白质的分离制备R 14、蛋白质的空间结构就是它的三级结构 F 15、具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质原有的生物活性R 16、变性蛋白质的溶解度降低，是由于中和蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层的水膜而引起 F 17、蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的，肽链上每个肽键都参与了氢键的形成 F 18、因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转 R 19、蛋白质加热时会沉淀，是因为暴露了疏水氨基酸残基，使其溶解度降低 R 20、镰刀形细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是血红蛋白的代谢发生障碍F 一、选择题 1．下列有关mRAN的论述，正确的一项是（） A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2．下列反密码子中能与密码子UAC配对的是（） A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3．下列密码子中，终止密码子是（） A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4．下列密码子中，属于起始密码子的是（） A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5．下列有关密码子的叙述，错误的一项是（） A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6．密码子变偶性叙述中，不恰当的一项是（） A、密码子中的第三位碱基专一性较小，所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U，由于密码子的简并性与变 偶性特点，使之仍能翻译出正确的氨基酸来，从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位，使之具有更广泛的阅读能力，（I-U、I-C、I-A）从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示，其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7．关于核糖体叙述不恰当的一项是（） A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在（解聚体）时，同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基（P）位点和氨酰基（A）位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子，延伸因子，释放因 子和各种酶相结合的位点 8．tRNA的叙述中，哪一项不恰当（） A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外，其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用，统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9．tRNA结构与功能紧密相关，下列叙述哪一项不恰当（） A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位，均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守，它对识别核糖体并与核糖体结合有关 【测试题】 一、名词解释 1.氮平衡 2.必需氨基酸 3.蛋白质互补作用 4.内肽酶 5.外肽酶 6.蛋白质腐败作用 7.转氨基作用 8.氧化脱氨基作用9.联合脱氨基作用10.多胺11.一碳单位12. PAPS 13. SAM 二、填空题 14．氮平衡有三种，分别是氮的总平衡、____、____ ，当摄入氮＜排出氮时称____。 15．正常成人每日最低分解蛋白质____克，营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为____克。 16．必需氨基酸有8种，分别是苏氨酸、亮氨酸、赖氨酸、____、____ 、____ 、_____、____。17．胰腺分泌的外肽酶有____、____，内肽酶有胰蛋白酶、____和____。 18．氨基酸吸收载体有四种，吸收赖氨酸的载体应是____ ，吸收脯氨酸的载体是____。 19．假神经递质是指____和____，它们的化学结构与____相似。 20．氨基酸代谢去路有合成蛋白质、____、____、____，其中____ 是氨基酸的主要分解代谢去路。21．肝脏中活性最高的转氨酶是____，心肌中活性最高的转氨酶是____。 22．L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是____或____，ADP和GTP是此酶的变构激活剂，____ 和____是此酶的变构抑制剂。 23．生酮氨基酸有____和____。 24．氨的来源有____、____、____，其中____是氨的主要来源。 25．氨的转运有两种方式，分别是____、____，在肌肉和肝脏之间转运氨的方式是____。 26．鸟氨酸循环又称____或____。 28．γ-氨基丁酸是由____脱羧基生成，其作用是____。 27．尿素分子中碳元素来自____，氮元素来自____和____，每生成1 分子尿素消耗____个高能磷酸键。29．一碳单位包括甲基、____、____、____、____，其代谢的载体或辅酶是____。 30．可产生一碳单位的氨基酸有____、____、____、____。 31．肌酸激酶有三种同工酶分别是____、____、____，其中____ 主要存在于心肌中。 32．体内可产生硫酸根的氨基酸有____、____、____，其中____ 是体内硫酸根的主要来源。 33．儿茶酚胺包括____、____、____，帕金森氏病是由于脑组织中____生成减少。 34．支链氨基酸包括____、____、____。 三、选择题 Ａ型题 35．下列哪种氨基酸是生糖兼生酮氨基酸 A. Gly B. Ser C. Cys D. Ile E. Asp 36．下列哪种不是必需氨基酸 A. Met B. Thr C. His D. Lys E. Val 37．苯酮酸尿症是由于先天缺乏： A.酪氨酸酶 B.酪氨酸羟化酶 C.酪氨酸转氨酶 D.苯丙氨酸转氨酶 E.苯丙氨酸羟化酶 38．不参与构成蛋白质的氨基酸是： A.谷氨酸 B.谷氨酰胺 C.鸟氨酸 D.精氨酸 E.脯氨酸 39．体内氨基酸脱氨基的主要方式是： A.转氨基 B.联合脱氨基 C.氧化脱氨基 D.非氧化脱氨基 E.脱水脱氨基 40．肌肉组织中氨基酸脱氨基的主要方式是： A.转氨基 B.嘌呤核苷酸循环 C.氧化脱氨基 D.转氨基与谷氨酸氧化脱氨基联合 E.丙氨酸－葡萄糖循环 41．体内氨的主要代谢去路是： A.合成尿素 B.生成谷氨酰胺 C.合成非必需氨基酸 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降 第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸 E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质 生物化学-蛋白质化学练习含答案 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在 pH 6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud） 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法，其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3 生物化学氨基酸代谢知识点汇总 ————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期： 第九章氨基酸代谢 第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血，转运） 3.氧化供能 氮平衡 1.氮总平衡：摄入氮= 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮> 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮< 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义：反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用，指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨 基酸可以互相补充 而提高营养价值。 第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃：壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基 酸，主要水解芳香族氨基酸 2.小肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，水解蛋白为小肽和氨基酸；生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位：小肠，吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制：耗能的主动吸收过程 ○1通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环（氨基酸）：关键酶----r--谷氨酰基转移酶， 具体过程参P199图 考点一组成蛋白质的氨基酸及其种类（5年6考） 组成蛋白质的氨基酸的结构及种类 观察下列几种氨基酸的结构 (1)写出图中结构的名称 a.氨基； b.羧基。 (2)通过比较图中三种氨基酸，写出氨基酸的结构通式 (3)氨基酸的不同取决于R基的不同，图中三种氨基酸的R基依次为 (4)氨基酸的种类：约20种 ■助学巧记 巧记“8种必需氨基酸” 甲(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸) 注：评价蛋白质食品营养价值主要依据其必需氨基酸的种类和含量。 组成蛋白质的氨基酸的种类与结构 1.(海南卷)关于生物体内组成蛋白质的氨基酸的叙述，错误的是() A.分子量最大的氨基酸是甘氨酸 B.有些氨基酸不能在人体细胞中合成 C.氨基酸分子之间通过脱水缩合形成肽键 D.不同氨基酸之间的差异是由R基引起的 解析甘氨酸应是分子量最小的氨基酸，它的R基是最简单的氢。 答案 A 2.下图为氨基酸分子的结构通式，下列叙述正确的是() A.结构④在生物体内约有20种 B.氨基酸脱水缩合产生水，水中的氢来自于②和③ C.结构④中含有的氨基或羧基全部都参与脱水缩合 D.生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n种密码子 解析①为氨基，③为羧基，④为侧链基团(R基)。构成人体氨基酸的种类约有20种，A正确；脱水缩合形成水，水中氢来自①③，B错误；R基中的氨基或羧基不参与脱水缩合，C错误；生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n个密码子而不是需要n种密码子，D错误。 答案 A 解答本类题目的关键是熟记氨基酸的结构通式，如下图所示 找出氨基酸的共同体，即图中“不变部分”(连接在同一碳原子上的—NH2、—COOH和—H)，剩下的部分即为R基。倘若找不到上述“不变部分”，则不属于构成蛋白质的氨基酸。 生物化学习题（氨基酸和蛋白质） 一、名词解释： 两性离子：指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子 必需氨基酸：指人体（和其他哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的环境pH，用符号pI表示。 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序 二级结构：蛋白质分子的局部区域内，多肽链按一定方向盘绕和折叠的方式 三级结构：蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象 四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体 盐析：在蛋白质分子溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象 盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象 蛋白质的变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致生物活性丧失的现象； 蛋白质在受到光照、热、有机溶剂及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变 蛋白质的复性：在一定条件下，变性的蛋白质分子回复其原有的天然构象并回复生物活性的现象同源蛋白质：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质。如血红蛋白 别构效应：某些不涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其它部位（别构部位），引起蛋白质的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。 肽单位：又称肽基，是肽链主链上的重复结构。由参与肽键合成的N原子、C原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-C原子组成的一个平面单位。 二、填空题： 1、天然氨基酸中，甘氨酸（Gly）不含不对称碳原子，故无旋光性。 2、常用于检测氨基酸的颜色反应是茚三酮。 3、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质含量，这是因为蛋白质分子中的 Phe 、 Tyr和Trp （三字符表示）三种氨基酸残基有紫外吸收能力。 4、写出四种沉淀蛋白质的方法：盐析、有机溶剂、重金属盐和加热变性。 （生物碱试剂、某些酸类沉淀法） 构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用（一） 序号分类名称 缩写及 分子量 生理功能 必需氨基酸 1 赖氨酸Lys 146.13 促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； 2 蛋氨酸 （甲硫氨酸） Met 149.15 参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； 3 色氨酸 Trp 204.11 促进胃液及胰液的产生； 4 苯丙氨酸 Phe 165.09 参与消除肾及膀胱功能的损耗； 5 苏氨酸 Thr 119.18 有转变某些氨基酸达到平衡的功能； 6 异亮氨酸 Ile 131.11 参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； 7 亮氨酸Leu 131.11 作用平衡异亮氨酸； 8 缬氨酸 Val 117.09 作用于黄体、乳腺及卵巢； 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。 条件必需氨基酸 9 精氨酸Arg 174.4 它能促使氨转变成为尿素，从而降低血氨含量。它也是精子蛋白的主要成分，有促进精子生成，提供精子运动 能量的作用。 10 组氨酸 His 155.09 在组氨酸脱羧酶的作用下，组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用，并与多种变态反应及发炎有 关。 人体虽能够合成，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸） 构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用（二） 序号分类名称 分子量及缩 写 生理功能和作用 非必需氨基酸 11 丙氨酸Ala 89.06 预防肾结石、协助葡萄糖的代谢，有助缓和低血糖，改善身体能量。 12 脯氨酸Pro 115.08 脯氨酸是身体生产胶原蛋白和软骨所需的氨基酸。它保持肌肉和关节灵活，并有减少紫外线暴露和正常老化造 成皮肤下垂和起皱的作用。 13 甘氨酸Gly 75.05 在中枢神经系统，尤其是在脊椎里，甘氨酸是一个抑制性神经递质。 14 丝氨酸Ser 105.06 是脑等组织中的丝氨酸磷脂的组成部分，降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 15 半胱氨酸Cys 121.12 异物侵入时可强化生物体自身的防卫能力、调整生物体的防御机构。 16 酪氨酸 Tyr 181.09 是酪氨酸酶单酚酶功能的催化底物，是最终形成优黑素和褐黑素的主要原料。 17 天冬酰胺Asn 132.6 天冬酰胺有帮助神经系统维持适当情绪的作用，有时还有助于预防对声音和触觉的过度敏感，还有助于抵御疲 劳。 18 谷氨酰胺Gln 146.08 平衡体内氨的含量，谷酰胺的作用还包括建立免疫系统，加强大脑健康和消化功能 19 天冬氨酸Asp 133.6 它可作为K+、Mg+离子的载体向心肌输送电解质，从而改善心肌收缩功能，同时降低氧消耗，在冠状动脉循环 障碍缺氧时，对心肌有保护作用。它参与鸟氨酸循环，促进氧和二氧化碳生成尿素，降低血液中氮和二氧化碳 的量，增强肝脏功能，消除疲劳。 20 谷氨酸 Glu 147.08 参与脑的蛋白和塘代谢，促进氧化，改善中枢神经活动，有维持和促进脑细 胞功能的作用，促进智力的增加 指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。 备注：以上简单阐述了各种氨基酸在体内发挥的生理作用，没有阐述其药理和保健作用。以上分类是从营养学角度区分。 一、名词解释（每词5分） 1、必须氨基酸 2、等电点 3、蛋白质的变性 4、胶凝 5、持水力 二、填空题（每空5分） 1.蛋白质分子中氨基酸之间是通过连接的。 2.在pH大于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 3.在pH小于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 4.在pH等于氨基酸的等电点时,该氨基酸。 5.蛋白质的功能性质主要有、、 和。 6.蛋白质溶解度主要取决于、和。 7.蛋白质的变性只涉及到结构的改变，而不变。 三、选择题(每题2分) 1.下列氨基酸中不属于必需氨基酸是( )。 A.蛋氨酸 B.半胱氨酸 C.缬氨酸 D.苯丙氨酸 E.苏氨酸 2.维持蛋白质二级结构的化学键为( )。 A.肽键 B.二硫键 C.氢键 D.疏水键 E.碱基堆积力 3. 蛋白质变性后( )。 A.溶解度下降 B.粘度下降 C.失去结晶能力 D.消化率提高 E.分子量减小 4、蛋白质与风味物结合的相互作用可以是（）。 A、范徳华力 B、氢键 C、静电相互作用 D、疏水相互作用 5、作为有效的起泡剂，ＰＲＯ必须满足的基本条件为（） Ａ、能快速地吸附在汽－水界面Ｂ、易于在界面上展开和重排 Ｃ、通过分子间相互作用力形成粘合性膜 Ｄ、能与低分子量的表面活性剂共同作用 四、判断题（每题2分） 1.蛋白质的水合性好，则其溶解性也好。（） 2.通常蛋白质的起泡能力好，则稳定泡沫的能力也好。（） 3.溶解度越大，蛋白质的乳化性能也越好，溶解度非常低的蛋白质，乳化性能差。 （） 4.盐溶降低风味结合，而盐析类型的盐提高风味结合。（） 5.氨基酸侧链的疏水值越大，该氨基酸的疏水性越大。（） 五、简答题（每题5分） 1.影响蛋白质发泡及泡沫稳定性的因素 2.对食品进行热加工的目的是什么热加工会对蛋白质有何不利影响 六、论述题（10分） 影响蛋白质变性的因素有哪些 简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。 第二节生命活动的主要承担者——蛋白质 （满分100分，90分钟） 一．单项选择题（每小题2分，共64分） 1．已知苯丙氨酸的分子式是C9H11NO2，那么该氨基酸的R基是( ) A．—C7H7O B．—C7H7 C．—C7H7N D．—C7H5NO 2．同为组成生物体蛋白质的氨基酸，酪氨酸几乎不溶于水，而精氨酸易溶于水，这种差异的产生，取决于( ) A．两者R基团组成的不同 B．两者的结构完全不同C．酪氨酸的氨基多 D．精氨酸的羧基多 3．三鹿奶粉的三聚氰胺事件后，2010年在甘肃、青海、吉林竟然再现三聚氰胺超标奶粉。三聚氰胺的化学式：C3H6N6，其结构如右图，俗称密胺、蛋白精，正是因为它含有氮元素，才让唯利是图的人拿它来冒充蛋白质。下列有关它的说法，不正确的是( ) A．组成细胞的有机物中含量最多的是蛋白质 B．高温使蛋白质变性，肽键断裂，变性后的蛋白质易消化 C．核糖体合成蛋白质的方式都为脱水缩合 D．蛋白质能与双缩脲试剂发生紫色反应，而三聚氰胺不能 4下面是三种组成蛋白质的氨基酸的结构式，据图分析下列叙述不正确的是 ( ) A．以上这三种氨基酸的R基依次是—H、—CH3、—CH2OH B．将这三种氨基酸(足量)置于适宜条件下，经脱水缩合可形成三肽化合物最多有27种 C．甲是最简单的氨基酸 D．从上式可看出，只要含有一个氨基和一个羧基的化合物就是组成蛋白质的氨基酸 5．甘氨酸( C2H5O2N)和X氨基酸反应生成二肽的分子式为C7H12O5N2，则X氨基酸是( ) 6．下图是有关蛋白质分子的简要概念图，对图示分析正确的是( ) A．a肯定含有P元素 B．①过程有水生成 C．多肽中b的数目等于c的数目 D．d表示氨基酸种类的多样性 7．下列依次为丙氨酸、丝氨酸和天门冬氨酸的结构式： 第九章氨基酸代谢 第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血，转运） 3.氧化供能 氮平衡 【 1.氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义：反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用，指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需 氨基酸可以互相补充 ~ 而提高营养价值。 第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃：壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基 酸，主要水解芳香族氨基酸 2.小肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，水解蛋白为小肽和氨基酸；生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位：小肠，吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制：耗能的主动吸收过程 、 ○1通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环（氨基酸）：关键酶----r--谷氨酰基转移酶， 具体过程参P199图 ! 【 大肠下段的腐败作用 1.产生胺：肠道细菌脱羧基作用生成胺，其中 假神经递质：酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化，入脑羟基化成β-羟酪胺，苯乙醇胺，其结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。 2.产生氨： 3.产生其他物质：有害（多），如胺、氨、苯酚、吲哚； 可利用物质（少），如脂肪酸、维生素 ： 《羧酸氨基酸和蛋白质第一课时》导学案 ［学习目标定位］1.熟知羧酸的分类结构特点及其主要化学性质。 2.会比较羧基、羰基与羟 基的性质差异。 1.乙酸的组成与结构 乙酸的分子式C2H4Q,结构式为，结构简式为CHCOOH官能团是一COOH 2 ?乙酸的性质 ⑴ 乙酸俗名为醋酸，是一种无色液体，具有强烈的刺激性气味，易溶于水和乙醇_____________ (2)乙酸是一种弱酸，其酸性比碳酸的强，具有酸的通性。 在水中可以电离出H，电离方程式为CHlllIjH CH3COO + H。 (3)与酸碱指示剂作用，能使石蕊试液变红。_ ⑷ 与Mg反应的化学方程式为Mg+ 2CHCOOH^ (CHsCOO)”叶H2 f。 ⑸ 与CaO反应的化学方程式为CaO^ 2CHCOOZ (CH3COO2Ca+ H2O。 ⑹与C U(OH)2反应的化学方程式为Cu(OH)2+ 2CHCOOH^(CH3COO)Cu+ 2H2O ⑺ 与NetCO反应的化学方程式为N32CO + 2CHCOO—T2CHCOON住COf+ HQ 探究点一羧酸的概念 1.分类：观察下列几种酸的结构简式填空： ①乙酸：CHCOOH②硬脂酸：C7H35COOH ③亚油酸：C7H31COOH④苯甲酸：CHCOOH ⑤乙二酸：HOO—COOH (1)从上述酸的结构可以看出，羧酸可以看作是由羧基和烃基(或氢原子)相连而构成的化合 物。其通式可表示为R-COOH官能团为—COOH (2)按不同的分类标准对羧酸进行分类： 若按羧酸分子中烃基的结构分类，上述物质中的①②③⑤属于脂肪酸，④属于芳香酸。若按羧酸分子中羧基的数目分类，上述物质中的①②③④属于一元酸, ⑤属于二元酸。按烃基的饱和程度分①②⑤属于饱和酸， ③④属于不饱和酸。 2.物理性质 (1)水溶性：分子中碳原子数在4个以下的羧酸能与水互溶。随碳链增长，羧酸在水中的溶解 度迅速减小。 ⑵熔、沸点：比相同碳原子数的醇的沸点高，原因是羧酸分子之间更容易形成氢_______________ 3?常见的羧酸 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中， 大部分以离子形式存在，在pH （一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 单元测试一：蛋白质化学 班级：姓名：分数： 一．填空题（每空1.5分，共30分） 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带_ 零 _电荷；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带_ 负 _电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带_ 正电。 2.盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _，称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低，称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面，有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状，维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对 2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错 3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对 4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构） 6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。错（不可旋转） 10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力（不是）。错 11．蛋白质一级结构对空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。对 12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错（肌球蛋白是三级结构可存活） 14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错（不具有活性） 15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同（相反）的电极移动，这种现象称为电泳。错 17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。错 18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对 【测试题】 一、名词解释 1、氮平衡 2、必需氨基酸 3、蛋白质互补作用 4、内肽酶 5、外肽酶 6、蛋白质腐败作用 7、转氨基作用 8、氧化脱氨基作用 9、联合脱氨基作用 10、多胺 11、一碳单位 12、 PAPS 13、 SAM 二、填空题 14.氮平衡有三种,分别就是氮的总平衡、____、____ , 当摄入氮＜排出氮时称____。 15.正常成人每日最低分解蛋白质____克, 营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为____克。 16.必需氨基酸有8种,分别就是苏氨酸、亮氨酸、赖氨酸、____、 ____ 、 ____ 、_____、____。 17.胰腺分泌的外肽酶有____、____,内肽酶有胰蛋白酶、____与____。 18.氨基酸吸收载体有四种, 吸收赖氨酸的载体应就是____ , 吸收脯氨酸的载体就是____。 19.假神经递质就是指____与____,它们的化学结构与____相似。 20.氨基酸代谢去路有合成蛋白质、____、____、____,其中____ 就是氨基酸的主要分解代谢去路。 21.肝脏中活性最高的转氨酶就是____,心肌中活性最高的转氨酶就是____。 22.L-谷氨酸脱氢酶的辅酶就是____或____,ADP与GTP就是此酶的变构激活剂,____ 与____就是此酶的变构抑制剂。 23.生酮氨基酸有____与____。 24.氨的来源有____、____、____,其中____就是氨的主要来源。 25.氨的转运有两种方式,分别就是____、____, 在肌肉与肝脏之间转运氨的方式就是____。 26.鸟氨酸循环又称____或____。 28.γ-氨基丁酸就是由____脱羧基生成,其作用就是____。 27.尿素分子中碳元素来自____,氮元素来自____与____, 每生成1 分子尿素消耗____个高能磷酸键。 29.一碳单位包括甲基、____、____、____、____,其代谢的载体或辅酶就是____。 30.可产生一碳单位的氨基酸有____、____、____、____。 31.肌酸激酶有三种同工酶分别就是____、____、____,其中____ 主要存在于心肌中。 32.体内可产生硫酸根的氨基酸有____、____、____,其中____ 就是体内硫酸根的主要来源。 33.儿茶酚胺包括____、____、____,帕金森氏病就是由于脑组织中____生成减少。 34.支链氨基酸包括____、____、____。 三、选择题 Ａ型题 35.下列哪种氨基酸就是生糖兼生酮氨基酸？ A、 Gly B、 Ser C、 Cys D、 Ile E、 Asp 36.下列哪种不就是必需氨基酸？ A、 Met B、 Thr C、 His D、 Lys E、 Val 37.苯酮酸尿症就是由于先天缺乏: A、酪氨酸酶 B、酪氨酸羟化酶 C、酪氨酸转氨酶 D、苯丙氨酸转氨酶 E、苯丙氨酸羟化酶 38.不参与构成蛋白质的氨基酸就是: A、谷氨酸 B、谷氨酰胺 C、鸟氨酸 D、精氨酸 E、脯氨酸 39.体内氨基酸脱氨基的主要方式就是: A、转氨基 B、联合脱氨基 C、氧化脱氨基 D、非氧化脱氨基 E、脱水脱氨基 40.肌肉组织中氨基酸脱氨基的主要方式就是: A、转氨基 B、嘌呤核苷酸循环 C、氧化脱氨基 D、转氨基与谷氨酸氧化脱氨基联合 E、丙氨酸－葡萄糖循环生物化学试题库及其答案——蛋白质的生物合成 (1)
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